28 de febrero del 2024

Bloque 02

Cinética
Equipo 4:
Castillo Pérez Oscar Dario
ENzimatica
221092835
Lepe Bañuelos Joshua
220761709
Mora Reyes David Omar
220546271
Licenciatura: Universidad de Guadalajara
Centro Universitario de Ciencias de la Salud
Meidico Cirujano y Partero
Guadalajara, Jalisco
Docente:
Campos Perez Wendy Yareni
 INDICE
Resumen Express de las enzimas. Historia de la cinética Definición de cinetica

4
enzimatica Importancia de la Conceptos

2 5
enzimatica

3
Cinetica Enzimatica

6 Importancia Biolgica
de la hexocinasa y
glucosinasa
7 Metodos de control de
las enzimas
8
Caso clinico
 RESUMEN EXPRESS
ENZIMAS
Las enzimas son catalizadores biologicos. Formados
generalmente por proteínas, estas ayudan a la
disminución de la energía de activación, así como a la
eficacia de la reacción quimica, volviendolas más La reacción quimica CON enzimas
rapidas.

Estas enzimas se dividen en 6 principales grupos:

Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas

La reacción quimica SIN enzimas

Historia de la Maud Leonora Menten
(1879-1960)

cinetica
enzimatica

Maud Leonora Menten y Leonor Michaelis incursionaron

Con la ecuación Michaelis-Menten, básica y fundamental
Esta hipótesis no seria comprobada por 50 años
Se comprobó gracias a las técnicas espectotróficas
El descubrimiento ayudo a la creación de
La expresión de Lineaweaver-burk que calcula los
parámetros cinéticos de una enzima
 ¿QUÉ ES LA CINETICA
ENZIMATICA?
Nos referimos a la cinetica enzimatica al
campo de la bioquimica, que se encarga
de la medición de las reacciones catalizadas
por enzimas.
Este campo se encargará de cuantificar los
indices de reacciones.
IMPORTANCIA DE LA CINETICA
ENZIMATICA
Dentro de nuestro cuerpo hay muchisimas actividades
enzimaticas con una importancia fundamental que nos
ayudan en la homeostasis. Por consiguiente el
estar revisando la velocidad de reacción de
las enzimas, nos ayudará a reconocer algún problema

Estrés, anoxia, acidosis o alcalosis,

toxinas y agentes farmacológicos
 Producto: resultado de la reaccion
de un sustrato en una enzima, la

Conceptos: enzima hara que la energia

requerida para pasar de un
sustrato a producto disminuya.

Sustrato: Complejo enzima-sustrato

Un sustrato es la molecula que se Union de un sustrato a una enzima

y que da como resultado una reaccion
une al sitio activo de una enzima en la que el sustrato se convierte
para ser catalizida. en producto y posteriormente se separa
de la enzima.
 kM: constante de Michaelis,
cantidad de sustrato
necesaria para obtener la mitad
de la velocidad maxima de reaccion

Vmax: se alcanza cuando la

concentracion
de sustrato es tanta
que por mas que se le agregue
sustrato no aumentara la cantidad
de producto.

Reaccion enzimatica: reaccion

Curva sustrato-velocidad, a mayor concentracion quimica que es catalizada
de sustrato mayor sera la velocidad (acelerada) por una enzima.
de reaccion, hasta que el sustrato
llega a un limite y se alcanza
la velocidad maxima de reaccion.
La ecuacion de Michaelis-Menten nos muestra
la relacion entre la concentracion de sustrato
con la velocidad de reaccion.
La formula se lee como velocidad inicial
igual a la velocidad maxima de sustrato
sobre la constante de Michaelis
más el sustrato.
 La ecuacion de Lineweare-burk se lee
como el inverso de la velocidad inicial
igual a la constante de Michaelis sobre
la velocidad maxima, mutiplicado por el
inverso de la concentracion de sustrato, mas
el inverso de la velocidad maxima
Esta ecuacion facilita encontrar la
velocidad maxima
y la constante de la reaccion
enzimatica
puesto que al graficar una linea
recta
podemos usar la ecuacion normal
de
una recta para encontrar esos
datos.
 Importancia Biologica

Se encarga de la catalización de todas las

hexocinasa células en el primer paso del metabolismo de
Dividida en 4 tipos: la glucosa.
Tipo I Vistas en la insulina
Tipo II
Tipo II Glucosa + ATP ---> Glucosa 6-fosfato + ADP
Tipo IV o glucocinasa

Glucocinasa Isoenzima almacenada dentro del páncreas,

tienen una Km más alta para la
glucosa (10mmol). Vistas en Insulina. Actuán
a la hora que la glucosa aumenta en sangre
después de una comida.
 Métodos de control
de las enzimas

Para que las enzimas puedan trabajar de

manera correcta se tiene que tener
mecanismos para que no se activen ni
todas al mismo tiempo ni todas en
la misma celula, justamente las enzimas se
encargan de regular el metabolismo de las
celulas, veremos metodos usados por las
enzimas
 Moléculas reguladoras

Las moléculas reguladoras es el

proceso por el cual la actividad
enzimática se puede encender o
apagar con moléculas activadoras
que se unen a la enzima
específicamente
Activadores

Inhibidores
 Inhib ic ió n
Com pe ti tiv a

Este es un tipo de union de enzimas las cuales

se dividen en dos: Cuando el inhibidor se
puede unir a una enzima y bloquear la union
del sustrato es competitiva ya que compite
con el sustrato por la enzima y solo uno puede
unirse
Inhibidor vs sutrato
 Inhibición no competitiva

En la inhibición no competitiva el inhibidor no bloquea la unión

del sustrato con el sitio activo si no que se pega a otro sitio
pero evita que la enzima haga su función pero dejando que el
sustrato este unido también

Sustrato e inhibidor
 Compartimentación
de enzimas

Este concepto se refiere a la

manera de almacenar a las
enzimas en partes especificas de
la célula para que puedan sus
funciones de manera correcta con
Enzima digestiva en el
un ambiente adecuado y sin dañar
lisosoma en su PH adecuado
a la célula
frente al citosol de PH
diferente
 Disponibilidad de sustrato

Como ya conocemos, los sustratos son quienes

se encargán de unirse dentro de la enzima
con cierta afinidad característica y una concentración.
Por lo que para poder controlar la capacidad
de una enzima, se utiliza la misma disponibilidad de sustrato
que hay dentro del ambiente.

Es decir, se controla los sustratos que podrían llegar a la

enzima para realizar la reacción química.
 Modificación covalente

Se le conoce así al mecanismo que le ocurre a las

proteínas, haciendo que permitan un cambio rápido en sus
propiedades funcionales, constituyendo un nivel nuevo y
cualitativamente superior de información molecular. O
incluso haciendo completamente todo lo contrario.
Un ejemplo de ello, sería la inhibición por fosforilación.
 Alosterismo

Se produce cuando se une una molecula (activa o inhibidora), a

una ubicación diferente del sitio activo, provocando un cambio
en la actividad enzimatica para bien o para mal, pues puede
tanto aumentar como disminuir la actividad de la enzima
 Selectividad del
lugar de accion de
farmacos
Son 2 tipos
Farmacos relativamente no Fármacos altamente
selectivos
selectivos
Estos son los que afectan a Estos son los que afectan
principalmente a un único
muchos organos como por
órgano o sistema sin afectar a
ejemplo la atropina que relaja
otros sistemas en el proceso
el sistema digestivo pero
como la digoxina que es para
puede producir relajacion en Atropina en las
la insuficiencia cardiaca
las vias respiratorias vías respiratorias
Ejemplo farmacológico de inhibición de
enzimas
Intoxicación por aspirina

La aspirina en dosis Las dosis muy altas son

En mayores dosis
bajas bloquea antiinflamatorias que se
provoca que se
irreversiblemente la
bloqueen ambas
asocian a la aparicion de
enzima ciclooxigenasa tinitus, vertigo y poipnea
enzimas COX 1 y COX 2
que evita que se y entre mas se sube la
lo cual provoca un
agreguen plaquetas y dosis los efectos son mas
efecto analgesico y
produce un efecto
antipiretico severos
antitrombótico
 Retroalimentación
Inhibición en su totalidad. El producto final de una vía metabólica
actua sobre la enzima clave para que este producto no vuelva a
ser producido una vez más.

Sirve para evitar la sobreproducción del producto final.

Cuando hay poco producto, no se inhibira
La podemos observar en la glucosa en sangre.
Concentración de la enzima

Si se aumenta la concentración de las enzima,

la reacción se verá acelerada,
siempre que se encuentre a una cantidad
de sustratos similar o casi similar.
Factores que afectan a la actividad enzimatica
Ph: Cada enzima tiene un rango optimo
de PH en el que realiza la
mayor actividad catalitica, este PH
usualmente es de 7, a excepcion de las
enzimas del estomago,
puesto que estas hidrolizan las proteinas
en el acido del estomago.
 Para encontrar el PH optimo se puede observar
distintas muestras de un complejo encima-sustrato
con diferentes concentraciones de PH, la muestra
que genere mas producto sera la que
tenga el PH optimo.
 La funcion del Ph en la enzima
es la de alterar la estructura
de esta en su sitio activo,
lo que afecta su capacidad para
unirse al sustrato y catalizar su reaccion.

La alcalosis se define como el exceso
de alcalinidad sanguinea debido al
exceso de bicarbonato o por un
deficit en el acido sanguineo que
aumenta el ph.
Alcalosis
La anhidrasa carbonica es la enzima
que acelera de forma reversible la
conversion de co2 y h2o en acido
carbonico, que se convertira en
bicarbonato y actuara como
amortiguador del ph.
En la alcalosis, la anhidrasa
carbonica puede disminuir su
actividad debido al aumento del ph,
lo que puede hacer que esta enzima
tenga dificultades para regular los
niveles de bicarbonato.
 Temperatura

Ademas de un ph optimo, una enzima

tendra una temperatura optima para catalizar.
Aumentar la temperatura puede acelerar la reaccion,
y disminuirla la hace mas lenta.
A temperaturas extremas la enzima se puede
desnaturalizar (perder su estructura)
 Fiebre.

La mayoria de enzimas funcionan a una

temperatura optima de 37°C (temperatura
corporal), al haber un aumento en
la temperatura las enzimas pueden reducir
su actividad catabolica (o incluso
desnaturalizarse) y generar fallos en
el metabolismo.
Caso Clinico.
 Distermia: Elevación de la
temperatura sin control
Ictericia: Piel amarilla
Hepatomegalia: Hinchazón del
higado
Diuresis: Aumento de la
cantidad de orina excretada.

Descripcion del caso:

Fueron ingresados 2 gemelos identicos de 3 años con un cuadro de distermia sin
termometrar de 24 horas de evolucion, dolor abdominal, vomitos, orinas oscuras, piel
amarilla y debilidad generalizada. En la exploracion fisica llamaba la atencion el
decaimiento, la ictericia, asi como una hepatomegalia de 1cm, tension arterial de 76/41 y
79/53 mmhg, con frecuencias cardiacas de 143-150 lpm, diuresis espontanea y
taquicardias sostenidas de hasta 180 lpm. Son remitidos a urgencias para descartar
hepatitis aguda.
 Antecedentes:
La madre de los gemelos padecio un cuadro similar 5 años antes tras ingesta
de habas, rehistoriada la familia, admiten la ingesta de las mismas 3 dias antes
del cuadro.
 Estudios realizados:
En el analisis de orina se encontro hemoglobinuria, se extrae hemograma y bioquimica
de sangre y se encontro anemia con elevacion en las cifras de bilirrubina LDH y GOT, se
realizo un frotis de sangre sin mucho a destacar salvo lisis, un Coombs negativo
 Diagnostico:
Favismo inducido por ingesta de habas.

El favismo es una de las formas mas comunes de Deficit de glucosa-6 fosfato

deshidrogenasa, el deficit de esta hormona puede desencadenar en una hemolisis
(descomposicion de los globulos rojos).
 Tratamiento:
Se decidio transfundir un concentrado de hematies a los gemelos, despues una
terapia intravenosa con cefotaxima por la afectacion del estado general con
distermia, asi como fluido terapia con bicarbonato para conseguir la alcalinizacion
de la orina como medio de proteccion renal, finalmente tras la estabilizacion de la
crisis litica se inicio un tratamiento con acido folico y seguimiiento
 explicacion
La enzima G6PD es una enzima fundamental pues mantiene la homeostasis del
eritrocito frente a los impulsos oxidativos, esto lo hace produciendo nicotinamida
adenina dinucleotido fosfato (NADPH).
El deficit de esta enzima reduce la capacidad del eritrocito para afrontar el estres
oxidativo, resultando en que este se destruya cuando se expone a ciertos
desencadenantes como algun medicamento o alimento (en este caso habas).
Al destruirse los eritrocitos generan una reaccion hemolitica, lo que puede causar
anemia y otros problemas de salud.
 Referencias:
Referencias
Baynes, J. W. (2015). Bioquímica Médica. Barcelona: Elsevier.
Dafa, B. G. (Diciembre de 2015). Pediatría Atención Primaria. Obtenido de Scielo: https://scielo.isciii.es/scielo.php?
script=sci_arttext&pid=S1139-
76322015000500014#:~:text=La%20glucosa%2D6%2Dfosfato%20deshidrogenasa,dinucle%C3%B3tido%20fosfato%20reducida%20(NADPH)
KHAN Academy. (21 de Noviembre de 2016). Repaso de enzimas. Obtenido de Khan Academy: https://es.khanacademy.org/science/ap-
biology/cellular-energetics/environmental-impacts-on-enzyme-function/a/hs-enzymes-review
Murray, B. B. (2010). HARPER BIOQUIMICA ILUSTRADA. México Df: MCGRAWHILL.
Schaller, C. (Abril de 2019). Regulación de las vías metabólicas A. Obtenido de Libretexts:
https://espanol.libretexts.org/Quimica/Qu%C3%ADmica_General/Estructura_y_Reactividad_en_Qu%C3%ADmica_Org%C3%A1nica%2C_
Biol%C3%B3gica_e_Inorg%C3%A1nica_III%3A_Reactividad_en_Qu%C3%ADmica_Org%C3%A1nica%2C_Biol%C3%B3gica_e_Inorg%C3%A1nica_1/07%
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