UNIVERSIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL

FRANCISCO DE MIRANDA
VICERRECTORADO ACADÉMICO
PROGRAMAS MUNICIPALIZADOS
CIENCIAS VETERINARIA

Bioquímica II

METABOLISMO DE COMPUESTOS NITROGENADOS

MED. VET. HÉCTOR LACLÉ

INSTRUCTOR T.C
C.I: 12495864
Barquisimeto 2022 1
 Metabolismo del NH3
 FIJACIÓN DEL NITRÓGENO

Reacción de fijación de nitrógeno.

Asimilación de nitrógeno.

 BIOSÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS

Generalidades del metabolismo de los aminoácidos.

Reacciones de los grupos amino.

Síntesis de los aminoácidos

Leningher
2
 EL NITRÓGENO SE ENCUENTRA EN UNA VARIEDAD
SORPRENDENTE DE BIOMOLÉCULAS, INCLUIDOS LOS AMINOÁCIDOS Y
LAS BASES NITROGENADAS QUE SE USAN en la síntesis de proteínas y
ácidos nucleicos, respectivamente.

En este capítulo se revisa el nitrógeno, desde su fijación por el proceso que

convierte al nitrógeno inerte en amoniaco (NH3) con utilidad biológica y hasta
la síntesis de las principales biomoléculas que contienen nitrógeno

Leningher
3
 El N se encuentra en la Biosfera de manera abundante, es un elemento
extremamente inerte, que se encuentra unido con un triple enlace covalente, la única
fuerza capaz de destruir ese enlace es el relámpago, que durante la lluvia queda libre y se
une al oxigeno y forma, NO− 3 (nitrato). De esta forma se hace asimilable para las
plantas. Es el responsable de darle a la clorofila la propiedad el color verde.

Sin embargo existen bacterias (Azotobacter vinelandii y Clostridium

pasteurianum), las cianobacterias (p. ej., Nostoc muscorum y Anabaena azollae) y
bacterias simbióticas (p. ej., varias especies de Rhizobium presentes en leguminosas)que
son capaces de reducir al N2 para formar amoniaco (NH3), NO− 3 (Nitrato) NO− 2
(Nitritos), mediante su metabolismo, a esto se le conoce como FIJACÓN de Nitrogeno.

Leningher
4
 El N se encuentra en la Biosfera de manera abundante, es un elemento
extremamente inerte, que se encuentra unido con un triple enlace covalente, la
única fuerza capaz de destruir ese enlace es el relámpago, que durante la lluvia
queda libre y se une al oxigeno y forma, NO− 3 (nitrato). De esta forma se hace
asimilable para las plantas. Es el responsable de darle a la clorofila la propiedad el

color verde.

Sin embargo existen bacterias (Azotobacter vinelandii y Clostridium

pasteurianum), las cianobacterias (p. ej., Nostoc muscorum y Anabaena
azollae) y bacterias simbióticas (p. ej., varias especies de Rhizobium).que son
capaces de reducir al N2 para formar amoniaco (NH3), NO− 3 (Nitrato) NO−
2 (Nitritos(Grupo AMINO)), esta es la forma de nitrógeno orgánico, que puede
ser asimilado por los sistemas biológicos en donde cumple sus funciones y
retorna ciclo N2.
Leningher
5
 Método de Haber-Bosch, que utiliza la petroquímca para producer urea.

 El produto final del metabolismo de los compuestos nitrogenados es NH4 y

el NH3 es tóxico para los mamíferos por lo que require que el organísmo los
excrete de forma poco tóxica, para ello es importante conocer los procesos
de transaminasion, los transforma en UREA (BUN) la cual es excretado por
la orina.

Leningher
6
 BIOSÍNTESIS DE LOS AMINOÁCIDOS

Los seres vivos se diferencian en cuanto a su capacidad de sintetizar los

aminoácidos que se requieren para la síntesis de proteínas. Los animales
pueden sintetizar sólo la mitad de los aminoácidos que requieren.

Los aminoácidos no esencialesse sintetizan a partir de los metabolitos

disponibles. Los aminoácidos que deben obtenerse de la dieta se conocen como
aminoácidos esenciales.

Los tejidos de los mamíferos pueden sintetizar aminoácidos no esenciales

mediante vías de reacción relativamente sencillas.

Los aminoácidos esenciales deben obtenerse de los alimentos, debido a que los
mamíferos carecen de las largas y complejas vías de reacción que se requieren
para su
Leningher síntesis.
7
*Referidas como
aminoácidos
semiesenciales, estas
moléculas
son esenciales para los
lactantes y
Las
vías que producen los
aminoácidos
semiesenciales no son
del todo
funcionales en
lactante, además del
periodo zootécnico
que se encuentre el
animal.

8
Visión General del
Catabolismo de las
Proteínas

9
 Reacción de Transaminación

 Reacciones de los grupos amino Una vez que las moléculas de aminoácidos han
entrado en las células, sus grupos aminos pueden utilizarse para numerosas reacciones
de síntesis. Esta flexibilidad metabólica se obtiene mediante reacciones de
transaminación y reacciones en las que se usan NH4 + o el nitrógeno amida de la
glutamina para aportar el grupo amino o el nitrógeno amida de ciertos aminoácidos.

 TRANSAMINACIÓN Las reacciones de transaminación dominan el metabolismo de

aminoácidos. En estas reacciones, catalizadas por un grupo de enzimas llamadas
aminotransferasas o transaminasas, los grupos amino se transfieren de un
aminoácido a un cetoácido:

10
11
CATABOLISMO DEL GRUPO AMINO

12
 Transaminación
catalizada enzimáticamente.
En las reacciones de muchas
aminotransferasas el a-
cetoglularato es el aceptor del
grupo amino. Todas las
aminotransferasas utilizan el
piridoxal fosfato (PLP) como
cofactor. Aunque la reacción
se muestra aquí en la
dirección de transferencia del
grupo amino al a-
cetoglutarato, es fácilmente
reversible.

13
14
15
16
 Glutamina trasporta amoniaco desde la sangre al hígado

Reacción catalizada por la

glutamato deshidrogenasa.

La glutamato deshidrogenasa
hepática de los mamíferos
tiene la capacidad poco común
de utilizar tanto NAD+ como
NADP+ como cofactor. Las
glutamato deshidrogenasas de
las plantas y microorganismos
son generalmente específicas
para el uno o el otro. El enzima
de los mamíferos esta regulado
alostéricamente por GTP y
ADP.

17
 Glutamina trasporta
amoniaco desde la sangre al
hígado
Transporte de amoníaco en
forma de glutamina.

El exceso de amoníaco de los

tejidos se adiciona al
glutamato para forma de
glutamina, un proceso
catalizado por la glutamina
sintetasa.
Después de su transporte a
través de la sangre la
glutamina entra en el hígado
donde la enzima glutaminasa
libera el NH4 en la
mitocondria.

18
Glutamina trasporta
amoniaco desde la sangre al
hígado
Ciclo de la glucosa-alanina.

La alanina actúa como

transportador de amoníaco
y del esqueleto carbonado
del piruvato desde el
músculo esquelético al
hígado. El amoníaco se
excreta y el piruvato se
utiliza para producir
glucosa, que vuelve al
musculo.

19
Biosíntesis de AA

20
21
 Creatina y Creatinina
 La creatinina se forma en el músculo a partir del fosfato de creatina
por medio de deshidratación no enzimática irreversible, y pérdida
de fosfato.

 La excreción de creatinina en orina, el exceso es toxico para el

organismo.

 La glicina, arginina y metionina participan en la biosíntesis de

creatina.

 Su nivel en sangre se toma como parámetro para evaluar el

funcionamiento renal.

22
UTILIDAD CLÍNICA

23
 Metabolismo de nucleótidos
(Purinas y Pirimidas).

 Los nucleótidos son complejas moléculas nitrogenadas necesarias para el

crecimiento y para la diferenciación celulares.

 Los nucleótidos no sólo son las estructuras fundamentales de los ácidos nucleicos,
sino que también desempeñan funciones esenciales en las transformaciones
energéticas y regulan muchas vías metabólicas y en la señalización celular.

 Los nucleótido está formado por tres partes: una base nitrogenada, un azúcar
pentosa y uno o varios grupos fosfato.

24
 Metabolismo de nucleótidos
(Anabolismo Purinas y
Pirimidas).
 Los nucleótidos se clasifican en PURINAS y PIRIMIDAS.

 Las purinas y pirimidas son compuestos la purina o de la pirimidina, que son

compuestos heterocíclicos aromáticos planos.

 Entre las purinas naturales comunes se encuentran la ADENINA, la

GUANINA, la xantina y la hipoxantina. Pirimidas la TIMINA, la

CITOSINA y el URACILO. Se diferencia estructuralmente porque la purinas

poseen dos anillo hererociclicos y la pirimidas uno.

25
Síntesis de Purina

26
Síntesis de AMP y GMP

27
Síntesis de AMP y GMP

28
Bases nitrogenadas

29
 Catabolismo de Purinas y
Pirimidas (Bases
nitrogenadas)

 EL METABOLISMO DE LAS MOLÉCULAS NITROGENADAS, COMO

LAS PROTEÍNAS Y LOS ÁCIDOS NUCLEICOS, SE DIFERENCIA DE
FORMA SIGNIFICATIVA DEL METABOLISMO DE LOS carbohidratos y de
los lípidos.

 Mientras que estas últimas moléculas pueden almacenarse y movilizarse

cuando se requieren para reacciones de biosíntesis o para generar energía, no
existe una molécula de almacenamiento de nitrógeno. (Una excepción a esta
regla es el almacenamiento de proteínas en las semillas.)
30
 Catabolismo de Purinas y
Pirimidas (Bases
nitrogenadas)

 Los organismos deben reponer con constancia sus suministros de nitrógeno

utilizable para sustituir al que se pierde en el catabolismo. Por ejemplo, los
animales deben tener un suministro continuo de nitrógeno en su
alimentación para sustituir al nitrógeno que se elimina como urea, ácido
úrico y otros productos de desecho nitrogenados.

31
Catabolismo de Purinas.

Urato Oxidasa Alantoína

32
 Catabolismo de Purinas.
 El alopurinol, por su similitud estructural con
sustratos y productos, es un inhibidor competitivo de la
xantina oxidasa, reduciendo la producción de ácido
úrico, ya que la xantina oxidasa lo convierte en
aloxantina que es un inhibidor competitivo de la propia
enzima. De ahí su utilización, pues favorece la
acumulación de hipoxantina y xantina, más solubles,
que se van eliminando por la orina.

 La urato oxidasa convierte el ácido úrico en alantoína

un compuesto más soluble que es excretado por la orina
en mamíferos.

33
 Catabolismo de Purinas

 El alopurinol, por su similitud estructural con sustratos y productos, es un

inhibidor competitivo de la xantina oxidasa, reduciendo la producción de ácido
úrico, ya que la xantina oxidasa lo convierte en aloxantina que es un inhibidor
competitivo de la propia enzima. De ahí su utilización, pues favorece la acumulación
de hipoxantina y xantina, más solubles, que se van eliminando por la orina.

34
Catabolismo de Pirimidas

35