Informe BCM - Proteínas

COLEGIO COMPAÑÍA DE MARÍA PUENTE ALTO
DEPARTAMENTO DE CIENCIAS
BIOLOGÍA
REVISIÓN BIBLIOGRÁFICA:
“Versatilidad de las Proteínas”
Ian Pérez Dintrans IIIºB
Cecilia Delso González IVºB
Ivanna Quispe Moreno IVºB
Viernes 23 de junio de 2023, Santiago de Chile.

Índice
Introducción................................................................................................................... 3
Discusión bibliográfica..................................................................................................4
1. ¿Qué son las proteínas?....................................................................................................4
2. Estructura de las proteínas................................................................................................4
3. Función de las proteínas................................................................................................... 5
4. ¿Qué importancia presentan las proteínas en mi vida? Dieta....................................6
5. ¿Qué necesidades proteicas tiene mi cuerpo?............................................................7
6. ¿Qué ocurre en el cuerpo cuando las proteínas fallan?........................................... 10
7. Desnaturalización de las proteínas................................................................................11
9. Inhibición enzimática...................................................................................................... 15
10. Contracción muscular e integración nerviosa.......................................................... 16
Conclusión....................................................................................................................18
Bibliografía....................................................................................................................20
2
Introducción
En los últimos años, el estudio de las proteínas ha adquirido una relevancia
significativa en el campo de biología y biotecnología.
Las proteínas son moléculas fundamentales para la vida, desempeñando un
papel crucial en una amplia gama de procesos biológicos. Estas versátiles
macromoléculas están compuestas por cadenas de aminoácidos que se
pliegan en estructuras tridimensionales altamente especializadas. Su
capacidad para adoptar diferentes conformaciones y realizar diversas
funciones las convierte en componentes esenciales de células, tejidos y
sistemas biológicos complejos.
Aquí nos centraremos en explorar la versatilidad de las proteínas y su
importancia en la biología y bioquímica. Analizando las diversas formas en que
las proteínas pueden desempeñar roles fundamentales o cruciales en diferentes
contextos biológicos.
Los objetivos de esta discusión bibliográfica son:
- Conocer a profundidad que es una proteína, su estructura y funciones.
- Analizar y reflexionar sobre la importancia de las proteínas en la vida
diaria.
- Comparar información de distintas fuentes de conocimiento, con la
intención de discutir las diferencias teóricas de cada una de ellas.
- Investigar qué sucedería si las proteínas dejan de funcionar en nuestro
organismo.
- Identificar la relación entre las dietas alimenticias y las proteínas.
3
Discusión bibliográfica
1. ¿Qué son las proteínas?
Las proteínas son macromoléculas orgánicas que podemos encontrar en todos
los seres y organismos vivos, constituyendo más del 50% del peso seco de la
misma célula y el segundo componente fundamental del cuerpo humano,
formando la base de las demás estructuras corporales.
Al ser tan numerosas, tienen una importancia y relevancia muy grande en cada
aspecto de la funcionalidad de un cuerpo, por lo que se desempeñan en
múltiples tareas.
2. Estructura de las proteínas
Las proteínas son polímeros naturales lineales formados por
L-aminoácidos (aa), los cuales contienen un un átomo de carbón
(llamado Cα) unido a tres sustituyentes comunes: un grupo carboxilo, un
grupo amino, y un átomo de hidrógeno. El cuarto sustituyente del Cα es
llamado “cadena lateral”. La mayor parte de las proteínas utilizan 20
aminoácidos diferentes, cuya cadena lateral presenta componentes
químicos con variedad de formas, volúmenes y propiedades
fisicoquímicas. Los L-aminoácidos se encuentran unidos en las proteínas
mediante un enlace peptídico, el cual se forma de la condensación del
grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro.
(Romero-Romero et al., 2018, p.4)
La proteína se compone de distintas
cadenas de aminoácidos, los cuales
contienen un carbono central (𝜶), un
grupo radical, un grupo amino y un
grupo carboxílico, tal como muestra la
siguiente figura:
4
La proteína al estar formada por varios aminoácidos, toma distintas estructuras,
llamadas primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias, tal como se
demuestra en la siguiente imagen:
3. Función de las proteínas
Muchas de ellas (Proteínas) realizan una función enzimática, actuando
como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo
celular; algunos grupos de proteínas tiene funciones de defensa, por
ejemplo, los anticuerpos reconocen moléculas ajenas, mientras que la
trombina y el fibrinógeno, contribuyen a la formación de coágulos
sanguíneos para evitar hemorragias; otras son hormonas, como la insulina
y el glucagón, que regulan los niveles de glucosa en la sangre. Las
proteínas también pueden tener funciones estructurales, como ciertas
glucoproteínas que forman parte de las membranas celulares y actúan
como receptores o facilitan la entrada de sustancias a la célula, o la
fibroina que las arañas y los gusanos de seda segregan para fabricar sus
telas y capullos, respectivamente. Están asimismo las que se dedican al
transporte, como la hemoglobina que acarrea el oxígeno y las
lipoproteínas que trasladan lípidos, ambas por la sangre. Las hay cuya
función es la transducción de señales, como ocurre en el proceso de la
visión: la proteína rodopsina que está en la retina, convierte o transduce
un fotón luminoso –una señal física– a un impulso nervioso –una señal
eléctrica–, el cual gracias a un receptor hormonal se convierte en una
señal química que, finalmente, desata los procesos que ocurren en el
5
cerebro para completar el proceso que llamamos “ver”.
(Romero-Romero et al., 2018, p.4)
Además de todas las funciones mencionadas anteriormente, también se puede
ver la función contráctil y energética, siendo la encargada de la contracción
muscular y el último recurso para proveer energía, respectivamente.
Cada una de estas, contribuye a una serie de mecanismos y otros procesos
que realiza el organismo, siendo entonces de destacar la importancia de las
proteínas en todos los procesos biológicos.
4. ¿Qué importancia presentan las proteínas en mi vida? Dieta.
Como dejamos claro con anterioridad, la existencia de las proteínas es
beneficiosa para el organismo y los distintos procesos que atraviesa a lo largo
de su vida. Siendo más común asociar a las proteínas con la dieta y alimentos
que consumimos cada día. Y si, estas principalmente se hallan en estos, sobre
todo, conocido en las carnes.
La carne es un alimento fácilmente digestible y supone una excelente
fuente de proteína de alta calidad. Además, se trata de un alimento rico
en vitaminas del complejo B y constituye una fuente importante de
minerales como el hierro. La ingestión de 100 gramos de carne aporta al
organismo de 210 a 250 kcal. Considerando las necesidades energéticas
diarias de un hombre adulto, podemos concluir que la carne es un
elemento de gran importancia como aporte energético en nuestra dieta.
(Baidal Freire, 2021)
Las proteínas son de gran importancia en la vida diaria, ya que se desempeñan
en varios papeles importantes en nuestro organismo, como todos los
mencionados en el capítulo de función, pero algunos algunas características
concretas de esto pueden ser:
6
- Función estructural: Forma parte de las membranas celulares, componen
el citoesqueleto y actúa como receptor. Además de actuar como
constructor y reparador de tejidos.
- Función enzimática: Biocatalizadores de reacciones químicas.
- Función hormonal: Algunas hormonas son de naturaleza proteica, tales
como la insulina, glucagón, hormona del crecimiento, etc.
- Función de defensa: Forman inmunoglobulinas o anticuerpos.
- Función de transporte: Transportadoras de gases respiratorios
(hemoglobina), de lípidos en sangre (lipoproteínas), en la membrana
plasmática actuando como carrier
- Función contráctil: La actina y miosina constituyen las miofibrillas
responsables de la contracción muscular.
- Energética: Sólo en condiciones extremas, por ejemplo, cuando los
carbohidratos y lípidos han sido utilizados.
A partir de esta información, es importante tener en cuenta que consumir
suficientes proteínas en nuestra alimentación es de gran importancia, ya que
sin estas, no se pueden cubrir todas las necesidades del propio organismo.
5. ¿Qué necesidades proteicas tiene mi cuerpo?
Las proteínas tienen múltiples funciones en el organismo, como constituir las
estructuras como la queratina y tejidos conectivos. Las proteínas son esenciales
para el crecimiento y la reparación de tejidos, la producción de enzimas y
hormonas, el transporte de nutrientes y el mantenimiento de un sistema
inmunológico saludable. Además, las proteínas también pueden ser una fuente
de energía cuando los carbohidratos y las grasas son insuficientes.
Es importante consumir una variedad de fuentes de proteínas para satisfacer
las necesidades de tu cuerpo. Alimentos como carne, aves, pescado, huevos,
productos lácteos, legumbres, nueces y semillas son excelentes fuentes de
proteínas. Asegúrate de incluir tanto proteínas de origen animal como vegetal
en tu dieta para obtener una gama completa de aminoácidos, que son los
componentes básicos de las proteínas.
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Estas necesidades proteicas se dividen en tanto necesidades energéticas y
necesidades lipídicas:
- Necesidades energéticas: La energía se necesita para dos funciones de
suma importancia: Mantenimiento del organismo vivo (metabolismo
basal) y realizar actividades voluntarias. El metabolismo basal incluye
actividades síntesis de proteínas (actividad que más energía consume,
del 30 al 40%) el transporte activo y la trasmisión nerviosa (otro tanto) y los
latidos del corazón y la respiración (alrededor del 10%).
- Necesidades en lípidos: Las grasas están formadas por elementos
químicos básicos: carbono, oxígeno e hidrógeno. Estos se unen formando
cadenas de ácidos grasos. Las grasas son la forma de energía más
concentrada y proveen nueve calorías por gramo, más del doble que los
hidratos de carbono y las proteínas.
Estas se dividen en grasas saturadas e insaturadas, tal y como muestra la
siguiente tabla:
8
Grasas Tipo Origen Consistencia Consumo
De origen animal:
Carnes rojas, pollo Grasa densa y
embutidos, lácteos, sólida, no se El consumo excesivo
Saturadas Único quesos. disuelven a provoca Aterosclerosis
temperatura y problemas cardiacos.
Origen vegetal: Solo ambiente.
en coco y en
aceite de palma.
Líquidas a Consumido en
De origen vegetal: temperatura cantidades
Aceite de oliva, ambiente. Pueden adecuadas disminuye
Grasas mono aceite de canola, adquirir una el riesgo de padecer
insaturadas aceite de girasol, consistencia dura colesterol alto en
nueces, aguacate cuando se sangre e hipertensión
(palta), entre otros. conservan a arterial.
temperaturas de
refrigeración (frías).
Pueden ayudar a
Insaturadas Origen vegetal: disminuir el colesterol
Aceite de soja, LDL (malo).
aceite de maíz, El colesterol es una
aceite de girasol. sustancia suave y
Líquidas a cerosa que puede
Grasas Poli Origen animal: temperatura causar obstrucción o
insaturadas Pescados como el ambiente y a bloqueo de las arterias
salmón, la caballa, refrigeración (frías). (vasos sanguíneos).
el arenque, atún Tener niveles bajos de
blanco y trucha. colesterol LDL reduce
el riesgo de
Omega 6 y Omega enfermedades del
3. corazón.
Cuanto más insaturada es la grasa, más fácil es para el cuerpo
procesarla y transformarla en calor y energía. La mayoría de los alimentos
contienen una mezcla de grasas saturadas, monoinsaturadas y
poliinsaturadas, pero siempre hay una que predomina sobre las demás y
que caracteriza a cada alimento. (Lawrie, 1998)
Cabe destacar que el valor nutricional de cada alimento proteico depende de
su composición en aminoácidos (moléculas que se combinan para formar
proteínas, cuando las proteínas se digieren o se descomponen, el resultado son
los aminoácidos). Existen proteínas vegetales que son deficientes en lisina y
metionina. Los aminoácidos esenciales son: Isoleucina, Leucina, Lisina,
9
Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano, Valina. Otros dos aminoácidos, la
cisteína y la tirosina, solo pueden obtenerse directamente de la dieta o a partir
de los esenciales metionina y fenilalanina, sin embargo a la inversa no es
posible.
La cantidad de proteínas requeridas al día para una persona, es un tema que
depende de muchos factores como la edad, el peso, el período de
crecimiento, el estado de salud del intestino y riñones, pueden hacer variar el
grado de asimilación. Lo que recomienda la OMS (1983) es de 2g/kg de peso
en niños lactantes, en ese caso debe ser leche materna. Las necesidades para
un niño de un año son de 1.2 g/kg, en general, se recomiendan de 40 a 60 g de
proteínas al día para un adulto sano. Por supuesto, durante el crecimiento, el
embarazo o la lactancia estas necesidades se incrementan dependiendo de
las necesidades de cada individuo.
6. ¿Qué ocurre en el cuerpo cuando las proteínas fallan?
Cuando hay una deficiencia o falla en el suministro de proteínas en el cuerpo,
pueden ocurrir varios efectos negativos. Las proteínas son fundamentales para
el funcionamiento adecuado de numerosos procesos biológicos, y su ausencia
puede tener consecuencias graves. Algunos de los efectos que pueden ocurrir
cuando las proteínas fallan son:
- Pérdida de masa muscular: Las proteínas son esenciales para la síntesis y
reparación de tejido muscular. Cuando hay una falta de proteínas, el
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cuerpo puede comenzar a descomponer los músculos para obtener los
aminoácidos necesarios, lo que puede llevar a la pérdida de masa
muscular y debilidad.
- Debilitamiento del sistema inmunológico: Las proteínas desempeñan un
papel crucial en la función y producción de las células del sistema
inmunológico. La falta de proteínas puede comprometer la respuesta
inmune y aumentar el riesgo de infecciones y enfermedades.
- Retraso en la curación de heridas: Las proteínas son necesarias para la
formación de tejido nuevo y la cicatrización de heridas. La falta de
proteínas puede ralentizar el proceso de curación y dificultar la
regeneración de los tejidos dañados.
- Problemas de crecimiento y desarrollo: Los niños y adolescentes requieren
una ingesta adecuada de proteínas para un crecimiento y desarrollo
óptimos. La deficiencia de proteínas en esta etapa puede llevar a
retrasos en el crecimiento, desarrollo físico y cognitivo.
- Desequilibrios en los niveles de nutrientes: Las proteínas desempeñan un
papel en el transporte y metabolismo de nutrientes, como vitaminas y
minerales. La falta de proteínas puede interferir en la absorción y
utilización adecuada de estos nutrientes esenciales.
Es importante mantener una ingesta adecuada de proteínas a través de una
dieta equilibrada para evitar estos efectos negativos.
7. Desnaturalización de las proteínas
La desnaturalización de las proteínas es la pérdida de su estructura nativa, por
lo que significa que también se disipa su función biológica. Este proceso de
alteración puede producirse por distintos factores, tanto físicos como químicos.
Entre los físicos podemos encontrar a la presión y temperatura, mientras que los
químicos podrían ser el ph alto o bajo, los disolventes, detergentes y sales. Dado
a que muchas de estás se usan como medio de tratamiento en el procesado
de alimentos, es algo ya común que la desnaturalización ocurra.
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La desnaturalización se puede realizar de muchos métodos y como es dicho
antes, se usa en alimentos que luego serán consumidos por nosotros. Como
ejemplo de ello, tenemos la leche, queso y el yogurt, siendo productos que son
procesados por tratamientos térmicos. Estos, según la E.T.S de Ingeniería
Agronómica y del Medio Natural Universidad Politécnica de Valencia; “el
tratamiento térmico, dependiendo de su intensidad, puede producir:
inactivación de enzimas, inactivación de inhibidores de proteasas,
desnaturalización y precipitación de proteínas” (Cardona Serrate, n.d.).
También argumentando que esta desnaturalización sirve igualmente como
conversa de alimentos, refiriéndose a las enzimas hidrolíticas y oxidativas que
degradan el alimento a puntos donde es casi imposible digerirlo con gusto (ya
que afecta a su olor, textura e incluso el sabor). En el caso de la leche, este
proceso también es usado para la “creación” del queso, ya que, según la
Universidad Nacional de Chimborazo; “producen un cambio en la estructura
física de las proteínas, pero en general no afectan a la composición de
aminoácidos y por lo tanto a las propiedades nutricionales de la leche” (La
Desnaturalización De Las Proteínas De La Leche Y Su Influencia En El
Rendimiento Del Queso Fresco, 2017). Ambas fuentes afirmando este hecho, la
desnaturalización de alimentos afecta en la calidad de ellos al consumirse, por
lo que es una ventaja en lo que respecta a la mejoría de producción y
consumo de estos mismos. Pero, la verdad es que si existe un problema detrás
de la desnaturalización y es precisamente la pérdida de función biológica.
Debido a que este cambia la estructura de la proteína, también afecta la
solubilidad de la misma, modificando su textura, color y viscosidad. Aunque en
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casos como el del queso, esto es favorable, en otros alimentos no se ve como
una ventaja. El problema viene cuando se quiere recuperar la función de la
proteína pero no renaturaliza, es decir, una desnaturalización irreversible.
Además de la desnaturalización irreversible como un problema, también
tenemos que unir al calor como causante del escaso valor nutritivo que sufren
las proteínas de los alimentos. Las alteraciones y cambios químicos por los que
pasan los aminoácidos son tan fatales que pueden oxidarse, reducirse, sufrir
modificaciones o glicosilación, esto mediante la llamada “reacción Maillard”
(cambio de color y sabor; por ejemplo, en el pan al tostarse).
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La reacción de Maillard es una reacción química entre un aminoácido y un
azúcar reductor, que generalmente requiere la adición de calor. Al igual que la
caramelización, es una forma de pardeamiento no enzimático (Hiroshi et al.,
2020). Esta reacción tiene sus beneficios y sus efectos negativos, según la
Universidad de Sevilla, los productos de la reacción de Maillard originados a
partir del sistema modelo fructosa – triptófano presentan una elevada actividad
anticancerígena, además puede conducir a la formación de compuestos
antioxidantes (BUENO, n.d.). Aunque ambos efectos son positivos para nuestra
salud, no son más que los negativos, ya que a partir de la información
encontrada y publicada por el Hospital Pedro de Elizalde en Argentina, están
documentados sus efectos patogénicos como contribuyentes al estrés
oxidativo y a la inflamación, especialmente en diabetes, insuficiencia renal y
enfermedad cardiovascular y están siendo explorados en otras enfermedades
crónicas, como procesos neurodegenerativos y envejecimiento temprano
(Voyer & Alvarado, 2019). Entonces, podemos decir que la reacción Maillard y
la desnaturalización puede verse tanto como una ventaja y como una
desventaja. Aun así, ninguna de las dos fuentes encuentra un punto medio, ni
tampoco se puede clasificar como algo 100% dañino, por eso es un proceso
que sigue realizándose.
8. Acción enzimática de proteínas
Las enzimas son prácticamente proteínas que aceleran las reacciones químicas
del organismo debido a su poder catalítico y su especialidad en los sustratos.
La acción que realizan y su función solo va dirigida a esto, a la aceleración, sin
embargo son igualmente de gran importancia. Estas proteínas se mantienen
además inalterables durante mucho tiempo, lo que las hace especialmente
interesantes desde el punto de vista industrial, biotecnológico, y la seguridad
de los alimentos. (EXTRACCIÓN E INMOVILIZACIÓN DE ENZIMAS PROTEOLITICAS
DE TRES TIPOS DE FRUTAS MEDIANTE DOS MÉTODOS Y SU APLICACIÓN EN LA
INDUSTRIA ALIMENTARIA, 2018). Sin embargo, las enzimas y su acción en el
organismo han sido por largo tiempo una posible solución a la obesidad y la
diabetes, esto según diversos estudios que han tomado esto como objeto de
investigación.
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Las enzimas están relacionadas por la Hidrólisis, que es una reacción química
que produce un rompimiento de un enlace entre moléculas pequeñas y
macromoléculas.
9. Inhibición enzimática
La inhibición enzimática es la pérdida de capacidad metabólica, siendo
causada por inhibidores en las enzimas. Siendo esto usado como objeto de
investigación para solución de diferentes problemas a la salud que son
producidos por factores alimenticios. Uno de estos estudios dice que “La
inhibición reversible de enzimas como lipasa pancreática, podría ser parte de
un tratamiento alternativo para enfermedades no transmisibles como la
obesidad” (Inhibición De Lipasa Pancreática Por Flavonoides: Importancia Del
Doble Enlace C2=C3 Y La Estructura Plana Del Anillo C, n.d.). Además de este
estudio, otros han tomado la inhibición como una solución a la diabetes.
Al mismo tiempo, se ha dicho en otras fuentes que los inhibidores ayudarían a la
protección de procesos inflamatorios en la glándula mamaria. Al generar
péptidos antimicrobianos e inhibidores de algunos enzimas proteolíticos durante
la lactancia, los procesos de hidrólisis de proteínas en la glándula mamaria
contribuirían a protegerla de procesos de inflamatorios (mastitis) así como a su
control y mejoría (Avances En El Conocimiento De Las Proteínas De La Leche
Materna, n.d.).
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10. Contracción muscular e integración nerviosa
Las proteínas desempeñan un papel crucial
en la contracción muscular, un proceso
fundamental para el movimiento y la función
motora de los seres vivos. La contracción
muscular ocurre en las fibras musculares y está
mediada por por las siguientes proteínas:
- Actina: Esta es una proteína filamentosa que compone al músculo
esquelético. El filamento de actina “se compone de estructuras
moleculares de actina, tropomiosina y troponina; y cada una de sus
moléculas tiene un punto activo para adherirse a la cabeza de la
miosina”. (Proteínas Musculares De Contracción, n.d.)
- Miosina: “Estructuralmente la miosina es una proteína con una parte
fibrilar, la cola o tallo y las cabezas globulares.” (Proteínas Musculares De
Contracción, n.d.)
Las cabezas de la miosina se ponen
en contacto con los puntos activos
de la actina para recibirlas “La unión
entre ambas está controlada por la
tropomiosina” (Proteínas Musculares
De Contracción, n.d.)
- Troponina: Esta principalmente enlaza sus
moléculas a algún ión de calcio cuando se produce la contracción. Esta
se une a intervalos regulares a los hilos de actina y a la tropomiosina
- Tropomiosina: Es una proteína con forma de tubo que se enrolla
alrededor de los hilos de actina y previene que la miosina y la actina
estén en contacto cuando el músculo debe estar relajado y facilita el
contacto de estas proteínas cuando se requiere contracción muscular.
Cuando un organismo recibe una señal nerviosa para contraer un músculo, los
filamentos de actina y miosina interactúan de la siguiente manera:
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1. Inicio de la contracción: La señal nerviosa desencadena la liberación de
calcio desde el retículo sarcoplásmico, una estructura dentro de las
células musculares. El calcio se une a una proteína llamada troponina,
que está ubicada en los filamentos de actina.
2. Exposición de los sitios de unión: La unión del calcio a la troponina
provoca un cambio conformacional en la tropomiosina, otra proteína
presente en los filamentos de actina. Este cambio hace que la
tropomiosina se desplace, exponiendo los sitios de unión en los filamentos
de actina.
3. Formación del puente cruzado: Los filamentos de miosina tienen unas
protuberancias llamadas cabezas de miosina. Cuando los sitios de unión
en los filamentos de actina quedan expuestos, las cabezas de miosina se
unen a ellos, formando puentes cruzados entre los filamentos de actina y
miosina.
4. Deslizamiento de los filamentos: Una vez que los puentes cruzados están
formados, las cabezas de miosina se mueven hacia adelante, tirando de
los filamentos de actina hacia el centro de los filamentos de miosina. Este
deslizamiento de los filamentos produce la contracción muscular.
5. Acoplamiento y desacoplamiento: A medida que las cabezas de miosina
se mueven y generan la fuerza de contracción, utilizan adenosín trifosfato
(ATP) como fuente de energía. El ATP se hidroliza a adenosín difosfato
(ADP) y fosfato inorgánico, liberando energía para el acoplamiento y
desacoplamiento de las cabezas de miosina con los filamentos de
actina.
Este ciclo de acoplamiento y desacoplamiento de las cabezas de miosina y los
filamentos de actina se repite en cada contracción muscular, permitiendo que
los músculos se contraigan y relajen de manera coordinada y controlada.
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Conclusión
En conclusión, las proteínas son moléculas altamente versátiles y desempeñan
un papel crucial en una amplia variedad de funciones biológicas. Su
capacidad para adoptar diferentes conformaciones tridimensionales y
participar en diversas interacciones les confiere una sorprendente versatilidad
en su estructura y función.
A lo largo de la historia, el estudio de las proteínas ha evolucionado desde la
comprensión de su estructura básica hasta el descubrimiento de nuevas
funciones y propiedades. Los avances tecnológicos en técnicas de
secuenciación y caracterización estructural han sido fundamentales para
avanzar en nuestra comprensión de las proteínas.
Sin embargo, a pesar de los numerosos avances logrados, todavía existen
brechas en la literatura científica en cuanto a la comprensión completa de la
versatilidad de las proteínas y su aplicación en diferentes áreas. La comprensión
detallada de cómo las proteínas adoptan diferentes conformaciones y cómo
estas conformaciones afectan su función sigue siendo un área de investigación
en constante desarrollo.
Además, se necesita más investigación para comprender cómo las
interacciones entre proteínas y otros componentes celulares influyen en la
regulación de procesos biológicos complejos. Estas interacciones son
fundamentales para comprender la dinámica de las redes proteicas y cómo se
coordinan en el contexto celular.
La aplicación de los conocimientos sobre proteínas tiene un potencial
significativo en áreas como la medicina, la biotecnología y la industria
alimentaria. La ingeniería de proteínas y el diseño de proteínas con funciones
específicas son áreas prometedoras que podrían abrir nuevas oportunidades
terapéuticas y tecnológicas.
18
En resumen, la versatilidad de las proteínas es un campo fascinante y en
constante evolución. A medida que avanzamos en nuestra comprensión de las
proteínas y sus funciones, estamos abriendo nuevas puertas para la
investigación y aplicaciones prácticas que pueden tener un impacto
significativo en la salud humana, la tecnología y el desarrollo científico en
general.
19
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COLEGIO COMPAÑÍA DE MARÍA PUENTE ALTO

Ian Pérez Dintrans IIIºB

Cecilia Delso González IVºB

Ivanna Quispe Moreno IVºB

Viernes 23 de junio de 2023, Santiago de Chile.

En los últimos años, el estudio de las proteínas ha adquirido una relevancia

significativa en el campo de biología y biotecnología.

Las proteínas son moléculas fundamentales para la vida, desempeñando un

papel crucial en una amplia gama de procesos biológicos. Estas versátiles

macromoléculas están compuestas por cadenas de aminoácidos que se

pliegan en estructuras tridimensionales altamente especializadas. Su

capacidad para adoptar diferentes conformaciones y realizar diversas

funciones las convierte en componentes esenciales de células, tejidos y

sistemas biológicos complejos.

Aquí nos centraremos en explorar la versatilidad de las proteínas y su

importancia en la biología y bioquímica. Analizando las diversas formas en que

las proteínas pueden desempeñar roles fundamentales o cruciales en diferentes

Los objetivos de esta discusión bibliográfica son:

- Conocer a profundidad que es una proteína, su estructura y funciones.

- Analizar y reflexionar sobre la importancia de las proteínas en la vida

- Comparar información de distintas fuentes de conocimiento, con la

intención de discutir las diferencias teóricas de cada una de ellas.

- Investigar qué sucedería si las proteínas dejan de funcionar en nuestro

- Identificar la relación entre las dietas alimenticias y las proteínas.

1. ¿Qué son las proteínas?

Las proteínas son macromoléculas orgánicas que podemos encontrar en todos

misma célula y el segundo componente fundamental del cuerpo humano,

formando la base de las demás estructuras corporales.

aspecto de la funcionalidad de un cuerpo, por lo que se desempeñan en

2. Estructura de las proteínas

Las proteínas son polímeros naturales lineales formados por

L-aminoácidos (aa), los cuales contienen un un átomo de carbón

(llamado Cα) unido a tres sustituyentes comunes: un grupo carboxilo, un

grupo amino, y un átomo de hidrógeno. El cuarto sustituyente del Cα es

llamado “cadena lateral”. La mayor parte de las proteínas utilizan 20

aminoácidos diferentes, cuya cadena lateral presenta componentes

químicos con variedad de formas, volúmenes y propiedades

fisicoquímicas. Los L-aminoácidos se encuentran unidos en las proteínas

mediante un enlace peptídico, el cual se forma de la condensación del

grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro.

(Romero-Romero et al., 2018, p.4)

La proteína se compone de distintas

cadenas de aminoácidos, los cuales

contienen un carbono central (𝜶), un

grupo radical, un grupo amino y un

grupo carboxílico, tal como muestra la

llamadas primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias, tal como se

demuestra en la siguiente imagen:

3. Función de las proteínas

Muchas de ellas (Proteínas) realizan una función enzimática, actuando

como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo

celular; algunos grupos de proteínas tiene funciones de defensa, por

ejemplo, los anticuerpos reconocen moléculas ajenas, mientras que la

trombina y el fibrinógeno, contribuyen a la formación de coágulos

sanguíneos para evitar hemorragias; otras son hormonas, como la insulina

y el glucagón, que regulan los niveles de glucosa en la sangre. Las

proteínas también pueden tener funciones estructurales, como ciertas

glucoproteínas que forman parte de las membranas celulares y actúan

como receptores o facilitan la entrada de sustancias a la célula, o la

telas y capullos, respectivamente. Están asimismo las que se dedican al

transporte, como la hemoglobina que acarrea el oxígeno y las

función es la transducción de señales, como ocurre en el proceso de la

visión: la proteína rodopsina que está en la retina, convierte o transduce

un fotón luminoso –una señal física– a un impulso nervioso –una señal