UNIVERSIDAD DISTRITAL FRANCISCO JOSÉ DE CALDAS

FACULTAD DE MEDIO AMBIENTE Y RECURSOS NATURALES

ENZIMAS

Autores: ​Luz Angelly Fandiño Cruz,​1 ​Laura Katherin Bernal Riaño,​2​ Eduardo Esteban
Ventura Caceres​3

RESUMEN

Las enzimas son estructuras compuestas por aminoácidos que tienen como función
catalizar (acelerar) las reacciones químicas, en este informe usamos un método experimental
para poder identificar la presencia de aminoácidos en la disolución, usando proteínas de
prueba como lo fueron la caseína, la papaína y los compuestos del ablandador de carne para
mezclar con diferentes reactivos, ácidos(HCL) y bases(NaOH), dentro de los resultados
identificamos los productos de las reacciones en forma de aglutinaciones y encontramos las
afectaciones que produce el cambio de pH a ácido o a básico y la alteración de la temperatura
la elevación o disminución también afecta la capacidad de catálisis de la enzima.

PALABRAS CLAVE:​Enzimas, catálisis, pH, temperatura

INTRODUCCIÓN

La variedad enorme de reacciones bioquímicas que comprende la vida está mediada casi en
su totalidad por un conjunto de catalizadores biológicos notables denominados enzimas [1].
El término enzima fue utilizado por primera vez por Friedrich Wilhelm Kuhne en 1878. Este
científico estaba tratando de unificar la terminología usada en ese entonces para referirse a las
sustancias (o fuerzas, como pensaban algunos) con actividad catalítica cuya presencia en los
organismos vivientes se sospechaba[5].

Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan las reacciones químicas que hacen
posible la vida tal como la conocemos. La presencia y el mantenimiento de un conjunto
completo y equilibrado de enzimas son esenciales para la desintegración de nutrientes a fin de
que proporcionen energía y bloques de construcción químicos; el montaje de esos bloques de
construcción hacia proteínas, DNA, membranas, células y tejidos, y la utilización de energía
para impulsar la motilidad celular, la función neural y la contracción muscular [3] Las
enzimas son moléculas que tienen naturaleza principalmente proteica, es una sustancia que
1​
Código estudiantil: 20181180104. Grupo 543. Estudiante de Ingeniería Ambiental. Universidad Distrital Francisco José de
Caldas. Laboratorio de Bioquímica, Bogotá D.C., Colombia. Email:lafandiñ​oc@correo.udistrital.edu.co
2​
Código estudiantil: 20182780010. Grupo 543. Estudiante de Ingeniería Ambiental. Universidad Distrital Francisco José de
Caldas. Laboratorio de Bioquímica, Bogotá D.C., Colombia. Email: ​lkbernalr@correo.udistrital.edu.co
3​
Código estudiantil: 20182180016. Grupo 543. Estudiante de Ingeniería Ambiental. Universidad Distrital Francisco José de
Caldas. Laboratorio de Bioquímica, Bogotá D.C., Colombia. Email: eeventurac@correo.udistrital.edu.co
actúa como catalizador para una reacción biológica. Al igual que todos los catalizadores, una
enzima no afecta la constante de equilibrio de una reacción y no puede ocasionar un cambio
químico desfavorable; una enzima únicamente actúa para disminuir la energía de activación
para una reacción, por lo que hace que la reacción suceda más rápidamente [2].

La función de una enzima es incrementar la velocidad o celeridad de una reacción. Sin

embargo, las enzimas poseen tres características principales:

1. Son los catalizadores más eficientes que se conocen, bastan cantidades muy pequeñas
(micromoleculares) de ellas para acelerar una reacción.La mayor parte de las reacciones
celulares ocurren a una velocidad alrededor de un millón de veces más alta de lo que sería en
ausencia de enzimas.

2. La mayoría de enzimas se distinguen por una especificidad de acción, lo que significa que
prácticamente cada conversión de un reactivo (llamado sustrato) en un producto es catalizada
por determinada enzima.

3.Las acciones de muchas enzimas son reguladas, es decir, pueden cambiar alternativamente
de un estado de baja actividad a otro de gran actividad.[4]

Casi todas las enzimas son proteínas. Las excepciones notables comprenden RNA
ribosomales y un puñado de moléculas de RNA que se dividen por sí mismas o se empalman
por sí mismas, conocidas en conjunto como ribozimas [3]. La principal ventaja de las
enzimas frente a los catalizadores inorgánicos es que actúan en condiciones suaves de pH y
temperatura , con una gran eficiencia y, además, de forma muy específica [2].

Imagen 1. ​Estructura enzima forma tridimensional.

Clasificación de las enzimas

Los nombres de uso frecuente para casi todas las enzimas describen el tipo de reacción
catalizada, seguido por el sufijo -asa. Así, por ejemplo, las deshidrogenasas eliminan átomos
de hidrógeno, las proteasas hidrolizan proteínas y las isomerasas catalizan reordenamientos
de la configuración [3]. A fin de resolver estas dificultades, la International Union of
Biochemists (IUB) creó un sistema de nomenclatura de enzimas sin ambigüedad en el cual
cada enzima tiene un nombre y número de código singular que identifican el tipo de reacción
catalizada y los sustratos comprendidos; así, las enzimas se agrupan en seis clases:

Tabla 1​
. Clasificación de las enzimas según International Union of Biochemists (IUB). [2]

Reacciones catalizadas por las diferentes clases de enzimas

1. Oxidoreductasas: ​catalizan reacciones de oxidación y reducción. Los electrones que

resultan eliminados de la sustancia que se oxida son aceptados por el agente que causa
la oxidación (agente oxidante), que sufre así un proceso de reducción. El principal
agente oxidante es el O2 que está implicado en numerosas reacciones de oxidación
irreversibles. En los sistemas biológicos, el FAD y NAD + participan en numerosas
reacciones de oxido-reducción.
2. Transferasas: transfieren un grupo químico de una molécula a otra. Las quinasas,
muy importantes en muchos procesos biológicos, son un tipo especial de transferasas
que catalizan la transferencia de un grupo fosfato a otra molécula desde un nucleósido
trifosfato.
3. Hidrolasas: son un tipo especial de transferasas que transfieren un grupo -OH desde
el agua a otro sustrato. Se segregan del anterior grupo de enzimas por su carácter
irreversible. El sustrato típico suele ser un enlace éster o amida.
 4. Liasas: ​generalmente catalizan la escisión reversible de enlaces carbono-carbono
como en el caso de las aldolasas [1]. Catalizan reacciones en las que se eliminan
grupos como H2O, CO2 y NH3 formando un doble enlace o se añaden a un doble
enlace.
5. Isomerasas: catalizan reacciones que suponen un movimiento de un grupo o un doble
enlace dentro de la molécula, lo que hace que se obtenga un nuevo isómero
(conversión de formas D a L, epimerasas). Si se cambia la posición de un grupo
fosfato la enzima se llama mutasa.
6. Ligasas: ​Catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato.Ligasas:
Catalizan la formación de enlaces carbono-carbono, pero, a diferencia de liasas,
requieren energía que obtienen de la hidrólisis de ATP y se denominan sintetasas.[1]

Las enzimas (E) tienen un papel fundamental: acelerar las reacciones biológicas actuando
sobre sustratos (S) específicos que se van a transformar en el producto (P) de la reacción
(E+S--->E+P). Esta función la consiguen gracias a que poseen una estructura tridimensional
característica, el centro activo, con un entorno químico adecuado que permite la interacción
entre la enzima y el sustrato mediante la formación de un complejo binario denominado
complejo enzima-sustrato (ES) [4]. Muchas enzimas contienen pequeñas moléculas no
proteínicas y iones metálicos que participan de manera directa en la unión de sustrato o en la
catálisis. Denominados grupos prostéticos, cofactores y coenzimas, éstos extienden el
repertorio de capacidades catalíticas más allá de las proporcionadas por el número [3].

Imagen 2.​Centro activo de una enzima. Estructura de la enzima con la naturaleza química
necesaria para su interacción con el sustrato.

Cinética Enzimática

La cinética enzimática es el campo de la bioquímica que se encarga de la medición

cuantitativa de los índices de reacciones catalizadas por enzimas, y del estudio sistemático de
factores que afectan estos índices. El análisis cinético puede revelar el número y orden de los
pasos individuales mediante los cuales las enzimas transforman sustratos en productos. Junto
con la mutagénesis dirigida hacia el sitio y otras técnicas que sondean la estructura de
proteínas, los análisis cinéticos revelan detalles del mecanismo catalítico de una enzima dada
[5]. Las reacciones que se dan de manera espontánea si hay un descenso de energía libre
cuando la temperatura y la presión se mantienen constantes. muchas reacciones bioquímicas
que son termodinámicamente despreciables, es decir son cineticamente imposibles, es por
esto que se presenta la necesidad de la catálisis para incrementar sus velocidades y la catálisis
en las células la llevan a cabo las enzimas [3], la comparación entre cinética y termodinámica
se debe tener en cuenta que lo que determina si una reacción es termodinámicamente posibles
es el valor del cambio en energía libre. y lo que determina si una reacción es cinemáticamente
posibles es el valor de su energía de activación, Entonces las enzimas, como cualquier
catalizador incrementan notablemente la velocidad de las reacciones químicas ya que
disminuyen la energía de activación sin ser modificadas o consumidas en la reacción [4].

Imagen 3.​ Reacción no catalizada vs reacción catalizada

Las enzimas se ven impactados por factores que afectan la velocidad de una reacción
catalizada por enzimas, algunos de estos son: concentración de sustrato o
sustratos(cofactores), concentración de enzima, inhibidores, activadores, pH, temperatura
principalmente. Además de estos factores también se presenta una regulación de la actividad
enzimática por unión a la enzima de ligandos que no son propiamente sustratos, tales como
un inhibidor que es una molécula o ión que al unirse a la enzima produce una disminución en
la velocidad de la reacción catalizada y un activador que también es una molécula o un ión
pero que cuando este se une a la enzima produce un aumento en la velocidad de la reacción
catalizada.[1]
Los tipos de inhibidores pueden ser:
1. Isostéricos:​En donde el inhibidor se une al mismo sitio que el sustrato o sitio activo.
2. Alostérico: que es cuando el inhibidor se une a un sitio diferente al que se une el
sustrato o sitio alostérico.
3. Competitivo: ​El inhibidor se une a la enzima e interfiere con la unión del sustrato.
4. Incompetitivo: ​El inhibidor se une al complejo ​EP interfiriendo con la formación de
producto.
5. Mixto: ​El inhibidor se une a la enzima libre y también al complejo ​ES ​interfiriendo
con la unión del sustrato y la formación del producto.
 6. No competitivo: ​Este es un tipo especial de inhibidor mixto porque este se une con
igual afinidad a la enzima libre y al complejo ​ES.

Las enzimas a pesar de estos factores influenciadores en su catálisis tiene ventajas sobre los
catalizadores inorgánicos ya que sus velocidades de reacción son más elevadas y son más
eficientes en razón ((10​5​-10​17​), las condiciones de reacción son más suaves (T<100°C,
presión atmosférica y pH fisiológico), tal vez la principal sea la especificidad ya que no
genera subproductos y tiene capacidad para la regulación [6].

El objetivo del laboratorio es identificar las diferencias entre los catalizadores inorgánicos y
las enzimas, y la capacidad de cada uno de realizar catálisis con el sustrato, además hacer una
aproximación a las condiciones óptimas de las enzimas, tomando en cuenta el tiempo que
tarda en reaccionar y en qué condiciones se encuentran.

METODOLOGÍA

En la presente práctica de laboratorio se llevaron a cabo distintas pruebas de identificación de

enzimas proteolíticas, así como la comparación entre la acción de una enzima y la de
catalizadores inorgánicos. Los diferentes procesos efectuados son descritos a continuación:

Ilustración 1. ​Preparación de soluciones enzimáticas

Fuente:​Autores

Posteriormente a la preparación se llevaron a cabo cuatro pruebas, las cuales se describen a

continuación:

Naturaleza de la actividad proteolítica del ablandador de carne y la papaina

 Ilustración 2. ​Naturaleza de la actividad proteolítica
Fuente:​Autores

Luego de realizado el anterior procedimiento, se deja 15 minutos en reposo, y posteriormente

se añaden 5 ml de buffer de acetato a cada uno y además se le añade la prueba enzimática a
cada tubo, tanto en la prueba de ablandador de carne como en la de la papaína, para su
análisis.

Efecto de la temperatura en la actividad enzimática

Ilustración 3. ​Metodología prueba efecto de la temperatura

Fuente:​Autores
Efecto del pH en la actividad enzimática

Ilustración 4. ​Metodología prueba del efecto del pH

Fuente:​Autores

Comparación entre la acción de una enzima y la de un catalizador inorgánico

Ilustración 5. ​Metodología comparación entre la acción de una enzima y la de un catalizador

inorgánico
Fuente:​Autores

RESULTADOS

Tabla 1.​Actividad enzimática del ablandador de carne y la papaina

Reacción solución enzimática 1 Reacción solución enzimática 2
Tubo
( Ablandador de carne) (papaína)

1 Aglutinación Aglutinación
 2 Aglutinación Aglutinación

3 Aglutinación Aglutinación

4 Aglutinación Aglutinación

Tabla 2.​Efecto de la temperatura en la actividad enzimática

Tubo Reacción Temperatura

1 Desnaturalización. No se evidencia 80 °C
desprendimiento de burbujas (Nulo)

2 Desprendimiento de burbujas (moderado) 37°C

3 Desprendimiento de burbujas (abundante) 22°C

Tabla 3.​Efecto del pH en la actividad enzimática

Tubo Reacción Reactivo pH

1 Desnaturalización. No se evidencia formación HCI Ácido

de burbujas

2 Formación de burbujas (escasas) NaOH Básico

3 Formación de burbujas (abundantes) Buffer Neutro

fosfato

Tabla 4.​Comparación entre la acción de una enzima y la de un catalizador inorgánico

Extracto Catalizador
Tubo Reacción
enzimático inorgánico

1 X Desprendimiento de burbujas (abundante)

2 X No hay actividad

3 X Formación de burbujas (escasa)

4 X Formación de burbujas (muy poca)

5 X Poca formación de burbujas

6 X Desprendimiento de burbujas (abundante)

7 X Desprendimiento de burbujas (abundante)

 ANÁLISIS DE RESULTADOS

Naturaleza de la actividad proteolítica del ablandador de carne y la papaina

La actividad proteolítica que suaviza y enternece la carne está compuesto en general con
papaína una enzima natural que se extrae de la papaya y que trabaja dentro del proceso de
ablandamiento de la carne, su naturaleza proteolítica se ve evidenciada en la degradación
progresiva y selectiva de las microfibrillas que componen la estructura de la carne, la
actividad proteolítica inicia su proceso rompiendo la integridad de los filamentos musculares
y de igual forma intervendrá rompiendo también la triple hélice del colágeno (Proteína), la
suavidad del tejido restante dependerá de la cantidad de colágeno presente en la muestra y de
igual forma dependerá la eficiencia de la enzima en este caso de la papaína para degradar el
colágeno.[7]

la aglutinación observada en los respectivos tubos de ensayo de mezclas realizadas en el

laboratorio corresponden a la aglutinación de los productos (Aminoácidos) de la degradación
de las proteínas de la leche en su mayoría caseína, es decir, se encuentran aminoácidos en el
medio acuoso unidos formando un conjunto visible; en el tubo de ensayo 3 y 4 habría una
desnaturalización por pH de la muestras en cuestión pero, está es regulada por el buffer de
acetato lo que neutraliza la mezcla dando lugar así a la reacción catalizadora de la enzima que
aglutina los productos después de la degradación de la proteína durante.

Efecto de la temperatura en la actividad enzimática

La temperatura óptima en la cual se presentó la mayor actividad enzimática fue en la muestra

a 22°C, en esta se da la unión de la enzima catalasa presente en la muestra de hígado y su
sustrato que es el peróxido de hidrógeno, esta unión da como producto la liberación de
oxígeno en forma de efervescencia, se explica en razón al aumento de la energía cinética
dentro del sistema, lo que hace que las moléculas reactantes aumentan el número de choques
entre sí y el número de choques efectivos, efectos que hacen posible que las reacciones
ocurran a mayor velocidad. . En el caso del tubo con una temperatura de 80°C, se puede
determinar que su reacción frente al peróxido de hidrógeno es prácticamente nula, esta
disminución de la velocidad de la reacción se da en razón a la desnaturalización de la enzima
a causa de la temperatura. [8]

En este sentido, el peróxido de hidrógeno es uno de los productos del metabolismo celular en
diversos organismos, pero dada su potencial toxicidad, es transformado por la enzima
catalasa. La catalasa, de esta forma, es una de las enzimas más abundantes en la naturaleza,
así como también lo está en el organismo , en este último caso, su actividad varía en
dependencia del tejido; es decir, es más elevada en el hígado y los riñones , y más baja en el
tejido conectivo y los epitelios, y aún más baja en el tejido nervioso. [8]
Efecto del pH en la actividad enzimática

En el tubo 1 no se evidencia actividad, puesto que las enzimas sometidas a un pH fuertemente

ácido como el HCI se desnaturalizan, y en el tubo 2, en un medio básico, hay escasa
formación de burbujas, por lo tanto, una actividad enzimática leve, puesto que el NaOH
posee un carácter alcalino que lo ubica en un pH de 13 a 14. Se conoce que cambios en el pH
afecta tanto al sustrato como a la enzima, porque cambia la distribución de cargas y la
conformación de las proteínas. Además, el pH puede influenciar la disociación de grupos
activos en la enzima, afectando la dinámica de asociación de esta con el sustrato [7]. Las
enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos-COOH; amino -NH​2​; tiol -SH;
imidazol, etc) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos
grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutral [9]. Como la conformación de
las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la
conformación será la más adecuada para la actividad catalítica, es el llamado pH óptimo, el
cual se puede evidenciar en el tubo 3, donde la formación abundante de burbujas indica la
mayor actividad enzimática, encontrándose en un medio neutro, dicho pH óptimo está
próximo a la neutralidad, en consonancia con el pH intracelular, pero existen enzimas con ph
óptimo muy diverso según sea el pH del medio en el que habitualmente actúan. [10]

Comparación entre la acción de una enzima y la de un catalizador inorgánico

En el primer tubo se tiene una reacción significativa, en razón a que se presenta una reacción
entre la catalasa y el peróxido de hidrógeno (H​2​O​2​), en donde hay una alta actividad
enzimática que se presenta por el abundante desprendimiento de burbujas. En esta reacción
los productos son moléculas de agua y oxígeno diatómico [11], que se presentan mediante la
siguiente ecuación química :

Esto, sin embargo, no aplica para el segundo tubo que contiene un trozo de papa hervida; no
se evidencia actividad enzimática puesto que al hervir la papa, el calor hace que la catalasa
pierda sus propiedades antioxidantes, es decir, la enzima se encuentra desnaturalizada.

En el caso en el que se usó un catalizador inorgánico (dióxido de manganeso). La reacción

entre el peróxido de hidrógeno y el dióxido de manganeso, es una reacción fuertemente
exotérmica, el agua formada está en fase de vapor [12], por lo tanto, hay poca formación de
burbujas, que se traduce en poca actividad enzimática. En el tubo 6, la reacción es diferente
puesto que se añade un trozo de papa, por lo tanto, hay presencia de la enzima catalasa, lo
que hace que la actividad enzimática sea mayor.

El agua oxigenada o peróxido de hidrógeno se descompone espontáneamente en presencia de

luz solar o altas temperaturas liberando oxígeno, mientras que el dióxido de manganeso
puede catalizar la reacción del peróxido acelerando la liberación del oxígeno en una reacción
exotérmica. [13]

CONCLUSIONES

La actividad proteolítica de enzimas como la papaína resulta de una gran utilidad para la
degradación de las proteínas como lo es la caseína y en la industria de carnes también es
importante ya que se utiliza como principal componente para ablandar la carnes por su acción
degradadora de la proteína colágeno.

Las enzimas son en su mayoría susceptibles a cambios mínimos en el pH; causando que en un
medio ácido se desnaturalizan, y en un medio alcalino reduzcan su actividad enzimática, casi
escasa. Mientras que en un medio neutro, que se traduce en un pH óptimo, presenta su
máxima actividad enzimática. Asimismo, la temperatura es un factor importante, puesto que
el incremento de la temperatura es directamente proporcional al incremento de la velocidad
de las reacciones enzimáticas.

Tanto la papa como el hígado contienen la enzima catalasa, la cual es un gran antioxidante, es
decir, impide la oxidación de sustancias químicas. Si se agrega peróxido de hidrógeno o agua
oxigenada a uno de estos, la catalasa separa el oxígeno del peróxido de hidrógeno, liberando
una gran cantidad de gas (O​2​), lo que produce el burbujeo.

CUESTIONARIO

1. Consulte la especificidad de las enzimas proteolíticas: papaína, tripsina,

quimiotripsina, renina y pepsina.

Enzima Origen Tipo Especificidad

Hidroliza proteínas, péptidos, amidas y

Látex de Endopeptidas
Papaína ésteres de aminoácidos. Se activa por
papaya a sulfidrílica
agentes reductores SH.

Producida en Hidrolizan proteínas únicamente en el

Peptidasa
el páncreas y extremo carboxílico de sus residuos de
Tripsina (endopeptidas
secretada en el lisinas y argininas, excepto cuando el
a)
duodeno residuo siguiente es una prolina.

Su especificidad está determinada por la

interacción hidrofóbica entre el grupo R
Quimiotrips Serín-
Pancreático apolar del sustrato y este sitio. La
ina proteasas
quimiotripsina puede hidrolizar enlaces
éster y realizar proteolisis.
 Divide fosfoamidas y coagula la leche.
Regula el nivel del balance del agua de
Renina Gástrico -----------------
fluidos extracelulares y de la presión
arterial.

Rompe enlaces entre tirosina y

Endopeptidas fenilalanina. Tiene alta especificidad por
Pepsina Gástrico
a uniones en que participan aminoácidos
aromáticos o hidrofóbicos (no apolares)
Fuente​
: Manriquez, T. et. (s.f) [14]

2. Consulte las principales características de la enzima quimiotripsina, sitio de síntesis

en el organismo, mecanismo de activación, número de aminoácidos que conforman la
estructura de la enzima, aminoácidos del sitio activo y mecanismo de acción .

La quimotripsina es una endoproteasa con un residuo de serina en el centro activo. Su origen

se encuentra en las células acínicas del páncreas, donde se sintetiza en forma de precursor
inerte, el quimotripsinógeno A, el cual está formado por una sola cadena polipeptídica de 245
residuos aminoacídicos; este precursor inerte es transportado por el jugo pancreático hasta el
intestino delgado, donde es atacado por la tripsina, lo que origina la ruptura de un enlace
peptídico crucial para originar la enzima plenamente activa. Esta ruptura ocurre entre los
residuos Arg​15 e​ Ile​16​, originando un producto, compuesto por dos cadenas, completamente
activo, llamado 𝝿-quimotripsina. [15]

La característica de que solo uno de los 27 residuos serilos de la quimotripsina sea un

nucleófilo fuerte, explica su relación espacial entre los aminoácidos Asp​102​, His​57 y Ser​195​,
pues estos forman un sistema de relevo de carga basado en la formación de puentes de
hidrógeno. [15]

El mecanismo cualitativo de hidrólisis de un sustrato polipeptidico por parte de la

quimiotripsina se divide en los siguientes pasos: Acilación ( el sustrato se une al centro de
unión de la enzima, mediante un puente de hidrógeno), y, Deacilación (supone el ataque de
una molécula de agua, que actúa como nucleófilo, atacando al complejo acil-enzima). [15]

3. Realice una descripción sobre el efecto que tiene la temperatura en la actividad de las
enzimas

La temperatura es un factor importante, pues el incremento de la temperatura es directamente

proporcional al incremento de la velocidad de las reacciones enzimáticas; lo anterior, es
explicado a partir del aumento de la energía cinética del sistema, por lo cual las moléculas
reactantes aumentan el número de choques entre sí y el número de choques efectivos, efectos
que hacen posible que las reacciones ocurran a mayor velocidad. Sin embargo, si el aumento
de la temperatura continua se puede comprobar que la velocidad de reacción llega a 0. [8]

4. ¿Cómo influye en la actividad catalítica los cambios de pH?

El pH es uno de los factores que afectan las interacciones débiles que estabilizan la estructura
tridimensional de las proteínas. En el sitio activo, las enzimas se encuentran las cadenas
laterales de aminoácidos que tienen la capacidad de ionizarse (histidina, aspartato, glutamato,
arginina, entre otros). De esta forma, el estado de ionización de estos aminoácidos depende
del pH del medio en el que se encuentre la enzima; si el pH cambia, puede cambiar la
ionización de las cadenas laterales de estos aminoácidos, afectando la actividad enzimática,
que puede perderse total o parcialmente. [8]

Imagen 4.​.Curva de actividad enzimática en función del pH de algunas enzimas

Fuente: ​Ehu (s.f) [9]

​. ​
5 Consulte sobre los catalizadores inorgánicos y establezca dos diferencias con respecto
a las enzimas.

Los catalizadores inorgánicos son sustancias inorgánicas que en pequeñas cantidades son
capaces de aumentar la velocidad de una reacción y se pueden recuperar al final del proceso
químico, los cuales no afectan que este se alcance con mayor rapidez.

Un catalizador inorgánico corresponde a un compuesto creado de forma artificial que tiene

como finalidad acelerar un determinado proceso o reacción química y en cambio las enzimas
se encargan de acelerar los procesos metabólicos y son compuestos orgánicos. Las enzimas,
asimismo, trabajan hasta una temperatura óptima y por encima de ese rango decrecen porque
pueden desnaturalizarse.

Los catalizadores inorgánicos a diferencia de las enzimas no poseen tanta especificidad. En

este sentido, las enzimas son capaces de lograr que la reacción transcurra con selectividades
muy superiores a las de otros catalizadores porque sus centros activos presentan ciertas
características específicas que los diferencian de aquellos que operan en la catálisis
homogénea. [10]
 BIBLIOGRAFÍA

[1] Cuevas, R. (s.f). Catálisis II. Clasificación de los catalizadores. Obtenido de

http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/clasificacioncatalizadores_6456.pdf

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biología molecular en la era posgenómica. 5 edición de la obra original en inglés.

[3] Feduchi, E., Blasco, I., Romero, C., Yáñez, E. (2010). Bioquímica. Conceptos
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McGraw-Hill

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Repositori. Se recuperó el julio 24, 2020 de
http://repositorio.ucsg.edu.ec/bitstream/3317/5407/1/T-UCSG-PRE-TEC-CIA-2.pdf

[8] Baez, A., Ospina, N., & Zapata, J. (2016). Efecto de temperatura, pH, concentración de
sustrato y tipo de enzima en la hidrólisis enzimática de vísceras de Tilapia roja (Oreochromis
spp.). Universidad de Antioquia, Facultad de Ciencias Farmacéuticas y Alimentarias.
Medellín, Colombia.

[9] Ehu (s.f). Regulación de la actividad enzimática. País Vasco, España.

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los métodos utilizados para su determinación. España: Química Clínica; 5 (2) 127 – 138

[11] Mendoza, R., & Herrera, A. (2012). Kinetics of Peroxidase enzyme inactivation, color
and texture in Golden potato (Solanum tuberosum phureja group) under three Blanching
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[12] Aguilar, M., & Durán, C. (2011). Química recreativa con agua oxigenada. Revista
Eureka sobre enseñanza y divulgación de las ciencias. Málaga, España.

[13] Torres E (s.f). Catalizadores. Recuperado en julio 19 de 2020 en:

https://es.slideshare.net/evelynktorres7/catalizadores-31102634​.
[14] Manriquez, T. et. (s.f). Caracterización de enzimas digestivas, digestibilidad in vitro y
síntesis de ADNc del Gen de tripsina en adultos de la Pigua. Universidad Autónoma de
Nuevo León. Monterrey, México.

[15] Torres, C. (1997). ⲁ-quimiotripsina inmovilizada como catalizador en la sintesis de

dipeptidos. Universidad Complutense de Madrid, Facultad de Farmacia. Tesis doctoral.
Madrid, España.