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HUEHUETENANGO
Bioquímica
Lic. Erick Josué Méndez
Tercer ciclo
Sección: A
Grupo No. 3
María Celeste Mendoza Lemus 6200-19-335
Kely Ninely Sales López 6200-19-691
Gabriel Sarai Vásquez calel 6200-19-308
Osvaldo Rene País Lucas 6200-17-535
Huehuetenango
23 de marzo del 202
I. Resuelva la siguiente guía de estudio en con respectivo equipo (grupo) de
laboratorio.
1. ¿Qué son enzimas?
Son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de reacciones químicas.
2. ¿Cómo se clasifican las enzimas?
Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas
3. ¿Qué nombre recibe la diferencia entre la energía de los reactivos y la del estado de
transición?
Energía de activación
4. ¿Qué nombre recibe el centro activo que las enzimas y muchas clases de proteínas
interactúan con la molécula de ligando?
Sustrato
5. ¿Qué importante misión tienen el resto de los aminoácidos de la cadena
polipeptidica de la enzima, los que no forman parte del centro activo?
Crean la reacción llamada catálisis
6. ¿En qué consiste el método experimental para conocer la actividad catalítica de las
enzimas desarrolladas por Leonor Michaelis y Maud Menten?
Analiza cómo cambia la velocidad de las reacciones catalizadas enzimáticamente en
función de algunos parámetros experimentales como la concentración del sustrato o de la
propia enzima lo que también se le conoce como cinética enzimática.
7. Mencione algunas de las propiedades más relevantes de las enzimas.
PH
Temperatura
Cofactores
8. ¿Qué nombre reciben las moléculas que pueden inhibir la acción catalítica de una
enzima y cómo llevan a cabo?
Inhibidores enzimáticos, estas son moléculas que se unen a la enzima y disminuyen sus
actividades
9. Algunas enzimas tienen distinta estructura molecular, aunque su función biológica
se la misma. ¿Qué nombre reciben estas enzimas?
Son las Enzimas Reguladoras
10. ¿Qué se estudia en la cinética enzimática?
Estudia la velocidad y las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas, dando
así un detalle de su estudio catalítico.
11. ¿Qué define la unidad enzimática?
Cataliza la conversión de 1µmol de sustrato en un minuto
12.Explique cuáles son los principales factores que afectan a la actividad enzimática.
Concentración de sustrato
Temperatura
Concentración del producto
Activadores enzimáticos
Inhibidores enzimáticos
13. ¿Qué es un inhibidor y de cuántos tipos puede ser la acción que realizan?
Los inhibidores son sustancias que reducen de manera dramática la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas al interactuar con ellas, al grado de ser capaces de
detener por completo la reacción
Hay dos tipos: reversible e irreversible.
Los inhibidores irreversibles son aquellos que se unen covalentemente a la enzima
en alguna región que bloquea o interfiere por completo con su actividad catalítica.
Los inhibidores reversibles son de dos tipos: competitivos, no competitivos y
acompetitivos. No se unen de manera covalente a la enzima, pero si interfieren con
su actividad.
14. Diferencia entre cofactor y coenzima: Por lo tanto, podemos decir que, cofactores son
la parte no proteica de las holoenzimas, mientras que las coenzimas solamente serán
aquellos cofactores que son moléculas orgánicas y que se unen de forma temporal al
apoenzima.
15. ¿Cómo se define la velocidad de un proceso enzimático? ¿Qué efecto tiene sobre
ella la cantidad de sustrato presente en el medio de reacción?
El centro activo del enzima es el lugar donde se localizan los grupos funcionales de las
cadenas laterales de los aminoácidos que realizan la acción catalítica.
18. En los enzimas alostéricos, ¿es lo mismo el centro activo que el centro alostérico?
Los enzimas alostéricos, a diferencia de lo que ocurre con los demás enzimas, poseen más
de un centro de actividad: el centro activo y el centro alostérico o centro regulador; ambos
centros son diferentes y realizan funciones distintas. El centro activo de un enzima
alostérico es, al igual que en cualquier otro enzima, la zona de la superficie del enzima por
donde este se une al sustrato. En este centro es donde se produce la acción catalítica. El
centro alostérico o centro regulador es una zona del enzima alostérico, diferente del centro
activo, por donde estos enzimas se unen de forma no covalente a unas moléculas
denominadas moduladores o efectores.
19. Cita tres propiedades por las que podamos considerar a los enzimas como
catalizadores. ¿Qué es el centro activo?
Solución: Los enzimas son biocatalizadores que: Aceleran reacciones que sin su presencia
no se desarrollarían o lo harían a velocidades incompatibles para la vida. Actúan a bajas
concentraciones, ya que no se alteran en el transcurso de la reacción. Su acción es
específica, ya que un determinado enzima tan solo cataliza un tipo de transformación
(especificidad de acción) de un determinado tipo de sustrato (especificidad de sustrato). El
centro activo del enzima es el lugar donde se localizan los grupos funcionales de las
cadenas laterales de los aminoácidos que realizan la acción catalítica.
20. Diferencias entre inhibición competitiva y no competitiva.
Solo atendiendo a los grupos químicos que transfieren, podemos dividir las coenzimas en
tres grupos: Coenzimas que intervienen en reacciones de transferencia de grupos fosfato.
Estas coenzimas son importantes por la gran cantidad de energía que acumulan en los
enlaces que unen a las moléculas de fosfato. Esta energía se libera cuando estos enlaces se
rompen. Por lo tanto, actúan transfiriendo energía de unos procesos a otros. Estas
coenzimas son ribonucleótidos, entre los cuales destacan, principalmente, los adenosín
fosfatos: adenosín monofosfato: AMP = Adenina-ribosa-P adenosín monofosfato: ADP =
Adenina-ribosa-P-P adenosín monofosfato: ATP = Adenina-ribosa-P-P-P Coenzimas que
intervienen en las reacciones de óxido-reducción, transfiriendo hidrógenos (electrones) de
unos sustratos a otros. Muchos de ellos son mono o dinucleótidos que en ocasiones tienen
bases especiales. Aquí se incluyen: Piridín nucleótidos: Son dinucleótidos, formados por el
ribonucleótido de la adenina y un nucleótido de la nicotinamida. Comprende: NAD
(nicotinamida-adenina-dinucleótido) : Nicotinamida-ribosa-P-P-ribosa-adenina. NADP
(nicotinamida-adenina-dinucleótido-fosfato) Nicotinamida-ribosa-P-P-ribosa(P)-adenina
Flavín nucleótidos: Son mono o dinucleótidos que contienen como base riboflavina. Aquí
se incluyen: FMN (flavín mononucleótido): Riboflavina-P FAD (flavín adenina
dinucleótido): Riboflavina-P-P-ribosa-adenina Coenzimas que intervienen en la
transferencia de otros grupos químicos. Aquí se incluyen, entre otros: La coenzima A, que
interviene en la transferencia de grupos acetil de unos sustratos a otros. Fosfato de
piridoxal, que transfiere grupos amino.
22. Explica qué es un catalizador y por qué es necesaria su existencia para que las
células desarrollen su actividad.
Solución: Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química hasta hacerla
instantánea o casi instantánea. Las células desarrollan su actividad por medio de una serie
de reacciones químicas orgánicas. Si estas reacciones se produjeran sin catalizador, serían
tan lentas que prácticamente no se llevarían a cabo. Los catalizadores aceleran las
reacciones químicas al disminuir la energía de activación, necesaria para que las moléculas
reaccionantes pasen al estado de transición que, posteriormente, dará lugar a la formación
del producto.
Solución: Las principales características que presentan los enzimas alostéricos son las
siguientes: Están formados, generalmente, por más de una cadena polipeptídica
(subunidad); por tanto, tienen estructura cuaternaria. Poseen varios centros reguladores
denominados centros alostéricos. En ellos se pueden fijar moduladores, que pueden ser
positivos o activadores y negativos o inhibidores. Estos enzimas presentan dos
conformaciones diferentes estables e interconvertibles, una, activa, llamada forma R o
relajada, que tiene gran afinidad por el sustrato, y la otra inactiva, llamada forma T o tensa,
que tiene baja afinidad por el sustrato. El paso de una conformación a otra se produce al
fijarse en el centro regulador un modulador. El paso de la forma T (inactiva) a la forma R
(activa) se produce al fijarse al centro regulador un modulador positivo o activador
alostérico. El paso de la forma R a la forma T se produce al fijarse al centro regulador un
modulador negativo o inhibidor alostérico. Presentan efecto cooperativo entre las
subunidades que las forman; es decir que la activación o inhibición de una de ellas produce
el mismo efecto en todas las demás. La cinética de los enzimas alostéricos es diferente de la
de los demás enzimas. En los enzimas alostéricos, la gráfica de la velocidad de la reacción
en función de la concentración del sustrato es una curva sigmoidea, mientras que en el resto
de las enzimas es hiperbólica.
Temperatura Óptima
26: El centro activo de una enzima suele estar situado en el comienzo N-terminal de la
secuencia proteínica PORQUE su misión principal es unirse al sustrato
covalentemente a traces del grupo amino libre de la enzima.
27: Según la teoría del ajuste inducido de Koshland las moléculas de enzima y sustrato
no pueden actuando con flexibilidad durante su acoplamiento PORQUE, este hecho
provocaría la ruptura de la proteína enzimática en determinados enlaces peptídicos.
Porque precisamente esta teoría se basa en que al unirse la enzima y el sustrato se pueden
producir deformaciones de algunos enlaces del sustrato, de la enzima o de ambos.
28: Teniendo en cuenta la reacción que cataliza la enzima tripsina podría poseer la
numeración 2.4.4.4. PORQUE se trata de una hidrolasa.
Precisamente por tratarse de una hidrolasa el primer número de clasificación debería ser 3.
29. Estas son las que se encargan de actuar sobre algunas sustancias a las que
transforman en otras isómeras, lo cual quiere decir que tienen la misma fórmula pero
se constituyen de un desarrollo distinto.
Transferasas. Estas son las que catalizan la transferencia de las moléculas a otras.
Bibliografía
https://www.studocu.com/es/document/universidad-de-malaga/bioquimica/otros/tema-
3-enzimas/764753/view
Diapositivas del curso de bioquímica enzimas complemento, 2020.
Diapositivas del curso de bioquímica aplicaciones médicas, 2020.
http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz22.htm#t
Popov, K.; Ronkkomaki, H.; Lajunen, L.H.J. (2006). «Guidelines for NMR
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http://angiejr3.tripod.com/id2.html
«[...] encima (‘en lugar o parte superior’) y enzima (‘proteína que cataliza las
reacciones bioquímicas del metabolismo’).». Citado en RAE y ASALE
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consultado el 7 de junio de 2017.
https://www.biodic.net/palabra/sistema-multienzimatico/#.XnjbYC3SFQI
Fuente: https://www.ejemplos.co/20-ejemplos-de-
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Introducción a la Biología Celular. 2ª Edición. Editorial Médica Panamericana.
T. M. Devlin (2004) Bioquímica. Libro de Texto con Aplicaciones Clínicas. 4ª edición.
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