PROTEÍNAS

FIBROSAS
COLÁGENO
GENERALIDADES

Las proteínas fibrosas suelen

estar plegadas en filamentos
extendidos o estructuras en
forma de lámina, con secuencias
de aminoácidos repetidas. Son
un tanto insolubles y cumplen
una función estructural o
protectora en nuestros tejidos.
 COLÁGENO
El colágeno es una de las proteínas más abundantes en el
cuerpo humano. una molécula típica del colágeno es una
estructura larga y rígida en la cual tres polipéptidos están
entretejidos en una triple hélice semejante a una cuerda,
estas cadenas polipepticas a están unidas por puentes de
hidrogeno intercatenarios.
Son mas de 25 tipos de colágeno.
el colageno mas comun, el tipo I, que esta formado por dos
cadenas a1 y por otra a2 (a1 2 y a2) y el tipo II, contiene 3
cadenas a1 (a1 3 ).
TIPOS

COLAGENO IV
 1- SECUENCIA DE
AMINOÁCIDOS.
La prolina facilita la formación de
la conformación helicoidal de causa
cadena a por que se estructura
anular causa ¨torceduras¨ en la
cadena peptídica.
La glicina, el aminoácido mas
pequeño, se encuentra en cada
tercera posición de la cadena
polipeptídica. Encaja en los espacios
restringidos donde las tres cadenas
de la hélice se juntan.
ESTRUCTURA GLUCOSILACIÓN
La glucosa y galactosa se
unen de modo secuencial a
la cadena polipeptídica
antes de la formación de la
triple hélice.
2- HIDROXIPROLINA E
HIDROXILISINA
Son aminoácidos no estándar,
estos aminoácidos únicos derivan
de la hidroxilación de algunos de
los residuos de prolina y lisina tras
su incorporación en cadenas
polipepticas. (la presencia de
hidroxiprolina maximiza la
formación de los puentes de
hidrogeno).
 DEGRADACIÓN
LOS COLÁGENOS NORMALES SON MOLÉCULAS
ALTAMENTE ESTABLES. EL ROMPIMIENTO DE LAS
FIBRAS DE COLÁGENO ES DEPENDIENTE DE LA ACCIÓN
PROTEOLÍTICA DE LAS COLAGENASAS, LAS CUALES
SON PARTE DE LA GRAN FAMILIA DE LAS
METALOPROTEINASAS DE MATRIZ.
 COLAGENOPATÍAS
1- SINDROME DE EHLERS-DANLOS.

Puede producirse por una deficiencia de las enzimas que

procesan el colágeno, es resultado de un defecto
hereditario en el metabolismo de las moléculas del
colágeno.
La forma clásica causada por defectos en el colágeno tipo
V , se caracteriza por la extensibilidad y fragilidad de la
piel y por la hipermovilidad articular.
la forma vascular, debida a los defectos del colágeno tipo
III, es la forma mas grave por que se relaciona con la
rotura arterial y es potencialmente letal.
El colágeno que contiene cadenas mutantes pueden
presentar problemas en la estructura, secreción o
distribución y conlleva a la degradación de la triple hélice.
COLAGENOPATIAS
OSTEOGENESIS IMPERFECTA

Este síndrome, se el conoce como ¨enfermedad de los huesos frágiles¨ es un trastorno

genético de fragilidad en los huesos y suelen fracturarse con el mas mínimo traumatismo
o sin el.
La OI tipo I , es la más común, se caracteriza por fragilidad ósea leve, perdida auditiva y
esclerotica azul.
La OI tipo II , la forma mas grave, suele ser letal en el periodo prenatal como resultado de
complicaciones pulmonares (se observan fracturas in utero ).
El tipo III también es una forma grave y se caracteriza por múltiples fracturas al nacer ,
estatura corta, curvatura de la columna que lleva a una apariencia jorobada (cifosis) y
esclerótica azul.
La dentinogénesis imperfecta, es un trastorno del desarrollo dental.
la OI se trata con bifosfonatos, que funcionan al inactivar los osteoclastos, las células
que descomponen el tejido oseo. Los bifosfonatos también aumentan la apoptosis
(muerte celular) de los osteoclastos y así se inhibe la reabsorción de material oseo.
COLAGENOPATIAS
3- SENDROME DE ALPORT

Este es un grupo de trastornos

hereditarios heterogéneos de las
membranas basales del riñón,
con frecuencia la cóclea y el ojo
, causado por glomerulonefritis,
hematuria,
proteinuria,hipertension y
progresión a nefropatía terminal
y perdida de audición a las 2 a 4
década de vida y resulta de la
mutación de colágeno tipo IV-.