Composición de las proteinas Los aminoácidos Niveles estructurales: estructura primaria, secundaria, terciaria

BLOOUE 3 y cuaternaria Actividad catalitica Transporte Las proteinas y la energía Las proteinas y el movimiento E
sostén celular Receptores de señales Anticuerpo5

Las proteinas
8
1 1722

hstagam
blec

S.

a baba en a ciara b e k o e n e a p r o pare n g p i

160
 Las células son la unidad fundamental de la vida; las proteinas
son las moléculas que se encuentran en mayor proporción en
las células. Estas cumplen funciones de lo más diversas: otorgan
estructura, permiten el movimiento, facilitan las reacciones qui-
micas, transportan sustancias, transmiten señales, entre otras.
Junto con los åcidos nucleicos, las proteinas son las macromolécu-
las más importantes de los seres vivos, y los roles que ambos
Cumplen están estrechamente relacionados entre sí. Ademá,
tanto las proteinas como los ácidos nudleicos tienen estructuras
tridimensionales que les permiten llevar a cabo sus funciones.

Residuo Amino-terminal

Observen la publicación de Instagram de la página

anterior y respondan.
1. 2Alguna vez se preguntaron por qué cambia de color
la clara de huevo cuando se la cocina?

2. 2Qué factor cambia desde que sacamos un huevo

de la heladera hasta que lo hervimoso lo freimos?

3. Qué otros alimentos cambian su aspecto cuando se

cocinan?

ODEPIEL
161
 Las proteínas en los seres vivos
Todos los seres vivos están formados por
células, que son la unidad minima en la que se
organiza la vida. A la vez, las células están for
madas por estructuras más pequeñas llamadas
"biomoléculas': Hay cuatro grupos principales
de biomoléculas: los hidratos de carbono, los
lipidos. las proteinas y los ácidos nucleicos. Es
tos compuestos tienen estructuras, funciones y
caracteristicas diferentes, pero todos son funda-
mentales para la vida.
Las proteinas (del griego protos. que significa
"primero") son las sustancias más abundantes
en las celulas. Tienen una enorme diversidad
de formas y funciones, y determinan las
carac
teristicas especificas de los tejidos y las células.
Entre esas funciones se encuentra, por ejemplo,
la contracción del tejido muscular, que depende
de la acción de dos proteinas muy abundantes en
las células musculares, llamadas "actina" y "mio-
sina" Otro ejemplo es el de la queratina, que da
dureza a las uñas y al pelo. El transporte de oxí-
geno que realizan los glóbulos rojos, a su vez,
está deternminado por la proteina hemoglobina
(que, además, les da el color rojo a estas células).
Por su parte, la capacidad que tienen las hormo-
nas o los neurotransmisores de transmitir una
señal depende de su unión con una proteina que
actue como receptor.
Es posible encontrar proteinas en todas las
estructuras celulares: en la membrana plasmáti-
ca (la que rodea a todas las céulas), en la mem-
brana que limita las organelas (que son los com-
partimentos subcelulares) y en el citoplasma. La
matriz extracelular en la que se organizan las cé-
lulas también está formada fundamentalmente
por estas biomoléculas.
Como son muy grandes, las proteinas son
macromoléculas. Al tener miles y miles de áto-
mos, son enormes en comparación con otras
162
moléculas (como el agua, que está constituida
solamente por tres átomos). Las proteinas tam-
bién son polimeros, dado que están formadas
por monómeros, unidades estructurales más
pequeñas y repetidas que, en este caso, son los
aminoácidos. Si se comparan las proteinas con
un collar, los aminoácidos serían las perlas o los
eslabones. En total, existen veinte aminoácidos
diferentes, como si hubiera veinte modelos de
perlas distintas para armar los collares. La can-
tidad, el tipo y el orden en el que se unen los
aminoácidos es propio de cada proteina.
Las proteinas pueden tener distinta forma
o disposición espacial. Hay algunas que tienen
forma globular. y otras que se organizan en fi-
bras, como el colágeno, una proteina abundante
en la piel. La disposición espacial de las protei-
nas está íntimamente relacionada con la función
que estas cumplen. Por eso, si por algün motivo
la forma se modifica, las proteinas cambian o
pierden su función. La gran diversidad de pro-
teinas que tienen formas diferentes explica la
enorme cantidad de funciones que cumplen y
de procesos en los que participan.
monómeros
Las proteinas estän formadas por veinte tipos de aminoácidos
diferentes, unidos entre si como si estuvieran formando un
collar.Cada proteina tiene una cantidad, orden y tipo de ami-
noãcidos propios.
Las funciones de las proteinas
Las proteinas tienen una enorme variedad de funciones que, como ya se ha
mencionado, están relacionadas con la estructura tridimensional que tienen. A
continuación, se presentan algunos ejemplos.

Función de soporte o Función de transporte

Algunas proteinas tienen la capacidad de unirse a ciertas sustancias
SOstén estructural
Algunas proteinas dan soporte y especiicas y las transportan en la sangre. La hemogiobina (imagen) es
rigidez a las estructuras y, por lo la proteina a la que se une el oxigeno que ingresa por los pulmones. Los
general, tienen torma de fibra (como acidos grasOs y muchas otras sustanCias se unen a la proteina albumina
(a mas abundante de la sangre) y, de este modo, se distribuyen por
la queratina que se muestra en la
imagen). El colgeno es una proteina
todo el
cuerpo. Muchas proteinas presentes en la membrana plasmatica
de transportar sustancias y permiten su ingreso y su salida
dE soporte que se encuentra en la sela
ocupan
celula.
matriz extracelular de todos los tejidos
y.en grandes cantidades, en los huesos
y cartilagos La queratina les da rigidez
a
las unas, los cuernos o las plumas.
Tambien son proteinas de sosten aque
as que constituyen el citoesqueleto,
como la tubulina.

Función de movimiento
El movimiento de muchas estructuras
depende de la acción de ciertas proteinas
El tejido muscular se contrae y estira debido
a la actividad de la miosina. Las alias y
los tlagelos (como los de la bacteria de la
magen, mostrados en color amarillo) son
prolongaciones celulares que se mueven
tambien debido a la presencia y actividad de Función de defensa
Ciertas proteinas especificas. anticuerpos son aproteinas
Losforma que fabrica el sistema inmune, y se unen
extranos
de especifica sustancias u
organismos que ingresan en
el cuerpo, y asi tavorecen su eiliminacion. tn la imagen, los anticuerpos
(en color blanco) se unen a un virus.
Función de recepción y transmisión de señales
Hay proteinas que actuan como hormonas, viajan por la sangre y levan
una senal a de
la
algun tejdo
u
organo
Otras
ste es el caso de la
lejano. insulinao

hormona decimiento. proteinasreconocen y se unen a cier-

tas sustancias que actuan como señales y desencadenan una respuesta
dentro de las celulas, estas son las proteinas receptoras

Función de catálisis
Ciertas proteinas,llamadas enzimas", participan en todos los procesos
Diologicos y aceleran las teacciones quimicas de modo tal que ocurran
a velocidades compatibles con la vida. Este efecto se conoce con el
nombre de "catälisis

ACTIVIDADES
1. 2Qué relación hay entre el hecho de que las proteinas tienen formas muy distintas y el hecho
de que realizan funciones diferentes?

2. Si las proteinas reciben calor, pueden perder parte de su forma. /Cómo podrian relacionar esto
con los mecanismos que tenemos los seres humanos que nos permiten mantener una tempe
ratura corporal constante?

163
 Las enzimas
Si se corta una manzana por la mitad y se la
deja en contacto con el ambiente, luego de un
rato se puede observar que su superficie se vuel-
ve amarronada. Esto se debe a que tiene lugar
una reacción química con el oxigeno presente
en el aire, llamada "oxidación. La oxidación de
la manzana no sucede de inmediato, sino que se
pone en evidencia después de que la manzana
cortada se encuentra expuesta al ambiente por
varios minutos.
En nuestro organismo ocurren de forma
simultánea y continua muchisimas reacciones
quimicas que forman parte de procesos vita-
les, como la respiración celular (la obtención
de energia a partir de la combinación entre el
oxigeno y algunos nutrientes). A diferencia de
la reacción de oxidación en la superficie de la
manzana, las reacciones en las células ocurren
de forma muy veloz, casi instantánea. Esto se
debe a la acción de un tipo particular de macro-
moléculas llamadas "enzimas"
El nombre "enzima" deriva de la palabra
griega enz)yme, que significa "levadura, ya que
los primeros procesos en los que se estudió su
funcionamiento fueron los de fermentación.
sustrato
la enzima cambia su
forma cuando se une
sitio al sustrato
activo
El sustrato accede complejo enzim-
al sitio activo de la Sustrato.
enzima.
164
La mayoria de las enzimas son proteinas, y su
función depende de la forma o estructura tridi
mensional que tienen, como ocurre en todas las
macromoléculas de naturaleza proteica.
En todas las reacciones quimicas, los com-
puestos que participan de esos procesos sufren
modificaciones. Por lo tanto, las sustancias ini-
ciales o sustratos se transforman en productos.
Por ejemplo, si consideráramos que la prepara-
ción de una torta es una reacción quimica, los
sustratos serían los ingredientes, y el producto
sería la torta terminada. Las enzimas tienen la
capacidad de unirse de forma especifica a los
sustratos de una reacción; al acercarlos entre si,
aceleran el proceso por el que se transforman
en productos.
La región de unión de la enzima a los sustra-
tos se llama "sitio activo". Los sustratos "enca
jan" en el sitio activo como una llave en una ce-
rradura; por ese motivo, cada enzima es propia
de la reacción en la que participa. Esta especifi-
cidad depende de su estructura tridimensional
y del tipo de aminoácidos que la componen,
se asemeja a lo que sucede entre las proteinas
receptoras y las hormonas, que se estudiaron en
el Capitulo 7.
productos
En primer lugar, los sustrtos se
uDIcan en el sido activo de las
enzimas comO una lave en su
torma
LUego, se un
cerradura.
Complejo enZima-SUStratO: ocurre
la reaccion entre los sustratos, y se
Torman l0S
proouctos, que quedi
unidos à la enzim. tntonces, se
TOfmd e compieoenzima-produc
tos. Por ultimo, los productos se
Sepafan de la enzima.
complejo enzima- Los productos salen
productos. del sitio activo.
Las enzimas y la energia
Todas las reacciones requieren de una energía
inicial para poder ocurrir. Es lo que sucede, por
ejemplo, cuando prendemos un fósforo: para que
el material comience a arder, es necesario frotar
lo con fuerza contra la parte lateral de la caja, lo
que le aporta una energía inicial. Esta recibe el
nombre de "energia de activación".
Cuando las enzimas interactúan con los
sustratos y los acercan entre sí, disminuyen la
energia de activación requerida y, de ese modo,
logran aumentar la velocidad de transformación
de los sustratos en productos. A esta acción se la
conoce con el nombre de "catálisis enzimática':
actividad. Muchas vitaminas (como la vitamina
C) son cofactores enzimáticos.
La actividad enzimática también puede ser re-
gulada por la unión con otras sustancias. Esa inte
racción ocurre en un sitio distinto del sitio activo.
Como consecuencia, se modifica la forma de la en-
zima (y, por lo tanto, cambia su función). Las seña-
les internas que despiertan las hormonas insulina
y glucagón en el higado llevan a la fabricación de
sustancias que regulan la actividad de las enzimas
que participan en el metabolismo del glucógeno,
estimulando su fabricación o degradación.
CONOCIMIENTOS en PRÁCTICA

En los humanos, las enzimas celulares funcionan mejor

estado de transición
con un pH de alrededor de 7,4. Sin embargo, las condicio
sin enzima
nes de acidez pueden variar entre los Sistemas de órganos.
energia de La pepsina y la tripsina son enzimas que intervienen en
stado activación la digestion de enzimas en distintos órganos del sistema
sin la
transición energia e enzima digestivo. La pepsina actúa a nivel estomacal, mientras
activación con que la tripsina lo hace a nivel del intestino delgado.
Enzima laenzima.
sustratos
energia total acelerada
n casi todlas las enziias
a resurante
ei CH.0,+0, la reacción
Celuares la actividad
a oue con unP
aeeoor de 1,4
productos
e CO, +H,0
arcibn
Curso de la reaccion

En el gräfic0 se muestra que los sustratos tienen una determinada

energia y que, en el proceso de la reaccion, se pasa por un estado de
transicion enel que la energia es mayor. La diterenia entre la energia
de los sustratos y la de ese estado de transición es la energia de activ
cion y, como se ve, es menor cuàndo actua la enzima.
Los factores que afectan la actividad
de las enzimas
Algunos factores, como la temperatura y la
acidez, pueden modificar la actividad de las enzi-
mas. La acidez se mide con un parámetro llamado
"pH" Hay un valor de temperatura y uno de pH
en los que la actividad enzimática es mayor: por
encima y por debajo esos valores, la acción dis.
minuye. Algunas enzimas necesitan unirse a otras
sustancias, llamadas "cofactores para realizar su
1. Investiguen sobre las condiciones de pH en distintos órga-
nos del sistema digestivo e indiquen a qué enzima piensan
que corresponde cada una de las curvas del gráfico. Escri
ban los rótulos correspondientes.
Z La amilasa es una enzima presente en la saliva que parti-
cipa de la digestión de glucosa. Busquen el valor promedio
del pH de la saliva. Dibujen en el gráfico la curva de veloci
dad de reacción de la amilasa (suponiendo que la velocidad
maxima es equivalente a la de la pepsina y la tripsina).
Aprender a pensar.
ACTIVIDADES
Una misma enzima podrá reconocer a cual-
quier sustrato? Por qué?

165
 Los aminoácidos no polares
polares ácidosbásicos
Como ya se mencionó, los monómeros quue
alanina valina
leucinaisoleucina prolina
conforman a las proteinas se conocen con el
nombre de "aminoácidos. Si consideramos que
metionina fenilalanina triptófano glicina serina
la estructura de las proteinas se asemeja a la de
un collar, entonces los aminoácidos serian los treonina Cisteina asparagina glutamina tirosina

eslabones con los que el collar se forma. acido acido

lisina arginina histidina
En total, existen veinte tipos de aminoáci- aspärticoglutamico0
dos. Cada proteina tiene una cantidad, ordenlatabla muestra los 20 aminoicidos, casificados en cuatro
categorias: no polares, polares, äcidos y básicos.
y variedad de aminoácidos que la caracteriza.
Nuestro organismo es capaz de fabricar algu- Las proteinas son secuencias de
nos de estos monómeros, pero existen otros que amino cidos
es necesario que incorporemos a partir de los Entre el grupo carboxilo o ácido de un aminoá-
alimentos. Estos úültimos reciben el nombre de cido y el grupo amino de otro, ocurre una reacción
"aminoácidos esenciales" quimica que da como resultado la formación de
Todos los aminoácidos tienen dos grupos la unión entre los aminoácidos, lamada "enlace
quimicos principales: un grupo amino y un gru- peptidico". Las proteinas pueden tener desde unos
po carboxilo o ácido (por ese motivo, reciben el pocos hasta cientos de aminoácidos, todos unidos
nombre "aminoácido"). Estos grupos quimicos entre sí a través de enlaces peptidicos.
se encuentran unidos a un átomo de carbono
central. A este carbono también está unido un
grupo de átomos que se denomina "radical". El
grupo radical es distinto en cada aminoácido.
Según su grupo radical, los aminoácidos se pue-
den agrupar en cuatro categorías: no polares,
polares, ácidos y básicos.

átomo de
hidrógeno
grupo
grupo carboxilo o
amino ácido
H
N C
H,N-g aglgi a

R
radical
H leu -co-o
Estructura de un aminoàcido. Luego de la reacción, los aminoácidos quedan unidos a través
de enlaces peptidicos (A), y se libera una molécula de agua. La
secuencia de àminoacidos es unica pårà cada proteina (8).

166
La estructura de las proteinas
Como vimos, las proteinas están constituidas por una secuencia de aminoáci-
dos. Sin embargo, el "collar" que forma esa secuencia no se organiza en forma de
cadena lineal, sino que se pliega o tuerce hasta adquirir una forma tridimensional
determinada (como si con el collar se hiciera un bollito). La disposición espacial
o la estructura de las proteinas se puede analizar en distintos niveles, que van en
orden creciente de complejidad.

Estructura primaria
El rimer nivel, o estructura primana,
estd
de
construoo por ia SCUEndid
aminoacIdOS unidos por enlaces
peptidicos, de forma lineal, es decir,
sin plegamientos.

p-plegada
a-hélice

Estructura
El
secundaria
segundonivel, estructura secundaria,
o
establece el primer plegamiento de las proteinas
A diterencia de la estructura primaria, aqui no
participan los
enlaces peptidicos, sino fuerzasde Estructura terciaria
El tercer nivel, o estructura teraaria,
ataccion que podnian compararse con las que
esel utmo
se generan entre dos imanes. En la estructura plegamiento de las
produce debido las
secundaria, participan lo5 grupos que forman proteinas y Se a

de
parte del enlace peptidico (la "cabeza de los fuerzas atracion que ocurren
entre los grupos quimicos presentes
aminoacido5), pero no intervienen lo5 radicales
en los
La
cadena puede plegarse de dos tormasS radicales de los distintos
aminoàcidos. De esta torma queda
o
f"-plegadas. unUna mismaotro
posiples: e-helicetener determinada la estructura tridimen-
proteina puede tramos de
de estructura secundaria.
tipou sional final, de la que dependerá la
Tuncion de là protein .

Estructura cuaternaria.
Algunas proteinas estan tormadas por
mas de una cadena de aminoacidos. tn
ese caso hay un nivel mas, que se llama
estructura cuaternaria,y se produce
debido a las tuerzas de atracción entre
las distintas cadenas ya plegadas.

ACTIVIDADES
OQué tienen en común todos los aminoácidos y en qué se diferencian? Hagan un cuadro para
registrar similitudes y diferencias.

2. Expliquen con sus palabras por qué no podria darse el caso en el que dos proteinas diferentes
tuvieran la misma secuencia.
3. Las fuerzas de atracción que determinan la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de
las proteinas se pueden romper más fácilmente que los enlaces peptidicos, debido a factores
diversos como la acción del calor. Qué piensan que sucederá con la función de las proteinas
si pierden alguna de estas estructuras, y por qué?

167
 La clasificación de las
proteínas
Las proteinas se pueden clasificaro agrupar
de acuerdo con distintos criterios. Uno de ellos
es la función que cumplen. Como estudiamos al
comienzo del capitulo, existen proteinas trans-
portadoras, proteinas de sostén. proteinas que
actúan transmitiendo una señal, proteinas recep-
toras y proteinas cataliticas, como las enzimas.
También se pueden clasificar de acuerdo con
otros dos criterios: segun conformación
su
gun su composición.
Clasificación de las proteinas según la
conformación
Esta categorización se basa en la forma general
que tienen las proteinas. Es posible reconocer dos
tipos: proteinas globulares y proteinas fibrosas.
Proteinas globulares. Su forma es casi es-
férica y, por lo general, se pueden disolver
en agua o en soluciones acuosas (como el
citoplasma y la sangre). Cumplen funciones
muy diversas.
.à albumina (protein tränsportadora mayoritaria de la sangre) es
de tipo globular.
Proteinas fibrosas. Tienen forma alargada
y se organizan estableciendo fibras o lámi-
nas largas. Son resistentes y poco solubles
en agua o en soluciones acuosas. La mayoría
tiene función de sostèn, como el
la elastina presentes en la piel.
168
Clasificación de las proteinas según la
composiIción
La base para clasificar las proteinas según su
composición son sus constituyentes. Dentro de
esta clasificación se pueden reconocer dos gran-
des grupos: las proteinas simples y las proteinas
conjugadas.
Proteinassimples. Están formadas úni
camente por aminoácidos, unidos entre
si por enlaces peptidicos. Los anticuerpos
o
se
son proteinas simples.
Proteinasconjugadas. Además de estar
formadas por aminoácidos, se unen a una
molécula diferente que recibe el nombre
de "grupo prostético" De acuerdo con las
caracteristicas del grupo prostético, las
proteinas conjugadas se pueden subclasifi-
car en metaloproteinas (asociadas a algún
metal, como el zinc, el magnesioo el man-
ganeso), fosfoproteinas (tienen grupos de
fósforo unidos estructura), glicopro-
a su
teinas (tienen como grupo prostético un
hidrato de carbono), lipoproteinas (unidas
a lipidos), nucleoproteinas (unidas a un
ácido nucleico), hemoproteinas (tienen un
grupo prostético especial Ilamado "hemo':
como ocurre con la hemoglobina).
colageno yLàs lipoproteinas son estructuras formadas por proteinas y lipidos.
El colesterol viaj en la sangre en forma de lipoproteina.
La desnaturalización y la hidrólisis
Una proteina sin plegar (es decir, que solo
tiene una estructura primaria) no puede levar
a cabo su actividad "normal" por más que tenga
la secuencia correcta. El calor y algunos
agene
quimicos (como los ácidos o el alcohol) rompen
las fuerzas de atracción que determinan la es
tructura secundaria, terciaria y cuaternaria de
las proteinas. Este proceso recibe el nombre de
"desnaturalización" y, con frecuencia (aunque
no siempre), es irreversible: la proteina no pue
de volver a plegarse correctamente.
Cuando se somete el pelo al calor de planchita, la proteina llama-
una
da "queratina (que mantiene el pelo ondulado) se desnaturaliza, por
lo que el cabello deja de estar ondulado. Este proces0, a diferencia de
otros casos de desnaturalizacion, es reversiDle
ExPERIMENTOSen PAPEL...
ila acidez influye en la desnaturalización?
HIPOTESIS: el vinagre favorece la desnaturalizacion
proteica.
PREDICCION: en presencia de vinagre, las protel-
nas de la leche se desnaturalizarán.
ACTIVIDADES
1. Piensan que los grupos prostéticos de las proteinas conjugadas forman parte de la secuencia
de las proteinas? /Por qué?
2. Cuál o cuáles estructuras de las que forman parte de las proteinas determinarán si una protei-
na es globular o fibrosa: primaria, secundaria, terciaria? Por qué?
PROCEDIMIENTO: se rotularon dos vasos como 1
y 2. y se agregó un poco de leche en cada uno.
Después se añadió la misma cantidad de agua
en el vaso 1 yde vinagre en el vaso 2, y se dejó
reposar por una hora.
RESULTADOS: en el vaso 2 se vieron cambios. Se
observaron dos fases, de las cuales una era blan
ca y sólida y quedaba acumulada en el fondo.
CONCLUSION: la acidez del vinagre produce la des-
naturalización de las proteinas de la leche.
Aprender à pensar. Saber Hacer Pag-15
La desnaturalización también puede produ-
cirse por una acción mecánica. Las proteinas de
la clara de huevo, por ejemplo, se desnaturalizan
cuando se las agita con un batidor. Así se hace el
merengue.
Si bien las proteínas pierden su función al
desnaturalizarse, no se destruye su estructura
primaria. La ruptura de los enlaces peptídicos se
llama "hidrólisis" y es un proceso que ocurre en
condiciones fisicoquimicas más extremas o por
la acción de ciertas enzimas llamadas "protea
sas, como la pepsina y la tripsina, que son
pro
ducidas por el sistema digestivo.
Estudio de CASO
De acuerdo con lo que leyeron en esta pagina, res
pondan de a dos.
1. 2Qué tipo de biomoléculas forman la clara de
huevo?
2. Qué otros tratamientos podrian dar los mismos
resultados?
Aprender a pensar.
169
 La secuencia de las proteínas y
los ácidos nucleicos
La secuencia de las proteinas está estableci-
da por el orden. tipo y cantidad de aminoácidos
que tiene cada una. Esta se vincula con el plega-
miento final que adquieren las proteinas Y% por
lo tanto, con la función que poseen.
Todas las células que se encuentran activas
sintetizan proteinas (las fabrican) en su meta-
bolismo. Algunas producen más proteinas que
otras. Es el caso de aquellas que liberan proteinas
a la sangre, como las de las glándulas endocrinas
(productoras de hormonas) o los glóbulos blan-
cos (productores de anticuerpos). No todas las
células fabrican las mismas proteinas: por ejem-
plo, en la región del páncreas llamada "islotes de
Langerhans, las células beta producen y liberan
insulina, y las céulas alfa producen glucagón.
Como veremos en el Capitulo 9, en la sintesis
de proteinas participan otras macromoléculas, lla-
madas "ácidos nucleicos": el ácido desoxirribonu-
cleico, o ADN, y el ácido ribonucleico, o ARN. Al
igual que las proteinas, estas macromoléculas son
polimeros, ya que están formadas por estructuras
pequeñas y repetidas. No obstante, los monóme-
ros del ADN O del ARN no son aminoácidos, sino
nucleótidos. Si se considera la comparación con el
collar, en los ácidos nucleicos las "perlas" son los
nucleótidos. Existen cuatro tipos de nucleótidos
(a diferencia de los aminoácidos, que son veinte).
El orden, tipo y cantidad de nucleótidos constitu-
ye la secuencia de los ácidos nucleicos.
El ADN se encuentra en el núcleo celular. Es
la macromolécula que contiene la información
genética de nuestro organismo. Entre esos datos
se encuentran las instrucciones para la sintesis
de proteinas. Cómo es posible que el ADN ten-
ga "guardada" toda la información sobre nuestro
cuerpo? Cuál es el "lenguaje" de esa informa-
ción? Es la secuencia de nucleótidos, es decir, el
170
orden, tipo y cantidad de nucleótidos presentes
en el ADN. Las personas (y todos los seres vivos)
tenemos una secuencia de aDN diferente.
Hay tres tipos de ARN: mensajero, de transfe
rencia y ribosomal. Todos se forman a partir del
ADN y también tienen una secuencia especifica.
timina
uracilo
citosina
adenina
guanina
EStructura del aph del a . Los
y cuatro tipos de nucleotidos se diferen
Cian en una parte de su estrucTura llamada "base nitrogenada".
Para escribir las secuencias de los addos nudeicos, se escnben letras
mayusculas que representan a las distintas bases (adenin, guanina,
tosina, timina y uradlo); en el caso del DN, los nucleótidos son A,
Cyg,enel casodel, loS nucleotidos 5on A, U, CyG
Leery escribir
en Ciencias
El cientifico británico Frederick Sanger fue el prime
ro en desaollar una técnica que permitió conocer e
orden de los aminoácidos en una proteina, es decir, su
secuencia. En 1955, logró averiguar la secuencia com
pleta de la hormona insulina con un mtodo que de-
sarrolló
durante diez añiOs. Este implicaba, entre otras
cOsas, el uso de enzimas proteasas, como la tripsina.
Gracias a este hallazgo, que aportó mucha información
acerca de la estructura de las proteinas, Sanger recibió
el premio Nobel de Química en 1958.
1. Qué estructura de las proteinas rompe la tripsina?
Por qué puede ser necesario romperla para cono-
cer la secuencia?
2. Por qué creen que puede ser importante conocer
la secuencia de una proteina?
Aprendera pensar
La sintesis de proteinas
Como estudiamos en páginas anteriores, el
ADN es la macromolécula que contiene la infor
mación genética en forma de secuencia de nu-
cleótidos. Las instrucciones para la sintesis de
cada proteina se encuentran en regiones distin-
tas del aDN que reciben el nombre de "genes": Si
imagináramos que el ADN es como una gran en-
ciclopedia, los genes serían las distintas páginas
con información.
El proceso de síntesis de una proteina co-
mienza cuando se realiza, dentro del núcleo, una
copia del fragmento de ADN O gen que contiene
las instrucciones especificas sobre esa proteina.
Si se sigue con la comparación de la enciclo-
pedia, este primer paso sería como sacarle una
fotocopia a una de las páginas del libro. La co
pia da lugar a la formación del ARN mensajero
correspondiente a ese gen. Ese proceso recibe
el nombre de "transcripción" (se "transcribe" la
información con el mismo tipo de "lenguaje, en
forma de secuencia de nucleótidos). Como su
nombre lo indica, el arN mensajero transporta
'el mensaje" y secuencia igual
su es
mento del aDN.
Como vimos, los tres tipos de ARN (mensa-
jero, de transferencia y ribosomal) se forman a
partir del ADN y cada uno de ellos tiene una se-
cuencia especifica. Todos los tipos de ARN parti-
cipan en la sintesis de proteinas y son los encar
gados de generar el vinculo entre la secuencia
del
y la secuencia de las proteinas. La
aDN
cuencia de las proteinas depende de la secuencia
de ADN Y, por lo tanto, también será diferente
entre los distintos seres vivos.
ACTIVIDADES
1. Escriban un pårafo en el que expliquen con sus palabras por qué la secuencia de las proteinas
depende de la secuencia del aDN.
2. En qué "lenguaje" está la secuencia de los ácidos nucleicos? /Y la secuencia de las proteinas?
El ARN mensajero sale desde el núcleo hacia el
citoplasma y alli se ubica dentro de los ribosomas
(estructuras formadas por ARN ribosomal y pro
teinas). El "mensaje" (la secuencia de nucleótidos)
es "leido" por moléculas de ARN de transferencia.
Los ARN de transferencia tienen un aminoácido
unido a su estructura y "traducen" la secuencia de
nucleótidos a una secuencia de aminoácidos. Esta
segunda etapa se llama "traducción"
En el capitulo siguiente, podrán profundizar
acerca del adn, la transcripción, la traducción,
la sintesis de proteinas y la relación entre las se-
cuencias de los ácidos nucleicos y las proteinas.
ADN (nucleótidos)
S e copia un
fragmento
proteina
(aminoàcidos)
ARN mensajero
a un
frag (nucleótidos)
ww m
se traduce gracias a la acción del am de
transferencia y ribosoma
A. Se copia un tragmento de ADN (gen) en torma de aRN mensajero
. transcripcion).
B. El a mensajero va al citoplasma.
C. El AR mensajero se ubica dentro de los ribosomas, y alli se produ-
se ce la traducción.
D. Se van uniendo los amino£cidos en orden de acuerdo con la
Secuencia de nucleotidos.
171
 El plegamiento y la secuencia
La secuencia de aminoácidos en las protei-
nas, que responde a la información en el ADN,
de alguna manera determina el plegamiento fi
nal y. por lo tanto, la función que las proteinas
cumplen. Como ya vimos, las estructuras secun-
daria, terciaria y cuaternaria se generan debido
a las fuerzas de atracción entre distintos grupos
quimicos de los aminoácidos. Sin embargo, aún
no se conoce el proceso completo por el cual, a
partir de una determinada estructura primaria,
se genera la estructura tridimensional final.
Se ha descubierto que el plegamiento de mu-
chas proteinas, mientras se forman, requiere de
la acción de otras proteinas llamadas "chapero-
nas: Las chaperonas protegen a las proteinas a
medida que se sintetizan, y reducen la probabi-
lidad de que adquieran estructuras tridimensio-
nales incorrectas y. por lo tanto, disfuncionales.
proteina totalmente.
proteina plegada recién
sin plegar sintetizada (luego
(estructura de la acción de
primaria) las chaperonas)
chaperona
Tambien vimos en este capitulo que existen
casos en los que una misma proteina puede ad-
quirir conformaciones distintas (con funciones
diferentes). pese a tener la misma secuencia de
aminoácidos que responde a la misma secuencia
del aDN. Tal es elde los priones. proteinas
caso
responsables de enfermedades en el sistema ner-
vioso llamadas "espongiformes" Estas proteinas
tienen dos conformaciones posibles, una sana y
otra anormal. Cuando conformación
su
mal, inducen un cambio en la constitución de las
es
anor
proteinas con plegamiento sano, que adoptan el
172
plegamiento alterado. Los priones que adquie-
ren la estructura tridimensional alterada se acu-
mulan, se vuelven insolubles en el citoplasma,
precipitan y llevan a la muerte neuronal.
Muchas enfermedades humanas tienen su
causa en alteraciones del plegamiento de protei-
nas especificas, o se relacionan con estas. Las alte-
raciones son causadas por modificaciones o erro-
res en las secuencias, que reciben el nombre de
mutaciones. La anemia falciforme, por ejemplo,
se genera por la presencia de un tipo anormal de
hemoglobina (hemoglobina S), a raiz de una mu-
tación en la secuencia de ADN. La hemoglobina S
tiene una secuencia de aminoácidos diferente a la
de la normal, con otra conformación. Por ese mo-
tivo, cambia la forma de los glóbulos rojos a un
aspecto sinmilar al de una media luna o a una hoz.
lo que hace que se vuelvan más frágiles. Estos gló-
bulos rojos anormales llevan menos oxígeno a los
tejidos corporales y son más propensos a atorarse
en pequeños vasos sanguineos y romperse.
Giobulosrojosque no han sdo aterados por la presencia de
hemoglobina s (a la derecha), junto à un giobulo rojo aiterado
que ha adquirido tormà de medialuna.
ACTIVIDADES
Cómo creen que influirá la forma de la cha-
perona en el desarrollo de su actividad?
Relacion entre la cienca, la tecnolog a, la sOc edad y el ambiente
Las enzimas en la industria
as enzimas tienen aplicaciones en muchos tipos de in-
dustrias, pero sobre todo en la textil y en la de los ali
mentos. Desde hace milenios se han aprovechado las
enzimas que producen ciertos microorganismos presentes
en los alimentos, como levaduras y bacterias, para la fabri-
cación de lácteos (quesos, yogures), para la producCión de
bebidas alcohólicas (como el vino o la cerveza) y para la
producción de panificados, entre otras cosas. Hoy en dia se
utilizan tambiên enzimas puras extraidas de plantas, hon-
gos, microorganismos o animales, o bien recombinantes,
e s decir, producidas en un microorganismo que fue
mani
pulado genéticamente.
En la industria textil, las enzimas se utilizan para tratar
fibras naturales, como la lana, la seda, el algodón y el lino,
y también en fibras sintéticas. Pueden aplicarse en distintas
fases, como el hilado, el teñido y el acabado de los teji
dos. Por ejemplo, para tratar el algodon se utilizan enzimas
pectinasas, que rompen las pectinas de las paredes de las
células del algodón y permiten asi que la fibra quede más
limpia y absorbente.
etOgastado de la tela
de los jeans se logra aplicando
enzimas celulasas, que degradan
fibras de la superficie y dejan al
tejido mas liso y suave.
Ciencia en acción
Algunas de las enzimas que se usan en la industria ali-
menticia son las siguientes:
Lacasa Se la utiliza para romper la lactosa presente
en la leche, y fabricar productos lácteos deslactosados
(que pueden ser consumidos por personas intolerantes
a la lactosa)
Amilasa, amilogucoskasa y gucosa somerasa. Se
Usan en reposteria, para preparar jarabe de glucosa y
fructosa, utilizados en mermeladas de frutas
Pepsina y quimosina. Se usan para acelerar la coagula-
ción de las proteinas de la leche (caseina). y acelerar así
la fabricación de quesos.
poddasa. Blanquea la harina y contribuye, al elaborar
panes, a la formación de una masa blanda.
Amilases, papaina y pepsina. Las amilasas rompen el
almidón y la papaína y la pepsina fragmentan las protei-
evitan asi, en la industria cervecera, que s e entur
nas
bie la cerveza cuando es refrigerada
Pectnasas. Se las utiliza, al preparar vinos, para
degra
dar los glucanos y clarifcar el vino en formación, lo que
favorece Su posterior nltrado. Tambien se usan para de-
gradar las pectina5 y clarincar los jugos de frutas.
En la produCción de queso, se utilizan
enzimas coagulantes como la pepsina
a quimosina.
En grupos, elijan una de las industrias
mencio
nadas en esta página y escriban un texto en el
que describan qué consecuencias les traeria una
ley que prohibiera la utilización de enzimas.
2. En algunas industrias se utilizan enzimas desde
muchos siglos antes de que la humanidad supie-
ra que las enzimas existen. Expliquen cómo es
eso posible.
Ciencia en acción 173
 TALLER DE CIENCIAS_
Qué factores modifican la estructura y
la función de las enzimas?
Primera parte: actividad de la enzima alfa amilasa salival
En la saliva, la enzima alfa amilasa cataliza la reacción a través de la cual se rompe el almidón
(un hidrato de carbono grande) en moléculas de maltosa. Para detectar su actividad, se trabajará
con la prueba del yodo, que tiene color marrón, pero cuando interactúa con el almidón, se vuelve
azul-violceo. En presencia de la enzima, el almidón se rompe y el color violáceo desaparece.

HIPÓTESIS
La temperatura modifica la actividad de la enzima alfa amilasa salival.

PREDICCIÓN
A temperaturas extremas, la actividad de la enzima alfa amilasa salival disminuirá.

MATERIALEs
Un poco de saliva propia fécula de maíz (fuente de almidón) agua (a temperatura am-
biente, casi hirviendo y muy fria). desinfectante con yodo cinco vasos gotero.

PROCEDIMIENTO
1. Numeren los vasos.
2. Coloquen 200 ml de agua en los primeros Cuatro vasos: en el primero y en el segundo
a temperatura ambiente; en el tercero, agua caliente, y en el cuarto, agua muy fría.
3. Agreguen dos cucharadas de fécula de maíz en todos los vasos menos el segundo.
4. Añadan cinco gotas del desinfectante en todos los vasos. La mezcla se volverá violácea.
5. Coloquen un poco de saliva propia en el quinto vaso (que está vacío).
6. Con el gotero, tomen saliva del quinto vaso y agreguen dos gotas en todos los otros
vasos excepto en el primero. Observen qué ocurre inmediatamente y luego de un rato.
7. Completen un cuadro como el siguiente:

Saliva Color luego de agregar Color luego de

Fécula Observaciones
el desinfectante agregar la saliva
Vaso 1 S NO

Vaso 2 NO Si

Vaso 3 Si Si

Vaso 4 Si Si

RESULTADOS
8. Respondan. Qué sucedió con el cambio de color en cada vaso en los vasos en los que
se agregó el desinfectante? Pueden explicar por qué? En qué vaso el color se hizo
marrón más rápidamente luego del agregado de la saliva? Cómo podrian, según lo
estudiado en el capítulo, existir diferencias en los resultados de algunos vasos?

174
Segunda parte: actividad de la catalasa
La catalasa es una enzima que cataliza la reacción de transformación del agua oxigenada en
agua y oxigeno, y está presente, por ejemplo, en las papas. La actividad de la catalasa se puede
evidenciar a partir de la aparición de burbujas, correspondientes a la formación del gas oxigeno.

HIPÓTESIS
Los cambios en la acidez y la temperatura interfieren con el funcionamiento correcto de la
enzima catalasa.

PREDICCIÓN
Cuando la acidez y la temperatura sean extremas, aparecerán menos burbujas.

MATERIALES
Una papa cruda y una hervida, ambas con cáscara agua (a temperatura ambiente, caS
hirviendo y agua muy fria) agua oxigenada vinagre cinco vasos de precipitado pipeta.

PROCEDIMIENTO
1. Pelen las dos papas. Corten tres pedazos de la papa cruda, con una forma más o me-
nos cúbica, y corten un pedazo del mismo tamaño de la papa hervida.
2. Rotulen los vasos de precipitados.
3. Coloquen los cubos provenientes de la papa cruda en los vasos 1 al 3, y en el cuarto
pongan el cubo proveniente de la papa hervida. El quinto vaso quedará sin papa.
4. Coloquen 200 ml de agua a temperatura ambiente en el primer vaso, en el segundo
viertan 100 ml de agua caliente y 100 ml a temperatura ambiente, y 100 ml de vina-
gre (para generar un ambiente ácido); en el tercer vaso agreguen 200 ml de agua fria,
y en los dos ültimos, 200 ml de agua a temperatura ambiente.
5. Con la pipeta añadan 5 ml de agua oxigenada en cada vaso. Realicen este paso en
equipo para que no haya mucho desfasaje entre un vaso y el otro.
6. Presten atención al momento en el que aparecen burbujas en cada vaso, y si hay di
ferencia en la cantidad (esto puede verse en el grosor de la capa de burbujas).
7. Armen un cuadro de registro para volcar las observaciones.

RESULTADOs
8. Respondan. Qué diferencias encontraron entre los distintos vasos? Podrian explicar
por qué? iEn qué vaso aparecieron más rápidamente las burbujas y se produjo más
cantidad? Qué información creen que brinda el último vaso?

ACTIVIDADES
Respondan las preguntas.

a. iEn qué se parecen y en qué se diferencian ambos experimentos?

b. Cómo afecta la temperatura a la actividad enzimática? Y la acidez?

C. Las bajas temperaturas tienen el mismo efecto que las altas temperaturas? Por qué?

175
 Actividades de repaso
el único factor que determina el plegamiento
Estudiode CASO de las proteinas?
La proteina presente en la clara de huevo es la albú-
mina. Esta proteina globular también está presente
7. El siguiente gráfico muestra dos curvas de
en
los seres humanos y tiene una carga negativa. Es actividad enzimática en función de la tempe
una
de las principales proteinas de la sangre y está
involucrada en la regulación de la distribución de ratura: una corresponde a la actividad de una
liquidos en el cuerpo. enzima humana y la otra, a la actividad de una
enzima de una bacteria resistente al calor.

temperatura óptima de temperatura optimade

enzima humana tipica
una bacteria termófila
(resistente al calor)

60,
lemperatura (C)
En los riñones, existen unas estructuras llamadas
a. Cuál es la temperatura óptima aproxima
glomérulos ,que tambien tienen una carga nega da para cada enzima? Por qué?
tiva. La albumina no debe ser eliminada en la orina,
esto solo sucede cuando la persona sutre de una
afección llamada "sindrome nefrótico.
b. Qué se observa a valores mayores o
me
nores de la temperatura óptima para cada
1. Cómo piensan que el cuerpo evita que la albúmi- enzima? Qué sucede con las enzimas por
na forme parte de la orina?
encima del valor óptimo?
2. Investiguen qué ocurre con las cargas eléctricas de
La enzima humana podria funcionar en las
los glomérulos en el sindrome nefrótico.
bacterias termófilas? Por qué? Y al revés?
3. Qué tipos de aminoácidos posee la albúmina?
d. Qué otros factores podrian afectar la acti-
4. 2Qué estudio le realizarian a una persona de
vidad enzimática en ambos casos?
la cual se sospecha que puede tener sindrome
nefrótico?
8. Redacten dos párrafos breves en la carpe-
5. Expliquen de forma oral. ta en los que expliquen lo que observan en
a. Por qué la función de las proteinas se rela- cada figura.

ciona con su forma.

b. Por qué la función de las proteinas se pue
de modificar con el calor.
Por qué las reacciones en nuestro cuerpo
OCurren de forma muy veloz.
d. Por gue las proteinas tienen una secuencia.
e. En qué se diferencia la estructura primaria
de las proteinas del resto de los niveles (se
Cundaria, terciaria y cuaternaria).

6. Los priones tienen la misma secuencia de

aminoácidos, pero pueden tener dos confor
maciones distintas. /Por qué esta circunstan
cia pone en evidencia que la secuencia no es

|176
9. Decidan si los siguientes enunciados son V
10. Luego de leer el capitulo, hagan una lis-
(verdaderos) o F (falsos). Expliquen su
elec ta con los conceptos que aprendieron,
ción en la carpeta.
relacionados con las proteinas. /Pue-
a. Todas las proteinas están formadas por los
den definir esos conceptos sin releer
mismos tpos de aminoacidos.
las paginas anteriores?
Todas las proteinas tienen la misma se-
cuencia de aminoácidos. 11. Los esquemas, gráficos e ilustraciones
del capitulo los ayudaron a comprender
C. La secuencia de las proteinas es
indepen-
diente de la información genética. los temas? 2En qué casos los ayudaron,
d. En la sintesis de proteinas, participan otras y en cuáles no?
macromoléculas.
12. Hubo algún tema que no entendieran
e. La secuenscia del ADN no està en lengua- o que les resultara muy dificil de com-
je" de aminoácidos.
prender?Quéestrategia que po-
creen

drian implementar para entender mejor

ese tema?

RED CONCEPTUAL

Globularesen se clasifican formados

por
Conformación LAs PROTEINAS on Polimeros
Seguns se unen por
Fibrosas tienen que en
se relacionan una total on
con la Union peptidica

Conjugadas Forma Veinte

en cadenas
Composición determinada que forman
en
por No polares

Polares
Estructura Estructura
Estructura
terciaria
Estructura
secundaria primaria

Soporte
se rompen se rompe
por
Transporte que establece
la
Movimiento
Hidrólisis
Función pierde su
Secuencia de
Recepción y aminoácidos
transmisión
de señales
que depende
Catálisis de la

realizada por

Secuencia de

177