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Este documento define términos clave relacionados con las enzimas y su función catalítica. Define conceptos como anemia, apoenzima, catalizador, coenzima, cofactor, cosustrato, energía de activación, enzima, grupo prostético, holoenzima, inhibidores enzimáticos, constantes cinéticas Kcat y Km, recambio de proteínas y zimógeno. Explica los diferentes mecanismos de catálisis enzimática como la catálisis ácido-base, covalente e iónica, y los
Este documento define términos clave relacionados con las enzimas y su función catalítica. Define conceptos como anemia, apoenzima, catalizador, coenzima, cofactor, cosustrato, energía de activación, enzima, grupo prostético, holoenzima, inhibidores enzimáticos, constantes cinéticas Kcat y Km, recambio de proteínas y zimógeno. Explica los diferentes mecanismos de catálisis enzimática como la catálisis ácido-base, covalente e iónica, y los
Este documento define términos clave relacionados con las enzimas y su función catalítica. Define conceptos como anemia, apoenzima, catalizador, coenzima, cofactor, cosustrato, energía de activación, enzima, grupo prostético, holoenzima, inhibidores enzimáticos, constantes cinéticas Kcat y Km, recambio de proteínas y zimógeno. Explica los diferentes mecanismos de catálisis enzimática como la catálisis ácido-base, covalente e iónica, y los
● Anemia: Estado en el cual la hemoglobina y los eritrocitos circulantes se encuentran en
cantidades inferiores a los valores aceptados como normales.
Fuente: Seminario de anemias. FAMEN Durango.
● Apoenzima: Enzima inactiva que no contiene el elemento no proteico (enzima sin
cofactor). Fuente: Harvey y Ferrier. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 5. Pag 54 ● Catálisis enzimática: o Catálisis acido base: Existe transferencia de protones. ▪ Catálisis acida: En la que una transferencia parcial de un protón desde un ácido disminuye la energía libre del estado de transición de una reacción. ▪ Catálisis básica: La velocidad de la reacción aumenta gracias a la abstracción parcial de un protón por una base. o Catálisis covalente: Existe una aceleración de la velocidad de reacción a través de la formación transitoria un enlace covalente entre la enzima y el sustrato. o Catálisis por iones metálicos: Dada por iones metálicos, existe una estabilización de las cargas ya que los iones metálicos están presentes en a elevadas concentraciones a pH neutro y pueden tener cargas >+1 (actúan como ácidos, donando protones). o Catálisis electrostática: En la que existe una distribución de cargas del sitio activo de manera ordenada de manera que se estabiliza el estado de transición de las reacciones catalizadas. o Catálisis mediante efectos de proximidad y orientación: en la que los reactivos han de entrar en contacto con la relación espacial adecuada para que tenga lugar la reacción. o Catálisis por fijación del estado de transición: Las enzimas tensionan mecánicamente sus sustratos, llevándolos hacia la geometría del estado de transición mediante sitios de fijación. Fuente: Voet y Voet. Bioquímica. 2da Edición. Cap. 12. Pag 384-392
● Catalizador: Aumenta la velocidad de una reacción química, sin alterarse de forma
permanente por la misma; disminuye la energía de activación que se requiere para una reacción química. Fuente: Mckee. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 6. Pag 167 ● Coenzima: Parte no proteica de una enzima que corresponde a una molécula orgánica. Fuente: Harvey y Ferrier. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 5. Pag 54 Mckee. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 6. Pag 170 ● Cofactor: Parte no proteica de la enzima que corresponde a un ion metálico o una molécula pequeña. (Zn o Fe). Fuente: Harvey y Ferrier. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 5. Pag 54 Mckee. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 6. Pag 170 ● Cosustrato: Se dice de aquella coenzima que presenta una asociación transitoria con una enzima; se disocian de la misma en estados alterados. Fuente: Harvey y Ferrier. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 5. Pag 54 ● Energía libre de activación: Cantidad de energía necesaria para convertir un mol de moléculas de sustrato desde el estado basal al estado de transición. Fuente: Mckee. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 6. Pag 167 ● Enzima: Proteína catalizadora que aumenta la velocidad de una reacción sin experimentar cambios en el proceso. Fuente: Harvey y Ferrier. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 5. Pag 53 ● Enzima alostérica: enzima multisubunitaria con múltiples sitios de unión a sustratos y efectores. Fuente: Mckee. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 6. Pag 200 ● Grupo Prostético: Se dice de aquella coenzima que presenta una asociación permanente con una enzima. Fuente: Harvey y Ferrier. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 5. Pag 54 Voet y Voet. Bioquímica. 2da Edición. Cap. 12. Pag 347 ● Holoenzima: Enzima activa que contiene el elemento no proteico (enzima + cofactor). Fuente: Harvey y Ferrier. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 5. Pag 54 Mckee. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 6. Pag 110 ● Inhibidor Acompetitivo: El inhibidor solo se une al complejo enzima sustrato, y no a la enzima libre. Fuente: Mckee. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 6. Pag 182 ● Inhibidor Competitivo: Se unen de manera reversible a la enzima libre y no al complejo Enzima-Sustrato. Fuente: McKee. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 6. Pag 180 ● Inhibidor No Competitivo: Se unen tanto a la enzima libre o al complejo Enzima-Sustrato. Fuente: McKee. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 6. Pag 182 ● Kcat: es la constante catalítica de una enzima; se conoce como numero de recambio ya que es el número de procesos de reacción (recambio) que cataliza cada sitio activo por unidad de tiempo. Fuente: Voet y Voet. Bioquímica. 2da Edición. Cap. 12. Pag 365 McKee. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 6. Pag 177
● Km: Es numéricamente igual a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la
reacción es la mitad de la velocidad máxima (1/2 Vmax) Fuente: Harvey y Ferrier. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 5. Pag 59 Voet y Voet. Bioquímica. 2da Edición. Cap. 13. Pag 364 ● Recambio de proteínas: Es consecuencia de la síntesis y la degradación de simultanea de las moléculas proteicas (Equilibrio entre síntesis y degradación de las proteínas). Implica los procesos de la síntesis de proteínas y aquellos que conllevan la degradación de las mismas (Ruta proteolítica de ubiquitina-proteasoma). Fuente: Harvey y Ferrier. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 19. Pag 247 ● Zimógeno : Enzimas que se sintetizan y almacenan en forma de precursores inactivos, se convierten en enzimas activas por la rotura irreversible de uno o más enlaces peptídicos. Fuente: McKee. Bioquímica. 5ta Edición. Cap. 6. Pag 177