30 DE NOVIEMBRE DE 2021

TAREA SESIÓN 14
PROTEÍNAS
 TAREA SESION 14 PROTEINAS, ENZIMAS

I. Desarrolle cada una de las siguientes preguntas:

1. Defina a los aminoácidos

Los aminoácidos son moléculas que se combinan para formar proteínas. Los
aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida.
Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El
cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar al
cuerpo a: Descomponer los alimentos, crecer, reparar tejidos corporales, llevar a cabo
muchas otras funciones corporales. El cuerpo también puede usar los aminoácidos
como una fuente de energía.

2. Realice un mapa conceptual de la clasificación de los aminoácidos

Aminoacidos

•Se clasifican en:

•Aminoácidos •Aminoácidos no •Aminoácidos

esenciales esenciales condicionales

No esencial significa que

•Los aminoácidos esenciales
no los puede producir el
cuerpo. En consecuencia,
deben provenir de los
alimentos.
nuestros cuerpos pueden
•Los aminoácidos
producir el aminoácido, condicionales por lo
aun cuando no lo regular no son esenciales,
obtengamos de los excepto en momentos de
alimentos que enfermedad y estrés.
consumimos.

3. Mencione los aminoácidos esenciales y no esenciales

 Aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina,

metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
 Aminoácidos no esenciales: alanina, arginina, asparagina, ácido
aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y
tirosina.

4. Importancia de los aminoácidos

Los aminoácidos son importantes para el mantenimiento y la reparación de los

músculos, tendones, piel, ligamentos, glándulas, uñas y cabello. Ayuda en la
producción de hormonas (como la insulina), los neurotransmisores (sustancias
químicas que transportan mensajes del cerebro), diversos fluidos del cuerpo y las
enzimas que activan las funciones corporales.
5. Defina a los péptidos, cite ejemplos

Los péptidos son un tipo de moléculas constituidas por la unión de varios aminoácidos
mediante los denominados enlaces peptídicos. Estos péptidos, así como las proteínas,
están presentes en la naturaleza y tienen a su cargo un gran número de funciones.

 péptidos gastrointestinales
 péptidos invertebrados
 péptidos opiáceos
 péptidos vegetales
 péptidos renales
 péptidos respiratorios
 péptidos vacunales
 péptidos de veneno
 péptidos bacterianos
 péptidos cerebrales
 péptidos contra el cáncer y el cáncer
 péptidos cardiovasculares
 péptidos endocrinos
 péptidos fúngicos

6. Defina a las proteínas y como están constituidas

Molécula compuesta de aminoácidos que el cuerpo necesita para funcionar de forma

adecuada. Son la base de las estructuras del cuerpo, tales como la piel y el cabello, y de
sustancias como las enzimas, las citocinas y los anticuerpos.

as proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces
conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del
código genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por:

 Carbono
 Hidrógeno
 Oxígeno
 Nitrógeno
 Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.

Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y
están presentes en todas las células del cuerpo, además de participar en prácticamente todos
los procesos biológicos que se producen.

Las proteínas son moléculas grandes y complejas que desempeñan muchas funciones críticas
en el cuerpo. Realizan la mayor parte del trabajo en las células y son necesarias para la
estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del cuerpo.

Las proteínas están formadas por cientos o miles de unidades más pequeñas llamadas
aminoácidos, que se unen entre sí en largas cadenas. Hay 20 tipos diferentes de aminoácidos
que se pueden combinar para formar una proteína. La secuencia de aminoácidos determina la
estructura tridimensional única de cada proteína y su función específica.
7. Realice un mapa conceptual de la clasificación de las proteínas

8. Realice un mapa conceptual de las funciones de las proteínas

9. Realice un mapa conceptual de los niveles estructurales de las proteínas

Al azar

Primaria

Hélice α
Elementos de
Secundaria estructura
secundaria
Estructura β

Dominios

Giros β
Estructuras
supersecundarias
Globular

Terciaria

Fibrosa
Estructura de las
proteínas
Globular

Cuaternaria

Fibrosa

Entre proteínas

Proteínas +
azúcares
Asociaciones
supramoleculares
Proteínas + lípidos
Desnaturalización
de las proteínas
Proteínas + ácidos
nucleicos

10. Defina a las proteínas oligomericas, cite ejemplos

Proteínas oligoméricas: Constan de varias cadenas polipeptídicas. Las distintas cadenas

polipeptídicas que componen una proteína oligomérica se llaman subunidades, y pueden ser
iguales o distintas entre sí. Un ejemplo es la hemoglobina,
formada por 4 subunidades.

Cuando una proteína consta de más de una cadena

polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína
oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La
estructura cuaternaria debe considerar: (1) el número y la
naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que
integran el oligómero y (2) la forma en que se asocian en el
espacio para dar lugar al oligómero. La figura de la derecha
corresponde a la hemoglobina.
11. ¿En qué consiste la desnaturalización de las proteínas?

Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice que
presenta una estructura nativa (Figura inferior). Se llama desnaturalización de las proteínas a la
pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la
cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional
fija.

12. Defina proteínas especiales, cite ejemplos

 Fibrinógeno
 Enzima amilasa
 Fibrina Zeina
 ElastinaGammaglobulina
 Gluteína
 Hemoglobina
 Enzima lipasa
 Pepsina
 Prolactina
 Actina
 Colágeno
 Enzima proteasa
 InsulinaMiosina
 Caseína Anticuerpos (o inmunoglobulinas)
 Queratina
 Albúmina

13. Defina a las enzimas y cite 5 ejemplos

Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en todas las
partes del cuerpo. Por ejemplo, pueden ayudar a descomponer los alimentos que consumimos
para que el cuerpo los pueda usar. La coagulación de la sangre es otro ejemplo del trabajo de
las enzimas.

Ejemplos:

1. DNA-polimerasa

La DNA-polimerasa es una de las enzimas más famosas y, sin duda, de las más importantes en la
fisiología de todos los seres vivos. La función de esta enzima es la de, actuando a nivel del núcleo
(o en el citoplasma de las bacterias), utilizar como molde cada una de las dos cadenas del ADN
y generar una copia complementaria. En resumen, esta enzima permite la replicación del
material genético, algo imprescindible para que las células se dividan.

2. Lipasa

La lipasa es una enzima producida en el páncreas y en el intestino delgado, pues permite

degradar los ácidos grasos complejos en otros de más simples fácilmente absorbibles. Por lo
tanto, esta enzima es básica para digerir las grasas.

3. Amilasa

La amilasa es una enzima presente en la saliva que transforma el almidón en maltosa, es decir,
permite pasar de una molécula de azúcar compleja a otra de más simple.
4. Tripsina

La tripsina es una enzima presente en el intestino delgado que permite degradar las proteínas
en aminoácidos, que son cada una de las piezas que constituyen las proteínas. Ayudando a
digerir las proteínas, esta enzima permite que el cuerpo pueda absorber todos los aminoácidos
esenciales.

5. Tirosinasa

La tirosinasa es una enzima que estimula las distintas reacciones metabólicas que culminan con
la producción de melanina, un pigmento presente en animales y plantas que protege de la
radiación solar y que es responsable del color de piel.

14. Clasificación de las enzimas

15. Estructura de las enzimas

16. Factores que afectan la actividad enzimática

La actividad de una enzima describe qué tan rápido ésta cataliza la reacción que convierte un
sustrato en producto. Esta actividad depende en gran medida de las condiciones de la reacción,
que incluyen temperatura, pH, concentración de la enzima y concentración del sustrato.

 TEMPERATURA
Las enzimas son muy sensibles a la temperatura. A bajas temperaturas, la mayor parte
de las enzimas muestra poca actividad porque no hay suficiente cantidad de energía
para que tenga lugar la reacción catalizada. A temperaturas más altas, la actividad
enzimática aumenta a medida que las moléculas reactantes se mueven más rápido para
generar más colisiones con las enzimas.
 pH
Las enzimas son más activas a su pH óptimo, el pH que mantiene la estructura terciaria
adecuada de la proteína. Si un valor de pH está arriba o abajo del pH óptimo, se alteran
las interacciones delos grupos R, lo que destruye la estructura terciaria y el sitio activo.
Como resultado, la enzima ya no puede unirse a un sustrato de manera adecuada y no
ocurren reacciones. Si se revierte un pequeño cambio en el pH, una enzima puede
recuperar su estructura y actividad. Sin embargo, grandes variaciones respecto
del pH óptimo destruyen de manera permanente la estructura de la enzima.
 CONCENTRACIÓN DE ENZIMAS Y SUSTRATOS
En cualquier reacción catalizada, el sustrato debe unirse primero con la enzima para
formar el complejo enzima-sustrato. Para una concentración de sustrato particular, un
aumento en la concentración enzimática aumenta la velocidad de la reacción
catalizada. A concentraciones enzimáticas más altas, más moléculas están disponibles
para unirse al sustrato y catalizar la reacción. Mientras la concentración de sustrato sea
mayor que la concentración de la enzima, hay una relación directa entre la
concentración de la enzima y la actividad enzimática. En muchas reacciones catalizadas
por enzimas, la concentración del sustrato es mucho mayor que la concentración de la
enzima.