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2023 Curso de Biología General INICIO Introducción al curso Contenido

BASES MOLECULARES DE
LA VIDA
ÍNDICE
ÍNDICE

Introducción al módulo

Objetivos del módulo

Actividades a realizar

Guía para la lectura de temas relacionados con el contenidos del presente módulo “ Bases
moleculares de la vida”, los cuáles se encuentra en el libro de texto.

Desarrollo del módulo

Azúcares

Los Monosacáridos

Los Oligosacáridos

Los polisacáridos

Carbohidratos modificados y complejos

Proteínas, introducción al tema

Unidades estructurales de las proteínas


Unidades estructurales de las proteínas.
2023 Curso de Biología General INICIO
Clasificación de los aminoácidos de acuerdo a su grupo R
Introducción al curso Contenido

Configuración de las proteínas

Los Lípidos , introducción al tema

Los ácidos nucleicos, introducción al tema.

Algunos nucleótidos de importancia en el cumplimiento de otras funciones

El agua, introducción al tema.

Cuestionario sobre el módulo Bases Moleculares de la Vida.

INTRODUCCIÓN AL MÓDULO
El conocer de que están compuestas las células, químicamente hablando, es importante
para comprender el por qué las mismas desarrollan algunas propiedades y
comportamientos , en lo estructural, energético, fisiológico, transmisión de
información,etc.

En este módulo , se establecen las bases para comprender como el comportamiento de los
átomos determina el tipo de enlace entre ellos para producir compuestos más complejos.

En este espacio de estudio de las bases moleculares de la vida , se mezclan en el análisis


tanto compuestos orgánicos básicos , como azúcares, lípidos, proteínas, ácidos nucleicos e
inorgánicos, como el agua, la sustancia más abundante en los organismos y en la superficie
de la tierra, que puede por sus propiedades únicas, afectar a los organismos , así como a
su entorno inerte.

OBJETIVOS DEL MÓDULO


1- Adquirir capacidades en la utilización de conocimentos generales básicos para conocer
mas a fondo la naturaleza química de los compuestos más importantes que constituyen la
célula( los diferentes tipos de enlaces químicos, grupos funcionales y sus propiedades, etc)

2- Definir claramente las diferencias químicas ,físicas y funcionales de los componentes


molecularaes de las células.
ACTIVIDADES A REALIZAR
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Módulo Bases moleculares de la vida


1-Leer las indicaciones contenida en la guía para el estudio del material teórico contenido en el libro de texto.
2-Revisar el material contenido en esta pestaña en donde con la ayuda de videos e imágenes, revisamos lo
concerniente a las diferentes sustancias que, en lo fundamental, constituyen la célula.
3-Contestar las preguntas que se presentan al final de la  revisión de las características de las sustancias  básicas
importantes para la vida.

GUÍA PARA LA LECTURA DE TEMAS RELACIONADOS


CON EL CONTENIDOS DEL  PRESENTE MÓDULO “
BASES MOLECULARES DE LA VIDA”,  LOS CUÁLES SE
ENCUENTRA EN EL LIBRO DE TEXTO.
Lecturas a realizar
2023durante
Curso deelBiología
desarrollo del presente
General INICIOmódulo.
Introducción al curso Contenido
1- Lecturas iniciales recomendadas antes de abordar el tema de las bases moleculares de
la vida.

    a-Elementos químicos y su estructura atómica, electrónes y orbitales, compuestos    

        químicos. Pag. 26-32

    b-Los enlaces químicos que permiten la existencia de las sustancias químicas que  

        constituyen la  vida. Pag. 32-36.

    c-Reacciones Redox. Pag. 36-37.

2- Lectura del material que se refiere a las diferentes sustancias que representan la base
molecular de la vida. Capítulo 3

     a-La química de la vida, compuestos orgánicos

2-1 Carbohidratos.          Pag 51-56

2-2 Lípidos.                           Pag. 56-60

2-3 Proteínas.                       Pag. 60-68

2-4 Ácidos Nucleicos y      

resumen del capítulo Pag. 68-73

b- El agua y sus propiedades útiles para la vida.  Pag. 37-39.

DESARROLLO DEL MÓDULO


Durante el desarrollo de este
2023 Curso móduloGeneral
de Biología revisaremos las características
INICIO Introducciónmas importantes
al curso Contenido
tanto de los componentes orgánicos como inorgánicos fundamentales de las células, a
saber : Azúcares, proteínas, lípidos,  ácidos nucleicos, agua y sales. Esta revisión la hacemos
con el fin de conocer muchas de las propiedades de estas sustancias que le permiten
cumplir funciones que garantizan la vida de las células en lo estructural, metabólico,
intercambio de sustancias, absorción de nutrientes, crecimiento, reproducción y otras más.

 Revisaremos los momentos más importante para cada una de las sustancias arriba
anotada por medio de texto, imágenes y videos.

AZÚCARES
A las sustancias que pertenecen a este grupo se la llama también carbohidratos. Una asociación con este último
nombre de Carbohidrato se observa en la estructura química que describe una fórmula estructural general para el
grupo- CH2O , en donde se ve un carbono hidratado. Según esta fórmula general , a cada
carbono en cualquier azúcar , le corresponden dos hidrógenos y un oxígeno.

Las azúcares se agrupan en 4 tipos estructurales diferentes : Los monosacáridos, los oligo-
sacáridos, los polisacáridos y azúcares modificadas complejas.
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Los Monosacáridos
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Los Monosacáridos se clasifican , de acuerdo al número de carbonos que constituyen sus


moléculas y de acuerdo al grupo funcional que los identifica.

De acuerdo al número de carbonos, las azúcares monosacáridas, se clasifican  en triosas,


tetraosas, pentosas, hexosas y heptosas. Ver imágenes.

En cuanto al grupo funcional que poseen , se dividen en aldotriosas o gliceraldeido y


cetotriosa o dihidroxiacetona . Ver imágenes .

Estas azúcares también se caracterizan por la existencia entre ellas de los llamados
isómeros, porque varios de sus átomos de carbonos son asimétricos. Tomando en cuenta
este número de carbonos asimétricos en estas azucares como la glucosa por ejemplo .
teóricamente podrían existir hasta 16 isómeros en dependencia de la posición del grupo
hidróxilo (-OH) con respecto al  carbono asimétrico. Por lo general una fracción pequeña de
las cantidades posible de isómeros son la que se manifiesta de manera natural. Los
monosacáridos se identifican como formas D o L de acuerdo a la configuración de la triosa
D-gliceraldehido que se usa como referente. Un monosacárido es de la variedad D si el
grupo hidroxilo del átomo de carbono asimétrico inferior está hacia la derecha del mismo y
L se si esta a la izquierda del mismo. La glucosa en su forma natural es una D-hexosa. Ver
imagen

Las azúcares como las hexosas y pentosas cuando no están en solución tienen la formula
lineal, cuando están en solución una buena parte de sus moléculas adoptan la forma cíclica
o de anillo. Cuando el puente de oxígeno esta entre el carbono 1 y 5      ( forma
piranosa ) la molécula se representa como un hexágono, cuando el puente de oxígeno esta
entre el carbono 1 y 4 ( forma furanosa) la molécula se dibuja como un pentágono. Ver
imagen.

Las formas  cíclicas  por le general son posibles solo en hexosas y pentosas pues una
monosacárido de siete carbonos, una heptosa por ejemplo,estaría sujeta a una tensión
excesiva al ser doblada para formar un anillo.

Cuando el hidroxilo del carbono 1 esta al mismo nivel del hidroxilo del carbono 2, el azúcar
se denomina alfa , cuando mediante un giro de 180°, se ubica en la parte superior del
carbono 1  el azúcar cíclica se llama beta.
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PENTOSA CICLICA
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Sacarosa

Los Oligosacáridos
Los monosacáridos pueden unirse entre si para formar nuevas moléculas de azúcares, con
distintas propiedades a sus componentes simples( monosacáridos). Cuando la cantidad de
residuos de monosacáridos que forman estas cadenas, van de dos hasta 8 ó 9 unidades las
azúcares así formadas pertenecerán al grupo llamado Oligosacáridos. Las azúcares mas
conocida de este grupo es la sacarosa también llamada azúcar de mesa, la lactosa ( azúcar
de leche) y la maltosa ( azúcar de malta). En vista de que la misma esta formada por dos
residuos de monosacáridos, reciben el nombre particular de disacáridos. Ver imagen.
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Maltosa
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Los polisacáridos
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Los poilsacáridos mas comunes son el almidón, la celulosa y el glucógeno, los cuales
representan polímeros formados por cientos o miles de residuos de monosacáridos,
unidos entre sí por enlaces llamados glucosídicos los cuales pueden ser de dos tipos, el 1, 4
glicosídico o el 1,6 glucosídico. El enlace glucisóidico 1,4 es el que predomina en los
polisacáridos cuya molécula  no está ramificada, como en el caso de la celulosa.  En el caso
cuando las moléculas del polisacárido sufre ramificaciones como en el caso del almidón y
el glucógeno, además del enlace 1,4 también existe el enlace 1,6, el cual se forma en el
lugar de la unión entre la parte rectilínea de la molécula y la ramificación. Estos enlaces1,4 ,
también los encontramos uniendo a los residuos de monosacáridos en las moléculas de los
oligosacáridos. Estos enlaces pueden ser alfa o beta glucosídicos en dependencia de si la
molécula original de monosacárido es alfa o beta. Estas propiedades de alfa o beta en las
azúcares complejas influyen en algunos aspectos fisiológicos de las células. Por ejemplo las
azúcares alfa tienden a ser movilizadas con mayor facilidad en operaciones metabólicas de
transformación en tanto que las de forma beta tienden a ser mas estables y por lo tanto
usadas para la construcción de estructuras celulares por su resistencia a ser modificadas.

El almidón y la celulosa abundan en los vegetales en tanto que el glucógeno en los


animales y hongos. El almidón esta constituido por dos tipos diferentes de polisacárido, la
amilasa y la amilopectina. El enlace  alfa glucosídico  es el que sirve para unir entre si los
residuos de monosacárido que constituyen el almidón y el glucógeno , en tanto que en la
celulosa, predomina el enlace beta glucosídico.
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Celulosa
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Quitina
Carbohidratos modificados
2023 Curso y complejos
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Existen carbohidratos modificados ,derivados de monosacáridos que representan


compuestos de importancia biológica como en el caso de la  quitina o el cartilago. En este
caso se trata de azúcares aminadas como la N-acetil glucosamina(quitina) o la
galactosamina (cartílago) que se formaron mediante el reemplazo de un grupo  alcohol(-
OH) de la molécula de azúcar por el grupo amino (-NH2). Los carbohidratos también
pueden combinarse con proteínas para formar las glucoproteínas o con lípidos, para
formas los glucolípidos, importantes ambos en los papeles de sustancias estructurales.

La quitina es el principal componente de la pared celular de los hongos y del exoesqueleto


de los insectos , crustáceos y otros artrópodos.

La molécula de quitina , que es también un polisacárido , esta representada por una


cadena no ramificada de residuos del azúcar modificada  N-acetil glucosa amina , unidos
entre si por enlaces  1,4 beta glucosídicos.
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PROTEÍNAS, INTRODUCCIÓN AL TEMA
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Estas sustancias , consideradas unas macromoléculas, se caracterizan por su gran variedad y sus diferentes
funciones, de tal suerte que prácticamente, ejecutan todas las actividades de la célula.
Las proteínas son importantes como :  material estructural ; moléculas reguladoras de procesos o actividades que se
dan en las células ( enzimas) ;  coordinadoras de diferentes procesos que tienen lugar entre células, iniciando o
cesando los mismos(hormonas) ;  reguladoras y participantes de los procesos de absorción de nutrientes ;
participante en los proceso de comunicación con otras células , a través de los receptores de membrana;, finalmente,
también pueden participar como anticuerpos que proporcionan inmunidad contra las infecciones.
Cómo puede un tipo de molécula tener tal cantidad de funciones?
La explicación reside en las formas prácticamente ilimitadas que pueden adoptar las proteínas como grupo, es decir,
son capaces de una variedad tan amplia de actividades debido a la gran diversidad de estructuras que pueden formar.
Sin embargo , dentro del grupo de sustancias a la cual pertenece, cada proteína tiene una estructura única ,altamente
ordenada, que le permite efectuar una función particular. Esto último le permite a la proteína , en muchos casos , 
interactuar con otras sustancias de manera selectiva , por lo que la misma muestra un alto grado de especificidad.
Las proteínas , en lo fundamental, están constituidas de C,H,O y Nitrógeno y usualmente de azufre.
Se estima que una célula típica de un mamífero, puede tener hasta 10,000 proteínas diferentes.
Las proteínas en su actuar  pueden presentar una forma  fibrosa o redondeadas, llamadas globulares. Cuando
presentan la forma  de fibra, las mismas juegan un papel de elemento estructural, suministrando apoyo mecánico.
(ver imagen 1)
UNIDADES ESTRUCTURALES DE LAS
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PROTEÍNAS.
Las proteínas comparten un plan común de estructura. Las mismas se forman a partir de un juego de 20 diferentes
aminoácidos a los cuáles se les llama monómeros , representan una especie de equivalente de los monosacáridos en
el caso de las azúcares.
En la célula , además del grupo de los 20 aminoácidos que constituyen el arsenal para formar proteínas, existen otros
aminoácidos que resultan de la degradación o residuos de algunos de estos 20. Un ejemplo de un aminoácido que
existe  y no forma parte del grupo de los veinte, es el de la hidroxiprolina la cual se origina de la transformación que
sufre la prolina, que si pertenece al grupo. La prolina inicialmente debe formar parte de una determinada proteína,
una vez allí, la misma puede sufrir una hidroxilación( ganancia de un hidroxilo) y transformarse en la hidroxiprolina,
un nuevo aminoácido .Esto por lo general ocurre en la proteína llamada colágeno. Así las cosas , este nuevo
aminoácido no provino de la información genética contenida en los ADN.
No todas las proteínas poseen  en su molécula obligatoriamente ,todos los 20 aminoácidos posibles. Las proporciones
relativas y los números absolutos de aminoácidos, varia de una proteína a otra, como un reflejo de la información
específica contenida en los genes.
Los aminoácidos tienen una misma estructura básica (ver imagen 1a), un grupo carboxilo 
(-COOH) y otro amino(-NH2) que actúan como grupo funcional unidos a un mismo carbono
llamado α , al cual también se unen dos hidrógenos. Uno de esos hidrógenos , el llamado R,
en la mayoría de los aminoácidos, es remplazado por una cadena lateral de carbonos que
constituyen el resto de la molécula, que determinan a cada aminoácido en particular.

Los aminoácidos se combinan químicamente entre sí mediante una reacción de


condensación que une el carbono del grupo carboxilo de una molécula con el nitrógeno del
grupo amina de la otra, ( ver imagen 2). Este enlace covalente carbono -nitrógeno que une
dos aminoácidos de denomina, enlace peptídico. Una proteína consta de una o mas
cadenas polipeptídicas. Cada polipéptido tiene un grupo amino libre en un extremo y un
grupo carboxilo libre en el otro
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CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS DE
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ACUERDO A SU GRUPO R
En el caso del aminoácido Glicina , su estructura, que es la mas simple de todas, es la que se usa como referente para
comparar su estructura con la  de los otros aminoácidos.( ver imagen 3). Esta configuración de la Glicina , le permite
ser el único aminoácido con un carbono α simétrico, en tanto que en los 19 restantes ese carbono es asimétrico. La
presencia de un carbono asimétrico en los 19 aminoácidos que pueden formar parte de las proteínas , crean la
posibilidad, al igual que en las azúcares ,de la existencia de los isómeros L y D .  (ver imagen 4). En la naturaleza el
isómero L  es el que por lo general encontramos formando parte de los diferentes proteínas. Existen algunos casos de
presencia de aminoácidos D en proteínas muy particulares.
Las diferencias que existen entre las variadas  cadenas laterales de los aminoácidos son responsables  de las
propiedades o cualidades que ellos poseen y que son transmitidas a las proteínas de la cuál ellos forman parte.
Al examinar la2023
lista de los diferentes
Curso de Biologíaaminoácidos fundamentales
General INICIO , podemos
Introducción al cursoobservar que
Contenido
los mismos  se dividen en sub-grupos ,en dependencia de las propiedades de sus grupos R
, a saber: 1- Polar con carga ,2-Polar sin carga , 3-No polar, 4- Grupo R con propiedades
únicas. ( ver imagen 5).

1-  Aminoácidos polares con carga.  Contienen grupos R capaces de contener carga
neta ( positiva o negativa) o sea que contienen ácidos o bases relativamente fuertes
como para disociar hidrógenos o atraer hidrógenos y con ello generar carga.

2-  Aminoácidos polares sin carga. Contienen grupos R que representa ácidos o
bases débiles. En ellos se desarrollan cargas parciales negativas ( en los oxígenos) o
positivas ( en los hidrógenos) por lo que son proclives a formar enlaces de
hidrógenos con otros aminoácidos o con el agua.

3-  Aminoácidos no polares. En estos aminoácidos , los grupos R o cadena lateral ,


son hidrofóbicos y por ende no tienen capacidad para formar enlaces electrostáticos
o interactuar con el agua.  Las cadenas laterales de estos aminoácidos no polares ,
por lo general, carecen de oxígeno y nitrógeno . Estos aminoácidos varían en forma y
tamaño , lo que les permite a algunos de ellos, introducirse apretadamente en
determinados espacios estrechos en el entramado de una determinada
configuración de la proteína y aprovechar para reunirse entre si con otros de su
mismas cualidades no polares con la ayuda de las fuerzas de Van Der Waals y las
interacciones hidrofóbicas.

4-  Aminoácidos con grupo R con propiedades únicas que los distinguen de los
demás.

Uno de los representantes de este sub-grupo es la Glicina cuyo grupo R está


representado por un solo hidrógeno. Esta característica permite que dos segmentos
vecinos de una misma proteína  o de dos proteínas paralelas se aproximen entre si
de una manera  muy estrecha. Por otro lado , esta particularidad le permite a la
Glicina ser muy flexible y por lo tanto útil en las porciones del esqueleto proteínico
que necesita moverse o formar articulaciones. Otro aminoácido de este grupo es la
Prolina, que es única ya que parte de su grupo amina correspondiente, es parte de
un anillo . El tercer miembro de este grupo , la Cisteina, es único en tanto que posee
en su molécula el azufre  en forma de un radical de sulfhidrílo (-SH) que puede 
reaccionar con otro grupo igual ubicado en otra Cisteina  o en otro segmento de la
misma proteína para formar con ello , los llamados puentes disulfuro(-SS-). Estos
puentes son importantes para estabilizar la configuración de la proteína sobre todo
puentes son importantes para estabilizar la configuración de la proteína , sobre todo,
2023
las que se Curso de fuera
encuentran Biología
de General
las células.INICIO Introducción al curso Contenido

Muchas proteínas además de sus componentes de aminoácidos pueden estar unidas a


otras sustancias de manera covalente  o no covalente, por lo que en este caso reciben el
nombre de Proteínas Conjugadas. Entre ellas tenemos las glucoproteínas, unidas con
carbohidratos, las lipoproteínas , unidas a lípidos , las nucleoproteínas, unidas a los ácidos
nucleicos y las unidas a metales.

Los aminoácido también pueden mostrar capacidad amortiguadora, es decir evitar los
cambios de pH de un medio donde ellos se encuentren. Un aminoácido en una solución
con pH 7 puede resistir el cambio de pH si a la misma se le agrega una base o un ácido y
evitar así su acidificación o  alcalinización . Cuando se agrega un ácido, que libera
hidrógeno, los mismos serán capturados con la ayuda del grupo funcional -NH2 , que se 
transformarse en -NH3+ .por el contrario, cuando se agrega una base , que libera -OH, el
mismo se neutralizará con hidrógenos que serán liberados por el grupo funcional       

-COOH que se transformará en -COO´ . Como vemos un aminoácido se puede comportar


como un ácido o una base en dependencia del pH del medio, las sustancias que tienen esta
capacidad reciben el nombre de anfóteros. En muchos aminoácidos, se exceptúan los que
tienen mas de un grupo -COOH o -NH2 en su molécula, esta característica desaparece
cuando se convierten en parte de la cadena de proteína , toda vez que para formar parte
de la misma hay que usar sus grupos funcionales causantes de la propiedad anfotérica. La
unión que se produce entre los aminoácidos para formar las cadenas peptídica, se logra a
través de la reacción que se produce entre los dos grupos funcionales , el -COOH de uno y
el -NH2 del otro, con la liberación de agua. En esta reacción se forma un enlace covalente .

Tomando en cuenta que algunos aminoácidos que tienen grupos adicionales de -COOH o -
NH2 regularmente estarán presentes en las proteínas  , es de esperar de que siempre
exista la posibilidad de generar cargas libres. Esto ocurre porque  frente a la presencia de
ácidos en el medio, que generan hidrógenos , los mismos pueden ser capturados por los-
NH2 presentes y libres con lo cual se  transforman en  -NH3+  y así generan una carga
positiva, o que ante la presencia de una base en el medio que genera -OH, el grupo             
-COOH presente y libre,  disocie  hidrógenos  con lo cual aparecerá  una carga negativa,-
COO- .

En este sentido, a determinados valores de pH  en el medio donde se encuentra una


proteína, el balance de  cargas positivas y negativas que puedan  tener en su molécula
pueden igualarse entre si de tal manera que ese balance sea cero y por lo tanto no exista
una carga neta. Esta situación de balance cero se conoce como el punto isoeléctrico de una
proteína dada.2023
Para Curso de BiologíaeseGeneral
cada proteína, INICIO
valor de PH Introducción
en donde al curso
se produce el punto Contenido
isoeléctrico , es particular o propio. En las condiciones de la existencia del punto
isoeléctrico de una proteína dada , la misma muestra su menor grado de solubilidad y
puede precipitar en esa solución.

Hoy con los métodos analíticos que existen , se puede determinar la secuencia de los
aminoácidos en las diferentes proteínas. La insulina, una hormona producida en el
páncreas , fue la primera proteína cuya secuencia se determinó, la primera enzima
secuenciada  fue la ribonucleasa , también secretada por el páncreas.

Las plantas son capaces de producir,  todos los aminoácidos que  necesitan ( hay alguna
excepciones) en tanto que los animales en general, no lo pueden hacer, tienen que
adquirirlos con la alimentación.
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CONFIGURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
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 La configuración  de las proteínas se refiere a la organización espacial que desarrollan sus moléculas. Se distinguen
4 tipos diferentes de configuración,a saber: Primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Cada proteína funcional presenta una de estas configuraciones tridimensionales a partir de la secundaria , pues la
primaria le compete a todas ellas  ya que la misma se corresponde con la forma inicial rectilínea que adquiere toda
proteína al momento de su formación. La secuencia de los aminoácidos que se produce para generar la configuración
primaria  se determina a partir de la información contenida en los ADN. Las otras configuraciones que existen
adicionales a la primaria , se establecen mediante interacciones que se dan entre los residuos de aminoácidos  que
conforman la molécula polipeptídica.                                         
        Las proteínas son moléculas compactas  y rígidas  que deben estar plegadas cuando funcionales, por esa razón,
las mismas por lo general, resultan  ser mucho mas cortas  de lo que podría esperarse,  al tomar en cuenta  las
longitudes  de los polipéptidos  que la constituyen.
Conformación secundaria de las proteínas.

La configuración secundaria se forma a partir de interacciones que se dan entre residuos


de aminoácidos vecinos en una misma molécula. Una forma importante y que a su vez es
la más común, de configuración secundaria , es aquella que tiene forma de una espiral ,
que recibe el nombre de Hélice α , la cuál fue formulada  primero por Linus Pauling, y
posteriormente por Robert Corey en 1951,( ver imagenes 6 y 6a ).

Esta configuración es natural en los polímeros lineales que tienen unidades monoméricas
repetidas regularmente porque cada monómero ocupa una orientación idéntica en la
molécula. En el caso de las proteínas , que también son  polímeros, muchas de las
unidades monoméricas son diferentes y no desarrollan , por lo tanto, una estructura
regular.  En las proteínas sucede que, mientras el esqueleto del polipéptido es regular en lo
que se refiere a la unión lineal entre aminoácidos , pues el enlace peptídico que los une
siempre es el mismo, se repite, las cadenas laterales de sus aminoácidos, por el contrario,
son irregulares, varían de uno a otro. En esta configuración de hélice α, los residuos de
aminoácidos que la constituyen, establecen entre si puentes de hidrógenos que son lo que
ayudan a establecer la espiral de tal manera que en cada vuelta de la misma participan 3.6
aminoácidos.  Esta configuración hélice α  la encontramos , como unidad estructural básica
de proteínas fibrosas como la de la lana, el pelo, la piel u las uñas.

Una estructura helicoidal puede ser energéticamente satisfactoria para el esqueleto que la
sostiene pero insatisfactoria para las cadenas laterales de los aminoácidos de la molécula
sostiene, pero insatisfactoria para las cadenas laterales de los aminoácidos de la molécula.
Por lo tanto la 2023
formaCurso de BiologíadeGeneral
tridimensional una proteína , es por
INICIO lo general,alelcurso
Introducción resultado de
Contenido
algún acomodo o transacción entre la tendencias del esqueleto , para formar una hélice
regular y la tendencia de las cadenas laterales, para girar el esqueleto en una configuración
distinta energéticamente,  que sea más satisfactoria.

En conclusión, tomando en cuenta lo anterior señalado, la forma tridimensional de una


proteína, es más que todo , el resultado de las interacciones entre las cadenas laterales de
los aminoácidos.

En algunas proteínas , como la proteína de la seda fiboína, el esqueleto de la cadena


polipeptídica esta estirado para formar una estructura en zigzag, en vez de ser helicoidal y
recibe el nombre de lámina plegada  β . En este caso , los puentes de hidrógenos se forman
entre cadenas polipeptídicas diferentes, o en distintas regiones de una misma cadena que
se enrolla sobre si misma. ( ver imagen 7). Aunque esta estructura es resistente y flexible ,
no es elástica ya que la distancia entre los plegamientos es fija y está determinada por los
fuertes enlaces covalentes de los esqueletos del polipéptido. No es raro que una misma
molécula de proteína contenga tanto regiones de hélices α como regiones de lámina
plegada β . En el caso de la tela de las arañas,  el material  de que están constituidas, que
son proteínas, se caracterizan por poseer elasticidad, flexibilidad y fortaleza , producto de
la combinación de las dos formas de configuración secundaria .

Mas tarde veremos que las configuraciones secundarias y terciarias de alguna manera
conducen a que entre las proteínas funcionales prevalezcan las formas espaciales
alargadas o fibrosas y las esféricas o globulares. En este sentido, las formas fibrosas
muestran un alto graso de la presencia de la configuración secundaria , que conduce a la
formación de especies de cables altamente ordenados o de láminas de moléculas
relacionadas con la construcción celular.
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Lámina β
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Configuración terciaria

Esta configuración terciaria se estructura a través de interacciones de las cadenas laterales


de los residuos de aminoácidos de las moléculas de proteínas que se encuentran mas
alejadas entre sí, a diferencia de lo que ocurre con la secundaria, en donde la interacción
se da entre cadenas laterales vecinas.  Es importante que se tome en cuenta que en una
misma molécula de proteína pueden coexistir tanto la configuración secundaria como la
terciaria, de allí que finalmente el carácter tridimensional de un polipéptido es la
consecuencia de ambos niveles de organización espacial presentes en la molécula.( ver
imagen 8) Por ejemplo, en la molécula de una proteína que tenga una forma espacial
esférica como las llamadas globulares, la configuración terciaria es la predominante .  Un
ejemplo de una proteína globular lo encontramos en las llamadas enzimas , lo que en ellas
permite la existencia de un plegamiento molecular extenso, típico de este tipo de
estructura. Las proteínas globulares tienen en general , una cantidad considerable de
regiones desordenadas, enrolladas al azar, junto con regiones de hélice alfa ordenadas.
Estructura cuaternaria
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Esta estructura u organización espacial cuaternaria ,sólo es posible que se forme, cuando
una misma molécula  de proteína posee varias cadenas polipeptídicas en su estructura .
Una sustancia donde tiene lugar esta posibilidad , es la hemoglobina, un pigmento de la
sangre que sirve para transportar el oxígeno a diferentes partes del cuerpo de un 
organismo.( ver imagen 9 y 9a)
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LOS LÍPIDOS , INTRODUCCIÓN AL TEMA
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Los lípidos representan un grupo heterogéneo de compuestos que tienen como denominador común, el rechazo al
agua, al mismo tiempo que mantienen una solubilidad en solventes orgánicos no polares, como el éter y el benceno.
Además de lo anterior,las sustancias que forman parte de este grupo, tienen  una consistencia aceitosa o grasosa y 
están formadas , en lo principal ,de C, H,O , con la presencia inusual de fósfatos y nitrógeno. Una característica de los
lípidos en comparación con los carbohidratos, es la de una menor presencia relativa del oxígeno en relación al
carbono e hidrógenos.
Los lípidos de mayor importancia biológica son: grasas neutras, fosfolípidos carotinoides y esteroides. Las funciones
de mayor importancia que caracterizan a los componentes de este grupo son las de servir como sustancias de reserva
de energía, estructurales en las membranas celulares, como pigmentos fotosintéticos  para la captura de la energía
solar y otras.
Las grasas neutras
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Entre los lípidos, este grupo es el mayoritario. Por unidad de peso, estas sustancias liberan 
más mas energía que los carbohidratos.Los carbohidratos y las proteínas pueden ser
transformados en grasas por algunas enzimas , después de lo cuál se pueden acumular en
tejidos como el adiposo en animales o el endospermo en las semillas de las plantas.

Una grasa neutra se forma a partir de una reacción  entre ,el glicerol, un alcohol que posee
tres grupos funcionales -0H propio de este grupo de sustancias y  los llamados ácidos
grasos, que representan un grupo variado de sustancias que además de su grupo funcional
C00H, poseen una larga cadena de carbonos e hidrógenos unidos entre si. ( ver imagen 10 )
El glicerol, puede reaccionar en un momento dado con sólo un ácido graso dando como
resultado la formación de un monoglicérido o puede hacerlo con dos, para producir un
diglicérido, o finalmente con tres ácidos grasos, para producir un triglicérido, que es lo que
ocurre cuando se forma la molécula de las grasas neutras , sustancias neutras e
hidrofóbicas.  Los ácidos grasos se diferencian entre sí por el número de carbonos de sus
cadenas y por la presencia o no de enlaces dobles entre ellos. Por lo general, la cantidad de
carbono  es un número par. Tomando en cuenta la presencia o no de enlaces dobles en su
cadena de carbonos, los ácidos grasos se clasifican en saturado o insaturados , ( ver
imagen 11) caracterizándose los primeros por la ausencia de enlaces dobles y los segundos
por la presencia de esos en laces que van desde uno( los monoinsaturados) o varios ( los
poliinsaturados). La presencia de enlaces dobles en la molécula de los ácidos grasos
insaturados , le da a la cadena que lo constituye , una mayor flexibilidad, lo que a su vez
permite que las grasas que los poseen sean líquidas a temperatura normal del ambiente ,
estas grasas reciben el nombre de aceites.. Cuando ocurre lo contrario , ausencia de estos
enlaces dobles en la molécula del ácido, las cadenas que lo constituyen tienden a ser
rígidas y las grasas que los poseen, tienden a ser sólidas a la temperatura ambiente, aquí
entra la manteca , la grasa que vemos en las carnes, etc.

Entre los ácidos grasos insaturados podemos mencionar  al oleico , el linoleico, el


araquidónico, el palmitoleico,  y otros. Entre los ácidos grasos saturados podemos
mencionar, el palmítico, el láurico, el esteárico, y otro.
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Los fosfolípidos
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Los fofolípidos los encontramos fundamentalmente como parte estructural de las
diferentes membranas de una célula. Un fosfolípido se forma , al igual que las grasas
neutras,  a partir de una molécula  del alcohol glicerol , que en este caso, reacciona con 
sólo dos moléculas de ácidos grasos, en tanto que la tercera reacción , que es posible para
este alcohol , por poseer tres grupos funcionales, la realiza con  la participación de un
fosfato que a su vez está unido a una base orgánica nitrogenada, llamada colina.

Al tomar en cuenta la estructura descrita para los fosfolípidos, ( ver imagenes 12 y 12a)
podemos observar que la misma posee un área con propiedades hidrofóbicas, formada
por los residuos de los dos ácidos grasos que la constituyen , y otra área, formada por el
residuo del fosfato unido con la colina, la cuál posee propiedades hidrofílicas, Así las cosas
se trata de una molécula con dos propiedades contrarias , una la de ser hidrofóbica y la
otra , la de ser hidrofílica. En este sentido las sustancias que poseen en una misma
molécula estas dos propiedades ya señaladas, reciben el nombre de sustancias anfipáticas.

Esta dualidad observada en la molécula de los fosfolípidos, es muy importante para el


papel que la misma debe jugar al formar parte de las membranas celulares. En este
sentido, toda membrana celular se caracteriza por la presencia de un centro ocupado por
una doble capa de fosfolípidos . Esta doble capa se forma por la influencia de la llamada
interacción hidrofóbica, que permite que la parte hidrofóbica se oriente de una forma que
le permitaesconderse y no contactarse con el agua y la parte hidrofílica, por el contrario,
orientarse de forma que pueda estar en contacto con el agua. . Esta doble atracción hace
que las moléculas de fosfolípidos para protegerse del contacto con el agua formen una
doble capa de tal suerte que en el interior de la misma quede la parte hidrofóbica en tanto
que  la parte hidrofílica quede en la parte externa de esta doble capa donde hay agua que
la rodea. ( ver imagen 13)
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Los Carotinoides

Este grupo esta formado por pigmentos de diversos colores, rojo, amarillo o anaranjado,
que se encuentran en las células vegetales y animales   El color de muchas hojas y frutos
obedece a la presencia  de este grupo de pigmentos. En cuanto a las funciones que realizan
estas sustancias están la de participar como pigmento fotosintético en la captura de la luz
solar, como agente protector de los pigmentos clorofílicos para evitar su oxidación por
exceso de radiación solar y en el fenómeno de fototropismo.

Bajo el nombre de carotinoides se agrupa un número plural de sustancias como el


caroteno, la xantofilas y otros. En los animales, los carotinoides se pueden transformar en
vitamina A , llamada también retinol, que por su  sensibilidad a la luz  la encontramos en
células de la retina del ojo bajo el nombre de retinal, un derivado del retinol.( ver imagen
14).
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Los esteroides.

Aunque los esteroides pertenecen al grupo de los lípidos, su estructura es muy diferente a
las del resto, (ver imagen 15).Una molécula esteroide tiene sus átomos de carbono
dispuestos en 4 anillos entrelazados , de tal manera que en tres de ellos hay seis carbono y
en el restante, sólo 5. La longitud de las cadenas laterales establece la diferencia entre los
diferentes esteroides. Entre las sustancias de este grupo  con importancia biológica ,
encontramos, el colesterol , las hormonas sexuales masculinas y femeninas y otras.
LOS ÁCIDOS NUCLEICOS, INTRODUCCIÓN AL
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TEMA.
Los ácidos nucleicos son fundamentales, de manera directa, por su importancia en la transmisión genética y  la
síntesis de proteínas, además también son importantes por la participación de sus derivados en las reacciones que
comprenden el intercambio de energía durante el metabolismo.
Los ácidos nucleicos como las proteínas son grandes moléculas complejas  y deben su nombre a que son sustancias
ácidas y fueron encontradas en el núcleo de la célula. Existen dos grupos de estos ácidos, el ácido ribonucleico o RNA
y el ácido desoxirribonucleico DNA.
El DNA , presente en los cromosomas del núcleo celular , representa el principal reservorio de la información
genética. El RNA también está presente en el núcleo y en otras estructuras llamadas ribosoma.
Los nucleótidos.
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Los ácidos nucleicos tienen como unidad  estructural a los nucleótidos , los cuales constan
de una base nitrogenada , un azúcar de cinco carbonos y un grupo fosfatos. ( ver imágenes
16 y 17). Cuando a un núcleotido le falta el fosfato en su estructura el mismo recibe el
nombre de nucleósido. Las bases nitrogenadas que forman parte de los ácidos nucleicos  o
sus nucleótidos,  son derivadas de los compuestos heterocíclicos purina y pirimidina. El
DNA contiene las adenina y guanina , derivadas de la purina y la citocina y timina , derivada
de las pirimidinas. El RNA contiene las mismas bases nitrogenadas con excepción del
timina que es reemplazada por el uracilo. Las azúcares presentes en los nucleótidos  de
ADN y ARN  son diferentes, en el primer caso encontramos a la 2desoxi-D-ribosa y en el
segundo caso, a la D-ribosa. La presencia de un grupo hidroxilo en el átomo de carbono 2
de la ribosa del RNA y de un hidrógeno en el mismo carbono  2  de la desoxirribosa del
DNA ,es parcialmente responsable de las profundas diferencias en la estabilidad y las
funciones del DNA y el RNA. ( ver imágen 17a).

Los ácidos nucleicos están constituidos por cadenas lineales de nucleótidos, unidos entre sí
por medio de enlaces llamados fosfor -diester  3´5´ los cuales se forman con la
participación del azúcares de un nucleótido , que a través de su carbono número 3  se une,
  al fosfato del siguiente nucleótido que está unido al carbono número 5 de su azúcar ( ver
imagen 17 b).

No hay restricción ni en el DNA ni en el RNA sobre la secuencia vertical de los nucleótidos


adyacentes, unidos por estos puentes fosfor diester 3´5´, lo que permite que estos últimos
se repitan . Este libertad vertical permite la existencia de una considerable cantidad   de
moléculas diferentes de estos ácidos, aún cuando existan solamente 4 clases de diferentes
de nucleótidos , que actúan como las letras de un alfabeto  con las que se forman las
palabras de un idioma. A pesar del pequeño número de 4 nucleótidos diferentes , los
mismos pueden proveer  de un gran número, cual palabras, de moléculas de ácidos
nucleicos.

En este sentido, si tomamos en cuenta que la variedad teórica de un caso dado se


determina utilizando como base lo que hace posible diferencias, que en nuestro caso es el
4 (por el número de bases diferentes) y elevándolo a la n potencia (4n) , en donde n
representa el número de nucleótidos presentes en una molécula dada de ácido nucleico,
obtendríamos una cantidad enorme de posibles moléculas distintas de este ácido que
teóricamente podrían representar este polímero con esa cantidad n de nucleótidos.

La gran variedad de moléculas de ácidos nucleicos que se pueden formar a partir un


La gran variedad de moléculas de ácidos nucleicos que se pueden formar a partir un 
pequeño grupo2023
de 4Curso de Biología
diferentes General, se refleja
nucleótidos INICIO en laIntroducción
posibilidadalde existencia
curso a  su
Contenido
vez, de un enorme número de diferentes genes, que están contenidos en las moléculas de
ADN. Tal variedad de material genético puede contener fácilmente la información de todas
las vidas pasadas y presentes y todavía proporcionar una variación infinita para futuros
cambios evolutivos.
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La doble hélice.
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La molécula de ADN tiene una configuración helicoidal regular( ver imagen 18) , ya que la
mayoría de sus moléculas constan de dos cadenas complementarias de polinucleótidos.
Las dos cadenas se mantienen juntas por medio de enlaces de hidrógeno entre las bases
nitrogenadas que acompañan a sus nucleótidos que las constituyen. Así las cosas, la
adenina se une con la timina y la guanina con la citosina, es decir , una base derivada de la
purina se une a una base derivada de la pirimidina.

La molécula de ARN, por el contrario, consta de una sola cadena  de nucleótidos, la cual se
constituye de la misma manera que lo hace una cadena en el DNA, a través de enlaces
fosfordiester 3,´5´.

Tanto los enlaces de hidrógeno repetidos a lo largo del interior de la doble hélice, como la
unión de moléculas de agua a la superficie de la molécula del DNA, constituida de residuos
de azúcares y fosfatos , sirven para darle a esta molécula gran estabilidad. La unión de
agua circundante a la superficie de la molécula de DNA no se da en el centro de la misma
ya que los pares de bases unidas entre si a lo largo de la cadena pueden superponerse  (
traslaparse) entre si y de este modo limitar un posible contacto con el agua.  Es posible que
exista una estructura regular en una doble hélice porque los pares de bases unidos entre si
son exactamente del mismo tamaño. Las moléculas de DNA  de doble hélice ,tienden a ser
muy estables a temperaturas fisiológicas, debido a que : 1) La alteración de la doble hélice
rompe los enlaces de hidrógeno y pone a las bases nitrogenadas hidrofóbicas,  ubicadas en
su centro, en contacto con el agua, lo cual no es energéticamente satisfactorio, 2)En las
moléculas de DNA , se presentan muchos enlaces débiles dispuestos de tal modo que el
rompimiento de ellos podría acarrear el rompimiento de la mayoría. En este sentido,
también puede ocurrir que en caso de que algunos enlaces de hidrógeno se rompan por el
movimiento térmico, el resto de ellos en los otros lugares de la molécula pueden
permanecer intactos  evitando la separación de las cadenas.

A altas temperaturas , los enlaces químicos débiles tienden a romperse  con frecuencia y
con ello la estabilidad de la molécula disminuye conforme aumenta el calor .Estos
rompimientos de enlaces débiles , en una molécula de proteína o de ácido nucleico como
el DNA, normalmente pueden conducir a la pérdida de su configuración original  , lo que
conllevaría a su desnaturalización.
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ALGUNOS NUCLEÓTIDOS DE IMPORTANCIA EN


EL CUMPLIMIENTO DE OTRAS FUNCIONES
Además de su importancia como subunidades en la constitución del ADN y el ARN  los nucleótidos cumplen otras
funciones en la células. El trifosfato de adenosina ( ATP), que se compone de adenina, ribosa y tres grupos fosfatos es
de gran importancia como la principal “moneda energética” en las células (ver imagen 19). Al igual que el ATP existe
otro nucleótido que participa en el flujo de energía dentro de las células, el  trifosfato de guanosina, GTP, que en lugar
de adenina posee guanina. Otro función del ATP por ejemplo , es su papel de facilitar la comunicación de las
hormonas  que llevan determinados mensajes a las diferentes células, como primer mensajero.  En este caso el ATP,
con ayuda de enzimas específicas se transforma en monofosfato de adenosina cíclico (cAMP) y de esa manera se
transforma en el llamado segundo mensajero, dentro de una célula. Los nucleótidos también se pueden juntar entre sí
para formar otras sustancias importantes como los dinucleótidos de nicotinamida y adenina,( NAD y NADP)
importantes para garantizar  realización de recciones de oxido reducción biológicas
EL AGUA,2023INTRODUCCIÓN
Curso de Biología General
AL TEMA. INICIO Introducción al curso Contenido

La vida en la tierra depende del agua. Debemos recordar que la vida sobre el planeta se inicio en medio acuoso. Las
células generalmente contienen un alto porcentaje de agua que oscila entre un 60% a un 95 %. En el caso de
semillas y esporas latentes oscila entre un 10% a 30 %. El agua en las células  es importante como medio para
hacer posible muchas reacciones metabólicas, actúa como un reactivo en algunas reacciones, como por ejemplo, en
el caso de la fotosíntesis,  el agua actúa como donante de hidrógeno para la reducción del  carbono y con ello poder
producir azúcares.
Las propiedades
2023delCurso
agua.de Biología General INICIO Introducción al curso Contenido
El agua esta representada por la molécula H20, en donde sus componentes están unidos
por un enlace covalente , ( ver imagen 20). Este enlace covalente inicialmente simple sufre
una transformación para constituirse en un  enlace covalente polar. Esta polaridad surge
debido a que los electrones compartidos inicialmente, en el enlace covalente simple , son
desviados de su posición inicial equidistantes a los núcleos de los átomos del agua (H y O) ,
de tal manera que el oxígeno al atraerlos  actúa como si ganara electrones  y  adquiere
carga negativa y  el hidrógeno , del cual ellos se alejan, actúa como si los perdiera y
adquiere carga positiva. Como resultado de lo anterior , el agua se convierte en una
molécula bipolar.  Esta condición bipolar del agua es lo que acondiciona todas las
propiedades útiles de la misma para la vida. A continuación algunas de estas propiedades.

1-      El agua en condiciones normales para la vida, aparece como un líquido lo que es
necesario para que cumpla su papel celular. Si comparamos al agua con otras
sustancias de parecido peso molecular, encontraremos que la mayoría de ellas, en
condiciones normales, son gases. Esta permanencia líquida del agua es debido a que
entre sus moléculas bipolares se desarrollan enlaces de hidrógeno que las mantiene
unidas entre sí y evitan con ello su separación para convertirla en un gas.

(ver imagen 21)

2-      La calidad de bipolaridad le permite al agua actuar dentro de las células como el
disolvente universal, lo que hace que todas las soluciones celulares sean acuosas.

3-      La existencia de los enlaces de hidrógeno que se constituyen gracias a la


bipolaridad, le permiten al agua poseer una gran fuerza de cohesión entre sus
moléculas y una gran fuerza de adhesión con otras moléculas diferentes y superficies
con las que interactúe en un momento dado, (  por eso moja).

4-      El agua se caracteriza por poseer un gran valor de calor latente de vaporización y
de calor específico . Estos dos valores son importantes para las plantas ya que les
permite regular su temperatura que varia a lo largo del día. De no tener  el agua
estas características , sumado a que la misma se encuentra en grandes cantidades en
la mayoría de las células vegetales, las temperaturas ,sobre todo en las hojas se
podría elevar a tal grado y con ello destruir  todo el proceso metabólico y causando 
la muerte.
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Las biomoléculas - glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos |Todo sobre…
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CUESTIONARIO SOBRE EL MÓDULO BASES


MOLECULARES DE LA VIDA.
1-      Por qué la unión
2023 Cursoentre monosacáridos,
de Biología General puede
INICIOconllevar a  la disminución
Introducción al curso de la
Contenido
característica de azúcar

reductor.

2-      Por qué el almidón, que es un azúcar , no se disuelve en agua.

3-      La columna de agua que sube por un tallo desde la raíz hasta las hojas , por qué no
se rompe en el intento , toda vez que esa operación conlleva un gran peso. Qué
papel juegan aquí los llamados puentes de hidrógeno que permiten un gran valor de
la fuerza de cohesión entre las moléculas de agua..

4-      Por qué pueden existir tantas formas diferentes de proteínas. Tome en cuenta que
las mismas están constituidas de aminoácidos.

5-      Por qué los fosfolípidos son sustancias anfipáticas. Qué son las interacciones
hidrofóbicas y como ayudan a la formación de la membrana celular.

6-      Por qué las grasas neutras no son anfipáticas, a pesar de estar constituidas de casi
los mismos ingredientes que los fosfolípidos , que si lo son.

7-      Qué caracteriza al grupo R de los aminoácidos polares sin carga neta.

8-      Cual es el papel de los ATP en la vida de las células.

9-      Mencione dos propiedades del agua útil para la vida y cómo esas propiedades le
sirven a la célula.

10-   Por qué las grasas neutras son sólidas y los aceites son líquidos , si están
compuestos de las mismas sustancias básicas.

11-   Por qué los fosfolípidos en las membranas citoplasmática siempre conforman una
doble capa y con ello adquieren estabilidad estructural.

12-   Por qué factores como cambio de pH del medio o altas temperaturas, pueden
hacer que una molécula de proteína pierda su configuración y se desnaturalice.

13-   Cómo se forma un puente de hidrógeno y quienes son sus participantes. De dos
ejemplo en donde estos puentes son importantes.

14-   Cuantos tipos de enlaces glucosídicos podemos encontrar en una molécula de


polisacárido.
15-   Qué significa el enlace 3,5 fosfor diéster y donde se encuentra.
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16-   Qué significa que el agua tiene un alto valor de calor específico, como ayuda esta
característica a la vida de las células.

17-   Qué importancia tienen los grupos R de las aminoácidos en la formación de las
configuraciones características de las proteínas.

18-   En qué se diferencian las moléculas de ADN y ARN, menciones por lo menos 3
diferencias.

19-   Por qué el agua a pesar de ser el símbolo de lo hidrofílico, si puede a travesar la
doble capa de fosfolípidos que por su naturaleza hidrofóbica no deja pasar
sustancias solubles en agua.

20-   Por qué el enlace covalente simple  del agua se torna en enlace covalente polar y
con ello se crea la posibilidad de que el agua sea una molécula bi-polar.

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