Está en la página 1de 25

RECONOCIMIENTO DE LA ESTRUCTURA Y FUNCIÓN BIOMOLECULAR DE

LAS ENZIMAS

INTEGRANTES

RANGEL GALVIS KAREN DANIELA

RICARDO COAVAS MAYRA ALEJANDRA

ROMERO PRADA MARIA FERNANDA

SANCHEZ ROJAS CRISTIAN CAMILO

SOTO CANTILLO MARIA CECILIA

VALLEJO ATILANO DAVIANA

Jhony José Payares Ramos.

Biología celular y molecular (Laboratorio)

Pre- Médico

UNIVERSIDAD DEL SINÚ ELIAS BECHARA ZAINUM.

FACULTAD CIENCIAS DE LA SALUD

MONTERIA – CÓRDOBA

2019
INTRODUCCIÓN

Las enzimas representan un pilar fundamental en la célula puesto que le permite realizar un
sin número de funciones entre esas las síntesis de proteínas, aminoácidos y la degradación de
azucares, estas proteínas se encargan de realizar reacciones y procesos en nuestro organismo.
Las enzimas se pueden encontrar en algunos alimentos mientras estos se encuentren en buen
estado y sin ser sometidos a una gran temperatura, muchas de estas enzimas ayudan en el
reconocimiento de señales del exterior de la célula y logran eliminar sustancias o
subproductos que puedan dañarla.

Al ser muy delicadas, las enzimas deben estar en las condiciones más óptimas para lograr
desempeñar todas las tareas vitales. Si hay una temperatura muy alta se da la
desnaturalización que puede darse a los 40 o 70 grados dependiendo de la enzima ya que no
todas tienen las mismas características. Asimismo, la actividad que realice depende de, las
disoluciones salinas, los inhibidores, los activadores y principalmente influye la acidez (PH),
puesto que al presentar cambios en el entorno traerá consigo transformaciones en algunos
estados generando así problemas en la estructura tridimensional y en los procesos que esta
ejecute.

Existen dos enzimas que son de suma importancia, esas son la catalasa y la amilasa, la
primera se encuentra en tejidos de animales y vegetales, se encarga de proteger a la célula
de los daños que puede causar el peróxido de hidrogeno y la segunda se encarga del proceso
de hidrolisis en enlaces 1-4 al digerir el glucógeno y el almidón para la creación de pequeñas
partes de glucosa, está presente en todos los seres vivos y se producen principalmente en las
glándulas parótidas de los animales.

OBJETIVOS

OBJETIVO GENERAL

Analizar y comprender los procesos que realizan las enzimas en los distintos tipos de
organismos y cuáles son las características y cambios que influyen en la realización de sus
funciones.
OBJETIVOS ESPECIFICOS

 Identificar las distintas estructuras y características específicas que presentan las


enzimas.
 Analizar los fallos que se producen en el organismo por el déficit enzimático.
 Comprender los cambios que presentan las enzimas al ser afectadas por factores
externos como el calor.

MARCO TEÓRICO

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones
químicas siempre que sean termodinámicamente posibles. Esto depende de la diferencia de
energía libre que haya entre los sustratos y los productos. Si esta diferencia es negativa, la
reacción es espontánea. Aunque una reacción sea espontánea no significa que la velocidad
de la reacción sea elevada, existiendo reacciones espontáneas que tardan segundos y otras
que tardan horas. La enzima actúa como catalizador de una reacción química acelerándola,
en estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas llamadas sustratos, las cuales
se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las
células necesitan enzimas se las denominan reacciones enzimáticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad
crece solo con algunas reacciones, el conjunto de enzimas sintetizadas en una célula
determina el tipo de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de
la regulación de la expresión génica. Las enzimas unen su sustrato en el centro reactivo o
catalítico, que suele estar protegido del agua para evitar interacciones no deseadas. En el
centro reactivo la disposición espacial y los tipos de cadenas laterales de aminoácidos son
fundamentales para orientar correctamente el sustrato y poder interactuar de la forma deseada
para llevar a cabo la catálisis de la reacción. Las enzimas son muy selectivas en relación a
los sustratos que modifican. Las enzimas suelen ser mucho más grandes que sus sustratos y
en muchas ocasiones requieren de la participación de otras moléculas más pequeñas no
polipeptídicas como las coenzimas (biotina, NADH entre otros) o los iones metálicos
llamados cofactores. Algunas enzimas, como la pepsina y la tripsina, que intervienen en la
hidrólisis de muchos tipos de proteínas, controlan muchas reacciones diferentes, mientras
que otras como la ureasa, son muy específicas y sólo pueden acelerar una reacción. Otras
liberan energía para la contracción cardiaca y la expansión y contracción de los pulmones.
Muchas facilitan la conversión de azúcar y alimentos en distintas sustancias que el organismo
precisa para la construcción de tejidos, la reposición de células sanguíneas y la liberación de
energía química para mover los músculos.

La especificidad entre el sustrato y la enzima se ha concebido como la relación de una “llave”


y su “cerradura”. La molécula del sustrato constituye la llave y la proteína constituye la
cerradura; en la superficie de la proteína existe una zona específica, denominada sitio activo
o catalítico, a la cual se une la molécula del sustrato para experimentar la transformación
catalítica.

Las enzimas se pueden encontrar clasificadas de acuerdo a su complejidad

De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:

 Simples: Formada por una o más cadenas polipeptídicas.


 Conjugadas: Contiene por lo menos un grupo no proteico enlazado en la cadena
polipeptídicas.

En las proteínas conjugadas podemos distinguir dos partes:

 Apoenzima: Es la parte polipeptídica de la enzima.


 Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.

(La combinación de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.)

Los cofactores pueden ser:

 Iones metálicos: Favorecen la actividad catalítica general de la enzima, si no están


presentes, la enzima no actúa. Estos iones metálicos se denominan activadores.
Ejemplos: (Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+)
 La mayoría de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son
compuestos orgánicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del
complejo “B” son coenzimas que se requieren para una respiración celular adecuada
Clasificación de las enzimas según su actividad

 Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas con


moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.
 Isomerasas: Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro,
es decir, reacciones de isomerización.
 Ligasas: Catalizan la unión de moléculas.
 Liasas: Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para producir
dobles enlaces.
 Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan la
transferencia de electrones de una molécula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa
cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico.
 Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra.
Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo
metilo de una molécula a otra.

Por otro lado, tenemos la amilasa, que es una enzima hidrolasa que tiene la función de
catalizar la reacción de hidrólisis de los enlaces 1-4 entre las unidades de glucosa al digerir
el glucógeno y el almidón para formar fragmentos de glucosa y glucosa libre. En los animales
se produce principalmente en las glándulas salivales y en el páncreas.

Y la catalasa que es una enzima perteneciente a la categoría de las oxidorreductasas que


cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno en oxígeno y agua. Esta enzima utiliza
como cofactor al grupo hemo y al manganeso.
MATERIALES

- 50 gr de hígado picado en cuadritos


- 50 gr de hígado molido
- 1 papa
- 1 frasco de agua oxigenada 2%
- 2 ml de agua destilada
- Almidón 1%
- Lugol
- 2 pipetas (1ml)
- 1 mortero
- 1 ml de Ácido clorhídrico (HCI) 1N
- 1 ml de Hidróxido de sodio (NaOH) 1N
- 12 tubos de ensayo de 13x100 mm
- 1 mechero
- 1 pinza de madera
- 1 hoja de bisturí o cuchillo con filo
- 10 hojas de papel toalla de cocina

PROCEDIMIENTOS

A. Identificación de la catalasa
1. Se rotularon los tubos con hígado en cuadritos, hígado triturado, papa en
cuadritos, papa triturada y otro con agua.
2. Se colocó 1 ml de agua destilada en el tubo rotulado con agua.
3. Se colocó en el segundo tubo hígado en cuadritos.
4. Se colocó en el tercer tubo hígado triturado.
5. Se colocó en el cuarto tubo papa en cuadritos.
6. Se colocó en el quinto tubo papa triturada.
7. Se añadió 1 ml de agua oxigenada a cada tubo.
8. Se observó el burbujeo y se comparó la intensidad del burbujeo en los tubos
que contienen la muestra en trozos y triturada.
9. Se anotaron los resultados.

B. Reutilizando la enzima
1. Con una pipeta se sacó 1 ml del sobrenadante del tubo donde se observó la
presencia de la catalasa del experimento anterior.
2. Se colocó en un tubo limpio.
3. Se rotuló como Reutilizando.
4. Se añadió 1 ml de agua oxigenada.
5. Se observó la reacción.
6. Se anotaron los resultados.

C. Desnaturalización de la catalasa

Con calor:

1. Se colocó en el tubo 6, hígado en cuadritos (aprox. 5 cm de la base del tubo).


2. Se añadió agua.
3. Se puso a hervir la muestra en baño maría durante unos minutos.
4. Se sacó la muestra de baño maria.
5. Se retiró el agua de la muestra.
6. Se añadió a la muestra 1 ml de agua oxigenada.
7. Se observó el resultado.
8. Se anotaron los resultados.
9. Se tomaron las evidencias.

Con pH:

1. Se colocó en el tubo 7 hígado en cuadritos.


2. Se rotuló el tubo como HCI.
3. Se colocó en el tubo 8 hígado en cuadritos.
4. Se rotuló el tubo como NaOH.
5. Se le añadió al tubo 7, 1 ml de ácido clorhídrico.
6. Se le añadió al tubo 8, 1 ml de hidróxido de sodio.
7. Se movió suavemente cada uno de los tubos.
8. Se añadió a cada tubo 1 ml de agua oxigenada.
9. Se observó el resultado.
10. Se anotaron los resultados.

D. Identificación de la amilasa
1. Se colocó en un tubo de ensayo 2 ml de solución de almidón al 1%.
2. Se agregaron 2 gotas de Lugol.
3. Se observaron los resultados.
4. Se registraron los resultados.
5. En otro tubo de ensayo se colocó 2 ml de solución de almidón al 1%.
6. Se adicionó aprox. 2 ml de saliva.
7. Se agitó el tubo.
8. Se dejó reposar durante 25 minutos.
9. Se observaron los resultados.
10. Se anotaron los resultados.
11. Se tomaron evidencias.
RESULTADOS
A. Identificación de la catalasa: Al realizar los respectivos procedimientos con las

diferentes muestras, como lo fueron: el hígado en cuadritos, hígado molido, papa en

trocitos, papa triturada y el agua destilada, se observó el desprendimiento de burbujas

el cual se registró de la siguiente manera:

0 = No hay reacción

1 = Reacción muy lenta

2 = Reacción lenta

3 = Reacción rápida

4 = Reacción muy rápida

Y se anotaron los resultados en el siguiente cuadro:

TUBO 1 TUBO 2 TUBO 3 TUBO 4 TUBO 5

Control Hígado en Hígado Papa en Papa triturada

cuadritos triturado cuadritos

H2O2 1 ml 4 3 1 2
Figura 1: Agua destilada

Negativa

Figura 2: Hígado en cuadritos Figura 3: Hígado triturado

Positiva Positiva
Figura 4: Papa triturada Figura 5 Papa en cuadritos

Positiva Positiva

B. Reutilizando la enzima

Figura 1: Papa en cuadritos Figura 2: Papa triturada


Figura 3: Hígado triturado Figura 4: Hígado en cuadritos

C. Desnaturalización de la catalasa

 Con calor:

Tubo 6

Hígado en cuadritos

H2O2 1ml

Índice de reacción 0

Figura 1: Hígado en cuadritos Figura 2: Hígado en cuadritos después del baño maría
 Con Ph

Tubo 7 Tubo 8

Hígado en cuadritos Hígado en cuadritos

HCI 1N 1 ml

NaOH 1N 1 ml

H2O2 1 ml 1 ml

Índice de reacción 0 3

Figura 1: Hígado con HCI Figura 2: Hígado con NaOH


D. Identificación de la amilasa

Figura 1: Almidón con Lugol Figura 2: Almidón con saliva

DISCUSIÓN DE RESULTADOS

A. Identificación de la catalasa: Se observó que cuando hay presencia de burbujas

hay una reacción positiva y cuando no hay presencia de burbujas la reacción es

negativa.

En la muestra de agua destilada se observó una reacción negativa, mientras que en las

muestras de hígado en trocitos, hígado triturado, papa en trocitos y papa triturada se

observó una reacción positiva.

En el hígado crudo, hubo una reacción rápida, en la cual hubo una producción

moderada de burbujas, las cuales representan el O2 liberado a partir de la

descomposición del H2O2.

En el hígado machacado hubo una mayor producción de O2 representado

visiblemente por el burbujeo experimentado, esto fue debido a que hubo más espacios
libres fáciles de penetrar para el H2O2 y esto también dio como resultado una

producción más acelerada.

B. Reutilizando la enzima

En esta práctica, se pudo conocer más sobre el funcionamiento y la actividad de

la enzima catalasa en presencia del peróxido de hidrogeno, en tejido animal y vegetal

respectivamente, haciendo reaccionar diferentes clases de tejidos para observar su

comportamiento, a continuación, nuestros resultados y observaciones durante la

actividad experimental.

En este procedimiento se usó el sobrenadante de las muestras anteriores mencionadas

donde se observó la presencia de la catalasa y con ello se logró observar lo siguiente:

Hígado en cuadritos: se observó un burbujeo muy rápido.

Hígado triturado: se pudo observar que en este caso el burbujeo fue rápido.

Papa triturada: se pudo observar que el burbujeo fue lento.

Papa en cuadritos: se observó que el burbujeo fue muy lento.

Estas reacciones se dieron como resultado del uso de estas muestras, añadiéndole 1

ml de agua oxigenada.
C. Desnaturalización de la catalasa

 Con calor:

En este procedimiento se observó que no hubo ninguna reacción ya que desnaturalizó la

enzima. Con este método de desnaturalización y el efecto de la temperatura en la enzima catalasa se

buscó observar la respuesta o reacción contra el peróxido de hidrogeno, y para ello se utilizaron

productos vegetales y animales a diversas concentraciones para comprobar y analizar la reacción de

esto antes y después de la desnaturalización de la enzima.

Uno de los factores que influye en la velocidad de reacción de una enzima es la

temperatura ya que afecta la velocidad en que la enzima convierte un reactivo en

producto. mayor temperatura mayor es la velocidad de la reacción. Si la temperatura

se eleva muy por encima dela óptima la enzima se desnaturaliza y pierde función. Y

a temperaturas muy bajas simplemente inhiben la reacción.

 Con pH:

Existen varios medios que definen el pH entre estos están el medio acido y el medio

base.

En estos procedimientos en los que se utilizó el hígado en cuadritos, pero con

diferentes reactivos, se pudieron observar distintas reacciones.

En el tubo de ensayo que tenía hígado en cuadritos con ácido clorhídrico, se pudo

observar que es un medio acido y en este la enzima se desnaturaliza y se inactiva por

esto se disminuye la actividad enzimática.

En el tubo de ensayo que tenía hígado en cuadritos con hidróxido de sodio, se pudo

observar que es un medio base y este no afecta la actividad enzimática.


Otro de os factores que influye en la velocidad de reacción de una enzima es El pH

más bajo o alto del optimo, pueden cambiar la conformación de la enzima, por la

ionización de aminoácidos en el centro activo, dificultando su unión con el sustrato.

Así mismo el pH puede cambiar la conformación iónica del sustrato afectando su

unión con la enzima.

D. Identificación de la amilasa

Durante la realización de este procedimiento, se pudieron observar los siguientes

resultados:

En el tubo con almidón más Lugol, se pudo identificar que existe presencia de

amilasa.

En el tubo que tenía almidón más saliva, se pudo observar que no hubo ningún tipo
de reacción.
La saliva contiene una enzima llamada amilasa que actúa sobre el almidón y lo

descompone en azúcares reductores como la glucosa. En una mezcla de saliva y

almidón diluido, si añadimos Lugol después de dejar que la mezcla reaccione la

disolución puede volverse violeta o naranja.

Si el color es violeta, es que el Lugol ha reaccionado con el almidón, o sea no se ha

descompuesto, pero si el color que toma es el naranja u amarillo significa que ya no

hay almidón, sino glucosa; ya que se conserva el color característico del Lugol. La

coloración se debe a que el Yodo ocupa los espacios vacíos en las moléculas de

glucosa.
CUESTIONARIO

1. Explique ¿Qué factores influyen sobre la catálisis enzimática y como lo hacen?


R/ En la catálisis enzimática, tanto del pH como la temperatura tienen una gran
influencia en la velocidad de la reacción, existiendo unos valores óptimos Para los
que la velocidad de reacción es máxima. Así, las enzimas se desactivan rápidamente
cuando la temperatura aumenta por encima de los 35 °C debido a la desnaturalización
de las proteínas abro paréntesis perdía de la estructura terciaria cierro paréntesis. Lo
mismo ocurre cuando las disoluciones son fuertemente ácidas o básicas.

2. ¿En qué consiste el complejo enzima sustrato?


R/ En todas las reacciones catalizadas por enzimas, el primer paso es la unión no
covalente del sustrato a la enzima para formar lo que es llamado el complejo enzima
-sustrato. Éste complejo se puede disociar para devolver sustrato libre y enzima. Por
tanto, esta es una reacción de equilibrio.
La velocidad a la cual sucede esta reacción de enlace dependerá de la naturaleza tanto
de la enzima como del sustrato. Y, sin embargo, en todos los casos en que ha sido
medida la velocidad de enlace se ha visto que es muy rápida, de modo que el equilibrio
de la ecuación se consigue en una fracción muy pequeña de segundo.
Durante años los químicos han identificado varias clases de fuerzas intermoleculares
de atracción a partir del estudio de pequeñas moléculas, y estas mismas fuerzas son,
sin duda, utilizadas en la unión de un sustrato a una enzima.

3. ¿Qué son enzimas alostéricas y cuál es su papel en la homeostasis celular?


R/ Las enzimas alostéricas son sustancias químicas orgánicas que están compuestas
con una estructura de cuatro moléculas, por lo que se dice que su estructura es
cuaternaria. Las enzimas alostéricas tienen más de una cadena polipéptidica y
contienen unidades en las que se realiza la catálisis. Éstas a su vez, también tienen
consigo el sitio de actividad, es decir de intercambio químico, y por esta razón es que
realizan un reconocimiento del sustrato.
Se caracterizan por tener más de dos cadenas polipéptido haz, cuyas sub unidades
tienen distintas propiedades: Uno hizo usted que es el activo propiamente dicho, y uno
a la estética donde se realiza la regulación enzimática. Éste último no tiene actividad
de catálisis, pero si se puede enlazar a una molécula de modulación que puede hacer
de estímulo o impedimento para la realización de la actividad de las enzimas.
Las enzimas alostéricas tienen la importante labor de hacer que la digestión sea más
fácil. Como penetra en el núcleo de las moléculas, estas enzimas tienen el poder de
intervenir en el metabolismo del organismo, por lo que tiene la facultad de hacer que
este absorba y excrete según las necesidades bioquímicas que se presente. Para que
esto sea factible, es preciso que las enzimas alostéricas muevan los mecanismos con
los cuales se efectúa su proceso de regulación.

4. ¿Qué gas se libera por la acción de la catalasa?


R/ Muchos organismos pueden descomponer el peróxido por la acción de las enzimas.
Las enzimas son proteínas globulares responsables de la mayor parte de la actividad
química de los organismos vivos. Actúan como catalizadores, que son sustancias que
aceleran las reacciones químicas sin ser destruidas o alteradas durante el proceso.
Las enzimas son extremadamente eficientes y se pueden utilizar una y otra vez
repetidamente. Una enzima puede catalizar miles de reacciones en cada segundo.
Tanto los valores de pH como de la temperatura a los que trabaja la enzima son
extraordinariamente importantes. La mayoría de los organismos tienen un intervalo de
temperatura preferente en el cual sobreviven y sus enzimas funcionan mejor dentro de
dicho intervalo de temperatura. Si el ambiente donde se encuentra la encima es
demasiado ácido o demasiado básico, la encima puede desnaturalizarse de forma
irreversible o transformarse de modo que su forma no le permita más realizar su
funcionamiento apropiado. El peróxido de hidrógeno es tóxico para la mayoría de los
organismos vivos. Muchos organismos son capaces de destruirlo mediante la acción
de enzimas antes de que pueda realizar mucho daño.
Las enzimas incrementan la velocidad de reacción de forma considerable. Se conoce
que al menos dos enzimas diferentes catalizan esta reacción: la catalasa, que se
encuentran animales y protistas y la peroxidasa, que se encuentra en las plantas.
Mucho se puede aprender sobre las enzimas mediante el estudio de la rapidez de
reacciones catalizadas por enzimas.

5. ¿Cuál es la diferencia en la intensidad de burbujeo entre los trozos de muestra cortada


en cuadritos y la muestra triturada? ¿Por qué?
R/ La diferencia del burbujeo entre el hígado triturado y el hígado cortado en cuadritos
es muy notoria puesto que el hígado al estar triturado se encuentra más expuesto al
agua oxigenada y por lo tanto la reacción se produce en mayor cantidad.

6. ¿Qué efecto tiene hervir el agua en las muestras?


R/ Las enzimas tienden a desnaturalizarse frente al calor y al poner el hígado en baño
de María se logró precisamente que la catalasa se desnaturalizara provocando así que
no se viera ningún burbujeo cuando se vierte agua oxigenada, la catalasa ya no es
capaz de actuar para descomponer el peróxido de hidrógeno por lo que ya no hay
liberación de oxígeno y ya no se presenta ninguna reacción.

7. ¿Qué ocurre cuando se añade catalasa al sobrenadante?


R/ La catalasa desdobla el peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno, para que así no
se dañen las células hepáticas, pues el agua oxigenada podría afectarles mucho. El
burbujeo indica precisamente la liberación del oxígeno.

8. De acuerdo a los experimentos realizados, ¿En qué condiciones trabaja en forma


óptima la catalasa?
R/ La enzima catalasa se encuentra principalmente dentro de ciertas organelas
celulares denominados Peroxisomas. Su función consiste en neutralizar la producción
de especies reactivas del oxígeno. Dentro de los peroxisomas aportan potencial para
la oxidación de lípidos. Esta enzima también se encuentra en el citoplasma de las
células con acción fagocitica, para proteger sus estructuras de los productos del
estallido respiratorio. Ciertas bacterias, como los Staphylococcus, también producen
esta encima para neutralizar los radicales libres. Las condiciones óptimas de la enzima
dependerán de la isoforma en particular.

9. Investigue sobre la acatalasemia: ¿Qué tipo de deficiencia es?, ¿En qué poblaciones
se presenta?, causas y consecuencias.
R/ La acatalasemia es desorden de los perixosomas caracterizado por una deficiencia
en catalasa, una enzima que destruye el peróxido de oxígeno y forma parte de un grupo
de enzimas antioxidantes. Se considera un desorden autosómico recesivo.
La catalasa es una proteína tetramerica que contiene hierro férrico y que viene
codificada por un gen situado en el cromosoma 11p13. Consta de 34 kb y contiene 12
entrones y 13 exones. La función más importante de la catalasa es convertir el peróxido
de oxígeno en agua y oxígeno, pero también utiliza el peróxido de oxígeno para
catalizar reacciones de peroxidación. Forma parte de un conjunto de enzimas
antioxidantes entre las que se encuentra en el superóxido dismutasa y las peroxidasas,
cuya función es proteger a los tejidos de las especies oxigenadas reactivas producidas
por los neutrófilos. En particular, la catalasa protege la hemoglobina y probablemente
el ADN frente a la peroxidación.
La acatalasemia puede ser considerada como un desorden de los lípidos y se clasifica
como un desorden de los perixosomas. Se conocen dos variantes de la misma:
La variante suiza, que consiste en una mutación en la parte del gen que codifica la
estructura lo que se traduce en una producción de una catalasa inestable. Esta catalasa
imperfecta facilita las infecciones por bacterias que generan peróxidos como son los
estreptococos y los neumococos ya que la catalasa eritrocitica se ve impotente para
proteger los tejidos frente a los ataques de este tipo de bacterias. También puede
ocurrir que se produzca una acumulación de los peróxidos bacterianos en las zonas
infectadas que ocasione una disfunción de los neutrófilos, esta variante suele ser
benigna y asintomática o con pocos síntomas.
La variante japonesa también conocida como enfermedad de Takahara se debe a una
mutación en la parte reguladora del gen, lo que se traduce en una síntesis de enzimas
disminuida o con una menor actividad enzimática. Las manifestaciones clínicas de la
enfermedad de Takahara son infecciones de la boca (encías y amígdalas) con
ulceraciones y gangrena que pueden ocasionar una enfermedad periodontal prematura.
El diagnóstico se confirma mediante pruebas de laboratorio: la actividad de la catalasa
en los eritrocitos aparece muy reducida y la sangre en contacto con agua oxigenada se
vuelve marrón y no produce las típicas burbujas de oxígeno.
El tratamiento consistirá exclusivamente en la erradicación de las posibles infecciones
y en las intervenciones periodontales adecuadas para evitarlas. Se considera esta
enfermedad como benigna.
CONCLUSIÓN

Podemos concluir que las funciones de las enzimas, se entrelazan y se pliegan una o más
cadenas polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio
activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un
sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud.

Este hecho asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas.


Dentro de los factores que incluyen las reacciones enzimáticas tenemos: cambios en el pH,
cambios en la temperatura, presencia de cofactores, las concentraciones del sustrato y de los
productos finales, activación, costes, disponibilidad.

Es importante saber cuál es la temperatura de las enzimas ya que esa elevación incrementa
la velocidad de una reacción catalizada por enzimas. Al principio la velocidad de reacción
aumenta cuando la temperatura se eleva debido al incremento de la energía cinética de la
energía de las moléculas reactantes.

A esta temperatura predomina la desnaturalización con pérdida precipitada de la actividad


catalítica. Por tanto, las enzimas muestran una temperatura óptima de acción.
Así como también es necesario conocer el pH ya que es la intensidad máxima de la actividad
de la enzima, ocurre en el pH óptimo, con rápida disminución de la actividad a cada lado de
este valor de pH. La actividad óptima generalmente se observa entre los valores de 0 y 4,
según nuestra guía de trabajo.

El pH óptimo de una enzima puede guardar relación con cierta carga eléctrica de la
superficie, o con condiciones óptimas para la fijación de la enzima a su sustrato y esto
también depende de la rapidez con la que se da la reacción.

Por último, las intracelulares son los responsables de los procesos de degradación celular. En
estos procesos se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales estructurales
propios de las células cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe y las extracelulares
son aquellas que se activan por fuera de la membrana plasmática o pared celular de células,
muchas de ellas cumplen procesos metabólicos catalíticos destinados a la degradación de la
materia en energía química.
BIBLIOGRAFÍA

 Karp, G. (2014). Biologia celular y molecular. . MCGRAW-HILL.

WEBGRAFÍA

 https://es.slideshare.net/ram94/resultados-catalasa
 https://www.ecured.cu/Enzimas
 http://propuestasinnovadoras-eva.blogspot.com/2011/11/enzimas-biologicas-
amilasa-y-catalasa.html

También podría gustarte