0 calificaciones0% encontró este documento útil (0 votos)
10 vistas7 páginas
1) El colágeno se sintetiza en el retículo endoplasmático de las células en forma de procolágeno, el cual es modificado y empaquetado en vesículas para transporte al aparato de Golgi.
2) En el aparato de Golgi y después de su liberación, enzimas eliminan secuencias terminales transformando el procolágeno en colágeno.
3) Las moléculas de colágeno se autoensamblan para formar fibrillas y fibras de colágeno.
1) El colágeno se sintetiza en el retículo endoplasmático de las células en forma de procolágeno, el cual es modificado y empaquetado en vesículas para transporte al aparato de Golgi.
2) En el aparato de Golgi y después de su liberación, enzimas eliminan secuencias terminales transformando el procolágeno en colágeno.
3) Las moléculas de colágeno se autoensamblan para formar fibrillas y fibras de colágeno.
1) El colágeno se sintetiza en el retículo endoplasmático de las células en forma de procolágeno, el cual es modificado y empaquetado en vesículas para transporte al aparato de Golgi.
2) En el aparato de Golgi y después de su liberación, enzimas eliminan secuencias terminales transformando el procolágeno en colágeno.
3) Las moléculas de colágeno se autoensamblan para formar fibrillas y fibras de colágeno.
El colágeno se encarga de unir los tejidos conectivos (músculos, tendones, ligamentos, piel, huesos, cartílagos, tejido hematológico y adiposo y órganos). De esta manera, actuaría como un elemento de sostén que permite mantener unido el conjunto del cuerpo. Su función consiste en la formación de las fibras a partir de las que se crean las estructuras del organismo; por lo tanto, es el responsable del grado de firmeza y elasticidad de estas estructuras y tiene un papel esencial en su hidratación. Cada cadena de esta proteína está formada por 3 aminoácidos: glicina, prolina y lisina. La deficiencia de Vitamina C (ácido ascórbico) es una de las causas de la escasez de colágeno, con lo cual el tejido conectivo será defectuoso. La fibra de colágeno tiene la capacidad de mezclarse con muchos tipos de sustancias y minerales: en el caso de los huesos, la combinación del colágeno con cristales de calcio permite la formación de una estructura dura y rígida; A medida que pasan los años y el cuerpo envejece, la producción de colágeno se va reduciendo gradualmente. Se calcula que a los 40 años el organismo produce la mitad de colágeno que en la adolescencia. Esta reducción en los niveles de producción provoca, entre otras cosas, la pérdida de elasticidad y flexibilidad de la piel, dolores en las articulaciones y músculos, osteoporosis, deterioro en la vista, deficiencias circulatorias, molestias en dientes y encías, etcétera; es decir, el deteriTipo I: Se encuentra sobre todo en los huesos, la córnea, la dermis y los tendones y se presenta en forma de fibra con estrías que se agrupan y forman cadenas para dotar a los tejidos del organismo de elasticidad y resistencia.oro propio de la vejez. Poseen las proteínas la habilidad de transferir información heredable si. estas proteínas pueden comportarse como elementos genéticos al igual que el ADN. Después de todo, ellas son entidades heredables que se transmiten a través de las generaciones e influyen a los fenotipos celulares de una manera predecible. Cuál es la función del aldehído de lisina Este aminoácido también es necesario para la síntesis y formación del colágeno, una importante proteína del sistema de tejidos conectivos en el cuerpo humano, por lo que contribuye al mantenimiento de la estructura de la piel y de los huesos.
Al-Lisina Enzima: lisil aminooxidasa Forma enlaces cruzados
(entrecruzamientos) covalentes entre los helicoides del colágeno ¿Cómo pierde flexibilidad una proteína? Desde un punto de vista químico son polímeros poliamídicos de aminoácidos, que gozan de una gran flexibilidad debido a la posibilidad de rotación de los enlaces vecinos al amida (los enlaces Φ y Ψ). Las moléculas de tropocolágeno se empaquetan juntas según se muestra en la figura. Esta disposición proporciana una notable resistencia que se ve favorecida por la aparición de enlaces cruzados entre residuos de lisína de moléculas de tropocolágeno adyacentes. La formación de estos enlaces cruzados es un proceso que dura durante toda la vida lo cual favorece la perdida de elasticidad del colágeno en las personas mayores. Referencias: https://cuidateplus.marca.com/belleza-y-piel/diccionario/colageno.html https://tejido-conectivo-general.fandom.com/es/wiki/FIBRAS_COL %C3%81GENAS https://www.news-medical.net/health/Collagen-Synthesis-(Spanish).aspx no info pero podría servir en la 2 http://www.dhermaestetica.com/como-se-sintetiza-el-colageno/ https://www.iqb.es/monografia/fichas/ficha036.htm#:~:text=La%20s %C3%ADntesis%20del%20col%C3%A1geno%20se,C%20como%20cofactores %20(*)%20. https://es.wikipedia.org/wiki/Sustancia_fundamental (amorfo) http://accessmedicina.mhmedical.com/content.aspx? bookid=1506§ionid=98182216 https://www.hhmi.org/news/investigadores-muestran-que-las-prote-nas-pueden- transmitir-rasgos-hereditarios#:~:text=De%20este%20modo%2C%20estas %20prote%C3%ADnas,celulares%20de%20una%20manera%20predecible%22. (heredable) file:///C:/Users/USUARIO/Downloads/Dialnet- EstimulacionDeLaSintesisDeColagenoEnCultivosCelula-47720.pdf (e que trae un chorro de info) http://www4.ujaen.es/~ravalde/temapaginaweb.htm (aldehido de lisina) https://www.lifeder.com/lisina/ https://slideplayer.es/slide/2261540/ https://www.institutoroche.es/biotecnologia/5/ la_dinamica_de_las_proteinas_y_la_supercomputacion_una_vision_desde_el_ma re_nostrum#:~:text=Las%20prote%C3%ADnas%20y%20su %20flexibilidad.&text=Desde%20un%20punto%20de%20vista,los%20enlaces %20%CE%A6%20y%20%CE%A8). (flexibilidad de la proteína) https://www.sebbm.es/BioROM/contenido/av_biomo/Mat3c.html (proteinas fibrosas) https://mmegias.webs.uvigo.es/5-celulas/2-componentes_proteinas.php#:~:text=El %20col%C3%A1geno%20se%20sintetiza%20en,ret%C3%ADculo%20endoplasm %C3%A1tico%2C%20donde%20son%20modificadas.
El colágeno se sintetiza en el interior celular en forma de procolágeno.
1-Primero se sintetizan las cadenas alfa inmaduras en el retículo endoplasmático, donde son modificadas. Las prolinas y lisinas son hidroxiladas para dar hidroxiprolinas e hidroxilisinas, pudiendo representar ambas hasta el 20 % de la molécula de colágeno. 2-También se lleva a cabo glicosidación (del tipo O-glicosidación). En este momento se asocian las cadenas alfa de 3 en 3 gracias a puentes de hidrógeno y a puentes disulfuro, para formar las moléculas de procolágeno. ------ para esto las moléculas son reconocidas por receptores transmembrana y empaquetado en vesículas recubiertas por COP II Coat complex protein 2 es un coatómero, un complejo de proteínas de cubierta vesicular, responsable del transporte vesicular desde RER hasta el aparato de Golgi. El procolágeno pasa por el aparato de Golgi para luego ser exocitado (sacarlo) al exterior celular. 3- Durante, o tras la liberación, sufre una acción enzimática que elimina una secuencia terminal de cada cadena alfa por metaloproteinasas específicas, transformando el procolágeno en colágeno. Como en el paso 4 Las moléculas de colágeno, sin cadenas terminales, se ensamblan automáticamente para formar las fibrillas de colágeno, que a su vez se unen para formar las fibras de colágeno.
El colágeno se sintetiza principalmente por fibroblastos,