Guía biologia celular

Núcleo y envoltura nuclear

Núcleo:
• Se lleva acabo la realización y la transcripción
• Parte más grande de la celula dentro del núcleo se encuentra
nucleoplasma en donde se encentra el nucléolo
• Es 80% agua, enzimas, proteínas, moléculas precursoras,
moléculas hidrosolubles, cofactores, lípidos y hormonas.
• Masa amorfa encerrada por una envoltura nuclear que la separa
del plasma
Envoltura nuclear: lo que rodea al núcleo
Su principal función es proteger a los cromosomas, contiene el genoma
celular y es el centro de control de la celula
Formadas por ADN, nucleótidos, nucleoplasma
Envoltura nuclear
• Bicapa fosfolipidica
• Existe un espacio entre la membrana llamado espacio peri nuclear
• Barra separadora entre núcleo y citoplasma
• Permeable y selectiva
• Dos membranas paralelas (interna y externa)
• Poros comunicación citoplasma-núcleo
• Fusión de las membranas
Poros nucleare por donde entra y sale la información puede llegar a
tener hasta 4,000
Tipo de poros:
• Importina: ayuda a entrar es del citoplasma-núcleo, ayuda a
meten NLS (secuencia de localización nuclear)
• Exportina: ayuda a salir es del núcleo-citoplasma ayuda a salir GAP
NES (secuencia de expulsión o exportación nuclear)
Los filamentos ayudan a localizar receptores
Pasan 2,000 moléculas por poro por segundo
Las nucleoporinas se pueden formar por 500 proteínas distintas
(son canales)
Cromatina: material del que estan compuestos los cromosomas,
compuesto de ADN y proteínas en la interface, las histonas son las
proteínas más abundantes, la función de la histona es empaquetar el
ADN de manera que quepa dentro del núcleo, por lo tanto, la cromatina
es la manera en la que el material se condensa dentro de la celula para
formar cromosomas. Cromatina laxa, denominada “eucromatina” y
la cromatina compacta o condensada llamada “heterocromatina”

90% de la cromatina es heterocromatina

10% de la cromatina es eucromatina

Transporte núcleo-citoplasma
Este transporte selectivo es pasivo facilitado, es decir, no necesita
energía. El poro por sí mismo no determina la direccionalidad del
movimiento, sino que el transporte hacia afuera o hacia adentro del
núcleo está determinado por un gradiente de unas moléculas
denominadas Ran y para crear este gradiente sí se necesita energía.
ADN y ARN
RNA: Cadena simple, pueden salir del núcleo.
ADN: Cadena helicoidal, ni pueden salir del núcleo.
Aminoácidos
• 1-50 peptido
• 51 en adelante polipeptido

Cada nucleótido de ADN está formado por desoxirribosa, base

nitrogenada y grupo fosfato.
Replicación genética
La replicación debe empezar en determinados puntos u orígenes de
replicación.
En cada origen de replicación se forma lo que se conoce como burbuja
de replicación. Unas enzimas helicasas se encargan de abrir la doble
hélice y permiten la unión de las ADN polimerasas en un proceso muy
regulado (ya que cada origen solo puede servir como tal una vez por
cada ciclo de replicación) Cadena lenta o cadena de okasaki es la
cadena que va en sentido contrario y es mas lenta. La ADN polimerasa
junta formando dos cadenas de ADN.

Codones y anticodones
Los codones se forman cada 3 bases nitrogenadas

Codón de inicio: AUG/ Metionina

Codon de stop: UAA y UAG tirosina (Try), UGA Cisteina (Cry)
 Síntesis del ARN: transcripción
La ARN polimerasa es la principal enzima implicada en la transcripción.
Esta enzima cataliza la síntesis de una molécula de ARN de cadena
simple a partir un gen, constituido por un segmento de ADN de cadena
doble. La ARN polimerasa utiliza una de ellas como
molde, de tal manera que la secuencia de nucleótidos del ARN
sintetizado es complementaria a la secuencia de nucleótidos de la
hebra molde del ADN, también conocida como hebra no codificante
antisentido. La otra hebra del ADN se denomina hebra no molde,
codificante o sentido.

Tipos de ARN
• ARN mensajero (ARNm): transporta la información contenida en
el ADN desde el núcleo hasta los ribosomas, los orgánulos
celulares donde se produce la síntesis de las cadenas
polipeptídicas (las proteínas).
• ARN ribosómico (ARNr): es el tipo de ARN más abundante.
Forma parte de la estructura de los ribosomas.
• ARN de transferencia (ARNt): transporta los aminoácidos
necesarios para la síntesis de las proteínas en los ribosomas.
Fases de la transcripción
La transcripción ocurre en el núcleo . Utilice el ADN como modelo para
crear una molécula de ARN. EL ARN luego sale del núcleo y va a un
ribosoma en el citoplasma, donde ocurre la traducción. La traducción
lee el código genético en el ARNm y crea una proteína.
A diferencia del genoma, el transcriptoma es variable y dependiente del
contexto celular en el instante de su determinación. En relación con la
expresión, se distinguen dos tipos de genes:
• Genes constitutivo: son aquellos que se expresan de manera
rutinaria,
ya que dan lugar a productos que se requieren para llevar a cabo
funciones celulares básicas. Entre este tipo de genes se encuentran
aquellos que codifican los ARNr, los ARNt o los ARNm de proteínas
esenciales (como las proteínas ribosómicas o las histonas).
• Genes inducibles: son aquellos que solo se expresan en algunos
tipos celulares o en determinadas circunstancias.
Por ejemplo, la hemoglobina se expresa específicamente en eritrocitos,
o diversas citoquinas se expresan en células del sistema inmunitario
solo tras su activación.
El grado de compactación de la cromatina no es algo estable, sino que
está sometido a un proceso conocido como remodelación de la
cromatina. Entre los agentes que controlan la compactación de la
cromatina están:
• Factores de remodelación de la cromatina: son complejos
enzimáticos que relajan la cromatina desplazando a los nucleosomas.
• Histona-acetiltransferasas (HAT): estas enzimas acetilan residuos
de lisina en los extremos amino de las histonas
ARN mensajero sale del nucleo al citoplasma
El ARNm contiene, como hemos indicado, la información genética
acerca de la secuencia de aminoácidos que se va a incorporar a la
proteína; es decir, es el molde a partir del cual se sintetiza cada proteína.
Consiste en una secuencia monocatenaria en cuyo extremo 5’ hay un
nucleótido guanina metilado a modo de caperuza y en cuyo extremo 3’
existe una cadena de adeninas denominada cola poli-A. No toda la
secuencia del ARNm es utilizada como patrón para la síntesis de la
proteína, sino que esta queda delimitada por la porción comprendida
entre el triplete de nucleótidos que constituye el codón de iniciación y el
triplete que constituye el codón de parada.
Ribosomas
Los ribosomas, unidades estructurales donde se lleva a cabo el proceso
de traducción, son ribonucleoproteínas formadas por varios ARN
ribosómicos (ARNr) asociados a un conjunto de proteínas Los
ribosomas de células eucariotas poseen una velocidad de
sedimentación de 80 S, y están formados por dos subunidades: la
subunidad pequeña (o menor) posee una velocidad de sedimentación
de 40 S y contiene un único ARNr de 18 S y unas 30 proteínas; la
subunidad grande (o mayor) posee una velocidad de sedimentación de
60 S y contiene 3 ARNr (de 28 S, 5,8 S y 5 S) y alrededor de 45
proteínas. Los ribosomas de procariotas tienen una velocidad de
sedimentación
de 70 S. La subunidad mayor, de 50 S, contiene una molécula de ARNr
de 23 S y otra de 5 S, junto a 34 proteínas. La
subunidad menor posee un ARNr de 16 S y 21 proteínas. Como se
analizó en el la síntesis de los distintos ARNr y el ensamblaje de las
ribonucleoproteínas que forman el ribosoma tienen lugar en el nucléolo.
ARN de transferencia
Los ARNt son las moléculas encargadas de suministrar los aminoácidos
necesarios para construir las proteínas. Los ARNt son ARN
relativamente pequeños (4 S), formados por una sola hebra de ARN
plegada sobre sí misma en una estructura tridimensional que se suele
representar en forma de hoja de trébol Los ARNt tienen entre 73 y 93
nucleótidos y están organizados en cuatro brazos, de los cuales dos son
críticos para su función: por una 390 parte el brazo que se une al
aminoácido, en el extremo 3’ del ARNt, que termina siempre con la
secuencia trinucleotídica CCA.
Formación de traducción
ARNr
Una vez que los aminoácidos están unidos a su ARNt correspondiente,
la subunidad menor del ribosoma se anclará al ARNm que se va a
traducir para que, tras la unión de la subunidad mayor, puedan entrar
en un sitio preciso del ribosoma los distintos ARNt cuya secuencia
anticodón sea complementaria a la del codón del ARNm en ese sitio del
ribosoma (v. proceso en detalle más adelante).Por su parte, la
subunidad mayor del ribosoma será la encargada de catalizar la
formación de los enlaces peptídicos en el polipéptido emergente. Ambas
subunidades poseen unos dominios internos que permiten alojar a los
ARNt a lo largo de las diferentes fases de la síntesis proteica.
El sitio A hace referencia al sitio de unión del aminoacil-ARNt que entra
inicialmente en el ribosoma (busca anticodon, da inicio). El sitio P es el
lugar que ocupa el aminoacil-ARNt una vez que se ha unido a la cadena
polipeptídica en crecimiento (peptidil-ARNt)(liberación de aminoácidos).
El sitio E corresponde al lugar de salida (exit) del ARNt que ha
transferido la cadena polipeptídica en formación y se dispone a
abandonar el ribosoma.
Metionina une o pega ribosoma menor y mayor (se le llama
iniciación)
Traducción
Iniciación
Durante esta fase, la subunidad menor del ribosoma se une al ARNm.
La traducción en células eucariotas siempre comienza por el codón
AUG, que codifica para la metionina (Met). El ARNt iniciador (que lleva
unido el aminoácido Met) se une a la subunidad menor del ribosoma en
el sitio P ayudado por el factor de iniciación eIF2 (eukayotic iniciation
factor 2) unido a un GTP.
Elongación
El segundo ARNt que entra en el ribosoma (p. ej., fenilalanina, Phe)
precisa de la ayuda de dos factores proteicos de elongación para
colocarse en el sitio A del ribosoma La correcta colocación de este
aminoacil-ARNt en el sitio A produce un cambio de conformación que
induce la hidrólisis del GTP del eEF1A, lo cual provoca la liberación de
este factor (que ahora está unido a GDP). La energía liberada en la
hidrólisis del GTP orienta el aminoácido unido al ARNt hacia el sitio P,
donde se sitúa el primer aminoácido que se incorporó a la cadena (Met).
La orientación de ambos aminoácidos en el ribosoma permite la
formación del enlace peptídico mediante la actividad peptidil-
transferasa que posee un ARNr perteneciente a la subunidad mayor
del ribosoma, que funciona como una ribozima . La cadena polipeptídica
formada por sus dos primeros aminoácidos queda anclada al ARNt
colocado en el sitio A. Tras la formación del primer enlace peptídico, el
ribosoma se desplaza en sentido 5’ → 3’ del aminoácidos (Met y Phe)
queda ahora situado en el sitio P y el ARNt que llevaba inicialmente Met
se sitúa en el sitio de salida (E). De este modo, el siguiente codón
disponible del ARNm queda localizado en el sitio A. (Lectura o síntesis
de la cadena)
Terminación
Conforme avanza la elongación, quedan disponibles en el sitio A nuevos
codones del ARNm y se añaden nuevos aminoácidos a la cadena
polipeptídica en formación hasta que un codón de parada (UAA, UAG,
UGA) alcanza el sitio A. Las secuencias de parada en eucariotas son
reconocidas por un dominio específico del factor de terminación eRF3
(eukaryotic release factor 3), que forma un complejo con otro factor de
terminación, eRF1. Una vez que este complejo proteico se une al
ribosoma, se produce un cambio de conformación en dicho complejo
que permite al factor eRF1 hidrolizar la proteína recién sintetizada y
liberarla de su unión con el ARNt . Posteriormente, la proteína recién
formada y el factor de terminación se desprenden del ribosoma,
terminando así la traduccion. Una vez concluida la síntesis, todavía el
ARNt y el ARNm permanecen unidos al ribosoma. Será necesaria la
actuación de un complejo proteico formado por varios factores para su
escisión.
 Estructura primaria

• Secreción de residuos de aminoácidos en la cadena polipéptica,

que a su vez está determinada por la secuencia de bases en el
gen
• La secuencia de aminoácidos es específica para cada proteína
Estructura secundaria
• Corresponde al arreglo espacial de los aminoácidos en una
cadena polipeptica que se repele de forma regular dando origen a
una estructura periódica
• Diferencia entre estructura 1 y 2 intracaternarios hélice alfa y
entercaternarios hélice beta
Conformación

• Se forma cuando se alinean dos segmentos de la cadena

polipepticos unos con otros
Estructura terciaria

• Se refiere a la conformación tridimensionales, plegadas y

biológicamente activa de una proteína
• En el momento en el que la cadena polipeptica se pliega en el
espacio, es decir, como se enrolla una determinada proteína
globular.
• La estabilidad está estabilizada por enlaces covalentes entre
cisteína, puentes de hidrogeno, interacciones iónicas, etc.
• Está formado por dominios y como estan su disposición en el
espacio (tambien llamada motivo al dominio)
Función de los dominios

• Enlazar a un pequeño ligando

• Atravesar la membrana plasmatica (proteína transmembrana)
• Contiene el sitio catalítico(enzimas)
• Enlazan al ADN (en factores de transcripción)
 • Proveer una superficie para enlazarse específicamente a otras
proteínas
Estructura cuaternaria

• Se forma mediante la unión de varias cadenas polipepticas con

estructuras terciaria
• Cada una de estas cadenas polipepticas recibe el nombre de
protomero (grupo prostético acompaña a proteínas
esteroproteinas o conjugadas) Ejemplo: grupo hemos etc.
Factores que afectan el plegado

 PH
 Temperatura
 Moléculas orgánicas
• Alcohol, acetona
• Urea
• Cloruro de guanidino
• Detergente
• Agentes reductores (mercaptoetanol)
Desnaturalización: proceso por el cual pierde la estructura nativa de
una proteína junto con la mayoria de su propiedad es específicas.
Chaperonas y chaperoninas
Para impedir los fenómenos de alteración en el plegamiento y la
consiguiente agregación, la célula utiliza una familia de proteínas
denominadas chaperonas. La función de estas proteínas consiste en
ayudar a las proteínas recién sintetizadas a plegarse y ensamblarse en
estructuras estables y activas. Las chaperonas se unen a las regiones
hidrófobas expuestas de la proteína en fase de plegamiento y modifican
zonas erróneamente plegadas. Además, estabilizan las proteínas que
deben ser transportadas en forma parcialmente plegada desde el
citoplasma a determinados orgánulos (como las mitocondrias). La
actividad de las chaperonas es indispensable para asegurar un control
de calidad de las proteínas celulares y para mantener la homeostasis
proteica. Las chaperonas se identificaron inicialmente como una familia
de proteínas cuya expresión aumentaba al someter a la célula a
determinadas condiciones de estrés (como un aumento de
temperatura), por lo que muchas de ellas se llaman proteínas de
choque térmico.
Las estrategias de plegamiento que adopta la maquinaria de
chaperonas del organismo se pueden dividir en dos:
• Plegamiento cotraduccional. En eucariotas, un complejo asociado al
ribosoma (RAC, del inglés ribosome-associated
complex), formado entre otras proteínas por las chaperonas Hsp40 y
70, se une a la subunidad mayor del ribosoma con anterioridad a la
salida del polipéptido. De esta manera se evita una agregación
prematura del polipéptido y se permiten su elongación hasta que haya
suficiente información estructural que posibilite un plegamiento
adecuado.
• Plegamiento postraduccional. Solo el 20% de las proteínas se
pliegan satisfactoriamente durante su síntesis. Si la proteína necesita
rondas de plegamiento adicionales, queda unida a la chaperona Hsp70,
que es el organizador central de la red de plegamiento.
Pero existe un conjunto de proteínas (generalmente las más
voluminosas) con patrones de plegamiento muy complejos, debido a
que es necesaria la interacción de dominios proteicos muy alejados
entre sí. En estos casos, la proteína Hsp70 conduce a estos polipéptidos
al sistema chaperonina TRiC/CCT. Este sistema consiste en un
complejo multiproteico en forma de barril, en cuyo interior es introducida
la proteína en fase de plegamiento, aislándola así de otras proteínas
que pudieran interferir en este proceso, lo que permite que sus dominios
puedan interaccionar libremente, sin peligro de formar agregados, hasta
alcanzar la configuración adecuada.
 1. Las proteínas están constituidas por átomos de C, H, O, N y en
ocasiones se presenta...
Azufre
2. La solocisteína es el único aminoácido que contiene un átomo de
...
Selenio
3. Los aminoácidos hidrofóbicos no interactúan bien con agua
Verdadero
4. Tipo de enlace que une a un aminoácido con otro, con la
separación de una molécula de agua.
Enlace peptídico
5. En la estructura secundaria se tiene la llamada hélice alfa, que
se forma por la unión entre los grupos...
Amino y carboxilo
6. Las proteínas que se unen a la membrana celular presentan
un grupo...
Hidrofóbico
7. En la representación de una proteína denominada "diagrama
de listón", que tipo de estructura se enfatizan.
Hélice alfa
8. Estructuras donde se localiza la hemoglobina
Glóbulos rojos
9. La insulina se encarga de regular los niveles de...
Insulina
10. Compuesto que se encuentra en la piel y los tendones
Colágeno
11. ¿Cuál de las siguientes NO es una función de una
proteína?
Almacenamiento de información genética
12. ¿Cuál es el componente monomérico de las proteínas?
Aminoácidos
 13. La estructura primaria de una proteína se refiere a
La secuencia específica de aminoácidos.
14. ¿Qué determina la secuencia de los aminoácidos en la
estructura primaria durante la síntesis de proteínas?
La secuencia de nucleótidos en los genes
15. Un enlace que une 2 aminoácidos juntos se llama (n)
Enlace péptico
16. Cada aminoácido tiene una estructura subyacente
similar. ¿Cuál es la porción que varía entre los 20
aminoácidos?
Grupo R/cadena lateral
17. La estructura secundaria de una proteína es
El plegado que conduce a características específicas como la hélice
alfa y la hoja plegada beta
18. La estructura secundaria está determinada por
La secuencia de aminoácidos
19. La estructura terciaria es
La forma tridimensional general
20. ¿Qué parte del aminoácido lo hace diferente de otros
aminoácidos?
El grupo "R"
21. Los grupos R hidrófobos tenderán a
Se encuentran en las partes internas de una proteína plegada.
22. Estructura cuaternaria
Implica interacciones entre múltiples polipéptidos.
23. Una proteína se "desnaturaliza" cuando
La temperatura o el pH interrumpen las interacciones que conducen
al desarrollo.