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1.

El enlace peptídico

Es un enlace de tipo amida

2. El enlace peptídico
 es un enlace amida
 tiene características intermedias entre el enlace sencillo y un
doble enlace
 es un enlace sencillo aunque con características propias de un
doble enlace
3. En un enlace peptídico, el enlace que une al C del grupo carboxilo
de un aminoácido con el N del grupo amino de otro
tiene características intermedias entre el enlace sencillo y el doble
enlace

4. Es cierto que
 algunos péptidos contienen aminoácidos de la serie D
 algunos péptidos son cíclicos
 algunos péptidos pueden presentar modificaciones químicas en
sus extremos.

propiedades

1. Un tripéptido es
un péptido formado por tres aminoácidos

2. El compuesto leucilcisteiniltirosina
contiene L en su extremo amino

3. En un péptido, el extremo amino


 puede estar acetilado
 puede reaccionar con el extremo carboxilo para originar un
péptido cíclico
4. El compuesto alanilglicilprolilarginina
se representa con el código de una letra como: AGPR
5. Es cierto que los péptidos
 pueden ser cíclicos
 se pueden sintetizar sin la participación de los ribosomas
 pueden actuar como hormonas
 pueden presentar modificaciones en sus extremos amino y/o
carboxilo.

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PROTEINAS
CLASIFICACIÓN
1. Las proteínas que sólo se disuelven en alcohol se llaman:
Prolaminas
2. Las proteínas que sólo se disuelven en ácidos o bases se llaman:
Glutelinas
3. Las albúminas son proteínas que se disuelven en: agua
4. Las proteínas que son insolubles en la gran mayoría de los
disolventes se llaman: Escleroproteínas
5. Las proteínas se pueden clasificar en función de criterios como: Su
solubilidad y su forma.

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PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS


1. Son agentes desnaturalizantes: El calor, el pH y los detergentes
2. Cuando se desnaturaliza una proteína:
 en algunos casos, puede recuperarse la estructura nativa
 pierde sus propiedades biológicas
 pierde su actividad biológica
 disminuye su solubilidad
 precipita
3. La desnaturalización de una proteína:
Puede ser reversible.
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FUNCIONES
1. Son proteínas conjugadas
 el citocromo c
 la mioglobina
2. La contracción del músculo se produce con la ayuda de proteínas
como:
 actina
 miosina
3. Las endonucleasas de restricción son proteínas cuya función
principal es: defensa
4. En la retina hay una proteína que convierte los fotones de la luz en
impulsos nerviosos. Se trata de: la rodopsina
5. El colágeno es una proteína:
 fibrosa
 con función estructural

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ESTRUCTURA
Primaria:
1. La cadena principal o "esqueleto" de una proteína
 sólo está formada por átomos de N y de C
 es la que contiene los enlaces peptídicos
 está estirada al máximo en la estructura secundaria del tipo hoja 𝛽
2. La secuencia de un péptido
 indica qué aminoácidos lo componen y en qué orden
 es la que determina su estructura primaria
3. Cuando se conocen los aminoácidos que componen una proteína y
el orden en que están ensamblados, se dice que conocemos
 su secuencia
 su estructura primaria
4. Cuando se comparan las secuencias de proteínas que cumplen la
misma función en organismos distintos, con frecuencia se
encuentran aminoácidos que siempre ocupan la misma posición.
Son los llamados aminoácidos: Conservados
5. La estructura primaria de las proteínas
se puede deducir a partir de la secuencia del gen correspondiente

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DOMINIOS
1. En una proteína globular
 los aminoácidos apolares de disponen en el interior de la molécula
 los aminoácidos polares de disponen en el exterior de la molécula
2. La estructura terciaria de una proteína
 determina su actividad biológica
 proporciona el máximo de información a nivel estructural
3. La estructura terciaria de una proteína globular se caracteriza
porque
Representa el máximo de información estructural en una proteína
monomérica
4. En una proteína monomérica, la estructura terciaria
 está estabilizada por interacciones covalentes y no covalentes
 es la responsable de su actividad biológica
 puede ser de tipo globular o fibroso
5. En las proteínas con estructura terciaria globular

las fuerzas que la estabilizan pueden ser tanto covalentes como no covalentes

6. Un dominio de una proteína


 es independiente del resto de la proteína a la hora del plegamiento o la
desnaturalización
7. Las regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de
proteínas globulares que se pueden plegar o desnaturalizar de forma
independiente se llaman dominios.
8. Cuando se conoce la disposición tridimensional de todos los
átomos de una proteína monomérica, puedo decir que conozco
su estructura terciaria
9. La estructura terciaria de una proteína
 determina sus propiedades biológicas
 surge a medida que se va sintetizando la proteína
 desaparece cuando la proteína se desnaturaliza
10. La estructura terciaria de una proteína
 está determinada por su secuencia
 en determinadas condiciones, puede perderse

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Cuaternaria

1. Son proteínas con estructura cuaternaria


 la hemoglobina
 la hexoquinasa
 la aspartato transcarbamilasa