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DEFINICIONES

● Anemia: Estado en el cual la hemoglobina y los eritrocitos circulantes se encuentran en


cantidades inferiores a los valores aceptados como normales.

Fuente: Seminario de anemias. FAMEN Durango.

● Apoenzima: Enzima inactiva que no contiene el elemento no proteico (enzima sin


cofactor).
Fuente: Harvey y Ferrier. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 5. Pag 54
● Catálisis enzimática:
o Catálisis acido base: Existe transferencia de protones.
▪ Catálisis acida: En la que una transferencia parcial de un protón desde un
ácido disminuye la energía libre del estado de transición de una reacción.
▪ Catálisis básica: La velocidad de la reacción aumenta gracias a la
abstracción parcial de un protón por una base.
o Catálisis covalente: Existe una aceleración de la velocidad de reacción a través de
la formación transitoria un enlace covalente entre la enzima y el sustrato.
o Catálisis por iones metálicos: Dada por iones metálicos, existe una estabilización de
las cargas ya que los iones metálicos están presentes en a elevadas
concentraciones a pH neutro y pueden tener cargas >+1 (actúan como ácidos,
donando protones).
o Catálisis electrostática: En la que existe una distribución de cargas del sitio activo
de manera ordenada de manera que se estabiliza el estado de transición de las
reacciones catalizadas.
o Catálisis mediante efectos de proximidad y orientación: en la que los reactivos han
de entrar en contacto con la relación espacial adecuada para que tenga lugar la
reacción.
o Catálisis por fijación del estado de transición: Las enzimas tensionan
mecánicamente sus sustratos, llevándolos hacia la geometría del estado de
transición mediante sitios de fijación.
Fuente: Voet y Voet. Bioquímica. 2da Edición. Cap. 12. Pag 384-392

● Catalizador: Aumenta la velocidad de una reacción química, sin alterarse de forma


permanente por la misma; disminuye la energía de activación que se requiere para una
reacción química.
Fuente: Mckee. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 6. Pag 167
● Coenzima: Parte no proteica de una enzima que corresponde a una molécula orgánica.
Fuente: Harvey y Ferrier. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 5. Pag 54
Mckee. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 6. Pag 170
● Cofactor: Parte no proteica de la enzima que corresponde a un ion metálico o una
molécula pequeña. (Zn o Fe).
Fuente: Harvey y Ferrier. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 5. Pag 54
Mckee. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 6. Pag 170
● Cosustrato: Se dice de aquella coenzima que presenta una asociación transitoria con una
enzima; se disocian de la misma en estados alterados.
Fuente: Harvey y Ferrier. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 5. Pag 54
● Energía libre de activación: Cantidad de energía necesaria para convertir un mol de
moléculas de sustrato desde el estado basal al estado de transición.
Fuente: Mckee. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 6. Pag 167
● Enzima: Proteína catalizadora que aumenta la velocidad de una reacción sin experimentar
cambios en el proceso.
Fuente: Harvey y Ferrier. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 5. Pag 53
● Enzima alostérica: enzima multisubunitaria con múltiples sitios de unión a sustratos y
efectores.
Fuente: Mckee. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 6. Pag 200
● Grupo Prostético: Se dice de aquella coenzima que presenta una asociación permanente
con una enzima.
Fuente: Harvey y Ferrier. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 5. Pag 54
Voet y Voet. Bioquímica. 2da Edición. Cap. 12. Pag 347
● Holoenzima: Enzima activa que contiene el elemento no proteico (enzima + cofactor).
Fuente: Harvey y Ferrier. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 5. Pag 54
Mckee. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 6. Pag 110
● Inhibidor Acompetitivo: El inhibidor solo se une al complejo enzima sustrato, y no a la
enzima libre.
Fuente: Mckee. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 6. Pag 182
● Inhibidor Competitivo: Se unen de manera reversible a la enzima libre y no al complejo
Enzima-Sustrato.
Fuente: McKee. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 6. Pag 180
● Inhibidor No Competitivo: Se unen tanto a la enzima libre o al complejo Enzima-Sustrato.
Fuente: McKee. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 6. Pag 182
● Kcat: es la constante catalítica de una enzima; se conoce como numero de recambio ya que
es el número de procesos de reacción (recambio) que cataliza cada sitio activo por unidad
de tiempo.
Fuente: Voet y Voet. Bioquímica. 2da Edición. Cap. 12. Pag 365
McKee. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 6. Pag 177

● Km: Es numéricamente igual a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la


reacción es la mitad de la velocidad máxima (1/2 Vmax)
Fuente: Harvey y Ferrier. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 5. Pag 59
Voet y Voet. Bioquímica. 2da Edición. Cap. 13. Pag 364
● Recambio de proteínas: Es consecuencia de la síntesis y la degradación de simultanea de
las moléculas proteicas (Equilibrio entre síntesis y degradación de las proteínas). Implica
los procesos de la síntesis de proteínas y aquellos que conllevan la degradación de las
mismas (Ruta proteolítica de ubiquitina-proteasoma).
Fuente: Harvey y Ferrier. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 19. Pag 247
● Zimógeno : Enzimas que se sintetizan y almacenan en forma de precursores inactivos, se
convierten en enzimas activas por la rotura irreversible de uno o más enlaces peptídicos.
Fuente: McKee. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 6. Pag 177

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