1.5.

Enzimas y vitaminas
I Los enzimas son moléculas que actúan como b iocatalizadores y regulan las reacciones del metabolismo celu-
lar. Todos ellos son de naturaleza proteica excepto algunos ARN denominados ribozimas.

I El mecanismo de catálisis enzimática se basa en Ia unión del enzima con un sustrato para formar un com-
plejo enzima-sustrato. que es un estado de transición que, en un segundo paso, se separa y da lugar al enzi-
ma libre y al producto o productos de la reacción.
I Los holoenzimas son enzimas que presentan una parte proteica llamada apoenzima y una parte no proteica
o cofactor. Los cofactores pueden ser de naturaleza iónica, o bien moléculas orgánicas/ como los coenzimas
o los grupos prostéticos.
I La actividad enzimática se caracteriza por su especificidad de sustrato y de acción, que son características de
cada enzima. La disminución de la actividad se denomina inhibición y puede ser reversible o irreversible.
I Hay se¡s grandes tipos de enzimas: oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas.
I Las vitaminas son sustancias orgánicas indispensables para un determinado organismo y que no pueden ser
sintetizadas por é1, por lo que deben ser suministradas con la dieta. Hay dos grandes tipos de vitaminas:
. Las vitaminas hidrosolubles son sustancias hidrófilas que actúan como coenzimas o que son precursoras
de los mismos.
. Las v¡tam¡nas liposolubles son de naturaleza lipídica y desempeñan distintas funciones en el organismo.

'ti$na Ue las funciones desempeñadas por las proteínas en las células es la de actuar como
enzimas, es decir, como catalizadores de una enorme variedad de reacciones quím¡cas. En la
tabla aparecen algunos grupos de enzimas celulares (omunes. Relaciónalos con su función:
:
Enzimas Reacción catalizada

A Hidrolasas. 1. Son enzimas que hidrolizan A]l

. "l
B.Quinasas. 2.Sintetizanmo¡écula:TdI19r"39.i!Ts¿e9ona91¡¡91!n.
C. Fosfatasas. 3. Catalizan la transferencia de grupos amino.

, D. Sintasas. I 4. Catal¡zan reacciones en las que una molécula es oxidada mientras

¡ que otra se reduce.

E. ATPasas. , 5. Catalizan la adición de grupos fosfato a las moléculas.

F.
"t""' r!"6. Catal¡zan
Oxidorreductasas.
:::11':"1,':":r" :':
reacciones de polimerización.

C. Polimerasas. 7. Caralizan reacciones de ruptura hidrolítica.

H. Transam¡nasas. 8. Catalizan la eliminación de grupos fosfato de las moléculas.

general, la cinética de una reacción catalizada por enzimas responde a la ecuación de

Qn
Michaelis-Menten:

v= v.". --E1

Si la velocidad máxima de un enzima es de 100 pM/s y su KM es 1 mM, ¿a qué concentra-

ción de sustrato la velocidad de reacción es de 50 uM/s?
]s velocidades de la reacción catalizada por el enzima E han sido las sigu¡entes:

a) Representa estos datos en una gráfica y utilÉ

Concentración Velocidad de Ia zala para calcular el valor de Ky y de V.r, de
de sustrato (pM) reacción (pM/min) este enzima.
0,08 0,15 b) Define la constante de Michaelis (K").
o,12 0,2'l c) ¿Cuál es la causa de que la velocidad alcance
0,54 o,7 un valor máximo (V.6,)?

1 ,23 1,1

1 ,82 1,3

2,72

4,94 1,7

1 0,00 1,B

I lo, tr", enzimas que constituyen el complejo piruvato deshidrogenasa existieran como
proteínas separadas y no como un comple¡o, ¿qué efecto tendría esto en la velocidad d€
las reacciones catalizadas por estos enzimas?
.9
gráficas que se recogen a cont¡nuación corresponden a la representación gráfica de la
las E
ecuación de Lineweaver-Burk en los supuestos de que haya un inhibidor (l) que dé lugar a =
inhibición competítiva (1) y no competitiva (2). 9
.
O lnhib¡ción compet¡tiva lD Inhibición no comoet¡t¡va

--

1 1

tsl )l

a) ¿Qué parámetro se modifica en cada caso al cambiar la concentración de inhibidor?

b) ¿Qué diferencia hay entre la inhibición competitiva y la no competitiva?
c) Completa el siguiente cuadro poniendo en la columna de la derecha A s¡ se trata de una inhi-
bición competitiva, B si se trata de una inhibición no compet¡tiva y C si puede referirse a cual-
quiera de ellas.

1. En presencia del inhibidor la velocidad de formación del oroducto a una concentra-

ción de sustrato no saturante desciende.
2. El inhibidor se une al centro activo del enzima.
3. Si la concentración del sustrato es muy elevada, la velocidad máxima de formación
del producto no disminuye a pesar dei inhibidor.
4. El inhibidor se une a un punto del enzima distinto del centro acuvo.
5. En presencia del inhibidor la velocidad de formación del producto es menor inde-
pendientemente de la concentración del sustrato.
 representa la variación de energía que se produce en una reacción no catalizada
$.r*"
enzimáticamente:
a) Indica qué tipo de reacción es desde el punto de
vista energético.

b) Indica a qué corresponden los elementos seña-

Iados con números.

Dibuja la gráfica en el caso de que la reacción

estuviese catalizada por un enzima.

d) 5i una reacción no catalizada ocurre a una velo-

cidad de 1 vez cada 100 años y si un enz¡ma
multiplica esta velocidad por un factor de 10r4,
¿cuántos segundos tarda el enzima en catalizar
la reacción?

Curso de la reacción -

esquema se muestra la vía biosintética del aminoá(ido lisina en bacterias. La flecha

!nazulelindica la pos¡ción la que la lisina regula su síntesis por un mecanismo de retroali-
en
mentación negativo (feed back).

Met¡onina a) ¿Cómo actúa la lisina, como activador o

-,"
- C ------ (-
-Z\
Treonina como inhibidor?
A B lioleu<ina
b) ¿Cómo se denomina a los enzimas que son
- ¡\X Z = Lisina regulados de este modo?
É,-_____D
-Y....*
c) ¿Qué sucedería si la lisina inhibiera solo la
etapa Y -+ Z?
?
- d) ¿Y si inhibiera solo la etapa A -r B?
-
=
I e) ¿Y si inhibiera solo la etapa B + C?

fnquela especie humana, el pH extracelular mant¡ene un valor constante de 7,42. Las curvas
se representan a continuación reflejan los cambios que se producen en la actividad de
algunos enzimas con los cambios en el pH,
a) Indica cuál es el pH óptimo de cada uno de los
enzimas.

b) ¿En qué condiciones actuará Ia pepsina?

c) ¿Qué consecuencias tendría para la tripsina el

descenso del pH hasta un valor de 2 ?

d) ¿Qué efecto puede tener sobre la estructura del

enzima un cambio tan importante del pH? ú
e) ¿Cómo influye el pH sobre la actividad de la
papaína?
9 la gráfica representa la variación en la actividad de dos enzimas en función de la temperatura:

¿Cuál es la temperatura óptima

de cada enzimai

¿Qué les sucedería a los enzimas

,E anteriores si la temperatura
ú alcanza los 70 'C?

¿Cómo afectaría ese cambio a la

organización estructural de estos
en z imas?

70 ¿En qué tipo de organismo po-

Temperatura (oC) drías localizar estos enzimas?

10Las armas quím¡cas y biológ¡cas se utilizaron por primera vez en la Primera Guerra Mun-
dial. Entre las armas biológicas más tóxicas se encuentran los gases nerviosos como el dii-
sopropilfluorofosfato (DFP), un compuesto organofosforado que se une covalentemente al
enzima acetilcolinesterasa formando un compuesto fosforilado incapaz de realizar la fun-
ción del enz¡ma, que es hidrolizar la molécula de acetilcolina en la hendidura s¡náptica.

¿Qué tipo de inhibición produce? ¿Por qué?

f lRelaciona los elementos de las dos columnas para ¡nd¡car las vitaminas que forman parte
de algunos coenzimas:

Vitaminas Coenzimas
,I
A. Piridoxina (v¡tamina Br,). . NAD,
B. Ácido nicotínico (vitamina Br). 2.TPP.
C. Riboflavina (vitamina Br). 3. Coenzima A.
D. Ácido pantoténico (v¡tamina B5). 4. B iocitina.
E. Tiamina (vitamina B,). 5. NADP
F. B iotina (vitamina Bo). 6. FAD.
7, FMN.
B. Fosfato de piridoxal

Define los s¡guientes términos: s¡tio act¡vo, sustrato, constante de Michaelis, cofactor,
coenzima, especificidad, inhibición, compleio multienzimático, enzima alostérico.

I Indica cuáles de las siguientes afirmaciones son verdaderas:

Un coenzima es una molécula inorgánica de alto peso molecular.

Los cambios conformacionales de los enzimas permiten regular su actividad.

Todos los enzimas de un organismo tienen unos valores ópt¡mos de pH y de temperatura idénticos.

En la inhibición comDetitiva. el inhibidor tiene una estructura similar a la del sustrato.