ACTIVIDAD ENZIMATICA

Ana C. De La Ossa, Steffy M. González, Harold Y. Pérez

Laboratorio de Bioquímica
Facultad de Ingeniería
Programa de Ingeniería Agroindustrial
Universidad de Sucre
30-Octubre-2018

RESUMEN
En la práctica de laboratorio #5 (actividad enzimática), teniendo en cuenta que las
enzimas son proteínas el cual funcionan como catalizadores biológicos que son
clasificadas por la complejidad formadas por cadenas polipeptídicas y contiene un
grupo no proteico. Al llevar a cabo la realización de la practica el cual tuvo como
objetivo principal conocer los factores que afectan la actividad enzimática,
evidenciando en esta el tiempo tardado para que resulte una reacción positiva;
mediante la práctica también se comprueba el funcionamiento que representa la
enzima. Realizando cada paso, se observan diferentes factores tales como la
temperatura, el pH y la concentración que hay en la enzima por medio de
extractos enzimáticos (papa) con agua oxigenada teniendo como resultado
positivo reacción de la peroxidasa (aparición de burbujas) en un tiempo preciso; al
igual se realizó con tomate de árbol obteniendo pocas reacciones en las distintas
pruebas realizadas.

Palabras claves: actividad enzimática, proteínas, temperatura, pH, reacciones.

INTRODUCCION sustratos, las cuales se convierten en

Las enzimas son moléculas de moléculas diferentes denominadas
naturaleza proteica y estructural que productos. Casi todos los procesos
catalizan reacciones químicas, en las células necesitan enzimas para
siempre que sean que ocurran a unas tasas
termodinámicamente posibles: una significativas.
enzima hace que una reacción
química que es energéticamente A las reacciones mediadas por
posible (ver Energía libre de Gibbs), enzimas se las denomina reacciones
pero que transcurre a una velocidad enzimáticas. Debido a que las
muy baja, sea cinéticamente enzimas son extremadamente
favorable, es decir, transcurra a una selectivas con sus sustratos y su
mayor velocidad respecto a la velocidad crece solo con algunas
ausencia de la enzima. En estas reacciones, el conjunto (set) de
reacciones, las enzimas actúan sobre enzimas sintetizadas en una célula
unas moléculas denominadas determina el tipo de metabolismo que
tendrá cada célula. A su vez, esta
síntesis depende de la regulación de
la expresión génica.
Como todos los catalizadores, las
enzimas funcionan disminuyendo la
energía de activación (ΔG‡) de una
reacción, de forma que se acelera
sustancialmente la tasa de reacción.
Las enzimas no alteran el balance
energético de las reacciones en que
intervienen, ni modifican, por lo tanto,
el equilibrio de la reacción, pero
consiguen acelerar el proceso incluso
millones de veces. Una reacción que
se produce bajo el control de una
enzima, o de un catalizador en
general, alcanza el equilibrio mucho
más deprisa que la correspondiente
reacción no catalizada. Al igual que
ocurre con otros catalizadores, las
enzimas no son consumidas por las
reacciones que catalizan, ni alteran
su equilibrio químico. Sin embargo,
difieren de otros catalizadores por ser
más específicas. Las enzimas
catalizan alrededor de 4.000
reacciones bioquímicas distintas. No
todos los catalizadores bioquímicos
son proteínas, pues algunas
moléculas de ARN son capaces de
catalizar reacciones (como la
subunidad 16S de los ribosomas en
la que reside la actividad peptidil
transferasa). También cabe nombrar
unas moléculas sintéticas
denominadas enzimas artificiales
capaces de catalizar reacciones
químicas como las enzimas clásicas.
La actividad enzimática puede ser
afectada por otras moléculas. Los
inhibidores enzimáticos son
moléculas que disminuyen o impiden
la actividad de las enzimas, mientras
que los activadores son moléculas
que incrementan dicha actividad.
Asimismo, gran cantidad de enzimas
requieren de cofactores para su
actividad. Muchas drogas o fármacos
son moléculas inhibidoras.
Igualmente, la actividad es afectada
por la temperatura, el pH, la
concentración de la propia enzima y
del sustrato, y otros factores físico-
químicos. [1]
MARCO TEORICO
Ensayo enzimático
Los ensayos enzimáticos son
métodos de ensayo químico para
medir actividades enzimáticas. Son
vitales para el estudio de las cinéticas
enzimáticas y la inhibición enzimática.
Unidades enzimáticas
Las cantidades de enzima pueden ser
expresadas en moles, como las de
cualquier otro compuesto químico, o
pueden ser cuantificadas en términos
de actividad enzimática. La actividad
enzimática es una medida de la
cantidad de enzima activa presente y
del nivel de actividad de la misma,
por lo que la medida de la actividad
es dependiente de las condiciones,
que deben ser especificadas cuando
se dan valores de actividad. La
actividad expresa la cantidad de
sustrato convertido por unidad de
tiempo, teniendo en cuenta el
volumen de reacción. En el Sistema
Internacional de Unidades la unidad
para la actividad catalítica es el katal
(kat), pero es una unidad demasiado
grande y suele usarse la unidad de
actividad enzimática (UI).
1 kat = 1 mol sustrato convertido x s-1
= 6 x 107 UI
1 UI = 1 μmol sustrato convertido x
min-1 = 16,67 nkat
Otra unidad comúnmente usada es la
actividad específica. Ésta se refiere a
la actividad de una enzima por
miligramo (mg) de proteína, y se
suele expresar en: μmol x min-1 x
mg-1). La actividad específica da una
idea de la pureza de la enzima.
Tipos de ensayo
Según la fase de la reacción
estudiada
Todos los ensayos enzimáticos miden
el sustrato consumido o el producto
generado en la reacción durante un
tiempo. Existe un gran número de
métodos diferentes para medir la
concentración de sustratos y
productos, y muchas enzimas pueden
ser ensayadas de diferentes
maneras. Habitualmente en
bioquímica se estudian las reacciones
catalizadas por enzima usando cuatro
tipos de experimentos:
Medida de la velocidad inicial.
Cuando una enzima se mezcla con
un gran exceso de sustrato (a
concentración saturante), el complejo
intermedio enzima-sustrato se genera
en una rápida fase inicial transitoria.
Después, la reacción llega a una
cinética constante durante la cual el
complejo enzima-sustrato se
mantiene prácticamente en
cantidades invariables en el tiempo y
la velocidad de reacción es
constante. La velocidad se mide en
un corto periodo después de lograr un
estado cuasi-constante, que se
detecta típicamente monitorizando la
acumulación de producto durante el
tiempo. Como las mediciones se
efectúan en un periodo muy corto y
por la concentración saturante de
sustrato, puede considerarse que el
sustrato libre es igual al sustrato
inicial y que la velocidad medida es la
máxima que la enzima puede
alcanzar en las condiciones de
reacción dadas, porque no se están
dando reacciones inversas o
degradación enzimática. Estas
mediciones son las más simples de
realizar y analizar al estar
relativamente libres de
complicaciones, y por tanto éste el
tipo de ensayo más usado en cinética
enzimática.
Medida del progreso de la curva.
En estos experimentos los
parámetros cinéticos se determinan a
partir de expresiones de las
concentraciones de las diferentes
especies como funciones del tiempo.
La concentración del sustrato o del
producto se mide en momentos
posteriores a la rápida fase inicial y
durante un tiempo lo suficientemente
largo que permita a la reacción
acercarse al equilibrio. Este tipo de
ensayos se intenta evitar por el error
matemático que se puede introducir y
es cada vez menos practicado, pero
fue muy ampliamente utilizado en los
primeros periodos del estudio de la
cinética enzimática.
Medida de la fase transitoria. En
estos experimentos se observa el
comportamiento de la reacción
durante la rápida fase inicial
transitoria en la que el complejo
molecular intermedio llega a un
periodo cinético constante. Estos son
los ensayos más difíciles de realizar
porque requieren el uso de técnicas
de mezclado y medición realmente
rápidas.
Experimentos en la fase de
equilibrio. En estos experimentos se
perturba una mezcla de enzima,
sustrato y producto que ha alcanzado
el equilibrio químico, por ejemplo
cambiando la temperatura, la presión
o el pH, y se estudia cómo regresa la
mezcla al equilibrio. El análisis de
estos experimentos requiere que la
reacción sea reversible. Además,
estos experimentos son relativamente
insensibles a detalles mecanísticos y
por lo tanto no suelen usarse para la
identificación de mecanismos de
reacción.
Según el seguimiento de la
reacción
Los ensayos enzimáticos pueden
dividirse en dos grupos según la
manera en que se sigue la medición.
Por una parte están los ensayos
continuos, en los que el método
ofrece una lectura continua de la
actividad monitorizando a tiempo real
el sustrato consumido o el producto
generado. Por otra parte existen
ensayos discontinuos, en los que la
reacción se detiene en un punto y se
mide la concentración de los
sustratos o los productos.
Ensayos continuos
Son los más convenientes, al obtener
simplemente con el ensayo la
velocidad de la reacción, sin necesitar
trabajo adicional. Hay muchos tipos
diferentes.
Espectrofotométricos
En los ensayos espectrofotométricos
puede seguirse el curso de una
reacción observando cómo cambia la
luz absorbida por la solución en la
que se está dando la reacción. Para
poder utilizar un ensayo de este tipo
debe haber entre los sustratos o los
productos alguno que absorba luz a
una longitud de onda determinada, y
que sea la única molécula de la
mezcla de reacción que lo hace a la
misma; de esta forma, se puede
observar el aumento o la disminución
de la absorbancia a dicha longitud de
onda. Cuando la luz absorbida se
encuentra en el espectro visible es
posible observar un cambio en el
color de la muestra, y entonces
hablamos de método colorimétrico.
También es usual el uso de la luz
ultravioleta (luz UV), especialmente
porque sirve para monitorizar
reacciones en las que participan
NADH y NADPH, coenzimas que
participan en infinidad de reacciones
bioquímicas y que absorben luz UV
en forma reducida (NADH y NADPH)
pero no en forma oxidada (NAD+ y
NADP+). Así, la actividad de una
oxidorreductasa que use NADH como
coenzima puede ser monitorizada
siguiendo el descenso de la
absorbancia a 340nm a medida que
se consume el NADH.
Ensayos directos y acoplados
Ensayo acoplado para medir la
actividad de la hexoquinasa.
Incluso cuando la reacción enzimática
a estudiar no provoca ningún cambio
de absorbancia o ésta no es
específica, pueden usarse ensayo
espectrofotométricos para la enzima
realizando un ensayo acoplado. En
éste, el producto de la reacción a
estudiar se usa como sustrato de una
segunda reacción, que ha de ser de
fácil seguimiento y cuyos otros
sustratos, coenzimas y enzimas
deben encontrarse a concentraciones
saturante para que la velocidad de la
segunda reacción sea la máxima.
Fluorimétricos
En el fenómeno de la fluorescencia
una molécula emite luz de una
longitud de onda determinada tras
absorber luz a otra longitud de onda.
Los ensayos fluorimétricos usan la
diferencia en la fluorescencia entre
producto y sustrato para medir la
reacción enzimática. Estos ensayos
son generalmente mucho más
sensibles que los espectrométricos,
ya que son más específicos al tener
que utilizar dos longitudes de onda en
lugar de una, pero pueden sufrir más
interferencias por impurezas
presentes en el medio o por la
inestabilidad que muchos
compuestos fluorescente presentan al
ser expuestos a la luz. Un ejemplo de
estos ensayos es, una vez más, el
uso de las coenzimas NADH y
NADPH.
Calorimétricos
La calorimetría es la medida del calor
liberado o absorbido por una reacción
química. Estos ensayos son muy
generales, ya que muchísimas
reacciones llevan asociado algún
cambio de calor y utilizando un
microcalorímetro no es necesario
utilizar grandes cantidades de enzima
o sustrato. Estos ensayos pueden ser
usados para medir reacciones
imposibles de medir con otros
métodos.
Quimioluminiscencia
La quimioluminiscencia es la emisión
de luz por una reacción química.
Algunas reacciones enzimáticas
producen luz y ésta puede ser
medida para detectar la formación de
producto. Estos tipos de ensayo
pueden ser extremadamente
sensibles, ya que la luz producida
puede ser registrada en una película
fotográfica por días e incluso
semanas, pero al mismo tiempo son
de difícil cuantificación, porque no
toda la luz emitida por la reacción
será detectada.
Ensayos discontinuos
En un ensayo discontinuo se toman
muestras de una reacción enzimática
en intervalos y se mide en ellas la
cantidad de producto formado o
sustrato consumido.
Radiométricos
En los ensayos radiométricos se mide
la incorporación de radiactividad en
los sustratos o su liberación desde
sustratos. Los radioisótopos más
usados en estos ensayos son 14C,
32P, 35S y 125I. Como los isótopos
radiactivos permiten el marcaje de un
sólo átomo de un sustrato, estos
ensayos son extremadamente
sensibles y específicos. Son
frecuentemente utilizados en
bioquímica y son a menudo la única
manera de medir una reacción
específica en extractos crudos
(mezclas complejas de las enzimas
liberadas al lisar células). En estos
procedimientos la radiactividad es
normalmente medida en contadores
de centelleo.
Cromatográficos
En los ensayos cromatográficos se
mide la formación de producto
separando los componentes de la
mezcla de reacción por
cromatografía. Normalmente, se lleva
a cabo mediante HPLC. Aunque esta
aproximación puede requerir grandes
cantidades de material de partida, su
sensibilidad puede incrementarse
mediante marcaje radiactivo de los
sustratos o los productos.
Factores que afectan al ensayo
Fuerza osmótica
La mayoría de las enzimas no
pueden tolerar concentraciones de
sal extremadamente altas. Los iones
interfieren con los débiles enlaces
iónicos de las proteínas. Las enzimas
típicas son activas en
concentraciones salinas de 1 a 500
mM. Existen excepciones como las
enzimas de las algas y bacterias
halófilas.
Temperatura
Todas las enzimas trabajan en un
rango de temperaturas específicas
del organismo al que pertenecen. Los
aumentos de temperatura
generalmente provocan un
incremento de la velocidad de
reacción. Esto se debe a alteraciones
de la estructura de la proteína
debidas a la interrupción de uniones
iónicas que resultan en la
estabilización de la estructura
tridimensional de la enzima. La
temperatura óptima de las enzimas
humanas se encuentra generalmente
entre los 35 y los 40 °C; la
temperatura media del organismo del
ser humano es 37 °C. Así, las
enzimas humanas comienzan a
desnaturalizarse rápidamente a partir
de los 40 °C.
pH
La mayoría de las enzimas son
sensibles al pH y tiene un rango
específico en el que se detecta
actividad; todas tienen un pH óptimo.
El pH puede detener la actividad
enzimática al provocar la
desnaturalización de la estructura
proteica rompiendo enlaces iónicos y
puentes de hidrógeno.
Saturación del sustrato
Aumentando la concentración de
sustrato aumenta la velocidad de la
reacción o actividad enzimática. Sin
embargo, el límite de saturación limita
la velocidad. Una enzima está
saturada cuando los sitios activos de
todas las moléculas están ocupados
la mayoría del tiempo. A partir del
punto de saturación la reacción no
puede acelerarse mediante adición
de sustrato, sea cual sea la cantidad
añadida. [2]
OBJETIVOS
 Determinar la actividad
peroxidasa de la papa.
 Comprobar la presencia de
actividad enzimática en
muestra de papa.
 Estudiar algunos factores que
afectan la actividad enzimática
como la temperatura, el pH, la
concentración del sustrato y la
enzima.
MATERIALES Y REACTIVOS
 Tubos de ensayo y gradilla
 Termómetro
 Mortero de porcelana
 Beaker
 Papa fresca
 Tomate de árbol fresco
 Agua oxigenada
 NaOH al 20%
 Mecheros
METODOLOGIA
ACTIVIDAD ENZIMATICA DE LA
PAPA:
Para llevar a cabo el reconocimiento
de actividad enzimática con la papa y
el agua oxigenada, se realizó una
serie de pruebas:
*Parte A:
Inicialmente se tomaron dos tubos de
ensayo y se agregó 2 ml de agua
oxigenada, tomando la temperatura a
cada uno, luego se adiciono 3
pedazos de papa entera al tubo #1 e
igualmente triturada al tubo #2
respectivamente, al reaccionar se
tomó la temperatura nuevamente. Se
dejó reposar durante 5 minutos y se
hizo las respectivas observaciones.
*Parte B:
Se usaron dos tubos de ensayo; al
tubo #1 se adicionaron 3 pedazos de
papa, al tubo #2 la misma cantidad de
papa pero triturada. Se introdujeron
en baño de maría hirviendo durante
5 minutos. Luego se retiró y se le
agrego a cada uno 2 ml de agua
oxigenada para así, luego agregarlos
a agua fría con hielo, y de allí se
sacaron conclusiones.
*Parte C:
Por último, se tomó 1 tubo de ensayo
y se añadió en su interior papa
triturada, agregándole 2 ml de
solución de NaOH al 20%. Se
observó por 5 minutos, y por último
se le adiciono 1 ml de agua
oxigenada para realizar las
respectivas observaciones.
TOMATE DE ARBOL:
RESULTADOS
*Parte A: ACTIVIDAD ENZIMATICA DE LA PAPA
Inicialmente se tomaron dos tubos de TUBO Nº MUESTRA OBSERVACION
ensayo y se agregó 2 ml de agua PARTE A
oxigenada, tomando la temperatura a Tubo 1 Papa en Presencia de
cada uno, luego se adiciono pequeña trozos + burbujas y
2ml agua aumento de la
cantidad de tomate de árbol en trozos
oxigenada: temperatura a
al tubo #1 e igualmente triturado al 28°C 31°C, 5minutos
tubo #2 respectivamente, al después tuvo
reaccionar se tomó la temperatura una temperatura
de 32°C.
nuevamente. Se dejó reposar durante
Tubo 2 Papa Presencia de
5 minutos y se hizo las respectivas triturada + burbujas y
observaciones. 2ml agua aumento de la
oxigenada: temperatura a
*Parte B: 28°C 34°C, 5minutos
después tuvo
Se usaron dos tubos de ensayo; al igual
tubo #1 se adiciono tomate de árbol temperatura
en trozos, al tubo #2 la misma PARTE B: Baño de maría
cantidad pero triturado. Se introdujo Tubo 1 Papa en Se sumergió en
en baño de maría hirviendo durante 5 trozos baño de maría
por 5minutos, se
minutos. Luego se retiró y se le extrajo y se le
agrego a cada uno 2 ml de agua agrego 2ml de
oxigenada para así, luego agregarlos agua oxigenada,
a agua fría con hielo, y de allí se no tuvo
reacción.
sacaron conclusiones. Tubo 2 Papa Sumergido en
triturada baño de maría,
*Parte C: se extrajo y se
Por último, se tomó 1 tubo de ensayo le agrego 2ml de
agua oxigenada,
y se añadió en su interior tomate de no tuvo
árbol triturado, agregándole 2 ml de reacción.
solución de NaOH al 20%. Se Agua fría con hielo
observó por 5 minutos, y por último Tubo 1 Papa en No hay
trozos reacción.
se le adiciono 1 ml de agua
Tubo 2 Papa No hay
oxigenada para realizar las triturada reacción.
respectivas observaciones. PARTE C
Tubo 1 Papa Resulta una
triturada + reacción muy
 2ml NaOH lenta, notando Tubo 1 Tomate de Se observa
+ 1ml de que en la parte árbol durante 5
agua superior hay triturado + minutos la
oxigenada espuma. 2ml NaOH solución, dando
+ 1ml de como resultado
TOMATE DE ARBOL agua negativo, ya que
oxigenada no se observó
TUBO Nº MUESTRA OBSERVACION
alguna reacción.
PARTE A
Tubo 1 Tomate de Se nota poca
árbol en reacción, y tarda
trozos + para notar dicha
2ml agua reacción. ANALISIS DE RESULTADOS
oxigenada:
31°C ACTIVIDAD ENZIMATICA DE LA
Tubo 2 Tomate de Resulta PAPA:
árbol negativo, no
triturado + cambia su forma 1. Papa en pedazos y triturada
2ml agua y no hay
oxigenada: reacción. + agua oxigenada
31°C
La papa en trozos y papa triturada +
PARTE B: Baño de maría
Tubo 1 Tomate de No tuvo 2ml agua oxigenada, resulta con
árbol en reacción presencia de burbujas y aumento de
trozos la temperatura debido a que la papa
Tubo 2 Tomate de No tuvo contiene una enzima llamada
árbol reacción
triturado
catalasa, y actúa como un poderoso
antioxidante lo que no permite la
Agua fría con hielo oxidación de las sustancias químicas;
Tubo 1 Tomate de No hay
al ser agregada el agua oxigenada a
árbol en reacción.
trozos la papa la catalasa separa al oxigeno
del peróxido de oxígeno y de allí se
Tubo 2 Tomate de No hay libera gran cantidad de gas y es lo
árbol reacción. que provoca la aparición de burbujas
triturado blancas y son una señal de que hubo
presencia de una reacción

2. Baño de maría
La papa en trozos y la papa triturada
PARTE C al ser sumergidas en baño maría, no
tuvieron reacción, debido a que la
enzima se desnaturalizo; es decir que
al exponer al calor la catalasa
(enzima de la papa) perdió sus
propiedades antioxidantes
 3. Papa triturada + 2ml NaOH +
1ml de agua oxigenada
Resulta una reacción muy lenta,
notando que en la parte superior hay
una pequeña formación de espuma y
es debido a que el NaOH es utilizado
como reactivo catalizador y el
resultado se tornó positivo al entrar
en contacto con el agua oxigenada,
estos resultados se deben que en la
papa triturada entre las enzimas hay
mayor superficie de contacto con el
sustrato agregado el cual es el agua
oxigenada.
TOMATE DE ARBOL:
1. Tomate de árbol en trozos y
triturado + agua oxigenada
El tomate de árbol en trozo y
triturado con agua oxigenada no
se pudo notar alguna reacción,
esto ya que no posee la enzima
catalasa, lo cual es lo que puede
hacer separación de la molécula
de oxigeno del peróxido de
Hidrogeno.
2. Baño de maría
Al someter los distintos tubos de
ensayo con tomate de árbol triturado
y en trozos, a baño de maría y luego
adicionarle el agua oxigenada no
existe alguna reacción y que solo se
desnaturalizo la enzima
pectinmetilesteras; pero al no poseer l
enzima catalasa no hubo separación
entre el oxígeno y el peróxido.
3. Tomate de árbol triturado +
2ml NaOH + 1ml de agua
oxigenada
Cuando al tomate de árbol triturado
se le agregó el NaOH, este actuó
como reactivo catalizador para la
enzima del tomate de árbol (PME),
pero al estar ausente la catalasa no
tuvo logar a alguna reacción con el
peróxido de hidrogeno; por lo tanto
todas las pruebas realizadas con
peróxido de hidrogeno, se notó un
resultado parcial negativo.
CONCLUSIONES
A partir de la práctica realizada
(actividad enzimática) en el
laboratorio, de los resultados
obtenidos y análisis de resultados se
concluye:
1. Para la realización de
procesos con enzimas la
temperatura es un factor
determinante en las reacciones
de estos, ya que acelera o
retarda la acción de las
enzimas lo que se evidencia
con la producción de burbujas.
2. Con respecto a la catalasa la
enzima que se encentra en la
papa, para que esta funcione
correctamente debe tener un
pH neutro y temperatura
ambiente.
3. La actividad enzimática de la
catalasa, es decir, el oxígeno
 que se libera en el
desplazamiento es elevado
cuando se trabaja con pH
base.
4. Se determinó que la catalasa
es capaz de descomponer el
peróxido de hidrogeno (agua
oxigenada), que es un
producto toxico en agua y
oxigena la acción de esta, es
necesario para tener un buen
metabolismo celular.
CONSULTAS
1. ¿En cuál de los tubos de la
primera parte se observaron
burbujas?
Se presentó burbujas en ambos
tubos, pero en el tubo donde se
encontraba la papa triturada se
observaron más de estas. La
temperatura es un factor
determinante en las reacciones
enzimáticas porque acelera o retarda
la acción de las enzimas, lo que se
evidencia con la producción de
burbujas.
2. ¿Qué gas se formó en la primera
parte?
Las burbujas que se producen en
este tipo de reacciones enzimáticas
son básicamente oxígeno que se
desprende de la reacción entre las
moléculas de peróxido de hidrógeno
(agua oxigenada) y la enzima, que la
degrada en agua y oxígeno molecular
y que se libera en forma de gas (O2).
3. ¿Qué tubo presentó mayor
reacción y por qué?
En el tubo donde se encontraba la
papa triturada se notó mucho más la
reacción, estos se debe a que en la
papa macerado existe una mayor
superficie de contacto entre las
enzimas y el sustrato
correspondiente, es decir, el peróxido
de hidrógeno agregado, y además las
enzimas del tejido se hacen más
abundantes con el macerado, pues
se extraen del interior de los tejidos y
contactan mejor y en mayor número
con el peróxido, haciendo más
evidente la reacción enzimática.
4. ¿Qué papel desempeña la papa
en la reacción?
La papa contiene una enzima llamada
catalasa, la cual impide la oxidación
de las sustancias, por eso, separa y
libera el oxígeno del peróxido de
hidrógeno. Su naturaleza química es
biológica, de la familia de los
tubérculos, y la reacción que cataliza
produce calor. [3]
5. ¿Cómo actúa el agua
oxigenada?
Es la que ayuda a degradar la enzima
en agua y oxígeno.
6. Haga una lista de enzimas con
sus sustratos.
Amilasa salival: Que actúa sobre el
almidón pepsina.
Renina: Que actúa sobre la caseína.
Lipasa gástrica: Actúa sobre los
lípidos.
Tripsina: Que actúa sobre los
polipéptidos.
Quimiotripsina: Que actúa sobre
polipéptidos dipéptidasa.
Lactasa: Que actúa sobre la lactosa.
Sacarasa: Que actúa sobre la
sacarosa carboxipéptidas.
Dipeptidasa: Productora de dos
aminoácidos.
Quimosina: Coagula las proteínas de
la leche, en la industria de la
quesería.
Somatostatina: Inhibe la secreción
de ácido clorhídrico. [4]
7. ¿Qué influencia tubo la
temperatura, HCl, NaOH, sobre la
acción catalítica?
Existen dos factores que alteran o
modifican la actividad enzimática: la
temperatura y el pH. Las enzimas
poseen un pH característico donde su
actividad es máxima: por encima o
debajo de ese pH la actividad
disminuye. La relación pH - actividad
enzimática, constituye un factor de
regulación intracelular de la actividad
enzimática. La velocidad de las
reacciones enzimáticas aumenta por
lo general con la temperatura, dentro
del intervalo en que la enzima es
estable y activa. La velocidad por lo
general se duplica por cada 10 C° de
aumento de temperatura. Sin
embargo las enzimas se
desnaturalizan cuando la elevación
de la temperatura sobrepasa cierta
temperatura límite. La cual a su vez
es la temperatura óptima de trabajo.
A bajas temperaturas, las reacciones
disminuyen mucho o se detienen,
pero la acción catalítica reaparece
cuando la temperatura se eleva a
valores normales. El HCl causa la
activación de enzimas. Una de las
proteínas en el HCl se usa para
convertir a la enzima pepsinógeno en
pepsina. La pepsina rompe los
péptidos de la proteína. El NaOH
ayuda en mayor proporción a que la
enzima se pueda desnaturalizar. [5]
8. ¿Se libera calor en la actividad
enzimática?
Si, en una reacción catalizada
enzimáticamente en la que se
rompen enlaces químicos, hay
liberación de energía química, y se
les llama exergónicas o exotérmicas.
Esta energía (o parte de ésta), puede
transformarse en energía calorífica
(calor). Si se trata de una reacción
metabólica, es decir, en un organismo
vivo, la mayor parte de la energía es
"atrapada" por moléculas como el
ADP, que se transforma en ATP,
formando enlaces químicos de alta
energía química y la llevan a otra
reacciones metabólicas que requieran
usar energía (endergónicas o
endotérmicas). [6]
REFERENCIAS
[1]http://www.brix-
lab.com/index.php/es/investigacion-
2/119-la-actividad-enzimatica

[2]https://es.m.wikipedia.org/wiki/Ens
ayo_enzim%C3%A1tico

[3]https://docs.google.com/document/
d/1OwbmFyOZU6C2jblwGnapxHFN0
vhY4J-9K2ovlj_wiQM/edi

[4]http://www.academia.edu/9180412/ Figura 2 (Resultado papa en trozos y

Informe_de_actividad_enzimatica triturada + agua oxigenada)
[5] https://brainly.lat/tarea/1241562

[6]http://www.mclibre.org/otros/daniel
_tomas/laboratorio/catalasa/catalasa.
html

EVIDENCIAS
ACTIVIDAD ENZIMATICA DE LA
PAPA:

Figura 3 (resultado después de baño

maría)

Figura 1 (Trituración de la papa)

Figura 4 (resultado de agua fría con

hielo+1ml agua oxigenada)
 Figura 7 (Resultados de la muestra
en Tubos de ensayo sometidos a
baño de maría)

Figura 5 (Resultado papa triturado +

2 ml NaOH + 1 ml de agua
oxigenada)
Figura 8 (Resultados de muestra en
TOMATE DE ARBOL: tubos de ensayo sometidos en agua
fría con hielo)

Figura 6 (Resultado tomate de árbol

en trozos y triturado + agua
Figura 9 (Resultado tomate de árbol
oxigenada)
triturado + 2ml NaOH al 20% + 1ml
de agua oxigenada)