Clase Repaso de Bioquimica 02-03-22

2.
GLUCÓLISIS
Concepto Lugar Importancia

Es la ruta degradativa (proceso Citosol o citoplasma Es la forma más Mantiene un correcto estatus
oxidativo) de la glucosa, la rápida de energético en el organismo,
principal molécula energética del No hay oxigeno conseguir energía especialmente en músculo e
organismo. para una célula. hígado.
2. GLUCÓLISIS
La glucosa puede ser obtenida a partir de otros carbohidratos y entonces entrar a glucólisis
2. GLUCÓLISIS
TRANSPORTADORES DE GLUCOSA (CÉLULA)
Hígado
2. GLUCÓLISIS
TRANSPORTADORES DE GLUCOSA (CÉLULA)
Insulina
GLICÓLISIS
Citoplasma
Excreción
Inactiva
proteína
2. GLUCÓLISIS
TRANSPORTADORES DE GLUCOSA (CÉLULA) Si la glucosa no ingresa a la célula, es
porque no hay receptores de insulina o
insulina:
No podrá realizar ninguna de las rutas:
 Metabolismo de carbohidratos
 Metabolismo de los lípidos
 Metabolismo de proteínas
Glucosa regresa a sangre (hiperglicemia)
2. GLUCÓLISIS
PRINCIPALES DESTINOS DE LA GLUCOSA
2. GLUCÓLISIS
Glucólisis
2. GLUCÓLISIS
Enzimas no reguladoras Inactiva
DEGRADACIÓN DE GLUCOSA (exergónico)
ADP
Mg
Enzimas reguladoras
ADP +Pi =ATP
Fosforilación es formación de ATP

BAJA ENERGÍA ADP Mg
A nivel de Oxidativo
sustrato (cadena de
(energía viene del transporte de Mg
sustrato) electrones)
Fosforilación a 2 ADP+2Pi Mg
nivel de sustrato
Tejidos celular: hexoquinasa – Glicolisis
(glucosa y hesoxas diferente de la glucosa) ALTA ENERGÍA
Hígado: glucoquinasa (glucolisis) -glucosa
Mg
Arsénico inactiva la hexoquinasa. Fosforilación a 2 ADP+2Pi Mg

¿Qué sucede con la Glicolisis? nivel de sustrato
1. FASE PREPARATORIA
Esta activo en todo momento porque esta fosforilado. Mantiene activos todos los intermediarios. Por ello se gastan 2 ATP.
Mg
Mg
Fosforilación de la glucosa y su La fosfofructoquinasa es la enzima reguladora principal de la

conversión a gliceraldehído 3- fosfato glicólisis ( si no hay la enzima no ocurre glucólisis) .Esta enzima
 Se requiere de ATP para activar a la requiere Mg y Mn (cofactores).
glucosa Se inhibe cuando hay mucho ATP en la célula, ya no es necesario
 Es una reacción irreversible oxidar a la glucosa para que genere ATP). Inhibe con citrato (Krebs
 La Hexocinasa (Transferasa), cataliza la ya no da APT) y antibióticos (boquea a la enzima de las bacterias y
reacción y requiere de Mg2+ de los humanos y la energía se obtiene por la vía pentosas).
¿Qué pasa en reposo y consumo de
CHO ELEVADO? hexocinasa
FOSFOFRUCTOQUINASA
Vía de las pentosas
2
Fructosa 2,6 BP
Fosfofructocinasa 1
Fructosa 1,6 bifosfato
Cuando una persona esta en reposo y

consume mas carbohidratos, que pasa con
la dihidroxiacetona fosfato.
Ácido graso
La dihidroxiacetona fosfato se forma en Ácido graso
glicerol, importante para la formación de Ácido graso
las grasas. piruvatocinasa
Triglicérido
2. FASE DE BENEFICIO (duplica la energía productos)
Conversión oxidativa del gliceralaldehido 3-fosfato a

piruvato
2
 Formación de 4 ATP
 Formación de 2 NADH+H+ 2 2
Mg
2
2 2 2 2
Mg
Mg Mg
2. GLUCÓLISIS
1. FASE PREPARATORIA
2. FASE DE BENEFICIO
2
2. GLUCÓLISIS
REGULACIÓN DE LA GLUCÓLISIS
•En la ruta de la glucólisis existen tres

pasos irreversibles y que están
catalizados:
1. Hexoquinasa
2. fosfofructoquinasa 1
3. Piruvato quinasa.
•Estas enzimas están reguladas

principalmente a través de una
regulación alostérica.
REGULACIÓN DE LA GLUCÓLISIS
ADP (+)
ADP
2. GLUCÓLISIS
DESTINOS DEL PIRUVATO
En reposo (no necesita

energía) /ejercicio intenso
Los eritrocitos NO TIENEN

MITOCONDRIAS, por tanto
durante la glucólisis produce CITOPLASMA
lactato (condiciones
MITOCONDRIA anaeróbicas)
iojk
3. FERMENTACIÓN LÁCTICA
4 ATP NETOS
Dolor muscular, calambre

- El problema no es el lactato, H+ (Ión de hidrogeno), se reduce la capacidad de contracción muscular y
rendimiento del ejercicio porque bloquea al calcio, el pH disminuye en sangre.
En los diabéticos el acido láctico causa daño renal, vista, destruye tejidos (amputaciones)
Mg. Sc. Yuliana Gomez Rutti
2. CICLO DE KREBS O CICLO DEL ÁCIDO CITRICO
CITOPLASMA
-2ATP
GLUCÓLISIS
LANZADERA GLICEROL 3 FOSFATO 2 ATP NETOS

2 FADH2
LANZADERA MALATO - ASPARTATO Cadena
Transportadora de
2 NADH + H electrones
+4 ATP
2. CICLO DE KREBS
Es la vía final para la oxidación de los
carbohidratos, lípidos y proteínas
ANTES DE ENTRAR AL CICLO DE KREBS
Glucólisis
2 PIRUVATO 2 Acetil SCoA Ciclo de krebs

2. CICLO DE KREBS
Glucólisis
Citoplasma Complejo enzimático
(E1 + E2 + E3)
2 PIRUVATO 2 Acetil SCoA +2 NADH+H + 2CO2
Piruvato deshidrogenasa
Ocurre en la MATRIZ MITOCONDRIAL
Cadena
E1: Tiamina pirofosfato “TPP” (vitamina B1) Transportadora
E2: HSCoA o CoASH: Ácido pantoténico (vitamiana B5) de electrones
E2: Lipoatos (Ácido lipoico)
E3: FAD: Riboflavina (Vitamina B2)
NAD: Niacina, nicotinamina, ác.nicotínico (vitamina B3)
Se tiene que disponer de 4 vitaminas para formar cofactores enzimáticos

2. CICLO DE KREBS
2 PIRUVATO
2 Acetil SCoA
Cadena Transportadora
de electrones
Ciclo de Krebs es anfibólico
( anabólicos y catabólicos)
2. CICLO DE KREBS
https://www.liveworksheets.com/1-sm1864774oq
¿CÓMO SE GENERA ATP?
Lanzaderas
Lanzaderas
Glicerol -3- Fosfato
Malato - aspartato
2GTP
3 2 NADH + H
2 FADH2
6 NADH+H 2FADH2
*GTP TEORÍA CLÁSICA (LANZADERA M-A) = 38 ATP
TEORÍA CLÁSICA (GLICEROL 3 P) = 36 ATP

2 NADH + H
TEORÍA MITCHEL (LANZADERA M-A) = 32 ATP

Complejo I, II, III y IV
TEORÍA MITCHEL (GLICEROL 3 P) = 30 ATP
2 ATP
¿CÓMO FUNCIONA LA CTE Y FOSFORILACIÓN OXIDATIVA?
Teoría clásica
1 NADH +H = PORDUCE 3 ATP
Complejo I =1 ATP
Cadena transportadora de electrones Complejo III = 1 ATP
Complejo IV = 1 ATP
1 FADH2 = PORDUCE 2 ATP
Complejo III = 1 ATP
Complejo IV = 1 ATP
Teoría Mitchell
Agua metabólica
1 NADH +H = PORDUCE 2.5 ATP

Complejo I =1 ATP
Complejo III = 1 ATP
Complejo IV = 1/2 ATP
COMPLEJO V 1 FADH2 = PORDUCE 1.5 ATP
Fosforilación oxidativa Complejo III = 1 ATP
Complejo IV = 1/2 ATP
GANANCIA DE ATP EN LA GLUCÓLISIS
CITOPLASMA
-2ATP
GLUCÓLISIS
LANZADERA GLICEROL 3 FOSFATO 2 ATP NETOS

2 FADH2
LANZADERA MALATO - ASPARTATO Cadena
Transportadora de
2 NADH + H electrones
+4 ATP
GANANCIA DE ATP – LANZADERA GLICEROL 3 P (Teoría clásica)
Glucosa
Salen 2 moléculas de FADH2
Teoría clásica: x2
(X2 moléculas)
2 FADH2 X2 = 4 ATP
(X2 moléculas)
4 ATP
Cadena
Transportadora de
electrones
GANANCIA DE ATP – LANZADERA GLICEROL 3 P (Teoría clásica)
CITOPLASMA Glucosa
Teoría Mitchel: x 1.5
Glicolisis
2 FADH2 X1.5 = 3 ATP
X2
3 ATP
Cadena
Transportadora de
MITOCONDRIA electrones
GANANCIA DE ATP - LANZADERA MALATO ASPARTATO
GLUCOSA • La membrana interna del mitocondria no es permeable al NADH + H o NAD+
• La lanzadera de malato aspartato es la lanzadera de NADH más activa.
2 2 2 NADH + H
2
Gliceraldehido 3P
2 Teoría clásica: x 3 = 6 ATP

2 2 Teoría Mitchel: x 2.5= 5 ATP
C. Transportes
2 2 de electrones
2
6 ATP
1,3 Bifosfo gicerato
Cadena
Transportadora de
PIRUVATO electrones
GANANCIA DE ATP – PIRUVATO A ACETIL SCoA
Glucólisis
Citoplasma Complejo enzimático
(E1 + E2 + E3)
2 PIRUVATO 2 Acetil SCoA +2 NADH+H + 2CO2
Ocurre en la MATRIZ MITOCONDRIAL
2 NADH+H
Cadena Transportadora
de electrones 6 ATP
Teoría clásica: x3 = 6 ATP Cadena
Teoría Mitchel: x 2.5= 5 ATP Transportadora de
electrones
GANANCIA DE ATP – PIRUVATO A ACETIL SCoA
x2 2 MOLÉCULAS DE Acetil SCoA que ingresa a Krebs (x2)
TEORÍA CLÁSICA MITCHELL

1GTP X2 = 2GTP X1 =2 ATP 2GTP X1 = 2 ATP
1 FADH2 X2 = 2 FADH2 X2= 4 ATP 2 FADH2 X1.5= 3 ATP
KREBS 3 NADH+H X2= 6 NADH+H X3 = 18 ATP 6 NADH+H X2.5= 15 ATP
2 ATP + 4 ATP + 18 ATP = 24 ATP 20 ATP
24 ATP
FADH2 Cadena
NADH +H
Teoría clásica: x2 Teoría clásica: x3 Transportadora de
Teoría Mitchel: x 1.5 Teoría Mitchel: x 2.5 electrones
GANANCIA TOTAL DE ATP
Teoría Mitchell 5 ATP
Teoría clásica 6 ATP Lanzaderas
Malato - aspartato
Lanzaderas Teoría Mitchell 3ATP

*GTP
Glicerol -3- Fosfato Teoría clásica 4 ATP
Teoría clásica
FADH2
6ATP
Teoría Mitchell 24 ATP
5 ATP Complejo I, II, III y IV
TEORÍA CLÁSICA (LANZADERA M-A) = 38 ATP
2 ATP Teoría Mitchell
20 ATP TEORÍA CLÁSICA (GLICEROL 3 P) = 36 ATP
TEORÍA MITCHEL (LANZADERA M-A) = 32 ATP
TEORÍA MITCHEL (GLICEROL 3 P) = 30 ATP

1. GLUCONEOGÉNESIS
Cerebro Eritrocito
Combustible primario Único combustible
GLUCOSA
Las reservas directas de glucosa Períodos más largos de ayuno, ejercicio muy intenso
Suficientes para cubrir las Necesidad de sistemas alternativos

necesidades de un día de obtener glucosa
GLUCONEOGÉNESIS
Síntesis de glucosa a partir de no azúcares
1. GLUCONEOGÉNESIS
OBJETIVOS
Los eritrocitos y el La glucosa es el único
Cubrir las constantes cerebro necesitan un combustible energético
necesidades corporales suministro continuo de del músculo esquelético
de glucosa glucosa como fuente de en condiciones
energía anaeróbicas
1. GLUCONEOGÉNESIS
GLUCONEOGÉNESIS
PROPIONATO
GLICEROL (Ac. Grasos impar)
LACTATO
1 AMINOÁCIDOS
4
2 3
Hexocinasa Glucosa 6-fosfatasa
1. RUTA DEL GLICEROL

En la glicolisis hay dos reacciones Fosfofructocinasa
Fructosa 1,6 bisfosfatasa
irreversibles por las enzimas
Fructosa
fosfofructoquinasa y hexoquinasa.
Sin embargo cuando se realiza
gluconeogénesis estas enzimas no
participan y para seguir la ruta de Ácido graso
retorno ingresan las enzimas fosfatasas
Ácido graso
La ultima reacción ocurre solo en el
hígado (glucosa 6 fosfatasa) Ácido graso
Piruvato cinasa PEP Carboxicinasa
Lipasa
Lípidos B-Oxidación Acetil CoA
Ácido graso Triglicéridos
ATP
GLUCONEOGÉNESIS – RUTA LACTATO
2. RUTA DEL LACTATO
Glucólisis (músculo) + Gluconeogénesis (hígado)
Músculo Eritrocitos
Glucólisis anaeróbica
Lactato
Traslada vía sangre
Hasta el hígado
Lactato convierte a piruvato
Luego en glucosa
Regresa al musculo cada vez

que lo necesite
2. RUTA DEL LACTATO Glucosa
Fosfoenolpiruvato
Oxalacetato
Piruvato LACTATO
Malato
Piruvato
Oxalacetato
Malato
Mitrondria sale a citosol

Mitocondria
LACTATO
GLUCONEOGÉNESIS – RUTA DE AMINOÁCIDOS Y PROPIONATO
GLUCONEOGÉNESIS – RUTA DE AMINOÁCIDOS
GLUCONEOGÉNESIS – RUTA DE AMINOÁCIDOS
Riñón e hígado son los

únicos que pueden
regular la glucemia
porque tienen la glucosa
6 fosfatasa.
2. METABOLISMO DEL GLUCÓGENO (SÍNTESIS Y LISIS)
Glucosa
Glucosa 6-fosfatasa
Glucosa 6- Fosfato Glucosa 1-P Glucógeno
Glucosa 6-fosfatasa solo existe en el hígado, es clave para la regulación de la

glucosa que ejerce en el hígado. Los demás tejidos carecen de ella.
El músculo no puede regular la glucemia porque la glucosa 6P
NO se convierte en glucosa porque no hay Glucosa 6
fosfatasa. Por ello el músculo produce su propia energía.
El músculo no forma ácidos grasos porque el citrato no sale al
citoplasma.
Muy poco glucógeno >12 h
Lipasa hormona sensible
Fosfoenolpiruvato
carboxiquianasa
Piruvato carboxilasa
Lactato Amino
transaminasa
*
deshidrogenasa
Globulo rojo-
anaeróbica
3. VÍA DE LAS PENTOSAS
Destinos de la glucosa
3. VÍA DE LAS PENTOSAS
La vía de las pentosas Glucosa Síntesis de ácidos grasos y colesterol
fosfato genera NADPH+H+ y
sintetiza azúcares de cinco Detoxificación (Citocromo P450)
carbonos 2NADPH
Biosíntesis de neurotransmisores
Glucosa 6-P
Ribulosa 5-P C5 =PENTOSAS
Xilulosa 5-P Ribosa 5-P Síntesis de Nucleótidos (ADN y ARN)

Si no se requiere síntesis regresa a la glucólisis
C6 =HEXOSAS Fructosa 6-P
La deficiencia genética de glucosa 6-fosfato

deshidrogenasa, la primera enzima de la vía de la
Gliceraldehido 3-P pentosa fosfato, es una causa importante de lisis aguda
Tejido adiposo de eritrocitos, lo que origina anemia hemolítica.
tiene esta
necesidad Una deficiencia en la vía lleva a la enfermedad
de pentosuria esencial.
Piruvato Generación de energía

RESUMEN
Regulación Ruta de las pentosas fosfato/glicolisis
Dieta
Glucogenólisis
Hexoquinasa
Glucólisis
Gluconeogénesis GLUCÓGENO
Glucogenogénesis
Glucosa 6-fosfatasa
Vía de las
pentosas
Hiperinsulinemia
Estado de ayuno
Estado de ayuno
LÍPIDOS
ABSORCIÓN
Y TRANSPORTE

1. DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LOS LÍPIDOS
TG -----Triglicéridos
MG ----Monoglicéridos
A.G ----Ácidos grasos de cadena larga
------ Circulación enterohepática de sales biliares
1. DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LOS LÍPIDOS
DIGESTIÓN DE
LOS LÍPIDOS
Ácidos y
sales biliares
ANFIPÁTICOS
Facilita la acción
de las enzimas
2. COMPOSICIÓN QUILOMICRON
Formación del quilomicrón
QUILOMICRON
2. COMPOSICIÓN QUILOMICRON
QUILOMICRON
3. DISTRIBUCIÓN DE LOS LÍPIDOS
DISTRIBUCIÓN DE LOS LÍPIDOS

4. ETAPAS DE ABSORCIÓN DE LOS LÍPIDOS
5.VÍA EXÓGENA
Resumen
5.VÍA EXÓGENA
Lipasa pancreática
Colesterol esterasa
5.VÍA EXÓGENA
Sangre
B48 Rico en Hígado
B48 colesterol
Receptor
TG
TG LRP
B48
HSPG
E Esteres de
C Qm remanente colesterol
Qm naciente E LDLR
Qm maduro
C
C
E TG
HDL ApoC: Activar la HDL LPL HDL

protein lipasa (LPL) Lisosomas
AG+MAG
LPL: lipoproteína lipasa Tejidos extrahepáticos
Utilizan los ácidos El HDL le entrega Apo C al quilomicrón naciente. El quilomicrón naciente se convierte en
grasos para obtener quilomicrón y le entrega al HDL, Apo-E. La LPL recoge los triglicéridos del Qm y los hidroliza:
energía ácidos grasos + monoacilglicéridos. Los ácidos grasos son captados por las células cercanos al
TG= MA + AG vaso sanguíneo como tejido adiposo y muscular . El Qm maduro luego de entregar los
Almacenan ácidos triglicéridos, pierden el Apo C y se convierte en quilomicrón remanente. Los hepatocitos captan y
grasos en forma de eliminan los quilomicrones remanentes con receptores de ApoB-48 y ApoE y captan los esteres
triglicéridos de colesterol de los quilomicrones, servirá para sintetizar sales biliares.
5.VÍA EXÓGENA
REGULACIÓN
La insulina aumenta la actividad de la LPL , facilitando
que los quilomicrones distribuyan ácidos grasos y los
adipocitos los capten.
Insulina
Adipocitos
6.VÍA ENDÓGENA
6.VÍA ENDÓGENA
6.VÍA ENDÓGENA
Apo C: Activar la protein lipasa (LPL)
Hígado: hepatocito Sangre
Rico en
colesterol
triglicérido
Apo-
100
E E
VLDL C IDL
naciente VLDL VLDL
colesterol madura C madura
E C
HDL
HDL LPL HDL
AG+MAG
Para enviar lípidos desde el hígado, los LPL: lipoproteína lipasa Tejidos extrahepáticos
hepatocitos introducen triglicéridos y
colesterol a la Apo B100 y genera la El HDL le entrega Apo C-2 a la VLDL madura y le entrega al HDL, Apo-E. Apo C-2
lipoproteína de muy baja de densidad permite activar la LPL endotelial, que corta triglicéridos y libera ácidos grasos en
VLDL y son liberadas a la circulación los tejidos extrahepáticos. Al perder estos lípidos (triglicéridos), se convierte en
sanguínea para distribuir lípidos por el lipoproteina de densidad intermedia o IDL, es rica en colesterol sin Apo C-2.
cuerpo.
6.VÍA ENDÓGENA
Sangre Hígado:
Receptor Apo E
50%
B100
E
E
IDL
IDL
50%
B100 Rico en
LH colesterol
LDL
LH: Lipasa hepática

La mitad de los IDL son captados por los hepatocitos, con el receptor de LDL, que une al Apo B100 y Apo E. La lipasa hepática no necesita
Apo C y libera ácidos grasos. La IDL luego de dejar triglicéridos a la LH, queda reducida sin Apo E, eso le convierte en LDL (liporpoteina de
densidad baja) rica en colesterol. La LDL tiene 3 días de vida media larga, son endocitadas por diferentes tejidos que requieren colesterol
con su receptor Apo B100.
6.VÍA ENDÓGENA
LDL LDL LDL

6.VÍA ENDÓGENA
REGULACIÓN
6.VÍA ENDÓGENA
La LDL se empieza a oxidar y forman las oxLDL.

Las LDL oxidadas son fagocitadas por los
macrófagos subendotelial para su eliminación.
En la hipercolesterolemia, los macrófagos

captan mayor cantidad de colesterol, almacenan
gran cantidad de colesterol y forman placas de
ateromas y se genera el proceso de
ateroesclerosis.
7. VÍA REVERSA
HDL, son fabricadas por el hígado e intestino, recolecta el colesterol en exceso para excretar en
sales biliares, captan colesterol por todo el cuerpo y regresan nuevamente al hígado.
7. VÍA REVERSA
Hepatocito
Sintetizan
Lecitin colesterol
acil transferasa
Enterocito Apo A1 ingresa en circulación y se dirige a los tejidos extrahepáticos, colecta colesterol interactuando con las
proteínas ABCA1/ABCG1 , conforme acumula colesterol y fosfolípidos la Apo A1 se convierte en un HDL naciente
(pre b-HDL) como tiene poco colesterol tiene forma de disco y la conocen como HDL discoidal. Estando en
circulación activa la enzima lecitin colesterol acil transferasa (LCAT) convierte el colesterol es esteres colesterol,
aumenta tamaño y se convierte en HDL 3 y luego HDL 2, consideradas HDL esféricas o alfa HDL. La principal
función del HDL 2 es entregar colesterol al hígado, también sirven para donar Apo C2 y recepcionando Apo E
(quilomicrones y VLDL)
7. VÍA REVERSA
La CETP intercambia ésteres de colesterol de las HDL por triglicéridos de las VLDL o los
quilomicrones.
7. VÍA REVERSA
La HDL 2 a diferencia de la
LDL continúan en circulación
no ingresan por endocitosis al
hígado como la LDL y
continúan recolectando
colesterol
La HDL 2 enriquecidas con

triglicéridos son procesadas
por la lipasa hepática pueden
convertirse en HDL3, no
necesita Apo C2.
Síntesis de
ácidos
grasos
Síntesis de
ácidos grasos
Síntesis de ácidos
grasos
La síntesis de Ácidos grasos implica la formación de una cadena saturada
de 16 Carbonos – Ácido Palmítico
Acetil CoA
Carboxilasa
(Biotina)
ÁciL Co A
Ácido graso
Acetil CoA sintasa
INICIAL
Ácido graso síntasa
Ácido graso de
16 Carbonos- ÁCIDO
La síntesis de Ácidos grasos implica la formación de una cadena saturada
de 16 Carbonos – Ácido Palmítico
(+) Insulina, citrato y ATP

(-) Glucagon, epinefrina
Para la síntesis se usa los

NADH+H (provienen de la ruta
de las pentosas que se inicia
cuando la glucólisis se inactiva)
Glucolisis
Ácido graso
Lipogénesis
Triglicérido
AMPK
AMP Citoplasma
AMPK
Activa
Mitocondria
Inactiva
P
Acetil CoA A.G Ac. Graso

Manolil CoA
+CO2
B-Oxidación
Síntesis de ácidos grasos
El AMPK fosforila el Acetil CoA Carboxilasa (ACC)

inactivando su función. Cuando la ACC esta activa su
función es síntesis de ácidos grasos ( insulina y AMP).
AMPk=Adenosín monofosfato Kinasa

1.SÍNTESIS DE TRIGLICÉRIDOS
TRIACILGLICEEROL
Citrato Exceso de ATP se

bloquea el ciclo de
Krebs, aumentando el
citrato, éste sale de la
mitocondria hacia el
citoplasma.
Glucosa
ATP
2. B- Oxidación
Ejemplo: Ayuno MÚSCULO
TEJIDO ADIPOSO
Triacilgliceroles SANGRE
Lipasa sensible a hormonas Acetil CoA + NADH + FADH2
Ácido graso
Diacilgliceroles
B-Oxidación
Ácido graso
Monoacilgliceroles
Ácido graso
Ácido graso Ácido graso
Glicerol Glicerol
DEFINICIÓN: Es la degradación de los ácidos Glicerol

grasos con la finalidad de obtener energía Ácido graso B-Oxidación Acetil CoA + NADH + FADH2
química.
LOCALIZACIÓN TISULAR: Hígado, riñón, tejido Glicerol-P
adiposo, músculo esquelético; corazón;
suprarrenales.
LOCALIZACIÓN CELULAR: Matriz mitocondrial.
Fosfato de dihidroxiacetona Glucosa
HÍGADO
Los ácidos grasos deben ser activados para ser transportados al interior de la matriz mitocondrial
para su oxidación y formación de ATP
16C ACIDO GRASO + 2 ATP + COA Acil CoA sintetasa Acil CoA + AMP
- 2 ATP
Acil CoA
Carnitina Acil Transferasa I
Membrana interna
mitocondrial Acil carnitina
Carnitina/Acil-carnitina
translocasa
Carnitina Acil Transferasa II
MATRIZ Acil CoA
2C
4C FADH2 2 X 7= 14
6C H2O
Beta oxidacion 8C NADH 3 x 7 = 21
10C 12 ATP X 8= 96
12C Acil CoA
14C Acetil CoA Ciclo de Krebs
Palmitato (16:0) Ácido graso=Acil
Acil CoA deshidrogenasa
Enoil CoA hidratasa
FADH2 =2 X 7 vueltas= 14 ATP OH-acil

NADH = 3 x 7 vueltas = 21 ATP deshidrogenasa
El ácido grado (16C) cada vuelta pierde 2

carbonos y genera 1 Acetil CoA. Total de 8 Tiolasa
Acetil CoA.
CICLO DE KREBS= 12 ATP x 8 = 96 ATP
TOTAL
96 + 21+ 14 = 131 – 2 =
129 ATP
Palmitato (16:0)
Acil CoA
deshidrogenasa
Enoil CoA hidratasa
OH-acil
FADH2 =2 X 7 vueltas= 14 ATP deshidrogenasa
NADH = 3 x 7 vueltas = 21 ATP
Tiolasa
El ácido grado (16C) cada vuelta pierde 2
carbonos y genera 1 Acetil CoA. Total de 8
Acetil CoA.
CICLO DE KREBS= 12 ATP x 8 = 96 ATP
TOTAL
96 + 21+ 14 = 131 – 2 =
129 ATP
En el ayuno o bajo
consumo de glucosa.
El hígado a través de
gluconeogénesis va
formar glucosa, este
proceso disminuye la
concentración de
oxalacetato. Por tanto
la Acetil CoA que B-oxidación
debería unirse a al
oxalacetato no lo hace
y aumenta Acetil CoA.
Gluconeogénesis
3-hidroxi-3-metilglutaril-coenzima A
Los cuerpos cetónicos 23 ATP

salen del hígado y se van
al cerebro, músculo para Acetona
convertirse en energía
CETOGÉNESIS 26 ATP
SANGRE
HÍGADO CEREBRO
REGULACIÓN
Después de la
ingesta se
incrementa la
glucosa
Cuando hay mayor producción de glucosa, es adecuado hacer síntesis de ácidos grasos. El ciclo de Krebs se inhibe por
la concentración alta de ATP, inhibe la glucólisis y aumenta el citrato. El citrato es lanzado de la mitocondria al
citosol, y se convierte en Acetil CoA, se activa la enzima Acetil CoA Carboxilasa y se produce Manolil CoA y produce
acidos grasos y triglicéridos, a su vez inhibe la beta oxidación.
REGULACIÓN
AYUNO
GLUCOSA
REGULACIÓN
Adrenalina Insulina AMPK

Noradrenalina Insulina Adrenalina
AMP Citoplasma
cAM AMPK
P
Hormona lipasa sensible LHS
Activa Inactiva Mitocondria
P
Acetil CoA Manolil CoA A.G Ac. Graso

+CO2
B-Oxidación
Ácido
graso Síntesis de ácidos grasos
Adrenalina
Energía
cAMP
El AMPK fosforila el Acetil CoA Carboxilasa (ACC)

inactivando su función. Cuando la ACC esta activa su
Acetil CoA
función es síntesis de ácidos grasos ( insulina y AMP).
AMPk=Adenosín monofosfato Kinasa
cAMP=Adenosín monofosfato fosforilado cíclico

DIETA
ESTERIFICACIÓN
ACAT: Colesterol acil transferasa

LCAT: Lecitina colesterol acil transferasa
SUSTRATOS 2NADPH 2NADP+
Síntesis
de
colesterol
Mitocondria
SÍNTESIS DE COLESTEROL
2 Acetil-CoA
Tiolasa
Localización
Citoplasma
Fármaco estatina
Atorvastatina
Bloquean la enzima
Precursor de hormonas
Membrana celular
Vitamina D
Colesterol en
lipoproteínas
Ácidos biliares
DESTINOS DEL
COLESTEROL
BIOSÍNTESIS DE HORMONAS
vitamina D 1,25 dihidroxicolecalciferol
(Calcitriol)
DEGRADACIÓN DEL
COLESTEROL
Mg. Sc. Yuliana Yessy Gomez Rutti
La digestión de las proteínas inicia en el estómago
Proteínas ------ Células principales -- Pepsina (inactiva)

estómago
Zimógeno
ESTÓMAGO Pepsinógeno
Ácido clorhídrico
(activa)
Pepsina
Rompe enlaces peptídicos
Oligopépidos AA libres
En el intestino delgado se encuentras las enzimas pancreáticas especializadas en la digestión de proteínas,
secretadas por la COLECISTOCININA.
PÁNCREAS
Colecistocinina
INTESTINO Tripsina Quimiotripsina Elastasa Carboxipeptidasa
DELGADO
Arginina Fenilalanina, Alanina, AA hidrófobos
y lisina triptófano, tirosina, glicina y y AA básicos
metionina, leucina cerina
OLIGOPÉPTIDOS, AMINOÁCIDOS, TRIPÉPTIDOS, DIPÉPTIDOS
Aminoácidos Na+ H+ Tripéptidos y dipéptidos

libres
INTESTINO DELGADO
Quimiotripsina Elastasa carboxipeptidasa
Tripsinógeno Tripsina
Enteropeptidasa
INTESTINO Activa zimógenos
DELGADO
Tripéptidos, Aminoácidos
Oligopéptidos dipéptidos libres
Aminoácidos
libres
Aminoácidos Na+ Aminoácidos
Na+ libres
libres
Digestión
H+
Páncreas Tripéptidos y dipéptidos
Hidrolisis
AA libres
AA libres Aminoácidos
libres Difusión simple
Tripéptidos, Na+
dipéptidos AA libres AA libres Aminoácidos
libres
Oligopéptidos
Na+ Difusión simple
Páncreas Aminoácidos
AA libres libres
Clasificación
AMINOÁCIDOS
ESENCIALES
VALE ME HISO FELIS TRE TRI

*Semiesenciales, incrementando su demanda en el crecimiento.
• Para la síntesis de proteínas se necesitan aminoácidos

esenciales y no esenciales.
• Los aa. esenciales se obtienen de la dieta.
* • Los aa. no esenciales son sintetizados a partir de
intermediarios comunes del metabolismo.
Clasificación
8 AA esenciales
1. Isoleucina
Indispensables Dispensables Condicionalmente 2. Leucina
(Esenciales) (No Esenciales) indispensables 3. Lisina
(Esenciales) 4. Metionina
5. Fenilalanina
1. Histidina 1. Alanina 1. Arginina 6. Treonina
2. Isoleucina 2. Aspártico 2. Cisteína 7. Triptófano
3. Leucina 3. Asparagina 3. Glutamina 8. Valina
4. Lisina 4. Glutámico 4. Glicina
5. Metionina 5. Serina 5. Prolina
6. Fenilalanina 6. Tirosina 10 AA esenciales
7. Treonina 7. Taurina 1. Isoleucina 9. Arginina
8. Triptófano 2. Leucina 10.Histidina
9. Valina 3. Lisina
4. Metionina
Fuente: Conocimientos Actuales en Nutrición. 8va ed. 2004.
5. Fenilalanina
6. Treonina
7. Triptófano
8. Valina
Función de los aminoácidos
Aminoácido Función
Alanina Metabolismo de la glucosa
Producción de hormona del crecimiento,
Arginina Crecimiento de tejidos y músculos
Mantenimiento del sistema inmunológico.
Asparagina Sistema Nervioso Central
Acido Aspártico Desintoxicación del hígado
Manejo de toxinas presentes en torrente sanguíneo
Cisteína Procesos de desintoxicación (radicales libres)
Contribuye a dar vitalidad al cabello (azufre)
Glutamina Utilización de la glucosa en el cerebro.
Acido Glutámico Funcionamiento del Sistema Nervioso Central
Estimulante del Sistema Inmunológico
Glicina Composición de tejidos y del Sistema Inmunológico
Crecimiento y reparación de tejidos relacionados con el
Histidina Sistema Cardio-vascular
Desintoxicación del organismo
Serina Crecimiento muscular
Metabolismo de grasas
Función de los aminoácidos
Aminoácido Función
Tirosina Neurotransmisión
Tratamiento de la depresión
Producción de colágeno
Prolina Reparación y mantenimiento de músculo y huesos
Leucina Formación y reparación de tejido muscular
Iso-leucina Formación y reparación de tejido muscular
Procesos de crecimiento
Lisina Reparación de tejidos
Funcionamiento del Sistema Inmunológico
Síntesis de hormonas
Metionina Síntesis de proteínas
Producción de colágeno (piel y tejido conectivo)
Fenilalanina Formación de diversas neurohormonas
Procesos de crecimiento
Triptófano Producción hormonal y función de glándulas
Síntesis de serotonina (hormona – relajación y sueño)
Treonina Procesos de desintoxicación del hígado
Procesos de crecimiento y reparación de tejidos
Valina Mantenimiento de sistemas en el cuerpo
GLUCÓLISIS
RECORDANDO
Proteínas exógenas Alfa- cetoácidos Proteínas
Hay aminoácidos esenciales precursores endógenas
y no esenciales, estos
Dieta Biosíntesis Proteólisis
primeros no pueden ser
sintetizados por el
organismo de modo que
POOL de aminoácidos
necesitamos aportarlos a
través de ingesta proteica, Síntesis de Catabolismo Síntesis de compuestos no
en cambio, los segundos se proteínas Desaminación proteicos (hormonas etc)
pueden producir a partir de
otros aminoácidos en el
hígado mediante el proceso Cadena
NH4+
de transaminación carbonada
Otros compuestos Glutamina y Ciclo de

Urea Transaminaciones
nitrogenados asparragina krebs
Gluconeogénesis
Cetogénesis
Esquema de la síntesis de AA
aa + cetoácidos = transaminación
-piruvato
-oxalacetato
-alfa cetoglutarato
Síntesis de aminoácidos
de cadena ramificada
Síntesis de
aminoácidos de
cadena ramificada
(leucina, valina e
isoleucina).
El exceso de aminoácidos no
puede almacenarse
degradarse
Grupo amino (NH2) Esqueleto carbonado
Intermediarios del Cuerpos cetónicos

ciclo de KREBS
Compuestos orgánicos
con grupo cetona Aminoácidos cetogénicos
Aminoácidos glucogénicos
Formación de Acetil-CoA
Glucosa Aminoácidos Mixtos
Otras rutas como la síntesis (glucosa y cuerpo cetónico)
de ácidos grasos.
Metabolismo Aminotransferasa Glutamato
deshidrogenasa
1
AAs Cetogénicos:
Lisina y Leucina → Acetil CoA y
AcetoacilCoA. 3
1
2
AAs Glucogénicos: 2
Arginina, histidina, valina, metionina,
glutamato, aspartato, glutamina,
aspargina, prolina → Fumarato,
oxalcetato, piruvato y succionil CoA,
α-cetoglutaratoalanina, glicina, serina,
cisteína, treonina.
3
AAs mixtos:
Isoleucina, fenilalanina, tirosina,
triptófano → Acetil CoA,
AcetoacilCoA, Fumarato, oxalcetato,
piruvato, succionilCoA y α-
cetoglutarato.
Proteínas de la dieta
Aminoácidos a la sangre
degradarse
Forma otros compuestos Ciclo de la

Intermediarios del
nitrogenados urea Cuerpos cetónicos
ciclo de KREBS
Orina
El exceso de aminoácidos no No son como los
puede almacenarse ác. grasos y
glucosa
degradarse

Tóxico, tejido nervioso no
Degradan AAs se produce NH4+.
puede circular libre
Se transporta hasta el hígado en forma distinta NH4+.
GLUTAMINA eliminar
Forma otros compuestos Urea
nitrogenados
Bases púricas
Bases pirimídicas
Porfirinas, etc
Necesidades de deshacerse
del amonio
 Paciente quemado
 Paciente ayuno prolongado
 Consumo de proteínas <
La urea no es tóxica es
soluble en agua.
El amonio es producido en
los tejidos y deben ser
transportados al hígado, para
su regulación.
Los riñones producen amonio

para producir hidrógenos
para regular el pH.
Glutamato y Glutamina
La glutamina producida
por la mayoría de los
tejidos metabolizado en
riñones, tracto GI e
hígado.
Importante en la
regulación ácido base.
Una porción de la
glutamina se convierte en
alanina.
Ciclo de Alanina
Alanina es un transportador
importante de NH2
Glutamato Glutamato
Grupo amino (NH2)
Degradan AAs se produce NH4+.
Se transporta hasta el hígado en

forma distinta NH4+.
Mayoría de
Músculo
tejidos
forma forma
Glutamina Alanina
(GLN) (ALA)
HÍGADO
NH4+ urea
EMPEZAMOS
 El ciclo de la úrea se inicia en la

mitocondria del hígado (dos
primeras reacciones). CITOPLASMA
 En el citoplasma ocurre tres

reacciones.
 El NH4+, proviene de la
glutamina y alanina, también
provienen del aspartato.
 Si aumentas el catabolismo de
proteínas aumenta amonio, >
ciclo de la urea.
 En los niños no hay ciclo de la

urea porque en los niños hay
disminución del catabolismo,
disminuye la producción de MITOCONDRIA
arginina y por tanto urea.
GTP: Glutamico piruvico transferasa
(HÍGADO)
Recibe los aa ramificados:

leucina , isoleucina y valina
El hígado usa energía de los aa ramificados
Mtor aumenta los
genes para la síntesis
proteíca
Síntesis de proteínas por insulina y aa ramificados
amoniaco
Síntesis de melanina
Síntesis de proteínas
Obtención de energía
Fenilalanina hidroxilasa
Deficiente
Resumen informativo de las enzimas del ciclo de la urea, incluye NAGS aunque no es una enzima directa del ciclo. NAGS:
N-acetilglutamato sintetasa. CPS: Carbamilfosfato sintetasa. OTC: Ornitina transcarbamilasa. ASS: Argininasuccinato
sintetasa. ASL: Argininasuccinato liasa. ARG: Arginasa. AR: Autosómica recesiva. Lig-X: Herencia ligada al cromosoma X.
Enfermedades genéticas
Calidad proteica de los alimentos
•La capacidad de asimilación de las proteínas a

partir de los alimentos determina la calidad de
las proteínas.
•Las proteínas animales se asimilan mejor que

las vegetales. En este sentido se dice que las
proteínas animales son proteínas completas.
•Las proteínas de los vegetales se consideran

proteínas incompletas.
•No todas las proteínas de la dieta tienen la

misma capacidad de cubrir los requerimientos
de nitrógeno y de AA esenciales.
Factores que condicionan la calidad:
1. Composición de sus aminoácidos
2. Digestibilidad.
El aminoácido
El más deficiente limitante determina
de los aminoácidos la eficiencia de
esenciales de una utilización de la
proteína se proteína presente en
denomina un alimento o en
«aminoácido combinación de
limitante». alimentos
Los seres humanos por lo general

comen alimentos que contienen
muchas proteínas; rara vez
consumen sólo una proteína.
Si una proteína es deficiente en uno o más

aminoácidos esenciales, su calidad es más baja.
Aminoácido limitante
Aquel aminoácido contenido en escasa o nula proporción en
una proteína y que limita el aprovechamiento de la proteína.
AA ESENCIALES
Proteína evaluada
Proteína patrón
¿ Cual es la calidad (Score) de la proteína evaluada?

66,6%
= AMINOÁCIDO LIMITANTE
3 100%
2 X X= 66.6%
PROTEÍNA EVALUADA
ÚLTIMO
LIMITANTE
PROTEÍNA PATRÓN
Aquí hay 2 limitantes y
El score se calcula con el que está en menor proporción
con respecto al patrón ( ). Por lo tanto, el score de la
Proteína evaluada es de 50% y es el “último limitante”
2 100%
1 X X= 50%
MEZCLAS PROTEICAS
Tryp
PATRÓN
HUEVO Tryp Tryp
JALEA
El score de la jalea es 0, pues carece de un AA esencial (Triptófano).
Al huevo “le sobra” Triptófano (0,8g /100g proteínas versus patrón 0,4 g /100g
proteínas) y puede compensar la carencia de la jalea.
ALIMENTO AMINOÁCIDO ESENCIAL EN AMINOÁCIDO ESENCIAL EN

BAJO NIVEL ALTO NIVEL
Legumbres Metionina, cistina, triptófano Lisina y treonina
Cereales Lisina e isoleucina Cistina, metionina, treonina y triptófano
Frutas secas Cistina e isoleucina Metionina y triptófano
Vegetales Cistina, metionina e isoleucina Lisina y triptófano
Métodos de evaluación proteica
1 1.Método de Valor biológico (BV)
2 1.Método de Utilización de proteínas neta (NPU)
3 1.Método de Coeficiente de eficacia biológica (PER )
1.Método Nuevo de Puntuación de los aminoácidos de las

4 proteínas corregida según su digestibilidad (PDCAAS)
1.DIAAS (Puntuación Indispensable de Aminoácidos de

5 Digestibilidad de Proteínas)
1 Elmadfa, I., Leitzmann, C., Ernährung des Menschen, 3. Auflage, Verlag Eugen Ulmer Stuttgart, 1998
2 Biesalski, H.K., Grimm, P., Taschenatlas der Ernährung, Georg Thieme Verlag Stuttgart, 1999
4 Protein Quality Evaluation, Report of the Joint FAO/WHO Expert Consultation. Rome: FAO Food and Nutrition Paper No. 51, 2002
1 Método de Valor biológico (BV)
Es una medida de la calidad de proteína

comparando la cantidad de nitrógeno retenido Valor biológico = N retenido / N absorbido * 100
en el cuerpo con la cantidad de nitrógeno
absorbido de la dieta. Proporción de la proteína absorbida que es retenida por el organismo
Valor biológico = N retenido = N absorbido –N urinario

Alimento VB% N absorbido N ingerido – N fecal
Huevo 100
Carne 100
Leche 97
Harina de pescado 80
Papa 67
Harina de soya 65
Harina de lino 60
Harina de maíz 54
Harina de cebada 53
Trigo 30
BALANCE NITROGENADO
BN = Ni – (Nu + Nf)
Es la relación entre el nitrógeno proteico que
perdemos y el que ingerimos. Permite determinar Ni: Nitrógeno ingerido
las necesidades de proteína y AAE en humanos.
Nu: Nitrógeno urinario
Nf: Nitrógeno fecal
Un gramo de nitrógeno procede de 6,25 gramos
de proteína. El nitrógeno se elimina a través de la El Nitrógeno en sanos se excreta :
orina (urea), por las heces y la piel.
70 - 80 % por orina
15 - 20 % por deposiciones
Es el estándar de referencia para definir
concentraciones mínimas de proteínas en la dieta. 3 - 5 % por otras vías.
Se suministra durante varios días una (proteína) o

(AAE) o ambos, y se recolectan orina y heces en
períodos de 24 horas, para medir excreción de
Nitrógeno.
BALANCE DE NITRÓGENO POSITIVO BALANCE DE NITRÓGENO NEGATIVO

Ingesta de N > pérdida de N. Pérdida de N. > Ingesta de N. Ocurre cuando la
Ocurre cuando el nitrógeno ingerido es mayor que el pérdida de nitrógeno es mayor que la ingesta
excretado.
Crecimiento neto: R.N, adolescencia, embarazo, La pérdida supera la ingesta (neoplasias,
lactancia. desnutrición proteica, fiebre severa, diabetes no
Procesos de regeneración tisular en el adulto: controlada, traumatismos, quemaduras extensas,
después de periodos de desnutrición, convalecencia sepsis e infecciones)
de enfermedades traumáticas con lesión tisular, etc.
2 Método de Utilización de proteínas neta (NPU)
La utilización de las proteínas neta (NPU) está basada

en una combinación del valor biológico y de la NPU = N retenido / N ingerido* 100
digestibilidad de la proteína alimentaria.
NPU = N retenido = N absorbido –N urinario
N ingerido N ingerido
Angeles Carbajal Azcona. Departamento de Nutrición. Facultad de farmacia. Universidad Complutense de Madrid
Coeficiente de digestibilidad (CD)
La proteína ingerida no CD = N absorbido = N ingerido –N fecal

se aprovecha totalmente N ingerido N ingerido
Proteína animal= alta digestibilidad (90-95%)

Proteína vegetal= menos digestible (70-90%)
Soya y legumbres=90%
Con este método :

 N fecal sobreestimado (incluye una
cantidad de proteína bacteriana y el N
bacteriano no solo procede de la proteína
Relaciona la proteína no digerida). Se estima que 50% del N
absorbida en forma de El CD mide la fecal es endógeno y no de proteínas
AA (N absorbido) cantidad de AA
dietéticas no digeridas.
respecto de la proteína absorbidos
ingerida (N ingerido)  Digestibilidad verdadera subestimada.
Coeficiente de
digestibilidad
(CD) real y
aparente
Estos parámetros parecen
sobreestimar el valor de
algunas proteínas
animales y subestimas el
de otras proteínas
vegetales
Digestibilidad proteica (Mataix, 2002)  Proteínas vegetales pueden estar dentro de células con paredes resistente a la
90-99% en proteínas animales digestión humana.
70-90% en proteínas vegetales  Algunas legumbres tienen “factores antitripsina”
Alimentos Coeficiente de digestibilidad (CD)%

Huevo 97
Leche, queso 95
Carne, pescado 94
Arroz pulido 88
Guisantes 88
Trigo entero 86
Harina de avena 86
Maíz 85
Maíz + alubias + leche 84
Alubias 78
Maíz + alubias 78
3 Método de Coeficiente de eficacia biológica (PER )
Método tradicional de evaluación Método estándar para la evaluación de

de la calidad de las proteínas en la calidad de las proteínas alimentarias
Estados Unidos, PER(1) en la industria alimentaria.
El método PER usa ensayos

con ratas, y por lo tanto
relaciona el contenido de
aminoácidos de una
proteína alimentaria con
los requerimientos de una
rata, en vez de los del
hombre.
1. Young, V.R., Pellett, P.L. J Nutr 1991; 121: 145-150.

3 Método de Coeficiente de eficacia biológica (PER )
El coeficiente de eficacia biológica está basado en la

ganancia en peso de una rata en crecimiento dividido PER = P(g)
por su ingesta de una proteína alimentaria concreta Proteína consumida (g)
durante un período de ensayo.
El método se dejó de usar de manera generalizada,

porque al realizarse para ratas los resultados no
pueden extrapolarse eficientemente al ser humano.
Su cálculo es la diferencia entre la ganancia de peso
de un sujeto en gramos, entre la toma proteica en
gramos durante la prueba.
Canadian Food Inspection Agency. Protein Rating = Protein in a

Reasonable Daily Intake x Protein Efficiency Ratio (PER). 2014
Método Nuevo de Puntuación de los aminoácidos de las proteínas
4 corregida según su digestibilidad (PDCAAS)
oEstá basado en el contenido de AA de una

oLa puntuación de los aminoácidos proteína alimentaria, su verdadera
de las proteínas corregidas según su digestibilidad y su habilidad para
digestibilidad o PDCAAS, es un proporcionar AA indispensables en
método, y potencialmente más cantidades suficientes para cubrir los
exacto para la evaluación de las requerimientos de un preescolar de 2 a 5
proteínas alimentarias. años, grupo de edad usado como estándar.
oFue recomendado
por el Comité
FAO/OMS en 1993
PDCAAS = % de aminoácidos de la proteína ensayada

% del Requerimiento del aminoácido correspondiente
Puntuación de los aminoácidos de las proteínas corregidas Sin embargo, al igual que el VB, el método
según la digestibilidad - PDCAAS PDCAAS también contiene limitaciones que le
 El escore de una proteína refleja su contenido en aminoácidos impide ser un método fiable al 100%, y es que
(AA) en comparación con la proteína ideal. no tiene en cuenta factores antinutritivos (los
antinutrientes), que impiden la absorción
 Su escala va de 0.0 – 1.0, siendo 1.0 alimentos como la clara de
huevo, whey protein o caseína. La puntuación máxima es 1. proteica. Dentro de estos antinutrientes
encontramos, por ejemplo, inhibidores de
El cómputo aminoacídico es la relación del aminoácido limitante tripsina , taninos o lectinas.
(aminoácido/s encontrado en cantidades bajas, limitadas)
comparado al mismo aminoácido/s de la proteína de referencia
para cada grupo de edad de personas.
La digestibilidad proteica es la proporción de nitrógeno ingerido
que se absorbe.
PDCAAS = escore x digestibilidad

Puntaje químico y Escore de AA corregidos por digestibilidad en alimentos de consumo habitual (*)
Alimento Escore (%) PDCAAS (%)

Leche fluida y en polvo 100 95,00
Queso 100 95,00
Huevo 100 97,00
Carnes Promedio 100 94,00
Hortalizas promedio 88,5 73,4
Frutas promedio 75,7 64,34
Cereales y derivados 68,8 58,50
Tubérculos promedio 89,4 74,2
Frutas secas promedio 65,9 48,09
(*) Fuente: Nutr Hosp. 2006;21(1):47-51 ISSN 0212-1611 • CODEN NUHOEQ S.V.R. 318
Puntaje obtenido para ESCORE, PDCAAS y aminoácidos

limitantes en proteínas animales y vegetales.
Alimento ESCORE PDCAAS AA limitante

Fuente de origen animal
Huevo 100 97 No tiene
Leche 100 95 No tiene
Queso 100 95 No tiene
Atún 100 94 No tiene
Carnes (promedio) 100 94 No tiene
Calidad de las proteínas según el método PDCAAS y aminoácido limitante en algunos alimentos
de origen vegetal y animal, propuestos en el estudio de Suárez).
* Aminoácido **mg/gramo de proteína
Puntaje obtenido para ESCORE, PDCAAS y aminoácidos
limitantes en proteínas animales y vegetales.
Fuentes de origen vegetal
Alimento ESCORE PDCAAS AA limitante
Remolacha 100 83 No tiene
Garbanzos 100 78 No tiene
Soja 100 78 No tiene
Espinaca 90.4 75 Azufrados
Zanahoria 89.6 74.4 Lisina
Arvejas 95.2 74.3 Azufrados
Judias (chauchas) 88.8 73.7 Azufrados
Pistacho 100 73 No tiene
Manzana 85.2 72.4 Azufrados
Coco 83.3 70.8 Lisina
Papas 85 70.5 Histidina
Espárrago 79.5 65.9 Leucina
Lentejas 81.2 63.3 Azufrados
Granos de girasol 70.6 60.7 Lisina
Calidad de las proteínas según el método PDCAAS y aminoácido limitante en algunos alimentos de origen vegetal y animal, propuestos en el estudio de Suárez).
* Aminoácido **mg/gramo de proteína
5 DIAAS (Puntuación Indispensable de Aminoácidos de Digestibilidad de Proteínas)
En 2011, la FAO (Organización de las Naciones Unidas para la Alimentación y la Agricultura) anunció que el método
PDCAAS contenía limitaciones y en 2013 reunió a varios expertos para tratar y debatir sobre un nuevo método de análisis
de la calidad proteica DIAAS.
Promete ser el nuevo

método de calidad
proteica, ya que corrige la
Esto nos da un
Evalúa la calidad de la limitación de PDCAAS,
resultado mucho más
proteína en base a los porque al usar DIAAS, se
preciso de las
valores de digestibilidad pueden diferenciar las
cantidades de
de aminoácidos en el fuentes proteicas por su
aminoácidos que
íleon. capacidad para
absorbemos.
suministrar aminoácidos,
con su posterior utilización
por el organismo.
Lee WT, Weisell R., Albert J., et al. Research approaches and methods for evaluating the protein quality of human foods proposed by an FAO expert working group in 2014. The Journal of Nutrition. 2016; 146(5): 929-32.
5 DIAAS (Puntuación Indispensable de Aminoácidos de Digestibilidad de Proteínas)
DIAAS% = 100 x [(mg de aminoácido indispensable en la dieta digerible en 1 g del proteína dietética)
(mg del mismo aminoácido indispensable en la dieta en 1 g del proteína de referencia)].
Tener en cuenta que la diferencia principal entre los DIAAS y los PDCAAS es que para
los DIAAS se usa la digestibilidad ileal verdadera de los aminoácidos indispensables
de la dieta en vez de la simple digestibilidad fecal de la proteína cruda.
1. Bioquímica médica. John W. Baynes, Marek H. Dominiczak. Edit. Elsevier España (2007).
2. Bioquímica. Jeremy Mark Berg, Lubert Stryer, John Tymoczko, José M. Macarulla Edit.
Reverte (2008)
3. A. Lehninger. Principios de Bioquímica. 3 ed. Editorial Omega;2001
4. L. Stryer y col. Bioquímica. 6 ed.,Editorial Reverté;2008
5. C.K. Mathews y K.E. van Holde, Bioquímica. 3 ed. Editorial McGraw-Hill /
Interamericana;2002
6. Murray R. Harper Bioquímica ilustrada. 28va. edición. México: McGraw-Hill; 2010.
7. Mahan L.K, Raymond J, Ed.14°(2017) Krause Dietoterapia. Barcelona-España Elsevier.
8. http://www.dinta.cl/wp-content/uploads/2018/11/libro_fisiologia_gastrointestinal.pdf

Clase Repaso de Bioquimica 02-03-22

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2.

Concepto Lugar Importancia

Fosforilación es formación de ATP

Arsénico inactiva la hexoquinasa. Fosforilación a 2 ADP+2Pi Mg

Fosforilación de la glucosa y su La fosfofructoquinasa es la enzima reguladora principal de la

Fructosa 1,6 bifosfato

Cuando una persona esta en reposo y

Conversión oxidativa del gliceralaldehido 3-fosfato a

•En la ruta de la glucólisis existen tres

•Estas enzimas están reguladas

En reposo (no necesita

Los eritrocitos NO TIENEN

Dolor muscular, calambre

LANZADERA GLICEROL 3 FOSFATO 2 ATP NETOS

ANTES DE ENTRAR AL CICLO DE KREBS

2 PIRUVATO 2 Acetil SCoA Ciclo de krebs

Se tiene que disponer de 4 vitaminas para formar cofactores enzimáticos

TEORÍA CLÁSICA (GLICEROL 3 P) = 36 ATP

TEORÍA MITCHEL (LANZADERA M-A) = 32 ATP

1 NADH +H = PORDUCE 2.5 ATP

LANZADERA GLICEROL 3 FOSFATO 2 ATP NETOS

2 Teoría clásica: x 3 = 6 ATP

TEORÍA CLÁSICA MITCHELL

2 ATP + 4 ATP + 18 ATP = 24 ATP 20 ATP

Lanzaderas Teoría Mitchell 3ATP

TEORÍA MITCHEL (LANZADERA M-A) = 32 ATP

TEORÍA MITCHEL (GLICEROL 3 P) = 30 ATP

Combustible primario Único combustible

Suficientes para cubrir las Necesidad de sistemas alternativos

1. RUTA DEL GLICEROL

Traslada vía sangre

Lactato convierte a piruvato

Regresa al musculo cada vez

Mitrondria sale a citosol

Riñón e hígado son los

Glucosa 6- Fosfato Glucosa 1-P Glucógeno

Glucosa 6-fosfatasa solo existe en el hígado, es clave para la regulación de la

Ribulosa 5-P C5 =PENTOSAS

Xilulosa 5-P Ribosa 5-P Síntesis de Nucleótidos (ADN y ARN)

C6 =HEXOSAS Fructosa 6-P

La deficiencia genética de glucosa 6-fosfato

Piruvato Generación de energía

Mg. Sc. Yuliana Gomez Rutti

DISTRIBUCIÓN DE LOS LÍPIDOS

HDL ApoC: Activar la HDL LPL HDL

LH: Lipasa hepática

LDL LDL LDL

La LDL se empieza a oxidar y forman las oxLDL.

En la hipercolesterolemia, los macrófagos

La HDL 2 enriquecidas con

Ácido graso síntasa

(+) Insulina, citrato y ATP

Para la síntesis se usa los

Acetil CoA A.G Ac. Graso

Síntesis de ácidos grasos

El AMPK fosforila el Acetil CoA Carboxilasa (ACC)

AMPk=Adenosín monofosfato Kinasa

Citrato Exceso de ATP se

DEFINICIÓN: Es la degradación de los ácidos Glicerol

Acil CoA deshidrogenasa

Enoil CoA hidratasa

FADH2 =2 X 7 vueltas= 14 ATP OH-acil

El ácido grado (16C) cada vuelta pierde 2

CICLO DE KREBS= 12 ATP x 8 = 96 ATP