Informe de Laboratorio Bioquímica

Enzimas.
Presentado por:
Vanessa Bertel.

Chelcy Diaz.

Laboratorio Grupo 1

Segundo Semestre Nutrición y Dietética.

Docente:

Benjamín Angarita

UNIVERSIDAD DEL ATLÁNTICO

Facultad de Nutrición y dietética.
BARRANQUILLA, 17 de Octubre del 2022
 MARCO TEORICO.

Actividad enzimática: La actividad de una enzima describe qué tan rápido ésta cataliza la
reacción que convierte un sustrato en producto

Centro activo: cavidad existente en la superficie del enzima que está forrada interiormente
por una serie de restos de aminoácidos

Cofactores enzimáticos: compuesto químico no proteico o un ion metálico que se requiere

para la actividad de una enzima como catalizador.

Cofactores: componentes no proteicos, termoestables y de baja masa molecular,

necesarios para la acción de una enzima.

Enzimas: Sustancias presentes en todos los seres vivos de carácter proteico que catalizan
las reacciones químicas en los sistemas biológicos. Conocidos también como catalizadores
biológicos o biocatalizadores.

Tipos de Enzimas

a. Oxido reductosas: enzimas que estimulan las reacciones redox. permiten la

transferencia de electrones o de hidrógeno de un sustrato a otro.

b. Transferasas: enzima que cataliza la transferencia de un grupo funcional, por ejemplo,

un metilo o un grupo fosfato, de una molécula donadora a otra aceptora.

c. Hidrolasas: enzimas que tienen la cualidad de romper enlaces entre moléculas mediante
el proceso de hidrólisis.

d. Liasas: enzimas responsables de las reacciones de ruptura y formación de dobles

enlaces.

e. Isomerasas: enzimas que catalizan cambios geométricos o estructurales de una

molécula para formar un producto único.

f. Ligasas: enzima que puede catalizar la unión de dos moléculas grandes formando un
nuevo enlace químico.

Grupo prostético: componente no aminoacídico que forma parte de la estructura de

algunas proteínas y que se halla fuertemente unido al resto de la molécula.

Inhibidor enzimático: efector que disminuye la velocidad de una reacción enzimática.

Sustrato: molécula sobre la que actúa una enzima.

EJEMPLO DE REACCIONES DE LOS DIFERENTES TIPOS ENZIMAS.

a. Oxido reductosas:
La oxidación supone una reducción y viceversa. En bioquímica, muchas reacciones
redox están acopladas a los pares de coenzimas redox: NAD+/NADH;
NADP+/NADPH; y FAD/FADH2. Por ejemplo:

b. Transferasas:
Por ejemplo, la transferencia de un grupo fosforilo de ATP a glucosa está catalizada
por una fosfotransferasa, mejor conocida como hexocinasa:
 Otro ejemplo es la transferencia del grupo acilo a coenzima A (CoASH) formando
un enlace tioéster entre el grupo acilo y el -SH de CoASH:

c. Hidrolasas

En estas reacciones se utiliza agua para la hidrólisis de:

Esteres - triacilgliceroles a ácidos grasos:

Amidas - enlaces péptidos, por medio de peptidasas:

 d. Liasas:

La reacción más frecuente es la de la ruptura del enlace C-C por liasas:

La reacción de remoción de grupos para formar dobles enlaces (reacción directa) o la

adición de grupos a dobles enlaces (reacción inversa)

e. Isomerasas:
Desplazamiento intramolecular de átomos de hidrógeno (H.): cambia la posición de
dobles enlaces (C=C, C=O, etc.)

Rearreglos intramoleculares de grupos funcionales (poco frecuentes en el

metabolismo).
 f. Ligasas:

Para los enlaces C-C se usan carbaniones estabilizados con grupos carbonilos de cetonas,

ésteres o CO2:

La descaboxilación de isocitrato (descarboxilación oxidativa):

 PRODECIMIENTO

Demostración de acciones enzimáticas:

HIDROLASA-AMILASA

La solución de almidón se añade al final y es mezclado bien el contenido de cada tubo.

Todo se coloca en baño de agua a temperatura de 40°, menos el ultimo tubo que se
sumerge en agua fría.

Se añade a cada tubo (el que contiene el álcali previamente se neutralizada con 2Ml DE
HCL al 0.4%) una gota de solución de yodo aproximadamente 0.1 N

Se debe ver aparecer el color azul en aquellos tubos en que el almidón no haya sido
hidrolizado completamente y en los demás tubos el color correspondiente a las diferentes
dextrinas formadas.
EXPLICACION:

En el tubo 1: se decoloro y la intensidad del color fue media. Por lo tanto, se realizó la
actividad enzimática óptima y rápida.

En el tubo 2: La amilasa es desnaturalizada por el HCL por lo tanto no se produjo la

degradación del almidón.

Concluimos que el pH óptimo para que la amilasa realice sus actividades enzimáticas, está
dentro del rango 5-7 y que por el medio acido donde se encontraba fue desnaturalizada.

En el tubo 3: al no estar tan concentrada la solución de NaOH la amilasa sobrevivió al

medio y degradó al almidón.

Concluimos que el NaOH bien diluido, no influye en un 100% en la actividad enzimática. Se

requiere una NaOH concentración para poder desnaturalizar a la amilasa presente en la
muestra.

En el tubo 4: en presencia de NaCl la actividad enzimática de la amilasa aumenta ya que

necesita un tiempo menor al del control para lograr el efecto acromático. Se podría suponer
que Na+ o Cl” o ambos pueden afectar la acción enzimática de amilasa.

En el tubo 5: si decoloro pero la intensidad es mínima por lo tanto si se dio actividad

enzimática pero lentamente por la baja temperatura.

Concluimos que la temperatura baja disminuye o influye en la actividad de la amilasa ya

que la amilasa requiere de una temperatura calidad (37°) para realizar una óptima actividad
enzimática.
 CONCLUSIÓN

La enzima se puede detener o acelerar dependiendo de la condición en la que este

es muy importante la temperatura y el pH para la enzima ya que deben de ser
constantes y adecuadas para que su efecto catalizador sea muy efectivo, el tiempo
es otro factor importante y todos estos factores si son los idóneos provocaran la
hidrolisis en el almidón En esta práctica logramos identificar como una enzima actúa
sobre el almidón, y nos ayuda a entender mejor como es que otras enzimas actúan
en todo el organismo. Pudimos identificar cómo es que la amilasa actuó sobre el
almidón, también la presencia de éste y la de sus productos: la glucosa y maltosa.
 BIBLIOGRAFIA

KAPLAN, A.L. y PESCE, A. J. Química Clínica. 1. ed. Buenos Aires. Editorial

Médica Panamericana, 1986.
Editorial Salvat, 1984.
MURRAY, R. et. al. Bioquímica de Harper. 15ª, ed. México Editorial el Manual
Moderno,2000