12.

Explique cuáles son los principales factores que afectan a la actividad enzimática

La actividad enzimática puede verse afectada por diversos factores, como temperatura, pH y
concentración. Las enzimas funcionan mejor dentro de rangos de temperatura y de pH específicos,
y bajo condiciones que no son las óptimas una enzima puede perder su capacidad de unirse a un
sustrato.

13.¿Qué es un inhibidor y de cuántos tipos puede ser la acción que realizan?

Un inhibidor enzimático es una molécula que se une a una enzima y disminuye su actividad. Esta
unión puede ser reversible, la más común en el caso de fármacos, o irreversible, que suele ser por
xenobióticos de alta capacidad tóxica como lo son muchos pesticidas y sustancias químicas de alta
reactividad.

14.Diferencia entre cofactor y coenzima.

Un cofactor es un componente de tipo no proteico que complementa a una enzima (que es una
sustancia proteica). Una coenzima es un tipo de cofactor; es un cofactor orgánico no proteico que
se requiere junto con la proteína enzimática para que tenga lugar la reacción enzimática.

15.¿Cómo se define la velocidad de un proceso enzimático? ¿Qué efecto tiene sobre ella la
cantidad de sustrato presente en el medio de reacción?

La velocidad de un proceso enzimático se define como la concentración inicial de un sustrato

sobre la velocidad inicial de la reacción. El sustrato aumenta la concentración aumentando la
reacción de la velocidad de la reacción catalizada.

16.¿Dónde actúan los enzimas alostéricos?

Actúan en diferentes sitios activos localizados en diferentes subunidades proteicas.

17.Defina centro activo y complejo enzima-sustrato.

El centro activo es una región e donde una enzima interacciona o se une al sustrato formando un
complejo enzima-sustrato

El complejo enzima-sustrato es una molécula temporal que se forma dando una reacción, en esta
reacción el sustrato se convierte en producto.

18.En los enzimas alostéricos, ¿es lo mismo el centro activo que el centro alostéricos?

No es lo mismo ya que el centro activo es para sustratos y el alostéricos es para alguna otra
molécula afectora

19. Cite tres propiedades por las que se pueda considerar a las enzimas como catalizadores.
¿Qué es el centro activo?

 Su desnaturalización por calor

 Su aumento de concentración por algunas sales
 No se difunden a través de la membrana semipermeable
El centro activo es aquel que está unido por aminoácidos y está en contacto directo con el sustrato
y un sitio catalítico formado por los aminoácidosdirectamente implicados en el mecanismo de la
reacción.

20. Diferencias entre inhibición competitiva y no competitiva.

En competitiva:

 previene la unión de la molécula diana con el sitio activo de la enzima

 se une al sitio activo

No competitiva:

 reduce la actividad enzimática

 no se une al sitio activo si no a un sitio diferente
 provoca cambio en la enzima provocando que la enzima ya no catalice la reacción de
manera eficiente

21. Principales tipos de coenzimas.

 FAD
 NAD+
 FMN
 NADP+
 Coenzima A
 Coenzima B
 Coenzima B12
 TPP
 PLP
 FH4
 PMP
 Biocitina
 Ácido lipoico
22. Explica qué es un catalizador y por qué es necesaria su existencia para que las células
desarrollen su actividad.
Un catalizador es una sustancia modificada durante el proceso cambia la velocidad
de una reacción química pueden ser negativos o positivos dependiendo de la
reacción, su importancia está en las reacciones químicas que realizan sin estas
muchos de los procesos serias muy lentos, las reacciones serian menos eficientes
y con mucha más energía de la necesaria
45. ¿Cuál es el nombre general de algunas enzimas que actúan como
activadores?
Amilasa salival: Presente en la saliva y actúa sobre los almidones
Pepsina: hidroliza las proteínas
Amilasa pancreática: actúa sobre los almidones
Lipasa pancreática: hidroliza las grasas ingeridas
Tripsina y quimotripsina: interviene en la digestión y en la coagulación de la
sangre y de la leche
Nucleasa: hidroliza los ácidos nucleicos ingeridos
Disacaridasa: hidroliza los disacáridos: maltosa, sacarosa y lactosa en
Monosacáridos

46. ¿Cómo se le llama a una sustancia que se opone a la acción normal de una
enzima, la cual se ha producido por inyección repetida de dicha enzima en un
animal de experimentación?
Inhibidor enzimático

47. ¿A qué sustancias se aplica el término Isoenzimas?

En muchos casos, son codificadas por genes homólogos que han divergido con el
tiempo. Aunque de forma estricta, las aloenzimas representan enzimas de
diferentes alelos de un mismo gen y las isoenzimas representan enzimas de
diferentes genes cuyos productos catalizan la misma reacción.

48. Mencione dos ejemplos de coenzimas.

Coenzima A (CoA). Encargada de transferir grupos acilo necesario para diversos
ciclos metabólicos (como la síntesis y oxidación de ácidos grasos), es una coenzima
libre que se deriva de la vitamina B5. Carne, hongos y yema de huevo son alimentos
ricos en esta vitamina.

Vitamina K. vinculada con el factor de coagulación sanguíneo, sirve de activadora

de distintas proteínas plasmáticas y osteocalcinas. Se la consigue en tres formas:
vitamina K1, abundante en cualquier dieta y de origen vegetal; vitamina K2 de origen
bacteriano y vitamina K3 de origen sintético

49. Mencione en qué organelo celular se encuentran los sistemas enzimáticos para
síntesis de ARN.
Sintetizado y localizado en el nucléolo de las células eucariotas

50. ¿A qué se le denomina “sistema multienzimático”?

Complejo de enzimas dentro de una célula, que forman una secuencia de
reacciones enzimáticas, en una vía bioquímica

II. Analice los siguientes párrafos e indique si cada uno es Verdadero o Falso, explicando
adecuadamente sus respuestas:
51. El centro activo de una enzima suele estar situado en el comienzo N- terminal de la
secuencia proteínica PORQUE su misión principal es unirse al sustrato covalentemente a
través del grupo amino libre de la enzima.

Verdadero

52. Según la teoría del ajuste inducido de Koshland las moléculas de enzima
y sustrato no pueden actuar con flexibilidad durante su acoplamiento PORQUE este
hecho provocaría la ruptura de la proteína enzimática en determinados enlaces
peptídicos.

Porque precisamente esta teoría se basa en que al unirse la enzima y el sustrato se

pueden producir deformaciones de algunos enlaces del sustrato, de la enzima o de
ambos.

53. Teniendo en cuenta la reacción que cataliza la enzima tripsina podría poseer la
numeración 2.4.4.4 PORQUE se trata de una hidrolasa.

Precisamente por tratarse de una hidrolasa el primer número de clasificación

debería ser 3

III. En las siguientes dos preguntas seleccione la opción correcta e indique el

porqué de dicha elección:

54. Una determinada enzima cuya numeración es 1.3.7.10 se trataría de una:

a. Transferasa.
b. Liasa.
c. Isomerasa.
d. Oxidorreductasa.
e. Ligasa.

55. La enzima histidina descarboxilasa cataliza la descarboxilación de la

histidina para formar histamina. ¿Cuál de las posibilidades señaladas podría
corresponder a su numeración oficial?
a. 1.10.3.1.
b. 2.4.1.15.
c. 4.1.1.22.
d. 3.2.7.1.
e. 6.4.3.1.