"AÑO DEL BICENTENARIO DEL PERÚ: 200 AÑOS DE INDEPENDENCIA"

BIOLOGIA - SEMINARIO

INFORME S11: "DE GEN A PROTEÍNA"

Docente: Velarde Vílchez, Mónica Margarita
Grupo: mvelardev-02M08-4
Integrantes:
• QUISPE PONCE, Luis Alejandro (2021146568)
• SANDOVAL CUELLAR, Sunami Nicole (2021101893)
• TAQUIRE GIRON, Selena Lesly (2021101913)
• TARAMONA VALENTIN, Ricardo Luis (20211357)
 CUESTIONARIO

1. Describir las diferencias entre un transcrito primario, una unidad de transcripción, un

espaciador de transcrito, y un ARNr maduro. ¿cuál es el papel de los snRNPs y de los
espliceosomas?
Transcrito primario: Es una molécula de ARN monocatenario que se obtiene inmediatamente después
de la transcripción. El transcrito primario de eucariotas se caracteriza, básicamente, porque está
formado por la unión de los intrones o fragmentos no codificantes y los exones o regiones
codificantes. En eucariontes estos transcritos primarios requieren de modificación post transcripcional
para la obtención de moléculas de ARN plenamente funcionales. En este proceso de maduración, se
eliminan los intrones, transformando el transcrito primario en ARN mensajero maduro que será
convertido en proteína en el proceso de la traducción.
Unidad de transcripción: Es un fragmento de ADN, expresado mediante la producción de una
molécula de ARN, capaz de incluir mas de un gen. La unida de transcripción (UT) esta fundamentada
en la acción del ARN Polimerasa al momento de unirse al promotor (región especial del principio de
un gen), esta encierra el primer par de bases transcritos en el ARN y a este se le denomina como punto
de iniciación. Es desde este punto, donde el ARN polimerasa se desplaza a lo largo del molde
sintetizando el ARN, hasta el punto en el que se alcanza la secuencia terminal.
Espaciador de transcrito: Se refiere al ADN espaciador (ADN no codificante), situado entre el ARN de
una reducida subunidad ribosomal (rARN) y otra amplia subunidad de genes de ARNr, tanto en el
cromosoma como también la región transcrita. Este se define como la región ya transcrita en ARN, o
precursor policistrónico que le corresponde al ADN espaciador luego de la transcripción.
ARNr maduro: Ese ARN ribosomal (rARN) inmaduro cuentan con grandes regiones, denominadas
intrones, y áreas más reducidas, denominadas exones, las cuales contienen la información necesaria
para la síntesis de la proteína. El proceso de maduración del ARN elimina los intrones y enlaza a los
exones con el fin de producir una molécula de ARN ribosomal maduro capaz de salir del núcleo hacia
el citoplasma, donde ocurre la síntesis de proteínas.
¿Cuál es el papel de los snRNPs y de los espliceosomas?
El espliceosoma es un complejo estructurado por cinco ribonucleoproteinas nucleares reducidas
también conocidas como snRNPs (complejo formado por diez proteínas y una molécula reducida de
ADN, abundantes en Uracilo). Las snRNPs encargada de reconocer al intrón mediante apareamiento
complementario de bases. Los snRNPs que forman el espliceosoma se denominan U1, U2, U4, U5 y
U6; 2 y participan en diversas interacciones ARN-ARN y ARN-proteína. Las snRNP reconocen la
secuencia consenso GU (Guanina-Uracilo) del extremo 5´ y AG (Adenina-Guanina) del extremo 3´ del
intrón.
2. Complejo del poro nuclear: estructura, regulación del movimiento bidireccional de
materiales entre el núcleo y el citoplasma. ¿Qué son las importinas y las exportinas?
Los complejos de poro nuclear son conjuntos de agrupamientos de proteínas, que traspasan la
envoltura nuclear (la doble membrana que rodea al núcleo celular de los eucariontes). Cada poro es un
conjunto supra macromolecular, compuesto de múltiples copias de 30 proteínas diferentes, dando un
total de 500 nucleoporinas por poro.
Los poros nucleares contienen un pasaje acuoso interno de unos 80 a 90 nm de diámetro, pero el
espacio útil para el trasiego de las moléculas que se transportan es de unos 45 a 50 nm de diámetro
cuando está en reposo, y se puede expandir cuando realizan transporte activo. Normalmente, este canal
permite el paso libre de pequeñas moléculas (menores de 60 kDa) como sales, nucleótidos, pequeñas
moléculas y pequeños polipéptidos. Pero restringe el movimiento de proteínas de mayor tamaño.
Incluso algunas moléculas menores de 20-30 kDa tales como las histonas, los ARNt o algunos ARNm
son transportadas de forma selectiva, es decir, tienen que ser reconocidas y transportadas por las
proteínas del poro. Este transporte selectivo es pasivo facilitado, es decir, no necesita energía. El poro
por sí mismo no determina la direccionalidad del movimiento, sino que el transporte hacia afuera o
hacia adentro del núcleo está determinado por un gradiente de unas moléculas denominadas Ran, y
para crear este gradiente sí se necesita energía.

3. Durante la elongación de la proteína, un aminocil-ARNt entra en el sitio A, un peptidil-

ARNt entra en el sitio P, y un ARNt desacilado entra en el sitio E. Explicar cómo se
produce cada uno de estos eventos
Una vez formado el complejo de iniciación se puede comenzar la elongación del polipéptido. La
elongación o crecimiento de la cadena polipeptídica tiene lugar en esencia mediante la formación de
enlaces peptídicos entre los aminoácidos sucesivos. Intervienen en este proceso, el peptidil-ARN-t, los
aminoacil-ARN-t, ribosomas, ARN-m, enzimas, factores proteicos de elongación EF-Tu, EF-Ts y EF-
G y fuentes de energía como GTP. Se pueden distinguir cuatro fases esenciales en el proceso de
elongación: Elongación de la traducción
Fase 1: El aminoacil-ARN-t correspondiente al siguiente triplete del ARN-m entra en la sede A dl
ribosoma gracias a la intervención del factor EF-Tu. Para ello EF-Tu se une primero a GTP
activándose y después el complejo activado (EF-Tu-GTP) se une al aminoacil- ARN-t. Después la
hidrólisis de GTP a GDP favorece la entrada del aminoacilARN-t en la sede A y el complejo EF-Tu-
GDP se libera.
Fase 2: La liberación del ribosoma del complejo EF-Tu-GDP esta mediada por la intervención del
factor de elongación EF-Ts. Este factor, EF-Ts, también interviene en la regeneración y activación del
factor EF-Tu.
Fase 3: La transferencia de la cadena peptídica del peptidil-ARN-t que está en la Sede P al aminoacil-
ARN-t nuevo que ha entrado en la sede A. Esta reacción está catalizada por un enzima que es la
peptidil-transferasa. Después el ribosoma avanza un codón sobre el ARN-m en la dirección 5'→3' (se
transloca). Este paso se realiza gracias a la intervención del factor EF-G activado por la hidrólisis de
GTP. En esta fase se libera el ARN-t descargado que estaba en la sede P y al moverse el ribosoma el
péptidil-ARN-t recién formado que estaba en la sede A pasa a ocupar la sede P.
Estas tres fases del proceso de elongación se repiten tantas veces como aminoácidos posea el
polipéptido sintetizado menos uno (excepto el primero, metionina).
4. Polirribosomas: células procariotas y eucariotas. Chaperonas y chaperoninas y su
relación con la proteína naciente. ¿Qué sucedería en el interior de las células si no
existieran chaperonas ni chaperoninas?
Polirribosomas: células procariotas y eucariotas
Un polisoma o polirribosoma es un conjunto de ribosomas asociados a una molécula de ARN para
realizar la traducción simultánea de una misma proteína. Los ARN mensajeros tanto de células
procariotas como eucariotas pueden ser traducidos simultáneamente por muchos ribosomas. Una vez
que el ribosoma se aleja de un sitio de iniciación, otro puede unirse al ARNm e iniciar la síntesis de
una nueva cadena polipeptídica. Así los ARNm son normalmente traducidos por una serie de
ribosomas, separados entre ellos por aproximadamente 100-200 nucleótidos;1 los impedimentos
estéricos imposibilitan que se encuentren más cerca. Por tanto, a pesar de traducir la misma secuencia,
cada ribosoma se encuentra sintetizando un punto diferente de la proteína. Podemos encontrar los
polisomas en tres estados: libres, unidos al citoesqueleto o unidos a una membrana.
Chaperonas y chaperoninas y su relación con la proteína naciente.
Las proteínas chaperonas son un conjunto de proteínas presentes en todas las células, cuya función es
la de ayudar al plegamiento de otras proteínas recién formadas en la síntesis de proteínas. Muchas de
estas proteínas recién formadas son proteínas de choque térmico. Las chaperonas no forman parte de la
estructura primaria de la proteína funcional a la que modifican, sino que sólo se unen a ella para
ayudar en su plegamiento, ensamblaje y transporte celular a otra parte de la célula donde la proteína
realiza su función. Los cambios de conformación tridimensional de las proteínas pueden estar
afectados por un conjunto de varias chaperonas que trabajan coordinadas, dependiendo de su propia
estructura y de la disponibilidad de las chaperonas. Las chaperoninas son grandes agregados
macromoleculares compuestos por proteínas de un peso molecular cercano a 60 kDa. Todas las
chaperoninas conocidas hasta la fecha son oligoméricas y comparten una estructura similar: un
cilindro compuesto por uno o dos anillos dispuestos espalda contra espalda. Cada anillo encierra una
cavidad, que es el lugar donde se produce el plegamiento de las proteínas. Esta arquitectura es común
a todas las chaperoninas, que sólo difieren entre sí en el número de subunidades, iguales o diferentes,
de las que se compone cada anillo.
¿Qué sucedería en el interior de las células si no existieran chaperonas ni chaperoninas?
Las chaperoninas y chaperonas son proteínas macromoleculares de gran importancia par la síntesis de
proteínas en los organismos humanos, estas contribuyen en los procesos de plegamiento, ensamblaje y
transporte celular. El cumplimiento de su función es de gran importancia para el funcionamiento
correcto y adecuado del metabolismo celular y proteico.
5. ¿Cómo explicaría usted que un gen pueda producir una proteína?
La mayoría de los genes contienen la información necesaria para producir moléculas funcionales
llamadas proteínas (algunos genes producen otras moléculas que ayudan a la célula a ensamblar
proteínas). El viaje de gen a proteína es complejo y está estrictamente controlado dentro de cada
célula. Consta de dos pasos principales, transcripción y traslación. Juntas, la transcripción y la
traslación se conocen como expresión génica.
Durante el proceso de transcripción, la información almacenada en el ADN de un gen se transfiere a
una molécula similar llamada ARN (ácido ribonucleico) en el núcleo celular. Tanto el ARN como el
ADN están formados por una cadena de bases de nucleótidos, pero tienen propiedades químicas
levemente diferentes. El tipo de ARN que contiene la información para producir una proteína se llama
ARN mensajero (ARNm) porque transporta la información, o el mensaje, desde el ADN fuera del
núcleo hasta el citoplasma.
La traslación, el segundo paso para pasar de un gen a una proteína, ocurre en el citoplasma. El ARNm
interactúa con un complejo especializado llamado ribosoma, que “lee” la secuencia de bases de
ARNm. Cada secuencia de tres bases, llamada codón, generalmente codifica un aminoácido en
particular (los aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas). Un tipo de ARN llamado
ARN de transferencia (ARNt) ensambla la proteína, un aminoácido a la vez. El ensamblaje de
proteínas continúa hasta que el ribosoma encuentra un codón de “parada”, una secuencia de tres bases
que no codifica un aminoácido.
 CONCLUSIONES

 El descubrimiento de la estructura del ADN y sus funciones básicas: replicación,

transcripción y traducción, asociadas a la manipulación del material genético celular a
través de las enzimas de restricción, ligasas, polimerasas, secuenciación de las bases
nucleotídicas, nos llevaron a la ingeniería genética, el develamiento del genoma humano,
la creación de nuevas herramientas para el estudio y diagnóstico de las enfermedades.

 La mayoría de los genes contienen la información necesaria para producir moléculas

funcionales llamadas proteínas (algunos genes producen otras moléculas que ayudan a la
célula a ensamblar proteínas). El viaje de gen a proteína es complejo y está estrictamente
controlado dentro de cada célula. Consta de dos pasos principales, transcripción y
traslación. Juntas, la transcripción y la traslación se conocen como expresión génica.

 La traducción es el paso de la información transportada por el ARN-m a proteína. La

especificidad funcional de los polipéptidos reside en su secuencia lineal de aminoácidos
que determina su estructura primaria, secundaria y terciaria. De manera, que los
aminoácidos libres que hay en el citoplasma tienen que unirse para formar los
polipéptidos y la secuencia lineal de aminoácidos de un polipéptido depende de la
secuencia lineal de ribonucleótidos en el ARN que a su vez está determinada por la
secuencia lineal de bases nitrogenadas en el ADN
 BIBLIOGRAFÍA

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