EXTRACCIÓN, CARACTERIZACIÓN ESTRUCTURAL Y

FÍSICA DE COLÁGENO TIPO I DE LA PIEL EXTERIOR DE

SEPIELLA INERMIS
DOCENTE:
Ing. Haydee Quispe Jiménez

INTEGRANTES:
Rodrigo Lope Flores 2018-118011
Ameli Chambe Chambilla 2022-118038
Javier Mendoza Cusacani 2022-118062
Alexsandra Morales Lima 2022-118063
Aranza Palza Chipana 2022-118043
INTRODUCCIÓN
MATERIALES Y
MÉTODOS
 PROPIEDADES FISICAS
DEL COLAGENO

Determinación del Análisis espectral

peso molecular UV-vis

La separación en gel
La muestra de colágeno se
(electroforesis en gel de
disolvió en ácido acético 0,5 M
poliacrilamida con
y los espectros de absorción
dodecilsulfato de sodio, SDS-
UV-vis se registraron en un
PAGE) (10%) se realizó
espectrofotómetro Shimadzu
siguiendo el protocolo descrito
UV -1800 según el método de
por Sambrook y Russell (2001).
Yan et al. (2008).
 PROPIEDADES FISICAS
DEL COLAGENO

Transformada de Fourier:
análisis espectral de
infrarrojos (FT-IR)

La espectroscopía FT-IR de
muestras sólidas de estándar
(placenta humana, Sigma, EE. UU.).

ASC y PSC de S. inermis se basó en

un modelo Bio-Rad FT-IR – 40, EE.
UU.
 Medición DSC
Microscopía
electrónica de barrido
(SEM) Se tomaron g de muestra de
colágeno de S. inermis y se
Se utilizó SEM para sellaron térmicamente en
examinar la microestructura recipientes de aluminio.
del colágeno de S. inermis. . El calentamiento se llevó a
La muestra de colágeno se cabo a una velocidad de
cortó con un punzón y se 2ºC/min. en el rango de
fijó a un trozo de carbón temperatura de 20 a 200°C con
adhesivo. una cubeta de aluminio vacía
como sonda de referencia.
RESULTADOS
PROPIEDADES FÍSICAS DEL COLÁGENO:
Determinación del peso molecular:
Análisis espectral FT-IR de
colágeno.

El espectro FT-IR del colágeno

estándar mostró 17 picos.
El espectro FT-IR tanto de ASC
como de PSC mostró 11 y 13
picos .

Espectro UV-vis
Como puede verse en los espectros
UV-vis (Figuras 5 y 6), las distintas
absorbancias de ASC y PSC fueron
obtenido entre 220 a 230 nm.
Análisis espectral FT-IR de
colágeno.

El espectro FT-IR del colágeno

estándar mostró 17 picos.
El espectro FT-IR tanto de ASC
como de PSC mostró 11 y 13
picos .

Espectro UV-vis
Como puede verse en los espectros
UV-vis (Figuras 5 y 6), las distintas
absorbancias de ASC y PSC fueron
obtenido entre 220 a 230 nm.
 Análisis espectral FT-IR de
colágeno.

El espectro FT-IR del colágeno

estándar mostró 17 picos.
El espectro FT-IR tanto de ASC
como de PSC mostró 11 y 13
picos .

Espectro UV-vis
Como puede verse en los espectros
UV-vis (Figuras 5 y 6), las distintas
absorbancias de ASC y PSC fueron
obtenido entre 220 a 230 nm.
 Análisis espectral FT-IR de
colágeno.

El espectro FT-IR del colágeno

estándar mostró 17 picos.
El espectro FT-IR tanto de ASC
como de PSC mostró 11 y 13
picos .

Espectro UV-vis

Como puede verse en los espectros

UV-vis las distintas absorbancias de
ASC y PSC fueron obtenido entre 220
a 230 nm.
1. Rendimiento de la extracción: Se reportó que el rendimiento de ASC fue
bajo (0.58% en peso seco), mientras que el rendimiento de PSC fue
comparativamente mayor (16.23% en peso seco) .

2. Contenido proteico: Se determinó que el contenido proteico de ASC y PSC

fue del 20.24% y 69.56%, respectivamente, en peso seco .

3. Peso molecular: La electroforesis en gel de poliacrilamida con dodecil

sulfato de sodio (SDS-PAGE) reveló que ASC presentaba dos bandas con un
peso molecular de 86 y 67 kDa, mientras que PSC mostraba tres bandas con
un peso molecular de 86, 63 y 58 kDa .

4. Análisis de espectroscopía infrarroja por transformada de Fourier (FT-IR):

Se registraron 11 y 13 picos en el espectro FT-IR de ASC y PSC,
respectivamente .
DISCUSIÓN
El colágeno es abundante en la mayoría de los invertebrados y también en los
vertebrados (Adams, 1978). Constituye aproximadamente una cuarta parte del
contenido en animales multicelulares (Bailey, 1968).
Varios informes sobre el colágeno de invertebrados enfatizaron sus características
morfológicas y funcionales (Gosline, 1971). En el calamar Loligo, participa en la
propulsión bombeando agua hacia adentro y hacia afuera mediante la
contracción alterna de músculos antagonistas circulares y radicales en el manto
(Ward y Wainwright, 1972). En los organismos multicelulares, la matriz extracelular
(MEC) está compuesta principalmente de colágenos y proteoglicanos.
En Mollusca, la presencia de moléculas de colágeno está demostrada desde hace
varios años, en particular.
Nagai et al. (2001) aislaron alrededor del 2% de ASC y el 35% de PSC de la piel de
S. lycidas en condiciones secas. En el presente estudio, el rendimiento de ASC
(0,58%) y PSC (16,23%) en base a peso seco fue bajo en comparación con el
resultado anterior.
Sin embargo, el rendimiento del presente estudio es mayor que el de Perna viridis
(se encontró que el rendimiento de PSC y colágeno soluble en clorhidrato de
guanidina (GSC) del tejido corporal total fue de 0,33 y 0,01%, respectivamente).
Algunos estudios sobre el colágeno revelan que el colágeno representa la principal
proteína estructural y representa aproximadamente el 30% de todas las proteínas
del cuerpo de los vertebrados. El principal impedimento en la disociación del
colágeno tipo I del tejido es la presencia de enlaces cruzados covalentes entre
moléculas.
CONCLUSIÓN
La piel gruesa de las sepias, considerada como
residuo en diversas industrias pesqueras, podría
ofrecer una alternativa no convencional al colágeno de
mamíferos. Extraído y caracterizado de la piel de Sepia
inermis, el colágeno reveló disposiciones helicoidales,
sugiriendo su viabilidad como fuente adicional para
las industrias farmacéuticas, proporcionando
alternativas en alimentos, cosméticos y materiales
biomédicos, contribuyendo así a reducir los desechos
y hacer un uso más eficaz de los recursos
subutilizados.
GRACIAS