UNIVERSIDAD NACIONAL DE LUJAN

BIOINGENIERÍA

APLICACIONES DE LA
TECNOLOGÍA ENZIMÁTICA
EN ALIMENTOS

2023
Procesos enzimáticos en la industria alimentaria

• Procesamiento del almidón y otros sacáridos

• Procesamiento de frutas y vegetales

• Hidrólisis y modificación funcional de proteínas

alimentarias
• Enzimas en panificación

• Procesos enzimáticos en la industria láctea

• Industria de la cerveza

2
PROCESAMIENTO ALMIDÓN Y SACÁRIDOS

Almidón
hidrólisis

Dextrinas
Maltosa
Glucosa Fructosa
PARAMETROS
• % Sólidos
• % de Glucosa
• DE (Equivalente de dextrosa): Masa de glucosa requerida para
3 reducir la misma cantidad de solución de Fehling que 100 g (masa seca)
 Hidrólisis del almidón
Tecnologías para la obtención de jarabes

Licuación Sacarificación DE
Evolución

Acido Acido 60
Acido Enzima 95
Enzima Enzima 98

4
 ALMIDÓN 32-35% (sólidos)

 ácido
LICUACIÓN 5-15 DE
Enzima ( amilasa)

SACARIFICACIÓN 98 DE
Enzima (glucoamilasa)
96-97 % glucosa

Carbón activado FILTRACIÓN

Resinas iónicas PURIFICACIÓN

EVAPORACIÓN 70% (sólidos)

5
Licuación

Almidón Dextrinas DE 10-15

Dos etapas :
1) Gelatinización
2) Dextrinización

• Hidrolísis Acida
HCl, pH  2 , hasta 140° C

6
• Hidrolísis Enzimática: α-amilasa (acción endo,  1-4)

Origen Temp (°C) pH Ca+2 (ppm)

B. subtilis 85-90 6-7 200- 400
B. licheniformis 90-105 6-7 100- 200
(mejora con enzima más termoestable y con menor requerimiento de Ca)

Variables Objetivos
% sólidos Hidrólisis eficiente
pH Mínimo costo enzima
[Ca] Procesamiento siguiente
Tiempo
Temperatura

7
Procesos
industriales
de
licuación

8
 Sacarificación

DE 10-15 DE 97-98
(Glucosa 96-97%)

Enzimas
 Glucoamilasa. Tradicional (Acción exo,  1-4,1-3 y 1-6)
60°C, pH 4.2 - 4.5, 24-96 horas, 30% sólidos
 Pululanasa. (Acción endo,  1-6)

9
Objetivos del proceso de obtención de jarabes de glucosa

Maximizar :
 % Glucosa
 % Sólidos

Minimizar :
 Tiempos de reacción
 Ca
 Enzima

10
 Eficiencia del proceso en función de la [glucoamilasa]

11
Eficiencia del proceso en función de la [glucoamilasa + pululanasa]

12
Eficiencia del proceso en función de la [sustrato (almidón)] y las
enzimas usadas

13
Comparación de procesos con glucoamilasa y de glucoamilasa +
pululanasa

Aumento de la eficiencia del proceso por el uso combinado

de glucoamilasa + pululanasa

Glucoamilasa Glucoamilasa
+ Pululanasa
Almidón (%) 30-35 38

Tiempo (hr) 72-96 30-48

Dextrosa (%) 96 97
14
 JARABE DE GLUCOSA 96% Glucosa

Carbón activado PURIFICACIÓN

Resinas iónicas

EVAPORACIÓN 40-45 %

AJUSTE MEDIO 55-60°C pH= 7.5-7.8

Mg > 12 ppm

Glucosa isomerasa COLUMNA (Glu Fru)

Carbón activado
PURIFICACIÓN
Resinas iónicas

EVAPORACIÓN 78-80 %

15 JARABE DE ALTA FRUCTOSA

 Jarabes de fructosa

Fructosa 42-45% Fructosa 89-90%

Columna catiónica(Ca)

Jarabes comerciales
42 55
Fructosa 42 55
Glucosa 52 41
Dextrinas 6 4

16
Jarabes de composición programada

ENZIMA Glucoamilasa Glucoamilasa B-amilasa Glucoamilasa

Pululanasa α-amilasa Pululanasa Glucosa iso.

DE 96-98 56-68 40-44 98

% Glucosa 95-97 22-35 5 52
% Maltosa 1-2 40-45 80 -
% Maltotriosa - - 10 -
% Fructosa - - - 42

17
Procesamiento de azúcar de caña

Eliminación de almidón
Almidón interfiere en la cristalización de sacarosa.
Se elimina la interferencia con su hidrolisis a dextrinas
mediante α-amilasa termoestable

 en evaporadores inactivación de enzimas

+ -amilasa termoestable
dextrinas

18
 Eliminación de dextrano

caña cortada dextrano

Leuconostoc sp
+ dextranasa

productos de hidrólisis

dextrano: polímero lineal ( 1-6) de glucosa.

Aumenta la viscosidad del jugo y ocasiona pérdida de
rendimiento en evaporación y cristalización

19
Procesamiento de azúcar de remolacha
La rafinosa presente en la remolacha causa
una pérdida del rendimiento de sacarosa

3000 tn  600 tn sacarosa

4-5 tn rafinosa
- Interfiere cristalización
- Disminuye rendimiento

rafinosa = galactosa - glucosa - fructosa

 1-6

-galactosidasa

galactosa + sacarosa
20
 Procesamiento enzimático de frutas y vegetales

Aplicación en la industria de obtención de jugos y

derivados de frutas y otros vegetales

21
Estructura de célula vegetal

L
PARED SECUNDARIA I
G
Hemi y Celulosas, Pectina N
PARED PRIMARIA
I
Pectina N
LAMINA MEDIA
22 A
Estadios en la degradación enzimática de la pared celular

Efecto tecnológico Cambio en la pared Enzima activa

Ablandamiento Degradación limitada de pectina Pectinasas

Maceración Degradación limitada Pectinasas

de la lámina media
Tejido organizado
suspensión de células

Desintegración Solubilización de pectinas Pectinasas

• liberación de jugo y hemicelulosas,
• estabilización de Fragmentación de la Hemicelulasas
nube pared celular

Solubilización de todos
Licuación los polisácaridos de la Celulasas
pared celular

Sacarificación Exocarbohidrasas
23 Glicosidasas
Diagrama de flujo procesamiento de frutas y vegetales

FRUTA / HORTALIZA
TRATAMIENTO
Acondicionamiento ENZIMÁTICO

Escaldado Prensado Decantado Tamizado

Cortado – Triturado- Exprimido

JUGO
MACERADO TURBIO PURÉ

Calentamiento
Acondicionamiento: Lavado, Selección,
24 Despuntado, Descarozado, Pelado
 JUGO TURBIO

TRATAMIENTO ENZIMÁTICO CALENTAMIENTO FLASH

Precipitación de JUGO TURBIO

sólidos ESTABLE

Filtración

JUGO CLARO
ESTABLE
25
Aplicación de enzimas en el procesamiento de vegetales y jugos
Etapa de extracción
1. Aumento del rendimiento
2. Mejoramiento del color y sabor
3. Maximizar por licuación aprovechamiento de materia
prima
4. Degradación de polisacáridos insolubles
5. Obtención de productos especiales

Etapa de filtración
1. Mejora de la filtrabilidad
2. Aumento de la duración de placas filtrantes
3. Reducción de la cantidad de coadyuvantes

26
Etapa de clarificación
Efectos sobre el rendimiento

Pulpa de manzana

Tratamiento Rendimiento (jugo)

1) Control 82-84%

2) Maceración 85-87%
(Pectinasa + Hemicelulasa)

3) Licuación 95-97%
(Pectinasa + Hemicelulasa + Celulasa)
27
 Efectos sobre la viscosidad

Pulpa de manzana

a) Control c) + Celulasa
28
b) + Pectinasa d) + Pectinasa + Celulasa
Efectos sobre la filtración

Sustrato: Vino
Enzimas: Glucanex

La hemicelulasa agregada impide el taponamiento del filtro y

el aumento de la presión permitiendo proseguir la filtración
29
 Clarificación: Jugos claros y turbios

Jugo de manzana turbio Jugo de naranja turbio

Tratamiento con pectinasas Tratamiento térmico

Desestabilización de la nube Inactivación de la

metilpectinesterasa

Precipitación

Jugo de naranja turbio

Jugo de manzana claro
(estable)

30
Clarificación: Jugo de manzana
Objetivos:
•Eliminar turbidez del jugo natural
•Evitar gelificación del jugo concentrado

Proceso:
Agrega pectinasas diluídas en agua o jugo. Luego se observa una
caída en la viscosidad acompañada de floculación (agrega
coadyuvantes)

Otros tratamientos enzimáticos:

-amilasa: elimina turbidez por almidón (manzanas inmaduras)
arabinasa: elimina turbidez por arabanos

31
Turbidez
Complejos proteína-carbohidratos con carga (-) al pH = 3.5 del jugo.
Proteínas carga (+). Pectinas carga (-) (coloide protector)

Mecanismo de la clarificación (2 etapas)

Enzima más común: Mezcla de PE, endo PG y endopectinliasa.

1) Enzimática: Ruptura de pectinas por acción combinada de PE y endo

PG ó endopectinliasa

2) No enzimática: Neutralización entre carga (+) de proteínas y carga (-)

32
de pectinas. Precipitación se ayuda con coadyuvantes.
 Estabilización: Jugo de naranja
Turbiedad:
Partículas heterogéneas entre 0.5 - 10 u

Composición física:
Fragmentos de pared celular, gotitas de aceite, cromatoforos y
cristales de hesperidina (en algunas variedades)
Constituyen 0.3% de los sólidos del jugo

Composición química:
Lípidos 25%
Proteínas 34%
Pectinas 32%
Hemicelulosa 2%
Celulosa 1.5%
33
Mecanismo de desestabilización y clarificación del jugo de naranja
PECTINA
Pectinesterasa (PE) endógena

PECTINA POCO ESTERIFICADA (14% o menos)

Ca+2

PECTATOS INSOLUBLES
(precipitan arrastrando otros componentes)

Estabilización: Inactivación térmica de PE

34
  Naringinasa (Modificación enzimática del flavor)
La Naringina: es un glicósido flavonoide de sabor amargo en frutos
citrícos, en especial pomelos. El tratamiento con la enzima
Naringinasa disminuye /elimina el sabor amargo conservando las
propiedades nutracéuticas de la flavonona Naringenina
Naringina Prunina
Naringenina
amargo menos amargo
no amargo

Naringina Prunina Naringenina

35 amargo menos amargo no amargo
 Infusión enzimática: Pelado de cítricos

Flavedo
Endocarpo

Albedo

Enzimas: Pectinasas + Hemicelulasas

La infusión enzimática es una técnica que puede usarse para el

pelado de cítricos con mínima intervención, en especial, naranjas
36
 Naranja, Pomelo

Lavado

Cámara de Vacío (3-4 min)

Baño con Enzimas (P= 1atm)

Túnel de Incubación (25 min)

Pelado Manual

Baño caliente (60°C) Inactivación enzimas

Lavado, Envasado Almacenado  18 días
(agua clorada) (bandejas 3-12 unid). (refrigeración 2- 5°C)
37
 Hidrólisis y modificación funcional de proteínas
alimentarias

38
Esquema de la modificación molecular de las proteínas alimentarias

• Hidrólisis
• Cross-linking
• Oxidación /Reducción

Ejemplo en panificación
Hidrólisis: Proteasas
Oxidación: Lipooxigenasa,
glucosa oxidasa
Reducción: Cisteína
39
Hidrólisis
Proteasas:
a) Grado de Hidrólisis medio: Hidrolizados proteicos
(utilizados como ingredientes)
b) Grado de Hidrólisis bajo: Modificación funcional
(Aplicaciones: coagulación de la leche, tiernizado de carnes,
panificación, modificación prop. funcionales de aislados
proteicos)
Cross linking:
Lipooxigenasa y otras oxidasas
Formación de puentes -S-S- (Revierte a -SH con reductores)
(Aplicaciones: panificación)
Transglutaminasa
Formación de puentes -CONH-
( Aplicaciones: panificación, carnes reconstituídas, proteínas funcionales)
40
 Factores que afectan la hidrolísis enzimática de las
proteínas

1) Especificidad de la enzima
2) Grado de desnaturalización
3) Concentraciones de E y S
4) pH
5) Temperatura
6) Fuerza iónica
7) Sustancias inhibidoras
41
 Hidrolizados proteicos
Obtención: Proteolísis de proteínas vegetales (soja) ó
animales (pescado, sangre)
Caracterización: Grado de Hidrólisis (GH), Solubilidad (agua,
TCA), longitud promedio de péptidos
Grado de Hidrólisis: % de enlaces pépticos hidrolizados

Problema de péptidos amargos: Péptidos de corta y

mediana longitud con alto contenido de aminoácidos
hidrofóbicos (abundantes en proteínas de alimentos) GH  4-
12%.
Prevención de formación: Formas principales:
- Modificando GH
- Cambio de proteasa
- Cambio de proteína sustrato
42
 Problema de péptidos amargos

Origen:
Péptidos de corta y mediana longitud con alto contenido
de aa hidrofóbicos, GH  4-12%

Aminoácidos hidrofóbicos:
Valina, Leucina, Isoleucina, Fenilalanina, Tirosina,
Triptófano, Prolina,, Hidroxiprolina

% AA hidrofóbicos en proteínas alimentarias:

-caseína (35%), globulinas soja (28%), gliadinas (38%)
Proteína promedio  20%

43
Soluciones para el problema de péptidos amargos
• Evitar formación: Selección adecuada de sustratos,
proteasas, grado de hidrolisis y demás condiciones de
reacción
• Enmascaramiento: cambian el sabor. Ej: Ac. Glutámico,
Polifosfatos, Glicina
• Eliminación: Solventes orgánicos (n-butanol).
Desventaja: mayor costo por eliminación del solvente.
• Combinación Endoproteasa / Aminopeptidasa
El sabor amargo se ve potenciado por los aa unidos a los
extremos de los péptidos, allí actúa la aminopeptidasa.
• Reacción de la plasteína (tranpeptidización). Método
utilizado por japoneses, a partir de una proteína se
44 obtiene otro polipéptido.
 Modificación del grado de Modificación del grado de
hidrólisis en función del hidrólisis en función del
tiempo y diferentes proteasas tiempo y diferentes sustratos

sustrato: caseína enzima: alcalasa

45 Condiciones: S = 8%, E/S = 12 AU/Kg, pH = 8, T = 50°C

Acción de endo proteasa con aminopeptidasa
1°) Acción endoproteasa

2°) Acción aminopeptidasa

46
Modificación de las propiedades funcionales de las proteínas

Propiedades funcionales: Capacidad emulsificante,

Capacidad de formación de espuma, Capacidad gelificante,
Solubilidad, Absorción y Retención de agua, Viscosidad.

Modificación de un aislado proteico de soja

Enzima: Alcalasa GH = 3%

Propiedad funcional Control +Enzima

Solubilidad pH= 4.5 (%) 5 42

Capacidad emulsificante 100 280

(ml aceite/ mg proteína)

Capacidad espumante 20 200

47
(expansión de volumen)
 SUSTRATO Tamaño de partícula,
viscosidad, composición
(%S), solvente

Molienda,
AGUA PRETRATAMIENTO
desintegración,
solubilización
Diseño del
ENZIMA
TRATAMIENTO ENZIMÁTICO reactor, Cinética.
(elección)
T, pH, E y S

INACTIVACIÓN Ajuste T o pH

PURIFICACIÓN

48 PRODUCTO FINAL
Hidrolizado de proteína de soja

Proteína 8 %
T = 50-55°C
pH = 8
Incubación
E = Alcalasa

Acidificación pH = 4 Ac. orgánicos

Precipitado HIDROLIZADO GH = 10
(Proteínas y Polisácaridos) Alta solubilidad y poco sabor amargo

49
Hidrolizado de proteína de pescado
Pescado desmenuzado + agua (10%)
T = 70°C
pH = 7
Incubación E = Papaína 0,05% bs

Calentamiento (T = 100°C)

Precipitado e insolubles
(huesos) HIDROLIZADO
Soluble ( 80% aa y péptidos
solubles en TCA )

50 CONCENTRADO Y SECADO SPRAY

 Reacción de la plasteína
Proteína nativa

Extracción y desnaturalización

Proteína aislada +
impurezas unidas

DEGRADACION Proteasa
Hidrolizado +
impurezas

Remoción impurezas
RESINTESIS
Hidrolizado
 Plasteína
Proteasa
51
Esteres de a.a.
 Enzimas en panificación

52
 Enzimas en panificación

Tres principales propósitos del agregado de

enzimas en la industria panadera

• Mejor manejo de la masa

• Mejor calidad de producto (mayor volumen, mejor

estructura de la miga, etc.)
• Mayor vida útil

53
 Principales enzimas en panificación y sus sustratos

Amilasas Proteasas Hemicelulasas Lipasas

Oxidasas

AZUCARES PROPIEDADES FUNCIONALES

54
 Harina + Agua + (Ingredientes) + (Levadura)

Mezclado

Proceso general
de los productos Amasado

panificados y los Acción

posibles sitios de Fermentación enzimática

acción enzimática

Horneado

55
Propiedades reológicas de la masa

Amasado Resistencia Formación de

(tolerancia, Extensibilidad la miga
tiempo) (gelatinización)

56
Parámetros de calidad de productos terminados

• Volumen

• Sabor

• Propiedades de la miga
- Grano
- Textura
- Compresibilidad

• Color de la corteza y tostado

57
Amilasas en harinas
α-amilasa endógena
Granos no germinados: ausente
Granos germinados: abundante

β-amilasa endógena
Granos germinados y no germinados: igual nivel (medio)

α-amilasa es necesaria para producir azucares y

dextrinas, β-amilasa solo es insuficiente

Determinación de niveles de α-amilasa

Métod SKB, Falling number, Poder gasificante
Suplementación de harinas con α-amilasa comercial
58
Origen hongos ó bacterias
 Amilasas en cereales

Cebada Trigo
-amilasa (U)
No germinado 28 23
Germinado 28 32

 -amilasa (U)
No germinado 0.04 0.04
Germinado 54 201

La β-amilasa tiene un bajo nivel e igual en granos germinados y

no germinados. La α-amilasa está casi ausente en granos no
germinados pero aumenta muchísimo en la germinación
59
 Determinación de la actividad de -amilasa

 Unidades SKB: Punto final con I2

 Falling Number: Caída de la viscosidad
 Poder gasificante: Generación CO2 con levadura

Dosaje e inactivación de -amilasas exógenas

Producto Unidades/g x100 Kg Harina Inactivación °C

Hongo 500 – 20000 25000 - 150000 65

Bacteria 50 - 5000 Máx. 1000 80
Malta 40 - 80 8000 - 15000 70
60
Efectos del agregado de -amilasa

1) Formación de azúcar
 Mejor fermentación
 Mejor sabor
 Color de corteza
 Calidad del tostado
2) Propiedades funcionales de la masa y el pan
 Reología de la masa
Volumen
 Calidad del pan Grano
Textura

3) Retardo del envejecimiento

61
 -amilasa Unid. Volumen Grano Textura Dextrina
SKB x 700 g (ml) % miga

- - 2400 80 80 1.5

Hongo 140 2790 90 90 1.9

Hongo 560 2900 85 85 2.1

Bacteria 7 2600 90 90 2.8

Bacteria 35 2600 90 80 5.7
Bacteria 140 2640 75 60 10.6

Diferencia entre enzimas de hongos y bacterias

62
Retardo de envejecimiento

63
Proteasas en harinas

Normal
Actividad proteolítica en harinas

Excesiva

Efectos del agregado de proteasas

• Acción sobre las propiedades viscosas y elásticas de la
masa. Reducción de los tiempos de amasado
• Elasticidad y textura del gluten

• Incremento del volumen del pan

64
Otras enzimas en usadas en panificación
Hemicelulasas
• Hidrólisis de pentosanos con liberación de agua
• Eliminación de fibras que interfieren con el gluten
(panificación con harinas integrales)
Lipasas
• Modifican interacción de lípidos con gluten y almidón
• Producción sustancias tipo emulsificante.
Lipooxigenasa
• Modifica reología de la masa (formación -S-S-).
• Blanqueador de la harina.
Glucosa oxidasa
• Interviene en formulaciones de reemplazo del bromato.
Transglutaminasa
65
• Actúa sobre propiedades funcionales de la masa.
Hemicelulasas
• Eliminación de fibras que interfieren con el gluten
• Hidrólisis de pentosanos con liberación de agua

Ejemplo: Uso en la elaboración de pan integral

66
Oxidasas

+ bromato +amilasa + glucosa-oxidasa

67
 Procesos enzimáticos en la industria láctea

68
 Industria lactéa

Principales aplicaciones:

 Coagulación de la leche
 Desarrollo de flavors
 Preservación
 Procesamiento de lactosa
 Indicador biológico

69
Enzimas en leche en industria láctea
Enzima Origen Proceso
Renina y otras Cuajo Coagulación de la leche
Proteasas / Lipasas Endógeno, Cuajo, Maduración del queso
Starters
Proteasas /Lipasas Comercial Queso modificado
enzimáticamente (EMC)
Lipasas Pregástricas Cuajo Maduración/sabor queso
Fosfatasa alcalina Endógeno Indicador tratamiento térmico

Lactoperoxidasa Endógeno/Comercial Antimicrobiano en leche

Lisozima Comercial Antimicrobiano en queso

Lactasa Comercial Procesamiento del suero
Transglutaminasa Comercial Modificación funcional
 Leche
Composición
Agua: 87.0
Sólidos totales: 13.0
Lípidos: 4.0
Proteínas: 3.4 (80% caseína)
Lactosa: 4.8
Minerales: 0.8
Fase grasa: Glóbulos 0.1-20 um
Fase dispersa: Micelas de caseína (0.04-0.4 um)
s1, s2, ,  y 
Rol de caseína en estabilización

71
 Etapas en la elaboración del queso
1) Coagulación de la leche
2) Deshidratación parcial de la cuajada
3) Maduración de la cuajada

Acción enzimática en 1 y 3

Formas de coagulación
1) Enzimática por proteolísis limitada.
2) Precipitación isoeléctrica pH = 4.6
(ácido láctico producido “in situ” ó ácido agregado)
3) Acidificación con calentamiento
72
 Maduración enzimática del queso

• GLICOLISIS
• LIPOLISIS
• PROTEOLISIS

Origen de las enzimas

• Enzimas del cuajo: Renina ó enzimas sustitutas y
otras (lipasas)
• Enzimas indígenas de la leche
• Enzimas provenientes de starters lácticos
• Enzimas provenientes de starters secundarios
• Enzimas de otros microorganismos
73
 Maduración acelerada de quesos

Motivación económica

Estrategias:
• Aumento de la temperatura
• Agregado de enzimas exógenas
• Agregado de starters modificados

Problema del agregado de enzimas exógenas:

• No actúen en etapa de coagulación
• Sobrevivan al proceso de coagulación
• Se distribuyan uniformemente en la cuajada
74
Provisión de enzimas mediante liposomas

Proteasas u otras enzimas

comerciales que se deseen
agregar para modificar o
acelerar la maduración del
queso deben sobrevivir a la
coagulación y ser retenidas
en la cuajada.
Una técnica propuesta es la
encapsulación de las
enzimas 75
Queso modificado enzimáticamente (EMC)
El queso modificado enzimáticamente (Enzyme Modified Cheese)
es una pasta obtenida mediante una maduración enzimática
acelerada a partir de una base de cuajada/queso. Como no interesa
mantener una horma determinada las enzimas se pueden agregar y
mezclar directamente con la cuajada

• Obtención:
Incubación de queso + enzimas (lipasas, proteasas)

• Aplicaciones:
- Saborizante (“flavor enhancer”)
- Ingrediente (reemplazo de queso)
76
Enzimas antimicrobianas - Pasteurización en frio
Lactoperoxidasa (EC 1.11.1.7)
H2O2 + SCN–  SCNO– + H2O
Efecto antimicrobiano:
SCNO– + RSH  RS-SCN + HO–
RS-SCN + H20  RS-OH + H+ + SCNO–

Inactiva enzimas que requieren SH libre en m.o. y se regenera ion SCNO–

Hemoproteína, pH ópt.  8, +/- termoestable, Origen: Leche bovina ( 30 mg/l)

Sistema Lactoperoxidasa (LP) = LPO + H2O2 + SCN–

LPO = 10- 25 ppm Endógena o agregada
H2O2 = 10 - 15 ppm Generada por enzimas endo/exógenas o agregada
SCN– = 10 - 25 ppm Endógeno o agregado
Aplicaciones: Conservación de la leche y otros productos 77
 Procesos enzimáticos en la industria cervecera

78
Cerveza
Tres grandes procesos bioquímicos:
 Malteado
 Sacarificación
 Fermentación

Otros procesos:
Molienda, Ciclos de calentamiento y enfriamiento, Filtración,
Envasado
PARAMETROS:
Extracto (%), Etanol (%), Flavor, Aspecto, Capacidad
Espumante
79
 MALTEADO

CEREALES

SACARIFICACION

LUPULO
FERMENTACION

Maduración
80
Envasado
 Malteado
 Germinación de la cebada
 Producción y Activación de enzimas:  y  amilasas, proteasas,
glucanasas
 Degradación y cambios estructurales en la pared celular y
endosperma celular
 Gelatinización parcial del almidón

Sacarificación
 Degradación del almidón: glucosa, maltosa, dextrinas
 Proteínas  Polipéptidos (endopeptidasas)
 Aminoácidos (carboxipeptidasa)
 Degradación de glucanos

Fermentación
 Azúcares  CO2 + etanol
81
Oportunidades de aplicación de enzimas

1) Uso de otros cereales

Más alta temperatura de gelatinización del almidón de
maíz y arroz (70-80°C) requiere -amilasas termoestables
para disminuir su viscosidad

2) Obtención de cervezas “light”

Agregado de glucoamilasa hidroliza totalmente las
dextrinas
Fermentación Dilución
+ azúcares  +etanol  - extracto, - etanol
(cerveza “light”)
82
 3) Ayuda de filtración
Antes y después de sacarificación. Agregado de
-glucanasas hidrolizan (1-3) y (1-4) glucanos

4) Prevención de turbidez post-envasado

Agregado de papaína, degrada polipéptidos y evita
la reacción:
Polipéptidos + polifenoles  Turbidez
tiempo de
almacenado

Aplicación de glucosaoxidasa junto a catalasa para

inhibir turbiedad por desarrollo de levaduras.
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