AMINOACIDOS

UNIVERSIDAD NACIONAL JORGE BASADRE GROHMANN

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA PROFESIONAL DE FARMACIA Y BIOQUIMICA

TEMA: AMINOACIDOS

ALUMNO:

Gustavo Eduardo Paucar Uscamayta

CÓDIGO:

2022-125007

DOCENTE:

MSc.. Juan José Vargas Mamani

TACNA – PERÚ

2023
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I. OBJETIVOS

 Determinar las propiedades generales de los aminoácidos.

 Determinar los componentes elementales de las proteínas.
 Realizar la solubilidad de las proteínas.

II. MARCO TEÓRICO

Los aminoácidos son compuestos orgánicos de tamaño reducido que poseen

un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). Existe una amplia
variedad de proteínas que están constituidas exclusivamente por 20 tipos de
aminoácidos distintos. Además de estos, se han identificado alrededor de 150
aminoácidos adicionales que no forman parte de las proteínas.
En términos generales, todos los aminoácidos comparten la misma fórmula
química.

Por lo general, las proteínas están compuestas por un número de

aminoácidos que varía entre 100 y 300. Los enlaces covalentes que
participan en la estructura primaria de una proteína son conocidos como
enlaces peptídicos. Estos enlaces son de tipo amida y se forman cuando el
grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino de otro
aminoácido, liberando una molécula de agua en el proceso.
Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre hay
un extremo amino terminal y un extremo carboxilo terminal que se
mantienen intactos.

Los aminoácidos se encuentran dispuestos en una secuencia lineal a través

de uniones peptídicas. Estas uniones se forman mediante una reacción de
síntesis que involucra la deshidratación del grupo carboxilo del primer
aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido.
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III. MATERIALES Y REACTIVOS

Reactivos:
 Glicina
 Acido glutámico
 Tirosina
 Triptófano
 Acido clorhidrico 0.1M
 Hidróxido de sodio 0.1M y 10M
 Etanol
 Cloroformo
 Eter
 Solución de ninhidrina
 Solución nitrito de sodio
 Alumina
 Suero fisiológico
Materiales:
 12 tubos de ensayo
 2 gradillas
 4 varillas de vidrio
 2 pinzas
 2 mecheros
 2 espátulas
 2 pipetas de 2.5 y 10 ml
 2 lunas de reloj
 2 vasos precipitados
 1 mechero bunsen
 1 cocina eléctrica

IV. PARTE EXPERIMENTAL

1. Solubilidad de algunos aminoácidos:

Marcamos tubos de ensayos pequeños y limpios y colocamos a cada tubo 0,5

de los aminoácidos: Glicina, Ácido Glutámico, Tirosina, Triptófano y
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Lisina. Añadir a cada tubo 2ml de agua destilada y agitar los tubos.
Observar.

Empleando otros tubos de ensayo, y utilizando los mismos aminoácidos,

ensayar con HCl 0,1M; NaOH 0,1M; etanol, cloroformo y éter en lugar de
agua.

Glicina Acido Tirosina Triptófano Lisina

glutámico
Agua
destilada
HCl 0.1M
Etanol
Cloroformo
Éter

2. Reacción de Identificación de los Aminoácidos:

a) Reacción de la Ninhidrina:
Preparamos soluciones de aminoácidos (1g/l) que incluyen Glicina,
Lisina y Triptófano. Para ello, disolvemos 0,025g de cada aminoácido
por separado en 25ml de agua destilada.
A continuación, vertemos 2ml de las soluciones de los aminoácidos en
tubos de ensayo individuales y agregamos 3 a 5 gotas de solución de
Ninhidrina a cada tubo. Calentamos los tubos durante 2 minutos y
registramos el tiempo necesario para que aparezca un color violáceo
como reacción.

b) Reacción Xantoproteica:
Etiquetamos dos tubos de ensayo pequeños y agregamos 0,5ml de las
soluciones de aminoácidos (1g/L) de Tirosina y Triptófano en cada tubo.
Luego, añadimos 0,5ml de HNO3 concentrado y agitamos antes de
dejarlos enfriar.
Agregamos suficiente cantidad de solución de NaOH 10M a cada tubo
hasta que las soluciones se vuelvan fuertemente alcalinas. Si las
soluciones adquieren una coloración rojo anaranjada, consideramos que
la reacción es positiva.

c) Reacción de Millón:
En un tubo de ensayo pequeño, vertemos 1ml de solución de Tirosina y
agregamos 5 gotas del reactivo de Millón (Nitrato mercurioso y mercurio
en ácido nítrico en proporción 1:3). Calentamos el tubo en un baño de
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agua hirviendo durante 10 minutos y luego lo dejamos enfriar a
temperatura ambiente. Posteriormente, añadimos 5 gotas de solución de
nitrito de sodio (10g/L). Si la solución se torna rojiza, consideramos que
la reacción es positiva.

d) Reacción de Molisch:
Añadimos unas gotas de alfa-naftol alcohólico a la solución y agitamos.
Luego, añadimos cuidadosamente con un embudo de separación (debido a
que el color del anillo formado es muy leve, se debe observar con cuidado).
Esta reacción es debida a la presencia de un grupo hidrocarbonato en la
molécula proteica
V. RESULTADOS

 Describir las observaciones realizadas en cada procedimiento, anotar

los cambios respectivos y esquematizar los resultados.

 Realizar todas las reacciones químicas.

1. RESULTADOS DE LA PRUEBA DE SOLUBILIDAD DE

ALGUNOS AMINOÁCIDOS

Arginina Tirosina Alanina

Agua destilada Soluble Insoluble Soluble

HCl 0.1M Soluble Soluble Soluble

Etanol Muy poco Poco soluble insoluble
soluble
Cloroformo Poco soluble Poco soluble Poco soluble

Bencina Insoluble Insoluble Insoluble

2. REACCIÓN DE IDENTIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS:

a. Reacción de la Ninhidrina
 Arginina
 Alanina
 Tirosina
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b. Reacción Xantoproteica

 Tirosina

c. Reacción de Millon

EJEMPLO DE LA REACCIÓN CON AMINOÁCIDOS.

Caseína:
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d. Reacción de Molisch

Aminoácidos que se hicieron reaccionar fueron:

 Arginina
 Alanina
 Tirosina

Reacción de Molisch con azucares reductores.

VI.

CONCLUSIONES

 Durante el estudio, se identificaron diversas propiedades generales de los

aminoácidos y se analizó cómo estas propiedades influyen directamente
en sus características tanto químicas como físicas.

 Se llevaron a cabo pruebas de solubilidad en diferentes aminoácidos,

considerando su polaridad. Se observó que la arginina y la anilina eran
solubles en agua destilada, mientras que la tirosina resultó insoluble.
Además, se comprobó que todos los aminoácidos fueron completamente
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insolubles en éter de petróleo o bencina, debido a que estos disolventes
son no polares.

 En cuanto a su estructura y clasificación, los aminoácidos son moléculas

que presentan un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH)
unidos a un átomo de carbono central llamado carbono alfa. Existen 20
aminoácidos comúnmente encontrados en las proteínas, los cuales se
clasifican en dos categorías: aminoácidos esenciales (que el organismo
no puede sintetizar y deben obtenerse a través de la dieta) y aminoácidos
no esenciales (que el cuerpo puede producir por sí mismo).

VII. CUESTIONARIO

1. Realizar las reacciones químicas de cada experiencia, Asi como el cuadro

de solubilidad de los aminoácidos.

 Se hizo en resultados.

2. Señale la estructura de los productos que pueden obtenerse por SN2 por la
reacción de cisteína con el ácido yodo acético.
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En esta configuración, se ha reemplazado el grupo -SH de la cisteína por el

grupo -SCH2COOH procedente del ácido yodoacético. El grupo -SH (tiol)
de la cisteína actúa como nucleófilo, lo que significa que actúa como un
donador de pares de electrones, y ataca al átomo de carbono altamente
electronegativo del ácido yodoacético. Esto resulta en la ruptura del enlace
entre el carbono e yodo y da lugar a la formación de un nuevo enlace entre el
carbono y el azufre.

3. Esquematizar y balancear las reacciones con Ninhidrina. Explicar su

mecanismo de acción.

La reacción de los aminoácidos con la ninhidrina es una prueba ampliamente

utilizada para identificar la presencia de aminoácidos en una muestra. La
ninhidrina, una sustancia química específica, reacciona con los grupos amino
de los aminoácidos, dando lugar a un cambio de color característico.

Cuando los aminoácidos son calentados en presencia de la ninhidrina, ocurre

una reacción de deshidratación que resulta en la formación de compuestos
coloreados llamados productos de condensación de Ruhemann. Estos
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productos de condensación exhiben colores púrpuras o azules, dependiendo
de los tipos de aminoácidos presentes en la muestra.

4. Averiguar las utilidades de los 20 aminoácidos utilizados por el hombre.

 Bloques de construcción
de proteínas.
 Síntesis proteica
 Metabolismo
 Regulación del equilibrio
ácido-base
 Transporte y
almacenamiento de
nutrientes (glutamina)
 Antioxidantes y
desintoxicantes
 Regulación del sistema
inmunológico

5. Si tenemos el siguiente péptido: ARG-LIS-ASP. Esquematizar su

fórmula química e indicar su nombre químico según el sistema IUPAC.
(2S)-6-amino-2-[[(2S)-2-[[(2S)-2-amino-5-
(diaminomethylideneamino)pentanoyl]amino]-3-
carboxypropanoyl]amino]hexanoic acid.

6. El Aspartame es un péptido no nutritivo, utilizado como aditivo

alimenticio para endulzar. Químicamente es un metil ester del dipéptido
ASP-PHE-OCH3. Esquematizar el Aspartame y mencionar su nombre
químico.
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N-(L-α-Aspartyl)-L-phenylalanine, 1-methyl ester

7. Si el Aspartame es tiene un pI de 5,9; esquematizar su estructura a un

pH fisiológico de 7,3