Lina A. Gómez.

PhD
Departamento de Biociencias
Universidad de la Sabana
Centro de Investigación Biomédica

Proteínas,
Clasificación y funciones
Introducción

• En casi todos los procesos

que ocurren en las células
están presentes las proteínas
(del griego proteos, que
significa primero o más
importante).

https://rincondelmusculo.com/las-proteinas/
Introducción

• Bioquímica es la ciencia que estudia las bases

moleculares de la vida;
• Composición química de la materia viva
• La relación estructura-función de las moléculas
características de los seres vivos (biomoléculas)
• Las transformaciones químicas (metabolismo)
y los mecanismos moleculares que intervienen
en la regulación de tales transformaciones.
Introducción

• La vida es un gran teatro molecular en

donde las proteínas desempeñan papeles
protagónicos en prácticamente todas las
funciones celulares.
• El número de los diferentes tipos de
proteínas en los organismos superiores
puede alcanzar hasta 100.000, estas
moléculas están involucradas en el control
de las funciones sobre las cuales depende
la vida.
Proteínas
• Son moléculas formadas
por cadenas de
aminoácidos
• Versátiles y diversas
Proteínas

• Componen las estructuras celulares

• Hacen posible las reacciones químicas del
metabolismo celular
• Las proteínas se diferencian en la
secuencia y número de aminoácidos
 • Clasificación de las proteínas
en dos grandes grupos:

• Proteínas Fibrosas: cadenas

polipeptídicas largas:
Proveen soporte, forma y
protección externa.

• Proteínas Globulares:
cadenas polipeptídicas
plegadas en forma globular.
Enzimas y proteínas
Clasificación general de las regulatorias.

proteínas
Colágeno

• Resistencia: una fibra de 1

mm de diámetro puede
soportar una carga de 10 a
40 kg.
• Conjunto de tres cadenas
polipeptídicas (1.000
aminoácidos por cadena).
• El colágeno, proteína
constituyente de los tejidos
conjuntivos, como la piel, es
la proteína más abundante
del organismo.
 Fibrosas

Dan fuerza y flexibilidad a las

Clasificación estructuras donde están presentes
según su
conformación
Insolubles en agua

Alta concentración de AA
hidrofóbicos
 Unidad más pequeña de la
Cadena de tropocolágeno fibra de colágeno está
compuesta por 3 cadenas alfa
enrolladas helicoidalmente,
estabilizadas por enlaces
de hidrógeno
Fibras de colágeno

http://carolina-fence.es/category/belleza/colageno-elastina/
Proteínas globulares

• Se caracterizan por doblar sus

cadenas en una forma esférica
apretada dejando grupos
hidrófobos hacia adentro de la
proteína y grupos hidrófilos hacia
afuera, haciéndolas solubles en
disolventes polares como el agua.
• La gran variedad de plegamientos
diferentes que encontramos en las
proteínas globulares refleja la
variedad de funciones que realizan
estas proteínas.
Proteínas Globulares

• Polipéptidos firmemente doblados en forma de “bola”, solubles

en agua. Ejemplo Albumina (transporte) hemoglobina.
• Función plasmática: La albúmina; presión coloidosmótica del
plasma para evitar su salida por los capilares. Constituyen el 60%
de las proteínas del plasma.
• Es una fuerza que tiende a empujar agua hacia el interior de
los vasos sanguíneos o previene su salida.
• Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche).
• La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y
proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares.
• Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina.
• Enzimas: hidrolasas, oxidasas
Albúmina

• La albúmina es la proteína más

abundante en el plasma.
• Está constituida por 585
aminoácidos con puentes disulfuro
entrecruzados en su molécula.
• Muy soluble, transporta sustancias
como, medicamentos, ácidos
grasos, hormonas y enzimas.
• La albúmina es sintetizada en las
células hepáticas y se ha calculado
que existe entre 200 y 500
microgramos de albúmina por
cada gramo de tejido hepático.
Funciones de la Albúmina
• Mantenimiento de la presión oncótica.
• Transporte de hormonas tiroideas.
• Transporte de hormonas liposolubles.
• Transporte de ácidos grasos libres.
• Transporte de bilirrubina.
• Transporte de muchos fármacos y drogas.
• Control del pH.
Transporte de medicamentos
Correlación Clínica
Defectos en la síntesis
del Colágeno

• Síntesis anormal de colágeno

• Una síntesis anormal de colágeno puede ser causa
de numerosas alteraciones orgánicas, que pueden
afectar:
• Sistema cardiovascular (aneurismas en vasos
principales o disfunciones en válvulas cardíacas)
• Globo ocular (luxación del cristalino)
• Matriz ósea (extrema fragilidad ósea que aumenta
el riesgo de fracturas)
• Piel (dificultades para la cicatrización y flacidez)
• Articulaciones (artrosis), entre otras posibilidades.
Síndrome de Ehlers-Danlos:

• Defecto hereditario por mutaciones en varios

genes (ADAMTS2, COL1A1, COL1A2, COL3A1,
COL5A1, COL5A2, PLOD1 y TNXB. Afectan a los
colágenos de tipo I, III o V.
• Los pacientes revelan hiperelasticidad en la piel,
laxitud articular y múltiples hematomas
• Este síndrome puede arrastrar al padecimiento
de dermatomiositis, espondilitis anquilosante,
enfermedad pulmonar intersticial difusa, artritis
reumatoide.
La osteogénesis imperfecta

• Afecta a huesos y cartílagos.

• Se comporta con una herencia
dominante. Además suele verse
implicado el gen que codifica para la
subunidad alfa del colágeno tipo I.
• Los huesos se fracturan fácilmente,
dientes quebradizos, una columna
desviada y pérdida del sentido del
oído
 Cambio de una Gly por una Cys en la posición 988* de la
cadena Alfa I de la triple hélice, colágeno tipo I.
Autosómica dominante

Osteogénesis
Imperfecta

Pediatr. (Asunción), Vol. 35; Nº 1; 2008

Esclerodermia

• Se asocian defectos de autoinmunidad.

• 3/10.000 habitantes. Enfermedad rara.
• Fibrosis: aumento en la producción del
colágeno
• Engrosamiento y endurecimiento de la
piel, manos y rostro.
• Pulmones, aparato digestivo y corazón.
 Cada secuencia adopta la conformación nativa o de mínima energía.

El plegamiento o la conformación nativa es un proceso central para

que las proteínas puedan llevar a cabo su función correctamente.
Plegamiento
de las La célula cuenta con mecanismos para evitar y revertir el plegamiento

proteínas incorrecto de las proteínas; sin embargo, en los últimos años se ha

descubierto que un gran número de patologías están relacionadas
con conformaciones anómalas de estas moléculas.
 Son a menudo heredadas, el cambio en
el plegamiento reside en una mutación
en la secuencia del DNA.
Alteración
en el
plegamiento
En estos casos, proteínas cuya
de las conformación nativa es globular,
proteínas adoptan una estructura fibrosa.
Estas patologías pueden tener un origen
genético, esporádico o infeccioso.
Las enfermedades del plegamiento anómalo de
proteínas (EPAPs).
• El plegamiento incorrecto de las
proteínas afecta las funciones
celulares a diferentes niveles.
• Para algunas enfermedades
como la fibrosis quística y el
enfisema pulmonar familiar,
existe una clara relación entre
un error en el plegamiento y
una disfunción celular.
FIBROSIS QUÍSTICA

• Proteína reguladora de la
conductancia transmembrana:
cystic fibrosis transmembrane
conductance regulator (CFTR).
• Es dependiente de AMPc. Vía
de transporte de iones cloro
Fibrosis quística

• Afecta las células que producen

mucosidad, sudor y jugos digestivos.
Estos líquidos secretados
normalmente son ligeros y
resbalosos.
• Diferentes mutaciones genéticas son
responsables de que las secreciones
sean más pegajosas y espesas.
• En lugar de actuar como lubricantes,
las secreciones se acumulan en los
tubos, conductos, en particular en
los pulmones y el páncreas.
Las enfermedades del plegamiento anómalo de
proteínas (EPAPs).
Existe un gran número de patologías, reunidas
bajo el nombre general de amiloidosis, en las que
los errores de plegamiento conllevan a la
formación irreversible de agregados fibrilares
insolubles llamados amiloides.
Dentro de este grupo se encuentran
enfermedades diversas, como las enfermedades
de Alzheimer y Creutzfeldt-Jakob, la diabetes tipo
II, y la encefalopatía espongiforme bovina. (hélices
alfa por hojas B plegadas)
El prion o proteína priónica es una partícula
acelular, patógena y transmisible, posee la
propiedad de desnaturalizar y agregar a otras
proteínas
Fibras Amiloides
 Éstas adoptan conformaciones erróneas,
asociándose entre ellas según un proceso
Las cooperativo, termodinámicamente
favorable, para formar fibrillas insolubles
enfermedades que terminan por dañar, a veces de manera
del irreversible, la función del órgano.
plegamiento
Estas enfermedades no sólo están asociadas
anómalo de a la presencia de mutaciones genéticas
proteínas (formas familiares de la enfermedad) sino
(EPAPs). también con fenómenos relacionados al
envejecimiento.
Receso!
Según su composición fisicoquímica pueden ser:
Simples Conjugadas
(Holoproteínas) (Heteroproteínas)
Está conformada Con moléculas que presentan una
exclusivamente por una parte proteica y otra no proteica
secuencia de aminoácidos.
menor (grupo prostético)
Holoproteínas
* Protaminas. Son pequeñas proteínas ricas en arginina y lisina, AA básicos. No
se encuentran libres sino unidas a ácidos nucleicos (nucleoproteínas) y sólo se
detectan en el núcleo celular.
* Histonas. Son básicas, pero de peso molecular algo mayor. Constituyen junto
a los ácidos nucleicos los cromosomas. Hay varios tipos diferenciados por la
concentración de arginina y lisina, que son H1, H2A, H2B, H3, H4.
* Albúminas. Presentan todos los aminoácidos, pero el contenido en glicina es
escaso. Sirven de transporte de sustancias, desempeñan funciones nutritivas.
* Globulinas. Son ricas en ácido aspártico y ácido glutámico, por lo tanto
ácidas. Tienen funciones defensivas. Pueden unirse a glúcidos formando las alfa,
beta y gamma globulinas.
 * Fibrilares. Sólo tienen estructura primaria y
secundaria. Se pueden dividir en dos:
Insolubles:
* Colágeno. Es la proteína más abundante en mamíferos. Se
encuentra en el tejido conjuntivo. Está formada por unidades de
tropocolágeno y presenta estructura secundaria característica (hélice
de colágeno).
*Elastina. Se encuentra en el tejido conjuntivo y es responsable de
las fibras elásticas. Está formada por unidades básicas de
Holoproteínas tropoelastina. Aparece en tendones, ligamentos, en la pared de las
arterias.

Solubles.
* Fibrinógeno. Su polimerización forma una red de fibrina que
establece la etapa final de la coagulación sanguínea.
* Miosina y actina. Son responsables de la contracción
muscular.
 • Proteínas combinadas con sustancias que no son AA
• Las heteroproteínas están formadas por una fracción
proteínica y por un grupo no proteínico, que se
denomina grupo prostético.

• Dependiendo del grupo prostético existen varios tipos:

Heteroproteínas • Lipoproteínas
• Glicoproteínas
• Cromoproteínas
• Metaloproteínas
• Fosfoproteínas
Heteroproteínas

Tiroglobulinas
Inmunoglobulinas
Es la principal proteína almacenadora de hierro en
los vertebrados
 • Son moléculas formadas por una
fracción glucídica (del 5 al 40%) y
una fracción proteica unidas por
enlaces covalentes.
• Las principales son las
Glucoproteinas de la sangre, y
Glucoproteinas de las membranas,
pueden actuar como receptores
formando parte de las membranas
celulares o facilitan el transporte
de sustancias celulares.
• Hormonas
• Determinantes antigénicos
• Componentes de la matriz
Glucoproteínas extracelular
Lipoproteínas

• Son complejos macromoleculares

esféricos formados por un núcleo
que contiene lípidos apolares
(colesterol esterificado y
triglicéridos) y una capa externa
polar formada por fosfolípidos,
colesterol libre y proteínas
(apolipoproteínas).
• Hidrófobos (apolares).
 • Su función principal es el transporte de
triglicéridos, colesterol y otros lípidos a
los tejidos a través de la sangre.
• Las lipoproteínas se clasifican según su
densidad:
• Lipoproteínas de alta densidad (HDL)
trans Colesterol MC hasta el hígado
• Lipoproteínas de baja densidad (LDL)
Lipoproteínas Transporta Colesterol desde el hígado a
los tejidos extrahepáticos
• Lipoproteínas de muy baja densidad
(VLDL) Transporta Trig a los tejidos

https://www.youtube.com/watch?v=oBq
n-JwzQ1M
 • Poseen como grupo
prostético una sustancia
coloreada, reciben también
el nombre de pigmentos.
• Según la naturaleza del
grupo prostético, pueden ser
pigmentos como:
• Hemoglobina
• Citocromos: transportadores
de electrones
• Peroxidasas y catalasas:
enzimas

Cromoproteínas
 Funciones de las
proteínas
• Las proteínas determinan la forma y la
estructura de las células y dirigen casi
todos los procesos vitales, son
específicas de cada tipo de proteína y
permiten a las células defenderse de
agentes externos, mantener su
integridad, controlar y regular
funciones, reparar daños.
• Todos los tipos de proteínas realizan su
función de la misma forma: por unión
selectiva a moléculas.
 • Las proteínas estructurales se unen a moléculas
de otras proteínas y las funciones que realizan
incluyen la creación de una estructura mayor
mientras que otras proteínas se unen a
moléculas diferentes:
Funciones de • hemoglobina a oxígeno
las proteínas • enzimas a sus sustratos
• anticuerpos a los antígenos específicos
• hormonas a sus receptores específicos
• reguladores de la expresión génica al ADN…
Función Estructural de las
proteínas
• Estaslas proteínas forman tejidos de sostén y relleno que
confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos.
Colágeno, elastina, queratinas.
• Ejemplo: el colágeno del tejido conjuntivo fibroso, y
elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de
proteínas se forma la estructura del organismo.
• Forman parte de la membrana celular, cilios y flagelos,
microtúbulos, fibrillas
 Función Enzimática

• Las proteínas cuya función es enzimática son las más

especializadas y numerosas.
• Actúan como biocatalizadores acelerando las
reacciones químicas del metabolismo.
• En su función como enzimas, las proteínas hacen uso de
su propiedad de poder interactuar en forma específica,
con diversas moléculas.
• A las sustancias que se transforman por medio de una
reacción enzimática se les llama sustratos. Los sustratos
reconocen un sitio específico en la superficie de la
proteína que se denomina sitio activo.
 • Normalmente el nombre de una
enzima se forma con el nombre de la
reacción que cataliza o el nombre del
sustrato que transforman, terminando
el nombre en "asa".
Función • Por ejemplo:
Enzimática A las enzimas que catalizan la adición de
una de las cuatro bases a una molécula
de ADN en formación se le denomina
ADN sintetasa o ADN polimerasa, las que
hidrolizan el ADN se le llama ADNasa,
etc.
 • Algunas hormonas son de naturaleza
proteica, como la insulina y el glucagón
que regulan los niveles de glucosa en
sangre.
Función • Muchas son hormonas, cuya acción es
parecida a la de las enzimas pero en vez de
Hormonal ser local se realiza en todo el organismo.
Ejemplo: insulina, FSH, tiroxina.
• Hormona del crecimiento (hipófisis)
directamente involucrada en el
crecimiento de los tejidos y músculos,
calcitonina que regula el metabolismo del
calcio.
Función defensiva

• Los anticuerpos están compuestos por

proteínas, defensa contra agentes extraños o
infecciones. Toxinas bacterianas, como
venenos de serpientes o la del botulismo son
proteínas generadas con funciones defensivas.
• Las mucinas protegen las mucosas y tienen
efecto germicida.
• El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la
formación de coágulos de sangre para evitar
las hemorragias.
• Sistema del complemento.
 En la
respuesta
inmune
 Transporte

• Hemoglobina y la mioglobina, proteínas

transportadoras del oxígeno en la sangre en los
organismos vertebrados y en los músculos
respectivamente.
• Los citocromos que transportan electrones e
lipoproteínas que transportan lípidos por la
sangre.
Transporte a
través de
membranas
 • Las proteínas cumplen también una función
energética para el organismo pudiendo aportar
hasta 4 Kcal. de energía por gramo.
• Ejemplos de la función de reserva de las
proteínas son la lactoalbúmina de la leche o a
ovoalbúmina de la clara de huevo.

Reserva
Reguladoras

• Muchas proteínas se unen al DNA y de esta

forma controlan la transcripción génica
• Las distintas fases del ciclo celular son el
resultado de un complejo mecanismo de
regulación desempeñado por proteínas como
las ciclinas
Contracción muscular

La contracción de los músculos a través

de la miosina y actina es una función de
las proteínas contráctiles que facilitan el
movimiento de las células constituyendo
las miofibrillas que son responsables de
la contracción de los músculos.

En la función contráctil de las

proteínas también está implicada la
dineina que está relacionada con el
movimiento de cilios y flagelos.
Gracias!