COMPARTIMIENTOS INTRACELULARES

La célula eucariótica está subdivida en compartimientos rodeados por membrana, que

son funcionalmente distintos.
La síntesis de la mayoría de las proteínas empieza en el citosol. Una vez sintetizada,
cada proteína es transportada al compartimiento celular que la necesita.
En las células eucariotas se encuentran 4 grupos de compartimientos intracelulares:
1. el núcleo y el citosol (topológicamente iguales pero funcionalmente distintos).
2. retículo endoplasmático, aparato de Golgi, endosomas, lisosomas, vesículas de
transporte.
3. mitocondrias.
4. plastos (únicamente en células vegetales).

El núcleo contiene el genoma principal (además de las mitocondrias) y es el lugar más

importante de síntesis de ADN y ARN.
El citosol constituye un poco más de la mitad del volumen total de la célula y es donde
tiene lugar la síntesis de proteínas y su degradación.
El retículo endoplasmático rugoso presenta muchos ribosomas unidos a su superficie,
que sintetizan proteínas solubles e integrales de membrana. Las regiones de RE que no
presentan ribosomas, son RE liso.
El RE también produce la mayoría de los lípidos del resto de la célula y actúa como
almacén de iones calcio.
El RE envía muchas de sus proteínas y lípidos al complejo de Golgi. El complejo de Golgi
recibe lípidos y proteínas del RE y las distribuye hacia diferentes destinos
intracelulares.
Las mitocondrias generan la mayor parte del ATP.
Los lisosomas contienen enzimas digestivas que degradan tanto orgánulos muertos
como macromoléculas y partículas captadas desde el exterior. En su camino hacia los
lisosomas, las moléculas y partículas endocitadas primero deben pasar por una serie
de compartimientos llamados endosomas.
Los peroxisomas son compartimientos vesiculares que contienen enzimas que
participan en diversas reacciones oxidativas.

Las proteínas pueden desplazarse entre compartimientos de diferentes maneras

La síntesis de todas las proteínas empieza en el citosol, excepto las que son
sintetizadas en las mitocondrias. Su destino siguiente depende de su secuencia de
aminoácidos, que puede presentar señales de clasificación. Muchas proteínas no
presentan señales y permanecen en el citosol como residentes permanentes.
Hay 3 sistemas diferentes mediante los cuales las proteínas se desplazan desde un
compartimiento a otro:
1. Transporte regulado: las proteínas se desplazan entre el citosol y el núcleo a través
de los complejos de poro de la envoltura del núcleo.
2. Transporte transmembrana: unos translocadores proteicos transmembrana dirigen
el transporte específico de proteínas a través de la membrana desde el citosol hacia un
espacio topológicamente distinto.
3. Transporte vesicular: intermediarios de transporte rodeados de membrana, que
pueden ser vesículas de transporte, conducen proteínas desde un compartimiento a
otro.
Cada sistema de transporte está controlado mediante señales de clasificación
presentes en la proteína transportada, que son reconocidos por receptores de
clasificación complementarios.

Las secuencias señal dirigen a las proteínas a su destino celular correcto

Las secuencias señal, por lo general, se encuentran en el extremo N-terminal; una vez
se ha completado el proceso de clasificación, unas peptidasas señal especializadas
eliminan la secuencia señal de la proteína.
Cada secuencia señal, especifica un destino particular en la célula. En general, las
proteínas que están destinadas a ser transferidas al RE tienen, en su extremo
N-terminal, secuencias señal que en su parte central presentan entre 5 y 10 restos de
aminoácidos hidrofóbicos.
Las proteínas que presentan en su extremo C-terminal una secuencia señal
determinada de 4 aminoácidos son reconocidas como residentes en el RE y devueltas
al mismo.
Las proteínas destinadas a las mitocondrias tienen secuencias señal en las que alternan
restos de aminoácidos cargados positivamente con restos de aminoácidos
hidrofóbicos.
Las proteínas destinadas a los peroxisomas tienen una secuencia señal de 3
aminoácidos característicos en su extremo C-terminal.
Las secuencias señal son reconocidas por receptores de clasificación que guían a las
proteínas hacia el destino correcto, donde los receptores se separan de su carga. Los
receptores son reutilizables.

TRANSPORTE DE MOLÉCULAS ENTRE EL NÚCLEO Y EL CITOSOL

La envoltura nuclear encierra el ADN y define el compartimiento nuclear. Esta

envoltura está formada por dos membranas concéntricas que están perforadas por
complejos de poro nuclear. La membrana nuclear interna y la externa con un continuo
que presentan una composición proteica diferente. La membrana nuclear interna
contiene proteínas que actúan como lugares de anclaje específicos de la cromatina y
de la lámina nuclear. La membrana nuclear interna está rodeada por la membrana
nuclear externa, que es continua con la membrana del RE.
La membrana nuclear externa está tapizada por ribosomas que realizan la síntesis de
proteínas. Las proteínas producidas por estos ribosomas son transportadas al espacio
que queda entre las membranas nuclear interna y externa (el espacio perinuclear).
Existe un tráfico bidireccional continuo entre el citosol y el núcleo. La gran cantidad de
proteínas que actúan en el núcleo (histonas, ADN y ARN polimerasas, etc) son
importadas de forma selectiva desde el citosol, donde son fabricadas, hasta el
compartimiento nuclear. Los ARNt y los ARNm son sintetizados en el compartimiento
nuclear y luego son exportados al citosol.
Los complejos de poro nuclear (NPC) atraviesan la envoltura nuclear.
Las proteínas nucleares son dirigidas hacia el núcleo mediante señales de localización
nuclear. Las señales consisten en una o dos secuencias cortas, ricas en los aminoácidos
lisina y arginina.
El transporte empieza cuando las partículas se unen a unas fibrillas semejantes a
tentáculos que sobresalen hacia el citoplasma desde el borde del NPC, y después se
produce por el centro del NPC. A través de los NPC se pueden transportar las proteínas
nucleares plegadas por completo.
Para que se inicie el transporte hacia el núcleo, muchas secuencias de localización
nuclear han de ser reconocidas por receptores de importación nuclear. Los receptores
de importación son proteínas citosólicas solubles que se unen tanto a las secuencias de
localización nuclear de la proteína que va a ser transportada como a proteínas NPC,
algunas de las cuales forman las fibrillas. Estas fibrillas incluyen secuencias repetidas
de aminoácidos ricos en fenilalanina y glicina, por lo que se llaman repeticiones FG. Las
repeticiones FG actúan como lugares de unión de los receptores de importación. Una
vez en el interior del núcleo, los receptores de importación se separan de su carga y
vuelven al citosol.
La exportación del núcleo funciona como la importación, pero en el sentido opuesto.
Muchos receptores de exportación están relacionados estructuralmente con los
receptores de importación y están codificados por la misma familia génica o
carioferinas.
La GTPasa Ran impone una direccionalidad en el transporte a través de los NPC.
La célula obtiene la energía necesaria para el proceso de transporte a través de
hidrólisis de GTP por la GTPasa Ran. Ran se encuentran tanto en el citosol como en el
núcleo y es necesaria tanto para la importación como para la exportación.
Ran existe en dos estados conformacionales, dependiendo de si está unida a GDP o a
GTP. Dos proteínas reguladoras específicas de Ran disparan la transformación entre
estos dos estados: una proteína citosólica activadora de GTPasa (GAP) que induce la
hidrólisis de GTP convirtiendo Ran-GTP en Ran-GDP, y un factor nuclear
intercambiador de guanina (GEF) que activa el intercambio de GDP por GTP
convirtiendo Ran-GDP en Ran-GTP. Dado que Ran-GAP se localiza en el citosol y
Ran-GEF en el núcleo, el citosol contiene sobre todo Ran-GDP y el núcleo Ran-GTP.

La envoltura nuclear se desorganiza durante la mitosis.

Transporte de proteínas al interior de mitocondrias

Las mitocondrias son orgánulos rodeados por na doble membrana, especializadas en la

síntesis de ATP.
Al proceso del desplazamiento de las proteínas a través de las membranas de la
mitocondria se le llama translocación de proteínas.
Las proteínas importadas a la mitocondria son captadas desde el citosol pocos
segundos o minutos después de su liberación del ribosoma.
Las proteínas mitocondriales son primero sintetizadas completamente en el citosol y
después son translocadas a la mitocondria mediante un mecanismo postraduccional.
Las secuencias señal son necesarias y suficientes para inducir la importación y la
correcta localización de las proteínas. Las secuencias señal que dirigen las proteínas
precursoras al espacio de la matriz mitocondrial forman una hélice alfa anfifílica, en la
que todos los restos cargados positivamente se localizan en un lado de la hélice y
todos los restos hidrofóbicos no cargados se agrupan en el lado opuesto.
La translocación de proteínas a través de las membranas mitocondriales está mediada
por complejos proteicos formados por varias subunidades que actúan como
translocadores de proteínas. El complejo TOM transfiere proteínas a través de la
membrana externa y dos complejos TIM, los complejos TIM23 y TIM22, transfieren
proteínas a través de la membrana interna.
El complejo TOM es necesario para la importación de todas las proteínas
mitocondriales. Es responsable del transporte de las secuencias señal hasta el espacio
intermemrana y ayuda a insertar las proteínas transmembrana en la membrana
externa. El complejo TIM23 transporta algunas proteínas solubles hasta el espacio de
la matriz y facilita la inserción de las proteínas transmembrana en la membrana
interna. El complejo TIM22 media la inserción de una subclase de proteínas de la
membrana interna, incluyendo el transportador, que transportan ADP, ATP y fosfato
hacia dentro y hacia fuera de la mitocondria.

Peroxisomas

Son orgánulos rodeados por una sola membrana y no presentan ni ADN ni ribosomas.
Los peroxisomas adquieren la mayor parte de sus proteínas mediante importación
selectiva desde el citosol aunque algunas de ellas entran a la membrana del
peroxisoma a través del ER.
Todas las células eucariotas tienen peroxisomas. Los peroxisomas son los principales
lugares de utilización de oxígeno. Contienen una o más enzimas que utilizan oxígeno
molecular para eliminar átomos de hidrógeno de sustratos orgánicos específicos a
través de una reacción de oxidación que produce peróxido de hidrógeno.
Una secuencia de tres aminoácidos (Ser-Lys-Leu), localizada en el extremo C de muchas
proteínas peroxisomales, actúa como señal de importación.

Retículo endoplasmático

El RE está organizado en forma de una red de túbulos ramificados y de sáculos

aplanados que se extiende por todo el citoplasma. El RE tiene un papel central en la
biosíntesis celular y también constituye un almacén de calcio. La membrana del RE es
el lugar de producción de todas las proteínas transmembrana y lípidos de la mayoría
de los orgánulos celulares, incluyendo el propio RE, complejo de Golgi, lisosomas,
endosomas, vesículas secretoras y membrana plasmática. La membrana del RE
también fabrica la mayor parte de los lípidos de las membranas de las mitocondrias y
de los peroxisomas. Casi todas las proteínas que serán secretadas al exterior celular
son transportadas inicialmente al lumen del RE.
Las células empiezan a importar la mayoría de proteínas al RE antes de que la cadena
polipeptídica se haya acabado de sintetizar, la importación es un proceso
cotraduccional. En cambio, la importación de las proteínas a las mitocondrias, al
núcleo y a los peroxisomas es un proceso postraduccional.
El RE está constituído por zonas lisas y rugosas. Las zonas lisas a partir de las que se
generan las vesículas de transporte que contienen proteínas y lípidos acabados de
sintetizar para ser transportados hasta el complejo de Golgi se llama RE de transición.
El RE liso muy desarrollado acomoda las enzimas que fabrican colesterol y que lo
modifican dando lugar a las hormonas.
Todas las proteínas, con independencia de su destino posterior, son dirigidas a la
membrana del RE por una secuencia señal que inicia su translocación. El péptido señal
es guiado hasta la membrana del RE por lo menos mediante dos componentes: una
partícula de reconocimiento de la señal (SRP) que se une al péptido señal y viaja de
forma cíclica entre la membrana del RE y el citosol, y un receptor de SRP presente en la
membrana del RE. La SRP es una partícula compleja formada por 6 cadenas
polipeptídicas unidas a una pequeña molécula de ARN.
La SRP es una estructura semejante a un rodillo que envuelve la subunidad mayor del
ribosoma, de forma que uno de sus extremos se une a la secuencia señal cuando ésta
emerge del ribosoma formando parte del péptido acabado de sintetizar. El otro
extremo bloquea el lugar de unión del factor de elongación. Este bloqueo para la
síntesis de proteínas en cuanto el péptido señal ha salido del ribosoma. Esta pausa da
tiempo suficiente al ribosoma para unirse a la membrana del RE antes de que se
complete la síntesis de la cadena polipeptídica, asegurando así que la proteína no se
liberará al citosol.
Cuando el complejo ribosoma-SRP se ha formado, se une al receptor de SRP, que es un
complejo proteico integral de membrana embebido en la membrana del ER rugoso.
Esta interacción une el complejo SRP- ribosoma a un translocador de proteínas. Tanto
el SRP como el receptor de SRP son entonces liberados y el translocador transfiere la
cadena polipeptídica en crecimiento a través de la membrana.
El translocador forma un poro acuoso en la membrana a través del cual la cadena
polipeptídica atraviesa la membrana. El corazón del translocador, denominado
complejo Sec61, está formado por tres subunidades altamente conservadas. El poro es
una estructura cerrada dinámicamente que se abre de forma transitoria cuando una
cadena polipeptídica atraviesa la membrana. La translocación unidireccional es
impulsada mediante ciclos de unión y liberación de proteínas Bip.
Hay 3 vías a través de las cuales las proteínas transmembrana de paso único son
insertadas en el RE. En el caso más sencillo, una secuencia señal N-terminal inicia la
translocación, pero un segmento hidrofóbico adicional de la cadena polipeptídica para
el proceso de transferencia antes de que toda la cadena polipeptídica se haya
translocado. Esta señal de paro de la translocación ancla la proteína en la membrana
después de que la secuencia señal del RE haya sido liberada del translocador y
eliminada. En los otros dos casos, la secuencia señal no se localiza en el extremo
N-terminal de la proteína sino que es interna.
La mayoría de proteínas sintetizadas en el RE rugoso son glucosiladas por la adición de
un oligosacárido común unido a N.

TRÁFICO VESICULAR INTRACELULAR

Dentro de la célula eucariota se forman constantemente las vesículas de transporte en
una membrana y se fusionan con otra, transportando componentes de membrana y
moléculas solubles que se denominan carga. La vía biosintética-secretora se dirige al
exterior, desde el RE hacia el complejo de Golgi y la superficie celular, con una
desviación hacia los lisosomas; mientras que la ruta endocítica se dirige hacia el
interior desde la membrana plasmática. El transporte vesicular provoca un intercambio
constante de componentes entre los compartimientos.
La mayoría de las vesículas de transporte se forman a partir de regiones recubiertas
especializadas de las membranas. Geman como vesículas recubiertas, antes de que las
vesículas se fusionen con la membrana aceptora, pierden su cubierta y permiten que
las dos caras citosólicas de las membranas entren en contacto y se fusionen.
La cubierta tiene dos funciones:
1. concentrar determinadas proteínas de la membrana en una región especializada de
la misma a partir de la cual se formaría la membrana de la vesícula
2. moldear la vesícula en formación
Hay 3 tipos de vesículas recubiertas, que se diferencian por sus proteínas de cubierta:
● Las recubiertas de clatrina
● Las recubiertas de COP I
● Las recubiertas de COP II

Cada tipo participa en diferentes etapas de transporte.

Las vesículas recubiertas de clatrina están implicadas en el transporte desde el
complejo de Golgi y desde la membrana plasmática. Mientras que las vesículas
recubiertas de COP I y de COP II están implicadas en el transporte desde el RE y desde
las cisternas del Golgi.
Las vesículas recu viertas de clatrina transportan materiales desde la membrana
plasmática y entre los endosomas y los compartimientos del Golgi. Las vesículas
recubiertas de COP I y de COP II transportan materiales en las etapas iniciales de la
ruta de secreción: las vesículas recubiertas de COP II geman en el RE y las de COP I lo
hacen en los compartimientos del Golgi.
La proteína mayoritaria en las vesículas recubiertas de clatrina es la clatrina.
Las vesículas de transporte pueden tener diferentes formas y tamaños. Las proteínas
Rab guían el direccionamiento de las vesículas. Éstas proteínas dirigen la vesícula a
puntos específicos sobre la membrana diana adecuada, y las proteínas SNARE
participan en la fusión de las bicapas lipídicas. Las proteínas Rab también son GTPasas
monoméricas. Rab también pueden actuar con las SNARE y acoplar el anclaje a la
fusión. Las proteínas SNARE aseguran que sólo se fusionen las vesículas dirigidas
correctamente. Estas proteínas transmembrana existen como parejas
complementarias, con una v-SNARE localizada en las membranas de las vesículas y una
t-SNARE que se encuentra en las membranas diana. Se forma un complejo trans SNARE
que mantiene unidas las dos membranas.
Para que el transporte vesicular se produzca con normalidad las vesículas de
transporte deben incorporar las proteínas SNARE y Rab apropiadas. Las SNARE unidas
tienen que ser separadas antes de volver a ser usadas.

Transporte desde el RE a través del complejo de Golgi

Las proteínas recién sintetizadas atraviesan la membrana del RE desde el citosol y

entran en la ruta biosintética-secretora. Las proteínas abandonan el RE en vesículas de
transporte recubiertas de COP II. Éstas vesículas se forman en regiones especializadas
del RE denominadas lugares de salida del RE, cuya membrana carece de ribosomas
unidos. Estas proteínas que serán cargadas presentan señales de salida en su superficie
citosólica, que son reconocidas por componentes de la cubierta de COP II; estos
componentes de la cubierta actúan como receptores de carga y son reciclados de
nuevo en el RE después de liberar su carga en el complejo de Golgi.
Además, túbulo-vesiculares realizan el transporte desde el RE hasta el complejo de
Golgi. Después de que las vesículas de transporte se hayan formado en los lugares de
salida del RE, y se hayan desprendido de la cubierta, empiezan a fusionarse entre sí.
Ésta fusión de membranas del mismo compartimiento se denomina fusión homotípica,
que también requiere un conjunto complementario de SNARE.
Las estructuras formadas cuando las vesículas derivan del RE se fusionan unas con
otras, se denominan agregados túbulo-vesiculares. Estas agrupaciones forman un
nuevo compartimiento que está separado del RE y que carece de muchas de las
proteínas que actúan en el RE. Este compartimiento se forma constantemente y actúa
como un contenedor que lleva material desde el RE hasta el complejo de Golgi.
En cuanto se forman las agrupaciones túbulo-vesiculares, de ellas empiezan a formarse
pequeñas vesículas. Estas vesículas están cubiertas de COP I. El ensamblaje de la
cubierta de COP I comienza sólo segundos después de que las cubiertas de COP II se
hayan desprendido.
El transporte de recuperación (o retrógrado) continúa mientras se desplazan las
agrupaciones túbulo-vesiculares hacia el complejo de Golgi.
La vía de recuperación al RE utiliza señales de clasificación. Las proteínas de membrana
residentes en el RE contienen señales que las unen a las cubiertas de COP I,
empaquetándose por tanto en vesículas de transporte COP I para la entrada
retrógrada al RE. La señal de recuperación está formada por dos lisinas, seguidas por
otros aminoácidos cualquiera, en el extremo C-terminal de la proteína de membrana
del RE. Se denomina secuencia KKXX. Las proteínas solubles residentes en el RE, tales
como Bip, también presentan una secuencia de recuperación en su extremo C-terminal
formada por una secuencia Lys-Asp-Glu-Leu o similar, llamada KDEL.
Si la señal es transferida a una proteína que por lo general se secreta, la proteína es
devuelta al RE donde se acumula.

Complejo de Golgi

Está formado por una serie de compartimientos limitados por membrana

denominados cisternas. Cada compartimiento del Golgi, un dictiosoma, está formado
por entre 4 y 6 cisternas. Durante su paso a través del Golgi, las moléculas
transportadas sufren una serie de modificaciones. Cada uno de los dictiosomas del
Golgi tienen dos caras distintas: una cara cis (o cara de entrada) y una cara trans (o de
salida). Ambas caras, cis y trans, están asociadas a unos copartimientos formados por
una red de estructuras tubulares y cisternas: la red cis Golgi (CGN) y la red trans Golgi
(TGN). El CGN es una colección de agrupaciones túbulo-vesiculares fusionadas que
proceden del RE. Las proteínas y los lípidos entran por la red cis Golgi y salen por la red
trans Golgi. Las proteínas que entran en el CGN pueden seguir a través del Golgi o
volver al RE. Las proteínas que salen del TGN se mueven hacia delante y son
clasificadas hacia su siguiente destino: lisosomas, vesículas de secreción o a la
superficie celular.
También pueden ser devueltas a un compartimiento anterior. En la cisterna trans es
donde se completa la glucosilación.
El compljo de Golgi es abundante en las células que están especializadas en la
secreción de glucoproteínas.
Las proteínas residentes en el complejo de Golgi son todas transmembrana. El
transporte a través del complejo de Golgi se lleva a cabo mediante transporte vesicular
o maduración de cisternas.
Desde el trans Golgi brotan vesículas cubiertas de clatrina y receptores de M6P que
transportan las hidrolasas lisosomales hacia el compartimiento endosomal tardío.

Transporte desde la red del trans Golgi a los lisosomas

La red del trans Golgi clasifica todas las proteínas que pasan a través del complejo de
Golgi (excepto las que son retenidas en él como residentes permanentes) de acuerdo
con su destino final.
Los lisosomas son el lugar principal de digestión intracelular, están rellenos de enzimas
hidrolíticas solubles que controlan la digestión intracelular de macromoléculas. Los
endosomas tardíos contienen material procedente tanto desde la membrana
plasmática como hidrolasas ácidas. Los endosomas tardíos se fusionan con lisosomas
preexistentes formando estructuras denominadas endolisosomas, que a su vez se
fusionan unos con otros. Cuando ha sido digerido la mayor parte del material
endocitado dentro de un endolisosoma, solo permanecen en su interior aquellos
materiales de digestión más lenta o indigeribles, y a éstos orgánulos se les llama
lisosomas clásicos.
No existe una diferencia real entre endosomas tardíos y lisosomas, son el mismo
orgánulo excepto que se encuentran en diferentes estados de maduración.

Varias vías aportan materiales a los lisosomas:

Una ruta que se dirige hacia fuera desde el RE vía complejo de Golgi, entrega la
mayoría de las enzimas digestivas, mientras que al menos 3 vías desde orígenes
diferentes introducen sustancias en los lisosomas para su degradación. La vía mejor
estudiada es la de las macromoléculas que son tomadas del fluido extracelular
mediante endocitosis.
Las moléculas endocitadas son entregadas en forma de pequeñas vesículas a orgánulos
intracelulares de formas llamadas endosomas tempranos. Allí, los materiales
edocitados se encuentran con las hidrolasas ácidas. Algunas de las moléculas
endocitadas son seleccionadas y recicladas a la membrana plasmática, mientras que
otras se dirigen a los endosomas tardíos.
En todas las células existe una segunda ruta que aporta materiales a los lisosomas para
su degradación y mediante la cual pueden ser destruídas partes de la propia célula: el
proceso llamado autofagia.
La tercera ruta que proporciona materiales a los lisosomas sólo tiene lugar en células
que están especializadas en la fagocitosis de grandes partículas y de microorganismos.
Éstas células (macrófagos y neutrófilos) pueden ingerir grandes objetos y formar un
fagosoma.
Un receptor de manosa-6-fosfato reconoce las proteínas lisosómicas en la red del trans
Golgi. El receptor de M6P une su oligosacárido específico a pH 6,5 en el TGN y lo libera
a pH6, que es el pH del interior de los endosomas tardíos. Una fosfatasa ácida elimina
el grupo fosfato de la manosa destruyendo la señal y contribuyendo a la liberación de
las hidrolasas ácidas del receptor M6P. Una vez han liberado las enzimas, los
receptores M6P son introducidos en vesículas recubiertas de retrómero que se forman
en los endosomas; los receptores son devueltos al TGN para su reutilización.
Las vesículas de transporte que conducen estas proteínas hasta los endosomas parten
del TGN. El direccionamiento de material a los lisosomas, no es necesariamente el final
de la ruta. La secreción lisosómica de su contenido no digerido permite a la célula
eliminar los restos no digeribles.

Transporte hacia el interior de la célula desde la membrana plasmática: endocitosis

Las rutas que llevan hacia los lisosomas desde la superficie celular empiezan con la
endocitosis, mediante la cual las células captan macromoléculas. El material que va a
ser ingerido es rodeado por una porción de la membrana plasmática, que primero se
invagina y luego se estrangula formando una vesícula endocítica que contiene el
material ingerido.
Se pueden distinguir dos tipos de endocitosis en función del tamaño de las vesículas
que se forman. En la fagocitosis (comida de la célula), se ingieren partículas grandes
mediante vesículas llamadas fagosomas.
En la pinocitosis (bebida de la célula), se ingiere fluído y solutos vía pequeñas vesículas
pinocíticas.

Transporte desde la red del trans Golgi hasta el exterior celular: exocitosis

La fusión de las vesículas con la membrana plasmática se llama exocitosis. De ésta

forma las células producen y secretan la mayoría de los proteoglucanos y
glucoproteínas de la matriz extracelular. Las vesículas secretoras emergen por
gemación de la red del trans Golgi.