1.

Definición de enzima, estructura, función

Las enzimas son proteínas, polímeros formados por aminoácidos covalentemente
unidos entre sí, que catalizan en los organismos una gran variedad de reacciones
químicas. La actividad catalítica de las enzimas depende de que mantengan su
plegamiento, es decir, su estructura tridimensional. En esta estructura
tridimensional se forman cavidades, llamadas “sitio activo”, las cuales muestran
afinidad por las moléculas específicas (sustratos) que se convertirán en productos.
La combinación de grupos funcionales químicos presentes en estas cavidades
genera un conjunto de interacciones covalentes y no covalentes entre la proteína
y el sustrato, que hacen que la conversión de éste en un producto se vea
favorecida. Como cualquier catalizador, al finalizar la transformación del sustrato
y liberarse el producto del sitio activo, la enzima regresa a su estado original y
puede involucrarse en un nuevo ciclo de catálisis.
ESTRUCTURA
Las enzimas son proteínas globulares formadas por una o más cadenas
polipeptídicas plegadas, creando una “hondonada” donde encaja el sustrato y
tiene lugar la reacción. Esta zona de la enzima se denomina centro activo y sólo
unos pocos aminoácidos están implicados en él. La proximidad de los aminoácidos
en el centro activo está determinada por la estructura terciaria, aunque también
pueden ocupar posiciones adyacentes en la estructura primaria. En una enzima
con estructura cuaternaria, los aminoácidos del centro activo pueden encontrarse
incluso en diferentes cadenas. La configuración tridimensional del centro activo es
complementaria a la del sustrato y posee una distribución complementaria de sus
cargas sobre la superficie de unión. Es decir, si una región del sustrato tiene una
carga negativa, la zona correspondiente del centro activo tendrá una carga positiva
y viceversa.

FUNCION

Catalizar reacciones químicas: Las enzimas aceleran la velocidad de las reacciones

químicas al disminuir la energía de activación necesaria para que ocurran. Esto permite
que las reacciones se lleven a cabo a una velocidad óptima para el metabolismo celular.
Especificidad: Las enzimas son altamente específicas y solo catalizan una reacción
química particular o un conjunto limitado de reacciones. Esta especificidad se debe a la
forma tridimensional única de cada enzima y su sitio activo, que se complementa con el
sustrato específico.
Regulación del metabolismo: Las enzimas desempeñan un papel crucial en la
regulación del metabolismo al controlar las vías metabólicas y coordinar las diferentes
etapas de las reacciones bioquímicas dentro de las células.
Digestión de alimentos: En el sistema digestivo, las enzimas como la amilasa, lipasa y
proteasa descomponen los nutrientes en los alimentos (carbohidratos, lípidos y proteínas)

1
en formas más simples que pueden ser absorbidas por el cuerpo.

2. características de las enzimas en una reacción química

Las enzimas presentan varias características durante su participación en
reacciones químicas:
Catalización de reacciones químicas: Las enzimas aceleran la velocidad de las
reacciones químicas, reduciendo la energía de activación necesaria para que
ocurran.
Altamente específicas: Las enzimas son capaces de reconocer y unirse
exclusivamente a un sustrato específico, lo que les confiere gran especificidad.
Centro activo: Una zona en la estructura tridimensional de la enzima donde se
encuentra el sitio de unión del sustrato.
Regulación de la actividad: Las enzimas pueden estar sujetas a inhibición
reversible o irreversible, lo que les permite regular su propia actividad.
Dependencia de condiciones óptimas: Las enzimas funcionan mejor en un rango
específico de temperaturas y pH.
Participación de cofactores: Algunas enzimas trabajan junto con cofactores, que
pueden ser ionés o orgánicos, para completar su función catalítica.
Clasificación basada en la actividad: Las enzimas se clasifican en grupos como
oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas,
dependiendo de la naturaleza de las reacciones que catalizan.

3. que es velocidad de una reaccion enzimática

La velocidad de una reacción enzimática se refiere a la rapidez con la que una
enzima cataliza una reacción química específica. Esta velocidad puede variar en
función de diferentes factores, como la concentración de sustrato, la presencia de
inhibidores o activadores, y las condiciones ambientales como la temperatura y el
pH.
En una reacción enzimática, la velocidad aumenta con el incremento en la
concentración de sustrato hasta alcanzar un límite máximo, conocido como
velocidad máxima (Vmax). Una vez se alcanza este punto, la velocidad de la
reacción se mantiene constante, siempre y cuando la concentración de la enzima
permanezca constante y todas las moléculas de enzima están saturadas con
sustrato.
La cinética enzimática estudia precisamente esta velocidad de las reacciones
catalizadas por las enzimas, analizando los factores que afectan esta velocidad y
los mecanismos específicos de catálisis. Las enzimas son capaces de acelerar
reacciones químicas específicas al disminuir la energía de activación necesaria
para que ocurran, lo que les permite desempeñar un papel fundamental en
numerosos procesos biológicos y metabólicos
4. ¿Cuáles son las sustancias que participan en una reacción química

2
 enzimatica?

1 sustrato
En una reacción química enzimática, el término "sustrato" se refiere a la molécula
que interviene directamente en la reacción y se convierte en uno o más productos
después de la acción de la enzima. Los sustratos son las moléculas que se unen
al sitio activo de la enzima, donde se producen cambios químicos que llevan a la
conversión del sustrato en productos.
El sustrato es esencial para que la enzima pueda realizar su función catalítica, ya
que sin él no habría reacción para catalizar. Además, la selección específica de
un sustrato por parte de una determinada enzima le otorga su característica de
altísima especificidad.

2 Enzima:
La enzima es una proteína que actúa como catalizador, acelerando la velocidad
de la reacción química entre el sustrato y los productos. La enzima no se consume
durante la reacción y puede ser utilizada repetidamente

5. ¿Qué significa sustrato, producto, apoenzima, holoenzima, isoenzima,

cofactor , grupo prostético,centro activo , centro de fijación al sustrato,
centro activo, centro alostérico? de ejemplos de cada uno

sustrato

En una reacción química enzimática, el término "sustrato" se refiere a la molécula que

interviene directamente en la reacción y se convierte en uno o más productos después
de la acción de la enzima. Los sustratos son las moléculas que se unen al sitio activo de
la enzima, donde se producen cambios químicos que llevan a la conversión del sustrato
en productos.

El sustrato es esencial para que la enzima pueda realizar su función catalítica, ya que sin
él no habría reacción para catalizar. Además, la selección específica de un sustrato por
parte de una determinada enzima le otorga su característica de altísima especificidad.

Un ejemplo de sustrato es la glucosa, que es convertida en piruvato por la enzima

hexokinasa en el primer paso del metabolismo de la glucosa anaeróbico (glycolesis):

Glucosa + ATP → Glucosa-6-fosfato + ADP

Donde la glucosa es el sustrato y la hexokinasa es la enzima responsable de la

conversión de la glucosa en glucosa-6-fosfato.

3
producto

En una reacción enzimática, los productos son las moléculas resultantes de la reacción
catalizada por la enzima. Los productos surgen cuando el sustrato se combina con la
enzima en el sitio activo y luego se separan del enzima, ya sea para comenzar otro ciclo
de reacción o debido a la acción de otros factores externos.

Los productos de una reacción enzimática pueden ser diversos según la enzima
involucrada y la reacción catalizada. Por ejemplo, en una reacción de hidrólisis, los
productos pueden ser un sustrato modificado y un ión hidrógeno (H+). En una reacción
de transferencia de grupos funcionales, los productos pueden ser moléculas con grupos
funcionales diferentes a los del sustrato

apoenzima

Una apoenzima es la versión de una enzima sin sus cofactores o coenzimas. Aunque la
apoenzima posee la capacidad de unirse al sustrato y situarse en el sitio activo, no es
capaz de catalizar la reacción enzimática hasta que no se une alguna molécula auxiliar
llamada cofactor o coenzima.

Un ejemplo de apoenzima es la citocromo c oxidasa, una enzima implicada en la cadena

de transporte electrónico en mitocondrias. Sin su cofactor hemo, la citocromo c oxidasa
no puede catalizar la reacción de oxidación final de electrones en la respiración celular.

Al unirse al cofactor hemo, la citocromo c oxidasa se convierte en la holozima, capaz de

catalizar la reacción de oxidación de electrones y la generación de energía en forma de
ATP.

holoenzima

Una holoenzima es la forma completa de una enzima, que incluye todos sus
componentes, incluidos posiblemente cofactores o coenzimas. La holoenzima es capaz
de catalizar la reacción química en su totalidad, mientras que la apoenzima (sin
cofactores o coenzimas) no lo hace.

ejemplos de holoenzimas incluyen:

Triosefosfato isomerasa, que requiere la coenzima NAD+ para su actividad catalítica.

Deshidrogenasa láctica, que utiliza la coenzima NAD+ para la transferencia de

electrones.

4
Carbonatasa, que requiere el cofactor bicarbono para su actividad catalítica.

isoenzima

Las isoenzimas son enzimas que tienen la misma función catalítica pero difieren en su
estructura y propiedades bioquímicas. Las isoenzimas se producen a partir de genes
diferentes pero que codifican para la misma función enzimática, lo que resulta en
diferentes formas de la enzima con propiedades distintas.

Un ejemplo de isoenzima es la lactato deshidrogenasa (LDH), una enzima que cataliza

la conversión del ácido láctico a piruvato. La LDH se encuentra en diferentes tejidos y se
compone de dos subunidades diferentes, la H (corazón) y la M (músculo), que se
combinan para formar cinco isoenzimas diferentes (LDH-1 a LDH-5). Cada isoenzima
tiene una distribución tisular diferente y una actividad óptima en diferentes condiciones
de pH y temperatura

cofactor

Un cofactor es una molécula no proteica que se une a una enzima para permitir su
actividad catalítica. Los cofactores pueden ser iones metálicos o moléculas orgánicas, y
son esenciales para que algunas enzimas funcionen correctamente. Actúan facilitando la
unión del sustrato a la enzima o participando directamente en la reacción química.

Un ejemplo común de cofactor es el ion zinc (Zn2+), que actúa como cofactor en varias
enzimas, como la enzima carboxipeptidasa, que participa en la digestión de proteínas. El
ion zinc se une a la enzima y facilita la hidrólisis de los enlaces peptídicos de las proteínas.

grupo prostético

Un grupo prostético, también conocido como grupo de liga o grupo de puente, es una
parte orgánica o inorgánica que se une covalentemente a una enzima y participa
directamente en la reacción catalítica. Los grupos prostéticos son esenciales para que
algunas enzimas funcionen correctamente, ya que proporcionan un sitio activo alternativo
o un intermediario reactivo que facilita la reacción química.

Un ejemplo de grupo prostético es la hemoglobina, una proteína que transporta oxígeno

en sangre. La hemoglobina contiene cuatro subunidades, cada una con un grupo
prostético denominado heme, que consiste en un anillo de hierro(II) (Fe²⁺ ) rodeado por
un anillo de tetrapirrol. El hierro(II) es capaz de unirse al oxígeno y facilitar su transporte
en la sangre.

centro activo

5
El centro activo es una región específica de una enzima donde se une el sustrato y se
lleva a cabo la reacción catalítica. Esta región suele ser un bolsillo o cavidad en la
estructura tridimensional de la enzima que proporciona un entorno químico adecuado
para la interacción con el sustrato.

Un ejemplo de centro activo es el de la enzima tripsina, una serina proteasa que se

encuentra en el intestino delgado y que participa en la digestión de proteínas. El centro
activo de la tripsina contiene tres residuos de aminoácidos clave: histidina, serina y ácido
aspártico, que forman un triángulo catalítico. Este triángulo catalítico es crucial para la
actividad proteolítica de la tripsina, ya que facilita la ruptura de los enlaces peptídicos en
las proteínas.

centro de fijacion al sustrato

El centro de fijación al sustrato es una región específica de una enzima donde el sustrato
se une antes de que ocurra la reacción catalítica. Este sitio es crucial para la interacción
entre la enzima y el sustrato, facilitando la unión y orientación adecuada para que la
reacción química pueda tener lugar.

Un ejemplo de centro de fijación al sustrato es el de la enzima acetilcolinesterasa. En

esta enzima, el centro de fijación al sustrato es donde se une la molécula de acetilcolina
antes de ser hidrolizada. La acetilcolinesterasa actúa en las sinapsis neuronales, donde
cataliza la hidrólisis del neurotransmisor acetilcolina, permitiendo así la terminación de la
señalización nerviosa.

centro alosterico

Un centro alosterico es una región de una enzima que no participa directamente en la

reacción catalítica, sino que influye en la afinidad del sustrato hacia el centro activo o en
la velocidad de la reacción. Los centros alostericos pueden ser activadores o inhibidores
de la enzima, alterando su actividad enzimática.

Un ejemplo de centro alosterico es el de la enzima hexokinasa, una enzima que cataliza

la primera etapa de la glicólisis. La hexokinasa tiene un centro alosterico que se encuentra
cerca del centro activo. La presencia de glucosa-6-fosfato (producto de la reacción
catalizada por la hexokinasa) en exceso puede activar la enzima, mientras que la
presencia de AMP (adenosín monofosfato) puede inhibirla. Ambos efectos se deben a la
influencia de estos moleculas en la conformación de la enzima, lo que a su vez afecta la
afinidad del sustrato (glucosa) hacia el centro activo.

6. ¿Cómo se nombra una enzima?

6
 Las enzimas se nombran utilizando un sistema de nomenclatura que se basa en la función
catalítica de la enzima y en el sustrato sobre el que actúa. El nombre de una enzima generalmente
consta de dos partes: el nombre del sustrato y el sufijo "-asa".

Por ejemplo, la enzima que cataliza la hidrólisis del almidón se llama amilasa, donde "amil-" se
refiere al sustrato (almidón) y "-asa" indica que es una enzima. Otro ejemplo es la enzima que
cataliza la hidrólisis de los lípidos, que se llama lipasa, donde "lip-" se refiere al sustrato (lípidos)
y "-asa" indica que es una enzima.

7. diga las clases de enzimas y subclases

clases

Las enzimas se clasifican en base a su función catalítica y a su mecanismo de acción. Existen

varias clasificaciones de enzimas, siendo las más comunes las siguientes:

Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción, donde hay transferencia de

electrones o átomos de hidrógeno entre sustratos. Ejemplos incluyen deshidrogenasas, oxidasas
y reductasas.

Transferasas: Facilitan la transferencia de grupos químicos específicos entre moléculas.

Ejemplos son las quinasas, transaminasas y metiltransferasas.

Hidrolasas: Catalizan la ruptura de enlaces mediante la adición de agua. Incluyen lipasas,

proteasas y nucleasas.

Liasas: Actúan en la eliminación o adición de grupos funcionales sin hidrólisis. Ejemplos son las
deshidratasas y las aldolasas.

Isomerasas: Catalizan la isomerización de sustratos, convirtiendo una molécula en su isómero

estructural. Ejemplos incluyen las mutasas y las epimerasas.

Ligasas: También conocidas como sintetasas, unen dos sustratos mediante la formación de
nuevos enlaces covalentes. Ejemplos son las sintetasas de aminoácidos y las ligasas de ATP.

subclases

Desaminasas: Catalizan la eliminación de grupos amino de moléculas, como la glutaminasa que

elimina grupos amino de la glutamina.

7
Deshidratasas: Facilitan la eliminación de agua de moléculas, como la enzima deshidratasa que
participa en la síntesis de alcoholes a partir de aldehídos.

Hidratasas: Catalizan la adición de agua a moléculas, como la hidratación del fumarato por la
fumarasa en el ciclo del ácido cítrico.

Isomerasas: Son responsables de catalizar reacciones donde una molécula se convierte en su

isómero estructural, como la fosfoglucomutasa que interconvierte glucosa-1-fosfato y glucosa-6-
fosfato.

Mutasas: Catalizan reacciones donde un grupo funcional se transfiere de un átomo a otro dentro
de una misma molécula, como la mutasa que convierte maleilacetato en fumarylacetato.

Sintetasas: Estas enzimas catalizan reacciones donde dos moléculas más pequeñas se unen
para formar una más grande, como las sintetasas de aminoácidos que forman enlaces peptídicos.

8. función enzimática en cada clase, mecanismo de accion

Oxidorreductasas

La función enzimática de las oxidorreductasas implica catalizar reacciones de óxido-

reducción, donde una molécula dona electrones o átomos de hidrógeno y otra los recibe,
cambiando sus estados de oxidación respectivos. Estas enzimas son esenciales para
procesos biológicos como la síntesis de melanina, la formación y degradación de lignina,
el plegamiento de proteínas, entre otros. Además, las oxidorreductasas son utilizadas
industrialmente para modificar la textura de alimentos. Un ejemplo común es la enzima
alcohol deshidrogenasa, que cataliza la deshidrogenación del etanol para producir
acetaldehído. El mecanismo de acción implica la transferencia de electrones o átomos de
hidrógeno entre sustratos, con la participación de coenzimas que donan o aceptan
electrones y átomos de hidrógeno necesarios para las reacciones

Transferasas

La función enzimática de las Transferasas implica catalizar la transferencia de un grupo químico

específico de un sustrato a otro. Estas enzimas son fundamentales en numerosos procesos
biológicos y metabólicos, como la síntesis de aminoácidos y la transferencia de grupos
funcionales entre moléculas. Un ejemplo común es la aspartato aminotransferasa, que facilita la
transferencia del grupo amino entre el aspartato y el α-cetoglutarato. El mecanismo de acción de
las Transferasas implica la formación de un complejo enzima-sustrato, donde se produce la
transferencia del grupo químico específico de un sustrato a otro, generando productos
modificados y liberando el sustrato original. Este proceso es crucial para la regulación y
aceleración de reacciones bioquímicas específicas

Hidrolasas

La función enzimática de las Hidrolasas implica catalizar reacciones de hidrólisis, es decir, la

8
ruptura de enlaces mediante la adición de agua. Estas enzimas son fundamentales para
descomponer moléculas complejas en componentes más simples. Por ejemplo, las proteasas
catalizan la hidrólisis de enlaces peptídicos en proteínas. El mecanismo de acción de las
Hidrolasas implica la formación de un complejo enzima-sustrato donde se añade una molécula
de agua para romper un enlace específico, generando productos más simples. Este proceso es
esencial para la digestión de alimentos y otros procesos biológicos donde se requiere la
descomposición de moléculas complejas en unidades más pequeñas y manejables

Liasas

La función enzimática de las Liasas implica facilitar la eliminación o adición de grupos funcionales
sin hidrólisis. Estas enzimas son fundamentales para reacciones donde se producen cambios
estructurales en las moléculas sin la necesidad de agua. Un ejemplo común es la fumarasa, que
cataliza la conversión del fumarato en malato. El mecanismo de acción de las Liasas implica la
formación de un complejo enzima-sustrato donde se produce la eliminación o adición de grupos
funcionales específicos, generando productos modificados sin la participación directa de agua.
Este proceso es esencial para diversas vías metabólicas y reacciones bioquímicas donde se
requiere modificar moléculas sin recurrir a la hidrólisis

Isomerasas

La función enzimática de las Isomerasas implica participar en la isomerización del sustrato,

convirtiendo una molécula en su isómero estructural. Estas enzimas son fundamentales para la
modificación de la estructura de moléculas sin cambiar su composición química. Por ejemplo, la
triosa fosfato isomerasa cataliza la conversión entre dihidroxiacetona fosfato y gliceraldehído-3-
fosfato en la glucólisis. El mecanismo de acción de las Isomerasas implica la reorganización de
los átomos dentro de una molécula para transformarla en su isómero, lo que puede implicar
cambios en la disposición espacial de los átomos sin alterar su composición química

Ligasas

La función enzimática de las Ligasas implica catalizar la unión de dos moléculas grandes,
formando un nuevo enlace covalente. Estas enzimas son fundamentales para la síntesis de
moléculas complejas a partir de componentes más simples. Un ejemplo común es la ADN ligasa,
que une los extremos 5' y 3' de cadenas polinucleotídicas durante la reparación del ADN. El
mecanismo de acción de las Ligasas implica la formación de un complejo enzima-sustrato donde
se produce la unión entre dos moléculas grandes, con la hidrólisis de un compuesto de alta
energía, como el ATP, que proporciona la energía necesaria para la reacción

9. ¿Cómo es el mecanismo de acción de cada clase de enzimas y de las subclases?

Oxidorreductasas

El mecanismo de acción implica la transferencia de electrones o átomos de hidrógeno

entre sustratos, con la participación de coenzimas que donan o aceptan electrones y
átomos de hidrógeno necesarios para las reacciones

9
Transferasas

aspartato aminotransferasa, que facilita la transferencia del grupo amino entre el aspartato y el α-
cetoglutarato. El mecanismo de acción de las Transferasas implica la formación de un complejo
enzima-sustrato, donde se produce la transferencia del grupo químico específico de un sustrato
a otro, generando productos modificados y liberando el sustrato original. Este proceso es crucial
para la regulación y aceleración de reacciones bioquímicas específicas

Hidrolasas

El mecanismo de acción de las Hidrolasas implica la formación de un complejo enzima-sustrato

donde se añade una molécula de agua para romper un enlace específico, generando productos
más simples. Este proceso es esencial para la digestión de alimentos y otros procesos biológicos
donde se requiere la descomposición de moléculas complejas en unidades más pequeñas y
manejables

Liasas

El mecanismo de acción de las Liasas implica la formación de un complejo enzima-sustrato donde

se produce la eliminación o adición de grupos funcionales específicos, generando productos
modificados sin la participación directa de agua. Este proceso es esencial para diversas vías
metabólicas y reacciones bioquímicas donde se requiere modificar moléculas sin recurrir a la
hidrólisis

Isomerasas

El mecanismo de acción de las Isomerasas implica la reorganización de los átomos dentro de

una molécula para transformarla en su isómero, lo que puede implicar cambios en la disposición
espacial de los átomos sin alterar su composición química

subclases

Desaminasas

El mecanismo de acción de la enzima Desaminasas implica la eliminación de grupos amino de

moléculas. Esta enzima cataliza la conversión de un sustrato con un grupo amino a un producto
sin ese grupo amino. Un ejemplo común es la desaminasa del ácido 1-aminociclopropano-1-
carboxílico (ACC), que participa en la conversión del ACC a α-cetobutirato y amoníaco. Este
proceso es esencial para regular la concentración de amonio en la rizosfera y disminuir las
concentraciones de etileno en las plantas, mejorando su nutrición y resistencia al estrés

Deshidratasas

El mecanismo de acción de la enzima Deshidratasas implica la eliminación de agua de un

compuesto orgánico. Esta enzima cataliza la remoción de un oxígeno y dos hidrógenos de una
molécula en forma de agua. Por ejemplo, la deshidratasa puede estar involucrada en la síntesis

10
de alcoholes a partir de aldehídos. En este proceso, la deshidratasa actúa sobre el sustrato
eliminando agua y generando un producto deshidratado. Este mecanismo es esencial para
diversas reacciones bioquímicas donde se requiere la eliminación específica de agua para
modificar las moléculas involucradas

Hidratasas:

El mecanismo de acción de la enzima Hidratasas implica la adición de agua a una molécula para
llevar a cabo una reacción de hidratación. Un ejemplo común es la fumarasa, que cataliza la
reacción reversible de hidratación/deshidratación del fumarato a L-malato. En este proceso, la
enzima facilita la adición de una molécula de agua al sustrato para formar un producto hidratado.
Las hidratasas desempeñan un papel crucial en diversas vías metabólicas donde se requiere la
incorporación específica de agua para modificar las moléculas involucradas

Isomerasas:

El mecanismo de acción de las enzimas isomerasas implica la transformación de un isómero de

un compuesto químico en otro. Estas enzimas catalizan cambios geométricos o estructurales en
una molécula para formar un producto único, sin modificar la concentración de sustancias salvo
las del sustrato y el producto final. Por ejemplo, la xilosa isomerasa transforma la xilosa en
xilulosa. El mecanismo detallado de funcionamiento de estas enzimas se ha determinado a partir
de estructuras enzimáticas a alta resolución publicadas en 1991 y 1992

Mutasas:

El mecanismo de acción de la enzima mutasa, como la fosfoglicerato mutasa, implica una

reacción en la que se produce un cambio estructural en la molécula para transformar un isómero
en otro. En el caso específico de la fosfoglicerato mutasa, se lleva a cabo una defosforilación del
residuo de histidina, lo que provoca un cambio alostérico local en la configuración de la enzima.
Este cambio alinea el grupo fosfato del carbono 3 del sustrato, lo que facilita la conversión del 3-
fosfoglicerato en 2-fosfoglicerato. Este proceso es esencial para regular vías metabólicas y
garantizar el correcto funcionamiento de los procesos celulares

Sintetasas:

El mecanismo de acción de la enzima sintetasa implica catalizar la unión de dos moléculas más
pequeñas para formar una molécula más grande. Estas enzimas son fundamentales para la
síntesis de compuestos complejos a partir de precursores más simples. Por ejemplo, las
sintetasas de aminoácidos facilitan la unión de un aminoácido con un ARNt específico durante
la síntesis proteica. El mecanismo detallado de acción de las sintetasas implica la formación de
un complejo enzima-sustrato donde se produce la unión covalente entre las moléculas, con la
liberación de energía proveniente de la hidrólisis del ATP u otro compuesto rico en energía

11