PROTEÍNAS Y PROCESOS

ENZIMÁTICOS
Por: Liliana Johana Mosquera Perea
Instructora
Centro de servicios de salud
 PROTEÍNAS
Las proteínas son macromoléculas conformadas por cadenas lineales de aminoácidos, las cuales, forman parte
de la materia fundamental de las células y de las sustancias, tanto vegetales como animales.

Las proteínas son componentes esenciales de las células vivas. Su misión en el organismo es de dos tipos:
estructural formando parte del propio organismo y funcional

Las proteínas también pueden encontrase en los alimentos, aquellos que contienen proteínas completas son la
carne, leches, sus derivados, huevos, en tanto, por ejemplo, las nueces y las legumbres presentan proteínas
pero de manera incompleta
 PROTEÍNAS
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
Las funciones de las proteínas son de gran importancia, son varias y bien diferenciadas. Las proteínas
determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las
proteínas son específicas de cada tipo de proteína y permiten a las células defenderse de agentes externos,
mantener su integridad, controlar y regular funciones, reparar daños… Todos los tipos de proteínas realizan su
función de la misma forma: por unión selectiva a moléculas. Las proteínas estructurales se unen a moléculas de
otras proteínas y las funciones que realizan incluyen la creación de una estructura mayor mientras que otras
proteínas se unen a moléculas diferentes: hemoglobina a oxígeno, enzimas a sus sustratos, anticuerpos a los
antígenos específicos, hormonas a sus receptores específicos, reguladores de la expresión génica al ADN, entre
otras funciones
 PROTEÍNAS
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
Las funciones principales de las proteínas son las siguientes:

• Estructural: La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran importancia ya que las
proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos. Ejemplo de ello
es el colágeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de proteínas
se forma la estructura del organismo.
• Enzimática: Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y numerosas. Actúan como
biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo.
• Hormonal: Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón que regulan los niveles de
glucosa en sangre. También hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento directamente
involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunológico, o
la calcitonina que regula el metabolismo del calcio.
• Defensiva: Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones. Toxinas bacterianas,
como venenos de serpientes o la del botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen
las mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos de sangre para
evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos ante posibles antígenos.
 PROTEÍNAS
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

• Transporte: Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina,
proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente.
• Reserva: Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para el organismo pudiendo aportar
hasta 4 Kcal. de energía por gramo.
• Reguladora: Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están formados los siguientes
compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas, hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes
de las reacciones químicas que suceden en el organismo. Algunas proteínas como la ciclina sirven para regular la división
celular y otras regulan la expresión de ciertos genes.
• Contracción muscular: La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de las proteínas
contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las miofibrillas que son responsables de la
contracción de los músculos.
• Función homeostática: Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el pH
interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida como función homeostática de las proteínas.
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la
cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende
de su secuencia y de la forma que ésta adopte. Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es
importante para entender su función (ya que ésta depende de la secuencia de aminoácidos y de la forma que
adopte), sino también en el estudio de enfermedades genéticas. Es posible que el origen de una enfermedad
genética radique en una secuencia anormal. Esta anomalía, si es severa, podría resultar en que la función de la
proteína no se ejecute de manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo absoluto.
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria de las proteínas es el
plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias
a la formación de puentes de hidrógeno entre los
átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de
hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH-
del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y
el segundo como donador de H). Existen dos tipos de
estructura secundaria: a(alfa)-hélice y la conformación
beta laminar

Hélice alfa
En esta estructura la cadena. Esta estructura se
mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno
intracatenarios formados entre el grupo -NH de un
enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido
que le sigue.
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Beta laminar: Son regiones de proteínas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí
estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos
participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es
una conformación simple formada por
dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antíparalelas (que corren
en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos
arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y
plegada, a la manera de un acordeón.
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA TERCIARIA
Se llama estructura terciaria a la disposición
tridimensional de todos los átomos que componen la
proteína, concepto equiparable al de conformación
absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de una
proteína es la responsable directa de sus propiedades
biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos
grupos funcionales determina su interacción con los
diversos ligandos. En definitiva, es la estructura primaria la
que determina cuál será la secundaria y por tanto la
terciaria.
Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una
proteína se establecen entre las distintas cadenas laterales
de los aminoácidos que la componen.
• El puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos
que tiene azufre.
• Los puentes de hidrógeno.
• Los puentes eléctricos.
• Las interacciones hidrófobas.
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Cuando una proteína consta de más de una cadena
polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína
oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de
varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman
un multímero, que posee propiedades distintas a la de
sus
monómeros componentes. Dichas subunidades se
asocian entre sí mediante interacciones no covalentes,
como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones
hidrofóbicas o puentes salinos.
 PROTEÍNAS
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN EL TIPO DE AMINOÁCIDO QUE LA CONFORMA

• Proteínas completas: estas proteínas tienen todos los aminoácidos esenciales en una cantidad suficiente y en
una proporción correcta para la vida y para que podamos tener vida, un buen desarrollo y crecimiento. A
estas se les llama proteínas “de buena calidad o de alto valor biológico”, ya que tienen la capacidad de formar
nuevas proteínas en la persona que las está consumiendo. Estas se pueden encontrar principalmente en los
productos de origen animal, como el pescado, leche, huevo, carne y en la soja de origen vegetal.
• Proteínas incompletas: a estas les faltan algunos de los aminoácidos esenciales (no los tienen todos), lo que
significa que por sí mismas, no pueden lograr la salud y el crecimiento. Son denominadas limitantes, ya que si
bien, pueden permitir la vida, no pueden lograr el crecimiento ni el desarrollo. Están principalmente en
alimentos de origen vegetal, como las legumbres, cereales, frutos de trigo, y otros.
 PROTEÍNAS
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN LA FORMA

La estructura terciaria permite clasificar las proteínas en dos grupos

proteínas fibrosas y globulares.

PROTEINAS FIBROSAS: se ordenan formando filamentos u hojas de gran

extensión, en general conformadas por un único tipo de estructura
secundaria . Todas ellas son insolubles en agua debido a su alto
contenido de aminoácidos hidrofóbicos. Cumplen importantes funciones
estructurales y representan más de la mitad de la masa corporal de los
organismos superiores . Son ejemplos el colágeno, la queratina del
cabello o la fibroína de la seda.

PROTEINAS GLOBULARES: Las proteínas globulares se caracterizan por

doblar sus cadenas en una forma
esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro
de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean
solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas,
anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos
de proteínas globulares.
 PROTEÍNAS
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU
COMPOSICIÓN

De acuerdo a su composición las proteínas se dividen en

dos grandes grupos:

• Holoproteínas o proteínas simples: Son proteínas

formadas únicamente por aminoácidos. Pueden ser
globulares o fibrosas. Colágenos, queratinas,
elastinas, fibroínas.

• Heteroproteínas o proteínas conjugadas: Las

heteroproteínas están formadas por una fracción
proteínica y por un grupo no proteínico, que se
denomina grupo prostético. Dependiendo del grupo
prosteico existen varios tipos. Glucoproteínas,
lipoproteínas, nucleoproteínas y cromoproteínas.
 PROTEÍNAS
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU COMPOSICIÓN

Proteínas simples
TIPO SUB-TIPOS CARACTERÍSTICAS
Se encuentran en el pelo, la piel, uñas, plumas,
Queratinas
algodón y lana.

Son la clase más importante en el tejido conectivo.

Fibrosas
Colágenos Son componentes de los tendones, ligamentos,
(Insolubles en agua)
huesos y dientes..

Son los componentes de las paredes de los vasos

Elastinas
sanguíneos.

Forman parte de la estructura de las moléculas que

Albúminas transportan lípidos a través del entorno acuosa de la
sangre
Globulares
(Se dispersan en agua Se encuentran generalmente en las células unidas a
formando coloides) Histonas
las moléculas de DNA.

Globulinas Son componentes de enzimas y anticuerpos.

 PROTEÍNAS
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU COMPOSICIÓN

Proteínas conjugadas

Tipo Características

Ayudan a suspender y transportar los Iípidos a través del torrente

Lipoproteínas
sanguíneo.

Formadas por carbohidratos o derivados y proteínas. Ejemplo: El interferón

es una pequeña glucoproteína producida por las células en respuesta a las
Glucoproteínas
infecciones virales: inhibe la reproducción de virus interfiriendo la
capacidad de éstos para producir sus propias proteínas

Nucleoproteínas Proteínas compuestas de ácidos nucleicos (DNA y RNA) y proteínas

Contiene un grupo hemo, además de la parte proteínica de la molécula.

Hemoproteínas.
Ejemplos: hemoglobina y mioglobina
 DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria,
terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero sin ninguna estructura
tridimensional fija.
Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima
con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y
precipita. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su
anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.
 DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo tienen en común la estructura
primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los demás niveles de organización estructural
desaparecen en la estructura desnaturalizada.
Los factores que influyen en el proceso de desnaturalización de una proteína son: temperatura, pH y el solvente.

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

1. Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente

de difusión
2. Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la
superficie
3. Pérdida de las propiedades biológicas
 ENZIMAS

Los enzimas son biocatalizadores de naturaleza proteica. Todas las reacciones químicas del metabolismo celular se realizan
gracias a la acción de catalizadores o enzimas. La sustancia sobre la que actúa una enzima se denomina sustrato.

Los Biocatalizadores orgánicos con estructura de proteína son producidos en los organismos vivos, elaboradas por las
células vivas.

Catalizador: Es una sustancia (compuesto, biomolécula o elemento) capaz de acelerar una reacción química dentro o fuera
del organismo, permaneciendo el mismo inalterado, es decir, (no se consume durante la reacción).

Desde el punto de vista químico, los enzimas son proteínas simples globulares, algunas de ellas con estructura cuaternaria o
proteínas conjugadas. Para cumplir su función requieren conservar su estructura nativa, en particular se destaca una región
conocida como sitio activo, que es responsable de catalizar la reacción
 ENZIMAS

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

Como proteínas que son, tienen sus mismas propiedades
y, además:
• Especificidad: una enzima sólo puede actuar sobre un
sustrato o un grupo de ellos similares, y sólo catalizan
un tipo de reacción.
• Eficiencia: las enzimas catalizan a una enorme
velocidad, hasta miles de moléculas por segundo y,
además, no se consumen en el proceso. Por ello se
necesitan en pequeñas cantidades.
• Como en toda proteína, los cambios de pH,
temperatura y otros pueden impedir o limitar su
actuación (desnaturalización)
 ENZIMAS

MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

Las enzimas actúan uniéndose de forma temporal a un reactivo específico llamado sustrato. La unión se realiza
en el centro activo y es específica para cada sustrato. Se forma así un complejo enzima-sustrato. Esta unión no
es fuerte, pero la enzima crea un entorno apropiado para que el sustrato cambie y se convierta en el producto o
productos de la reacción. Tras la reacción, la enzima se libera intacta y puede volver a actuar sobre otro sustrato.
 ENZIMAS

MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

Sustrato: Sustancia sobre la cual actúa la enzima
Sitio o centro activo: Lugar dentro de la enzima en donde se da la
reacción
Sufijo asa: Para denominar las enzimas se le añade asa en la parte
principal del nombre del sustrato sobre el cual actúan.
Las enzimas se clasifican por la reacción que catalizan: hidrolasas,
ligasas, fosfatasas, oxidorreductasas, etc. Para nombrarlas se
añade el sufijo –asa al nombre del sustrato que catalizan o del
tipo de reacción: sacarasa, peptidasa, lipasa, proteasa, etc.

Hay enzimas que para actuar necesitan un componente no

proteico
Algunas enzimas para actuar requieren un componente adicional
que se llama cofactor. Los cofactores pueden ser inorgánicos
(Fe+2, Mg+2, Zn+2 , etc.) o moléculas orgánicas complejas
llamadas coenzimas. Las coenzimas derivan de vitaminas o son
las mismas vitaminas
 ENZIMAS

CÓMO ACTUA UNA ENZIMA

Prácticamente todas las reacciones que tiene lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas. Los enzimas
son biocatalizadores específicos : cada enzima cataliza un tipo de reacción y casi siempre actúa sobre un único
sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.
En una reacción catalizada por un enzima:
1. La sustancia sobre la cual actúa el enzima se llama sustrato
2. El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo o sitio activo.
3. Se genera el complejo enzima - sustrato y se da la reacción química
4. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción
 ENZIMAS

CÓMO ACTUA UNA ENZIMA

 ENZIMAS

SENSIBILIDAD A LOS CAMBIOS DE pH

La mayoría de las enzimas son muy sensibles al pH, especialmente a pH ácidos.
Como ligeros cambios de pH pueden causar la desnaturalización de la proteína (pérdida de la estructura terciaria) ,
los seres vivos han desarrollado sistemas mas o menos complejos para mantener estable el pH intracelular. Por
medio de los amortiguadores fisiológicos.
Las enzimas del estómago son de las pocas que pueden soportar, pH muy ácidos (pH=2).
Es por estas enzimas que el estomago puede soportar tanto alimento chatarra.
 ENZIMAS

SENSIBILIDAD A LOS CAMBIOS DE TEMPERATURA

Al aumentarse la temperatura aumenta la inactividad de las enzimas, por desnaturalización proteica. Las enzimas se inactivan
a los 60°C y son destruidas a los 100 °C. la temperatura óptima es a los 40 °C. A los 0°C las enzimas también están inactivas

En un congelador las enzimas de los alimentos se inactivan, por esos los

alimentos pueden durar mucho en buen estado.

En un refrigerador las enzimas de los alimentos trabajan mas despacio,

por esos los alimentos tardan en descomponerse.
 ENZIMAS

INHIBIDORES
Las enzimas pueden ser inhibidas inactivadas por
ciertas sustancias. La inhibición de un enzima se
considera el resultado de la combinación química
entre la enzima y el inhibidor, el cual ocupa el sitio
activo.
Un inhibidor puede ser un compuesto que ocupe el
lugar de un sustrato, y cuando el sustrato llega a la
enzima ya no puede ocupar el sitio activo.
El inhibidor puede ser un compuesto que ataque a
la enzima y pueda desactivarla.

Los inhibidores pueden clasificarse en dos grandes

grupos:
1. Irreversibles.
2. Reversibles pueden ser competitivos o no
competitivos
 ENZIMAS

INHIBIDORES
Inhibición irreversible: el inhibidor se une covalentemente a la enzima, casi siempre a un grupo de la cadena lateral de los
amino ácidos en el foco activo. La enzima queda inactiva permanentemente.
Ejemplos: Elementos naturales, toxinas específicas, venenos, iones, fármacos,

La aspirina o ácido acetilsalicílico (ASA) inhíbe irreversiblemente la acción de la sintetasa de prostaglandina:

Algunas prostaglandinas producen dolor e inflamación. Al quedar bloqueada su síntesis se reduce la inflamación y se alivia el
dolor.
 ENZIMAS

Inhibidor competitivo Inhibidor no competitivo

El inhibidor se une al enzima reversiblemente en el mismo En la inhibición no competitiva, el inhibidor no se une al
sitio que es substrato y por tanto inhibidor y substrato mismo sitio que el sustrato.
compiten por el mismo sitio.
 REFERENCIAS

• Arias, E. B. (s.f.). Enzimiología. Obtenido de https://addi.ehu.es/bitstream/10810/14292/4/4-

%20Cap%C3%ADtulo%20I.%20Las%20enzimas.pdf

• Guillén, M. V. (2008). Estructura y propiedades de las proteínas. Obtenido de http://www.uv.es/tunon/

pdf_doc/proteinas_09.pdf

• FOUBA. (Abril de 2012). Clase de aminoácidos y proteínas. Obtenido de http://www.odon.uba.ar/uacad/

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• McKee, T. (s.f.). Bioquímica, Las bases moleculares de la vida. En T. McKee. MacGraw Hill.

• Murray, R. K. (2007). Harper Bioquímica ilustrada. Manual moderno.