Página |1

INSTITUTO POLITECNICO NACIONAL

CECyT 6 MIGUEL OTHON DE MENDIZABAL
TECNICO LABORATORISTA CLINICO
QUIMICA CLINICA
3.1 PROTEINAS
Rocha Almazán Axel Yael
Fecha: 08/11/21
Dra. Lourdes Ramírez
 Página |2

Química Clinica-3.1 Proteínas

Rocha Almazán Axel Yael. Técnico Laboratorista Clínico
Instituto Politécnico Nacional

Las proteínas son biomoléculas formadas

básicamente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno. Pueden además
contener azufre y en algunos tipos de
proteínas, fósforo, hierro, magnesio y
cobre entre otros elementos. Pueden
considerarse polímeros de unas pequeñas
moléculas que reciben el nombre de
aminoácidos y serían, por tanto, los
monómeros unidad. Los aminoácidos internamente algunas proteínas, sin
están unidos mediante enlaces peptídicos. embargo, otras debemos obtenerlas
La unión de un bajo número de forzosamente a través del consumo de
aminoácidos da lugar a un péptido; si el alimentos con proteína.
número de aminoácidos que forma la
Las proteínas son uno de los 3 principales
molécula no es mayor de 10, se denomina
“macronutrientes”, los otros dos son la
oligopéptido, si es superior a 10 se llama
grasa y los carbohidratos. Los
polipéptido y si el número es superior a 50
macronutrientes son nutrimentos que
aminoácidos se habla ya de proteína. Por
aportan la energía al organismo y son
tanto, las proteínas son cadenas de
requeridos en grandes cantidades por
aminoácidos que se pliegan adquiriendo
nuestro cuerpo. A diferencia de las grasas
una estructura tridimensional que les
y carbohidratos, el cuerpo no almacena
permite llevar a cabo miles de funciones.
proteínas, lo que significa que no tiene
Las proteínas están codificadas en el
reservas para aprovechar si las necesita de
material genético de cada organismo,
nuevo. Es por esto por lo que la
donde se especifica su secuencia de
alimentación del ser humano debe ser rica
aminoácidos, y luego son sintetizadas por
en proteínas en cantidades acordes a cada
los ribosomas. Las proteínas desempeñan
grupo de edad.
un papel fundamental en los seres vivos y
son las biomoléculas más versátiles y Una de las funciones de las proteínas es
diversas. Realizan una enorme cantidad de construir, mantener y regenerar las células
funciones diferentes, entre ellas funciones de nuestro cuerpo. También usamos las
estructurales, enzimáticas, proteínas para producir enzimas y
transportadora... hormonas. La proteína es un componente
importante de nuestros huesos, músculos,
Las proteínas se construyen a partir de
cartílagos, piel y sangre.
aminoácidos y son los componentes
principales de todas las células del cuerpo.
Los seres humanos podemos producir
 Página |3

• Funciones de defensa: Como su

nombre lo indica, son las
encargadas de defender nuestro
organismo.
• Funciones estructurales: Dan
resistencia y elasticidad para la
formación de tejidos como, por
ejemplo, la tubulina.
Alimentos con proteinas
POLLO
• El pollo es un alimento alto en
proteína, una pechuga de 100 g
aporta aproximadamente 20 g de
proteína.
En nuestro organismo existen diferentes
tipos de proteínas, las cuales cumplen
funciones específicas a nivel celular.
• Funciones de catálisis: Dentro de
los ejemplos de proteínas con
función de catálisis podemos
mencionar la pepsina, la cual se
encuentra en el sistema digestivo y
es la encargada de degradar los
alimentos.
PESCADO
• Funciones reguladoras: Ayudan
a que exista un equilibrio entre las • La cantidad de proteína en el
funciones que realiza el cuerpo. pescado varía considerablemente
Por ejemplo, la insulina se encarga entre las diferentes especies. Por
de regular la glucosa de la sangre. cada 100 g que consumimos.

• Funciones receptoras: Se
encargan de recibir las señales para
que las células cumplan su función.
• Funciones de transporte: Son las
encargadas de transportar las
sustancias dentro de nuestro
organismo, como la hemoglobina,
encargada de transportar el
oxígeno a través de la sangre.

HUEVO
• En promedio, 50 g de huevo aporta
6 g de proteína aproximadamente.
AVENA
• Su contenido de proteína, en
comparación con otros cereales
como el maíz o el trigo, es mayor.
Cada 30 g de avena contienen en
promedio 3.94 g de proteína
aproximadamente.
LEGUMINOSAS
• Una porción de 1/3 taza cocida
de leguminosas (lentejas,
frijoles, alubias, habas,
garbanzos) aporta entre 7.5- 9 g
de proteína.
Página |4
Todas las proteínas poseen una misma
estructura química central, que consiste
en una cadena lineal de aminoácidos. Lo
que hace distinta a una proteína de otra
es la secuencia de aminoácidos de que
está hecha, a tal secuencia se conoce
como estructura primaria de la
proteína. La estructura primaria de una
proteína es determinante en la función
que cumplirá después, así las proteínas
estructurales (como aquellas que
forman los tendones y cartílagos)
poseen mayor cantidad de aminoácidos
rígidos y que establezcan enlaces
químicos fuertes unos con otros para
dar dureza a la estructura que forman.
Sin embargo, la secuencia lineal de
aminoácidos puede adoptar múltiples
conformaciones en el espacio que se
forma mediante el plegamiento del
polímero lineal. Tal plegamiento se
desarrolla en parte espontáneamente,
por la repulsión de los aminoácidos
hidrófobos por el agua, la atracción de
aminoácidos cargados y la formación de
puentes disulfuro y también en parte es
ayudado por otras proteínas. Así, la
estructura primaria viene determinada
por la secuencia de aminoácidos en la
cadena proteica, es decir, el número de
aminoácidos presentes y el orden en
que están enlazados.
Además, las proteínas adoptan distintas
posiciones en el espacio, por lo que se
describe una tercera estructura. La
estructura terciaria, por tanto, es el
modo en que la cadena polipeptídica se
pliega en el espacio, es decir, cómo se
enrolla una determinada proteína. Así
mismo, las proteínas no se componen,
en su mayoría, de una única cadena de
aminoácidos, sino que se suelen agrupar
varias cadenas polipeptídicas (o
monómeros) para formar proteínas
multiméricas mayores.

Determinar la concentración de proteínas
en una muestra biológica es una técnica de
rutina básica cuando se aborda un esquema
de purificación de una proteína concreta,
cuando se quiere conocer la actividad
específica de una preparación enzimática,
para el diagnóstico de enfermedades, así
como para otros muchos propósitos.
Existen diferentes métodos para la
cuantificación de proteínas. Muchos de
estos métodos se basan en:
a) la propiedad intrínseca de las proteínas
para absorber luz en el UV,
b) para la formación de derivados
químicos
c) la capacidad que tienen las proteínas de
unir ciertos colorantes.
Cada uno de estos métodos tiene sus
ventajas e inconvenientes.
1. Método de Biuret
Se basa en la formación de un complejo
coloreado entre el Cu2+ y los grupos NH
de los enlaces peptídicos en medio básico.
1Cu2+ se acompleja con 4 NH. La
intensidad de coloración es directamente
proporcional a la cantidad de proteínas
(enlaces peptídicos) y la reacción es
bastante específica, de manera que pocas
sustancias interfieren.
Página |5
La sensibilidad del método es muy baja y
sólo se recomienda para la cuantificación
de proteínas en preparados muy
concentrados (por ejemplo, en suero).
2. Método de Bradford
Se basa en la unión de un colorante,
Comassie Blue G-250 (también Serva
Blue) a las proteínas. El colorante, en
solución ácida, existe en dos formas una
azul y otra naranja. Las proteínas se unen
a la forma azul para formar un complejo
proteína-colorante con un coeficiente de
extinción mayor que el colorante libre.
Este método es sensible (1-15 µg), simple,
rápido, barato y pocas sustancias
interfieren en su determinación. Entre las
sustancias que interfieren están los
detergentes y las soluciones básicas.
3. Método de BCA
El ácido bicinconínico, sal sódica, es un
compuesto capaz de formar un complejo
púrpura intenso con inones Cu1+ en medio
alcalino. Este reactivo forma la base de un
método analítico capaz de monitorizar el
ión cuproso producido en una reacción
entre las proteínas con Cu2+ en medio
alcalino (reacción de Biuret). La
estabilidad del reactivo y el cromóforo
proporciona un método para la
cuantificación de proteínas que es sencillo,
rápido, muy sensible, y que muestra una
gran tolerancia a compuestos que afectan a
otros métodos.

El análisis de aminoácidos brinda
información nutricional de las proteínas y
determina posibles adulteraciones. Su
estudio es importante para el desarrollo de
una industria alimenticia de calidad y
fundamental para la salud humana. El
Centro INTI - Carnes cuenta con un
laboratorio orientado a su evaluación a
partir de normativas internacionales.
Son muchos los casos donde un análisis de
aminoácidos permite medir la calidad de
un alimento. Este tipo de evaluaciones se
vuelve de gran importancia a la hora de
elaborar, por ejemplo, un plan de
alimentación para personas que deben
restringir su dieta por razones médicas
−como por ejemplo las personas con
fenilcetonuria− pero también es vital para
la industria alimenticia. Esto es así debido
a que el análisis de los aminoácidos brinda
información nutricional de las proteínas,
determina posibles adulteraciones o
establece la autenticidad de productos
naturales.
Cuando el organismo sufre alguna
agresión (infección, traumatismo,
intervención quirúrgica, etc) se inicia un
proceso de reacción para hacerle frente. En
el hígado comienzan a sintetizarse las
proteínas reactantes que cumplirán con
una función protectora del organismo al
Página |6
limitar la agresión y contribuir a la
reparación.
Durante este proceso de reacción, al que se
denomina reacción de fase aguda, la
proporción entre albúmina y globulinas
cambia y se alteran las propiedades
fisicoquímicas del plasma de forma
representativa.
El examen de proteína total es de gran
importancia para el laboratorio clínico ya
que este nos ayudara a medir la cantidad
total de dos clases de proteínas
encontradas en la porción líquida de la
sangre: albúmina y globulina.
Las proteínas son partes importantes de
todas las células y tejidos.
• La albúmina ayuda a impedir que
se escape líquido fuera de los vasos
sanguíneos.
• Las globulinas son una parte
importante del sistema
inmunitario.
Para realizar este examen en el laboratorio
se necesita una muestra de sangre. La
mayoría de las veces, la sangre se extrae de
una vena localizada en la parte interior del
codo o el dorso de la mano.
Este examen a menudo se hace para
diagnosticar problemas nutricionales,
enfermedad renal o enfermedad hepática.

El rango normal es de 6.0 a 8.3 gramos por
decilitro (g/dL) o 60 a 83 g/L.
Los rangos de los valores normales pueden
variar ligeramente entre diferentes
laboratorios. Hable con su proveedor
acerca del significado de los resultados
específicos de su examen.
Los ejemplos anteriores muestran las
mediciones comunes para los resultados de
estas pruebas. Algunos laboratorios usan
diferentes medidas o pueden evaluar
diferentes muestras.
Los niveles superiores a los niveles
normales pueden deberse a:
• Inflamación o infección crónica,
incluso VIH y hepatitis B o C
• Mieloma múltiple
• Enfermedad de Waldenstrom
Los niveles inferiores a los normales
pueden deberse a:
• Agamaglobulinemia
• Sangrado (hemorragia)
• Quemaduras (extensas)
• Glomerulonefritis
• Enfermedad hepática
• Malabsorción
• Desnutrición
• Síndrome nefrótico
• Enteropatía por pérdida de proteína
Las mediciones de proteínas totales se
pueden incrementar durante el embarazo.
Página |7
BIBLIOGRAFÍA:
-Bradford MM (1976): A rapid and
sensitive method for the quantitation of
microgram quantities of protein utilizing
the principle of protein-dye binding. Anal
Biochem. 72: 248-254.
- Fujimoto EK, Goeke NM, Olson BJ,
Klenk DC (1985): Measurement of protein
using bicinchoninic acid. Anal Biochem
150: 76-85.
- Suelter CH (1985): A Practical guide to
enzymology, Editorial, John Wiley &
Sons, New York.
- Landry DW, Bazari H. Approach to the
patient with renal disease. In: Goldman L,
Schafer AI, eds. Goldman-Cecil Medicine.
25th ed. Philadelphia, PA: Elsevier
Saunders; 2016:chap 114.
- Manary MJ, Trehan I. Protein-energy
malnutrition. In: Goldman L, Schafer AI,
eds. Goldman-Cecil Medicine. 25th ed.
Philadelphia, PA: Elsevier Saunders;
2016:chap 215.
- Pincus MR, Abraham NZ. Interpreting
laboratory results. In: McPherson RA,
Pincus MR, eds. Henry's Clinical
Diagnosis and Management by
Laboratory Methods. 23rd ed. St Louis,
MO: Elsevier; 2017:chap 8.