IES Pedro Soto de Rojas Biología 2º Bachillerato

Dpto. de Biología y Geología

TEMA 5 PROTEÍNAS

1. - Introducción

2. - Aminoácidos
2.1 Estructura de los aminoácidos
2.2 Clasificación de los aminoácidos
 Aminoácidos neutros
- Polares
- Apolares
 Aminoácidos ácidos
 Aminoácidos básicos
2.3 Propiedades de los aminoácidos
 Actividad óptica
 Carácter anfótero

3. - Enlace peptídico

4. - Estructura de las proteínas

4.1 Estructura primaria
4.2 Estructura secundaria
 Hélice 
 Lámina 
4.3 Estructura terciaria
 Estructura globular
 Estructura filamentosa
4.4 Estructura cuaternaria

5. - Propiedades de las proteínas

 Especificidad
 Solubilidad
 Desnaturalización
 Capacidad amortiguadora del pH

6. - Clasificación de las proteínas

a) Holoproteínas
- Globulares
- Filamentosas
b) Heteroproteínas
- Glucoproteínas
- Lipoproteínas
- Nucleoproteínas
- Cromoproteínas
- Fosfoproteínas

7. - Funciones de las proteínas

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1. INTRODUCCIÓN

Las proteínas constituyen el grupo de moléculas orgánicas más abundantes en los seres
vivos, más del 50% del peso seco de la célula son proteínas. Su importancia sin embargo,
no radica exclusivamente en su abundancia, sino también en las variadas funciones
biológicas que desempeñan, ya sea como moléculas estructurales o como partícipes en
multitud de procesos: transporte de otras moléculas, movimiento, regulación hormonal,
etc. Destaca especialmente su acción como catalizadores en las reacciones metabólicas,
imprescindibles para el mantenimiento de los procesos vitales. Por el contrario, no se suelen
emplear para producir energía (salvo en el caso de que sea necesario debido a la falta de
otras moléculas energéticas).

Una característica fundamental de las proteínas es su especificidad, lo cual quiere decir

que cada organismo posee proteínas exclusivas que marcan su identidad biológica. Esto se
debe a que las proteínas son la expresión del mensaje genético contenido en el ADN,
que es diferente en cada individuo.

Desde el punto de vista químico, las proteínas son moléculas orgánicas de elevada masa
molecular, entre 6000 Da (u) y 106 Da (u), compuestas básicamente por carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, además, es frecuente el azufre. Las proteínas son
macromoléculas de tipo polímero, cuyos monómeros son pequeñas moléculas
denominadas aminoácidos, unidas entre sí mediante enlaces peptídicos. Cada proteína
se caracteriza por los aminoácidos que la forman y su configuración en el espacio.
(haciendo una comparación de las proteínas y las palabras, los aminoácidos serían
equivalentes a las letras; según el número y el orden de las letras se forman las distintas
palabras). Algunas proteínas están constituidas por la unión de varios polímeros proteicos
que en ocasiones pueden también contener otras moléculas orgánicas (lípidos, glúcidos,
etc). En este último caso reciben el nombre genérico de prótidos.

2. AMINOÁCIDOS

2.1 ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS

A pesar de la enorme diversidad de funciones que presentan las proteínas, la composición

de estas moléculas es siempre la misma para todos los seres vivos, desde las bacterias a
los humanos, pasando por los vegetales y los animales: las proteínas son polímeros de
moléculas muy sencillas, los aminoácidos.

Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular que tienen siempre un
grupo amino (NH2) y un grupo ácido (COOH) unidos al mismo átomo de carbono, que será
el carbono 2 (o carbono alfa –α-), el cuál va unido a su vez a un átomo de H y a un grupo
variable, denominado radical “R” o cadena
lateral que será el que determine los distintos
aminoácidos.

En la mayoría de las proteínas se encuentran

sólo 20 aminoácidos diferentes. Los
organismos autótrofos, como las plantas,
pueden sintetizar todos aquellos aminoácidos
que necesitan. Los organismos heterótrofos

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sólo pueden sintetizar determinados aminoácidos a partir de otras moléculas, mientras que
el resto tienen que ser tomados con los nutrientes. Los aminoácidos que un organismo no
puede sintetizar y que son necesarios para la síntesis de sus proteínas reciben el nombre de
aminoácidos esenciales. En la especie humana los aminoácidos esenciales son ocho:
(Valina, Leucina, Isoleucina, Triptófano, Fenilalanina, Metionina, Treonina y Lisina). Aparte
de los aminoácidos componentes de las proteínas hay otros tipos de aminoácidos que
nunca forman parte de éstas y cuya estructura es muy variable.

Los aminoácidos se designan con las tres primeras letras de su nombre en inglés: Gly, Ala,
Val, etc.

2.2 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

En función de sus características químicas, los aminoácidos se clasifican en:

Aminoácidos apolares. Aminoácidos cuyo radical R presenta cadenas hidrocarbonadas

más o menos largas, por lo tanto son apolares. No poseen cargas eléctricas ni grupos
polares como -OH. Si estos aminoácidos están en gran abundancia en una proteína la
hacen insoluble en agua.

Aminoácidos polares no ionizables. Poseen restos con cortas cadenas hidrocarbonadas

en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o amida). Contrariamente al grupo anterior si
una proteína los tiene en abundancia será soluble en agua.

Aminoácidos polares ácidos. Pertenecen a este grupo aquellos aminoácidos que tienen
más de un grupo carboxilo. En las proteínas, si el pH es básico o neutro, estos grupos se
encuentran cargados negativamente.

Aminoácidos polares básicos. Son aquellos aminoácidos que tienen otro u otros grupos
aminos. En las proteínas, si el pH es ácido o neutro, , estos grupos están cargados
positivamente.

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Arg e His, son semiesenciales:

- His: No se sintetiza en la infancia.

- Arg: Según la dieta, solo se sintetiza en una ruta metabólica

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2.3 PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

Las propiedades de los aminoácidos derivan de su estructura química. Son compuestos

sólidos, cristalizables, de elevado punto de fusión, solubles en agua, con actividad óptica y
con comportamiento químico anfótero.

 Actividad óptica y Estereoisomería

Todos los aminoácidos, salvo la glicina, presentan el carbono alfa asimétrico ya que está
enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo amino, un grupo carboxilo, un radical R y
un hidrógeno. Debido a esta característica, los aminoácidos presentan actividad óptica, es
decir, son capaces de desviar el plano de la luz polarizada que atraviesa una disolución de
aminoácidos.

Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina

dextrógiro o (+) y si lo hace a la izquierda, levógiro o (-).

Por convenio, considerando el grupo carboxilo en el vértice superior de un tetraedro cuyo

centro ocupa el carbono alfa, se llama configuración D si el grupo amino se encuentra a la
derecha, y configuración L, si se encuentra a la izquierda. En la naturaleza la forma L es la
más abundante, aunque son frecuentes las formas D en microorganismos.

La disposición L o D es independiente de la actividad óptica. O sea, un L-aminoácido podrá

ser levógiro o dextrógiro, e igual ocurrirá con la configuración D.

Esteroisómeros
(Imágenes especulares)

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 Carácter anfótero.

Una molécula se denomina anfótera cuando puede comportarse como un ácido o como una
base, dependiendo del pH del medio donde se encuentre. En disolución acuosa y a los pH
de los medios biológicos (próximos a 7), los aminoácidos se encuentran en forma de
dipolos, iones dobles con los grupos ácido y amino en forma –COO- y –NH3+
respectivamente. A pH básico los aminoácidos se comportan como ácidos y liberan
protones, mientras que a pH ácido los aminoácidos se comportan como bases y captan
protones

El carácter anfótero de los aminoácidos hace de ellos buenos amortiguadores del pH (efecto
tampón), colaborando en esta acción con las sales minerales (tampón bicarbonato y tampón
fosfato)

Además de la ionización de los grupos ácido y amino unidos al carbono alfa, hay que tener
en cuenta la posible ionización de los grupos del radical R. Así por ejemplo el ácido
aspártico a pH 7 presenta la forma de la figura 1; a pH básico (pH>7) cede un protón del
grupo amino y se encuentra como en la figura 2 y a pH ácido (pH>7) coge dos protones del
medio y se encuentra como la figura 3

pH<7 pH>7

Cada aminoácido posee un pH determinado al cual su carga eléctrica es neutra (se

compensan las cargas positivas y las negativas). El pH para el cual un aminoácido presenta
carga eléctrica neutra recibe el nombre de punto isoeléctrico y depende de las
características de la cadena lateral del aminoácido.

Esta propiedad de los aminoácidos de ionizarse dependiendo del pH sirve para separar una
mezcla de aminoácidos en una disolución acuosa. La prueba recibe el nombre de
electroforesis y consiste en situar la disolución de los aminoácidos (o cualquier mezcla de
sustancias con distintas cargas) que se quieren separar en un campo eléctrico. Los

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aminoácidos con carga eléctrica negativa se desplazarán hacia el ánodo, mientras que los
que tengan carga positiva lo harán hacia el cátodo y los que se encuentren en su punto
isoeléctrico no se moverán.

Ejemplo.- Se tiene una mezcla de los aminoácidos triptófano y valina. Sabiendo que sus
puntos isoeléctricos respectivos son 5,88 y 5,97 ¿cómo se podrían separar?.

Se pone la mezcla en un medio que tenga un pH intermedio, por ejemplo 5,93.

A este pH el triptófano presentará carga neta negativa y se dirigirá al polo positivo del campo
eléctrico (ánodo), mientras que la valina presentará carga neta positiva y se dirigirá al polo
negativo (cátodo)

3. ENLACE PEPTÍDICO

Dos aminoácidos reaccionan entre sí perdiendo una molécula de agua, estableciendo entre
ellos un enlace llamado enlace peptidíco. Los grupos que intervienen en la formación de
este enlace son el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente.

El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono y

un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y
estabilidad de las moléculas proteicas.

La unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos da lugar a un péptido Cuando el

número de aminoácidos que forman la molécula no es mayor de diez, se denomina
oligopéptido (dipéptido, tripéptido, etc.), y si es superior a diez, el péptido recibe el nombre
de polipéptido. Sólo cuando un polipéptido se halla constituido por más de cincuenta
moléculas de aminoácidos recibe el nombre de proteína.

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El enlace peptídico tiene un carácter parcial de doble enlace, debido a que el enlace
entre el carbono y el nitrógeno es una forma intermedia entre un enlace simple y un doble
enlace, a causa de la electronegatividad del oxígeno unido al carbono.

Este carácter parcial de doble enlace entre el carbono y el nitrógeno, determina que los
átomos del grupo carboxilo y los del grupo amino que participan en el enlace peptídico se
hallen en el mismo plano, lo que no permite giros como en los enlaces covalentes normales.
Este hecho es determinante para la configuración espacial de las proteínas, como veremos
más adelante.

Las cadenas polipeptídicas poseen un grupo amino y otro carboxilo situados en cada
extremo de las mismas. Se considera primer aminoácido de la cadena al que posee el grupo
amino libre (amino terminal), y último al que lleva el grupo carboxilo libre (carboxilo
terminal).

4. ESTRUCTURA O CONFORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

La actividad biológica de las proteínas depende de la configuración espacial de su cadena

polipeptídica (conformación). Ésta sufre una serie de plegamientos que le dan una forma
final adecuada que le permitirá realizar una función. La mayoría de las cadenas peptídicas,
en condiciones normales de pH y temperatura, poseen solamente una conformación
(algunas, como determinadas enzimas, pueden presentar dos formas estables). La compleja
estructura de las proteínas puede estudiarse a diferentes niveles o estructuras, cada una de
las cuales depende de la anterior.

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4.1 ESTRUCTURA PRIMARIA.

Se denomina estructura primaria de una proteína a la secuencia de aminoácidos que la

forma, o sea, el número, el tipo y el orden de los aminoácidos de su cadena polipeptídica.
Se toma como primer aminoácido de una proteína el que tiene libre el radical amino.
Ejemplo de estructura primaria: Lys-Cys-Ala-Val-Lys-Pro-Pro....

Esta estructura determina el resto de los niveles y como consecuencia la función de la

proteína. La alteración de la estructura primaria por eliminación adición o intercambio de
aminoácidos puede cambiar la configuración general de una proteína y dar lugar a una
proteína diferente.

4.2 ESTRUCTURA SECUNDARIA.

La estructura secundaria de una proteína es la disposición espacial local del esqueleto

proteico (aa1-enlace peptídico-aa2-enlace peptídico-aa3-enlace peptídico-aa4…), gracias a la
formación de puentes de hidrógeno (enlace no covalente)
entre los átomos que forman el enlace peptídico, sin hacer
referencia a los enlaces que se producen entre las
cadenas laterales.

Los enlaces que unen los átomos de la cadena

polipeptídica pueden girar libremente, excepto los enlaces
peptídicos debido a su carácter parcial de doble enlace.
Estas restricciones determinan que los aminoácidos se
orienten para conseguir la disposición más estable en el
espacio.

Las estructuras secundarias más corrientes en las

proteínas son la hélice-α y la lámina plegada o lámina-β.

 Hélice-α

El polipéptido se enrolla en espiral sobre sí mismo, cada

3,6 aminoácidos da una vuelta completa, y se estabiliza
mediante la formación de puentes de hidrógeno entre los
grupos –NH y –CO de distintos aminoácidos que se
encuentran enfrentados tras el enrollamiento (puentes de
hidrógeno intracatenarios). Las cadenas laterales (R) de
los aminoácidos no intervienen y aparecen proyectadas
hacia la parte externa de la hélice.

 Hoja plegada-β

Los planos peptídicos sucesivos se disponen en zig-zag formando una estructura parecida a
un fuelle. La estructura se estabiliza por la formación de puentes de hidrógeno entre
aminoácidos de segmentos paralelos de la misma cadena polipeptídica o de moléculas
diferentes con estructura de lámina . Las cadenas laterales (R) de los aminoácidos no
intervienen y aparecen proyectadas alternativamente hacia arriba y hacia debajo de la hoja
plegada.

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Una proteína puede presentar varios tipos de estructuras en tramos diferentes de su cadena
polipeptídica. Es frecuente que aparezcan tramos con estructura en hélice , otros en lámina
plegada  y otros, normalmente en los “codos” o giros, sin estructura secundaria precisa.

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4.3 ESTRUCTURA TERCIARIA.

Es la forma tridimensional o conformación que adopta la proteína en el espacio.

Las proteínas no se disponen linealmente en el espacio sino que normalmente sufren

plegamientos que hacen que la molécula adopte una estructura espacial tridimensional
llamada estructura terciaria

En la estructura terciaria los radicales se van a disponer en función de su afinidad con el

medio. En medio acuoso, los radicales hidrófobos se sitúan hacia el interior de la molécula
mientras que los hidrófilos lo hacen hacia el exterior.

Las fuerzas que originan y mantienen la estructura terciaria de una proteína, son los
enlaces que se forman entre las cadenas laterales (R) de los distintos aminoácidos, que
pueden estar próximos o lejanos en la secuencia. Estos enlaces pueden ser “fuertes” –
covalentes -, como los puentes disulfuro, o débiles como los puentes de hidrógeno, las
interacciones iónicas, las fuerzas de Van der Waals o las interacciones hidrofóbicas:

 Puentes disulfuro, son enlaces covalentes que se

establecen entre dos grupos –SH que pertenecen a
sendos aminoácidos de tipo cisteína. Se forman tal
como indica la figura adjunta.

 Puentes de hidrógeno, enlaces débiles, entre grupos

–OH o –NH

 Interacciones iónicas, son fuerzas electrostáticas

entre grupos ionizados con carga eléctrica opuesta.
Se producen entre grupos R de aminoácidos ácidos
(con carga eléctrica negativa, -COO-) y aminoácidos
básicos (con carga positiva, -NH3+).

 Fuerzas de Van der Waals, fuerzas débiles entre grupos

no cargados eléctricamente

 Interacciones hidrofóbicas, que hacen que los grupos apolares se orienten de

manera que eviten el agua, medio en el que se encuentran habitualmente las
proteínas.

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Hay dos tipos principales de estructuras terciarias: estructura globular y estructura

filamentosa o fibrosa.

 Estructura globular

Es la más común y se caracteriza porque la cadena polipeptídica se pliega adoptando

formas más o menos esféricas. La mayoría son solubles en agua o en soluciones salinas.
Entre ellas están las enzimas, las inmunoglobulinas y la hemoglobina.

Est. terciaria globular, modelo de bolas

Est. terciaria globular, modelo de cintas.
Las flechas representan est. en lámina plegada beta y los
tirabuzones est. en alfa hélice

Las proteínas globulares suelen tener diferentes fragmentos con alfa-hélices y

conformaciones beta, pero las conformaciones beta suelen disponerse en la periferia y las
hélices alfa en el centro de la molécula. Las proteínas globulares se doblan de tal manera
que, en solución acuosa, sus restos hidrófilos quedan hacia el exterior y los hidrófobos en el
interior y, por el contrario, si la proteína se
encuentra en un ambiente lipídico o
hidrófobo, los restos hidrófilos quedan en el
interior y los hidrófobos en el exterior.

 Estructura filamentosa

La presentan las proteínas en las que sus

cadenas polipeptídicas presentan pocos
pliegues y presentan una forma alargada,
normalmente formando haces paralelos. Su
función habitual es conformar determinados
tejidos estructurales o protectores y son
insolubles en agua o en disoluciones
salinas. Entre ellas están la queratina de la
piel, el pelo, las uñas y los cuernos; así
como el colágeno, componente
fundamental del tejido conjuntivo (muchos
autores consideran que las proteínas
filamentosas son proteínas que carecen de
estructura terciaria).

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4.4 ESTRUCTURA CUATERNARIA.

En ocasiones existe otro nivel estructural por encima del anterior. Esto ocurre únicamente
cuando la proteína está constituida por más de una cadena polipeptídica, denominadas en
este caso subunidades proteicas o protómeros, también se considera estructura
cuaternaria la unión de una o varias proteínas a otras moléculas no proteicas para formar
edificios macromoleculares complejos.

La estructura cuaternaria es la disposición relativa

que adoptan las subunidades proteicas entre sí. La
unión entre ellas se realiza mediante los mismos
tipos de enlaces que mantienen la estructura
terciaria, establecidos esta vez entre las cadenas
laterales de los aminoácidos de las distintas
subunidades proteicas.

Un ejemplo de estructura cuaternaria es la

hemoglobina, formada por las globinas o parte
proteica (dos cadenas alfa y dos cadenas beta, con
Estructura cuaternaria. Modelo de bolas de la
un total de 146 aminoácidos) más la parte no hemoglobina (cada color significa una subunidad).
proteica o grupos hemo. O los anticuerpos, formados Las bolas naranjas son el grupo hemo.
también por cuatro cadenas, dos cadenas cortas y
dos largas.

Del estudio de la estructura de las proteínas se deduce que cada nivel estructural depende
del nivel anterior, por lo que en definitiva todos dependen de la estructura primaria, de
manera que un cambio en un solo aminoácido de la cadena polipeptídica puede determinar
un cambio completo en la estructura final de la proteína (de ahí la importancia de las
mutaciones)

Est. cuaternaria. Anticuerpos o inmunoglobulinas.

Cada color es una subunidad

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5. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de las cadenas laterales de los
aminoácidos o radicales “R” libres y de que éstos sobresalgan de la molécula y, por tanto,
tengan la posibilidad de reaccionar con otras moléculas.

 ESPECIFICIDAD: Como consecuencia del elevado número de posibilidades de

combinación de los 20 aminoácidos que forman las proteínas, existen cientos de miles
de proteínas diferentes, cada una de ellas con una función específica. Esto se pone
especialmente de manifiesto en las enzimas (cada una de las cuales cataliza una
reacción química diferente) y en las inmunoglobulinas (proteínas del sistema inmunitario
que presentan unas características distintas dependiendo del antígeno frente al que
actúan).
Cada especie sintetiza sus propias proteínas, distintas de las de otras especies, incluso
con diferencias entre seres de la misma especie, hecho que se pone de manifiesto en el
rechazo que se produce en el transplante de órganos. El grado de semejanza entre las
proteínas de especies diferentes sirve para determinar el grado de parentesco evolutivo
entre ellas.
La secuencia de aminoácidos (especificidad) de una proteína está determinada
genéticamente, como estudiaremos en temas posteriores.
En las secuencias de aminoácidos, las proteínas presentan sectores estables y sectores
variables, en los que algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por otros distintos sin
que se altere la funcionalidad de la molécula. Las diferencias entre proteínas homólogas,
es decir, con la misma función, son grandes entre especies alejadas evolutivamente y
escasas entre especies emparentadas.

 SOLUBILIDAD: gran parte de las proteínas son solubles en agua pero, al ser
macromoléculas, forman dispersiones coloidales. La solubilidad de las proteínas
depende de la presencia de aminoácidos polares (con carga eléctrica neta o parcial) en
las cadenas polipeptídicas. La solubilidad de las proteínas depende también del pH, ya
que éste afecta a las cargas eléctricas de los aminoácidos. Las proteínas globulares
suelen ser solubles porque colocan las cadenas hidrófilas en la periferia, concentrando
los grupos apolares en el interior. Por el contrario las proteínas fibrilares suelen ser
insolubles en agua, lo que supone una ventaja para llevar a cabo su función que suele
ser estructural.

 DESNATURALIZACIÓN: es la pérdida parcial o total de los niveles de estructura

superiores al primario. La desnaturalización se produce por la ruptura de los enlaces
débiles que mantienen las diferentes estructuras de la proteína (los enlaces peptídicos y
los puentes disulfuro no se rompen en la desnaturalización). La variación de la
conformación espacial tiene como consecuencia la pérdida de su funcionalidad
biológica. Las variaciones del pH, las alteraciones en las concentraciones y los
cambios de temperatura pueden producir la desnaturalización de las proteínas. La
desnaturalización puede ser reversible o irreversible (que es el caso más común) según
se pueda recuperar la estructura o no. Un ejemplo de desnaturalización irreversible se
puede ver en el cambio de aspecto que sufre la clara de un huevo por efecto del calor.

En las proteínas globulares, solubles en agua, la desnaturalización está acompañada de

una pérdida de la solubilidad y la consiguiente precipitación de la disolución.

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La función de las proteínas depende de su conformación. Algunas proteínas,

particularmente las enzimas, tienen una o varias zonas en su molécula de las que
depende su función, llamadas “centro activo o locus”. El centro activo de la proteína
actúa uniéndose a la molécula sobre la que se va a realizar la transformación, molécula
que llamaremos ligando, que debe encajar en el centro activo.

El ligando y el centro activo interaccionan mediante fuerzas químicas. Estas

interacciones se deben a que ciertos radicales de los aminoácidos de la proteína, que
están en el centro activo de la molécula, tienen afinidad química por determinados
grupos funcionales presentes en el ligando. Algunas veces la unión proteína-ligando es
irreversible como ocurre con las reacciones antígeno-anticuerpo. Otras veces es
perfectamente reversible.

Los aminoácidos cuyos restos constituyen el centro activo pueden estar muy distantes
unos de otros en la secuencia primaria de la proteína, pero debido a los pliegues y
repliegues de la estructura terciaria, quedan localizados muy próximos unos de otros y,
sobre todo, formando una especie de hueco donde encajará el ligando. El resto de los
aminoácidos de la proteína tienen como misión mantener la forma y la estructura que se
precisa para que el centro activo se encuentre en la posición correcta. Para que una
proteína y un ligando se unan o se reconozcan deben establecerse entre ambas
moléculas varios puntos de interacción del tipo enlaces débiles, especialmente Fuerzas
de Van der Waals, puentes de hidrógeno, etc.

La conformación de una proteína y por lo tanto su centro activo y su función pueden

alterarse si se producen cambios en las estructura primaria. Así, por ejemplo, en la
anemia falciforme, el aminoácido 61 de una de las cadenas proteicas que forman la
hemoglobina, el glutámico, ha sido sustituido por valina. Como consecuencia la
hemoglobina pierde su funcionalidad y no puede transportar convenientemente el
oxígeno y los eritrocitos (glóbulos rojos) adquieren forma de hoz.
Como ya hemos visto, la conformación puede también alterarse si la proteína se
desnaturaliza por la acción de agentes como el calor y los ácidos y las bases fuertes. La
desnaturalización irreversible destruye el centro activo y la proteína no puede ya realizar
su función.

 CAPACIDAD AMORTIGUADORA DEL PH (efecto tampón). Algunas proteínas, al estar

constituidas por aminoácidos, tienen un comportamiento anfótero. Las proteínas tienden
a mantener el pH del medio en un valor constante, ya que pueden comportarse como un
ácido, liberando protones, o como una base, aceptando protones.

6. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas se pueden clasificar atendiendo a diferentes criterios (composición, estructura,

función...). La clasificación más frecuente se basa su composición, según la cual las
proteínas se clasifican en Holoproteínas y Heteroproteínas

A) HOLOPROTEÍNAS O PROTEÍNAS SIMPLES

Las holoproteínas son las que están formadas únicamente por aminoácidos. Se pueden
dividir a su vez en proteínas globulares y filamentosas.

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 Globulares, de forma más o menos esférica, debido a que las cadenas polipeptídicas
que las integran se encuentran formando dicha estructura. Suelen ser solubles En este
grupo se incluyen las enzimas, las inmunoglobulinas, la hemoglobina, las albúminas
(con función de reserva de aminoácidos, como la ovoalbúmina del huevo o la
lactoalbúmina de la leche) y las histonas (proteínas que se asocian al ADN formando la
cromatina).

 Filamentosas de forma alargada, frecuentemente los polipéptidos que las integran

forman haces paralelos. Normalmente son insolubles en agua y están presentes en la
mayor parte de los tejidos estructurales. Pertenecen a este grupo el colágeno (presente
en la piel, cartílago, hueso y tendones), la queratina (presente en pelo, plumas, uñas, y
cuernos), la actina y la miosina (responsables de la contracción muscular), y el
fibrinógeno (responsable de la coagulación de la sangre).

B) HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS CONJUGADAS

Las heteroproteínas están formadas por una cadena polipeptídica y una parte no proteica
denominada grupo prostético. Las proteínas conjugadas se clasifican atendiendo al grupo
prostético que llevan:

 Glucoproteínas. Su grupo prostético está formado por un glúcido. Entre ellas están las
glucoproteínas de las membranas celulares (que forman el glucocálix) donde realizan
funciones de reconocimiento celular y como receptores de señales químicas. Algunas
hormonas, como las gonadotropinas (FSH y LH) son también glucoproteínas

 Lipoproteínas. Su grupo prostético es un lípido. Las principales son las lipoproteínas

transportadoras de lípidos (colesterol, fosfolípidos y triacilglicéridos principalmente)
presentes en el plasma sanguíneo y que los mueven entre el intestino, el hígado y los
tejidos adiposos. Entre ellas están las LDL (lipoproteínas de densidad baja) que
transportan colesterol desde el hígado a los diferentes tejidos para formar membranas
celulares. Si la cantidad de colesterol en el interior de la célula es elevada, éste no entra
a la célula, permanece en el torrente sanguíneo y puede formar placas en las paredes de
las arterias. Otro tipo de lipoproteínas son las HDL (proteínas de densidad elevada) que
tienen un efecto contrario a las LDL: transportan hasta el hígado el colesterol (y otros
lípidos), donde es procesado y eliminado, retirándolo del torrente sanguíneo y evitando
que se deposite en las paredes arteriales.

 Nucleoproteínas. Tienen un ácido nucleico como grupo prostético. Son nucleoproteínas

las asociaciones de histonas o protaminas con las moléculas de ADN que forman las
fibras de cromatina del núcleo celular.

 Cromoproteínas. Su grupo prostético es una molécula compleja que posee dobles

enlaces conjugados, lo que les confiere color. Dentro de este grupo se incluyen la
hemoglobina (transportadora de oxígeno en la sangre) y los citocromos
(transportadores de electrones en procesos como la respiración aerobia y la fase
luminosa de la fotosíntesis).

 Fosfoproteínas. Su grupo prostético es el ácido fosfórico. Ejemplos de fosfoproteínas

son la caseína, abundante en la leche y principal proteína del queso, y la vitelina
presente en la yema del huevo.

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Cuadro resumen de la clasificación de las proteínas

Enzimas
Globulares Inmunoglobulinas
Hemoglobina
Albúminas
Holoproteínas Histonas

Colágeno
Filamentosas Queratina
Actina y miosina
Fibrinógeno

Glucoproteínas Glucoproteínas de las membranas

celulares.
Hormonas (FSH y LH)

Lipoproteínas LDL
Heteroproteínas HDL
Lipoproteínas de las membranas
Nucleoproteínas Histonas
Protaminas
Cromoproteínas Hemoglobina
Citocromos

Fosfoproteínas Caseína
Vitelina

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7. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son moléculas con una extraordinaria diversidad de estructuras y funciones, lo
que les permite llevar a cabo numerosas actividades:

Las enzimas son proteínas de acción biocatalizadora, es decir,

que hacen posibles las reacciones químicas que tienen lugar en
Enzimática las células. La función enzimática es una de las funciones más
importantes de las proteínas

Proteínas de transporte de moléculas situadas en las membranas

celulares.
Transporte Hemoglobina (transporte de oxígeno)
Citocromos (transporte de electrones)
Lipoproteínas (transporte de colesterol)

Proteínas del citoesqueleto

Proteínas de los microtúbulos de cilios y flagelos
Estructural Histonas asociadas al ADN en la cromatina
Queratina de pelo, plumas, uñas y cuernos
Colágeno de los tejidos conjuntivo, óseo y cartilaginoso
Glucoproteínas de las membranas plasmáticas (glucocálix)

Entre las hormonas de estructura proteínica se encuentran la

Hormonal insulina, la tiroxina y la hormona del crecimiento.
Las gonadotropinas (FSH y LH) son glucoproteínas

Las inmunoglobulinas o anticuerpos actúan frente a

microorganismos y sustancias extrañas que penetran en el
organismo
Defensiva El fibrinógeno, que interviene en el proceso de coagulación de la
sangre
Muchos antibióticos producidos por hongos y bacterias son
proteínas.

La actina y la miosina son las proteínas responsables de la

contracción muscular.
Contráctil Las proteínas formadoras del citoesqueleto y las de los cilios y
flagelos permiten la movilidad celular.
Desempeñan esta función de reserva de aminoácidos la
Reserva ovoalbúmina y la vitelina del huevo y la lactoalbúmina y la
caseína de la leche.

Algunas proteínas sanguíneas participan en la regulación del pH

Homeostática gracias a su capacidad amortiguadora, el fibrinógeno y la trombina
participan en la coagulación de la sangre, etc.

T.5 - Proteínas 18