Moléculas orgánicas

Compuestos de C

Molécula simple Molécula compleja

Ácidos grasos

Ácidos nucleicos

Monosacáridos

Proteínas
 Moléculas orgánicas
Compuestos de C

Molécula simple Molécula compleja

Ácidos grasos Lípidos

Ácidos nucleicos

Monosacáridos

Proteínas
 Moléculas orgánicas
Compuestos de C

Molécula simple Molécula compleja

Ácidos grasos Lípidos

Nucleótidos Ácidos nucleicos

Monosacáridos

Proteínas
 Moléculas orgánicas
Compuestos de C

Molécula simple Molécula compleja

Ácidos grasos Lípidos

Nucleótidos Ácidos nucleicos

Monosacáridos Hidratos de carbono

Proteínas
 Moléculas orgánicas
Compuestos de C

Molécula simple Molécula compleja

Ácidos grasos Lípidos

Nucleótidos Ácidos nucleicos

Monosacáridos Hidratos de carbono

Aminoácidos Proteínas
 PROTEÍNAS
Química Biológica
Universidad Favaloro
2020

Parte 1: Funciones, aminoácidos, unión peptídica.

triniraices@hotmail.com
 Enzimas
Catalizan la formación o rotura de enlaces covalentes.
Estructurales
Aportan soporte mecánico a células y tejidos.
De transporte
Transportan moléculas pequeñas o iones.
Motoras
Generan movimiento en células y tejidos.
De almacenamiento
Almacenan moléculas pequeñas o iones.
Señal PROTEÍNAS
Transmiten señales entre distintas células.
Receptoras
Funciones
Detectan señales y las transmiten a la maquinaria de respuesta
de la célula.
Reguladoras de genes
Se unen al ADN y activan o desactivan genes.
Otras
AMINOÁCIDOS
Las proteínas son polímeros de aminoácidos.
Los 20 aminoácidos que forman las proteínas son α-aminoácidos.

(Grupo carboxilo)

(Grupo amino)

Cadena lateral o grupo R.

Difieren en estructura, tamaño, carga.
Identidad a cada aminoácido.
AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos se pueden clasificar según su grupo R.
Polaridad: tendencia a interaccionar con H2O a pH biológico.
AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos aromáticos (principalmente, triptófano y tirosina)
absorben la luz ultravioleta.
AMINOÁCIDOS
Nomenclatura:
Códigos de tres y una letra.
AMINOÁCIDOS
El carbono α está unido a cuatro grupos diferentes (excepto glicina).
Es asimétrico o quiral.
Dos ordenamientos espaciales: enantiómeros.

Los enantiómeros son

imágenes especulares no
superponibles.

Todos los aminoácidos

presentes en las proteínas
son de la serie L.
AMINOÁCIDOS
Cuando un aminoácido sin grupo R ionizable se disuelve en agua a pH
neutro, se encuentra en solución en forma de ion dipolar o zwitterion,
que puede actuar como ácido (dador de H+) o base (aceptor).
AMINOÁCIDOS
Cuando un aminoácido sin grupo R ionizable se disuelve en agua a pH
neutro, se encuentra en solución en forma de ion dipolar o zwitterion,
que puede actuar como ácido (dador de H+) o base (aceptor).
AMINOÁCIDOS
Cuando un aminoácido sin grupo R ionizable se disuelve en agua a pH
neutro, se encuentra en solución en forma de ion dipolar o zwitterion,
que puede actuar como ácido (dador de H+) o base (aceptor).

Las sustancias con esta

naturaleza dual (ácido-base)
son anfóteras y se las
denomina anfolitos.
AMINOÁCIDOS
La titulación ácido-base implica la adición o eliminación gradual de H+.
La carga de los distintos grupos varía de acuerdo al pH.
AMINOÁCIDOS
Curvas de titulación.
Curva de titulación de la glicina.
Forma Forma
catiónica Zwitterion aniónica

Punto isoeléctrico
pH al cual la forma predominante es el
zwitterion, sin carga eléctrica neta.
Ejercicio: graficar la curva de
titulación de la asparagina.
AMINOÁCIDOS
Curvas de titulación.
Los aminoácidos con grupos R ionizables tienen curvas de titulación más
complejas: tres etapas correspondientes a los tres pasos de ionización posibles.
 AMINOÁCIDOS
Aminoácidos no estándar.

Aminoácidos que forman parte de proteínas.

Modificaciones de los aminoácidos estándar.

× Hidroxiprolina e hidroxilisina: colágeno.

× Metil-lisina: Miosina (músculo).

Aminoácidos con otras funciones.

× Ornitina y citrulina: ciclo de la

urea y biosíntesis arginina.
× GABA: neurotransmisor.
PROTEÍNAS
Reacción de condensación para la formación de una unión covalente
entre aminoácidos: unión peptídica.
La unión de sucesivos aminoácidos resultará en la síntesis de proteínas.

Dipéptido, tripéptido, oligopéptido, polipéptido, proteína.

 PROTEÍNAS
Características de la unión peptídica.

× No rota: Carácter parcial de doble enlace.

× Planar: Todos lo átomos de la unión se encuentran en el mismo plano.
× Configuración trans: O del grupo carbonílico e H del N amídico.
× Polar, sin carga.
× Participa en la formación de puentes de H.
NIVELES DE ORGANIZACIÓN
ESTRUCTURAL DE LAS
PROTEÍNAS

24
PROTEÍNAS
Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.