Introducción

a la tecnología
de los alimentos

Ing. Héctor Lucero ; Ing. Julia Luisetti

Son macromoléculas compuestas por C, H, O y N. La
mayoría también contienen S y P. Están formadas por
la condensación de aminoácidos, unidos mediante
enlaces peptídicos.
 Aminoácidos
 Sonlas unidades más simples de la estructura química común
a todas las proteínas.

 Estánformados por un grupo amino, unido al carbono , un

grupo carboxilo y una cadena lateral (R).

Grupo
carboxilo

Cadena Grupo
lateral o amino
grupo R
Los aminoácidos se diferencian sólo
en la naturaleza química de la cadena
lateral o grupo R.

Las proteínas naturales contienen

hasta 20 diferentes aminoácidos
primarios.

Fuente: Badui Dergal. S. 2013.

Química de los alimentos
Los aminoácidos se unen covalentemente formando un enlace
entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de
otro, eliminándose una molécula de agua en la reacción.

De la unión de:
2 aminoácidos se produce un: dipéptido
de 3 aminoácidos un: tripéptido
luego un tetrapéptido y así sucesivamente.
Las cadenas que tienen de 2 a 10 aminoácidos se denominan
oligopéptidos, de 10 a 50 aminoácidos péptidos, de 50 a 100
polipéptidos y proteínas si tienen más de 100 aminoácidos.
Tradicionalmente, la leche, los huevos, la carne (incluyendo
pescados y aves), los cereales, las leguminosas y las semillas
oleaginosas han constituido las fuentes principales de
proteínas alimentarias.

Sin embargo, el creciente volumen de la población mundial ha

obligado a desarrollar fuentes de proteínas para la
alimentación humana no tradicionales.
Proteínas de origen microbiano: algunos mo se desarrollan en
hidrocarburos, al crecer sintetizan proteínas ricas en
aminoácidos deficitarios en las proteínas vegetales.
El principal propósito de estos procesos es la transformación
del N inorgánico en la forma orgánica, como proteína adecuada
para uso alimenticio.
Desechos industriales: en la elaboración de concentrados de
tomate se producen pérdidas (semillas, cáscara, pulpa). Las
semillas contienen alto porcentaje de lisina. El contenido de
proteínas oscila entre un 20.8% y un 30%.
Pulpa de soja: es rica en proteínas y fibras. Es el subproducto
de la extracción acuosa del grano de soja.

Por su alto contenido en lisina presenta propiedades para

complementar con proteínas de cereales y como fuente de
fibra en la elaboración de productos cárnicos.
Proteínas del suero de la leche: el suero es un subproducto de
la industria del queso. Contiene proteínas solubles. El suero
fresco es desgrasado, pasteurizado, concentrado y secado. Se
usa incorporado a helados, margarina, yogur, etc.

El mayor interés de la proteína del suero se presenta en la

elaboración industrial de productos denominados concentrados
proteicos de suero (contienen hasta un 75% de proteínas y un
3.5% de lactosa).
Funciones que desempeñan las proteínas:

En los alimentos
 Poseen propiedades nutricionales

 Ayudan a establecer la estructura y propiedades finales

de un alimento

 Capacidad espumígena: capacidad que tienen de retener

oxígeno
 Otorgan elasticidad: por ejemplo el gluten en el pan

 Tienen capacidad emulgente: al tener grupos hidrofóbicos

e hidrofílicos, se puede emulsionar una mezcla de agua y
aceite al agregar la proteína y agitar. Hace que un sistema
inmiscible se vuelva miscible gracias a esta propiedad

 Absorben agua: al absorber agua y formarse los enlaces

puente hidrogeno, la proteína se estira
Fuente: Fennema. 2010. Química de los alimentos.
 En el organismo

 Poseen propiedades nutrimentales

 Algunas catalizan reacciones
 Algunas sirven como hormonas
 Algunas transportan moléculas vitales (ej. hemoglobina
transporta el oxígeno desde los pulmones a los tejidos)
 Formanparte del material estructural del cuerpo: cabellos,
músculos, piel, cartílagos y uñas
 Aportan 4 Kcal/g
Cuando una persona no ingiere proteínas el organismo
transforma los lípidos e hidratos de carbono en proteínas, lo
cual conlleva un gran gasto energético.
 Estructura de las proteínas
Existen 4 niveles que están estabilizados por diferentes
tipos de uniones químicas:

❖ enlace covalente,
❖ interacciones electrostáticas,
❖ puente hidrógeno y
❖ fuerzas de Van der Waals.
 Estructura primaria:
describe la llamada secuencia, es decir, el orden en que se
encuentran unidos los aminoácidos.

Fuente: Badui Dergal. S. 2013. Química de los alimentos

 Estructura secundaria:
ordenamiento de las proteínas en el espacio que se
estabiliza por diversas fuerzas (electrostáticas, puentes
hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, dipolo-dipolo).

Se las encuentra en forma de: hélice  y de hoja plegada .

 Estructura terciaria:
se refiere al modo en que la cadena se dobla sobre sí misma para
producir una estructura plegada y compacta.

Fuente: Badui Dergal. S. 2013. Química de los alimentos

Fuente: Badui Dergal. S. 2013. Química de los alimentos
 Estructura cuaternaria:
a diferencia de las anteriores no existe en todos los
polipéptidos y refiere a la asociación de cadenas.

Las interacciones que estabilizan a las cadenas son:

• interacciones electrostáticas,
• puentes hidrógeno,
• fuerzas de Van der Waals,
• interacciones hidrofóbicas y
• enlaces disulfuro.
 Clasificación según su forma

 Sepliegan en forma esférica y forman una

estructura menos desarrollada.
 Sonmás o menos solubles en disoluciones
acuosas (forman suspensiones coloidales).
 La estructura terciaria de la proteína induce su esfericidad.

 Los grupos apolares (colas hidrofóbicas) se agrupan en el

interior de la molécula y los polares (cabezas hidrofílicas)
se disponen hacia el exterior, permitiendo las atracciones
dipolo-dipolo con el disolvente, lo que explica la solubilidad
de la molécula.

 sonejemplos de proteína globular: la hemoglobina, las

hormonas y enzimas.
 tienen funciones de protección y soporte,
formando tejido conectivo, los tendones, la
matriz orgánica de huesos, y la fibra muscular
de los animales.

 forma largos filamentos de forma cilíndrica.

 tienen funciones estructurales o de almacenaje.

 Son insolubles en agua, se forman como agregados debido a
la hidrofobia de las cadenas laterales que sobresalen de las
moléculas.

 nose degradan tan fácilmente como lo hacen las proteínas

globulares.

 son ejemplos la queratina, el colágeno, la elastina, y la

fibrina
 Se encuentra en los huesos,
dientes, tendones y piel.

 Formado por tres cadenas

polipeptídicas ricas en prolina,
hidroxiprolina y glicina, las
cuales se enroscan para formar
una triple hélice estabilizada por
puentes hidrógeno.
Al hervir el colágeno, se produce la ruptura de los puentes
hidrogeno entre las cadenas.

Al enfriarlo, el colágeno no se regenera, ahora los enlaces

puente hidrógeno se producen entre las cadenas y el agua
(hay un aumento de volumen).
Otras clasificaciones…

Fuente: Badui Dergal. S. 2013. Química de los alimentos

Fuente: Badui Dergal. S. 2013. Química de los alimentos
o En este proceso se pierden las estructuras secundaria,
terciaria y cuaternaria, sin que haya una hidrólisis del
enlace peptídico; es decir, los enlaces principalmente
afectados son los de hidrógeno, los hidrófobos y los
iónicos y, en ocasiones, los disulfuro.
o Cuando una proteína sufre la ruptura de las uniones
disulfuro que estabilizan su estructura terciaria es difícil
que regrese a su estado natural, pero en ocasiones el
proceso puede ser reversible como sucede por ejemplo en
el planchado o rizado del cabello:
La forma del cabello lacio o rizado, depende del modo en
que se establecen los puentes disulfuro entre las moléculas
de queratina.
En el cabello lacio, los
puentes disulfuro entre
las hélices  de la
queratina se establecen
al mismo nivel, mientras
que en el cabello rizado
se sitúan a diferentes
niveles.
Fuente: disponible en: https://es.slideshare.net/biologiahipatia/ud5-proteinas-
15176727
Tanto el tratamiento de alizado o rizado del cabello, rompen
dichos enlaces y establecen otros entre diferentes regiones.
o Cuando se lleva a cabo la desnaturalización, la proteína se
desdobla o distiende, expone sus grupos hidrófobos internos
al exterior y adquiere una conformación "al azar ".
o Durante la producción de alimentos éstos se someten a
operaciones que provocan una alteración de sus proteínas:
las altas temperaturas, el pH, la fuerza iónica, la actividad
acuosa y la concentración.
Atkinson. B. Reactores bioquímicos. Barcelona. Reverté, 2002.
Badui Dergal. S. Química de los alimentos. México: Pearson, 2013.
Baltes. W. Química de los alimentos. Zaragoza (España): Acribia, 2006.
Damodaran. S. K. L Parkin; O. R. Fennema. Química de los alimentos. Zaragoza:
Acribia, 2010.
Fennema. O. R. Zaragoza (España): Acribia, 2000.

Madrid. M. A. Las proteínas. 2012. Disponible en:

https://es.slideshare.net/biologiahipatia/ud5-proteinas-15176727