Opción B - Bioquímica

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23 Opción B Bioquímica
IDEAS ESENCIALES
■ Las reacciones metabólicas implican una interacción compleja entre muchos componentes diferentes en
ambientes altamente controlados.
■ Las proteínas son los biopolímeros más diversos y son responsables del metabolismo y la integridad estructural de
los organismos vivos.
■ Los lípidos son un amplio grupo de biomoléculas que son en gran medida no polares y, por tanto,
insolubles en agua.
■ Los carbohidratos son biomoléculas ricas en oxígeno que desempeñan un papel central en el metabolismo.
reacciones de transferencia de energía.
■ Las vitaminas son micronutrientes orgánicos con diversas funciones que deben obtenerse de
la dieta.
■ Nuestro creciente conocimiento de la bioquímica ha dado lugar a varios problemas medioambientales,
y al mismo tiempo ayuda a resolver otros.
Nivel superior adicional (AHL)

■ Los análisis de la actividad y concentración de proteínas son áreas clave de la investigación bioquímica.
■ El ADN es el material genético que se expresa controlando la síntesis de proteínas.
por la celda.
■ Los pigmentos biológicos incluyen una variedad de estructuras químicas con diversas funciones que
absorber longitudes de onda de luz específicas.
■ La mayoría de los procesos bioquímicos son estereoespecíficos e involucran sólo moléculas con ciertas
configuraciones de átomos de carbono quirales.
23.1 Introducción a la bioquímica – reacciones metabólicas

Implican una interacción compleja entre muchos componentes diferentes en entornos
altamente controlados.
La bioquímica es la materia que busca encontrar explicaciones a nivel molecular a los fenómenos
biológicos clave que sustentan la vida. Los seres vivos extraen y transforman energía de su entorno,
construyen estructuras complejas y tienen la capacidad de autorregularse y autorreplicarse.
Históricamente, hubo ideas de que la química de la materia viva estaba compuesta de alguna manera
por compuestos distintivos separados de la química inorgánica, resumidos en las nociones de
"vitalismo". Hemos visto cómo estas ideas se vieron confundidas por la síntesis química de urea sin la
presencia de ningún tejido biológico (ver Capítulo 10). Siguiendo esta síntesis, Wöhler
escribió a su mentor, Berzelius, diciendo: 'Debo decirle que puedo producir urea sin el uso de
riñones, ya sea de hombre o de perro. El cianato de amonio es urea. Todos los organismos
vivos están formados por moléculas que individualmente no se diferencian de otras moléculas
que se encuentran en la materia no viva. Todavía existe una creencia sutil pero
generalizada en la distinción entre "animal" y "mineral", pero al contrario de esto, los
minerales y los animales no pertenecen a reinos separados. Muchos minerales se
producen en y por la vida, a veces en forma cristalina. Uno de los minerales más
comunes, el carbonato de calcio, lo forman animales marinos vivos, como los cocolitóforos,
en forma de conchas (Figura 23.1). Cuando el organismo muere, las placas se separan y
se hunden hasta el fondo del océano. Se han encontrado placas individuales en grandes
cantidades y pueden constituir el componente principal de una roca en particular, como la
■ Figura 23.1 Micrografía electrónica tiza de Inglaterra. Emiliana huxleyi se encuentra en ambientes marinos de todo el mundo.
de barrido (MEB) en color de Otro compuesto, el fosfato de calcio, es precipitado por las células del ser humano.
Emiliana huxleyi : un pequeño huesos. Todas las diferentes formas de organismos vivos tienen miembros que producen
organismo de alga (cocolitóforo) minerales, y ahora se sabe que las células vivas producen más de 50 minerales diferentes.
rodeado por un esqueleto de placas de Si bien podemos maravillarnos ante las distintas capacidades de las diferentes
carbonato de calcio. moléculas biológicas, no debemos olvidar cómo la vida está entrelazada con el mundo inanimado.
Química para el Diploma IB, segunda edición © Christopher Talbot, Richard Harwood y Christopher Coates 2015
2 23 Bioquímica
Hay muchas preguntas que siguen sin respuesta en el estudio del origen y la naturaleza de la vida, pero hay un
acuerdo general en cuanto al medio del que surgió la vida. La vida comenzó en un ambiente acuático y un evento
clave fue el desarrollo de una membrana que encerraba un volumen definido de ese medio: un volumen contenido
conocido como célula . La química de la célula viva es predominantemente la química que puede tener lugar en un
ambiente acuoso en condiciones relativamente suaves de temperatura y pH.
■ Figura 23.2 Los

iones y otras moléculas pequeñas (4%)
componentes químicos de
fosfoglicéridos (2%)
una célula bacteriana
ADN (1%)
30%
ARN (6%)
otro
quimicos
salucélomorcam
70% proteínas (15%)
H2O
polisacáridos (2%)
Los humanos, como toda materia viva, somos en su mayor parte agua. La química de la vida en su nivel más básico
es la química de un espectro de compuestos orgánicos complejos formados por un número sorprendentemente
limitado de elementos (carbono, hidrógeno, nitrógeno, oxígeno, azufre, calcio, potasio y fósforo son los únicos
elementos con un porcentaje en masa superior al 0,25 por ciento en el cuerpo humano), que junto con una variedad
de elementos inorgánicos (zinc, magnesio, hierro, yodo y cobre, por ejemplo) participan en reacciones cuidadosamente
controladas en un solo disolvente: el agua (Figura 23.2). . El estudio de la vida desde esta perspectiva ha revolucionado
nuestra visión de nosotros mismos y ha dado lugar a algunos de los descubrimientos y avances científicos más
asombrosos de los tiempos modernos.
■ La naturaleza del metabolismo

Las células son la unidad básica de estructura y función en todos los organismos vivos (Figura 23.3). Los organismos
complejos contienen una gran cantidad de células que juntas llevan a cabo todos los procesos vitales.
Los fibroblastos, por ejemplo, son células que forman tejido conectivo y son responsables de secretar proteínas del
tejido conectivo como el colágeno.
En cualquier momento dado, dentro del volumen microscópico de una célula viva, ocurren miles de
reacciones químicas que involucran una variedad de moléculas bioquímicamente importantes que desempeñan
una serie de funciones diversas. Estos roles incluyen:
■ Controlar la autorreplicación y transportar información genética: ADN (desoxirribonucleico

las moléculas de ácido) determinan quiénes somos; la secuencia de bases nitrogenadas en las moléculas de ADN
■ Figura 23.3 constituye el código genético, mientras que las moléculas de ARN (ácido ribonucleico) participan en la
Micrografía con luz transmisión del mensaje genético a las proteínas.
fluorescente de dos ■ La conversión de energía luminosa en energía química en el proceso de fotosíntesis (por ejemplo, un pigmento,
células de la clorofila, lo facilita porque tiene un sistema extendido de enlaces simples y dobles alternos).
fibroblastos, que
muestra sus núcleos
■ Producción y almacenamiento de energía: las grasas y los azúcares participan en reacciones que convierten
(violeta) y su
la energía química en otras formas de energía. La energía que los seres vivos absorben de su entorno se
citoesqueleto. El
utiliza para sintetizar sus propias estructuras complejas y para llevar a cabo funciones como el movimiento y la
citoesqueleto está formado
reproducción. La estructura de la glucosa le permite ser soluble en agua para que pueda proporcionar una fuente
por microtúbulos de la
de energía fácilmente disponible.
proteína tubulina (amarillo) y
■ Contienen catalizadores necesarios para reacciones bioquímicas: las enzimas son proteínas que
filamentos de la proteína
cumplen esta función con especificidad para una reacción particular, o tipo de reacción, que es mayor que la de
actina (azul).
los catalizadores inorgánicos (Figura 23.4). Su compleja estructura tridimensional puede acomodar la unión de
otras moléculas con fines tanto de catálisis como de control.
23.1 Introducción a la bioquímica 3
■ La provisión de soporte estructural en las células (el citoesqueleto en la Figura 23.3) y los tejidos (el
El citoesqueleto sostiene la estructura de la célula, permite que la célula se mueva y ayuda en el transporte de
orgánulos y vesículas dentro de la célula. En las plantas, la celulosa es un carbohidrato polimérico formado por
largas cadenas de moléculas de azúcar que se agrupan estrechamente para proporcionar estructura y soporte.
Éstas son sólo algunas de las funciones que desempeñan las moléculas biológicas y estas y otras
funciones de las moléculas biológicas se analizarán en secciones posteriores.
La suma de todas estas reacciones que tienen lugar en un organismo se conoce como metabolismo. Esta
química compleja depende de un alto nivel de orden en el que cada compuesto tiene una función distinta. Algunas
■ Figura 23.4 características del metabolismo son:
Catalasa humana,
■ Las reacciones se controlan en secuencias y ciclos conocidos como vías metabólicas. El producto de cada paso es
modelo molecular.
el reactivo del siguiente. Los compuestos que participan en el metabolismo se conocen como metabolitos. La
Esta enzima, que se
figura 23.5 muestra una pequeña sección de las muchas vías metabólicas del cuerpo humano, centrándose en
encuentra en el hígado,
las implicadas en la respiración aeróbica. Obsérvese el patrón general de reacciones y vías vinculadas, y la
los riñones y la sangre,
compartimentación de ciertas vías en el citoplasma o las mitocondrias.
cataliza la descomposición de
peróxido de hidrógeno en
■ Cada reacción está controlada por un catalizador específico llamado enzima.
agua y oxígeno
■ Existen vías y enzimas similares en una amplia gama de organismos diferentes.
■ Las reacciones se pueden acoplar de modo que la energía de una reacción se utilice para impulsar otra.
■ Muchas reacciones son reversibles, lo que permite el control por retroalimentación de una vía o ciclo. Los
productos de una vía metabólica pueden ejercer control sobre la vía general. Por ejemplo, el trifosfato de
adenosina (ATP) producido en la respiración puede actuar como inhibidor de una de las enzimas implicadas en
la respiración, de modo que el ATP controla su propia producción. Este es un ejemplo de inhibición del producto
final.
■ Figura 23.5 Una pequeña

aerobio fermentación etanol
sección de las muchas C6 2C2 _
respiración
vías metabólicas del 2NAD+ 2NAD+
2NADH + 2H+ 2NADH + H+
cuerpo humano, centrada ácido láctico
sisilóculg
2 C3 2C2 _
en aquellas 2ADP + 2Pi
citoplasma 2NAD+ 2C1 _
involucrado en aeróbicos 2ATP
2NADH + H+
respiración 2 C3 anaeróbico 2 C3 o 2 C3
condiciones
mitocondria: aerobio
membrana interna OH atp
2NADH + 2H+ 2NAD+ H+ Pi ADP
matriz
OH 2FAD 2FADH2 atp
oxidativo H+ Pi ADP
2 C3
descarboxilación 3H+ 3H+
2NAD+
de piruvato
2 C1 2NADH + 4H+
ADP + Pi
2C2 _
ATP sintasa
2C4 _ 2C6 _
H2O
½O2
6NAD+ 4H+ 4H+
6NADH + 6H+ 2H+ 2H+
nóicaavliitraodfsixoof
ciclo de Krebs
e+
+–H2
MODA
(ácido cítrico o 2FAD
tricarboxílico FADH2
2FADH2
ciclo ácido/TCA 4H+ 4H+
2PIB + 2Pi
NAD+
2GTP
NADH + H+
cadena de transporte de electrones (ETC)

4C1 _
4 23 Bioquímica
Dada la complejidad del metabolismo, es útil clasificar las vías según su propósito general. Más adelante en este capítulo
se analizarán con más detalle ejemplos específicos de procesos metabólicos.
Vías anabólicas
El anabolismo es el proceso de sintetizar las moléculas que necesitan las células; requiere energía. Los reactivos son
moléculas pequeñas llamadas precursoras y los productos son moléculas más grandes, más complejas y de mayor
energía. Por tanto, las vías anabólicas requieren energía. Los ejemplos incluyen la síntesis de proteínas a partir de
aminoácidos, ácidos nucleicos a partir de nucleótidos y carbohidratos del proceso de fotosíntesis.
Vías catabólicas
El catabolismo es la descomposición de moléculas más grandes en otras más pequeñas con liberación de energía.
Las reacciones catabólicas liberan energía y producen productos finales pobres en energía, como dióxido de carbono y agua.
Los ejemplos incluyen la descomposición de la glucosa en la respiración o la oxidación de los ácidos grasos. El
catabolismo da como resultado la producción de ATP, y el ATP se utiliza como fuente de energía en el anabolismo.
Las reacciones metabólicas ocurren en un ambiente acuoso altamente controlado en los núcleos, mitocondrias
y citoplasma de las células. Pequeños cambios de pH y temperatura, por ejemplo, pueden tener grandes efectos
en las estructuras de las biomoléculas y en las reacciones que ocurren durante el metabolismo.
■ Fotosíntesis
Un ejemplo de proceso anabólico es la fotosíntesis. Se trata de una reacción endotérmica que utiliza la energía luminosa
del Sol para producir moléculas ricas en energía (glucosa) a partir de dióxido de carbono y agua. La reacción general es:
6CO2(g) + 6H2O(l) → C6H12O6(ac) + 6O2(g)
Las plantas verdes (y algunos otros organismos) pueden capturar la energía solar y utilizarla para sintetizar biomoléculas
ricas en energía. La clave de la fotosíntesis es la absorción de la luz solar por las moléculas de pigmento fotosintético. El
pigmento principal es la clorofila. La energía luminosa atrapada impulsa una serie de reacciones redox, en las que
notablemente el agua se divide en hidrógeno y oxígeno. El oxígeno se libera como producto de desecho y el hidrógeno
finalmente reduce el dióxido de carbono a moléculas de azúcar simples.
Se trata de un proceso muy complejo (resumido en la ecuación anterior) que implica muchos intermediarios,
transportadores de electrones y enzimas. En esencia, la fotosíntesis transforma las
moléculas pobres en energía, dióxido de carbono y agua, en azúcares ricos en
energía con la liberación de oxígeno (Figura 23.6).
La energía de la luz solar queda atrapada.
por clorofila en hojas verdes
■ Respiración
Un ejemplo de catabolismo es la descomposición de la glucosa, en una serie de
pasos complejos, en dióxido de carbono y agua con liberación de energía (en forma
de trifosfato de adenosina, ATP). Este proceso se llama respiración y la ecuación general
Se toma CO2 se puede representar como:
en por la planta
la glucosa es C6H12O6(ac) + 6O2(g) → 6CO2(g) + 6H2O(l)

producido
y se almacena Esta reacción proporciona energía para otros procesos en las células.
como almidón
Se libera O2
En resumen, la fotosíntesis se lleva a cabo en una variedad de organismos.
desde plantas hasta bacterias y es la fuente fundamental de energía química en
El H2O se toma de todos los alimentos que comemos. Luego, todos los organismos llevan a cabo la
el suelo por las raíces de las plantas
respiración para producir energía a partir de los alimentos. La primera etapa de la
■ Figura 23.6 Una descripción general de la fotosíntesis, que respiración, conocida como glucólisis, es común a todas las células y no utiliza oxígeno.
muestra la importancia de la luz solar como fuente de energía. Sólo se libera una pequeña proporción de la energía contenida en la glucosa, ya que la
mayor parte queda atrapada en los productos de esta etapa. En condiciones anaeróbicas,
en ausencia de oxígeno, esta es la única energía liberada, y es suficiente para mantener vivas
sustrato respiratorio
algunas células, temporalmente en el caso de las células musculares y permanentemente en el caso
C6H12O6
Pequeña cantidad glucosa
de algunas bacterias. Los productos de la respiración anaeróbica, como el lactato y el etanol, son,
anaeróbico
de energía
condiciones
por tanto, moléculas ricas en energía (figura 23.7).
liberado
En presencia de oxígeno (condiciones aeróbicas) la oxidación de la glucosa se completa
parcialmente oxidado
metabolito y se libera mucha más energía. Esta es la razón por la que la mayoría de las células dependen de
un suministro continuo de oxígeno. Los productos finales de la respiración aeróbica son las
O2
gran cantidad moléculas pobres en energía, dióxido de carbono y agua.
aerobio
de energía La respiración aeróbica implica una serie de reacciones redox acopladas, donde los reactivos
condiciones
liberado
conocidos como citocromos se reducen sucesivamente y luego se reoxidan. En última instancia, el
CO2 + H2O
oxígeno actúa como aceptor terminal de electrones cuando se reduce a agua. La ecuación general
productos completamente oxidados
para la respiración aeróbica de la glucosa se mostró anteriormente. Tenga en cuenta que los reactivos
y productos son los mismos que para la combustión de glucosa.
■ Figura 23.7 Las fases anaeróbica y aeróbica
La fotosíntesis y la respiración son opuestas, por cada seis moléculas de carbono
de la respiración
dióxido de carbono se elimina de la atmósfera en la fotosíntesis, se añaden seis moléculas mediante
la respiración. Lo mismo ocurre con el oxígeno en la dirección opuesta. A menudo se compara la
respiración con la quema de oxígeno, aunque en realidad es un proceso mucho más complejo y
altamente controlado. Al igual que la quema, implica reacciones de oxidación en las que la cantidad de energía liberada
depende del grado de oxidación logrado. De hecho, la comparación muestra cómo los sistemas biológicos logran el
equivalente de una reacción del mundo cotidiano en condiciones suaves y controladas.
Estos dos procesos de fotosíntesis y respiración ayudan a mantener el equilibrio entre

dióxido de carbono y oxígeno en la atmósfera. Por supuesto, hay cosas que alteran este equilibrio; por ejemplo, la
quema de combustibles fósiles, que libera dióxido de carbono que fue eliminado de la atmósfera mediante la fotosíntesis
hace millones de años.
La discusión sobre la fotosíntesis y la respiración pone énfasis en los procesos químicos.
conoce como reducción y oxidación. En la siguiente sección consideramos otros dos tipos de reacciones
importantes: las que implican condensación e hidrólisis.
1 Defina reducción y oxidación en términos de los siguientes cambios posibles:

una transferencia de electrones
b Ganancia o pérdida de hidrógeno

c Ganancia o pérdida de oxígeno
d Un cambio de estado de oxidación.
2 En las células humanas, bajo ciertas condiciones, una serie de procesos metabólicos pueden resultar en el siguiente resultado general:
reacción:
CH3C(O)COOH + CH3CH(OH)CH3 → CH3CH(OH)COOH + CH3C(O)CH3

Ácido 2oxopropanoico (o propan2ol ácido 2hidroxipropanoico (o ácido láctico) propanona
ácido pirúvico)
Estado cuál de los dos reactivos se ha oxidado y cuál se ha reducido.
b Deduzca medias ecuaciones redox para los dos procesos. Utilice protones o moléculas de agua para equilibrar las ecuaciones cuando
sea necesario. Las dos semiecuaciones deben producir la ecuación general anterior cuando se suman.
■ Variación atmosférica
Los datos de la estación de investigación Mauna Loa en Hawaii han proporcionado un récord de concentración de
dióxido de carbono atmosférico desde 1958. Teniendo en cuenta la variación estacional, la tendencia general ha sido
un aumento en los niveles de dióxido de carbono de aproximadamente 315 ppm a aproximadamente 390 ppm en
los últimos 50 años. . El dióxido de carbono es un gas de efecto invernadero que absorbe y reirradia radiación
infrarroja, por lo que este dramático aumento en su concentración es ampliamente aceptado como un factor importante
que influye en el cambio climático. Se considera que el aumento de la combustión de combustibles fósiles es uno de
los principales contribuyentes a la elevación progresiva de los niveles de dióxido de carbono, pero la deforestación en
varias regiones del mundo también ha contribuido y ha provocado períodos prolongados de neblina y smog en ciertas zonas.
6 23 Bioquímica
partes del mundo. Parte del impulso para quemar áreas forestales ha sido la necesidad de suministrar carne de vacuno
y otros productos animales a la creciente población humana, y esto enfatiza la necesidad de cooperación y acción
internacional para controlar este tipo de desarrollo.
Nuestra preocupación por la contaminación atmosférica y el cambio climático y hasta qué punto podemos ejercer
control y revertir o mejorar las tendencias actuales es absolutamente necesaria. Pero también vale la pena detenerse a
considerar episodios de contaminación anteriores en la vida del planeta. La crisis de contaminación causada por el
aumento de organismos fotosintéticos (cianobacterias) en la prehistoria tuvo efectos mucho mayores que los
acontecimientos actuales. El grado de cambio en el medio ambiente global provocado por el desarrollo de las
cianobacterias (Figura 23.8) fue muy dramático, introduciendo oxígeno, un gas altamente peligroso, en la atmósfera
primitiva de la Tierra. Las colonias restantes de estos organismos representan los orígenes de la fotosíntesis en el
desarrollo del planeta y un recordatorio de que la contaminación es un fenómeno natural.
■ Figura 23.8 Estructuras

bacterianas vivas ■ Reacciones de condensación e hidrólisis
llamados estromatolitos Estas son dos reacciones extremadamente importantes en la formación y descomposición de moléculas en los
en la Bahía del Tiburón, sistemas biológicos.
Australia representa La condensación es la unión de dos moléculas con la formación de un enlace covalente.
colonias restantes de y la eliminación de una pequeña molécula, normalmente agua, a medida que se establece el enlace (figura 23.9).
cianobacterias
oh oh
fotosintetizadoras C C
OH HN OH HO OH HO
h
condensación condensación condensación
reacción reacción reacción
oh oh
C C
norte oh oh
h
oh oh oh
S.S _ h h h h
■ Figura 23.9 Las reacciones de condensación implicadas en la formación de proteínas, lípidos y polisacáridos.
Los aminoácidos (para formar proteínas), los ácidos carboxílicos con alcoholes (para formar los ésteres presentes
en los lípidos) y las moléculas de azúcar (para formar disacáridos y polisacáridos) sufren reacciones de
condensación.
Una reacción de hidrólisis es esencialmente lo contrario de la condensación: implica romper un enlace covalente
mediante la adición de agua (Figura 23.10).
■ Figura 23.10 oh oh
Las reacciones de
C C oh
+ +
norte oh
hidrólisis implican la oh
oh
+ S.S
ruptura de un enlace h h h
oh
covalente mediante la adición del hidrólisis
h h hidrólisis
reacción reacción
fragmentos de agua
hidrólisis
(H– y –OH) a lo largo reacción oh OH HO
el vínculo C
oh
C OH HO
OHH N.
h
La ruptura de estas moléculas invierte una reacción de condensación, añadiendo una molécula de agua por cada
enlace covalente roto. El agua se divide con –H y –OH uniéndose por separado a las moléculas del producto. Estas son
reacciones de hidrólisis y ocurren durante la digestión química.
Biológicamente son catalizados por enzimas, pero también pueden verse favorecidos por el calor y condiciones
ácidas o alcalinas cuando las moléculas extraídas se someten a análisis.
Como se mencionó, ejemplos de reacciones de condensación e hidrólisis incluyen la síntesis y degradación de

proteínas a partir de aminoácidos y polisacáridos a partir de azúcares. Los lípidos, aunque no forman polímeros,
también implican reacciones de condensación e hidrólisis entre sus subcomponentes. Todos estos se analizan
con más detalle más adelante en este capítulo.
Naturaleza de la ciencia Un caso de rápido desarrollo
El estudio y desarrollo de la bioquímica es un excelente ejemplo de cómo el conocimiento científico cambia y

crece rápidamente. Es un campo extremadamente complejo y se ha desarrollado en varias especialidades
diferentes, como la biología molecular. La estructura de doble hélice del ADN fue descubierta hace sólo 60 años
y el uso de nuevas técnicas como la cristalografía de rayos X ha permitido dilucidar esta estructura así como las
estructuras de muchas otras moléculas biológicas complejas. Ahora podemos secuenciar rutinariamente moléculas
de proteínas y de ADN y aspectos de la bioquímica se han convertido en el foco de la "gran ciencia" con el mapeo
del genoma humano y el de otros organismos.
Hace unos 60 años todavía había quienes cuestionaban la existencia y el papel del mensajero.
ARN en la síntesis celular de proteínas y, sin embargo, ahora somos capaces de "diseñar" proteínas en
organismos extraños, lo que demuestra que los procesos clave se han conservado en una amplia gama de especies.
Los datos son extremadamente importantes en la ciencia, y la recopilación de grandes cantidades de datos
utilizando una variedad de instrumentos y técnicas ha significado que nuestro conocimiento y comprensión de las
reacciones que ocurren en el metabolismo hayan aumentado enormemente en los últimos 50 años. A medida que
se han obtenido más y más datos sobre las vías bioquímicas, se observan patrones de reacción similares en
procesos metabólicos en especies que pueden no estar estrechamente relacionadas. Por esta razón, la bioquímica
es ahora una parte importante del estudio de la biología evolutiva. Este es un ejemplo de cómo un enfoque
interdisciplinario puede contribuir a un conocimiento y una comprensión más profundos.
■ Ingeniería de vías
Un área que ilustra la posible expansión de ideas en un campo de investigación en crecimiento es el desarrollo
de la "ingeniería de vías". La ingeniería de vías (Figura 23.11) se define como la mejora de las vías metabólicas
mediante la manipulación de la enzima y las funciones reguladoras de la célula utilizando tecnología de ADN
recombinante. Específicamente busca modelar matemáticamente las redes metabólicas, calculando el rendimiento de
productos útiles e identificando partes de la red que limitan la producción de estos productos.
celulósico almidón
Luego se pueden utilizar técnicas de ingeniería genética para modificar las vías dentro de
biomasa sacarosa
un microorganismo adecuado con el fin de aliviar estas limitaciones. Esta vía metabólica
modificada se puede modelar para calcular el rendimiento del nuevo producto.
azúcares 6C
Azúcares 5C
La ingeniería de vías se considera un avance muy positivo, ya que tiene el
potencial de producir, a partir de materiales de partida simples, baratos y fácilmente
disponibles, una gran cantidad de productos químicos que actualmente se derivan de
recursos no renovables o recursos naturales limitados. Las vías objetivo comunes
han sido la glucólisis, el ciclo de Krebs y la biosíntesis de aminoácidos. Las moléculas
diana suelen estar en puntos de ramificación importantes dentro de estas vías
metabólicas.
La ingeniería de vías se ha llevado a cabo en una variedad de bacterias y
levaduras. En las levaduras, se ha utilizado la ingeniería de vías para desarrollar
cepas de levadura que puedan fermentar la xilosa (un producto de degradación de la
celulosa) anaeróbicamente. Estas nuevas cepas pueden fermentar la celulosa
drogas a granel
hidrolizada como materia prima, que está disponible en grandes cantidades. La nueva
quimicos
bien
combustible
cepa de levadura tiene un nuevo gen para el metabolismo de la xilosa introducido
quimicos
mediante técnicas de ingeniería genética.
■ Figura 23.11 Un resumen del enfoque de la ingeniería de Un ejemplo sencillo de ingeniería de vías es la introducción de un nuevo
vías que indica el uso de recursos de materia prima metabolito mediante la inserción de un nuevo gen en un microorganismo. Por ejemplo,
fácilmente disponibles y técnicas de ingeniería genética Escherichia coli ahora produce 1,3propanodiol, un intermediario útil en la síntesis de
para producir los productos deseados. poliuretanos y poliésteres, a partir de glucosa.
Diseñado con genes de la levadura Saccharomyces cerevisiae. Reciente
8 23 Bioquímica
Los avances en la ingeniería de vías y proteínas han hecho posible el desarrollo de microorganismos que producen
hidrocarburos con propiedades similares a las de los combustibles derivados del petróleo y, por lo tanto, compatibles
con nuestra infraestructura de transporte existente. Los hidrocarburos lineales (alcanos, alquenos y ésteres) típicos del
diésel y del combustible para aviones se pueden producir mediante la vía biosintética de los ácidos grasos.
■ Salud dietética
El suministro y la disponibilidad de alimentos han sido factores importantes que han dado forma al surgimiento y
desarrollo de las civilizaciones humanas durante miles de años. Durante las últimas décadas, los alimentos han sido
más baratos en términos reales y más fácilmente disponibles que probablemente en cualquier otro momento de la historia.
Sin embargo, no se puede decir que tengamos un sistema alimentario mundial que funcione cuando hoy en día una de
cada siete personas todavía no tiene acceso a alimentos suficientes y, por tanto, está desnutrida, y un número
igual está sobrealimentado y muchos son obesos. Hay una serie de amenazas conocidas al sistema alimentario y
factores que aumentarán los riesgos de un aumento del hambre. El crecimiento de la población y del consumo conducirá
a un aumento de la demanda de alimentos durante la mayor parte del siglo actual, mientras que la creciente
competencia por la tierra, el agua y otros recursos amenaza el suministro de alimentos.
Muchas diferencias en la salud humana en todo el mundo son el resultado de diferencias en el suministro de alimentos
nutritivos. El metabolismo en el cuerpo humano depende de un suministro dietético regular de una variedad de nutrientes
diversos. Por ejemplo, las proteínas son la principal fuente de aminoácidos para el cuerpo y por eso deben estar presentes
en cantidad suficiente en una dieta saludable. La deficiencia de proteínas da como resultado diversas enfermedades
que están muy extendidas en diferentes partes del mundo. Una de estas enfermedades, el kwashiorkor, se caracteriza
por hinchazón del estómago, decoloración de la piel y retraso en el crecimiento.
La deficiencia de proteínas en la dieta es importante porque, si bien el cuerpo puede sintetizar ciertos 2
aminoácidos, otros aminoácidos proteogénicos deben suministrarse en la dieta. Estos aminoácidos se conocen
como aminoácidos esenciales e incluyen histidina (His), isoleucina (Ile), leucina (Leu), lisina (Lys), metionina (Met),
fenilalanina (Phe), treonina (Thr), triptófano ( Trp) y valina (Val). Algunos otros aminoácidos se vuelven esenciales en la
dieta en diferentes etapas de crecimiento. Por tanto, la arginina, la cisteína y la tirosina deben estar presentes en la
dieta equilibrada de los lactantes y niños en crecimiento. Otros aminoácidos, hidroxiprolina e hidroxilisina, sintetizados
postraduccionalmente en la cadena polipeptídica, son importantes para la estructura de las proteínas del tejido conectivo
y requieren niveles adecuados de vitamina C en la dieta.
Lo anterior ilustra la importancia de la dieta y es preocupante ver los efectos de la privación en diferentes
partes del mundo, particularmente cuando hay niños involucrados. Sin embargo, incluso en países relativamente ricos
puede haber diferencias regionales en la esperanza de vida y la salud general que se cree que dependen de la
provisión local y las preferencias dietéticas. Estas situaciones ejercen presión sobre los servicios locales de salud y
educación cuando intentan rectificar el desequilibrio regional.
23.2 Proteínas y enzimas : las proteínas son las más diversas de las
Biopolímeros responsables del metabolismo y la integridad estructural de los organismos vivos.
Las proteínas constituyen aproximadamente el 18 por ciento de la masa de una persona promedio (Figura 23.12).
■ Figura 23.12 Un
resumen de los
componentes químicos de la
41% proteínas (18%)
persona promedio
otros químicos
agua
(59%)
grasas (18%)
carbohidratos (0,5%)
otros (4,5%)
23.2 Proteínas y enzimas 9
Muchas proteínas, como los anticuerpos, las enzimas y la hemoglobina, son moléculas solubles en agua
y pueden transportarse fácilmente dentro y entre células y tejidos. Otros, como el colágeno y la queratina,
son insolubles y forman estructuras muy resistentes y estables. Algunas proteínas del cuerpo humano y
sus funciones se enumeran en la tabla 23.1.
■ Tabla 23.1 Algunas

Proteína Función Donde se encuentra en el cuerpo
Proteínas del cuerpo piel, tendón
colágeno Proteína estructural, da fuerza y elasticidad.
humano y sus funciones. Bordillo Estructural Pelos, uñas
miosina Contracción muscular Tejido muscular
actina Contracción muscular Tejido muscular
quimotripsina Enzima digestiva, descompone los alimentos. Intestino delgado
Pepsina Enzima digestiva, descompone los alimentos. Estómago
Insulina Hormona que permite el uso de glucosa para obtener energía. sangre, páncreas
Inmunoglobulinas Anticuerpos sangre, linfa
Hemoglobina Transporte de oxígeno entre los pulmones y el resto del cuerpo. Sangre
Las proteínas son polímeros lineales compuestos de subunidades llamadas aminoácidos. Los 20 2
aminoácidos biológicamente importantes (a menudo denominados αaminoácidos, ya que el grupo amino
está unido al primer carbono después del grupo ácido en la cadena) tienen la fórmula general que se
muestra en la figura 23.13. Un átomo de carbono central está unido a su vez a un átomo de hidrógeno (
H), un grupo amino (NH2), un grupo funcional de ácido carboxílico (COOH) y una cadena lateral variable
denominada R. En el aminoácido más simple , glicina, R representa un átomo de hidrógeno. Los
aminoácidos son anfóteros; es decir, son capaces de actuar como ácidos y bases en soluciones acuosas.
■ Figura 23.13 cadena lateral variable

Estructura generalizada átomo de carbono al que los dos
de un 2aminoácido Los grupos funcionales están unidos.
R oh
C C grupo carboxilo (ácido)

H2norte _
grupo amino
(básico)
h OH
La cadena lateral variable (R) tiene una estructura diferente en los 20 aminoácidos (Figura 23.14) y
determina las propiedades y formas químicas y físicas individuales de las proteínas plegadas.
■ Figura 23.14 Una h h h

selección de aminoácidos
naturales
H2norte _
C COOH H2norte _
C COOH H2norte _
C COOH
h CH3 CH2 SH
glicina (Gly) alanina (Ala) cisteína (Cys)
h h h
H2norte _
C COOH H2norte _
C COOH H2norte _
C COOH
CH2 CH2OH _ CH2
serina (Ser)
COOH CH2
ácido glutámico (Glu)
fenilalanina (Phe)
10 23 Bioquímica
En la Sección 33 del folleto de datos de Química del IB se proporciona una lista completa de todos los
aminoácidos utilizados en las proteínas . Los aminoácidos se pueden clasificar según la naturaleza química
de su grupo R, generalmente en función de sus diferentes polaridades, como se muestra en los ejemplos
de la tabla 23.2.
■ Cuadro 23.2
Tipo de aminoácido El grupo R contiene un ejemplo Estructura
Algunos ejemplos de los
Cadena de hidrocarburos no polar/hidrófoba Alanina, Ala H2N COOH
diferentes tipos de grupos
R en aminoácidos CH3
Polar, descargado Grupos hidroxilo Serina, Ser H2N COOH
(–OH) sulfhidrilo (–
SH) o amida (– CH2OH _
CONH2)
Básico (cargado grupo amino Lisina, Lys H2N COOH
positivamente a pH 6,0–8,0) (–NH2)
CH2 CH2 CH2 CH2 NH2
Ácido (cargado Grupo ácido Ácido H2N COOH
negativamente a pH 6,0–8,0) carboxílico (–COOH) aspártico, Asp
COOH CH2
■ Figura 23.15 a Los a

espejo imaginario
■ Enantiómeros de aminoácidos
enantiómeros de la alanina
El átomo de carbono central es un centro quiral en todos los 2
son imágenes especulares CH3 CH3
el uno del otro. segundo el
aminoácidos, excepto en la glicina. Los dos posibles
h C C h enantiómeros (figura 23.15) están etiquetados como d y l
dos formas no son
HOOC NH2 H2N COOH (consulte el capítulo 20). Todos los aminoácidos naturales que
superponibles entre sí –
si dos
se encuentran en las proteínas tienen la configuración L,
(L) (D)
aunque la dirección real en la que giran el plano de luz
grupos están en posición, los
otros dos no.
polarizada depende de la naturaleza de la cadena lateral
b C
variable, R. Este hallazgo sirve para enfatizar cuán
c Si se gira el modelo
girar
superior, no se puede
tremendamente La forma molecular más importante se
hecho para encajar con el
encuentra en los sistemas biológicos.
(D) El átomo de 2 carbonos en la alanina y el otro amino.
el de abajo
Los ácidos son un centro quiral porque tiene cuatro
átomos o grupos diferentes unidos a él. Como resultado, pueden
existir dos enantiómeros diferentes, o isómeros ópticos, que
contengan los mismos grupos. Estos dos isómeros son formas
especulares entre sí que no se pueden superponer entre sí
(Figura 23.15b y c). El punto crucial aquí es que los
(L)
organismos biológicos utilizan sólo una de estas formas
isoméricas para construir proteínas.
3 a La glicina es el aminoácido más simple. ¿Cuál es el nombre sistemático IUPAC para la glicina?
b Dibuja la fórmula estructural de la glicina. La glicina es el único αaminoácido que no contiene un quiral.
centro. Explicar por qué.
c ¿ Qué tipo de estereoisomería no se muestra en la glicina pero sí en otros αaminoácidos? Estado dos
Propiedades físicas de la glicina.
d Escribe ecuaciones que muestren las reacciones de la glicina con ácido clorhídrico diluido y metanol.
Adicional Aminoácidos no estándar

Perspectivas Hay 20 aminoácidos "estándar" (es decir, aquellos especificados por el código genético e incorporados a
las proteínas bajo control genético). Algunas bacterias utilizan el aminoácido no estándar
selenocisteína (Figura 23.16), que es similar a la cisteína excepto que tiene selenio en lugar de azufre.
En los seres humanos, algunas enzimas antioxidantes son las selenoproteínas. Por tanto, el selenio es un
oligoelemento biológicamente esencial.
■ Figura 23.16
Estructuras de la NH2 NH2
aminoácidos cisteína y h SH h se h
CH2 _ CH2 _
selenocisteína
COOH COOH
cisteína selenocisteína
Además, la βalanina, ácido 3aminopropanoico, es un metabolito normal en el cuerpo humano pero es una
molécula no quiral.
■ Formación de zwitteriones
Los 2aminoácidos cristalinos tienen puntos de fusión o descomposición relativamente altos. Son más
solubles en agua que en disolventes no polares, como el hexano. De esta manera los aminoácidos muestran
las propiedades físicas características de los compuestos iónicos. Estas observaciones y otros datos
experimentales sugieren que los aminoácidos existen como iones dipolares, conocidos como zwitteriones.
(Figura 23.17). Un zwitterión (de la palabra alemana zwitter – 'híbrido') es un compuesto químico
que es eléctricamente neutro pero lleva cargas formales positivas y negativas en diferentes átomos.
La naturaleza iónica de los aminoácidos explica el hecho de que son bastante solubles en agua; el
grado de solubilidad depende de la naturaleza del grupo R. Esta solubilidad relativamente alta en agua
puede explicarse por el hecho de que en solución acuosa los aminoácidos pueden solvatarse (hidratarse)
fácilmente mediante moléculas de agua. La solubilidad en agua se ve afectada por el pH, siendo la solubilidad
generalmente más baja alrededor del punto isoeléctrico pero más alta en otros valores de pH porque el
aminoácido tiene una carga general.
Su baja solubilidad en disolventes orgánicos no polares también se puede explicar en términos del
zwitterión: la energía necesaria para superar las fuerzas electrostáticas más fuertes entre los iones no
puede compensarse mediante la formación de fuerzas London relativamente débiles entre el aminoácido y el
compuesto orgánico. moléculas de disolvente.
Las fuerzas electrostáticas de atracción entre grupos funcionales con cargas opuestas explican los altos
puntos de fusión o descomposición. La formación de zwitteriones puede considerarse como una reacción
interna ácidobase: los zwitteriones a veces se denominan sales internas, ya que las cargas resultan de
esta reacción interna ácidobase, con la transferencia de un protón (H+) del ácido –COOH. grupo al grupo
básico –NH2 en el mismo aminoácido.
h R oh h R oh
H+ norte C C H N+ C C
protón de otro
■ Figura 23.17 grupo ácido carboxílico h h OH h h O–
Formación de Zwitterion zwitterión

protón absorbido
por un aminoácido por un grupo amino
Como los aminoácidos contienen tanto un grupo ácido como un grupo básico, son anfóteros o
anfipróticos (ver Capítulo 8). En solución acuosa, la forma zwitterion de un aminoácido puede comportarse
como un ácido (donador de protones) o como una base (aceptor de protones).
12 23 Bioquímica
4 a Nombra y da las fórmulas de los dos grupos funcionales presentes en todos los 2aminoácidos.
b ¿ Cuál de los 20 aminoácidos que se encuentran en las proteínas tiene una estructura inusual que involucra a uno de estos?
¿grupos funcionales? ¿Qué tiene de distintivo su estructura?
c ¿ Qué 2 aminoácidos tienen grupos R no polares?
d ¿ Qué 2 aminoácidos tienen grupos R polares?
e ¿ Cuáles dos 2aminoácidos contienen grupos ácidos en sus grupos R?
5 La lisina contiene un grupo amino en su grupo R.

a ¿ Qué característica de un grupo amino significa que puede aceptar un protón ( ion H+) bajo ciertas condiciones?
b ¿ Qué propiedad muestra el grupo R de la lisina como resultado de la presencia del grupo amino?
6 Los ácidos 2aminocarboxílicos (2aminoácidos) tienen la estructura general que se muestra en la Figura 23.13, donde R
representa una variedad de cadenas laterales diferentes.
a Vuelva a dibujar esta estructura, mostrando la forma principal en la que existiría este aminoácido general cuando estuviera en
solución acuosa a pH 7.
b ¿ Cuál es la carga total de un aminoácido en solución acuosa a pH 7 si R no es polar?
7 La alanina es un sólido cristalino blanco que se disuelve fácilmente en agua. ¿Qué características especiales tiene la estructura?
de la molécula representan:
a ¿ Su naturaleza cristalina?
b ¿ Su solubilidad en agua?
■ El punto isoeléctrico de los aminoácidos.

En una solución acuosa a un pH aproximado de 7 se pueden ionizar tanto los grupos ácido como amino de una
molécula de aminoácido. En solución acuosa, esta forma de zwitterión puede comportarse como un ácido
(donante de protones) o como una base (aceptor de protones). Como consecuencia, estas moléculas muestran
las propiedades tanto de un ácido como de una base: son anfóteras.
■ En solución alcalina (pH alto/concentración baja de iones H+ ), el zwitterion puede donar un protón (un
ion H+ ) y se prefiere la forma aniónica:
h h
H3N+ C ARRULLO
H2N C Director de operaciones– + H+
R R
■ En solución ácida (pH bajo/concentración alta de iones H+ ), el zwitterion puede aceptar un protón y
se prefiere la forma catiónica:
h h
H3N+ C ARRULLO +H + H3N C COOH

R R
La forma cargada precisa de un aminoácido particular depende del pH de la solución. A pH bajo (alta
concentración de H+ ) sólo los grupos amino están cargados (–NH3 +). Por el contrario, a pH alto
(concentración baja de H+ ) sólo los grupos ácidos llevan carga (–COOH) (Figura 23.18).
h h h 0,10
H3N+ C COOH H3N+ C ARRULLO

H2N C ARRULLO 0,08
0,06 forma catiónica

CH3 CH3 CH3 zwitterión
om
–lm/3
d
c
catión neutral anión 0,04 forma aniónica
punto isoeléctrico 0,02

pH decreciente aumentando el pH
a b 0.00
0 2 4 6 8 10 12
■ Figura 23.18 El punto isoeléctrico (pI) de la alanina. a El iónico se forma a diferentes pH. b Los equilibrios pH
ácidobase en una solución de 0,1 mol dm3 (pI = 6,0)
Por lo tanto, los aminoácidos tienden a tener carga positiva a pH bajo y carga negativa a pH alto.
El pH intermedio en el que el aminoácido es eléctricamente neutro se conoce como punto isoeléctrico (pI). Sin
carga neta a este pH, los aminoácidos no se moverán en un campo eléctrico. También en este punto, las
moléculas tendrán una repulsión mutua mínima y, por lo tanto, serán las menos solubles.
Diferentes aminoácidos tendrán diferentes puntos isoeléctricos, particularmente aquellos con grupos amino
adicionales o grupos de ácido carboxílico en sus cadenas laterales. La sección 33 del folleto de datos de Química
del IB proporciona el pH del punto isoeléctrico de cada aminoácido junto con su estructura, y en la Tabla 23.3 se
muestran algunos ejemplos.
■ Cuadro 23.3
Nombre del aminoácido Forma corta Estructura Punto isoeléctrico
Los puntos isoeléctricos de 6.0
glicina Gly H2N CH2COOH _
varios aminoácidos.
Alanina ala H2N COOH 6.0
CH3
lisina lis H2N COOH 9.7
CH2 CH2 CH2 CH2 NH2

Ácido aspártico Áspid H2N COOH 2.8
COOH CH2
La tabla 23.3 muestra que aminoácidos como la alanina y la glicina, que tienen grupos R sin carga, tienen el
mismo punto isoeléctrico de pH 6,0. Pero cuando el grupo R contiene un grupo ácido o básico, la presencia de
estos grupos también influirá en la carga a medida que cambia el pH. Por este motivo, el ácido aspártico y la
lisina, por ejemplo, tienen puntos isoeléctricos muy diferentes. El efecto isoeléctrico es la base de una técnica de
separación conocida como electroforesis en la que se pueden separar los diferentes aminoácidos en función de su
movimiento en un campo eléctrico. La palabra electroforesis se deriva del término electro y de la palabra griega
antigua foresis, "el acto de producir".
La capacidad de los aminoácidos o las proteínas de existir en diversas formas y neutralizar tanto los ácidos
fuertes como las bases fuertes es importante para mantener el equilibrio ácidobase en los organismos vivos
(consulte la Sección 23.7).
8 El punto isoeléctrico (valor pI) del aminoácido serina (ácido 2aminohidroxipropanoico) es 5,7. Dibuja el
Fórmula estructural principal de la serina, en estado sólido y en solución acuosa a valores de pH de 1, 14 y 5,7.
■ Electroforesis
Como hemos visto en nuestra discusión, en una solución de un aminoácido en agua, la carga promedio de las
moléculas de aminoácidos en la solución depende del pH de la solución. Esto se debe a las propiedades anfóteras
de los aminoácidos. El pH al cual la carga neta o total es cero se llama punto isoeléctrico de ese aminoácido.
El punto isoeléctrico de la glicina es 6,0. En solución acuosa a valores de pH superiores a 6,0, la carga promedio
de las moléculas de glicina se vuelve negativa (predomina la forma aniónica o ácida); a valores de pH inferiores a
6,0, las moléculas se cargan positivamente (predomina el catión o la forma básica) (Figura 23.19).
■ Figura 23.19 –H+ +H+

+ +
Comportamiento de la glicina NH2 CH2 COO– NH3 CH2 COO– NH3 CH2 COOH
moléculas en diferentes a pH > 6,0 a pH = 6,0 a pH < 6,0
valores de pH
14 23 Bioquímica
Dependiendo de la naturaleza de las cadenas laterales variables, diferentes aminoácidos tienen puntos
isoeléctricos en diferentes valores. Los aminoácidos básicos, como la lisina (Lys), tienen tendencia a
formar cationes si se disuelven en agua y tienen puntos isoeléctricos superiores a 7. Los aminoácidos ácidos,
como el ácido aspártico (asp), tienen tendencia a formar aniones si se disuelven en agua y tienen puntos
isoeléctricos menores que 7 (ver Tabla 23.3).
Si glicina, lisina y ácido aspártico se disolvieran juntos en la misma solución tampón mantenida a
pH 6,0, las moléculas de glicina serían neutras, las moléculas de lisina tendrían carga positiva y las moléculas
de ácido aspártico tendrían carga negativa (Figura 23.20). .
+ + + +
ARRULLO
NH3 CH2 COO– NH3 CH2 (CH2 )4NH3 _ NH3 CH2 CH2
ARRULLO ARRULLO
glicina lisina ácido aspártico
■ Figura 23.20 Los iones formados a partir de glicina, lisina y ácido aspártico a pH 6,0
Esta mezcla de aminoácidos se puede separar mediante el proceso de electroforesis, que consiste en
separar las moléculas (disueltas en un tampón y electrolito fuerte) mediante un campo eléctrico (generado
por un voltaje). Tradicionalmente, la electroforesis se realizaba en papel, pero los métodos modernos utilizan
una variedad de geles naturales y sintéticos.
Las muestras se colocan en el centro del papel o gel, se aplica un alto voltaje y las manchas migran
según sus cargas. Después de la electroforesis, los componentes separados pueden detectarse mediante
diversas técnicas de tinción, dependiendo de su identidad química.
Si la mezcla de glicina, lisina y ácido aspártico se sometiera a electroforesis, las moléculas de lisina
migrarían al cátodo, las moléculas de ácido aspártico migrarían al ánodo y las moléculas de glicina, al no tener
carga total, no se moverían en absoluto (Figura 23.21).
■ Figura 23.21 300 V CC

+ –
Electroforesis de una
mezcla de glicina, lisina
y ácido aspártico
lugar colocado aquí
+ –
ácido aspártico glicina lisina
■ Cromatografía
Los aminoácidos presentes en una proteína se pueden separar mediante cromatografía. Para ello, la proteína
se hidroliza completamente con ácido clorhídrico. Luego se colocan muestras de la proteína hidrolizada sobre
papel de cromatografía. Las moléculas de celulosa de las fibras del papel se hidratan y esta agua permanece
unida a la celulosa, formando una fase estacionaria para la cromatografía de partición.
La solución de aminoácidos y el exceso de ácido clorhídrico asciende por el papel sostenido verticalmente
por acción capilar. Los aminoácidos se distribuyen entre las dos fases según sus diferentes solubilidades en
las fases estacionaria y móvil. Al final del proceso de separación los diferentes aminoácidos se han
desplazado a diferentes distancias del origen. Los aminoácidos son incoloros, por lo que una vez finalizado
el proceso se pulveriza el papel con ninhidrina. Se produce una reacción química y se forman manchas de
colores. La ninhidrina se conoce como agente localizador. Se utilizan muestras comerciales de aminoácidos
apropiados como estándares y se analizan junto con las muestras.
frente solvente Para cada uno de los aminoácidos se puede calcular un factor de
retención ( valor Rf o factor de retardo) (Figura 23.22). Los valores
estándar de Rf se tabulan para aminoácidos utilizando
disolventes específicos o mezclas de disolventes en condiciones
distancia recorrida por el soluto estándar. Los aminoácidos de la proteína hidrolizada se pueden
R =f
distancia recorrida por el solvente
identificar comparando sus valores de Rf con los estándares.
y = X Se puede lograr una mayor resolución de aminoácidos.
y
X realizando cromatografía bidimensional (Figura 23.23).
Después del proceso de separación inicial, se deja secar el
papel y luego se usa un solvente o mezcla de solventes diferente
con el papel girado 90°. Este enfoque permite la separación de
mezclas complejas de aminoácidos.
punto de partida
■ Figura 23.22 Cálculo del valor Rf a partir de un cromatograma
■ Figura 23.23 butan1ol/ácido etanoico

Cromatografía en papel
bidimensional de proteína
lonef
hidrolizada
rastro de ácido cisteico
ácido aspártico
ácido glutamico
cistina
serina
glicina
treonina
alanina
tirosina
histidina
valina
lisina
fenilalanina
arginina
prolina isoleucina
y leucina
9 Calcule el valor de Rf en el segundo disolvente de la mancha marcada con B en el siguiente experimento.
1er frente solvente 2do frente solvente
dos solutos
B superposición
etneetvnrleor1
sf
girar el papel
hasta 90°
mezcla de original tres solutos ahora
tres solutos mezcla completamente separado
2do frente solvente

10 El diagrama muestra un cromatograma de dos vías realizado sobre los
productos de la hidrólisis de un polipéptido. La X marca el punto de
partida de la muestra.
a ¿ Cuántos aminoácidos diferentes estaban presentes en la
¿muestra?
b ¿ Qué se podría haber usado para hacer visibles las manchas?
c Dibuje el cromatograma que podría esperar si solo
Se había utilizado el primer disolvente.
1er frente solvente
16 23 Bioquímica
La cromatografía en capa fina (TLC) es similar a la cromatografía en papel, pero la fase estacionaria es una capa
delgada de un sólido como alúmina o sílice soportada sobre una base inerte como vidrio, papel de aluminio o
plástico insoluble. La placa puede prepararse en el laboratorio utilizando una suspensión del polvo y luego secarse
cuidadosamente en el horno; Como alternativa, se encuentran disponibles platos preparados comercialmente. La TLC
tiene ventajas sobre la cromatografía en papel porque sus resultados son más reproducibles y las separaciones son
muy eficientes debido al tamaño de partícula mucho más pequeño de la fase estacionaria.
Las formas en que se pueden visualizar manchas de compuestos incoloros en una placa TLC son similares
a las utilizadas para la cromatografía en papel, pero la visualización de compuestos que contienen anillos
aromáticos u otros sistemas, como aminoácidos o péptidos, que absorben la radiación UV a 254 Los nm se pueden
mejorar impregnando la capa de sílice o alúmina con un compuesto fluorescente insoluble que absorbe la luz
ultravioleta y la emite como luz visible. Cuando se coloca bajo una lámpara UV, la placa emite una luz blanca brillante,
excepto donde se encuentra un compuesto que absorbe los rayos UV. Aquí se observa una mancha oscura.
Análisis de un hidrolizado de aspartamo.

Un experimento interesante en este contexto es la hidrólisis y cromatografía del edulcorante artificial aspartamo.
El aspartamo contiene dos aminoácidos, ácido aspártico y fenilamina. En esta actividad, el aspartamo se
hidroliza calentándolo con ácido clorhídrico (6mol dm3). Luego, el producto hidrolizado se analiza mediante
cromatografía en papel utilizando estándares de aminoácidos para demostrar su identidad. Los aminoácidos se localizan
mediante una lámpara UV o un spray de ninhidrina.
Método
Etapa 1: hidrólisis del edulcorante
Se colocan 12 g de aspartamo en un matraz de fondo redondo y se añaden 200 cm3 de ácido clorhídrico
(6mol dm3) . Luego la mezcla se pone a reflujo durante 30 a 60 minutos. Al poco tiempo, la mezcla comenzará a
dorarse; cuando termine esta etapa, será negro.
Etapa 2: cromatografía en papel de los aminoácidos.
Se debe tener cuidado de tocar las hojas de cromatografía sólo en las esquinas superiores, ya que las huellas dactilares
contienen trazas de aminoácidos. Lo mejor es usar guantes quirúrgicos finos.
Primero se decolora una pequeña muestra de la mezcla negra utilizando carbón activado. Se utiliza una pipeta
cuentagotas para transferir unos 5 cm3 de la muestra hidrolizada a un tubo de ensayo limpio.
Este se decolora con aproximadamente 100 mg de carbón activado y luego se filtra para obtener una solución
transparente que se puede aplicar en el cromatograma.
La mezcla de disolvente (etanol:agua:amoniaco/80:10:10) se coloca en el tanque, que se tapa para producir una
atmósfera saturada. Para ello se puede utilizar film transparente o papel de aluminio.
Se prepara el papel y se colocan manchas de cada uno de los aminoácidos de referencia y también la muestra.
se colocan sobre el papel. Esto se puede hacer usando tubos capilares de punto de fusión. Las manchas no deben
ser demasiado grandes. Esto se puede lograr manchando varias veces una muestra y secando con un secador de pelo
o una lámpara de calor entre aplicaciones. Las marcas de identificación con lápiz se hacen en la parte superior del
papel.
Al papel se le da forma de cilindro y se fija con clips. Luego se coloca en el tanque con el extremo manchado hacia
abajo, teniendo cuidado de que el papel no toque las paredes de vidrio. El tanque está cerrado.
No se pueden realizar observaciones mientras se ejecuta el cromatograma porque los compuestos utilizados son
incoloros. La separación se realiza durante un mínimo de 1 hora, más si es posible (tenga en cuenta dónde está el
frente del disolvente). Luego se retira del tanque, se marca el frente del disolvente con un lápiz y se deja secar el papel.
A continuación se cuelga el papel en una campana extractora y se rocía moderadamente con la solución de
ninhidrina. Luego se calienta en un horno a 110°C durante 5 a 10 minutos, cuando los aminoácidos deberían aparecer
como manchas de color púrpura. El color es estable durante algunas semanas si se mantiene en la oscuridad y
se puede fotocopiar para obtener un registro permanente.
Alternativamente, el cromatograma seco se puede ver bajo una lámpara UV para visualizar las manchas.
Este método experimental se puede utilizar para analizar otras mezclas estándar de aminoácidos.
e introducir la idea de la cromatografía bidimensional (usando un disolvente diferente, como una mezcla de
butan1ol/ácido etanoico/agua). Un método bidimensional de este tipo proporciona una mejor separación de
los aminoácidos.
Naturaleza de la ciencia Pruebas científicas y confiabilidad

El edulcorante artificial aspartamo es otro ejemplo de descubrimiento "accidental"; También es una
advertencia sobre cómo los medios electrónicos, aunque en gran medida no estén editados, pueden ser engañosos.
En diciembre de 1965, Jim Schlatter, químico de GD Searle, estaba trabajando en un proyecto para
descubrir nuevos tratamientos para las úlceras gástricas. Para probar nuevos medicamentos contra las úlceras,
los biólogos utilizaron un tetrapéptido (cuatro aminoácidos) que normalmente se produce en el estómago;
Schlatter estaba sintetizando este tetrapéptido en el laboratorio, y uno de los pasos del proceso fue producir un
dipéptido intermedio, éster metílico de aspartilfenilalanina. Mientras trabajaba, Schlatter accidentalmente
se puso en contacto con las manos una pequeña cantidad del compuesto sin darse cuenta. Esto lo llevó a descubrir
y probar el dulce sabor que encontró en sus dedos. Con el tiempo, este descubrimiento fortuito condujo al
edulcorante de mercado masivo que está disponible hoy en día.
El uso del aspartamo no ha dejado de ser controvertido y, a pesar de varios resultados reproducibles
ensayos realizados por diversas agencias alimentarias a nivel internacional, todos los cuales han
demostrado que no es perjudicial para la salud, ha sido objeto de campañas engañosas y publicidad adversa
en Internet. Este tipo de campañas pueden socavar la ciencia realizada correctamente y deben evaluarse
cuidadosamente a la hora de emitir juicios sobre cuestiones de salud. Un ejemplo saludable reciente del
peligro de las campañas de "mala ciencia" es el debilitamiento del programa de vacunación infantil en el Reino Unido.
Los resultados de las pruebas sesgadas y mal gestionadas llevaron a que muchos padres evitaran la vacuna
MMR para sus hijos, lo que resultó en un aumento en la incidencia de condiciones peligrosas que afectan la salud
de los niños. Estos casos son un recordatorio importante de que hay que desconfiar de algunos materiales de
Internet y de la necesidad de realizar pruebas exhaustivas y fiables de los productos.
■ Formación de polipéptidos
Dentro de la célula, las proteínas se forman a partir de aminoácidos dentro de los ribosomas. Los grupos
funcionales amino y ácido carboxílico adyacentes se unen para formar un enlace peptídico. Esta reacción es un
proceso de condensación ya que implica la formación de una molécula de agua. La reacción entre dos aminoácidos
da como resultado la formación de un dipéptido (Figura 23.24).
Los dos residuos de aminoácidos están unidos por un fuerte enlace carbononitrógeno. El proceso de
polimerización por condensación se repite hasta que se forma una larga cadena de aminoácidos, conocida como
polipéptido (Figura 23.25). Una proteína surge cuando la cadena polipeptídica abandona el ribosoma y sufre un
proceso de plegamiento.
■ Figura 23.24 Formación de h oh h

CH3 oh h oh CH3
enlaces peptídicos
–H2O
entre dos amino C C + norte C C C C norte C COOH
H2norte _ H2norte _
ácidos
h OH h h OH h h h
ala Gly péptido AlaGly

vínculo
Por convención, cuando dibujas cadenas peptídicas, el grupo –NH2 que no se ha convertido en un enlace
peptídico se escribe en el extremo izquierdo. El grupo –COOH sin cambios está escrito en el extremo derecho. El
extremo de la cadena peptídica con el grupo –NH2 se conoce como extremo N y el extremo con el grupo –COOH
es el extremo C. Esto refleja el hecho de que la síntesis de una proteína es direccional, y la cadena de proteína se
sintetiza desde el extremo Nterminal hasta el extremo Cterminal.
Dependiendo de qué extremos de los aminoácidos formen el enlace peptídico, se pueden formar dos
dipéptidos distintos a partir de dos aminoácidos diferentes. Por ejemplo, los dos dipéptidos formados a partir
de alanina (Ala) y glicina (Gly) son glicilalanina, GlyAla, y alanilglicina, AlaGly (Figura 23.26). Tenga en
cuenta que ambos dipéptidos se dibujan según la convención de que el extremo N está a la izquierda.
18 23 Bioquímica
90 NH2
Thr Ala Ser

isla vale 10
asn lis ala Conocí a Lys
Arg
Áspid cis ala
ala vale
Su
ala
ser
lis leu Gly
phe
ser S lis glu leu
isla Gly
leu S arg cis
vale Áspid
S
leu 80 100
ser asn
ala S Arg Isla Trp
ser cis Pro Ile Asn Gly ala
cis
leu Áspid cis 20 tiro
S asn Gln
Gly Arg Arg
Arg
S vale 120
129 leu
ser Áspid Gly
Áspid
Trp Cys Asn
Trp Áspid Gly Gly jefe tiro
argumento 60 Gly Arg Thr Pro h tr
ser Reunió oh ser
70 Gly
asn asn lis leu
cis
isla ala Gly
Arg
asn S asn
Gln Trp 110
Arg
vale S Trp
tr AsnArg Ala Trp
leu asn vale
Áspid cis
tr ala
isla Gly
ala 30
ser ala
Gly tr lis
Tyr Áspid 50 Gln phe
tr glu
Asn Phe Asn Ser
40
■ Figura 23.25 La estructura de la proteína lisozima humana
enlace peptídico
R h R h
+ + + + +
H3 NC ARRULLO
H3NC ARRULLO
H3 NC CO NH C ARRULLO
H2O _
h R' h R'
aminoácido 1 aminoácido 2 dipéptido agua
Por ejemplo, la glicina y la alanina pueden reaccionar así:
enlace peptídico
h H2O _ h h h
+ + + +
H3 NC ARRULLO
H3NC ARRULLO
H3 NCCO NH C ARRULLO
h CH3 h CH3
glicina alanina glicilalanina
Pero si el grupo amino de la glicina reacciona con el grupo carboxilo de la alanina, se forma un dipéptido diferente, la alanilglicina.
enlace peptídico
h H2O _ h h h
+ + + +
H3 NC ARRULLO
H3NC ARRULLO
H3 NCCO NH C ARRULLO
CH3 h CH3 h
alanina glicina alanilglicina
■ Figura 23.26 Las estructuras de los dos dipéptidos formados a partir de alanina (Ala) y glicina (Gly)
Una cadena de proteínas tendrá entre 50 y 2000 residuos de aminoácidos. Se debe utilizar el término residuo
de aminoácido ya que una cadena peptídica no está formada por aminoácidos. Cuando los aminoácidos se
combinan químicamente, se pierde una molécula de agua. La cadena peptídica se compone de lo que queda
después de que se pierde el agua; en otras palabras, está formada por residuos de aminoácidos.
■ El enlace peptídico
El enlace peptídico tiene algunas propiedades especiales debido a la deslocalización o resonancia π
(capítulo 14), como se muestra en las figuras 23.27 y 23.28. Esto le da al enlace peptídico cierto carácter de
doble enlace, evitando la rotación alrededor del enlace. El enlace peptídico es rígido y plano y generalmente
ocurre en la conformación trans que se muestra en la figura 23.28, a diferencia de la conformación cis en la
que el átomo de hidrógeno estaría en el mismo lado del doble enlace que el átomo de oxígeno. la trans
La conformación previene el impedimento estérico entre el oxígeno y el átomo de hidrógeno, mientras que en la
conformación cis , las interacciones entre los dos grupos desestabilizan la conformación. En la conformación
cis , se producen choques estéricos entre las cadenas laterales. Ésta es una de las principales razones por
las que el enlace peptídico suele encontrarse en la conformación trans .
a b C
oh oh
oh
R R 120º R
C h C C h
h C C C h C C
h C h
120º
norte norte
R R
norte
R
h h h
plano
región
■ Figura 23.27 La estructura del enlace peptídico que muestra los orbitales p no utilizados después de la formación del 'esqueleto'
de enlaces σ; b el enlace π deslocalizado; c los ángulos de enlace involucrados
■ Figura 23.28 R R
Estructuras de resonancia
del enlace peptídico (en la C h C h

conformación trans )
+
CN CN
–
oh C oh C
R' R'
■ Hidrólisis de proteínas
Como se mencionó anteriormente, las proteínas se pueden hidrolizar nuevamente a sus aminoácidos
hirviéndolas con una solución de ácido clorhídrico de 6 mol dm3 durante 24 horas. Los enlaces peptídicos
(enlaces amida) se rompen y se liberan aminoácidos libres (figura 23.29). En esta hidrólisis ácida se debe
romper el enlace entre el C=O y el N de cada enlace amida, y añadir los elementos del agua: –OH al C=O y H
al N–H.
■ Figura 23.29 La R′O _ R″ O R′″ O R'''' O

hidrólisis ácida de un
HNCC NCC NCC NCC O
tetrapéptido
S.S S.S +
S.S S.S h
oh oh oh
h h S.S S.S
R′ O R″ O R′″ O R'''' O
hn CC O + H NCC O + H NCC O + H NCCO
S.S h S.S h S.S h S.S h
20 23 Bioquímica
La presencia de enlaces peptídicos en una proteína se puede demostrar mediante la prueba de Biuret. Biuret es un reactivo
azul y contiene sulfato de cobre(ii) disuelto en solución alcalina. Las proteínas dan un color púrpura con el reactivo de
Biuret (Figura 23.30), mientras que Biuret permanece azul en presencia de aminoácidos.
■ Figura 23.30 La A la solución a tratar añadir: clara de huevo harina de trigo sopa de almidón al 1%
prueba de Biuret para solución solución (control)
proteína Solución de hidróxido de sodio 2m–3
luego: 0,5% de sulfato de cobre (II)

solución (a través de un frasco cuentagotas)
se desarrolla color púrpura permanece azul
El análisis de proteínas mediante espectroscopia UVvisible normalmente implica

1.0 primero hacer reaccionar la muestra con un reactivo como Biuret que genera
un cambio de color que depende de la cantidad de proteína presente. Esto promoverá
0,9
la absorción en el rango UVvisible. Se pueden utilizar varios reactivos diferentes
0,8
que reaccionan con diferentes grupos dentro de las moléculas de proteínas, como
0,7
enlaces peptídicos, grupos laterales aromáticos o grupos básicos. El reactivo de
absorbancia
0,6 Biuret genera un color púrpura por reacción con enlaces peptídicos.
de muestra
0,5
aicnabrosba
0,4 Para encontrar la concentración de proteínas de una sustancia desconocida.
concentración muestra, primero se debe establecer una curva de calibración (o curva

0.3
de proteína en la muestra estándar) utilizando soluciones de proteínas de concentración conocida.
0,2
Dicha curva de calibración se basa en soluciones estándar, aquellas con una
0.1 concentración conocida de proteína, que se preparan para cubrir un rango de
0 concentraciones a ambos lados del valor que se investiga. Generalmente se preparan
0 5 10 15 20 una serie de diluciones de un estándar como la albúmina sérica bovina de
Concentración de proteínas/mgdm–3 concentración conocida.
A continuación, estas soluciones se prueban con el reactivo de Biuret y se mide su
■ Figura 23.31 Curva de calibración de la prueba de Biuret para encontrar
absorbancia a la longitud de onda seleccionada (660 nm para la prueba de Biuret).
la concentración de proteínas.
Luego se trazan las lecturas de absorbancia para obtener la curva de calibración
(Figura 23.31).
Luego se mide la absorbancia de la solución que se está analizando a la misma longitud de onda y se determina su
concentración de proteína a partir de la curva de calibración como se muestra (Figura 23.31).
Aunque se la conoce como curva de calibración, la parte útil del gráfico es la región lineal en la que se observa la ley de
BeerLambert . En esta región la absorbancia es directamente proporcional a la cantidad de proteína presente en la
muestra.
■ Estructura de las proteínas

En 1959, Perutz y Kendrew publicaron un artículo sobre la estructura tridimensional de la mioglobina de ballena, que es una
pequeña proteína responsable del transporte de oxígeno en las células de las ballenas.
Al investigar la estructura de la proteína, los dos científicos querían comprender el mecanismo de transporte de oxígeno
a nivel molecular. Cultivaron cristales de la proteína y determinaron su
estructura analizando el patrón de difracción de rayos X del cristal. La cristalización de proteínas es una tarea
complicada y debe realizarse de forma controlada. Sin embargo, es posible diseñar un protocolo adecuado
para obtener cristales de lisozima en el laboratorio de una escuela y esto constituye un ejercicio práctico útil
(Figura 23.32; para ver un artículo que se puede descargar de la revista en línea Science in School, consulte
www.scienceinschool . org/2009/issue11/lysozyme).
■ Figura 23.32
Cristales de la proteína
lisozima cultivados en el
laboratorio de una escuela
Naturaleza de la ciencia Explotación de una técnica

Estudios pioneros como los de Perutz y Kendrew sentaron las bases para dilucidar los diferentes niveles de
organización de las cadenas de proteínas y cómo se relaciona la estructura con la función de diferentes tipos
de proteínas. Su trabajo sobre la mioglobina y la hemoglobina les valió el Premio Nobel de Química en
1962. Sus logros estuvieron vinculados y se desarrollaron a partir del establecimiento de los principios de la
cristalografía de rayos X por parte de científicos como Lawrence Bragg.
Bragg, hasta la fecha el ganador más joven de un Premio Nobel, había esbozado las bases de la técnica basándose
en el trabajo de su padre, William Bragg. Juntos son la única combinación de padre e hijo que gana el premio
(de Física), lo que consiguieron en 1915.
Perutz y Kendrew fueron sólo dos de una serie de cristalógrafos que participaron en una "era dorada"
del uso de la cristalografía de rayos X para investigar la estructura de proteínas y otras macromoléculas
biológicas.
A Dorothy Hodgkin, una bioquímica británica, se le atribuye el desarrollo de la cristalografía de proteínas.
Fue galardonada con el Premio Nobel de Química en 1964. Avanzó en la técnica de la cristalografía de rayos X y
entre sus descubrimientos más influyentes se encuentra la confirmación de la estructura de la penicilina y
luego de la estructura de la vitamina B12, por lo que se convirtió en la tercera mujer . para ganar el Premio Nobel
de Química. En 1969, cinco años después de ganar el Premio Nobel, Hodgkin logró descifrar la estructura de la
insulina. La cristalografía de rayos X se convirtió en una herramienta ampliamente utilizada y fue fundamental
para determinar posteriormente las estructuras de muchas moléculas biológicas, cuyo conocimiento de la estructura
es fundamental para comprender su función. David Phillips también aclaró la estructura de la lisozima de la
clara de huevo en 1965, un paso influyente en la comprensión del funcionamiento de las enzimas.
La técnica fue fundamental para el trabajo realizado por Maurice Wilkins y Rosalind Franklin. Sus
estudios cristalográficos fueron fundamentales para el descubrimiento de la estructura del ADN informado por
James D. Watson y Francis Crick en febrero de 1953. Dichos estudios de cristalografía resultaron muy
influyentes en el avance de la comprensión de la biología molecular, particularmente porque los hallazgos se
informaron junto con otros desarrollos cruciales. en otros aspectos de la bioquímica, incluida la secuenciación
de proteínas.
Frederick Sanger fue un bioquímico inglés galardonado con el Premio Nobel de Química.
dos veces. Usó la proteasa tripsina para hidrolizar parcialmente la insulina y luego usó electroforesis
para separar los fragmentos según su carga y solubilidad. Sanger publicó la estructura primaria de la
insulina en 1955 y recibió el Premio Nobel en 1958.
Posteriormente desarrolló métodos de secuenciación del ADN y recibió un segundo Premio Nobel en 1980 junto
con Walter Gilbert.
Todo este período de avances en el análisis estructural de macromoléculas biológicas ilustra la importancia
de los períodos en la ciencia en los que se desarrolla una técnica novedosa y luego se aplica creativamente a
una variedad de problemas, lo que produce un aumento en la comprensión de la estructura y la función.
22 23 Bioquímica
SH SA
Estructura primaria
Cada cadena polipeptídica es un polímero lineal de aminoácidos y, como tal, tiene un
extremo amino (o N) terminal y un extremo carboxilo (o C). La estructura primaria (Figura
oxidación reducción 23.34) de una proteína es la secuencia lineal de residuos de aminoácidos en la
cadena polipeptídica, incluidos los enlaces cruzados covalentes. Se pueden formar enlaces
covalentes, conocidos como puentes disulfuro, –S–S–, cuando dos cadenas laterales de
S S aminoácidos de cisteína reaccionan (bajo control enzimático) (Figura 23.33). Las proteínas
se diferencian en la variedad, número y orden de los residuos de aminoácidos que las constituyen.
■ Figura 23.33 La formación de un La estructura primaria de una proteína está determinada por la secuencia de
puente disulfuro bases en el gen que codifica la proteína (ver más adelante). Como se mencionó
anteriormente, en una célula las cadenas polipeptídicas siempre se sintetizan
desde el extremo Nterminal hasta el extremo Cterminal. Así, al escribir la secuencia primaria de una cadena
polipeptídica, los aminoácidos se numeran desde el extremo Nterminal. Como ejemplo, la estructura primaria
de la cadena 'A' de la insulina se muestra en la figura 23.34. (La posición en la estructura primaria de cualquier
residuo de cisteína es de particular importancia, ya que estos pueden formar puentes disulfuro que estabilizan
la estructura tridimensional de una proteína). El cambio de un solo aminoácido (debido a una mutación (cambio)
en el ADN de su gen) alterará sus propiedades, a menudo de forma drástica.
extremo Nterminal extremo Cterminal

h oh O–
C
H N+ h
asn
Gly
cis
isla
20
tiro
vale
asn
glu S
glu
Gln
S leu
cis Gln
5 cis tr tiro
ser ser leu 15
isla cis
10
■ Figura 23.34 La secuencia primaria de la cadena A de la insulina (un polipéptido corto de 21 aminoácidos). Observe los residuos de
cisteína en las posiciones 6, 7, 11 y 20 de la cadena. Forman puentes disulfuro (aquí se muestra el que está entre los residuos 6
y 11) que estabilizan la estructura tridimensional de la molécula de insulina. Los residuos de Cys en las posiciones 7 y 20 forman
puentes disulfuro entre cadenas con la cadena B de insulina.
Los aminoácidos presentes en una proteína se pueden establecer mediante hidrólisis ácida seguida de
cromatografía en papel o electroforesis. Sin embargo, estas técnicas no indican la estructura primaria. La
secuencia primaria de una proteína se puede establecer hidrolizando parcialmente la proteína (con varias
proteasas específicas) y luego superponiendo los fragmentos para obtener la secuencia completa (Figura
23.35).
■ Figura 23.35 Fragmentos de la primera escisión enzimática: GluMetLeuGlyArg

Establecimiento de
AlaGly
la estructura primaria de
tyrlys
una proteína mediante
hidrólisis parcial
Fragmentos de la segunda escisión enzimática: TyrLysGluMet
LeuGlyArgAlaGly
Secuencia deducida: H2N–TyrLysGluMetLeuGlyArgAlaGly–COOH
Adicional Peinado permanente El

Perspectivas cabello está compuesto por una proteína estructural llamada queratina cuyas largas cadenas polipeptídicas
se pliegan formando una estructura de hélice α. Uno de los aminoácidos de la queratina es la cisteína, cuya
cadena lateral contiene un tiol (grupo −SH). Los grupos tiol pueden interactuar para formar un puente
disulfuro covalente (SS). La permanente del cabello implica romper y volver a formar los enlaces disulfuro.
Se utiliza un proceso de dos etapas: primero, el cabello se trata con una solución de un tiol que reacciona con
los enlaces disulfuro. Luego se fija el cabello con el peinado deseado, normalmente con rulos. El paso final es
formar nuevos enlaces disulfuro mediante la oxidación de los grupos tiol, lo que fija el nuevo estilo de forma
permanente en su posición (Figura 23.36).
■ Figura 23.36 La
química del peinado del cabello
S S S S
enlaces naturales
de cistina en el cabello
S S S S
reducción
SH SH SH SH
SH SH SH SH
cambio de cadenas
El cabello fijado en SH SH SH SH
rulos altera la
estructura terciaria SH SH SH SH
oxidación
Nuevos enlaces
SS S S
de cistina en el
cabello ondulado. S S SS
Estructura secundaria La
estructura secundaria de una proteína se refiere a la disposición regular y permanente de
secciones de la cadena polipeptídica. Cada polipéptido tiene una "columna vertebral" que recorre
toda la cadena (Figura 23.37).
■ Figura 23.37 La h O h oh
'columna vertebral' de una h h
norte C C norte C
cadena polipeptídica C norte C C norte
h
R h oh R h
24 23 Bioquímica
Como la única diferencia entre los aminoácidos radica en los grupos R, esta columna vertebral es
norte
esencialmente la misma para todas las proteínas (–C–C–N–C–C–N–, etc.). Aunque la estructura plana
C δ+ rígida del enlace peptídico restringe algunas de las formas que puede adoptar una cadena polipeptídica, la
C δoh
columna vertebral es flexible y en ciertas secciones puede plegarse de manera regular, y esta es la
h C
norte
estructura secundaria. El plegamiento en la estructura polipeptídica se estabiliza mediante enlaces de
C h C
hidrógeno. El NH de un enlace peptídico forma un enlace de hidrógeno con el CPO de otro enlace
peptídico (figura 23.38).
norte
C Dos de los tipos más estables de estructura secundaria son la hélice α y la lámina plisada β.
oh En ambos tipos, la cadena polipeptídica está plegada en una disposición muy estable debido a los
numerosos enlaces de hidrógeno formados entre regiones de enlaces peptídicos adyacentes.
■ Figura 23.38 Los
enlaces de hidrógeno La hélice α
entre regiones de enlaces
La hélice α (figura 23.39) es una conformación enrollada regular de la cadena polipeptídica, algo
peptídicos estabilizan la
así como un tubo estrecho. La cadena polipeptídica está enrollada en espiral y los grupos R variables de
estructura secundaria de las proteínas.
los residuos de aminoácidos se proyectan hacia afuera desde la espiral de la hélice. Hay 3,6 residuos por
turno (Figura 23.39b). Cada grupo peptídico está involucrado en dos enlaces de hidrógeno, estando el CPO
de un grupo peptídico unido por enlace de hidrógeno al N – H del grupo peptídico cuatro unidades por
delante en la estructura primaria. Los enlaces de hidrógeno recorren la longitud de la hélice α y mantienen la
estructura en su lugar. Las alfahélices siempre son diestras.
eje de hélice
R
h
C
C norte
R
R oh
oh
R
h
h
C
R
norte
norte
C
oh
R
oh
0,54 nm
h
h C grupo R
norte
carbono α
R C oh átomo
norte
R
oh
1,05 nm
■ Figura 23.39 La hélice α. a La estructura de la hélice α. b La hélice se extiende 0,54 nm por cada vuelta completa (esto se
conoce como paso de la hélice). c La vista desde el extremo muestra que todos los grupos R apuntan hacia afuera desde la hélice.
Sin embargo, no todos los aminoácidos permiten que se formen tales estructuras; algunos grupos R desestabilizan una hélice α.
De particular interés aquí es el aminoácido prolina.
h h oh Debido a su estructura cíclica distintiva, la prolina rompe una región de hélice α introduciendo
CAROLINA DEL NORTE C un fuerte giro en la cadena. Muchas proteínas tienen tramos extensos de hélices α ubicadas a lo largo de
OH su cadena polipeptídica (figura 23.40). La hemoglobina y la mioglobina son otros ejemplos (consulte la
H2C CH2
figura 23.47), mientras que la queratina, que se encuentra en las uñas y el cabello, consta de varias hélices
CH2
α enrolladas entre sí y unidas por enlaces disulfuro .
■ Figura 23.40 Algunas proteínas muestran regiones extensas de estructura helicoidal α, como BipD, una proteína invasora de la bacteria Burkholderia
pseudomallei que causa la enfermedad melioidosis. Las hélices alfa se muestran en rojo y las hebras beta en verde pálido, con los bucles intermedios
de color crema.
La hoja β
La lámina β es la segunda forma de estructura secundaria de proteínas. Está compuesto por cadenas
polipeptídicas adyacentes (dentro de la misma proteína) que se encuentran una al lado de la otra y conectadas por
enlaces de hidrógeno intramoleculares, formando una lámina (Figura 23.41). Los grupos R de los residuos de
aminoácidos apuntan por encima y por debajo del plano de la hoja, mientras que los grupos CPO y N – H de los
grupos peptídicos en secciones adyacentes apuntan entre sí. Entre estas secciones adyacentes se forman
enlaces de hidrógeno que estabilizan la estructura.
oh R h oh R h
C CH norte C CH norte cadena polipeptídica
norte C CH norte C
posición de amino h oh R h oh
residuos ácidos y
enlace de hidrógeno
enlaces peptídicos en
dos hojas β oh h R oh h
C norte CH C norte
norte CH C norte CH C
h R oh h R oh
residuo de aminoácido
cadena polipeptídica
enlace de hidrógeno
■ Figura 23.41 Estructura de una hoja β
La proteína fibroína que se encuentra en las fibras de seda producidas por los gusanos de seda (las larvas
de la polilla de la seda, Bombyx mori) tiene extensas láminas β. La figura 23.42 muestra tres secciones
antiparalelas de una cadena polipeptídica en una lámina β, que ilustra la disposición de la lámina plisada. todas las variables
26 23 Bioquímica
las cadenas laterales se extienden por encima o por debajo de la hoja. Cabe señalar que las hebras de polipéptido
dispuestas en una lámina pueden discurrir de forma antiparalela (como aquí), paralela o como una mezcla de ambas,
dependiendo del plegamiento en las regiones adyacentes.
■ Figura 23.42 La
estructura de hoja plisada
β, que muestra que los
grupos R apuntan hacia
arriba y
debajo de la hoja
1,39 nm
11 a ¿Qué tipo de polimerización tiene lugar cuando se ensambla una cadena de proteína a partir de 2 aminoácidos?
b Dibuja un diagrama que muestre el enlace formado entre dos aminoácidos (NH2CH(R)COOH) durante la formación
de una cadena proteica. Etiqueta los ángulos de enlace aproximados y describe la forma del fragmento que has
dibujado.
c Explique (i) por qué la estructura en esta región es rígida y (ii) por qué el grupo >C=O y el grupo >NH son
dispuestos trans entre sí (considere el tamaño de los grupos R en cada aminoácido).
12 a ¿Qué tipo de enlace es responsable de mantener la estructura primaria de una cadena proteica?
b Se dice que una cadena polipeptídica tiene dirección. ¿Cómo se denominan los dos extremos de la cadena?
13 Nombrar y dar las estructuras de los aminoácidos que se formarían por la hidrólisis de los
polipéptido a continuación. Utilice la información sobre sus estructuras proporcionada en la Tabla 23.2 y la Sección 33 del folleto
de datos de Química del IB para ayudar a identificarlos.
h oh h oh h oh h oh
HNC C norte C C norte C C norte C C oh
CH2 h CH2OH h CH2 h CH3 h
norte
norte
14 A continuación se muestra la estructura de un tetrapéptido.
H3C HHOHHHO
C norte C C norte C
H3N+ C C norte C C O–
oh HO h
H (CH2)4 CH3
+NH3
a Indique el nombre del enlace químico que une los aminoácidos en el tetrapéptido.
b Dibuje la fórmula estructural del aminoácido en los extremos N y Cterminales del péptido.
c Indique cuántas moléculas ópticamente activas se forman cuando el tetrapéptido se hidroliza por completo.
Estructura secundaria y proteínas de membrana.

Las proteínas de membrana son un grupo importante de proteínas que desempeñan un papel en procesos biológicos
como enzimas (fosfolipasa A, por ejemplo), receptores de hormonas y fármacos (ver Capítulo 25), como parte integral
de los fotosistemas de las células (ver Capítulo 24). y como parte del sistema inmunológico (ver la discusión sobre el SIDA
en el Capítulo 25). Aquí los mencionamos como un estudio de caso sobre cómo la estructura secundaria de una
proteína se vincula con su función y posición en la estructura celular.
Las proteínas de membrana pueden ser intrínsecas o extrínsecas a la membrana. Las proteínas de
membrana extrínsecas (o periféricas), como la fosfolipasa A, están unidas a una superficie de la
membrana, mientras que las proteínas intrínsecas son parte integral de la estructura de la
membrana. La mayoría de estos últimos abarcan toda la bicapa de fosfolípidos (es decir, son
membrana
proteínas transmembrana). Las proteínas de membrana han resultado difíciles de analizar
estructuralmente; De más de 100.000 estructuras disponibles en la base de datos mundial de
proteínas, sólo 494 son proteínas de membrana (http://blanco.biomol.
cisretiniano
uci.edu/mpstruc/ y http://www.wwpdb.org/stats.html). Sin embargo, en todas las proteínas
hélice transmembrana examinadas hasta la fecha, los dominios que atraviesan la membrana son hélices
α o múltiples cadenas β (como en las porinas).
polipéptido Las proteínas que contienen siete hélices α que atraviesan la membrana forman una importante
bucle
clase que incluye la bacteriorrodopsina y muchos receptores de la superficie celular.
La bacteriorrodopsina es una proteína que se encuentra en una bacteria fotosintética (figura
23.43). La absorción de luz por el grupo retiniano unido a la bacteriorrodopsina provoca un cambio
■ Figura 23.43 Estructura molecular de la bacteriorrodopsina.
conformacional en la proteína que da como resultado el bombeo de protones desde el citosol
Esta proteína se encuentra en organismos primitivos
a través de la membrana bacteriana hacia el espacio extracelular. Otras proteínas de membrana
conocidos como Archaea. La molécula cisretiniana central.
que abarcan siete incluyen las opsinas (proteínas oculares que absorben la luz), los
receptores de la superficie celular para muchas hormonas y los receptores asociados con el
está rodeado por hélices α (espirales) y bucles
sentido del olfato.
polipeptídicos. La proteína se encuentra en las membranas
Las porinas son una clase de proteínas transmembrana cuya estructura difiere
de la célula (gris)
radicalmente de la de otras proteínas integrales. Todas las porinas son proteínas
transmembrana triméricas. Cada subunidad tiene forma de barril y se forman hebras β.
la pared y un poro transmembrana en el centro. En la membrana externa de bacterias gramnegativas como E. coli
se encuentran varios tipos de porina (consulte la figura 23.44). La membrana externa protege a una bacteria intestinal de
agentes dañinos (por ejemplo, antibióticos, sales biliares, proteasas) pero permite la absorción y eliminación de
pequeñas moléculas hidrófilas, incluidos nutrientes y productos de desecho. Las porinas de la membrana externa de
una célula de E. coli proporcionan canales para el paso de disacáridos (sacarosa, por ejemplo), fosfato y moléculas similares.
■ Figura 23.44 Porina
específica de sacarosa: modelo

molecular. Porinas
Son proteínas que atraviesan

las membranas celulares y actúan.
como un canal a través del
cual moléculas específicas pueden

difundirse
Adicional seda de araña

Perspectivas La seda de araña es un material extraordinario. El propósito de esta actividad es investigar, utilizando la biblioteca o
Internet, las siete formas diferentes de seda de araña que se mencionan a continuación, y su estructura y función.
En términos de peso, la seda de araña es cinco veces más resistente que el alambre de acero del mismo diámetro.
Hay registros históricos que sugieren que las balas no han podido atravesar un pañuelo de seda. George Emery
Goodfellow (médico de Tombstone, Arizona, EE. UU.) escribió en la primavera de 1881: "Estaba a unos metros de
dos hombres que peleaban y comenzaron a disparar.
28 23 Bioquímica
dos balas atravesaron el pecho de un hombre, que se tambaleó, disparó su pistola y cayó
de espaldas. A pesar de las heridas mortales, de ninguna de las dos heridas salió ni una gota
de sangre.' Una investigación más exhaustiva encontró una bala envuelta en un pañuelo de
seda. Parece que la bala atravesó la ropa, la carne y los huesos, pero no su pañuelo de
seda. Más recientemente, se ha sugerido que un hilo de seda de araña del grosor de un lápiz
podría detener un jumbo en vuelo.
La araña que teje orbes dorados (Figura 23.45) produce una seda de dragalina (una
dragalina conecta una araña a su telaraña y también se usa para cometas dinámicas, el
■ Figura 23.45 Hembra de araña orbe dorada
medio por el cual las arañas se mueven de ubicación), que es la forma más fuerte de seda de araña.
(Nephila sp.) produciendo seda.
La proteína de la seda dragalina es la fibroína. En realidad, hay siete tipos diferentes de seda
Las arañas Nephila son un género tropical
de araña, cada uno de los cuales es producido por glándulas diferentes. Cada tipo tiene una
que teje enormes telas de hasta 2 m de ancho.
función diferente. La fibroína tiene una masa molecular de 200 000 a 300 000 y consta de
Su seda se encuentra entre las más fuertes que
grandes regiones de estructura laminar βplisada y una composición distintiva de aminoácidos
se conocen y sus redes suelen atrapar
de 42 por ciento de glicina y 25 por ciento de alanina, y el resto proviene de sólo otros siete
pájaros pequeños.
aminoácidos.
Estructura terciaria
La estructura terciaria es la forma tridimensional general de una sola proteína. Una serie de posibles
interacciones entre los grupos R de diferentes residuos de aminoácidos producen este tercer nivel en la jerarquía
del plegamiento de proteínas. Esto se conoce como estructura terciaria y es de vital importancia para la función
de una proteína. La molécula de proteína se mantiene en una forma específica mediante enlaces de hidrógeno y
otras fuerzas intramoleculares que involucran las cadenas laterales. También pueden estar presentes puentes
disulfuro. En este nivel, la naturaleza química de los diferentes grupos R se vuelve particularmente significativa.
Las diferentes posibles interacciones responsables del mantenimiento de la estructura terciaria de una cadena
polipeptídica se resumen en la figura 23.46.
enlace de hidrógeno fuerza enlace disulfuro enlace covalente fuerte formado

intermolecular débil común polipéptido
por la oxidación de
cadena formada por
en cadenas polipeptídicas que –Grupos SH de dos cadenas aminoácidos
ayuda a estabilizar laterales de cisteína
residuos
la molécula de proteína
OH
CH2 SS CH2
CH2 OH OC CH2
CH3 H3C _
oh
CH CH
+
CH2CH2CH2NH3 _ _ _ – Oh
CH2
CH3 H3C _
fuerzas de dispersión,
estas entran en juego cuando
dos o más moléculas son enlace iónico
muy cerca (entre 0,3 y 0,4 nm de distancia) interacción electrostática débil entre opuestos
Iones cargados: a menudo pueden romperse cambiando el pH.
■ Figura 23.46 Interacciones que mantienen la estructura terciaria de las proteínas
Estas interacciones son:
■ enlaces iónicos entre grupos R cargados, como los de la lisina y el

ácido aspártico;
■ enlaces de hidrógeno entre grupos R polares;
■ fuerzas dipolares instantáneas inducidas por dipolos entre

cadenas laterales polares, tales como las de valina y fenilalanina;
■ enlaces disulfuro covalentes formados entre residuos de cisteína en

diferentes ubicaciones de la secuencia primaria (ver Figura 23.33).
Las interacciones entre grupos R particulares en diferentes regiones

de una cadena polipeptídica refuerzan una disposición de plegamiento
específica. Algunas de estas interacciones se interrumpen con relativa
facilidad y otras no. De particular importancia es la formación de puentes
disulfuro. Debido a su naturaleza covalente, los enlaces disulfuro pueden ■ Figura 23.47 Estructura
tridimensional de
tener el efecto de bloquear una estructura terciaria particular en su lugar.
mioglobina: una proteína hemo
La figura 23.47 muestra las estructuras secundaria y terciaria de transportadora de oxígeno en el

músculo
mioglobina. Esta proteína actúa como almacén de oxígeno en el músculo.
Estructura cuaternaria
Algunas proteínas, por ejemplo la hemoglobina, constan de dos o más cadenas o subunidades polipeptídicas
estrechamente unidas. La conformación o forma general se conoce como estructura cuaternaria. Los tipos
de fuerzas entre las cadenas son los mismos que mantienen la estructura terciaria de las cadenas individuales.
Los diferentes niveles de la jerarquía del plegamiento de proteínas se resumen en la figura 23.48.

diferentes niveles en la R
jerarquía de la estructura jefe

de las proteínas.
NUEVA HAMPSHIRE
R
CO
hn
jefe
cuaternario
NUEVA HAMPSHIRE (la asociación de dos
o más enrollados
terciario (plegamiento de
la cadena enrollada para cadenas polipeptídicas)
primario (secuencia de secundaria (enrollamiento de
crear un sitio activo)
aminoácidos) la cadena de aminoácidos)
La hemoglobina (figura 23.49) está compuesta de cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas α y dos cadenas
β. (¡El uso de los términos α y β tal como los aplican los bioquímicos en este contexto puede parecer confuso! Los
términos α y β se usan aquí solo para diferenciar entre las dos cadenas diferentes, y este uso no está relacionado
en absoluto con (cómo las usamos antes, para describir las estructuras secundarias de las proteínas de hélice α
y lámina plisada β). Las cadenas α y β tienen estructuras primarias muy similares entre sí y con la mioglobina. Cada
uno de ellos está unido a una unidad hemo, en cuyo centro hay un ion hierro(ii) que se une de forma reversible al
oxígeno. Hay un alto porcentaje de hélices α en las cadenas α y β. Las cuatro cadenas se mantienen unidas
mediante una variedad de interacciones no covalentes.
30 23 Bioquímica
■ Figura 23.49 Estructura
de
hemoglobina
cadenas β
cadenas α
grupo hemo
con átomo de hierro
En general, la hemoglobina se describe como α2β2. Cada una de las cuatro cadenas proteicas también está unida
a un grupo hemo no proteico que contiene un ion hierro(ii) (Fe2+). Son los iones Fe2+ de los grupos hemo los
que unen el oxígeno a la hemoglobina. Cada grupo hemo puede unirse a una molécula de oxígeno (Figura 23.50)
y cada uno de los cuatro grupos hemo se une al oxígeno simultáneamente, por lo que la reacción general es:
Media pensión
+ 4O2 HbO8
hemoglobina oxihemoglobina
■ Figura 23.50 a El ion

a O2 b
complejo de la hemoglobina. b El
norte norte
grupo hemo contiene un ion Fe2+
que puede una molécula de oxígeno

puede vincularse con el
Fe2+
átomo de hierro
Se une reversiblemente a una molécula
de oxígeno.
norte norte
hierro
carbón
proteína
cadena nitrógeno
oxígeno
Los iones Fe2+ actúan como centros de iones complejos; los ligandos son el grupo hemo, la cadena proteica y
una molécula de oxígeno. El grupo hemo se une al ion Fe2+ mediante cuatro átomos de nitrógeno y la cadena
proteica también se une mediante un átomo de nitrógeno. La elucidación de las estructuras de las proteínas
relacionadas, la mioglobina y la hemoglobina, explicó por qué el ion Fe2+ del grupo hemo no se oxida en el
proceso de unión del oxígeno.
15 Describa cómo una sección de una proteína que contiene valina, ácido glutámico y cisteína (consulte el folleto de datos de Química del IB para conocer las estructuras de
estos aminoácidos) puede contribuir a la estructura secundaria y terciaria ordenada de una proteína con una hélice α. Incluye diagramas en tu respuesta y analiza los
enlaces y fuerzas relevantes que estabilizan la estructura.
16 La estructura terciaria de las proteínas se estabiliza en parte mediante enlaces de hidrógeno entre los grupos R de los residuos de aminoácidos. Considere los grupos R
presentes en los aminoácidos lisina, asparagina, valina y ácido aspártico. Para cada aminoácido, prediga si los grupos R pueden contribuir a un enlace de hidrógeno.
Naturaleza de la ciencia Imágenes gráficas por computadora de estructuras de proteínas.
La interacción entre los estudios de la estructura de una amplia gama de proteínas y la aparición de métodos
sofisticados de gráficos e imágenes por computadora ha demostrado ser inmensamente productiva y ha dado
lugar a un nuevo "lenguaje" de visualización de la estructura de las proteínas. Estos desarrollos ayudan
enormemente a comprender y hemos visto en las imágenes representadas a lo largo de este capítulo la
forma en que los dos tipos clave de estructura secundaria se representan en estos gráficos por computadora
(Figura 23.51).
■ Figura 23.51 a La proteína calexcitina con los iones de calcio unidos en gris (la estructura secundaria está coloreada según el mismo esquema
que la Figura 23.40). b La endotiapepsina, proteasa similar a la pepsina, con una molécula de fármaco unida a la hendidura del sitio activo que
se muestra en una representación de bola y palo.
La recopilación de bancos de datos de imágenes generadas por computadora de una amplia gama de moléculas
de proteínas, junto con información precisa sobre el "cartografiado" de sus estructuras, ha sido un avance
notable en la cooperación internacional dentro de la ciencia y el desarrollo del campo de la proteómica.
UniProt es un recurso central para almacenar e interconectar información biológica de fuentes grandes y
dispares (muy diferentes).
Es un catálogo completo de secuencia de proteínas (estructura primaria de los aminoácidos) y anotaciones
funcionales, que brinda información sobre la función de la proteína. UniProt se basa en la infraestructura
bioinformática y la experiencia científica del Instituto Europeo de Bioinformática (EBI), el Recurso de
Información sobre Proteínas (PIR) y el Instituto Suizo de Bioinformática (SIB). UniProt tiene tres bases de
datos de proteínas diferentes optimizadas para diferentes usos. UniProt se actualiza y distribuye todos los
meses y se puede acceder a él en línea para realizar búsquedas o descargarlo en www.uniprot.org.
El Banco Mundial de Datos de Proteínas (wwPDB; www.wwpdb.org/) está formado por organizaciones que
actúan como centros de depósito, procesamiento y distribución de datos del PDB. Los miembros son RCSB PDB
(EE.UU.: www.rcsb.org/pdb/), PDBe (Europa: www.ebi.ac.uk/pdbe/), PDBj (Japón: http://pdbj.org/) y BMRB
(EE.UU. : www.bmrb.wisc.edu/). El objetivo del Banco Mundial de Datos de Proteínas es mantener un archivo
único de datos estructurales macromoleculares que esté disponible pública y gratuitamente para la comunidad
global.
La secuenciación de proteínas es ahora una operación rutinaria en la investigación bioquímica, con máquinas
capaces de deducir muy rápidamente la secuencia completa de una proteína grande. Esta es una parte importante
de la proteómica, el estudio que explora la relación entre la estructura y la función de las proteínas. La
síntesis de nuevas proteínas denominadas de diseño mediante ingeniería de proteínas tiene muchas aplicaciones
en la investigación farmacéutica y medioambiental. Las bases de datos mencionadas anteriormente también
permiten realizar amplios estudios comparativos de secuencias de proteínas en estudios de evolución
bioquímica para determinar las relaciones entre organismos.
32 23 Bioquímica
■ Proteínas globulares y fibrosas

Las proteínas se clasifican en proteínas fibrosas y globulares. Las proteínas fibrosas consisten en moléculas
largas dispuestas para formar fibras, como la queratina del cabello y las uñas, y el colágeno, que está presente
en la piel, los huesos, los dientes y los tendones (Figura 23.52). Las proteínas fibrosas son insolubles.
■ Figura 23.52 Micrografías electrónicas de fibras de colágeno. a Las fibras de colágeno están dispuestas en haces en el cuerpo. Tenga en cuenta que algunos están cortados
en sección transversal. b, c Fibras teñidas: el patrón repetitivo de la tinción muestra la secuencia regular y repetitiva de aminoácidos de las cadenas de colágeno.
El colágeno es la proteína fibrosa más abundante en el cuerpo humano. Consta de tres cadenas
polipeptídicas, cada una de aproximadamente 1000 residuos de aminoácidos de longitud. Las tres cadenas
polipeptídicas están enrolladas juntas formando una triple hélice única (Figura 23.53).
■ Figura 23.53
Colágeno: un ejemplo de
proteína fibrosa
tres polipéptidos largos cada tercer aminoácido es glicina Se forman enlaces covalentes entre
moléculas, enrolladas juntas (el aminoácido más pequeño) y los otros las cadenas polipeptídicas – juntas
para formar una triple hélice dos aminoácidos son en su mayoría con muchos enlaces de hidrógeno
prolina e hidroxiprolina
En una proteína globular, las cadenas polipeptídicas están plegadas en una forma compacta pero precisa.
Las enzimas, la hemoglobina y las hormonas proteicas, por ejemplo la insulina, son globulares. Suelen ser
solubles en agua. Los mecanismos por los cuales se pliegan las proteínas globulares todavía se están
investigando activamente. Sin embargo, se sabe que se pliegan de forma compacta, dejando poco espacio para el
agua en el interior. Las cadenas laterales polares están en la superficie exterior de la molécula y ayudan a que la
proteína sea soluble en agua. Por el contrario, las cadenas laterales no polares apuntan al interior de la
molécula. Cuando una proteína se pliega hay una pérdida de entropía (Capítulo 15) en la cadena proteica, pero la
eliminación de agua del interior aumenta la entropía en el entorno. Existe un delicado equilibrio entre estos
procesos y, a menudo, sólo hay una pequeña diferencia en las energías libres (Capítulo 15) entre los estados
plegado y desplegado.
■ Trastornos del plegamiento de proteínas

La estructura de una proteína y su capacidad para llevar a cabo su función biológica están tan fuertemente correlacionadas que
defectos estructurales muy pequeños pueden provocar una serie de enfermedades del plegamiento de proteínas. Estas
incluyen enfermedades genéticas como la anemia falciforme, que es causada por una mutación de un solo residuo. Varias
enfermedades se han relacionado con problemas de plegamiento de proteínas que conducen a la acumulación de placas de
proteínas insolubles en el cerebro. Estas enfermedades incluyen enfermedades como la encefalopatía espongiforme bovina
(EEB) ('enfermedad de las vacas locas') y su equivalente humana, la enfermedad de CreutzfeldJakob (CJD). Los
investigadores han descubierto que las proteínas priónicas normales en el cerebro constan de muchas hélices α, pero en la ECJ
estas proteínas priónicas se "voltean", se despliegan y se vuelven a plegar en una proteína con láminas β; esto luego hace que
otras proteínas priónicas normales se "volteen" y se vuelvan insolubles. Las fibrillas se forman dentro de las células cerebrales (Figura 23.54).
■ Figura 23.54
proteína natural
“Inversión” de la proteína priónica
múltiples hélices α
hojas βplisadas
proteína 'invertida'
■ Electroforesis en gel
Anteriormente vimos la utilidad de separar los aminoácidos en función de su carga a un pH
particular. Esa técnica de electroforesis se puede aplicar a proteínas y ha resultado
extremadamente útil para analizar mezclas complejas de proteínas y obtener datos sobre el
tamaño molecular de las cadenas de proteínas. La electroforesis de proteínas suele realizarse en
un gel de poliacrilamida y no en papel. El gel de poliacrilamida es un material de soporte
inerte a través del cual se moverán las moléculas cuando se aplique una diferencia de potencial.
El gel actúa como un tamiz molecular, ralentizando las moléculas más grandes y permitiendo
que las moléculas más pequeñas se muevan más rápidamente. Por lo tanto, en esta forma de
electroforesis la separación se basa tanto en el tamaño molecular como en la carga (Figura
23.55); aquí la electroforesis se lleva a cabo en proteínas nativas.
Las proteínas y otras moléculas biológicas suelen tratarse con un detergente fuerte.
conocido como dodecilsulfato de sodio (SDS) que se adhiere a las moléculas, haciéndolas
cargadas negativamente. Esta forma de electroforesis se conoce como SDSPAGE (electroforesis
■ Figura 23.55 en gel de poliacrilamida con dodecilsulfato de sodio; figura 23.56) y la separación se basa
Primer plano de las bandas únicamente en el tamaño o la masa molecular.
producidas por muestras de
proteínas en una placa de
electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE)
34 23 Bioquímica
■ Figura 23.56 1 La proteína se trata con un potente detergente llamado SDS.

Separación de El efecto es desenrollar la proteína y unir moléculas de SDS a los
aminoácidos y fragmentos enlaces peptídicos. Esto también deja expuestos a muchos grupos de
de polipéptidos mediante SDS SDS cargados negativamente. Como resultado, los fragmentos de proteína/
PÁGINA péptido tienen una fuerte carga negativa.
2 La mezcla de proteína y 3 Se aplica voltaje.

SDS se carga en
cavidades cortadas en el
+ fuerza –
gel de poliacrilamida.
suministrar
electrodo
(cátodo)
–
+
Las moléculas cargadas
electrodo negativamente se mueven hacia el ánodo.
(ánodo)
+
4 Los
–
fragmentos y
moléculas Las moléculas
separados se ubican y de proteína tratadas
con SDS se mueven
identificados (por
ejemplo, utilizando tintes).

hacia el ánodo (+),
pero en el proceso
son "tamizadas" por el
gel de poliacrilamida,
de modo que
los fragmentos más
grandes tardan más en llegar allí.
poliacrilamida
gel
+
Las moléculas deben teñirse para volverse visibles.
■ Funciones de las proteínas

Las proteínas son componentes cruciales para los procesos vitales básicos (Figura 23.57). Son responsables
del transporte a través de una célula u organismo, del mantenimiento de las estructuras celulares y del
metabolismo básico, entre otros procesos.
Funciones esenciales, como el transporte de oxígeno por la sangre y su almacenamiento en el músculo.
células, son llevadas a cabo por proteínas como la hemoglobina y la mioglobina.
Las proteínas estructurales como la elastina se incluyen en las paredes de las arterias y venas y de los
bronquiolos (vías respiratorias) de los pulmones. El colágeno es la principal proteína estructural del tejido
conectivo en los animales y la proteína más abundante en los mamíferos. Es el componente principal del
cartílago, los ligamentos (que unen hueso con hueso) y los tendones (que unen huesos con músculo). El músculo
también está compuesto de proteínas, por ejemplo, la actina y la miosina forman las fibras.
■ Figura 23.57 El cabello está hecho

Ejemplos de proteínas de proteína (queratina).
en el cuerpo humano la superficie del
La enzima
la piel es proteína amilasa, que se encuentra
en la saliva, es una proteína.
El pigmento rojo
La hormona insulina es una
hemoglobina en las
proteína producida por el
células sanguíneas es un
páncreas.
proteína
Las fibras musculares son

Los huesos están
hecho de proteína
formados por minerales
incrustados en colágeno, que Los tendones que unen el

es una proteína. músculo al hueso contienen
proteínas.
Las uñas de los pies y las manos

están hechas de proteínas.
Las proteínas de los poros forman canales que transportan iones, agua y otras moléculas a través de la
membrana celular. Muchas proteínas tienen actividad enzimática, por ejemplo catalizando la digestión de
proteínas, almidón y lípidos en el intestino. Las enzimas digestivas son enzimas extracelulares que operan fuera de
las células. Sin embargo, también existen muchas enzimas intracelulares que operan dentro de las células. Controlan
la respiración, la fotosíntesis (en las plantas), la reparación y replicación del ADN y muchas otras reacciones
bioquímicas.
Las proteínas también participan en el sistema inmunológico actuando como inmunoproteínas (anticuerpos).
Los anticuerpos están presentes en la sangre e identifican y neutralizan bacterias y virus dañinos.
Los anticuerpos son producidos por un grupo de glóbulos blancos conocidos como células B. El VIH infecta
una variedad de células del cuerpo, sobre todo las células T que regulan las células B del sistema inmunológico.
Las hormonas son mensajeros químicos que transportan una señal de una célula o grupo de células a
otro a través del torrente sanguíneo. Todos los animales y plantas producen una variedad de hormonas. En general,
las hormonas controlan la función de sus células diana. La insulina es una hormona a base de proteínas producida
por el páncreas de los mamíferos. Lo liberan las células del páncreas cuando los niveles de glucosa en sangre son
bajos. Sus principales células diana son las células del hígado y las células musculares, que absorben el exceso de
glucosa y la convierten en glucógeno.
■ Desnaturalización de proteínas
Hasta ahora hemos estudiado la formación y estructura de las proteínas. Sin embargo, también es importante
considerar la alteración de la estructura de las proteínas, lo que se conoce como desnaturalización. Muchas
enzimas sólo funcionan dentro de un estrecho rango de valores de pH y temperatura. Esto se debe a que es alto o bajo.
36 23 Bioquímica
Los valores de pH y temperatura provocan un cambio físico conocido como desnaturalización. Esto implica la pérdida de
estructuras terciarias y cuaternarias, pero a menudo es reversible. En la desnaturalización no se rompen enlaces
covalentes.
Los enlaces peptídicos entre los aminoácidos individuales de una cadena polipeptídica son enlaces covalentes
fuertes. Sin embargo, hemos visto que la forma y función generales de una proteína dependen de interacciones más
débiles que se alteran más fácilmente. Cuando una proteína pierde su forma tridimensional única, se ha
desnaturalizado. Esta desnaturalización puede ser temporal o permanente.
Los ejemplos cotidianos de desnaturalización incluyen:
■ la cuajada de las proteínas de la leche cuando la leche se vuelve agria o cuando la leche se mezcla con vinagre;
■ la desnaturalización térmica de la proteína del huevo o de la carne cuando se cocina;
■ la desnaturalización mecánica de la clara de huevo cuando se bate.
En todos estos casos el proceso es irreversible; la proteína no se puede volver a ensamblar. Las proteínas pueden
cambiar de forma en respuesta a una variedad de factores, como:
■ cambios en el pH;
■ cambios de temperatura;
■ interrupción de las fuerzas dipolares instantáneas inducidas por dipolos por ciertos iones metálicos, incluidos
los de metales pesados;
■ la adición de una pequeña molécula polar como la urea (CO(NH2)2) en una solución concentrada; la urea provoca
una desnaturalización completa al romper específicamente los enlaces de hidrógeno;
■ la presencia de agentes reductores suaves capaces de romper los puentes disulfuro.
■ Enzimas
La naturaleza puede considerarse como una industria química: cada año produce miles de millones de toneladas de
una amplia gama de productos utilizando las materias primas más simples. Los catalizadores que hacen todo esto
posible son las enzimas, todas ellas grandes moléculas de proteínas. Las enzimas participan en la catálisis
homogénea de reacciones en un ambiente acuoso que de otro modo serían tan lentas que la vida sería imposible.
La digestión de los alimentos, la liberación de energía para el movimiento, la copia de genes en la reproducción: todos
estos procesos y más dependen de las enzimas.
Las enzimas son proteínas globulares especializadas en catalizar reacciones bioquímicas y existen en formas
esféricas compactas cuando se encuentran en solución acuosa en las células. Como catalizadores biológicos, las
enzimas aumentan la velocidad de una reacción química sin sufrir un cambio químico permanente.
La enzima realiza su función catalítica proporcionando un mecanismo alternativo con una energía de activación más baja
para la reacción. La molécula cuya reacción es catalizada por una enzima se denomina sustrato. Una parte
relativamente pequeña de la proteína se denomina sitio activo, al que se puede unir el sustrato. Las enzimas se
combinan temporalmente con el sustrato para producir un estado de transición que tiene una energía libre menor
que el estado de transición de la reacción no catalizada (Figura 23.58). Cuando se forman los productos de reacción,
se regenera la enzima libre.
■ Figura 23.58 El
perfil de entalpía de una
reacción catalizada por
enzima (∆Hr , Ea, S, E EA para el
EA para el sin catalizar
y P representan el
ES reacción
catalizado
cambio de entalpía de la mi + s reacción
reacción, activación,
aíplatne
sustrato, enzima y producto, ∆Hr

respectivamente) mi + p
Progreso de la reacción
Las enzimas tienen una estructura terciaria bien definida que les da una forma tridimensional específica (Figura
23.59), que es esencial para la actividad enzimática. Las enzimas suelen ser moléculas relativamente grandes, que
contienen varios cientos de aminoácidos y algunas también tienen una estructura cuaternaria.
Por ejemplo, muchas de las enzimas implicadas en la primera etapa de la respiración son proteínas diméricas, lo que
significa que contienen dos cadenas polipeptídicas. Además, algunas enzimas requieren que se unan moléculas no
proteicas para poder actuar. Éstos se conocen como cofactores y pueden ser orgánicos, cuando se les conoce
como coenzimas, o inorgánicos, como los iones metálicos (obsérvese el comentario sobre la actividad de la
anhidrasa carbónica en la figura 23.59). Los ejemplos comunes incluyen vitaminas, muchas de las cuales actúan
como precursoras de coenzimas.
■ Figura 23.59
Imagen generada por
computadora de la
anhidrasa carbónica humana.
La anhidrasa carbónica
cataliza la reacción CO2 +
H2O → H2CO3
(ácido carbónico) dentro
glóbulos rojos y
acelera la reacción en un
factor de aproximadamente 109
tiempo. Sin embargo, si
el ion zinc (Zn2+,
representado como la
esfera gris) en el centro de la
se elimina la enzima la
enzima no tiene actividad
La actividad enzimática es la velocidad a la que tiene lugar una reacción bioquímica en presencia de una enzima.
Se mide en términos de la velocidad de aparición de un producto o consumo del reactivo. Las enzimas
generalmente tienen una especificidad muy alta, lo que significa que solo actúan sobre ciertos sustratos y solo tiene
lugar un tipo de reacción, sin reacciones secundarias ni subproductos.
Esta alta especificidad se produce porque el sitio activo tiene un ajuste muy estrecho con el sustrato, y la enzima
y el sustrato tienen estructuras complementarias mediante las cuales todos los residuos de aminoácidos hidrófilos e
hidrófobos cargados están emparejados. Aunque son muy específicas en comparación con los catalizadores
inorgánicos, las enzimas varían considerablemente en su grado de especificidad. Algunos son absolutamente
específicos para un sustrato particular y no atacarán ni siquiera al enantiómero, mientras que otros reaccionarán con
toda una clase de moléculas pero a velocidades muy diferentes.
■ Cuadro 23.4
Enzima Número de facturacióna/s−1
Las cifras de facturación
Anhídrido carbónico 600000
de ciertas enzimas catalasa 93333
βamilasa β 18333
galactosidasa 208
Fosfoglucosa isomerasa 21
Succinato deshidrogenasa 19
a El número de recambio se define como el número máximo de moléculas de sustrato que una enzima puede convertir en
producto por sitio catalítico por unidad de tiempo. Cada molécula de anhidrasa carbónica puede producir hasta 600.000
moléculas de dióxido de carbono por segundo.
Las enzimas son catalizadores muy eficientes y funcionan en soluciones acuosas diluidas a pH biológico y temperatura
moderada, en contraste con las condiciones bastante extremas que a menudo se usan con sustancias inorgánicas.
38 23 Bioquímica
catalizadores industriales. Aunque las enzimas funcionan dentro de las reglas que definen la actividad catalítica, se
diferencian de los catalizadores inorgánicos en varios aspectos importantes:
■ Velocidades de reacción más altas: las velocidades de las reacciones catalizadas por enzimas suelen aumentar en factores
de 106 a 1012 en comparación con las reacciones no catalizadas (consulte la figura 23.60 más adelante). Estas
velocidades de reacción son varios órdenes de magnitud mayores que las de los catalizadores inorgánicos (Tabla 23.4).
■ Condiciones más leves: las reacciones catalizadas por enzimas ocurren en condiciones relativamente suaves:
temperaturas inferiores a 100°C, presión atmosférica y generalmente a valores de pH alrededor de pH 7.
■ Mayor especificidad de la reacción: las enzimas son altamente selectivas en sus acciones; normalmente son capaces
de catalizar la reacción de una sola molécula o clase de moléculas.
■ Las reacciones son "limpias", con muy pocos productos secundarios.
■ Facilidad de control: las actividades catalíticas de muchas enzimas se pueden variar alterando la
concentraciones de sustancias distintas del reactivo: la forma en que se controla la reacción puede ser compleja.
La actividad y especificidad de las enzimas depende de su conformación o forma tridimensional (estructuras terciarias y
cuaternarias). Pequeños cambios en la conformación de una proteína provocarán una pérdida de actividad y especificidad.
Las diferencias entre catalizadores inorgánicos y enzimas se resumen en la tabla 23.5.
■ Cuadro 23.5
enzimas Catalizadores inorgánicos
Diferencias entre
Las enzimas son proteínas globulares complejas. Los catalizadores inorgánicos son generalmente
enzimas y catalizadores iones o moléculas simples.
inorgánicos Las enzimas son sintetizadas por células vivas. Los catalizadores inorgánicos no son producidos por
las células vivas.
Las enzimas suelen tener una acción muy Los catalizadores inorgánicos suelen tener una acción
específica. menos específica.
Las enzimas son sensibles a los cambios de pH y Los catalizadores inorgánicos suelen ser menos
temperatura. sensibles a los cambios de pH y temperatura.
Las enzimas sólo funcionan en solución acuosa. Algunos catalizadores inorgánicos funcionan en
solución acuosa
Categorización de enzimas
Las enzimas digestivas del estómago y del intestino delgado estuvieron entre las primeras enzimas descubiertas. Estas
enzimas recibieron nombres que terminaban en 'in': de ahí los nombres de pepsina, tripsina y quimotripsina. Todas estas
enzimas son proteasas, lo que significa que descomponen las proteínas mediante hidrólisis. La primera enzima que se aisló
y cristalizó con éxito fue la ureasa. James Sumner (18871955) fue el químico estadounidense que logró esto y demostró que
la ureasa era una proteína.
Compartió el Premio Nobel de Química en 1946. Actualmente, las enzimas se clasifican y nombran según seis tipos de
reacciones principales (tabla 23.6). Además de terminar en "asa", el nombre de una enzima también indica el tipo de
reacción que cataliza y el sustrato involucrado.
■ Cuadro 23.6
tipo de enzima Reacción Ejemplo(s)
La categorización y oxidorreductasa Reacciones redox, por ejemplo, eliminación de hidrógeno Succinato deshidrogenasa, citocromo
denominación de las enzimas. oxidasa
transferasa Transferencia de grupos, por ejemplo, Fosfofructoquinasa, hexoquinasa

transferencia de un fosfato de una molécula a otra.
hidrolasa Descomposición de moléculas por hidrólisis. Ureasa, tripsina, lipasa, ribonucleasa, amilasa
liasa Eliminación de un grupo de un doble enlace o adición descarboxilato de piruvato

a él
isomerasa Isomerización, grupos en movimiento dentro de Fosfoglucosa isomerasa, maleato isomerasa

una molécula.
Ligasa Reacciones sintéticas, uniendo moléculas. Glucógeno sintasa
Lo que quizás resulte bastante sorprendente es que sólo existen seis categorías de reacciones catalizadas por
enzimas. Esto ilustra un punto importante sobre los sistemas metabólicos de las células. Los cambios logrados por estas
vías metabólicas suelen ser grandes, pero se logran en una serie de reacciones simples, cada una catalizada por una enzima
específica. Es el efecto acumulativo de estos pequeños cambios lo que produce el gran cambio general.
Trastornos genéticamente heredados
La importancia de la forma y la estructura para la actividad funcional de las enzimas se destaca por la variedad de condiciones
genéticamente heredadas en las que la mutación produce una función defectuosa o reducida de una enzima específica,
lo que resulta en una condición de salud. Muchas enfermedades graves o mortales son producto de trastornos
genéticamente heredados que provocan el fallo de una sola enzima. Por ejemplo, la enfermedad fenilcetonuria (PKU),
que puede provocar discapacidad intelectual, es consecuencia de un mal funcionamiento de la enzima responsable de
la descomposición del aminoácido fenilalanina en el hígado. Esta condición es la razón por la cual muchos alimentos y
bebidas que contienen aspartamo están etiquetados como "contiene una fuente de fenilalanina". En muchas partes del
mundo, a los bebés se les realizan pruebas de detección de PKU poco después del nacimiento.
Los pacientes que reciben un diagnóstico temprano y mantienen una dieta estricta pueden tener una vida normal con un
desarrollo cognitivo normal.
El síndrome de EhlersDanlos (EDS) es un trastorno hereditario del tejido conectivo con diferentes
presentaciones que se han clasificado en seis tipos principales. El EDS es causado por un defecto de origen genético en
la estructura, producción o procesamiento del colágeno, o proteínas que interactúan con el colágeno, incluidas las
enzimas involucradas en el procesamiento postraduccional del colágeno (por ejemplo, lisil hidroxilasa).
Existe una variedad de trastornos genéticos de este tipo y su incidencia puede mostrar diferencias étnicas y raciales
en la distribución. El desarrollo y la extensión de la detección prenatal y posnatal para tales enfermedades, junto con regímenes
de tratamiento, son necesarios a nivel internacional para ayudar a enfrentar las consecuencias de estos trastornos.
Medición de velocidades de reacciones controladas por enzimas.

La velocidad de una reacción catalizada por enzima es la cantidad de sustrato que se ha consumido de una
mezcla de reacción o la cantidad de producto que se ha formado. Las unidades de velocidad del SI (Capítulo 6) son moles por
decímetro cúbico por segundo, mol dm−3 s −1, pero otras unidades como moles por minuto (mol min−1) o centímetros
cúbicos por segundo (cm3 s −1) también se utilizan.
Una enzima bien estudiada es la catalasa, que cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno en
agua:
2H2O2 → 2H2O + O2
La catalasa se encuentra en todas las células (las células del hígado son una fuente especialmente rica) y las protege
del peróxido de hidrógeno, un subproducto menor de la respiración altamente oxidante y una sustancia química empleada
por las células asesinas naturales en el sistema inmunológico.
Las velocidades de las reacciones controladas por enzimas se pueden seguir midiendo cualquier variable que varíe
con el tiempo durante la reacción, por ejemplo, pH, absorbancia, turbidez (turbidez) y, en el caso de la catalasa, el volumen
total de gas. Los resultados se representan en un gráfico. Se pueden trazar tangentes a la curva obtenida para calcular las
tasas iniciales (Figura 23.60).
40 23 Bioquímica
■ Figura 23.60 tubo de entrega

este tubo está inclinado cronógrafo
Medición de la velocidad de mezclar la enzima
reacción mediante catalasa (del solución con el
hígado) sustrato
El oxígeno producido se recoge.

solución de catalasa por desplazamiento hacia abajo
de agua en forma invertida
cilindro de medición
peróxido de hidrógeno
solución (10 volúmenes)
Volumen de
30
Veces gas recogido/cm3
25 30 6
tasa real 60 12
20
90 dieciséis
15 120 19
u3
ued
/ondoeicnm lím
go xrV
oe d
o
p
c
10 150 22
180 23
5
210 24
0 240 25
0 60 120 180 240 300
270 25,5
Veces
300 26
Si la tasa inicial de producción de O2 continuara durante 120 s, entonces se producirían 28 cm3 de O2 .

28 –1
Por lo tanto la tasa inicial = cm3 s–1 = 0,23 cm3 s 120
Mecanismos de acción enzimática.

Las enzimas funcionan como catalizadores uniéndose a sus moléculas de sustrato en un bolsillo o hendidura
específica de la enzima. El sitio de unión se conoce como sitio activo y es donde ocurre la catálisis. El sitio activo
contiene residuos de aminoácidos específicos que son responsables de la especificidad del sustrato y la catálisis,
actuando a menudo como donantes o aceptores de protones. El sitio activo es también el sitio de inhibición de las enzimas.
La actividad y especificidad de muchas enzimas pueden explicarse mediante la hipótesis de la
llave y la cerradura (figura 23.61). A medida que la enzima (E) y el sustrato (S) interactúan, forman una enzima:
complejo de sustrato (ES), que forma un estado de transición que se descompone para formar productos
(P) y enzima sin cambios (E).
Enzima + Sustrato EnzimaSustrato → Enzima + Productos

(cerradura) (llave) (llave en la cerradura)
mi + S ES → E + P
■ Figura 23.61 La molécula de sustrato: la

moléculas de producto
hipótesis de la llave y clave
la cerradura sitio activo (aquí
la molécula de sustrato sustratoenzima
se lleva a cabo y la reacción complejo
ocurre) – la cerradura
molécula de sustrato ahora

en estado de transición
Modelo de ajuste inducido
Originalmente se consideraba que las enzimas eran una plantilla rígida en la que el sustrato tenía que
encajar como una llave en una cerradura. Sin embargo, se hizo evidente que un ajuste rígido entre estructuras
moleculares no puede explicar todos los aspectos de la catálisis enzimática. El modelo de cerradura y llave
de la actividad enzimática no explica completamente los eventos combinados de unión y cambio químico
simultáneo observados en algunas reacciones catalizadas por enzimas. Tampoco tiene en cuenta la amplia
especificidad de algunas enzimas, es decir, la capacidad de las enzimas para unirse a varios sustratos relacionados.
En 1958, Daniel Koshland postuló que el sustrato puede
molécula de enzima provocar un cambio apreciable en la relación tridimensional de los
la molécula de sustrato
entra al sitio activo
aminoácidos en el sitio activo. La idea de un ajuste preciso se
conservó del modelo de llave y cerradura de Fischer, pero el ajuste
la molécula de enzima
se cierra alrededor del se produjo sólo después de los cambios inducidos por el propio
molécula de sustrato sustrato. En los sitios activos de algunas enzimas se induce un
cambio de forma pequeño pero esencial en la molécula de la enzima
cuando se une el sustrato. Este cambio de forma es fundamental
para convertir el sustrato para que se parezca al estado de transición.
■ Figura 23.62 El modelo de ajuste inducido de la acción enzimática Una analogía para la hipótesis del ajuste inducido es la de una mano
que cambia ligeramente la forma de un guante cuando se lo pone (Figura 23.62).
Una vez que se forma el estado de transición, otros residuos de aminoácidos del sitio activo
catalizan la ruptura de enlaces específicos en la molécula del sustrato. El modelo de ajuste inducido
(Figura 23.63) se basa en datos experimentales que sugieren que los sitios activos de algunas enzimas son
estructuras relativamente "flexibles".
algunos residuos de aminoácidos coinciden otros residuos de aminoácidos son

ciertas agrupaciones en el sustrato 'reactivos', es decir, residuos catalíticos que
sustrato sitio activo
molécula, permitiendo que la enzima– inducen la ruptura de enlaces, y la
(bolsillo/grieta complejo de sustrato que se formación de producto(s)
en la proteína formará (p. ej., residuos 345 y 242526) (por ejemplo, residuos 20 y 41)
molécula)
la molécula de sustrato
Polipéptido de 49 combina (temporalmente)
residuos de
con la enzima induciendo
aminoácidos, que un cambio
constituye una enzima simple. en forma de 3
41
molécula de enzima
4
5 26
El proceso de "ajuste inducido" 25
juega un papel en traer 20 24
sobre el químico
cambios, que son
catalizado por enzimas
reacción
los aminoácidos en un
otros residuos de aminoácidos interactúan
Las proteínas tienen diferentes funciones.
para formar el tridimensional
estructura de la enzima
■ Figura 23.63 Una vista detallada del modelo de ajuste inducido de la acción enzimática
El ajuste inducido tiene la ventaja de que permite que se produzca una unión ordenada. Por ejemplo,
con algunas enzimas que tienen dos sustratos (digamos, A y B), uno de ellos (A, por ejemplo) se une
e induce un cambio conformacional tal que la enzima se cierra parcialmente para formar la bolsa de unión para
el segundo sustrato (en este caso, B). Este es un ejemplo de cómo el ajuste inducido mejoraría la sutileza y la
velocidad de catálisis de una enzima en comparación con el modelo de cerradura y llave. Esto se debe a que,
con el modelo de cerradura y llave, los dos sitios de unión para A y B tendrían que estar presentes todo el
tiempo y, si B se uniera primero, podría bloquear físicamente la unión de A y la reacción no ocurriría. .
42 23 Bioquímica
Naturaleza de la ciencia Refinando un modelo

La ciencia implica un cuerpo de conocimientos en constante cambio y desarrollo: las ideas se basan en teorías
anteriores y las amplían a medida que nueva información y una mayor sofisticación experimental mejoran la
comprensión. La teoría del ajuste inducido introducida por Koshland en la década de 1950 ha reemplazado a la
teoría de la llave y la cerradura de la actividad enzimática, pero es importante ver que la base del modelo
actual, o analogía, está integrada en el original. El modelo de ajuste inducido es un desarrollo sutil de la analogía
de la cerradura y la llave. No es que el modelo anterior sea ahora totalmente erróneo, sino simplemente que
ahora tenemos una visión más completa y desarrollada de la actividad enzimática. Ambos modelos enfatizan
la importancia clave de la necesidad de mantener la integridad de la estructura de una enzima para que funcione
eficazmente.
De hecho, aunque el modelo de ajuste inducido proporciona una descripción razonablemente buena
de cómo funcionan las enzimas, ahora está claro que el modelo necesita un mayor perfeccionamiento. En lugar
de que la unión del sustrato "force" o induzca un cambio en la enzima, en realidad es mucho más exacto pensar
que la enzima libre se encuentra en un estado dinámico en el que la mayor parte del tiempo se parece mucho al
"estado libre". ' (como se ve en las estructuras cristalinas de la enzima libre, por ejemplo), pero también sufre
procesos de movimiento en los que puede adoptar otras conformaciones, algunas de las cuales se parecen
mucho más a la conformación de la enzima activa.
Luego se cree que el sustrato se une a una de estas conformaciones más activas, alterando la forma a la del
complejo enzimasustrato (ES). Por tanto, en este modelo, existe un equilibrio conformacional preexistente que se
ve alterado por la unión del sustrato. Este modelo ha sido denominado modelo de selección conformacional
o modelo de equilibrio preexistente y está ampliamente aceptado que, en general, es un modelo más preciso
que el ajuste inducido.
Si bien está fuera del alcance del programa de estudios actual del IB, el desarrollo de este modelo sirve para
ilustran cómo se desarrollan las ideas científicas, en este caso, en torno a los conceptos de la importancia
de los cambios sutiles de forma para el funcionamiento de una proteína. Ésta es una idea que volveremos a
encontrar al analizar la función de la hemoglobina en una sección posterior.
Factores que afectan la actividad enzimática.

Temperatura
La temperatura tiene dos efectos sobre la velocidad de una reacción catalizada por enzimas. Un aumento
de temperatura siempre aumenta el número de colisiones efectivas: colisiones que tienen suficiente energía
cinética combinada para provocar la reacción (Capítulo 6). Inicialmente, la velocidad de la reacción
aumenta exponencialmente al aumentar la temperatura (Capítulo 16) hasta que se alcanza una velocidad máxima.
Sin embargo, más allá de esta temperatura la velocidad de reacción disminuye, a menudo rápidamente, y esta
pérdida de actividad suele ser irreversible (Figura 23.64).
■ Figura 23.64 El
alto
efecto de Hasta aproximadamente 40°C la tasa aumenta –
Un aumento de temperatura de 10°C va acompañado de
temperatura en una una duplicación aproximada de la velocidad de reacción.
enzima humana típica
enzima en
estado activo
md
o
addia ta uco
uitrsntnsaeo dcs(
aeV
lten
izra e
o dcr
p
e
arou
d
p
cf
ca
cilo
tnroirn
e
o
ózim
m
d
aaid
a
nsad
cddu
ad.da
odotad
s)sao,eoid lan
o
,rd m
td
pru
pa oerja
igrbien
m p
e
u
sit
Ahora la velocidad de reacción catalizada por enzimas.

disminuye debido a la desnaturalización de
la enzima y destrucción de los sitios activos.
enzima desnaturalizada –
moléculas de sustrato
bajo
10 20 30 40 50 60 ya no encaja con el
sitio activo
Temperatura a la que se midió la tasa/°C
La actividad de una enzima depende de su forma tridimensional precisa (conformación). Muchas de las fuerzas
intermoleculares que mantienen esa estructura son relativamente débiles. A medida que aumenta la temperatura,
las fuerzas intermoleculares débiles entre y dentro de las cadenas polipeptídicas se rompen como moléculas.
el movimiento aumenta. A temperaturas bastante moderadas, las moléculas comienzan a desenredarse y a

desordenarse (lo que se conoce como espiral aleatoria). Algunas enzimas son mucho más susceptibles a los
cambios de temperatura que otras; Se dice que cada enzima tiene una temperatura óptima a la que funciona mejor.
Hay bacterias, conocidas como arqueobacterias, que viven en las aguas termales del Parque Nacional
de Yellowstone; Se ha aislado una bacteria que crece mejor a unos 105°C y puede sobrevivir en agua sobrecalentada
a 113°C. Las enzimas que tienen temperaturas óptimas inusualmente altas se conocen como enzimas termoestables
y se utilizan cada vez más en la industria. Un ejemplo es la polimerasa Taq ; esto se puede utilizar a una temperatura
de 60 a 90 °C para aumentar la cantidad de ADN disponible para la elaboración de perfiles de ADN.
Iones de metales pesados
Los metales pesados son metales con una masa atómica relativa relativamente alta. Ejemplos de metales
pesados incluyen mercurio, cadmio, zinc y plata. Los metales pesados y sus iones pueden actuar como
inhibidores irreversibles de algunas enzimas en concentraciones muy bajas. Forman enlaces con grupos −H
libres presentes en el aminoácido cisteína. Los grupos −SH libres, si están presentes en el sitio activo, pueden ser
esenciales para la actividad de la enzima (figura 23.65).
■ Figura 23.65 La h h
acción de los iones de plata
en el funcional –SH
H2norte _ C COOH + Ag + H2norte _ C COOH H+ +
grupo de cisteína
CH2 CH2
SH S AG
pH
Muchas enzimas funcionan eficientemente en un rango estrecho de valores de pH. El pH óptimo es el valor de pH
al que se produce la velocidad máxima de reacción. Para muchas enzimas, su pH óptimo es cercano a la
neutralidad (pH 7). Cuando el valor del pH está por encima o por debajo de este valor, la tasa de actividad
enzimática disminuye significativamente. La mayoría de las enzimas exhiben una curva característica en forma
de campana de actividad enzimática frente al pH (Figura 23.66).
Los cambios de pH alteran la carga de los grupos ácidos (−COO−) y básicos (−NH3 +) presentes en los residuos
de aminoácidos del sitio activo de la enzima. Esto conduce a un cambio en la forma de la enzima, particularmente
en el sitio activo. Los efectos de un pequeño cambio en el pH suelen ser reversibles y, si el pH se restablece al
óptimo para la enzima, se puede restablecer su actividad. Las soluciones tampón (Capítulo 18) se utilizan a menudo
durante investigaciones que involucran enzimas para mantener un pH constante.
■ Figura 23.66 El moléculas de sustrato

alto estructura de la proteína
efecto del pH sobre la ya no encaja en el
sitio activo cambia cuando un
forma y actividad de las cambio de pH altera la
carga iónica en
enzimas sitio activo
–COO– (ácido) y
+
enzima en –NH3 grupos (básicos)
estado activo en la cadena
polipeptídica, por lo que se
md
o
addia ta uco
uitrsntnsaeo dcs(
ózim
a
nsad
ad.da izra
ca
cilo aeV
lten
e
o dcr
p
e
pierde la forma del sitio activo

cd
odot)ad aa
odu m
d
pid oarod
nroire
tm n pcitf
u
moléculas de sustrato
ya no encaja en el
sitio activo
bajo
pH más bajo pH óptimo pH más alto
para enzima
pH al que se midió la velocidad
44 23 Bioquímica
Las enzimas digestivas muestran claramente cómo cada enzima tiene su propio pH óptimo, que refleja
pepsina amilasa tripsina
el entorno en el que opera (Figura 23.67):
■ La pepsina hidroliza las proteínas a péptidos en las condiciones muy ácidas del
estómago.
■ La amilasa, que se encuentra en la saliva, hidroliza el almidón en una mezcla de glucosa y maltosa.
dadivitcA
La saliva es aproximadamente neutra.
■ La tripsina hidroliza los péptidos a aminoácidos en condiciones ligeramente alcalinas de

el intestino delgado.
0 2 10
7 pH 17 a Dibuje el perfil energético de una reacción exotérmica no catalizada, mostrando:
i la energía de activación (Ea) ii
■ Figura 23.67 Perfiles de pH para pepsina,
el cambio de entalpía de la reacción (∆Hr ).
amilasa y tripsina b Trace un perfil de energía similar para la reacción del inciso a cuando la reacción es enzimática.
catalizado.
18 El número de recambio de una enzima es el número de moléculas de sustrato que una

La molécula de una enzima puede convertirse en producto en unidad de tiempo en condiciones óptimas.
Los números de recambio de varias enzimas se dan en la Tabla 23.4 en la p. 37.
a Al medir el número de recambio de una enzima particular, debe haber un exceso de sustrato presente.
¿Por qué esto es tan?
b ¿ Qué efecto tendría una caída de temperatura de 10°C en el número de rotación del
enzimas? Explica tu respuesta.
23.3 Lípidos : los lípidos son un amplio grupo de biomoléculas que en gran medida no son
polar y por lo tanto insoluble en agua
Los lípidos son un grupo variado de compuestos bioquímicos que contienen los elementos carbono, hidrógeno y oxígeno,
pero la proporción de oxígeno es menor que en los carbohidratos. Se agrupan entre sí debido a su naturaleza no
polar. Los lípidos son en gran medida insolubles en agua, pero son solubles en disolventes no polares como el hexano. Las
moléculas de lípidos no son polímeros, pero su naturaleza no polar significa que tienden a agruparse cuando se colocan
en agua.
Los lípidos desempeñan funciones esenciales en la estructura celular y el metabolismo. Lípidos bioquímicamente importantes
incluyen los siguientes: triglicéridos, fosfolípidos y esteroides.
■ Los triglicéridos se encuentran en las grasas animales, que son semisólidas a temperatura ambiente, y en los aceites
vegetales, que son líquidos a temperatura ambiente. Los triglicéridos son la principal forma de almacenamiento de
la energía necesaria para impulsar reacciones en plantas y animales.
■ Los fosfolípidos (glicerofosfolípidos o fosfoglicéridos) son constituyentes importantes de las células.

membranas.
■ Los esteroides son otra serie de moléculas biológicamente importantes.
■ Una epidemia de obesidad

La grasa es una parte importante de la dieta humana. Entre las comunidades tribales de África se puede demostrar un ciclo
normal de acumulación y utilización de grasa corporal. Cada año, inmediatamente después de la cosecha, todos en una
aldea rural aumentan de peso. La mayoría de los adultos duplican sus reservas de grasa corporal en este momento.
Esta grasa luego se usa para prevenir la inanición cuando las reservas de alimentos disminuyen más adelante en el año.
Este ciclo natural nos recuerda que la capacidad de acumular reservas de energía en forma de grasa es una ventaja
evolutiva: las personas gordas tienen más probabilidades de sobrevivir a una hambruna.
La obesidad suele ser estigmatizada en el mundo occidental moderno. Sin embargo, ha sido percibido como
un símbolo de riqueza y fertilidad en otros momentos de la historia, y todavía lo es en muchas partes de África.
La obesidad es una condición en la que el exceso de grasa corporal se ha acumulado hasta tal punto que la salud
puede verse afectada negativamente. El peso corporal excesivo se asocia con diversas enfermedades, en particular
enfermedades cardíacas, diabetes mellitus y ciertos tipos de cáncer. Por tanto, la obesidad reduce la esperanza
de vida. La obesidad generalmente se debe a la falta de ejercicio y a una dieta que aporte energía en exceso
23.3 Lípidos 45
de las necesidades del organismo. La obesidad suele tratarse con dieta y ejercicio físico. El riesgo de obesidad es mayor
cuando la dieta es rica en grasas. En este contexto, las grasas se dividen en “grasas buenas” y “grasas malas”. Las
grasas buenas incluyen grasas monoinsaturadas y poliinsaturadas. Las "grasas malas" incluyen las grasas saturadas y las
grasas trans .
Con los supermercados y restaurantes abiertos durante largas horas y muchos alimentos ahora altamente
procesados, la mayoría de las sociedades modernas han eliminado la hambruna. Sin embargo, la consecuencia de
esto es un aumento de la obesidad. La obesidad ahora figura junto con el asma como una de las epidemias médicas
de más rápido crecimiento que afligen a Occidente. La proporción de adultos obesos en el Reino Unido se duplicó durante
la década de 1980 y sigue aumentando.
En 1995, los periódicos de Estados Unidos informaron de la muerte del hombre más gordo del mundo. Murió pesando
465 kg. La tragedia de su situación quedó acentuada por el hecho de que en una ocasión fue necesaria una carretilla
elevadora para transportarlo al hospital. Y, sin embargo, su exceso de comida no tenía por qué haber sido
particularmente excesivo. Si a los 16 años empezó con un peso de 70 kg, se ha estimado que sólo necesitaba comer un
poco menos de una barra de chocolate de más cada día para alcanzar su peso final. El suyo fue un caso extremo de
pérdida de control regulatorio.
La mayoría de nosotros regulamos nuestro peso corporal de forma más estricta. Aun así, el creciente número de
personas que se vuelven obesas indica que nuestro estilo de vida sedentario y nuestra dieta rica en grasas están pasando factura.
La necesidad de que los científicos desarrollen una mayor comprensión de cómo el cuerpo equilibra el aporte de energía
con sus necesidades energéticas será de gran importancia para evitar problemas de salud importantes.
■ Triglicéridos
Los triglicéridos son los lípidos más comunes en los organismos vivos y se clasifican en grasas (semisólidas a
temperatura ambiente) o aceites (líquidos a temperatura ambiente), dependiendo de su estado físico a 20 °C. Los
triglicéridos se forman a partir de reacciones de condensación de propano1,2,3triol (glicerol) y ácidos grasos (ácidos
carboxílicos de carbono de cadena larga) (Figura 23.68).
Son apolares y por tanto no se disuelven en agua. Las cadenas de ácidos grasos de un triglicérido se pueden
clasificar como saturadas o insaturadas, dependiendo de si contienen o no únicamente enlaces simples carbono
carbono.
oh
R1C _
oh
H2C _
oh
R2C _
HC oh
oh
R3C _
oh
H2C _
■ Figura 23.68 a La fórmula generalizada de un triglicérido, donde R1, R2 y R3

representan cadenas de ácidos grasos, que pueden ser iguales o diferentes. b Un modelo de
triestearina, un triglicérido que se encuentra en la grasa animal.
Los triglicéridos simples contienen tres moléculas de un ácido graso particular unidas a una molécula de propano1,2,3triol.
Por ejemplo, la triestearina, que se encuentra en el tejido adiposo de los animales, se forma a partir de propano1,2,3
triol y tres moléculas de ácido esteárico.
La mayoría de las moléculas de triglicéridos naturales son triglicéridos mixtos: tienen dos
o tres ácidos grasos diferentes unidos a la molécula de propano1,2,3triol. La composición de ácidos grasos
varía según el organismo que los produce.
46 23 Bioquímica
■ Estructura de los ácidos grasos

La principal distinción en la composición de ácidos grasos de los triglicéridos es entre ácidos grasos
saturados e insaturados. Las grasas y los aceites saturados no tienen dobles enlaces carbonocarbono
entre los átomos de carbono de sus ácidos grasos. Contienen ácidos grasos como el ácido palmítico y el ácido
esteárico. Las grasas monoinsaturadas o poliinsaturadas tienen uno o más carbonos.
dobles enlaces de carbono en sus ácidos grasos; involucran ácidos grasos como el ácido oleico y el
ácido linoleico (Figura 23.69).
■ Cuadro 23.7
Número de Número de dobles Punto de
Los puntos de fusión de los Nombre del ácido graso átomos de carbono enlaces CPC fusión/°C
compuestos saturados y seleccionados
Ácidos grasos saturados
ácidos grasos insaturados Acido laurico 12 0 44.2
CH3(CH2) 10COOH
Ácido mirístico 14 0 54.1
CH3(CH2) 12COOH
Ácido palmítico dieciséis 0 62,7
CH3(CH2) 14COOH
Ácido esteárico 18 0 69,6
CH3(CH2) 16COOH
ácido araquídico 20 0 75,5
CH3(CH2) 18COOH
Ácidos grasos insaturados
ácido palmitoleico dieciséis 1 −0,1
CH3(CH2)5CH=CH(CH2)7COOH
Ácido oleico 18 1 10.5
CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH
Ácido linoleico 18 2 −5,0
CH3(CH2)4CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH
ácido linolénico 18 3 −11,0
CH3CH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CH(CH2)7COOH
Ácido araquidónico 20 4 −49,0
CH3(CH2)5(CH=CHCH2)4(CH2)COOH
Los ácidos grasos insaturados tienden a tener puntos de fusión más bajos que los ácidos grasos
saturados (ver Tabla 23.7). Esto significa que las grasas que contienen ácidos grasos insaturados se
derriten a temperaturas más bajas que las que contienen ácidos grasos saturados. Esta tendencia en
los puntos de fusión es consecuencia de un efecto estérico y se produce porque la introducción de un doble
enlace impide que las moléculas de triglicéridos se acerquen entre sí y, por tanto, interactúen a través de
las fuerzas de dispersión de London.
Como puede verse en la figura 23.68, los ácidos grasos saturados de cadena larga tienen una
disposición tetraédrica regular de átomos de carbono. Esto significa que pueden empaquetarse muy juntas
y las fuerzas de dispersión entre cadenas son fuertes debido a su superficie extendida. En los ácidos
grasos insaturados, el ángulo de enlace en las cadenas cambia alrededor del doble enlace y la estructura
se vuelve rígida en ese punto. Esto introduce una torcedura en la cadena (Figura 23.69) y no pueden
agruparse tan juntos. Las fuerzas de dispersión se debilitan, lo que da como resultado que estos ácidos
tengan puntos de fusión más bajos. Esta disposición de empaquetamiento es similar en los triglicéridos y
explica por qué las grasas insaturadas (aceites) tienen puntos de fusión más bajos.
23.3 Lípidos 47
El ácido palmítico C15H31COOH, es un ácido graso saturado. El ácido oleico C17H37COOH, es un ácido graso insaturado.
h h h h h h h h h h h h h h h h h h h h h h h h h h h h h h
oh oh
H3C C C C C C C C C C C C C C CC H3C C C C C C C C C C C C C C C C CC
OH OH
h h h h h h h h h h h h h h h h h h h h h h h h h h h h
modelo de relleno de espacio

oh modelo de relleno de espacio
oh
C
C
OH
OH
fórmula esquelética
oh
oh
CH2 jefe
oh CH2 jefe
oh
CH jefe
oh CH jefe (el doble enlace
oh provoca una torcedura
CH2 jefe
jefe en la 'cola' del hidrocarburo)
CH2
triestearina, pf 72 °C
trioleína, pf –4 °C
■ Figura 23.69 Ácidos grasos saturados e insaturados y los triglicéridos que forman
Esta tendencia del punto de fusión parece ser un factor importante que influye en la composición de los triglicéridos
producidos por diferentes organismos. Las grasas animales suelen ser más ricas en ácidos grasos saturados que los aceites
vegetales (cuadro 23.8). En los animales de sangre caliente, la temperatura corporal es lo suficientemente alta como para
permitir que la mayoría de las grasas estén por encima de su temperatura de fusión. Esto facilita su transporte por el cuerpo
en liposomas. Estas grasas suelen ser muy saturadas, con un alto contenido en ácido palmítico y ácido esteárico.
Las plantas no tienen medios para mantenerse calientes cuando se enfrentan a condiciones frías. Por lo tanto, los
aceites vegetales deben tener puntos de fusión más bajos y, a menudo, están muy insaturados. Contienen altas proporciones
de ácido oleico y ácido linoleico.
Los aceites de pescado son muy insaturados por razones similares. Pueden contener grupos largos de ácidos grasos con
hasta seis enlaces CPC .
■ Cuadro 23.8
Grasa o aceite Principales ácidos
Composición aceite de palma grasos oleico (45%), palmítico (40%)
aproximada de Aceite de oliva Oleico (80%), ácido linoleico (10%)
lípidos naturales Manteca de cerdo
Oleico (56%). palmítico (28%), esteárico (8%)
seleccionados. Grasa de mantequilla Oleico (30%), palmítico (30%), esteárico (11%), mirístico (10%)
Maní Oleico (57%), linoleico (23%), palmético (12%)
La mayoría de las grasas y aceites naturales contienen una mezcla de ácidos grasos saturados, monoinsaturados y
poliinsaturados y se clasifican según el tipo predominante de insaturación presente (Figura 23.70).
Por ejemplo, la tierra de linaza (de la planta de lino) tiene un porcentaje relativamente bajo de residuos de ácidos grasos
saturados y, por lo tanto, se clasifica como grasa insaturada. Por el contrario, el sebo de res, extraído de la grasa de la carne
de res, tiene un alto contenido de grasas saturadas y un bajo contenido de ácidos grasos insaturados y, por lo tanto, se
clasifica como grasa saturada. Los lípidos animales generalmente son saturados y los lípidos vegetales tienden a ser insaturados.
48 23 Bioquímica
■ Figura 23.70 animal verdura

Componentes
triacilgliceroles de los
lípidos, clasificados
oabceadvs
nraem
dc
ecp
a
d
atzieaecnd
ail
erp
g
d
alliuqeatoncaeom
dc
cad
a
c
etaievecilo
a
d
cd
as
tiela
ce
aoslalo
o
ieje
aceotd
tie
em
ea
eta
e
e teuh
a
según la posición y el
grado de saturación
de sus residuos de
ácidos grasos. Por
ejemplo, UUU UUUU
indica un triacilglicerol en el que las tres grasas

los residuos ácidos son
insaturado USU
SUU
SUS
SSU
SSS
■ Ácidos grasos esenciales

Tal como vimos con los 2aminoácidos proteógenos, hay ciertos ácidos grasos poliinsaturados que el cuerpo
humano no puede sintetizar y, por lo tanto, deben obtenerse a través de la dieta. El ácido linoleico (Figura 23.71)
es miembro de un grupo de ácidos grasos esenciales llamados ácidos grasos omega6. Químicamente, el ácido
linoleico es un ácido carboxílico con una cadena de 18 carbonos y dos dobles enlaces cis carbonocarbono; el primer
doble enlace está ubicado en el sexto carbono del extremo más alejado (u omega, ω) del grupo ácido. El extremo
omega se refiere al extremo metilo de la cadena de ácidos grasos. El ácido linoleico es un ácido graso esencial
que se encuentra en muchos aceites vegetales, especialmente en los aceites de cártamo y girasol. El ácido
linoleico se utiliza en la síntesis de prostaglandinas.
oh
h S.S h
CH2 CH2 CC CC CH2 CH2 CH2 C

OH
CH3 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2
■ Figura 23.71 La estructura del ácido linoleico (ácido cis,cis9,12octadecadieónico)
El ácido linolénico (Figura 23.72) es un ácido graso esencial que se encuentra en la colza, la soja, las nueces y
el cáñamo. Las verduras de hojas verdes también son buenas fuentes de ácido linolénico. El ácido linolénico es
un ácido graso omega3.
oh
CH2 CH CH CH2 CH CH2 CH2 CH2 C

CH CH CH OH
CH3 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2
■ Figura 23.72 La estructura del ácido linolénico
23.3 Lípidos 49
El ácido linolénico es un ácido carboxílico con una cadena de 18 carbonos y tres carbonos cis .
dobles enlaces de carbono. El primer doble enlace se encuentra en el tercer carbono desde el extremo omega.
Los estudios han encontrado evidencia de que el ácido linolénico está relacionado con un menor riesgo de
enfermedad cardiovascular.
Tenga en cuenta que el ácido oleico, CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH, se puede producir en el

metabolismo humano y es un ácido graso no esencial. Usando la notación omega, es un ácido graso ω9
(omega9). Las plantas, las semillas y los aceites vegetales son buenas fuentes dietéticas de ácidos grasos
omega6, mientras que el pescado, los mariscos y el aceite de linaza son notablemente ricos en ácidos grasos
omega3 (Figura 23.73).
■ La hidrogenación de aceites.
Los aceites insaturados se pueden hidrogenar para convertirlos en grasas semisólidas con un menor
grado de insaturación. La margarina se elabora mediante la hidrogenación de aceite de maíz o de girasol. El
componente líquido de la margarina se elabora a partir de leche y agua.
Este proceso se llama "endurecimiento" y el principal aceite involucrado es el ácido oleico, que puede
endurecerse convirtiéndolo en ácido esteárico:
■ Figura 23.73 El aceite de linaza (linaza)

CH3(CH2)7CHPCH(CH2)7COOH(l) + H2(g) → CH3(CH2)16COOH(s)
es rico en ácidos grasos omega3
Ácido oleico ácido esteárico
El catalizador metálico finamente dividido (níquel, cobre o zinc) se mezcla con el aceite y éste se calienta a una temperatura de
aproximadamente 180°C. La mezcla se agita y el hidrógeno se burbujea a través de la mezcla de reacción. Después de la
hidrogenación, el catalizador y el aceite se separan mediante simple filtración.
Además de endurecer el aceite, la hidrogenación aumenta su estabilidad química.
El proceso de hidrogenación catalítica tiene como objetivo agregar átomos de hidrógeno a compuestos cisinsaturados.
grasas, eliminando un doble enlace y volviéndolas más saturadas. Estas grasas saturadas tienen un punto de fusión más
alto, lo que las hace atractivas para hornear y sólidas, pero se pueden untar en el refrigerador y extiende su vida útil.
Sin embargo, a menudo se utiliza un proceso parcial que tiene un efecto secundario que convierte algunos isómeros cis
en grasas transinsaturadas en lugar de hidrogenarlas por completo. Las grasas transinsaturadas (Figura 23.74) tienen una
forma recta, en lugar de retorcida, para la cadena de carbono, más parecida a la cadena recta de una grasa completamente
saturada. Una margarina puede contener hasta un 20 por ciento de ácidos grasos con dobles enlaces trans .
oh
9 1
10
OH
12 ácido linoleico
13
oh
CH2 CH2 CH CH2 CH CH2 CH2 CH2 C

OH
a 18 b CH3 CH2 CH2 CHCH CH2 CH2 CH2 CH2
■ Figura 23.74 a Las estructuras de la forma cis,cis del ácido linoleico yb el enderezamiento de la forma trans,trans del ácido linoleico
Las grasas trans se producen cuando los dobles enlaces cis de las cadenas de ácidos grasos no están completamente saturados
durante el proceso de hidrogenación. Los catalizadores utilizados para ayudar en la adición de hidrógeno parecen hacer que
los dobles enlaces restantes se isomericen a su configuración trans . Estas grasas trans no naturales parecen estar
asociadas con un aumento de enfermedades cardíacas, cáncer, diabetes y obesidad, y dan lugar a una respuesta inmune y
problemas reproductivos.
50 23 Bioquímica
Varios estudios importantes han indicado un vínculo entre el consumo de grandes cantidades de trans
Grasas y enfermedades coronarias. Esto se debe principalmente a que las grasas trans aumentan la cantidad de colesterol
LDL y disminuyen la cantidad de colesterol HDL en el torrente sanguíneo. El cuerpo utiliza los ácidos grasos trans como grasas
saturadas, principalmente en la respiración, pero tienden a bloquear el uso de los ácidos grasos omega3 y omega6 para
funciones corporales vitales.
Las grasas trans sólo están presentes en pequeñas cantidades en los aceites y grasas naturales de plantas y animales.
Los siguientes productos contienen grasas trans : margarina y otras pastas para untar, mezclas para pasteles, comidas
rápidas (papas fritas y pollo frito), productos horneados (galletas y pasteles), aderezos para ensaladas y patatas fritas.
Aunque parece haber pruebas convincentes de una correlación entre el consumo de
grasas trans y efectos adversos sobre la salud humana, no se ha establecido un vínculo definitivo.
Naturaleza de la ciencia ¿Una relación causal?
Se ha presentado evidencia de que los ácidos grasos saturados, particularmente los ácidos láurico (C12), mirístico
(C14) y palmítico (C16) , aumentan los niveles de colesterol unido a lipoproteínas de baja densidad (colesterol
LDL), al igual que las grasas trans insaturadas. Por el contrario, se cree que los ácidos grasos poliinsaturados
omega3, como los que se encuentran en los aceites insaturados naturales (aceite de oliva, por ejemplo), reducen el colesterol
LDL y, en consecuencia, son beneficiosos. La hidrogenación de aceites insaturados para producir grasas semisólidas ha
tenido consecuencias no deseadas, aumentando el nivel de trans
grasas en la dieta en algunas partes del mundo. Aunque la hidrogenación imparte características deseables (como capacidad de
untar, textura, "sensación en la boca" y mayor vida útil) a los aceites vegetales naturalmente líquidos, puede introducir
algunos problemas de salud graves.
Estas consideraciones pueden incluso afectar nuestro gusto por el chocolate, especialmente si vivimos en un clima
cálido. La manteca de cacao es una grasa vegetal de color amarillo pálido que se extrae de los granos de cacao molidos. Se
utiliza para elaborar chocolate, ungüentos y supositorios. La manteca de cacao es una de las grasas más estables que se
conocen y contiene antioxidantes naturales que previenen el enranciamiento y le dan una vida útil de 2 a 5 años, lo que la
convierte en una buena opción para productos no alimentarios. La manteca de cacao tiene un rango de fusión estrecho
cercano a la temperatura corporal. Esto explica su característica propiedad de "derretirse en la boca". Alrededor del 80% de los
triglicéridos de la manteca de cacao son de una clase, que contiene ácidos palmítico o esteárico y ácido oleico. Todos los
triglicéridos de esta clase tienen formas similares y se empaquetan relativamente bien, dando un rango de fusión
relativamente agudo. Sin embargo, el chocolate producido en países cálidos necesita tener un punto de fusión más alto y para
lograrlo la manteca de cacao utilizada se hidrogena parcialmente para disminuir su nivel de insaturación. Esto aumenta el
nivel de trans.
grasas en el producto.
Se han realizado varios estudios sobre la influencia del contenido de lípidos de una dieta regional en la longevidad
humana, haciendo referencia a la dieta mediterránea, rica en aceite de oliva, y a la dieta japonesa, con énfasis en el
aceite de pescado. La población aborigen del Ártico tiene una dieta basada en gran medida en carne y rica en grasas y
proteínas. El metabolismo de los pueblos inuit se ha adaptado a su dieta y son capaces de sintetizar grandes cantidades
de glucosa a partir de metabolitos de grasas y proteínas. Este proceso de neoglucogénesis requiere grandes cantidades de
energía derivadas del alto consumo de grasas. Además, las grasas que predominan en la dieta inuit son naturalmente ricas
en ácidos grasos mono y poliinsaturados y, por lo tanto, no imponen el mismo riesgo para la salud que la dieta occidental
típica.
La evidencia científica vincula el consumo de grasas saturadas y trans con niveles elevados
Colesterol LDL y la incidencia de enfermedad coronaria. La hipótesis es que al elevar el colesterol LDL las grasas
trans contribuyen a la formación de placas ateroscleróticas en las arterias. Existe una fuerte correlación entre el consumo de
ácidos grasos trans y saturados y la incidencia de enfermedad coronaria, pero es muy difícil probar una relación causal
porque también influyen otros factores, como la genética, otros alimentos, el consumo de alcohol y el estilo de vida. .
■ Número de yodo e insaturación

Hemos visto que el grado de insaturación de una grasa o aceite es una propiedad importante de los lípidos.
Los lípidos saturados no reaccionan con el bromo o el yodo, pero los lípidos insaturados sufrirán una reacción de adición
con los halógenos.
23.3 Lípidos 51
El índice de yodo es la masa de yodo en gramos que reacciona con 100 g de una sustancia química, como un
lípido insaturado. Una solución de yodo es de color amarillomarrón y cualquier doble enlace carbonocarbono en el
lípido que reaccione con el yodo hará que el color desaparezca en una concentración precisa. La cantidad de solución de yodo
necesaria para mantener la solución de color amarillomarrón es una medida de la cantidad de insaturación en el lípido.
19 En una determinación experimental del número de yodo, 0,01 moles de ácido linoleico reaccionan con 1,5 gramos de yodo.
a Determine el número de dobles enlaces carbonocarbono presentes en el ácido graso.

b Calcule el número de yodo del ácido linoleico, C17H31COOH.
20 Las grasas y los aceites vegetales pueden ser saturados o insaturados. Se puede realizar un experimento sencillo para
medir el grado de insaturación en estos compuestos.
Se disuelven cinco gotas de un líquido, o un volumen similar de un sólido, en 4 cm3 de etanol. Se agrega una solución de yodo diluida
gota a gota. Al principio el color marrón desaparece. Cuando se ha añadido suficiente yodo para reaccionar con todos los dobles enlaces
de la muestra, el color marrón permanece. Se registra el número de gotas de solución de yodo necesarias para producir un color marrón
permanente. Esta prueba se llevó a cabo en una variedad de productos de cocina. Los resultados se muestran en la siguiente tabla:
Masa de grasas saturadas Masa de grasas insaturadas Número de gotas de

en 100g de producto en 100g de producto de cocina/g solución de yodo utilizadas.
Producto de cocina de cocina/g

Aceite de oliva 11 84 14
Aceite de cacahuete 20 72 12
Manteca 45 30 5
margarina blanda 35 40
Margarina poliinsaturada 11 66
a ¿ Por qué se utilizó etanol y no agua como disolvente en este experimento?

b Sugiere valores para completar la tabla.
c Una teoría médica es que el uso de grasas insaturadas en la dieta, en lugar de grasas saturadas, reducirá el número de casos de
enfermedades cardíacas. ¿Cuál de los productos de cocina de la tabla tiene menos probabilidades de causar enfermedades cardíacas?
21 Una muestra de aceite vegetal (2,5 g) reaccionó completamente con 19 cm3 de una solución de yodo de 0,50 moldem3.
a ¿ Cuál es el índice de yodo del aceite?
b Calcule el número promedio de dobles enlaces carbonocarbono por molécula de este aceite si su masa molecular promedio es 865
gmol1.
c ¿ Por qué la cifra en b es necesariamente una cifra promedio para el número de dobles enlaces por molécula?
22 a Predice y explica qué ácido graso de cada grupo tiene el punto de fusión más alto.
i Ácido butanoico, ácido palmítico y ácido esteárico.
ii Ácido linoleico, ácido oleico y ácido linolénico.
b El chocolate es un alimento elaborado a base de cacao, azúcares, grasas vegetales insaturadas, suero de leche y emulgentes.
Las barras de chocolate que se venden en climas cálidos se elaboran con una mezcla diferente de grasas vegetales que las que se venden
en climas más fríos.
i Explique por qué se utilizan grasas con propiedades físicas diferentes para hacer chocolate en diferentes
climas.
ii Sugiera en qué se diferencian químicamente las moléculas de grasa utilizadas en un clima cálido de las utilizadas en un clima frío.
Grasa o aceite Número de yodo

Las grasas animales contienen relativamente pocos dobles
enlaces carbonocarbono y, por lo tanto, tienen un número de
aceite de soja 122134
Aceite de oliva 80–90

yodo bajo, típicamente en la región de 40 a 70 (consulte la tabla 23.9).
grasa de tocino 47–67

Los aceites vegetales y de pescado tienen un mayor grado
grasa de res 35–45

de insaturación y, por lo tanto, valores más altos de número
de yodo, que a menudo oscilan entre 80 y 140, aunque pueden ser
■ Tabla 23.9 Valores típicos del número de yodo
tan bajos como 10 para el aceite de coco y tan altos como 200 para
de ciertas grasas y aceites
los aceites de linaza y pescado.
52 23 Bioquímica
■ Formación e hidrólisis de triglicéridos

Condensación
El glicerol (propano1,2,3triol) tiene tres grupos hidroxilo (OH), todos los cuales pueden sufrir una reacción
de condensación con una molécula de ácido graso para formar un éster. Por lo general, los tres grupos
hidroxilo sufren una reacción de condensación controlada por enzimas, como se muestra en la figura 23.75, y el
lípido formado es un triéster conocido como triglicérido.
■ Figura 23.75
oh oh
Formación de un
triglicérido de ácidos HO C R1 R1
CH2OH _ CH2 OC
grasos y moléculas
oh oh
de glicerol por reacción de
condensación 3H2O _ +
CHOH HO C R2 CHOCOLATE R2
agua
oh oh
tres ésteres
oh
CH2OH _ HO C R3 CH2 OC R3 vínculos
C oh
glicerol tres ácidos grasos
Las cadenas de hidrocarburos de ácidos grasos, R1,R2 y R3 , puede ser idéntico. Por ejemplo. La triestearina tiene
tres moléculas de ácido esteárico y la trioleína tiene tres moléculas de ácido oleico. Sin embargo, R1, R2 y R3
suelen ser diferentes.
Hidrólisis catalizada por enzimas

Los lípidos son poco solubles en agua y, por tanto, no sufren una hidrólisis significativa en agua.
Las lipasas son un grupo de enzimas digestivas que descomponen químicamente los lípidos. El
componente principal de los lípidos en la dieta humana son los triglicéridos. Aunque la lengua y el estómago
secretan una pequeña cantidad de lipasa, estas acciones digestivas no son significativas, ya que casi no se
produce degradación de los lípidos hasta que llegan a la primera parte del intestino delgado.
La digestión y absorción de lípidos requiere que las moléculas de lípidos se descompongan en moléculas más pequeñas.
y por tanto moléculas más solubles. Los lípidos se mezclan con la lipasa, que ingresa al intestino delgado
desde el páncreas, la principal fuente de enzimas para digerir lípidos y proteínas.
La lipasa hidroliza las moléculas de triglicéridos en moléculas de ácidos grasos y moléculas de glicerol
(figura 23.76). Sin embargo, debido a que los lípidos no se disuelven en agua, las moléculas de lípidos ingresan al
intestino delgado en una masa congelada. Esto hace imposible que las enzimas lipasa pancreáticas las ataquen,
ya que la lipasa es una enzima soluble en agua y sólo puede atacar la superficie de las moléculas de lípidos.
■ Figura 23.76
Resumen de la emulsificación lipasas
lípidos
digestión de lípidos (grasas y aceites) por acción de agitación
del estómago y por la bilis
sales en el duodeno
lípido emulsionado (pequeño ácidos grasos y glicerol
gotitas de triglicéridos)
Para superar este problema el sistema digestivo utiliza una sustancia llamada bilis, producida en el hígado pero
almacenada en la vesícula biliar, que ingresa al intestino delgado a través del conducto biliar. La bilis emulsiona
las grasas: las dispersa en pequeñas gotas que luego quedan suspendidas en el contenido acuoso del tracto
digestivo. La emulsificación permite que la lipasa acceda más fácilmente a las moléculas de grasa y, por tanto,
acelera su digestión.
23.3 Lípidos 53
de columna La absorción de ácidos grasos y glicerol se produce en las vellosidades,

epitelio las proyecciones en forma de dedos que cubren las paredes del intestino delgado.
red capilar células
Dentro de cada vellosidad (Figura 23.77) hay una serie de vasos
linfáticos (lácteos) y vasos sanguíneos (capilares). Los lácteos absorben los
ácidos grasos y el glicerol en el sistema linfático, que finalmente drena al torrente
lácteo sanguíneo. Los ácidos grasos se transportan a través del torrente sanguíneo
hasta las membranas de las células adiposas o de las células musculares,
donde se almacenan o se respiran para obtener energía. El glicerol ingresa
al hígado.
liso Además de la función biológica, la hidrólisis no enzimática
glándula intestinal
músculo
También tiene importantes usos analíticos y comerciales. Dado que es el
componente de ácido graso de los triglicéridos el que varía de una fuente a
otra, aislar los ácidos grasos mediante hidrólisis es la primera etapa en el análisis
de los triglicéridos. Los ácidos grasos presentes en los diferentes aceites se
separan y analizan mediante diversas técnicas de cromatografía.
La hidrólisis de los triglicéridos es comercialmente importante en la fabricación

de jabones. Los jabones blandos generalmente se elaboran hidrolizando los
vénula vaso linfático arteriola ésteres de triglicerilo presentes en una mezcla de grasas animales y aceites
(vena pequeña) (arteria pequeña) vegetales calentándolos con una solución de hidróxido de sodio.
■ Figura 23.77 Estructura interna de una vellosidad en el intestino producción de jabón

delgado Los triglicéridos (grasas y aceites) son los triésteres de glicerilo de los ácidos
carboxílicos de cadena larga. Calentar los triglicéridos con una solución
concentrada de hidróxido de sodio acuoso (un álcali fuerte) provoca la
hidrólisis (Figura 23.78). Las sales de sodio de los ácidos carboxílicos de
cadena larga se precipitan añadiendo sal a la mezcla, y luego este sólido se lava
y se comprime en barras de jabón. También se añaden perfumes y tintes.
■ Figura 23.78 oh
Producción de jabón
R C oh CH2
oh
oh HOCH2
R C oh CH + 3NaOH _ 3 radiocontrol + HOCH

oh O– Na+
HOCH2
R C oh
CH2 glicerol
(R = C15H31) jabón
La hidrólisis alcalina de grasas y aceites se conoce como saponificación. El nombre saponificación significa
literalmente "fabricación de jabón". La raíz de la palabra, sapo, en latín significa jabón. Los lípidos se pueden
clasificar en lípidos saponificables, por ejemplo triglicéridos y fosfolípidos (como diglicéridos), y lípidos no saponificables,
por ejemplo colesterol.
Las grasas y los aceites se hidrolizan comercialmente en condiciones alcalinas. Los productos son glicerol y
las sales de los ácidos grasos. Las sales de los ácidos grasos de cadena larga se conocen como jabones. Son
extremadamente útiles ya que ayudan a que el aceite y el agua se mezclen reduciendo la tensión superficial. El glicerol
es un subproducto útil de esta reacción, ya que puede usarse para fabricar productos farmacéuticos y cosméticos.
Las moléculas de jabón tienen un grupo funcional carboxilato polar, que atrae agua y otros grupos hidrófilos.
También tienen un extremo no polar, que es el hidrocarburo de cadena larga, que atrae aceites y otras especies
hidrofóbicas. Por tanto, la misma molécula es atraída por especies acuosas.
54 23 Bioquímica
y especies oleosas, permitiendo así que se mezclen. Cuando se agregan al agua, las moléculas de jabón
reducen la tensión superficial del agua, de modo que moja los objetos más fácilmente. Las moléculas
también interactúan con la grasa presente (Figura 23.79). La cadena de hidrocarburos hidrófobos es atraída
por la grasa y queda incrustada en ella.
La cabeza iónica hidrófila de la molécula se encuentra fuera de la grasa, en contacto con el agua.
Cuando se agita el agua, la grasa se desprende de la fibra del paño o del plato y queda completamente
rodeada de moléculas de jabón. El enjuague con agua dulce elimina estas gotas de detergente y grasa.
■ Figura 23.79 Las gotas de grasa tienen el

Interacciones entre grupo de detergente misma carga y repeler
moléculas iones de sodio entre sí
jabón y grasa levantan la grasa
de la tela + + + + +
++ – – – + + ++ + ++ +
+ – –
– –
– +
––
+ – – – + + ++
– – + – – –
+ +
+ + + – + + ++ – –
+ + + – – +
+ + – –
+ – – – – +
+ + ++
+
+ + + – – – –
– –
+ + + – – +
–
+ –
+ + + –
+ ++ + – + – +
+ + – +
– – – – – – – – +
––
– – – – – – –
– –– ––
– – – – –
–
colas hidrófobas de fibras de tela cargas negativas en

moléculas de detergente las fibras se repelen cargadas
disolver en grasa gotas de grasa
Jabón negro de Ghana

Aunque es una industria mundial masiva, la fabricación de jabón también tiene una larga historia artesanal
y la tecnología para fabricarlo se remonta a la historia en diferentes partes del mundo. La producción africana
de jabón negro es una parte integral de la vida rural y utiliza materias primas fácilmente disponibles. El jabón
negro es un jabón hecho a mano, que se ha utilizado durante siglos en toda África occidental, conocido por
ser suave y aliviar dolencias de la piel (Figura 23.80). Consiste en un emoliente de origen natural (manteca
de karité sin refinar) combinado con cenizas ricas en nutrientes de materiales vegetales nativos africanos:
mazorcas de cacao o cenizas de plátano. Las cenizas proporcionan una fuente natural, local y generadora de
ingresos de hidróxido de potasio. El aceite de coco local o el aceite de palmiste completan el proceso de
saponificación y generan un jabón humectante.
■ Figura 23.80 Fabricación de

jabón negro utilizando cenizas
como fuente de álcali
■ Rancidez de las grasas

Los aceites vegetales y las grasas animales pueden desarrollar un olor desagradable si se conservan durante demasiado tiempo.
Se dice que se ponen rancios. Los ácidos grasos formados mediante la hidrólisis de los triglicéridos son
la causa de este enranciamiento. Este tipo de enranciamiento se conoce como rancidez hidrolítica. El olor rancio
23.3 Lípidos 55
y el sabor se debe a la liberación de ácidos grasos libres como los ácidos butanoico y octanoico, que se liberan de la leche y los
productos lácteos rancios. Como la rancidez hidrolítica se ve favorecida por temperaturas más altas, se puede reducir sustancialmente
mediante refrigeración. Esta hidrólisis se ve acelerada por la presencia de determinados microorganismos (ranciamiento microbiano).
La rancidez oxidativa ocurre cuando las grasas insaturadas reaccionan con el oxígeno del aire. Los productos responsables de la
rancidez son los aldehídos y cetonas volátiles y son el resultado de la reactividad de los dobles enlaces carbonocarbono en los triglicéridos
insaturados. El proceso, conocido como autooxidación, suele acelerarse mediante luz y enzimas o iones metálicos. Las reacciones se
desarrollan mediante un mecanismo de radicales libres y producen una mezcla de productos. La rancidez oxidativa es característica
de las grasas y aceites que tienen una alta proporción de dobles enlaces carbonocarbono, como los del pescado azul como el arenque.
Puede controlarse mediante el uso de envases a prueba de luz, una atmósfera protectora (libre de oxígeno) y la adición de
antioxidantes naturales o sintéticos.
Antioxidantes alimentarios
Los antioxidantes alimentarios son compuestos que aumentan la resistencia de las grasas a la oxidación y su consiguiente deterioro
o enranciamiento. Son aditivos comunes en los países en desarrollo.
Sólo se pueden añadir antioxidantes específicamente aprobados a los alimentos susceptibles de enranciarse. La inclusión de
antioxidantes está restringida a límites específicos y debe declararse en las etiquetas del producto. Algunos de los antioxidantes
aprobados son el hidroxianisol butilado (BHA), el hidroxitolueno butilado (BHT), el galato de propilo y los tocoferoles (Capítulo 9). Estos
antioxidantes primarios se utilizan a menudo en combinación con ácido cítrico o fosfórico (V). El uso de uno o más de los antioxidantes
primarios en combinación con uno de los ácidos es común porque las combinaciones son mucho más efectivas que los antioxidantes
individuales. La congelación y el envasado al vacío también se utilizan para frenar el enranciamiento de la carne vendida en los
supermercados de los países desarrollados.
Los antioxidantes naturales, como los que contienen las especias, se utilizan en los países en desarrollo para frenar el
enranciamiento de los productos cárnicos. Estos y otros antioxidantes naturales no sólo frenan el enranciamiento de los productos
cárnicos precocidos, sino que también aportan un olor (aroma) y sabor agradable. Algunos extractos de especias, en particular el
romero, se preparan principalmente por su actividad antioxidante y no incluyen componentes de sabor fuerte.
■ Valor energético de las grasas

Las grasas y los aceites son reservas eficientes de energía química a largo plazo. Las grasas y aceites típicos proporcionan
aproximadamente 38 kilojulios de energía por gramo, mientras que los carbohidratos típicos proporcionan sólo
17 kilojulios de energía por gramo (Tabla 23.10). Esto se debe a que los lípidos son una forma de biomolécula más
Energía disponible/ reducida que un azúcar. En otras palabras, las moléculas de lípidos contienen una mayor proporción en masa de
constituyente alimentario kJg−1 peso seco
hidrógeno y carbono que los azúcares.
Gordo 38
El suministro de glucógeno de una persona actúa como una reserva de energía a relativamente corto plazo: puede
carbohidratos 17
Proporcionar energía durante menos de 24 horas. Los triglicéridos son el almacén de energía a largo plazo del
Proteínas 17
cuerpo humano. El contenido de grasa de una persona promedio en Occidente (21 por ciento para los
Etanol 30
hombres, 26 por ciento para las mujeres) les permite sobrevivir al hambre durante 2 a 3 meses.
Fibra dietética 0–8
■ Cuadro 23.10 Contenido energético de los La tabla 23.11 resume las características principales del glucógeno y las grasas como reservas de energía.
principales componentes alimentarios En los animales, los triglicéridos se sintetizan y almacenan en células grasas especializadas (Figura
23.81). Estas células pueden estar llenas casi por completo de glóbulos de grasa, a diferencia de otros tipos de
células que contienen sólo unas pocas gotas de grasa. Los triglicéridos, al ser moléculas débilmente polares, se almacenan en forma anhidra.
Por el contrario, el glucógeno se une aproximadamente el doble de su peso de agua. Debido a esto, bajo las condiciones que se
encuentran en el cuerpo, las grasas proporcionan aproximadamente seis veces la energía metabólica de un peso igual de glucógeno
hidratado.
Las grasas son una forma muy eficiente de almacenar energía porque pueden considerarse esencialmente como largas
cadenas de hidrocarburos formadas por unidades –CH2–. Los carbohidratos, por el contrario, contienen una proporción mucho mayor
de oxígeno. Pueden considerarse como moléculas formadas por unidades −CH(OH)−. Los carbohidratos ya están parcialmente
oxidados y por lo tanto dan menos energía cuando se convierten en dióxido de carbono (CO2) y agua (H2O).
56 23 Bioquímica
■ Cuadro 23.11
Factor glucógeno Triglicéridos (grasas)
Una comparación
Eficiencia Almacén de energía concentrado Almacén de energía concentrado
del glucógeno y los eficiente y de relativamente corto plazo altamente eficiente y de largo plazo
triglicéridos como energía. Almacenamiento Moléculas de polímero compactas e insolubles, Las moléculas de triglicéridos son completamente
historias almacenadas en gránulos. insolubles y se agregan en gotitas.
Necesidad de hidrólisis Las cadenas de glucógeno se hidrolizan fácilmente Los triglicéridos se hidrolizan fácilmente a ácidos
a glucosa antes de la oxidación. libres de cadena larga antes de la oxidación.
Energía por mol Las moléculas de glucosa del glucógeno ya están Las moléculas ácidas de cadena larga representan
parcialmente oxidadas y contienen átomos de carbono e hidrógeno en una forma muy
oxígeno; se puede considerar que tienen la fórmula reducida; se puede considerar que tienen la fórmula
(CHOH)n, por lo que: (CH2)n , por lo que:
• proporcionan un acceso más instantáneo a la energía • producir más energía por mol que la glucosa
que las grasas
• producen menos energía por mol que las grasas • también libera más agua cuando
metabolizado (conocido como agua
metabólica; esto es importante en climas
secos)
Necesidad de oxígeno Las moléculas de glucosa ya están parcialmente Los triglicéridos no se pueden metabolizar en
oxidadas, por lo que pueden metabolizarse en condiciones anaeróbicas; no se puede liberar
condiciones anaeróbicas para producir algo de energía en ausencia de
energía. oxígeno
Esta diferencia se puede ilustrar comparando los diagramas de energía para la oxidación
de las dos unidades básicas (Figura 23.82). Utilizando entalpías de enlace es posible estimar la
diferencia entre la energía emitida en los dos casos. Tenga en cuenta que esto es sólo una
ilustración, ya que los valores que utilizamos son para cambios en la fase gaseosa.
Los triglicéridos almacenan energía de forma muy eficiente. Sin embargo, a diferencia del glucógeno,
no pueden producir energía cuando los músculos carecen de oxígeno (condiciones anaeróbicas), por
ejemplo durante ejercicios extremos como carreras de velocidad. Esto significa que para que los seres
humanos funcionen correctamente se necesitan tanto glucógeno como triglicéridos.
El cociente respiratorio
El cociente respiratorio (RQ) es la relación entre la cantidad de dióxido de carbono producido
■ Figura 23.81 Micrografía
y la cantidad de oxígeno absorbido por un organismo en un tiempo determinado:
electrónica de transmisión (TEM) en color de
gotitas de lípidos (amarillo) en una célula grasa en

CO2 producido
desarrollo (adipocito). El núcleo de la célula es de RQ =
O2 tomado
color púrpura. Los adipocitos forman tejido
adiposo, que almacena energía como una capa

El valor RQ es útil porque indica qué sustrato se oxida durante la respiración. Por ejemplo,
aislante de grasa.
cuando se respira glucosa aeróbicamente la reacción es:
oxidación de la unidad –CH(OH)– oxidación de la unidad –CH2–
C(g) + 2H(g) + 3O(g) C6H12O6 + 6O2 → 6CO2 + 6H2O
mi(CH) 2E(CH)
3
Por tanto, el RQ es:
+ mi(CO) + mi(O=O)
2
entalpía, H + mi(O–H) = + 1573kJmol–1
6CO2
(kJmol–1) + mi(O=O) = 1,0
2E(C=O) 6O2
∆H = + 1733kJmol–1
+ 2E(O–H)
∆H = –2538kJmol–1 Sin embargo, cuando los ácidos grasos se respiran
aeróbicamente (durante la inanición), la reacción es:
3
–CH2–(g) + O2(g)
2
–CH(OH)– (g) + O2(g) C18H36O2 + 26O2 → 18CO2 + 18H2O
∆H = –965kJmol–1 y el valor RQ es:

∆H = –827kJmol–1
CO2(g) + H2O(g) 18CO2

= 0,7
26O2
■ Figura 23.82 Comparación de la energía liberada por la glucosa y los triglicéridos
23.3 Lípidos 57
El RQ debido a la respiración de ácidos grasos es significativamente menor que el debido a la respiración de carbohidratos. Esto se
debe a que los ácidos grasos tienen una mayor proporción de átomos de hidrógeno que de átomos de oxígeno. Por lo tanto, el
metabolismo de las grasas consume mucho más oxígeno por cada molécula de dióxido de carbono producida que el metabolismo de
los carbohidratos.
23 a Explique el significado de los siguientes términos: lípido; triglicérido; ácido graso saturado; y poliinsaturado
ácido graso.
b Si los organismos absorben demasiada glucosa, parte del exceso se convierte en ácidos grasos. Uno
dicho ácido graso es el ácido palmítico, que tiene la fórmula C15H31COOH.
i Escriba la fórmula del triglicérido derivado del ácido palmítico y el propano1,2,3triol.
ii ¿ Qué nombre se le da al tipo de enlace que une el ácido graso al propano1,2,3triol?
iii ¿Es probable que este compuesto sea sólido o líquido a temperatura ambiente?
c i Escriba una fórmula estructural para la molécula mixta de triglicéridos formada a partir de propano1,2,3triol, ácido
hexadecanoico, ácido octadecanoico y ácido octadeca9,12dienoico.
ii Escriba la ecuación para la saponificación de este triglicérido.
El papel de los lípidos en el cuerpo: una descripción general

Una función importante de los lípidos es actuar como almacén de energía a largo plazo: son una fuente de energía más reducida que
los carbohidratos. En consecuencia, tienen un valor calórico más alto que los carbohidratos y se respiran aeróbicamente cuando los
niveles de glucógeno en los músculos y el hígado son bajos. La grasa también se respira después del ejercicio para poder restaurar
los niveles de glucógeno.
Los animales, como los osos, almacenan grasa extra cuando hibernan durante el invierno, y también se encuentra grasa.
debajo de la dermis de la piel de los mamíferos donde sirve como aislante para evitar la pérdida de calor. Es más común en los
mamíferos acuáticos que viven en climas fríos, como las ballenas y las focas, donde toma la forma de grasa. La grasa también protege
varios órganos, incluidos los riñones y los intestinos.
Las plantas suelen almacenar aceites en lugar de grasas. Las semillas y frutas suelen ser ricas en aceites, por ejemplo, el coco,
la soja, el maní y las semillas de lino y girasol. Cuando la grasa se respira (oxida), el agua es un producto. Esto se conoce como
agua metabólica y es esencial para los animales que viven en desiertos cálidos, como la rata canguro. Los camellos almacenan grasa
en sus jorobas principalmente como fuente de agua más que como fuente de energía.
Los fosfolípidos son lípidos con un grupo fosfato unido covalentemente. Son los principales constituyentes de las membranas
celulares de las células vegetales, animales y bacterianas. Las lipoproteínas son asociaciones de lípidos con proteínas. Están presentes
en las membranas celulares y desempeñan un papel importante en el transporte del colesterol en la sangre.
Los esteroides se clasifican como lípidos, pero no se forman a partir de ácidos grasos. Tienen propiedades físicas similares a
los triglicéridos. Los esteroides son comunes tanto en animales como en plantas y tienen una amplia gama de funciones. Los
■ Figura 23.83 Colza: el aceite
esteroides actúan como precursores de la síntesis de las hormonas sexuales (progesterona, estrógeno y testosterona) y de la
contiene ácidos grasos
aldosterona. Los esteroides también participan en la síntesis de bilis, que emulsiona los lípidos durante la digestión. La vitamina D
omega6 y omega3 en
es un derivado de esteroides (ver Sección 23.5).
una proporción de 2:1

Los ácidos grasos poliinsaturados omega3 se encuentran en el aceite de ciertos tipos de pescado, vegetales y otras fuentes
vegetales (Figura 23.83). Estos ácidos grasos no los produce el cuerpo y deben consumirse en la dieta. Los ácidos grasos
poliinsaturados omega3 actúan reduciendo la producción de triglicéridos en el cuerpo. Los niveles altos de triglicéridos pueden
provocar enfermedades coronarias y accidentes cerebrovasculares. Existe evidencia preliminar de que la suplementación
podría ser útil en casos de depresión y ansiedad.
La grasa monoinsaturada es la principal fuente de grasa que se encuentra en el aceite de oliva. Las investigaciones muestran que
las grasas monoinsaturadas pueden tener un efecto reductor del colesterol LDL cuando se sustituyen por cantidades iguales de grasas
saturadas y pueden ayudar a reducir el riesgo de enfermedades cardíacas. Las grasas monoinsaturadas también pueden ayudar a
controlar los niveles de azúcar en sangre. Las grasas poliinsaturadas se encuentran en los aceites vegetales, las nueces y el
pescado. Las grasas poliinsaturadas también ayudan a mantener la salud del corazón y reducir los niveles de colesterol en sangre.
Todas las grasas animales (carne, aves y lácteos) contienen grasas saturadas. Estas grasas pueden elevar la sangre.
niveles de colesterol y aumentar el riesgo de enfermedades cardíacas. Los principales triglicéridos presentes en las grasas
saturadas son los ácidos láurico, mirístico y palmítico. El ácido láurico (C12) es el principal ácido graso de la leche de coco y del
aceite de palma. El ácido mirisítico (C14) está presente en el aceite de palma, el aceite de coco y
58 23 Bioquímica
grasa de mantequilla. El ácido palmítico (C16) es uno de los ácidos grasos saturados más comunes que se encuentran en
animales y plantas.
Las grasas trans también están presentes de forma natural en la carne y los productos lácteos, aunque en pequeñas cantidades. Mayoría
Las grasas trans se crean mediante hidrogenación. Las grasas trans permanecen sólidas a temperatura ambiente, al igual que las
grasas saturadas. Las grasas trans pueden aumentar los niveles de colesterol LDL y al mismo tiempo disminuir los niveles de colesterol HDL.
Enlace TdC
Etiquetado de alimentos e información dietética.
Las etiquetas de los alimentos son importantes, tanto desde el punto de vista práctico como ético. Leer la etiqueta es una forma clave de
asegurarse de que el alimento que está comprando satisfaga sus necesidades. Las etiquetas pueden ayudar a informar a los consumidores
sobre lo que están comprando, reduciendo lo que los economistas llaman asimetrías de información entre comprador y vendedor.
Cuando existen importantes asimetrías de información, los intercambios voluntarios pueden no estar a la altura de la promesa de beneficio
mutuo, y la sociedad en su conjunto sufre la consiguiente reducción de la eficiencia del mercado. La experiencia reciente con respecto al
etiquetado de productos cárnicos en el Reino Unido ha demostrado que la desviación del cumplimiento de las normas de etiquetado puede
implicar delitos graves.
Se puede argumentar que cualquier sustancia presente en un alimento que esté científicamente demostrada como peligrosa debería
tener una etiqueta obligatoria. Por ejemplo, una etiqueta que indique que un producto contiene nueces se justifica por reacciones alérgicas
graves, aunque la etiqueta adicional puede aumentar el costo de un producto para las personas que no tienen alergias.
Cualquier etiqueta que no indique un peligro comprobado es simplemente una etiqueta de preferencia, por lo que no debería ser obligatoria.
En cambio, las etiquetas voluntarias son apropiadas. Por ejemplo, los productores pueden optar por etiquetar productos como libres de
productos animales si creen que el costo de obtener ingredientes, pruebas y etiquetado no animales se verá recompensado con compras
adicionales de sus productos por parte de vegetarianos y veganos. Los no vegetarianos no deberían tener que pagar por una etiqueta basada
en preferencias, no en ciencia.
Sin embargo, las preocupaciones prácticas no son la única razón para etiquetar o no los alimentos. La ética definitivamente entra en juego.
¿Tiene la gente derecho a etiquetas, como etiquetas que indiquen que un producto contiene ingredientes derivados de organismos
genéticamente modificados (OGM)?
Algunos consumidores piensan que los OGM son una cuestión que "gusta saber" y que una etiqueta de tipo "Contiene OGM" simplemente
sería confusa para los consumidores, posiblemente interpretada como una advertencia. Otros consumidores podrían argumentar que los
OGM son una cuestión de "derecho a saber" y, por tanto, una cuestión ética. ¿Tienen los consumidores que quieren saber si los productos
contienen productos de ingeniería genética derechos que se consideran más importantes que los derechos de los consumidores a quienes no
les importa? ¿Qué pasa con los derechos de los agricultores, distribuidores, tenderos y supermercados?
El uso y etiquetado de aditivos alimentarios está regulado por la legislación nacional e internacional. En Europa se utiliza un sistema de
números 'E' según el cual cada aditivo tiene su propio número único. En muchos países no europeos se utilizan los mismos números sin
el prefijo E. En los EE.UU. los aditivos alimentarios están regulados por la Administración de Medicamentos y Alimentos de los EE.UU.
(FDA). Sin embargo, en todo el mundo no es raro que los aditivos alimentarios aprobados en un país aparezcan como nocivos y
prohibidos en otro. La Organización Internacional de Normalización ha elaborado un conjunto de normas universales, pero hasta el
momento no han sido adoptadas por muchos países.
■ Fosfolípidos
Todas las células están rodeadas por una membrana que controla el intercambio de sustancias químicas, como alimentos y
productos de desecho, entre la célula y su entorno. Las membranas también están presentes dentro de las células, donde
rodean los distintos compartimentos internos. El principal componente lipídico de estas membranas celulares son los
fosfolípidos (fosfoglicéridos).
Los fosfolípidos tienen una estructura muy similar a la de un triglicérido, excepto que uno de los tres grupos de ácidos
grasos es reemplazado por un grupo fosfato (Figura 23.84); por lo tanto, los fosfolípidos son diglicéridos. El grupo fosfato
está ionizado y cargado negativamente. Por lo tanto, las moléculas de agua serán atraídas por esta parte polar de la molécula,
haciendo que este extremo de la molécula sea soluble en agua (esta parte de la molécula es hidrófila). Sin embargo, las otras
dos cadenas de ácidos grasos son largas cadenas de hidrocarburos y, por tanto, no polares. Estas partes de la molécula serán
hidrófobas.
(no atraerán moléculas de agua). Tenga en cuenta el significado de los términos importantes hidrofílico e hidrofóbico:
literalmente hidrofílico significa "gusto por el agua" e hidrofóbico significa "odia el agua". Dado que estas moléculas
contienen regiones hidrofílicas e hidrofóbicas, se las puede denominar anfifílicas.
23.3 Lípidos 59
grupo fosfato
ARRULLO
ionizado bajo H2C _ hidrocarburo no polar
condiciones colas de dos ácidos grasos
en las celdas
O– HC ARRULLO condensado con glicerol
OPO CH
ácido graso
glicerol
oh h
fosfato
grupo fosfato tiene
condensado con el tercero –OH
grupo de glicerol
■ Figura 23.84 La estructura generalizada de un fosfolípido simple
En algunos fosfolípidos el grupo fosfato también puede etanolamina

CH2 CH2 +NH3
estar unido, también mediante un enlace éster, al grupo
−OH de una pequeña molécula polar como colina,
etanolamina o serina. CH3
Los diferentes fosfolípidos varían en sus cadenas de HO CH2 CH2 N + CH3 colina
ácidos grasos y en el grupo unido al fosfato.
CH3
Uno de los fosfolípidos más comunes es la lecitina o
fosfatidilcolina; pertenece a un grupo de fosfolípidos que
incorporan colina como grupo principal (Figura 23.85). Son h
un componente importante de las membranas biológicas – serina
HO CH2 C COO
y pueden aislarse de la yema de huevo o de la
soja, de donde se extraen mecánicamente o +NH3
químicamente utilizando hexano. La lecitina se utiliza como
emulsionante natural.
CH3 ■ Membranas celulares

H3C _ CH3
En las células, los fosfolípidos a menudo se encuentran con proteínas y colesterol en una bicapa en
N+
forma de membrana celular (Figura 23.86). Las bicapas lipídicas se producen cuando las "colas"
hidrofóbicas se alinean entre sí, formando una membrana con "cabezas" hidrofílicas en el exterior
CH2 orientadas al agua. Esta bicapa de fosfolípidos proporciona la base de la estructura de la membrana.
colina
CH2 proteínas de membrana
oh
fosfolípido
OP _ O– capa
oh
H2CCH _ _ CH2
oh oh
OC _ CO _
R1 R2 cabezas hidrófilas para

colas de ácidos grasos para
fosfolípido
■ Figura 23.85 La fosfolípido moléculas
moléculas
estructura generalizada de la
lecitina (fosfatidilcolina) ■ Figura 23.86 La estructura de una membrana celular
60 23 Bioquímica
Autoensamblaje – monocapas, micelas y membranas

Las moléculas de triglicéridos son insolubles en agua. Si hay suficientes
moléculas de triglicéridos presentes, pueden agruparse para formar estructuras
esféricas conocidas como micelas. En estas estructuras, las cabezas polares de las
moléculas de triglicéridos miran hacia el agua y las colas no polares se agrupan en el
centro de la esfera, lejos del agua (figura 23.87a). Este proceso es un ejemplo sencillo
agua
a b de autoensamblaje.
Los triglicéridos no forman estructuras más complicadas que las micelas simples
■ Figura 23.87 a Estructura de una micela formada
que se muestran en la figura 23.87a. Esto se debe a la mayor parte de las tres
a partir de triglicéridos. b Una capa bimolecular
cadenas de hidrocarburos en una molécula de triglicérido. Sin embargo, la estructura
formada por fosfolípidos.
de los fosfolípidos, con dos cadenas de hidrocarburos que forman la "cola" no polar,
es más rectangular. Las estructuras formadas a partir de fosfolípidos se pueden ampliar para contener
secciones donde las moléculas están dispuestas en una capa bimolecular (figura 23.87b). Estas capas
bimoleculares pueden adoptar diferentes formas:
n El empaquetamiento de fosfolípidos en suspensión acuosa da lugar a forma de disco.
micelas que en realidad son capas bimoleculares extendidas (Figura 23.88a).
n Si una suspensión concentrada de fosfoglicéridos en agua se somete a ultrasonidos
Después de las vibraciones, se forman estructuras que contienen agua en su interior, limitadas por una
sola capa bimolecular (Figura 23.88b). Este tipo de estructura, a menudo denominada liposoma, se ha
utilizado como modelo de membranas celulares (figura 23.89).
unido a membrana
a compartimento b
■ Figura 23.88 a La estructura de una micela en forma de disco formada a partir de fosfolípidos en agua puede
considerarse una capa bimolecular extendida. b Los fosfolípidos pueden formar estructuras que contienen agua
dentro de la capa bimolecular: un liposoma.
■ Figura 23.89 una ilustración informática de un liposoma. b Micrografía electrónica de barrido (SEM) en color de
vesículas de liposomas
Nuestro modelo actual para la estructura de membranas es el modelo de mosaico fluido. La capa bimolecular
de fosfolípidos forma el núcleo de la estructura. Los fosfolípidos son capaces de moverse de un lado a
otro, dando flexibilidad a la célula, mientras que las moléculas de colesterol están presentes para darle
mayor rigidez a la membrana. Los fosfolípidos también confieren a las células una alta resistencia eléctrica y una
impermeabilidad a moléculas altamente polares. Un "mosaico" de proteínas está incrustado en la capa
bimolecular. Las proteínas pueden ubicarse en una u otra de las superficies de la membrana o pueden
abarcar toda la membrana de una superficie a la otra (consulte la Figura 23.86 y la Sección 23.2).
23.3 Lípidos 61
Naturaleza de la ciencia Liposomas

El desarrollo de liposomas como modelo de membranas celulares ha ilustrado cómo una técnica implicada en
la investigación "pura" puede impactar en la tecnología práctica y la ciencia aplicada. Estas vesículas
esféricas construidas artificialmente poseen una pared selectivamente permeable que se parece mucho a
la membrana de una célula viva. La membrana consta de una doble capa de fosfolípidos.
Los liposomas se pueden utilizar para transportar fármacos o genes a las células diana. Esto es particularmente útil para medicamentos contra
el cáncer altamente tóxicos, ya que reduce los efectos secundarios desagradables.
Los liposomas se utilizan en la investigación biotecnológica para investigar el funcionamiento de la
membrana celular y, dado que pueden incorporarse a células vivas, se utilizan para administrar fármacos de
alta toxicidad a células específicas del cuerpo, como las células cancerosas. Los liposomas también se utilizan
en la industria cosmética.
24 a ¿Qué características distintivas de las moléculas de fosfolípidos C D

¿Les permitirá cumplir su papel como componente principal de las
membranas celulares? A
W.
b El diagrama representa la estructura de una membrana celular.
B
i ¿ Qué término se aplica a este modelo de estructura de la
membrana plasmática celular? mi
ii Indique los nombres de los componentes A–E.

iii Investigue una cifra aproximada para el ancho (W) de la membrana
plasmática.
iv ¿ Qué papel juega el colesterol en las membranas plasmáticas?
18 ■■ ■Esteroides
12 17
Los esteroides se clasifican como lípidos, aunque no contienen ácidos grasos. Se clasifican como
11 13 dieciséis
19 lípidos porque tienen propiedades físicas similares a las de los triglicéridos y se sintetizan utilizando
14 15
1 9 intermediarios comunes.
2 10 8
Todos los esteroides contienen un esqueleto de átomos de 17 carbonos (o "núcleo") que consta de
3 5 7
cuatro anillos fusionados (Figura 23.90). Los grupos metilo (CH3) suelen estar unidos a los átomos de
4 6
carbono 18 y 19 y una cadena lateral suele ocupar la posición 17. Los esteroides varían según los
■ Figura 23.90 El 'núcleo' esteroide grupos funcionales unidos a estos anillos y el estado de oxidación de los anillos.
de cuatro anillos fusionados Los esteroides se encuentran en animales y plantas y tienen
muchas funciones bioquímicas importantes. Los esteroides
forman ácidos biliares, los constituyentes de la bilis que emulsionan
17 y solubilizan los lípidos durante la digestión física de grasas y
aceites. Las hormonas sexuales, por ejemplo la progesterona, el
estrógeno y la testosterona, son todas hormonas basadas en
grupo de alcohol esteroides. La aldosterona, secretada por las glándulas
colesterol suprarrenales, es miembro de otra familia de hormonas
HO esteroides que se ocupan de controlar la concentración de iones

de sodio y potasio. La vitamina D (calciferol) es una vitamina basada
■ Figura 23.91 La estructura esquelética del colesterol. Este es el esteroide más
en esteroides (ver Sección 23.5).
abundante en humanos.
Esteroides anabólicos
Los esteroides anabólicos son variantes producidas sintéticamente de la hormona masculina testosterona que se
produce naturalmente. Incluyen compuestos como dianabol y nandrolona. Los esteroides anabólicos son
utilizados principalmente por culturistas y atletas que afirman que los esteroides les dan una ventaja competitiva
o mejoran su rendimiento físico. Los esteroides aumentan la masa corporal magra, la fuerza y la agresividad. Los
esteroides también reducen el tiempo de recuperación entre entrenamientos, lo que permite entrenar más duro y
así mejorar aún más la fuerza y la resistencia.
62 23 Bioquímica
Además de dar una ventaja injusta a los atletas y participantes en deportes en competencias internacionales, los
esteroides anabólicos presentan importantes riesgos para la salud que van desde acné hasta presión arterial alta y daño
hepático. Además, muchos de estos esteroides anabólicos suprimen la producción normal de hormonas sexuales en el
cuerpo y aumentan el nivel de colesterol LDL.
Estos esteroides están prohibidos por la mayoría de los órganos rectores de los deportes y por las pruebas periódicas de los participantes.
se lleva a cabo, tanto en competición como durante los periodos de entrenamiento. Los métodos utilizados para
detectar estos esteroides y sus metabolitos en muestras de orina y sangre incluyen cromatografía líquida de alto
rendimiento y espectrometría de masas.
■ Colesterol
El colesterol se encuentra en todos los tejidos ya que es un componente de las membranas celulares (ver Figura 23.86).
Se encuentran altas concentraciones de colesterol en la sangre, el cerebro y la médula espinal. Parte del
colesterol ingresa al cuerpo a través de la dieta.
Dado que el colesterol, al igual que otros lípidos, es casi insoluble en la sangre, se transporta en el
plasma de la sangre dentro de lipoproteínas conocidas como apoproteínas. La superficie exterior de la apoproteína es
soluble en agua (polar) y la superficie que mira hacia adentro es soluble en
grasa (no polar). Parte del colesterol dentro de la lipoproteína se encuentra
en forma de éster de colesterilo: se forma un enlace éster entre el grupo ácido
carboxílico de una grasa y el grupo hidroxilo del colesterol.
no esterificado
colesterol
Hay dos tipos principales de lipoproteínas en la sangre: lipoproteínas de
alta densidad (HDL) y lipoproteínas de baja densidad (LDL). El colesterol dentro
fosfolípido
de los dos tipos de lipoproteínas es idéntico.
Las lipoproteínas de alta densidad (HDL) están compuestas principalmente

éster de colesterol
de proteínas, con sólo pequeñas cantidades de colesterol. Los HDL a menudo
se denominan "colesterol bueno" porque ayudan a eliminar el colesterol de las
apoproteína B100 paredes de las arterias y lo transportan al hígado para eliminarlo del cuerpo.
En personas sanas, alrededor del 30 por ciento del colesterol sanguíneo es
transportado por HDL.
■ Figura 23.92 Estructura de LDL
Las lipoproteínas de baja densidad (LDL) (figura 23.92) están
compuestas principalmente de colesterol y tienen muy poca
proteína. A menudo se les conoce como "colesterol malo" porque son
los principales responsables de depositar el colesterol en las arterias.
■ Lipoproteínas y salud
El exceso de lípidos en la dieta está cada vez más relacionado con efectos negativos para la salud.
Surgen en gran medida debido a su baja solubilidad, que hace que algunos lípidos se depositen
en las paredes de los vasos sanguíneos principales (Figura 23.93). Esto puede restringir el flujo
sanguíneo, una condición conocida como aterosclerosis. Generalmente se asocia con presión arterial alta
y puede provocar enfermedades cardíacas. Además, debido a la capacidad del cuerpo para convertir
■ Figura 23.93 Micrografía luminosa
el exceso de grasas en tejido adiposo, una dieta demasiado rica en lípidos puede provocar una acumulación
en color de una sección transversal de una
excesiva de grasa corporal conocida como obesidad.
arteria obstruida con placa de ateroma.
Esto está relacionado con muchos otros problemas de salud, incluida la diabetes tipo 2 y una
Esta enfermedad arterial se conoce como
variedad de cánceres. La molécula que suele ser la principal culpable de las enfermedades
aterosclerosis. La pared muscular de la
circulatorias es el colesterol. Está presente en la dieta humana, especialmente a partir de grasa
arteria (naranja) ocupa gran parte de la
animal, y también se sintetiza en el organismo. Como el colesterol es insoluble en sangre, se transporta
imagen. En el centro, se observan
unido a diferentes lipoproteínas, como hemos visto anteriormente. El colesterol LDL se asocia con
depósitos grasos de placa (gris) en la
un aumento de la deposición en las paredes de las arterias, mientras que los niveles altos de
pared arterial interna; La luz (negra) se ha
colesterol HDL parecen proteger contra un ataque cardíaco.
reducido gravemente para el flujo de sangre.
23.3 Lípidos 63
Se cree que el HDL transporta el colesterol desde las arterias hasta el hígado, donde puede metabolizarse, lo que ralentiza su
acumulación. Las principales fuentes de colesterol LDL son las grasas saturadas y las grasas trans , cuya naturaleza química
comentamos anteriormente.
Es evidente que el tipo de grasa consumida es tan importante como la cantidad total. En general, la ingesta de grasas
poliinsaturadas, como las que se encuentran en el pescado, muchas nueces y el aceite de maíz, se considera beneficiosa
para reducir los niveles de colesterol LDL. Además, se ha demostrado que el ácido graso poliinsaturado omega3, que se
encuentra, por ejemplo, en los aceites de pescado y las semillas de lino, está relacionado con un riesgo reducido de enfermedad
cardiovascular, así como con un desarrollo neurológico óptimo. Estos ácidos grasos deben ingerirse como parte de la dieta.
Naturaleza de la ciencia Intervenciones científicas
La explicación pública de los avances científicos en términos de comprensión del impacto de los efectos negativos de las dietas
ricas en grasas saturadas, trans y colesterol ha llevado a la discusión sobre posibles intervenciones y nuevos productos
alimenticios.
estatinas
La atorvastatina (Figura 23.94) es un miembro de la clase de fármacos conocidos como estatinas, que se utilizan para reducir los
niveles de colesterol en sangre y prevenir accidentes cerebrovasculares. Comercializada por Pfizer bajo el nombre comercial
Lipitor, la atorvastatina se convirtió en el fármaco más vendido en el mundo de todos los tiempos. La patente de Pfizer sobre
la atorvastatina expiró en noviembre de 2012, por lo que han estado disponibles varias formas genéricas bajo una variedad de marcas.
nombres desde mayo de 2013. La atorvastatina actúa inhibiendo una enzima hepática implicada en la síntesis de
HO un intermediario clave en la producción de colesterol.

COOH El debate reciente en el Reino Unido se ha centrado en la viabilidad y la ética de prescribir estatinas
HO en masa a personas mayores de cierta edad para reducir la incidencia de accidentes cerebrovasculares y
enfermedades cardíacas.
F
Sustitutos de grasas y miméticos
norte
Se ha sugerido una gran cantidad de sustancias como sustitutos de las grasas. Incluyen almidones
modificados, fibra, gomas, emulsionantes y proteínas reestructuradas. Los sustitutos de grasas son sustancias
h
similares a los lípidos que reemplazan las grasas y los aceites uno a uno. Los miméticos de grasas son
norte
proteínas o carbohidratos que imitan la textura, el sabor y la sensación en la boca de las grasas y aceites reales.
oh
Olestra, también conocida como Olean, es un emulsionante producido al hacer reaccionar sacarosa
■ Figura 23.94 Estructura de la con seis a ocho moles de ácidos grasos C12C22 en presencia de un catalizador.
atorvastatina (Lipitor) Olestra fue aprobado en 1996 para su uso en alimentos salados. Se han producido ésteres de sacarosa menos
completamente esterificados (de dos a tres moles de ácidos grasos), que son hidrófobos y también más
digeribles.
Los miméticos de grasas son compuestos no lipídicos que son capaces de simular las propiedades
físicas de los lípidos, como la cremosidad y la suavidad. Los miméticos de grasas de carbohidratos, como
Avicel y Methocel, incluyen celulosa en micropartículas.
Estos materiales proporcionan la sensación en la boca y las propiedades de fluidez de la grasa, pero carecen de
las características de sabor de las grasas comestibles.
Enlace TdC
Problemas de salud
Hacer frente a la mala salud derivada de elecciones personales de estilo de vida es un importante desafío de salud pública. Los médicos ven las
consecuencias de una mala alimentación, el tabaquismo y el abuso de alcohol todos los días en clínicas, departamentos de urgencias y salas de
hospitales. Los médicos y enfermeras tienen un papel claro que desempeñar en el tratamiento de enfermedades y en la prestación de apoyo y
educación a los pacientes. Por su naturaleza, los tratamientos terapéuticos, como la cirugía, tienden a tratar las consecuencias más que
las causas de estos problemas de salud.
Es controvertido hasta qué punto el gobierno o el Estado pueden interferir legítimamente en las decisiones privadas de sus ciudadanos.
La mayoría de la gente acepta que el Estado tiene un papel que desempeñar en la promoción de la salud. Hacer frente con éxito a las
amenazas a la salud, como las enfermedades infecciosas, y el estrecho vínculo entre la salud y una vida feliz proporciona una
justificación clara. Pero las sociedades liberales también valoran la libertad de elección. Aunque está ampliamente aceptado que el
gobierno está justificado al restringir la libertad de los individuos para evitar daños a otros, el grado en que el Estado debe intervenir en las
decisiones de los individuos para su propio beneficio es mucho más controvertido.
64 23 Bioquímica
23.4 Carbohidratos: los carbohidratos son biomoléculas ricas en oxígeno

que juegan un papel central en las reacciones metabólicas de transferencia de energía.
Los carbohidratos, como su nombre lo indica, están compuestos de tres elementos: carbono, hidrógeno y oxígeno, estando
el hidrógeno y el oxígeno siempre en la misma proporción que en el agua (es decir, 2: 1). Tenga en cuenta que esta
mayor proporción de oxígeno representa un estado más oxidado para los átomos de carbono que el que ocurre en
los lípidos y esto es significativo cuando se comparan los carbohidratos y los lípidos como combustibles (consulte la
Sección 23.3).
■ 'Combustible continuo': carga de carbohidratos y resistencia

El entrenamiento deportivo moderno ha desarrollado el vínculo entre una dieta correcta y el rendimiento físico.
Tal interés ha demostrado que los alimentos ricos en carbohidratos proporcionan el combustible más apropiado para
el ejercicio intenso y prolongado. Los estudios que utilizaron muestras de músculos de atletas han demostrado un vínculo
claro entre la fatiga y los niveles reducidos de glucógeno de carbohidratos (el glucógeno es el principal almacén de
energía a corto plazo en los músculos).
Si un atleta en entrenamiento sigue una dieta rica en carbohidratos
200 después de hacer ejercicio hasta el agotamiento, entonces sus niveles

189 minutos
de glucógeno muscular se recuperan a valores más altos que los existentes
antes del ejercicio
antes del ejercicio. Esta 'carga de carbohidratos' aumenta el tiempo que un
después del ejercicio
atleta puede hacer ejercicio hasta en un 50 por ciento (Figura 23.95).
150
Beber una bebida deportiva bien formulada que contenga entre un 5 y un 8
126 minutos
por ciento de carbohidratos también ayuda al rendimiento durante el deporte.
Estos estudios sobre el rendimiento deportivo destacan el papel de los carbohidratos
100
an
nóic/o rtengea ogm
uoe
ócascncra lC
psk
g
d
como fuentes de energía.

En esta sección consideraremos las diferentes funciones de los
59 minutos
carbohidratos: como fuente de energía, como almacén de energía y
50
como componente de las estructuras físicas de los organismos.
Este último papel también está vinculado a la utilidad de algunos
polímeros de carbohidratos como fuente de fibra dietética para el ser humano.

0
mezclado bajo alto Los carbohidratos se clasifican según su estructura:
dieta carbohidrato carbohidrato n monosacáridos: azúcares simples con fórmula empírica (CH2O)n
dieta dieta
■ Figura 23.95 Los resultados de la carga de carbohidratos. El n disacáridos – dímeros de monosacáridos

gráfico muestra la concentración de glucógeno en el músculo antes e
n polisacáridos: polímeros de monosacáridos o disacáridos.
inmediatamente después del ejercicio extenuante para atletas que
siguen tres dietas diferentes. El tiempo registrado en el gráfico es el
tiempo necesario para llegar al agotamiento. Una dieta rica en
carbohidratos conduce a niveles más altos de glucógeno tanto antes como ■ Estructuras de monosacáridos
después del ejercicio y permite a los atletas ejercitarse durante más tiempo. Los monosacáridos son moléculas de azúcar simples que brindan
energía de acceso instantáneo a plantas y animales y actúan como
unidades estructurales de polisacáridos. Son azúcares simples que contienen un grupo carbonilo (>C=O) y dos o más grupos
hidroxilo (−OH). La glucosa, C6H12O6, es el monosacárido más común y es el monómero de los polisacáridos almidón,
glucógeno y celulosa. Muchos monosacáridos, como la glucosa, tienen la fórmula general (CH2O)n. El valor de n oscila
entre 3 y 9; Los monosacáridos se pueden clasificar por el valor de n (tabla 23.12).
■ Cuadro 23.12
Valor de n Ejemplo 3 Fórmula Tipo de azúcar
la clasificación de
gliceraldehído C3H6O3 triosa
Azúcares simples según (2,3dihidroxpropanal)
longitud de cadena. 4 eritrosa C4H8O4 tetrosa
5 ribosa C5H10O5 pentosa
6 Glucosa C6H12O6 hexosa
23.4 Carbohidratos 65
Los monosacáridos son aldehídos o cetonas, dependiendo de la posición del grupo carbonilo (>C=O) en la
cadena de carbono. Si el grupo carbonilo está al final de la molécula, entonces el monosacárido es una
aldosa, por ejemplo glucosa (Figura 23.96); si el grupo carbonilo está en cualquier otra posición, el monosacárido
es una cetosa, por ejemplo fructosa (Figura 23.97). Todos los monosacáridos simples son sólidos cristalinos
blancos solubles en agua debido a la capacidad de los grupos −OH polares para formar enlaces de hidrógeno con
el agua.
■ Figura 23.96 La aldehído funcional

estructura de h h OH h h grupo
h
dglucosa, una aldosa
HOH2C _ C C C CC C
oh oh h OH oh
oh
glucosa (C6H12O6) (o –CHO)
■ Figura 23.97 La h h OH cetona

estructura de funcional
grupo
dfructosa, una cetosa HOH2C _ C C C C CH2OH _
C C C
oh oh HO
fructosa (C6H12O6) oh
La glucosa y la fructosa son monosacáridos simples que tienen la fórmula molecular C6H12O6. A
veces, el número de átomos de carbono y el grupo funcional se combinan en una sola designación de la
estructura. Por tanto, la glucosa es una aldohexosa, mientras que la fructosa es una cetohexosa.
Debido a la presencia de un grupo carbonilo y varios grupos hidroxilo en la misma molécula,

las formas de monosacáridos de cadena lineal son inestables y sufren reacciones de adición nucleofílica
intramolecular para formar estructuras cíclicas. Esta reacción ocurre internamente dentro de una molécula de
monosacárido debido a la forma y flexibilidad de la estructura de cadena abierta. Por ejemplo, en la
glucosa, un par solitario de electrones en el grupo hidroxilo C5 puede atacar al grupo aldehído C1. Esta reacción
de adición nucleofílica da como resultado la formación de una estructura cíclica que consta de cinco átomos de
carbono y un átomo de oxígeno (Figura 23.98). El anillo de seis miembros formado a partir de glucosa a
veces se denomina anillo de piranosa.
■ Figura 23.98 La carbón

formación del número
h oh
Estructura del anillo de 1 C 6
CH2OH _
piranosa de la glucosa. 5
2 HCOH oh
La estructura cíclica muestra la h OH o H
h
dos posibles isómeros de 3 HO C h 4 1
OH
la glucosa, que difieren en 3 2
4 h C OH HO H o OH
las posiciones de H y OH
en el carbono 1
5 h C OH HO
6 CH2OH
La fructosa, una cetohexosa, también forma una estructura cíclica, aunque esta vez es un anillo de cinco
miembros (furanosa) (Figura 23.99).
66 23 Bioquímica
■ Figura 23.99 Las

h h OH h
estructuras de la fructosa
4 3 2 1 6
en solución acuosa HO oh
HOH2 C6 5 C C CCCH2OH _ _ CH2 oh
h OH 2 fructosa, plegada
oh oh h oh 5 ºC C
4 3
fructosa, forma de cadena lineal
C C 1CH2OH _
h
OH h
αfructosa 1
6 CH2OH _ oh CH2OH _
2
C C
5 h OH
h 4 3 OH
C C
OH h
fructosa en anillo de furanosa
1
6
CH2OH _ CH2OH _
oh
5 2
HO
4 OH
3
OH
de αfructosa
Cada forma cíclica de un monosacárido puede existir como dos estereoisómeros conocidos como formas α y β.
La estereoisomería de los monosacáridos se trata en la Sección 23.10. Las formas de cadena lineal y de anillo α
de la glucosa y la fructosa se dan en la Sección 34 del folleto de datos de Química del IB , por lo que no es necesario
aprenderlas.
La glucosa cristalina se compone únicamente de la forma cíclica del azúcar. Sin embargo, cuando se disuelve
en agua, se convierte en una mezcla en equilibrio de las formas α y β. También está presente una cantidad muy
pequeña, pero significativa, de estructura de cadena abierta. El grupo −OH unido al carbono1 es particularmente
reactivo: es el grupo involucrado en la formación de enlaces con otras moléculas de glucosa durante las
reacciones de condensación que producen disacáridos y polisacáridos.
Las aldopentosas como la ribosa y la desoxirribosa existen predominantemente en los cinco miembros.
(furanosa) forma cíclica (Figura 23.100). Estos azúcares son muy importantes ya que son constituyentes del
ácido ribonucleico (ARN) y del ácido desoxirribonucleico (ADN), respectivamente. En la figura 23.100 observará que
los desoxiazúcares, como la desoxirribosa, tienen un átomo de oxígeno menos que un monosacárido normal de
la misma longitud de cadena de carbono.
La glucosa es el monosacárido más importante que se encuentra en la naturaleza.
oh oh
HOH2C OH HOH2C OH Como producto de la fotosíntesis, la glucosa ha desempeñado un papel fundamental en
el desarrollo de la vida en la Tierra. La naturaleza de su reactividad significa que la
S.S S.S
energía del Sol atrapada por la fotosíntesis puede liberarse fácilmente mediante los
h h h h
procesos metabólicos de la respiración (ver Sección 23.1).
oh oh OH Como la glucosa se puede polimerizar, su energía se puede almacenar para su
ribosa desoxirribosa
uso posterior. El cerebro humano necesita la energía de dos pequeñas
■ Figura 23.100 Las estructuras de la ribosa y la cucharadas de glucosa por hora. En la dieta, la glucosa puede proceder del propio
desoxirribosa: los componentes de azúcar del ARN monosacárido, de algunos disacáridos o de alimentos a base de almidón.
y el ADN
CH2OH CH2OH Proyecciones de Haworth

oh oh Las representaciones esqueléticas de las formas cíclicas de los azúcares a menudo
CH2OH
se dibujan como proyecciones de Haworth. El borde del anillo más cercano al lector está
OH HO
representado por líneas en negrita, y la letra C de los carbonos del anillo generalmente se
HO OH OH
omite en la estructura (Figura 23.101).
HO OH Las proyecciones de Haworth son útiles porque enfatizan la naturaleza del anillo y las
fórmula esquelética fórmula esquelética
posiciones de los grupos funcionales adjuntos a él.
de αglucosa de αfructosa
Las formas cíclicas adoptadas por los monosacáridos dan como resultado moléculas
■ Figura 23.101 Proyecciones de Haworth de las eficientes en el espacio y esto es importante en su papel como componentes de
estructuras cíclicas de αglucosa y αfructosa disacáridos y polisacáridos.
Naturaleza de la ciencia que representa la estructura.
El uso de diagramas estructurales simplificados (proyecciones de Haworth) de moléculas como los

monosacáridos permite a los bioquímicos representar visualmente las características clave de la estereoquímica y la
disposición tridimensional de las unidades en biopolímeros como el almidón o el ADN. Ésta, y otras "formas
abreviadas" acordadas, nos permiten centrarnos en las características generales y la forma de las moléculas en
cuestión.
Sin embargo, las fórmulas de Haworth pueden ser engañosas, ya que sugieren que el anillo de cinco miembros de
la fructosa y el anillo de seis miembros de la glucosa son planos, lo cual no es el caso. En realidad, existen como
anillos fruncidos (formas de "silla" y "bote") en diferentes conformaciones que pueden
silla bote
interconvertirse mediante rotación alrededor de enlaces simples (Figura 23.102). Es un
ejercicio interesante construir modelos de estas estructuras y ver cómo se intercambian.
Los modelos y visualizaciones son importantes en la ciencia para comunicar.

■ Figura 23.102 Formas de 'silla' y 'bote' de una conocimiento, pero a menudo cualquier representación única es inadecuada.
estructura de anillo de seis miembros con un solo Por lo tanto, la comprensión puede mejorarse mediante el uso de una variedad de
enlace, como ocurre en la glucosa. modelos, incluidas simulaciones por computadora y modelos matemáticos.
25 ¿ Cuál de las siguientes es o son una cetona, un aldehído, una triosa, una pentosa y una hexosa?
CH2OH
CHO C oh
H OH
C HO C h
H OH
C h C OH CHO
H OH
C h C OH C
H OH
A CH2OH B CH2OH C CH2OH
26 La glucosa es un ejemplo de azúcar aldohexosa que se disuelve en agua. En solución acuosa, la glucosa existe en tres estructuras
diferentes que están en equilibrio entre sí. Las tres estructuras se muestran a continuación:
A B C CHO
CH2OH _ CH2OH _
HCOH
h C oh
h h C oh
OH
h HO C h h
C OH C C OH C
H OH
C
HO C C OH HO C C h
h C OH
h OH h OH
CH2OH
a ¿Qué término químico se utiliza para describir las diferentes formas que se muestran arriba?
b Explique por qué la glucosa es muy soluble en agua.
c ¿ Cuál de las dos formas cíclicas de glucosa puede describirse como αglucosa?
68 23 Bioquímica
Preocupaciones de salud: diabetes

La diabetes es un grupo de enfermedades metabólicas en las que se presentan niveles elevados de glucosa en
sangre durante un período prolongado. Este nivel alto de azúcar en sangre produce los síntomas de micción
frecuente, aumento de la sed y aumento del hambre. Si no se trata, la diabetes puede causar muchas complicaciones. Las
complicaciones agudas incluyen cetoacidosis diabética y coma inducido. Las complicaciones graves a largo plazo incluyen
enfermedades cardíacas, accidentes cerebrovasculares, insuficiencia renal y daños a los ojos.
Aproximadamente 180 millones de personas en todo el mundo tienen diabetes, y un aspecto importante del
panorama es que se cree que hasta una de cada cinco personas con diabetes no sabe que padece la afección. En todo el
mundo, en 2012 y 2013, la diabetes provocó 1,5 de 5,1 millones de muertes por año, lo que la convierte en la octava
causa de muerte. De particular preocupación es el aumento en la incidencia de diabetes tipo 2, que está relacionado
con los problemas de salud relacionados con los elevados niveles de obesidad en la población adulta discutidos anteriormente.
La diabetes se puede controlar con éxito, pero es un trastorno crónico que actualmente no
tener una cura. Tiene varios efectos sobre la salud a largo plazo. Esto es particularmente cierto si los niveles de
glucosa en sangre de un individuo están mal controlados. Hay dos tipos de diabetes que afectan a la población adulta:
la diabetes tipo 1 y la diabetes tipo 2.
La diabetes tipo 1 es una enfermedad autoinmune y representa hasta el 10 por ciento de los casos de diabetes.
en una población (en el Reino Unido, por ejemplo). Por lo general, se desarrolla antes de los 40 años y ocurre cuando
el páncreas ya no puede producir insulina.
La diabetes tipo 1 se desarrolla cuando el propio sistema inmunológico de la persona destruye las células beta del
Islotes de Langerhans. Como resultado, ya no se produce insulina y los niveles de azúcar en sangre aumentan. Esto
conduce a la rápida aparición de los síntomas de la diabetes, como fatiga, sed insaciable, pérdida de peso y
producción de grandes volúmenes de orina. El riesgo de desarrollar diabetes tipo 1 se ha relacionado recientemente con
factores genéticos y puede estar asociado con factores del estilo de vida, como la dieta y el ejercicio.
La diabetes tipo 1 se trata con inyecciones de insulina junto con una dieta saludable y ejercicio regular.
Las personas con diabetes tipo 1 generalmente deben recibir dos o cuatro inyecciones de insulina todos los días. Estas
inyecciones de insulina son vitales para mantener con vida a estas personas.
La diabetes tipo 2 es un trastorno que está aumentando tanto en los países desarrollados como en los países
en desarrollo a medida que las dietas y los estilos de vida poco saludables se vuelven más comunes. Se desarrolla
cuando el cuerpo todavía puede producir algo de insulina pero no la suficiente, o cuando la insulina que se
produce no funciona correctamente (lo que se conoce como resistencia a la insulina). En la mayoría de los casos
esto está relacionado con el sobrepeso de la persona. La diabetes tipo 2 suele aparecer en personas mayores de 40
años. En las personas del sur de Asia y ÁfricaCaribe suele aparecer después de los 25 años. Recientemente, se está
diagnosticando esta enfermedad a más niños. La diabetes tipo 2 es más común que la diabetes tipo 1 y afecta entre el 85 y
el 95 por ciento de las personas con diabetes.
Muchos factores influyen en el desarrollo de la diabetes tipo 2, como una predisposición hereditaria a
la diabetes y una dieta rica en grasas saturadas y azúcar y baja en fibra. El sobrepeso también aumenta las
posibilidades de desarrollar diabetes tipo 2.
Este aumento en el nivel de diabetes tipo 2, y la extensión de su aparición a grupos más jóvenes de la
población, es motivo de preocupación para los profesionales y autoridades de la salud en varios países y enfatiza la
importancia de brindar al público un asesoramiento dietético y de estilo de vida eficaz.
■ Disacáridos
Los disacáridos constan de dos monosacáridos unidos por un enlace glicosídico (−O−). El enlace se forma mediante la
reacción de condensación entre el −OH del átomo de carbono1 con un grupo hidroxilo, −OH, de otro monosacárido.
La reacción es una reacción de condensación ya que implica la eliminación de agua. Los disacáridos son todas moléculas
solubles que pueden hidrolizarse en dos monosacáridos mediante hidrólisis ácida o mediante una reacción catalizada por
enzimas. La combinación de diferentes monosacáridos producirá diferentes disacáridos.
La maltosa es un disacárido compuesto por dos residuos de αglucosa y se encuentra en la germinación.

semillas (Figura 23.103).
■ Figura 23.103 CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH

La formación de 5
oh oh oh oh
h h h OH h h h OH
maltosa h h h h
1+ 4 1 4 1 4 + H2O
OH OH OH OH
HO OH HO H/OH HO oh H/OH
H OH H OH h OH oh h
αglucosa glucosa (α o β) (glucosa) α1,4 (glucosa)

maltosa
El puente de oxígeno en la maltosa conecta el carbono1 del primer residuo de glucosa con el carbono4 de la segunda
unidad de glucosa, por lo que es un enlace 1,4glucosídico. La estereoquímica de los enlaces glicosídicos se analiza en
la sección 23.10.
Los disacáridos más comunes son la maltosa, la lactosa y la sacarosa. La sacarosa, el azúcar de mesa, está
compuesta por un residuo de αglucosa y un residuo de βfructosa y se encuentra en las frutas, la caña de azúcar y la remolacha azucarera.
■ Figura 23.104 CH2OH

La formacion de
CH2OH CH2OH HOH2C
sacarosa
oh oh oh oh
h h h h h h
h h 1 2
OH H HO OH H HO
HO OH HO HO oh
CH2OH CH2OH
H OH OH h oh oh h
glucosa fructosa (glucosa) α1,2 (fructosa)
sacarosa
En este caso, el anillo de seis miembros (piranosa) de la glucosa está unido al anillo de cinco miembros (furanosa) de la fructosa.
Como se puede ver en la figura 23.104, el enlace en este caso es mediante un enlace 1,2glucosídico.
producción de azúcar
El azúcar se produce en 121 países y la producción mundial supera actualmente los 120 millones de toneladas al año.
Aproximadamente el 70 por ciento se produce a partir de caña de azúcar, una hierba muy alta con tallos grandes que se cultiva
principalmente en los países tropicales. La caña de azúcar es el cultivo más grande del mundo y se exporta en gran medida
desde las regiones tropicales y subtropicales de Brasil, India, China y Tailandia.
El 30 por ciento restante se produce en países productores de remolacha azucarera de zonas más templadas.
zonas del mundo. La remolacha azucarera se cultiva principalmente en climas más fríos, como el norte de EE.UU., países
de la Unión Europea y Rusia. La planta desarrolla una estructura de hojas tupidas sobre el suelo y se cultiva en hileras. La
raíz de la planta proporciona el azúcar, que tiene alrededor del 15 por ciento de contenido de azúcar. En el momento de la
cosecha, las raíces se desentierran y se envían a un procesador para refinar el azúcar. Otras partes de la planta se pueden utilizar
para alimentar al ganado.
La caña de azúcar (Figura 23.105) es un género de pastos tropicales que requiere fuertes
luz solar y altos niveles de agua para el crecimiento. Los nombres binomiales de las especies
incluyen Saccharum officinarum, S. spontaneum, S. barberi y S. sinense. Los agricultores suelen cultivar
especies híbridas que pueden alcanzar alturas de 5 m. Un contenido típico de azúcar para la caña
madura sería del 10 por ciento en peso, pero la cifra depende de la variedad y varía de una temporada a
otra y de un lugar a otro.
El etanol generalmente está disponible como subproducto de la producción de azúcar. Puede utilizarse
como biocombustible alternativo a la gasolina y se utiliza ampliamente en los automóviles en Brasil.
Puede convertirse en el producto principal del procesamiento de la caña de azúcar, en lugar del azúcar.
La lactosa es el principal carbohidrato de la leche humana y de vaca, proporcionando
alrededor del 40 por ciento de sus valores energéticos totales. Está compuesto por un residuo de
■ Figura 23.105 Un campo de caña de azúcar glucosa y un residuo de βgalactosa (figura 23.106).
Cabe señalar que la galactosa es un isómero aldohexosa de la glucosa, que se diferencia
en la orientación del grupo hidroxilo (−OH) en el carbono 4 de la estructura (Figura 23.107).
70 23 Bioquímica
CH2OH h OH La lactosa, la sacarosa y otro disacárido importante, la trehalosa, se utilizan para
oh transporte de energía.
HO oh OH
h 1 4 OH h n Los carbohidratos se transfieren de la madre al bebé en forma de disacárido lactosa en
OH h la leche.
h h h oh h
n Las plantas suelen transportar azúcares entre tejidos como soluciones concentradas de sacarosa.
H OH CH2OH Cuando se extrae y refina de la caña de azúcar o la remolacha azucarera, la sacarosa se vende
(galactosa) β1,4 (glucosa) como azúcar de mesa y se utiliza como edulcorante en muchos productos alimenticios y
lactosa bebidas.
■ Figura 23.106 La n La trehalosa es importante para el transporte de azúcares en insectos y ciertos hongos.
estructura de la lactosa es la de Sin embargo, los animales superiores invariablemente utilizan el monosacárido glucosa para
residuos de galactosa y glucosa transportar energía en el torrente sanguíneo, como hemos visto en nuestra discusión anterior sobre
unidos por un enlace 1,4glucosídico la diabetes.
HO HO ■ Azúcares reductores
C C
Las propiedades redox de los monosacáridos disacáridos dependen de la posición del carbonilo en sus
C
H OH h C OH moléculas. Las aldosas, incluida la glucosa, son azúcares reductores en solución porque contienen
HO H C HO H C un grupo carbonilo terminal (aldehído) y se oxidan fácilmente en condiciones relativamente suaves.
C
H OH HO H C
Los azúcares reductores pueden detectarse en el laboratorio mediante la solución de Fehling, una
C
H OH h C OH Solución alcalina que contiene tartrato de sodio y potasio, sulfato de cobre (ii) e hidróxido de sodio.
CH2OH CH2OH Cuando se calienta con una solución de aldosa, el color azul intenso de la solución reactiva
desaparece y se produce un precipitado rojo de óxido de cobre(i) a medida que los iones Cu2+
glucosa galactosa
se reducen a iones Cu+. El reactivo de Benedict se puede utilizar como una alternativa menos
■ Figura 23.107 La galactosa es un peligrosa (al ser menos alcalino) a la solución de Fehling.
isómero de la glucosa.
■ Figura 23.108 La HO
composición de C
CH2OH CH2OH
equilibrio de una C
H OH
oh oh
solución acuosa de h h h OH
h HO H C h
glucosa. OH OH
HO OH C
H OH HO h
H OH C
H OH H OH
αglucosa: CH2OH βglucosa:
36% en forma de cadena abierta:
64% en
equilibrio cantidades muy pequeñas equilibrio
en equilibrio
La reacción tiene lugar porque, como se mencionó anteriormente, la solución de glucosa contiene una pequeña proporción
de la forma de cadena lineal de la estructura (Figura 23.108). A medida que estas moléculas reaccionan, el equilibrio se
altera y se forman más moléculas de cadena lineal (principio de Le Chatelier). El proceso continúa hasta que se oxida toda la
glucosa.
Los disacáridos como la maltosa y la lactosa también darán un resultado positivo con el reactivo de Fehling o
Benedict al calentarlo. Esto indica la presencia de un agrupamiento aldehído en forma de cadena lineal de las
moléculas presentes en equilibrio en las soluciones acuosas de estos azúcares. La sacarosa, sin embargo, no se
reorganiza en una forma de cadena lineal en solución y, por lo tanto, es un azúcar no reductor, lo que da una prueba
negativa con estos reactivos. Por tanto, la sacarosa se puede distinguir de los monosacáridos y disacáridos reductores.
Intolerancia a la lactosa
La intolerancia a la lactosa es la incapacidad de digerir la lactosa que se encuentra en la leche y otros productos lácteos en
sus monosacáridos constituyentes, glucosa y galactosa. La lactosa es un disacárido y no puede atravesar la membrana
plasmática de las células del epitelio intestinal. Primero debe ser hidrolizado por enzimas unidas a la membrana de las
microvellosidades. La digestión de la lactosa la realiza la enzima lactasa presente en todos los mamíferos jóvenes. Los
monosacáridos producidos son
Se transportan a través de las membranas celulares de las células epiteliales intestinales hacia el torrente sanguíneo y luego
se metabolizan en los tejidos para producir ATP o se almacenan como glucógeno en el hígado y los músculos para su uso posterior.
La leche proporciona carbohidratos, proteínas, grasas, minerales y vitaminas y es producida por las glándulas
mamarias de todas las hembras de mamíferos después del parto. Cuando los mamíferos dejan de amamantar a sus crías, estas
pierden la capacidad de producir lactasa; Después del destete, la mayoría de los mamíferos nunca vuelven a beber leche,
por lo que no necesitan lactasa; continuar sintetizando una enzima en el intestino e hidrolizar un nutriente que no aparecerá en
la dieta sería un desperdicio de energía.
La intolerancia a la lactosa puede considerarse una respuesta fisiológica a la ingesta de lactosa.
en la dieta de un individuo que ha sufrido una pérdida genéticamente programada de la enzima lactasa después del destete.
El gen de la lactasa desempeña un papel fundamental en la dirección de la síntesis de lactasa en el nacimiento, ya que una
fuente importante de carbohidratos en la nutrición del bebé es la lactosa de la leche materna. En muchos países desarrollados,
debido a los modernos métodos de almacenamiento y distribución, los adultos consumen ahora leche y productos lácteos
en mayores cantidades. En otras partes del mundo, como Asia, los productos lácteos no forman parte de la dieta de los
adultos y la desactivación del gen de la lactasa es un fenómeno normal que pasa desapercibido, por lo que la lactosa
permanece sin digerir y no puede ser absorbida en el torrente sanguíneo. Por lo tanto, la lactosa pasa sin cambios a la
última parte del intestino grueso, y las bacterias que viven allí cambian su metabolismo y comienzan a fermentar la lactosa,
produciendo ácidos lácticos y grandes cantidades de gases.
Se puede observar un sesgo geográfico en la distribución de la intolerancia a la lactosa en todo el mundo relacionado con
las presiones dietéticas de disponibilidad y preferencia. La leche sin lactosa se ha vuelto disponible y comercialmente viable
a medida que las preferencias dietéticas occidentales se han extendido a otras regiones. La situación se ha vuelto más
compleja a medida que la condición de intolerancia a la lactosa ha tendido a confundirse con una "intolerancia a la leche"
causada por una mutación en el contenido de proteínas de la leche de vaca. Un importante estudio realizado por científicos de
la Universidad Curtin (Perth, Australia) ha sugerido que millones de personas que creían que eran intolerantes a la lactosa
podrían volver a consumir leche de vaca comercial utilizando la versión A2 que ahora está cada vez más disponible.
Originalmente, todas las vacas producían sólo la proteína de tipo beta A2 en su leche, pero una mutación genética en los
rebaños europeos produjo la proteína A1. Esto se extendió por muchos países y la leche con esta proteína A1 constituye ahora
la mayor parte de la leche en nuestros frigoríficos. Es esta proteína A1 la que provoca en muchas personas malestares digestivos
que pueden confundirse con intolerancia a la lactosa. La creciente disponibilidad comercial de leche A2 que no causa este
problema podría significar que menos personas tengan una reacción adversa a la leche y los productos lácteos, pero existen
intrigantes conflictos de intereses comerciales que podrían desarrollarse en varios países durante los próximos años.
■ Polisacáridos
Los polisacáridos son polímeros de condensación de monosacáridos. Los tres polisacáridos más comunes e importantes
son el almidón, la celulosa y el glucógeno. Los tres se forman a partir de residuos de glucosa. El almidón (Figura 23.109) y el
glucógeno son ambos polímeros de αglucosa; la celulosa es un polímero de βglucosa.
Los polisacáridos son otro ejemplo, junto con las proteínas y los ácidos nucleicos, de polímeros
de condensación biológicamente importantes. Recordará que los polímeros de condensación se construyen
a partir de monómeros que contienen cada uno de ellos dos grupos funcionales capaces de reaccionar para
producir agua. Cada vez que se forma un enlace entre monómeros se elimina una molécula de agua. Al
formar una cadena de polisacárido, son los grupos −OH de las moléculas de glucosa los que reaccionan y
se forman enlaces glicosídicos entre los monómeros.
El almidón y el glucógeno se utilizan para almacenar glucosa en plantas y animales, respectivamente.

El glucógeno está presente en el hígado y los músculos, mientras que el almidón se forma en las hojas
pero se almacena en las semillas y las raíces. La celulosa es el componente principal de las paredes
celulares de las plantas y, junto con la lignina, proporciona la estructura de las paredes celulares. Es el
componente principal de la madera y el algodón.
■ Figura 23.109 Micrografía
Las diferencias en la estructura y función de estos tres importantes polisacáridos, almidón,
electrónica de barrido (MEB) en
celulosa y glucógeno, dependen en gran medida de dos características:
falso color de una única célula rota de
una patata, que muestra varios gránulos n el tipo de enlace glicosídico entre las unidades monoméricas
grandes de almidón. n el isómero de la glucosa implicado en su construcción.
72 23 Bioquímica
Comparando almidón y celulosa

El almidón se presenta en dos formas: amilosa y amilopectina (Figura 23.110). La amilosa consta de largas
cadenas no ramificadas de alrededor de 300 residuos en las que todas las unidades de glucosa están unidas
mediante enlaces α1,4glucosídicos. La orientación de los anillos alrededor de los enlaces α14 produce una
molécula helicoidal con seis unidades de glucosa por vuelta. Esta estructura se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno
intramoleculares que involucran a los grupos hidroxilo en el carbono 2 y el carbono 3 en cada anillo y los átomos de O
del enlace y del anillo, respectivamente.
La otra forma de almidón, la amilopectina, es una molécula ramificada con una longitud promedio de cada
rama de entre 24 y 30 residuos de glucosa. La columna vertebral de la amilopectina contiene enlaces glicosídicos
α1,4. Sin embargo, los puntos de ramificación son enlaces α1,6glucosídicos.
El glucógeno tiene una estructura muy similar a la de la amilopectina. Sin embargo, está más ramificado y
tiene una masa molar mayor. Las moléculas de polímero son muy grandes y contienen hasta un millón de unidades de
glucosa. Esto hace que las moléculas de amilopectina se encuentren entre las más grandes de la naturaleza.
amilosa (un polímero de cadena lineal de αglucosa)
CH2OH _ CH2OH _ CH2OH _ CH2OH _

oh oh oh oh
OH OH OH OH
oh oh oh oh oh
HO HO HO HO
amilopectina (un polímero de cadena ramificada de αglucosa)

Enlaces α1,4glucosídicos
CH2OH _ CH2OH _
oh oh
OH OH
oh oh
HO
oh
enlace α1,6glucosídico
CH2OH _ CH2OH _ CH2 CH2OH _

oh oh oh oh
OH OH OH OH
oh oh oh oh oh
HO HO HO HO
■ Figura 23.110 Estructuras de amilosa y amilopectina
El almidón constituye hasta el 80 por ciento de la masa seca de alimentos básicos como el trigo, el maíz, el arroz y
la patata, lo que lo convierte en el carbohidrato más común en la dieta humana. El almidón es el polímero de
almacenamiento de glucosa en las plantas. Se utiliza como almacén de carbohidratos en raíces, tubérculos, semillas y
frutos. Las células vegetales almacenan almidón en forma de granos de almidón insolubles (ver Figura 23.109), que
contienen cantidades variables de los dos polisacáridos, amilosa (25 a 30 por ciento) y amilopectina (70 a 75 por ciento).
Las estructuras de amilosa y amilopectina se adaptan bien a su función de almacenamiento porque:
n Son compactos y no ocupan mucho espacio, lo que su estructura helicoidal lo permite.
n Son insolubles y por lo tanto no pueden salir de las células en las que están almacenados.
n Permiten almacenar una gran cantidad de unidades de glucosa dentro de las células sin generar una presión osmótica
alta (la presión osmótica es una propiedad que depende de la cantidad de partículas de soluto presentes en una
solución; si hay una gran cantidad de monómeros de glucosa dentro de la célula, el flujo neto de moléculas de agua
hacia el interior de la célula la reventaría).
n No intervienen en los procesos metabólicos inmediatos de las células.
n Son fácilmente hidrolizados por enzimas a azúcares solubles cuando es necesario.
En todo el mundo se obtienen cada año unos 30 millones de toneladas de almidón de las plantas. Quizás
resulte sorprendente que la mayor parte de este almidón se utilice con fines industriales. Estos usos
incluyen la fabricación de pegamentos, pasta para papel tapiz, revestimientos de papel y tarjetas, papel
carbón, cartón corrugado, textiles, pinturas, materiales de embalaje y aislantes, plásticos biodegradables
y caucho. Se utilizan distintas formas de almidón para fabricar productos de alto valor, como
cosméticos y medicamentos, e incluso una forma de hormigón.
La celulosa (figura 23.111), al igual que la amilosa, es un polímero de glucosa no ramificado. Hasta 15 000
En cada cadena hay unidades de glucosa. A diferencia de la amilosa, los enlaces glicosídicos son enlaces
β1,4. Estos enlaces β1,4 son enlaces que conectan el carbono 1 de una glucosa con el carbono 4 de la
otra glucosa, donde el oxígeno está en la posición β del carbono 1. El cambio en el enlace da como
resultado diferencias significativas en las propiedades del almidón y la celulosa. La celulosa es insoluble en
agua; el almidón es ligeramente soluble. La celulosa forma fibras; el almidón es un polvo.
unidades de glucosa alternas se giran 180° Las hebras se mantienen rectas mediante enlaces entre la glucosa. las hebras se mantienen unidas por
unidades y enlaces de hidrógeno dentro de la hebra. enlaces de hidrógeno
CH2OH _ HO OH CH2OH _ HO OH CH2OH _ HO OH

oh oh oh
oh oh oh oh oh oh
oh oh oh
HO OH CH2OH _ HO OH h CH2OH _ HO oh h CH2OH _
oh h oh
la fibra de celulosa es HO OH HO OH
CH2 CH2
fortalecido por todos
oh oh
estos bonos
oh oh oh oh oh
oh oh
CH2OH _ HO OH CH2OH _ HO OH
■ Figura 23.111 Estructura de la celulosa
Debido a la orientación de las unidades de glucosa, las moléculas no se enrollan en forma de hélice sino que
forman una molécula lineal. Las cadenas vecinas paralelas pueden interactuar entre sí mediante enlaces de
hidrógeno entrecruzados. Se pueden mantener juntas hasta 60 o 70 cadenas individuales para formar una
columna conocida como microfibrilla (Figura 23.112). Los haces que constan de muchas microfibrillas se
ensamblan para formar fibras de celulosa que dan resistencia a la tracción a la pared celular.
■ Figura 23.112 Las fibra de celulosa microfibrilla
cadenas de celulosa pueden (50 nm de diámetro) (10 nm de diámetro)

hecho de 60–70 hecho de hasta
mantenerse unidos por microfibrillas 2000 moléculas
enlaces de hidrógeno para
formar haces. Entre
60 y 70 de estos
glicosídico
Los haces pueden
vínculo
agruparse para producir una
microfibrilla de celulosa.
y luego una fibra para
uso en estructuras tales

anillo de glucosa hidrógeno
como paredes celulares vegetales estructura de uno vínculo
molécula de celulosa
74 23 Bioquímica
Los animales tienen enzimas que degradan la amilosa y la amilopectina en glucosa.

Sin embargo, estas enzimas no se unen a la celulosa y no pueden hidrolizarla.
Por lo tanto, pasa a través del sistema digestivo como fibra dietética (ver más abajo).
Algunos animales, como las termitas, secretan celulasa que descompone la madera
que comen. Las vacas contienen bacterias en el estómago que secretan celulasa y
les permiten digerir el pasto.
Los hongos también pueden descomponer la celulosa.

El glucógeno ('almidón animal') es una molécula de almacenamiento de energía.
en animales, donde ocurre en las células del hígado y el tejido muscular (Figura
23.113). La estructura del glucógeno es muy similar a la de la amilopectina
(consulte la figura 23.110), pero el glucógeno está más ramificado. Las
secciones no ramificadas se forman a partir de moléculas de glucosa unidas por
enlaces glicosídicos α1,4.
En los puntos de ramificación se encuentran enlaces glicosídicos α1,6. En el
■ Figura 23.113 Micrografía electrónica de transmisión (TEM) glucógeno los puntos de ramificación se producen cada 8 a 12 residuos y las
en color de una célula hepática. Los gránulos de glucógeno se ven como ramas son más cortas. El glucógeno forma una masa muy compacta.
puntos negros. El glucógeno también se almacena en el esqueleto. estructura.
músculo Las estructuras de los tres polisacáridos principales, celulosa,
el almidón y el glucógeno, están estrechamente relacionados con su función.
La tabla 23.13 resume las características de los tres polisacáridos
principales.
■ Tabla 23.13 Un
Tipo de Forma de
resumen de las Polisacárido monómero enlace glicosídico macromolécula Función
características de los Almidón amilosa αglucosa α1,4 Cadenas no Almacenamiento de
principales polisacáridos ramificadas enrolladas carbohidratos

en hélice. en plantas.
amilopectina αglucosa α1,4 y Cadenas Almacenamiento de

también α1,6 ramificadas muy apretadas carbohidratos
en las ramas en plantas.
glucógeno αglucosa α1,4 y Moléculas Almacenamiento de

también α1,6 compactas carbohidratos
en las ramas y muy ramificadas. en animales.
Celulosa βglucosa β1,4 Lineal Componente
estructural en las
paredes celulares de las plantas.
■ Solubilidad de carbohidratos
Todos los diferentes carbohidratos contienen una cantidad significativa de grupos −OH. Para los monosacáridos
y disacáridos, los grupos −OH son un factor importante en su solubilidad ya que forman enlaces de hidrógeno con moléculas
de agua (Figura 23.114). Esta solubilidad permite transportar y metabolizar fácilmente pequeñas moléculas de azúcar.
CH2OH A diferencia de los monosacáridos y disacáridos, una parte esencial de la

oh función de los polisacáridos es que no son fácilmente solubles en agua:
h h
h
glucosa
δ
OH
n En la celulosa, las moléculas lineales interactúan fuertemente entre sí.
oh OH
otro, formando estructuras fibrosas que son insolubles en agua.
h enlace de hidrógeno
δ+
HO Aunque hay muchos grupos −OH, tienden a estar en el interior de las fibras
h δ+
enlace de hidrógeno h y participan en los enlaces de hidrógeno internos entre las cadenas. De este
oh δ h δ+ modo se limitan las interacciones de las cadenas poliméricas con el agua.
δ
h oh
h δ+ n Ni la amilosa ni la amilopectina son realmente solubles en agua.
■ Figura 23.114 El enlace de hidrógeno entre la glucosa y el agua Los grupos −OH en las cadenas enrolladas y no ramificadas de la amilosa son
permite que el azúcar sea soluble más accesibles al agua que los de las cadenas más compactas y compactas.
cadenas ramificadas de amilopectina. Por tanto, en el caso de la amilosa hay más posibilidades para la formación de
enlaces de hidrógeno con el agua. Como resultado, la amilosa es el polímero más soluble de los dos.
n El glucógeno es incluso más ramificado que la amilopectina y además es poco soluble en

agua.
Cocinar un plato de arroz o pasta ilustra el efecto del agua sobre los polímeros de carbohidratos. A medida que la pasta
o el arroz se calientan en agua, se hincha a medida que las cadenas de polímero se hidratan. Sin embargo, aunque
hinchadas, las cadenas poliméricas no se disuelven.
■ Hidrólisis de carbohidratos
La hidrólisis es la reacción inversa a la reacción de condensación que forma disacáridos y polisacáridos.
Los enlaces covalentes se rompen durante la hidrólisis y se añade agua (como H y OH) a los fragmentos.
condensación
polimerización
monosacáridos disacáridos o polisacáridos + agua
hidrólisis
Hidrólisis ácida
La hidrólisis de disacáridos o polisacáridos se puede lograr calentando (70°C) con ácido clorhídrico diluido (1 moldm3). La
hidrólisis ácida de polisacáridos se puede utilizar para analizar la estructura de carbohidratos complejos. La hidrólisis
suele ir seguida de pruebas químicas y luego se utiliza cromatografía en papel para encontrar la naturaleza de los
monómeros presentes en la estructura.
La hidrólisis ácida del almidón también se puede utilizar como fuente de glucosa en la industria alimentaria. Un ejemplo de
esto es la producción de almíbar edulcorante. La glucosa en sí no es tan dulce como la fructosa, por lo que la glucosa
producida por hidrólisis ácida se convierte en fructosa utilizando glucosa isomerasa inmovilizada.
Hidrólisis enzimática
Los sistemas biológicos requieren la hidrólisis de enlaces glicosídicos específicos. Las plantas y los animales tienen
sistemas enzimáticos para la hidrólisis controlada del almidón o glucógeno almacenado, respectivamente, mientras que
el almidón que los animales ingieren como alimento también puede hidrolizarse.
En los seres humanos, la digestión del almidón comienza en la boca. La saliva contiene una αamilasa, una enzima
que hidroliza específicamente los enlaces glicosídicos α1,4. La digestión del almidón con esta enzima produce una mezcla
de glucosa y maltosa. Esta enzima no puede romper enlaces en la región de los puntos de ramificación de la amilopectina.
Una αamilasa pancreática continúa digiriendo el almidón en el intestino delgado. Esta enzima es nuevamente específica para
los enlaces α1,4.
El almidón y la celulosa son isómeros porque son compuestos diferentes con la misma fórmula molecular
(C6H10O5)n. Son estereoisómeros porque sólo la disposición tridimensional de los átomos es diferente. La forma en
que se unen los anillos de seis miembros tiene un efecto enorme en la forma y las propiedades de estas moléculas
de carbohidratos.
Las amilasas humanas no pueden hidrolizar enlaces βglucosídicos. Por eso no podemos digerir
celulosa. Cualquier celulosa presente en nuestra dieta actúa como fibra dietética. Esto tiene el efecto beneficioso
de aportar volumen a nuestros alimentos y ayudar a su paso por el sistema digestivo. A pesar de la abundancia de
celulosa en la naturaleza, las enzimas celulasas son raras y la mayoría de los animales no pueden utilizar la celulosa
como alimento. Sin embargo, algunas bacterias y hongos pueden sintetizar dicha enzima.
Los animales como las vacas y las ovejas tienen bacterias en el estómago que producen una celulasa para descomponer
la celulosa. Estos mamíferos pueden utilizar pasto y heno como alimento; luego absorben los monosacáridos y
disacáridos liberados por las bacterias.
La diferencia entre ellos se puede describir utilizando una terminología ligeramente diferente relacionada con la
orientación de los enlaces de enlace en la molécula. La celulosa y el almidón están compuestos por la misma unidad
repetitiva, αglucosa, pero difieren en la posición del átomo de oxígeno que une los anillos. En la celulosa, el átomo de
oxígeno une dos anillos mediante dos enlaces ecuatoriales, pero en el almidón el átomo de oxígeno une dos anillos
mediante un enlace ecuatorial y otro axial.
La celulosa está compuesta de largas cadenas unidas por enlaces de hidrógeno intermoleculares, formando así láminas
que se apilan en una extensa red tridimensional. La unión del anillo axialecuatorial en el almidón crea cadenas que se
pliegan formando una hélice. El sistema digestivo humano contiene
76 23 Bioquímica
la enzima necesaria para hidrolizar el almidón mediante la escisión de su enlace CO axial, pero no una enzima
para hidrolizar el enlace CO ecuatorial en la celulosa (Figura 23.115). De ahí que una diferencia aparentemente
menor en la disposición tridimensional de los átomos confiera propiedades muy diferentes al almidón y a la
celulosa.
■ Figura 23.115 Los ecuatorial axial

diferentes
OH OH ecuatorial
orientaciones de la OH
oh oh
enlaces de enlace oh OH
oh
en celulosa y almidón HO oh HO
HO oh
OH HO
OH oh
HO
HO
ecuatorial oh
dos enlaces ecuatoriales un enlace axial, un enlace ecuatorial

almidón
celulosa
27 El siguiente diagrama muestra una parte de la estructura de un polímero de almacenamiento de carbohidratos que puede ser
descompuesto por acción enzimática.
CH2OH _ CH2OH _
oh oh
h h h h
h h
OH OH
oh oh oh
h OH h oh h
CH2 CH2OH _
oh oh
h h h h
h h
OH OH
oh oh oh
h OH h OH
a ¿ Qué tipos de enlaces glicosídicos están presentes en esta estructura?

b Nombra este tipo de reacción de descomposición.
c Dibujar la estructura de la unidad de monómero producida.
d Sugiera qué polímero de carbohidrato representa este dibujo.
e Sugiera por qué el polímero funciona como almacén de energía pero el monómero no.
28 Describe la diferencia de estructura entre el almidón y la celulosa. ¿Cómo afecta esta diferencia a los humanos?
¿nutrición?
■ Fibra dietética
La fibra dietética (o fibra) es la porción no digerible de los alimentos de origen vegetal que retiene agua y, por
lo tanto, ayuda a la motilidad y facilita la defecación. La fibra dietética contiene celulosa, hemicelulosa, lignina y
pectinas. La lignina está presente en la madera y los tallos de las plantas y es un componente importante de las
paredes celulares de las plantas maduras. Es un polímero complejo a base de alcohol y entrecruzado con
otros componentes de la pared celular. La hemicelulosa es similar a la celulosa pero se forma a partir de
una variedad de monosacáridos. La pectina es otro polisacárido complejo presente en el material que une las
■ Figura 23.116
células vegetales adyacentes.
Limpieza probiótica:
Las fuentes de fibra dietética generalmente se dividen según sean solubles o insolubles en agua.
cápsulas recubiertas que
Ambos tipos de fibra están presentes en todos los alimentos vegetales. La fibra insoluble posee propiedades
permiten que las
que atraen agua y ayudan a acortar el tiempo de tránsito por el intestino. La fibra soluble sufre una fermentación
bacterias probióticas
por parte de la microflora intestinal (bacterias probióticas – Figura 23.116) con efectos saludables. Las ciruelas
atraviesen el ambiente
pasas tienen una piel gruesa que cubre una pulpa jugosa. La piel de la ciruela pasa es un ejemplo de fuente
altamente ácido del estómago.
de fibra insoluble, mientras que las fuentes de fibra soluble se encuentran dentro de la pulpa.
La importancia de la fibra dietética en la dieta

A medida que la fibra dietética pasa por el intestino delgado, sufre un proceso de fermentación (en diversos
grados). Se producen una variedad de ácidos grasos cortos que protegen y promueven el medio ambiente
en el intestino grueso y estimulan el sistema inmunológico. La fibra dietética (Figura 23.117) puede ser
útil en la prevención de afecciones como la diverticulosis, el síndrome del intestino irritable, el estreñimiento, la
obesidad, la enfermedad de Crohn, las hemorroides y la diabetes mellitus, y para reducir los niveles de colesterol.
La diverticulosis se caracteriza por la presencia de bolsas de tejido en el

revestimiento del colon (intestino grueso) debido a la debilidad de las capas musculares.
Se cree que es causada por la presión en el colon que puede resultar de una dieta
baja en fibra. Los síntomas incluyen sangrado, hinchazón y calambres abdominales
después de comer.
El síndrome del intestino irritable (SII) es un trastorno intestinal caracterizado por
Dolor abdominal que se alivia con la defecación. Se desconoce la causa
subyacente del SII, pero puede ser causado por el sistema inmunológico del cuerpo
como respuesta a la presencia de una microflora excesiva en el colon. El SII también
puede ser desencadenado por ciertos alimentos de la dieta.
La enfermedad de Crohn tiene síntomas similares a los del SII. Afecta por
■ Figura 23.117 Un cereal para el desayuno rico en fibra
igual a hombres y mujeres y parece estar genéticamente determinado. Es
especialmente común en judíos y afroamericanos. Se cree que es una
enfermedad autoinmune en la que el sistema inmunológico del cuerpo responde a los alimentos y a sus propias
bacterias como "extrañas". Una complicación común de la enfermedad de Crohn es la obstrucción del intestino.
Las hemorroides o almorranas ocurren cuando las venas del recto o del ano se hinchan e inflaman. En
consecuencia, la defecación es dolorosa y hay sangre en las heces. La causa general de las hemorroides es la
presión sobre las venas rectales. El aumento del esfuerzo causado por el estreñimiento o la diarrea puede provocar
hemorroides. Los casos graves de hemorroides se tratan mediante cirugía. Un enfoque común es cortar el
suministro de sangre para que la hemorroide muera y entre en las heces.
■ Usos y funciones de los carbohidratos

Participación metabólica
Los temas de la energía y el almacenamiento de energía han persistido en los aspectos de los
carbohidratos que hemos considerado en esta sección. Vale la pena reiterar que los carbohidratos a
menudo actúan como fuentes de energía para la respiración (Figura 23.118), siendo la glucosa el principal
sustrato para la respiración. El almidón y el glucógeno pueden descomponerse mediante enzimas apropiadas
para liberar glucosa. La fructosa también puede ingresar al proceso respiratorio (mediante fosforilación). Los
intermediarios de los azúcares formados durante la respiración pueden actuar.
■ Figura 23.118
Descripción general de celular
electrones electrones transportados
respiración transportado vía NADH
vía NADH y FADH2
transporte de electrones
glucólisis: krebs cadena y
piruvato de glucosa ciclo oxidativo
fosforilación
citosol mitocondria
ATP sintasa
atp atp atp
nivel de sustrato nivel de sustrato oxidativo

fosforilación fosforilación fosforilación
78 23 Bioquímica
como precursores de una variedad de moléculas, por ejemplo aminoácidos y porfirinas como la clorofila y
la hemoglobina. Las bases nitrogenadas del ADN también se sintetizan a partir de aminoácidos, que a su
vez se sintetizan a partir de productos intermedios de la respiración aeróbica.
rellenos de carbohidratos
Hemos mencionado una variedad de usos importantes para la glucosa, la sacarosa y varios polisacáridos a
medida que avanzamos en esta sección. Vale la pena agregar que muchos carbohidratos y sus derivados se
utilizan en la industria farmacéutica para unir preparaciones en tabletas o para actuar como agentes de carga
"inertes" para pequeñas cantidades de medicamentos. Se utilizan glucosa, almidón, sacarosa y manitol por sus
propiedades adhesivas. El manitol es un azúcar alcohólico con la fórmula C6H8(OH)6.
El dextrano se utiliza como sustituto del plasma, lo que aumenta el volumen sanguíneo en pacientes que han
perdido grandes cantidades de sangre. El dextrano es un polisacárido ramificado complicado de glucosa.
23.5 Vitaminas : las vitaminas son micronutrientes orgánicos con diversas funciones.
que se debe obtener de la dieta
■ Vitaminas como micronutrientes

Un nutriente es una sustancia requerida por un organismo. Los nutrientes son necesarios para el metabolismo:
las reacciones químicas que ocurren dentro de las células y aseguran el crecimiento y la supervivencia. Los
nutrientes incluyen proteínas, carbohidratos, lípidos, vitaminas, minerales y agua. Los nutrientes se
dividen en micronutrientes y macronutrientes (Figura 23.119).
■ Figura 23.119 Funciones Nutrientes Funciones

La importancia
de diferente carbohidratos
macronutrientes y
suministro de energía lípidos (grasas y aceites)
micronutrientes a la
cuerpo proteínas
crecimiento y reparación
elementos minerales
del cuerpo
control de
agua
los procesos corporales
vitaminas
Hasta ahora en este capítulo hemos analizado las proteínas, los carbohidratos y los lípidos. Todos estos son
necesarios en cantidades relativamente grandes en la dieta humana: se les conoce como macronutrientes. Las
vitaminas son un grupo de moléculas orgánicas complejas que se clasifican como micronutrientes. Estos son
esenciales en pequeñas cantidades (<0,005 por ciento del peso corporal) para el funcionamiento normal del
cuerpo. Se requieren en cantidades de miligramos (mg) o microgramos (μg). Los micronutrientes incluyen las
vitaminas y muchos de los llamados oligoelementos, como el hierro (Fe), el cobre (Cu), el zinc (Zn), el yodo (I), el
selenio (Se), el manganeso (Mn), el molibdeno (Mo), el cromo ( Cr) y cobalto (Co).
Las vitaminas se clasifican según su función biológica más que por su estructura química. Dichas
funciones incluyen actuar como grupos protésicos o cofactores uniéndose a enzimas, actuando como hormonas o
antioxidantes, o facilitando la transferencia de grupos funcionales o electrones.
El nombre vitamina C se refiere a un solo compuesto, el ácido ascórbico, pero el nombre vitamina A se refiere a
un grupo de compuestos que incluyen retinol (un alcohol), retinal (un aldehído), ácido retinoico y varios
hidrocarburos poliinsaturados (los carotenos, se puede convertir en retinol y retina en el cuerpo). La vitamina
B comprende un grupo diverso de compuestos (con masas moleculares que oscilan entre 123 y 1580). La vitamina
D consta de cuatro compuestos estructuralmente similares producidos a partir del mismo precursor, el 7
dehidrocolesterol, por diferentes vías metabólicas (tenga en cuenta que el 7dehidrocolesterol también es
un precursor del colesterol).
Naturaleza de la ciencia La importancia de las vitaminas.

La observación cuidadosa es una piedra angular de la ciencia y la idea de las vitaminas surgió cuando se observó
que ciertas enfermedades surgían cuando las personas consumían dietas deficientes en ciertos alimentos.
Por ejemplo, los marineros a menudo contraían escorbuto cuando realizaban viajes largos y no
23,5 Vitaminas 79
tener acceso a cítricos u otras frutas y verduras frescas; y las personas que comían arroz blanco a menudo
desarrollaban beriberi, pero las que comían arroz integral no. En estos casos, el tratamiento precedió a una
comprensión clara de cualquier causa subyacente. Estas y otras observaciones similares llevaron a la hipótesis
de las enfermedades carenciales: la idea de que la falta de algo en la dieta podría causar enfermedades. Fue
formulado en 1912 y ahora está firmemente establecido en la práctica sanitaria.
Las vitaminas originalmente se denominaron "vitaminas" (aminas vitales). Sin embargo, más tarde se descubrió que
no todas las vitaminas son aminas, por lo que se eliminó la 'e' y se adoptó el término vitaminas.
■ Vitaminas y su solubilidad
Las vitaminas generalmente no se pueden producir en el cuerpo (con la excepción de la vitamina D, que se puede
sintetizar en la piel, y la niacina, que se puede formar a partir del aminoácido esencial triptófano), por lo que
deben obtenerse mediante la ingestión de alimentos adecuados como parte de una dieta saludable. Están
presentes en cantidades muy pequeñas en los alimentos y el cuerpo los absorbe durante la digestión. No tienen
valor energético, pero son esenciales para un cuerpo sano y para mantener el metabolismo corporal. A veces
también se toman en forma de complementos alimenticios: comprimidos de vitaminas. Las estructuras de la
vitamina A (retinol), vitamina D (calciferol) y vitamina C (ácido ascórbico) se muestran en la figura 23.120.
Tenga en cuenta que los nombres y las fórmulas estructurales de estas tres vitaminas se encuentran en el
folleto de datos de Química del IB que está disponible durante los exámenes.
■ Figura 23.120
Estructuras de las vitaminas. CH3 CH3 CH3
A, C y D CH C CH C OH
C CH2
H2C _ C CH CH CH CH
OH
C OH
H2C _ CH3 vitamina A (retinol)
CH2 CH3 C C
h
C C OH
oh oh
CH
vitamina C
H3C _ CH2 CH 2 CH3 CH2
OH
CH CH2 CH
CH3
CH3
CH3
vitamina D
HO
Las vitaminas se clasifican en dos grupos: vitaminas hidrosolubles y vitaminas liposolubles.

Las vitaminas A, D, E y K son vitaminas liposolubles y se acumulan en el hígado y en el tejido adiposo (graso),
donde pueden almacenarse durante períodos prolongados de hasta varios meses. Estas vitaminas se pueden
consumir con menos frecuencia que otras sin efectos perjudiciales para la salud. De hecho, si se toman cantidades
excesivas, los niveles pueden aumentar y provocar toxicidad.
Vitaminas solubles en grasa
La solubilidad de una vitamina se puede deducir fácilmente de su estructura. Considere la estructura de la

vitamina A (retinol) (Figura 23.121). Aunque la molécula contiene un grupo hidroxilo polar, −OH, es esencialmente
no polar debido a la presencia de un gran "esqueleto" de hidrocarburo. Por lo tanto, se prevé que la vitamina A sea
predominantemente hidrófoba, soluble en grasa y en gran medida insoluble en agua.
80 23 Bioquímica
■ Figura 23.121
La estructura de CH3 CH3 CH3
vitamina A y
CH C CH C OH
C CH2
clasificación en regiones
polares y no polares H2C _ C CH CH CH CH
polar
C CH3
H2C _
CH2 CH3
no polar
El retinol es un alcohol de cadena larga con un extenso sistema de alternancia de carbonos simples y dobles.
enlaces de carbono. Las nubes de electrones π de los dobles enlaces adyacentes se superponen entre sí para producir una
nube extendida de electrones deslocalizados, un sistema conjugado que, en el retinol, involucra diez átomos de carbono
(incluidos dos en el anillo de seis miembros). Los carotenos, otro grupo de compuestos de vitamina A, tienen sistemas
conjugados aún más largos (hasta 22 átomos de carbono). La cadena más larga de βcaroteno se puede escindir para
producir retinol. Esta conjugación de electrones hace que los compuestos de vitamina A sean antioxidantes eficientes que
reaccionan fácilmente con el oxígeno molecular y los radicales libres. Los sistemas conjugados también significan que
todos estos compuestos absorben la luz visible y, por tanto, tienen colores brillantes.
La absorción de estos compuestos hidrófobos de vitamina A en el tracto intestinal y su transporte depende de
determinados lípidos y lipoproteínas. En consecuencia, las dietas bajas en grasas pueden provocar deficiencias secundarias
de vitamina A que no pueden corregirse simplemente aumentando la ingesta de vitaminas y pueden requerir un cambio en
los hábitos alimentarios.
La vitamina D es un nombre colectivo que se refiere al colecalciferol (vitamina D3), al ergocalciferol (vitamina
D2) y a otros dos compuestos relacionados (vitaminas D4 y D5), cada uno también con una estructura esteroide
parcialmente rota. La vitamina D sin subíndice generalmente se refiere a D2 , D3 o ambos. Estos se conocen
colectivamente como calciferol.
En el cuerpo humano, el colecalciferol se puede sintetizar en la piel y requiere luz ultravioleta (UV). Normalmente,
el cuerpo humano es capaz de sintetizar suficiente vitamina D para satisfacer las necesidades metabólicas. Sin embargo,
cuando las circunstancias limitan la exposición a la luz solar (por ejemplo, los meses de invierno en latitudes altas), la
vitamina D se convierte en un micronutriente esencial que debe obtenerse de la dieta o mediante suplementos.
La vitamina D es liposoluble y se transporta en los líquidos corporales en forma de complejos lipoproteicos.

Las fuentes naturales y los complementos alimenticios que contienen vitamina D suelen ser ricos en lípidos, por lo que no
requieren ningún aporte adicional de grasas, como ocurre con la vitamina A. Sólo existen unas pocas fuentes dietéticas de
vitamina D: pescado azul como el salmón y el arenque, hígado y huevos. La vitamina D estimula la absorción de iones de
calcio por las células y es importante en la salud de los huesos y los dientes.
Vitaminas solubles en agua

A diferencia de las vitaminas A y D, considere la estructura de la vitamina C (Figura 23.122). La molécula tiene un
"esqueleto" de hidrocarburo mucho más pequeño, pero contiene cuatro grupos hidroxilo polares, −OH, que pueden
OH
OH
formar enlaces de hidrógeno con moléculas de agua. Por tanto, se espera que la vitamina C (ácido ascórbico) sea
C C soluble en agua.
h Tanto la vitamina C como el grupo de vitaminas B (que consta de ocho vitaminas diferentes) son solubles en
C C OH agua. Las vitaminas solubles en agua se transportan directamente en la sangre y los riñones filtran el exceso. Se
oh oh
CH excretan fácilmente en la orina y las reservas pueden agotarse, por lo que se requiere una ingesta dietética. A
diferencia de las vitaminas liposolubles, donde puede haber grandes reservas corporales, las reservas de
grupo polar CH2 vitaminas hidrosolubles son pequeñas. Sin embargo, tenga en cuenta que pueden pasar hasta 6 meses antes
OH de que se agoten las reservas corporales de vitamina C lo suficiente como para que aparezcan signos de
deficiencia. Por el contrario, la deficiencia de vitamina B1 puede ocurrir aproximadamente una semana después de su agotamiento.
■ Figura 23.122 La estructura de la La vitamina C participa en una amplia gama de procesos metabólicos, incluida la biosíntesis de
vitamina C mostrando su polaridad. colágeno. Es un potente antioxidante y agente reductor capaz de donar electrones en reacciones redox.
grupos
23,5 Vitaminas 81
La semiecuación para su conversión en ácido deshidroascórbico es:
C6H8O6 C6H6O6 + 2H+ + 2e−
HO HO
oh oh
oh oh
HO oxidación HO
reducción 2H+ + + 2e–
ho oh OOO
ácido ascórbico ácido deshidroascórbico
La concentración de vitamina C en solución se puede determinar mediante titulación redox utilizando DCPIP (2,6diclorofenol
indofenol, C12H7NCl2O2) como indicador. En presencia de ácido ascórbico, la solución azul se vuelve incolora a medida
que se reduce el DCPIP:
C12H7NCl2O2 + C6H8O6 → C12H9NCl2O2 + C6H6O6

azul incoloro
Cuando todo el ácido ascórbico haya reaccionado, el color azul del DCPIP persistirá. Tenga en cuenta que algunos
materiales vegetales pueden ser muy ácidos, en cuyo caso el color del DCPIP se vuelve rosado.
magenta. En este caso, busque la aparición de un color rosa permanente durante la titulación, en lugar de un color azul.
Tenga en cuenta que cuando se utiliza el ensayo DCPIP para vitamina C en verduras o frutas, el alimento debe
homogeneizarse en ácido (comúnmente ácido fosfórico). El problema es que las células vegetales contienen ascorbato
oxidasa, que destruye la vitamina C a pH neutro. Se inactiva cuando el alimento se homogeneiza en ácido.
El ácido ascórbico es un aditivo alimentario (E300) que se utiliza, junto con otros antioxidantes, para prevenir el
enranciamiento oxidativo.
La solubilidad y las propiedades clave de las vitaminas A, C y D se resumen en la tabla 23.14.
■ Cuadro 23.14
Vitamina Solubilidad y propiedades.
La solubilidad y propiedades A, retinol soluble en grasa
clave de las vitaminas.

La cadena y el anillo de hidrocarburo no son polares e influyen en la solubilidad más que
A, C y D el grupo –OH individual.
Implicado en el ciclo visual del ojo y particularmente importante para la visión con baja
intensidad de luz.
C, ácido ascórbico Agua soluble
Varios grupos –OH permiten que se formen enlaces de hidrógeno con el agua.
Actúa como cofactor en algunas reacciones enzimáticas (hidroxilación de prolina en la
síntesis de colágeno, por ejemplo); Importante en la regeneración de tejidos durante la
cicatrización de heridas y después de una lesión.
También puede actuar como antioxidante, protegiendo al cuerpo del daño causado por
los radicales libres producidos naturalmente durante los procesos metabólicos normales.
D, calciferol soluble en grasa
Predominantemente una molécula de hidrocarburo con cuatro anillos no polares y solo

un grupo –OH; químicamente similar al colesterol
Estimula la absorción de calcio del intestino; Importante en la homeostasis del calcio en
todo el cuerpo y en la salud de huesos y dientes.
La vitamina C es un factor importante en el funcionamiento de las enzimas implicadas en la síntesis de colágeno.

De manera más general, varias enzimas funcionan sólo en presencia de una coenzima. Estas son pequeñas
moléculas orgánicas y son partes temporales de la estructura de una enzima.
Las moléculas de coenzima suelen ser vitaminas o están hechas de vitaminas. Ejemplos de vitaminas que actúan como
coenzimas incluyen la vitamina B1 (tiamina), la vitamina B6 (piridoxina) y la vitamina B2.
(riboflavina).
■ Sensibilidad al calor de las vitaminas.

Algunas vitaminas, particularmente las que son solubles en agua, como la vitamina C y la vitamina B1.
(tiamina), son sensibles al calor. Esto puede ser importante ya que muchos alimentos que consumimos son procesados
térmicamente de alguna manera (la pasteurización de la leche, por ejemplo) y esto puede provocar una reducción en su
contenido de vitaminas.
82 23 Bioquímica
La vitamina C se perderá cuando se hiervan verduras como el brócoli en agua. Esto se debe al efecto del
calor, que provoca la oxidación de la vitamina a ácido deshidroascórbico, pero también a que la vitamina C es
soluble en agua y se disolverá en el agua de cocción. Las cadenas principales de hidrocarburos de las
vitaminas A y D solubles en grasa son relativamente estables al calor y no se descomponen significativamente
cuando los alimentos se cuecen al vapor o se hierven. Los alimentos demasiado cocidos o fritos pueden perder
más del 50 por ciento de su contenido de vitaminas liposolubles y prácticamente toda su vitamina C.
Las vitaminas A y C, que contienen dobles enlaces carbonocarbono y grupos –OH, son más
sensibles a la luz y al aire que la vitamina D, ya que son susceptibles a los radicales libres y a las
reacciones redox.
29 Considere las estructuras de dos vitaminas que se indican a continuación:
HO
OH
HO
HO
H3C norte norte oh
norte
H3C norte
oh
I
HO
CH3 CH3 CH3
oh CH3
CH3
II
a Nombra dos grupos funcionales que contienen oxígeno en la estructura de I.

b Nombra dos grupos funcionales que contienen oxígeno en la estructura de II.
c Clasifique cada una de estas vitaminas como solubles en agua o solubles en lípidos.
Medir el contenido de vitamina C

Es posible medir el contenido de vitamina C (ácido ascórbico) de una muestra de jugo de fruta
midiendo el volumen de la muestra necesaria para decolorar una solución de DCPIP.
(2,6diclorofenolindofenol).
Calibre los resultados comparándolos con una concentración conocida de vitamina C. Un estándar
Se sugiere solución de vitamina C al 1% con 1 g de vitamina C disuelto en 100 cm3 ; esto es 10 mg
cm3.
1 Pipetee 2 cm3 de jugo o solución de vitamina C en un tubo de ensayo.
2 Usando una pipeta graduada o una bureta, agregue 1% de DCPIP gota a gota a la solución de vitaminas.
Agite el tubo suavemente después de agregar cada gota. Agregue DCPIP hasta que el color azul
desaparezca.
3 Registre la cantidad exacta de solución DCPIP que se agregó.
4 Repita el procedimiento y calcule un resultado promedio.
5 Repita con el jugo a probar. Si el jugo decolora un gran volumen de DCPIP, diluya el jugo de fruta y repita la
prueba. Si el jugo tiene un color fuerte que interferirá con la determinación del punto final, diluya el jugo
antes de realizar la prueba.
6 Calcule la cantidad de vitamina C en la solución estándar en mg cm–3. Calcular como
Cuánta vitamina C hay en cada uno de los jugos de frutas en mg cm–3.
23,5 Vitaminas 83
Una vez establecida la fiabilidad del procedimiento, se podrían comprobar las siguientes afirmaciones:
n Los jugos frescos tienen más vitamina C que los jugos de larga duración.
n El jugo "no concentrado" es mejor en términos de contenido de vitaminas.
n Las calabazas tienen menos vitamina C que los jugos de frutas.
n Si el calor destruye la vitamina C, los jugos de larga duración tratados térmicamente tendrán concentraciones más bajas.
n Si el calor destruye la vitamina C, el jugo de fruta hervido tendrá concentraciones más bajas que
jugo sin hervir.
n Los fabricantes generalmente brindan información confiable sobre sus productos.
n La vitamina C se degrada en las tabletas de vitaminas y las tabletas viejas tendrán menos vitamina C que las nuevas.
Tenga en cuenta que:
n El método se puede adaptar para medir directamente el contenido de vitamina C en frutas y verduras.
ver nota anterior sobre homogeneización en ácido (www.saps.org.uk/segundo/teachingresources/191
medicióndeloscambiosenlaconcentracióndevitaminacdeácidoascórbicoenfrutasyverdurasenmaduración)
n Se pueden realizar estimaciones similares del contenido de ácido ascórbico utilizando valoraciones redox con yodato de
potasio (V) o yodo (www.outreach.canterbury.ac.nz/chemistry/documents/vitaminc_
yodo.pdf).
Naturaleza de la ciencia La vitamina C y el resfriado común
La ciencia no está libre de controversias y definitivamente no se da el caso de que todos los científicos crean las mismas
cosas, o incluso que un científico siempre respalde las ideas correctas. Uno de los químicos más importantes del siglo
XX fue el científico estadounidense Linus Pauling (la única persona que ganó dos premios Nobel no compartidos: uno
de química y otro de la paz). Aclaró la estructura de la hélice α en la estructura secundaria de las proteínas y nos
referiremos a él nuevamente cuando analicemos la estructura del ADN. Más adelante en su vida apoyó firmemente la
idea de que altas dosis de vitamina C podrían prevenir una serie de enfermedades, incluido el resfriado común e incluso
podrían ser un tratamiento para el cáncer. Sus afirmaciones y los estudios científicos asociados con ellas fueron muy
controvertidos. Hubo fallas en la metodología de los estudios (falta de ensayos ciegos) y en la lógica de los argumentos
utilizados. Parece que tomó la ingesta de vitamina C de los primates en un zoológico, donde los alimentaban con
grandes cantidades de fruta, como su necesidad de vitamina, lo cual no es así. Aún hoy continúa el debate sobre si altas
dosis de vitamina C tienen algún efecto beneficioso.
En el contexto de tales controversias es importante señalar que la "autoridad de la ciencia" reside

en su metodología y no en individuos o grupos de científicos. También es importante darse cuenta de que esta
"autoridad" se limita a áreas que el método científico es competente para abordar.
Enlace TdC
Autoridad y ciencia
La participación de científicos reconocidos y prestigiosos en el respaldo de ideas controvertidas plantea cuestiones sobre
cómo los científicos utilizan su autoridad y su responsabilidad para hablar con cuidado sobre temas de actualidad.
Existe un contrato social entre la ciencia y otras instituciones de la sociedad y, después de la Segunda Guerra Mundial, una
creencia cultural casi incuestionable en el valor y los beneficios materiales de la ciencia. Esto significó que los científicos han
disfrutado de una considerable libertad social y política en muchos países desarrollados.
En este período, la "autoridad de la ciencia" se basaba en su comprensión distintiva y su "forma de conocer" como un enfoque
válido y, para algunos, aparentemente mejor en comparación con interpretaciones en competencia (por ejemplo, una intuición
emocional o una comprensión religiosa que trata como asuntos conocidos revelados por la palabra de Dios, etc.).
Sin embargo, a partir de finales del decenio de 1960, la fuerte dependencia de la ciencia y la tecnología para un crecimiento
económico sostenido, combinada con los crecientes riesgos técnicos y morales del desarrollo científico (por ejemplo, el uso de
células madre embrionarias), dieron como resultado limitaciones a la autonomía de la ciencia. y mayores demandas de diversos
intereses sociales para una mayor aportación a las políticas relacionadas con la ciencia.
También hay una reacción creciente a lo que algunos ven como un creciente "absolutismo" en el enfoque de algunos
científicos al comunicar los hallazgos de la ciencia y las opiniones generadas a partir de ellos. El profesor Brian Cox, uno de
los científicos y comunicadores científicos más conocidos de Gran Bretaña, se involucró en un debate sobre este tema
mientras comentaba las cuestiones involucradas en la evaluación del cambio climático. Al proponer la validez de los modelos
informáticos del progreso del cambio climático, hizo una declaración particular a la que se aferró la discusión posterior,
generando una importante reacción en línea. Esa afirmación fue que "es claramente una mala
84 23 Bioquímica
"Lo importante es que el conocimiento sea controvertido". ¿Hasta qué punto es esto válido? Sus críticos argumentaron lo contrario, afirmando
que desde la Ilustración en adelante los razonados creían que en realidad era bueno –esencial, de hecho– que el conocimiento fuera tratado
como controvertido y abierto al cuestionamiento más estricto. Por ejemplo, John Stuart Mill sugirió que la controversia es el alma del
conocimiento: "la completa libertad de contradecir y refutar nuestra opinión es la condición misma que nos justifica asumir su verdad para los
propósitos de la acción".
¿Posee el público en general conocimientos adecuados para sopesar y evaluar las afirmaciones científicas y tecnológicas que aparecen
en los medios de comunicación? ¿El público ha seguido y reflexionado sobre los temas? ¿Qué papel juega la confianza pública en las
instituciones en la comprensión pública de la ciencia? ¿Pueden las instituciones promover la comprensión a través de nuevas formas de
participación pública? ¿Cuáles son las interrelaciones entre la confianza y el conocimiento en la configuración de las percepciones
públicas y las acciones posteriores?
■ Deficiencias de nutrientes
Se produce un trastorno si la dieta no contiene suficiente vitamina, lo que se denomina enfermedad por deficiencia.
Cuando la ingesta en la dieta es insuficiente, la enfermedad carencial se puede evitar complementando la
dieta con la vitamina necesaria. El cuadro 23.15 indica algunas de las fuentes y funciones bioquímicas de
determinadas vitaminas necesarias en la dieta humana y las enfermedades carenciales asociadas.
■ Cuadro 23.15 Fuentes, funciones y enfermedades por deficiencia de las principales vitaminas humanas
nombre de
la vitamina Fuentes importantes función biológica Enfermedad de deficiencia
A (retinol) Leche, mantequilla, huevos, hígado, La forma de aldehído conocida como retina La piel y la córnea del ojo se secan (no relacionado
aceite de hígado de bacalao, verduras es esencial para la formación del pigmento con la función de la retina en la rodopsina); mala
verdes y amarillas. visual rodopsina. 'visión nocturna'
D (calciferol) Aceite de hígado de bacalao, huevos, Controla la absorción de calcio; Raquitismo en niños: imposibilidad de que los huesos se
margarina (si está enriquecida), leche (si Importante en la formación de huesos calcifiquen y se endurezcan; osteomalacia en adultos:
está enriquecida); También sintetizado y dientes. fracturas espontáneas
por el cuerpo en presencia de luz solar.
C (ácido ascórbico) Cítricos, verduras, Esencial para la síntesis de colágeno. Escorbuto: la piel de las encías se debilita y sangra;
patatas, tomates. las heridas no sanan; Las fibras del tejido conectivo no se
forman.
B1 (tiamina) Arroz sin procesar, cereales Actúa como coenzima en la respiración Beriberi – sistema nervioso afectado; los músculos se
integrales, yema de huevo, hígado, aeróbica. vuelven dolorosos y débiles; pérdida de apetito
leche, verduras, frutas
niacina Carne, pan integral, extracto de Parte esencial de varias coenzimas Pelagra: lesiones cutáneas, erupciones cutáneas, diarrea.
levadura, hígado.
Deficiencia de vitamina A
Los mamíferos, incluidos los humanos, morirán si su dieta es deficiente en vitamina A, pero no mueren por
problemas con sus pigmentos visuales. La vitamina A tiene una función mucho más importante en el mantenimiento
de la vida, el crecimiento y la salud general. La forma activa de A en este modo de acción sistémico es el ácido
retinoico. Las ratas que reciben una dieta que contiene ácido retinoico como única fuente de vitamina A quedan
ciegas porque no pueden reducir el ácido retinoico a retina para que sirva como pigmentos visuales, pero crecen
normalmente y aparentemente están sanas, lo que ilustra las dos funciones separadas. Tenga en cuenta que el
ácido retinoico tiene acciones similares a las de las hormonas, controla la expresión genética y también es
esencial para las funciones de la vitamina D y la hormona tiroidea.
La deficiencia de vitamina A puede provocar una afección llamada xeroftalmia, que es una de las
principales causas de ceguera en muchos países en desarrollo. La fortificación de los alimentos con
vitamina A (añadiendo vitamina A a los alimentos) ha demostrado ser una estrategia exitosa para combatir esta
deficiencia.
También existen programas para alentar a los agricultores a cultivar variedades de alimentos más ricos en βcaroteno.
(provitamina A; que el cuerpo puede convertir en vitamina A): esto se llama biofortificación. Por
ejemplo, la introducción de la batata de pulpa anaranjada en Uganda para reemplazar la variedad autóctona
de pulpa blanca ha tenido cierto éxito en la reducción de la deficiencia de vitamina A. La complejidad de la
situación queda ilustrada por el hecho de que muchos ensayos para aumentar el consumo de hortalizas de hojas
verde oscuro y otras fuentes de caroteno no han logrado prevenir
23,5 Vitaminas 85
deficiencia de vitamina A en los países en desarrollo donde la ingesta de grasas es inferior a aproximadamente el 20 por
ciento de las necesidades energéticas, lo que significa que el caroteno no se absorbe.
Deficiencia del grupo B de vitamina

La niacina se convierte en una coenzima que desempeña un papel clave en los procesos de oxidaciónreducción en la
célula. La deficiencia da como resultado una afección llamada pelagra, caracterizada por diarrea, dermatitis y demencia. La
vitamina B1 (tiamina) se convierte en una coenzima que es esencial para la producción de energía dentro de las células.
La deficiencia conduce al beriberi, caracterizado por debilidad muscular. Muchos alimentos, como los cereales para el
desayuno, están enriquecidos con niacina y tiamina, y la deficiencia es rara en los países desarrollados.
Deficiencia de vitamina C
La deficiencia de vitamina C produce escorbuto, una afección que se caracteriza por síntomas de encías
sangrantes, mala cicatrización de heridas, poca resistencia a las infecciones y manchas oscuras en la piel. Este era un
problema común entre los marineros que pasaban largos períodos en el mar sin frutas y verduras frescas; luego se reconoció
que una ingesta regular de cítricos y otras frutas y verduras prevendría esta enfermedad.
James Cook logró circunnavegar el mundo (17681771) en HM Bark Endeavor
sin perder a un solo hombre por el escorbuto, pero ahora se cree que los métodos que sugirió, incluida una dieta de chucrut,
tienen un valor limitado. El chucrut era el único alimento vegetal que retenía una cantidad razonable de ácido ascórbico en
estado encurtido, pero se hervía para prepararlo para su conservación y gran parte del contenido de vitamina C se habría
perdido. En la época de Cook no era práctico conservar los cítricos para largos viajes por mar. Más importante fue el régimen
de limpieza a bordo de Cook, impuesto por una estricta disciplina, así como por la reposición frecuente de alimentos frescos.
Pero es interesante observar que, mientras que los marineros británicos y de otro tipo de los siglos XVI y XVII sufrían de
escorbuto durante largos viajes por mar, los holandeses, que consumían cantidades relativamente grandes de chucrut,
rara vez lo hacían.
Hoy en día, el escorbuto rara vez se presenta en adultos, aunque los bebés y las personas mayores pueden
Ser afectado. La vitamina C se destruye mediante el proceso de pasteurización, por lo que los bebés alimentados
con leche embotellada común a veces desarrollan escorbuto si no se les proporcionan los suplementos vitamínicos
adecuados. Prácticamente todas las fórmulas para bebés disponibles comercialmente contienen vitamina C
añadida por este motivo, pero el calor y el almacenamiento destruyen la vitamina C. La leche materna humana
contiene suficiente vitamina C si la madre tiene una ingesta adecuada.
El escorbuto es una de las enfermedades que acompañan a la desnutrición y, por lo tanto, todavía
está muy extendido en zonas del mundo que dependen de la ayuda alimentaria externa. Aunque es poco
común, también hay casos documentados de escorbuto debido a malas elecciones dietéticas de personas
que viven en países industrializados.
deficiencia de vitamina D
La deficiencia de vitamina D puede provocar raquitismo en los niños (Figura 23.123). Como se explicó anteriormente,
■ Figura 23.123 Radiografía en es una condición en la que se produce ablandamiento y deformidad de los huesos debido a una reducción en la
color de los huesos debilitados absorción de calcio y fosfato de los alimentos. La fortificación de los productos lácteos con vitamina D significa
y las piernas arqueadas de que la deficiencia es ahora poco común en los países industrializados. Sin embargo, sigue siendo un problema
un niño que sufre de raquitismo. en algunos países en desarrollo donde el consumo de productos lácteos puede ser bajo o donde las costumbres
El esqueleto religiosas o sociales (usar ropa que cubra prácticamente todo el cuerpo) o las condiciones climáticas impiden una
de las piernas parece exposición adecuada a la luz solar, y todavía existe una Problema del raquitismo (preclínico) en países desarrollados
deformada, con los con poca exposición a la luz solar.
huesos largos de las Una consecuencia reconocida de los niveles bajos de vitamina D es la osteomalacia en los adultos. También
extremidades severamente contribuye a la osteoporosis en las personas mayores, que provoca fracturas por fragilidad, en parte por un mayor
curvados. El raquitismo es riesgo de caídas. La deficiencia de vitamina D también se ha relacionado con enfermedades cardiovasculares,
causado por una deficiencia nutricional de vitamina
mayor D.
riesgo y mortalidad por cáncer, caídas, diabetes, esclerosis múltiple, osteoartritis y epilepsia.
La 'vitamina del sol' y los suplementos

La principal fuente de vitamina D proviene de la exposición de la piel a la luz solar. Por lo tanto, existe una variación
estacional considerable, con concentraciones más altas al final del verano en comparación con otras estaciones. La
vitamina D se encuentra en pescados grasos como el arenque, el salmón y la caballa. Otras fuentes incluyen huevos,
carne y alimentos enriquecidos como la margarina. Es poco probable que se pueda obtener una cantidad adecuada de
vitamina D únicamente a través de fuentes dietéticas sin fortificación. La exposición a la luz solar debe equilibrarse con los
riesgos de envejecimiento de la piel y cáncer de piel.
86 23 Bioquímica
Los estilos de vida urbanos y el uso más generalizado de lociones de protección solar durante los meses de verano parecen
haber generado una mayor preocupación por un aumento de la deficiencia de vitamina D incluso en poblaciones adineradas.
Incluso un protector solar con un SPF (factor de protección solar) mínimo de 15 es suficiente para bloquear una proporción
significativa de la radiación ultravioleta y reducir la síntesis de colecalciferol en la piel en un 98 por ciento. Los protectores solares
con un FPS más alto pueden prevenir eficazmente cualquier síntesis de vitamina D y hacer que una persona dependa totalmente
de los suplementos dietéticos.
La suplementación de vitamina D en la dieta mediante 'pastillas vitamínicas' es probablemente uno de los usos más frecuentes
de este tipo de suplementos. Cada vez hay más pruebas de que una ingesta mayor de vitamina D que la necesaria para prevenir
el raquitismo y la osteomalacia puede ser beneficiosa, especialmente con respecto a algunos cánceres y la diabetes tipo 2.
La industria de los suplementos nutricionales, especialmente la venta de pastillas vitamínicas, se encuentra en una
época de continuo crecimiento global. La demanda de vitaminas y suplementos nutricionales continúa aumentando a un
ritmo constante, con unas ventas que ascendieron a 84.000 millones de dólares en 2011, un 6,1 por ciento más que los 80.000
millones de dólares de 2010, y Estados Unidos tiene la principal cuota de mercado. Se estima que las ventas mundiales de
suplementos dietéticos seguirán creciendo al menos un 4% cada año hasta 2018.
■ Desnutrición
La desnutrición es un término general para una condición médica causada por una dieta inadecuada o inadecuada.
Un individuo experimentará desnutrición si no consume la cantidad o calidad adecuada de los nutrientes que componen una
dieta saludable. Un período prolongado de desnutrición puede provocar inanición, enfermedades por deficiencia de vitaminas o
minerales e infecciones (ya que el sistema inmunológico se ve afectado). La desnutrición proteicoenergética se refiere a una
forma de desnutrición en la que hay una ingesta inadecuada de proteínas. Hay dos formas: marasmo y kwashiorkor (Figura 23.124).
■ Figura 23.124 kwashiorkor marasmo

Kwashiorkor y • hinchazón de las piernas (edema) • cabello normal
marasmo • pelo escaso • 'viejo' o marchito
• 'cara de luna' con poco apariencia
interés en el entorno • extremidades delgadas con poco
• apariencia escamosa de la piel músculo o grasa
• abdomen hinchado • muy bajo peso

cuerpo
• músculos delgados, pero gordos
presente
El marasmo es una forma de desnutrición grave caracterizada por una deficiencia energética. La desnutrición asociada con el
marasmo conduce a una atrofia extensa de tejido y músculos y a edema (acumulación de líquido debajo de la piel
o en una cavidad corporal). Otras características comunes incluyen piel seca y pliegues cutáneos sueltos que cuelgan sobre
las nalgas y las axilas. También hay una pérdida drástica de tejido adiposo (grasa) de áreas normales con depósitos de grasa, como
las nalgas y los muslos.
Las personas con marasmo suelen estar irritables y tener mucha hambre. En los niños, la masa corporal puede reducirse a menos
del 80 por ciento de la masa normal para esa altura.
El kwashiorkor es un tipo de desnutrición que comúnmente se creía que era causada en parte por
Consumo insuficiente de proteínas. Sin embargo, toda la evidencia reciente (durante los últimos 20 años) sugiere que el
problema del kwashiorkor es la falta general de alimentos, no específicamente de proteínas.
Los niños de 1 a 4 años son los más afectados, aunque también ocurre en niños mayores y adultos. Kwashiorkor es una
palabra ga que significa "niño desplazado", en referencia al hecho de que la afección a menudo se desarrolla después de que
se ha interrumpido la lactancia materna; la enfermedad se describió y nombró por primera vez en lo que era la Costa Dorada,
ahora Ghana. Los síntomas del kwashiorkor incluyen abdomen hinchado (barriga, debido a la infiltración grasa del hígado debido
a la incapacidad de sintetizar proteínas de transporte para la exportación de grasa desde el hígado), bandas alternas de cabello
pálido y oscuro y pérdida de peso.
Los síntomas cutáneos comunes incluyen una dermatitis similar a una quemadura solar, similar a la que se observa en la pelagra, a
menudo llamada dermatitis hollín.
23,5 Vitaminas 87
Es probable que el kwashiorkor se deba a una deficiencia de proteínas en combinación con uno de varios tipos de
micronutrientes (por ejemplo, hierro, ácido fólico, yodo, selenio y vitamina C), particularmente aquellos relacionados con
propiedades antioxidantes.
■ Fortificación de alimentos
Algunos alimentos están "fortificados" para garantizar que una dieta normal pueda proporcionar suficientes vitaminas o
minerales para mantener la salud. Por ejemplo, la molienda del trigo elimina parte del grano más rico en vitamina B1, por lo
que a la harina blanca se le añade esta vitamina. A la margarina se le agregan vitaminas A y D (para igualar las que se
encuentran en la mantequilla), y la vitamina C a menudo se agrega a los jugos de frutas y al puré de papa deshidratado.
El yodato de potasio (V) se agrega comúnmente a la sal de mesa en regiones donde la deficiencia de yodo es un problema.
Una forma más controvertida de biofortificación implica la modificación genética (GM) de los alimentos para
hacerlos más ricos en una vitamina particular. Se ha utilizado la modificación genética para producir "arroz dorado", una
variedad de arroz rica en provitamina A (βcaroteno). Se espera que el uso de arroz dorado marque una diferencia
significativa en la deficiencia de vitamina A en países como India, Bangladesh y Vietnam.
Biofortificación y cultivos genéticamente modificados

Varios científicos afirman que las plantas transgénicas pueden reducir significativamente la desnutrición, especialmente
en el mundo en desarrollo, mediante el desarrollo de plantas resistentes a enfermedades derivadas de plagas, pH adverso
del suelo o condiciones de sequía. Además, las plantas pueden modificarse para que tengan altos niveles de nutrientes
específicos.
Las ventajas de utilizar cultivos transgénicos incluyen una reducción potencial de los insumos en términos de costos de
mano de obra y maquinaria (de particular importancia para los agricultores de escasos recursos), una reducción en el uso
de fertilizantes e insecticidas potencialmente dañinos y una reducción potencial en la cantidad de tierra necesaria para el
cultivo debido a un aumento del rendimiento (o más bien a una disminución del número de plantas enfermas).
El arroz dorado es una variedad de arroz (Oryza sativa) producida mediante ingeniería genética para biosintetizar
βcaroteno, un precursor de la vitamina A (retinol) en las partes comestibles del arroz. El arroz dorado se desarrolló como
un alimento enriquecido para ser utilizado en áreas donde hay escasez de vitamina A en la dieta. Sin embargo, vale la
pena señalar que una ingesta adecuada de grasas es esencial para que se absorba el βcaroteno del arroz dorado. Se estima
que aproximadamente 24 millones de personas, en 118 países, están afectadas por la deficiencia de vitamina A. Es
responsable de entre 1 y 2 millones de muertes, 500.000 casos de ceguera irreversible y millones de casos de xeroftalmía
cada año. Actualmente, la deficiencia de vitamina A se trata por vía oral o mediante inyección.
Enlace TdC
Fluoración y yodación
La práctica de la fortificación de alimentos aumenta los valores nutricionales de los productos dietéticos y evita deficiencias
generalizadas causadas por factores geográficos o culturales. Sin embargo, si bien es beneficioso para la mayoría de la población,
limita la libertad de un individuo para elegir su dieta y, en casos raros, puede provocar intoxicación por vitaminas y reacciones
alérgicas. La práctica plantea cuestiones relativas al equilibrio entre los derechos de un individuo, los intereses de la
sociedad y el nivel al que el gobierno debe velar por la sociedad y protegerla. Casos ilustrativos que ponen de relieve estas
cuestiones son dos incorporaciones al suministro público realizadas en interés de la salud pública:
n fluoración del suministro de agua potable para prevenir las caries
n la yodación de la sal para contrarrestar los trastornos por carencia de yodo.
Desde hace casi 100 años se ha observado una correlación inversa entre los niveles de fluoruro y la aparición de caries dental.
Esto dio lugar a una política preventiva en muchos países de la fluoración del agua en zonas con un nivel bajo de fluoruro.
Hubo objeciones basadas en sospechas de efectos secundarios indeseables del fluoruro, como el síndrome de Down y
diversos tipos de cáncer. La objeción ética es que añadir flúor al suministro de agua es una medicación obligatoria y, por tanto,
una violación de los derechos individuales.
Los problemas involucrados incluyen:
n Beneficencia (acción en beneficio de otros): los trastornos por deficiencia de yodo comprenden un espectro
desde el aborto hasta el hipotiroidismo. Las consecuencias más graves e irreversibles de la deficiencia de yodo son los
abortos, la muerte fetal, las malformaciones congénitas y el retraso mental. El enriquecimiento de la sal con yodo puede
considerarse una "vacuna" para garantizar el desarrollo físico y mental adecuado del niño.
88 23 Bioquímica
n No maleficencia: no se han informado efectos nocivos del consumo excesivo de yodo en países que anteriormente
tenían suficiente yodo. No se ha informado de alergia al yodo en la sal fortificada, aunque es posible.
n Justicia (equidad): esto significa que se debe dar prioridad a quienes lo necesitan, en proporción
a su necesidad. En el caso de la deficiencia de yodo, las comunidades que tienen deficiencia de yodo son las comunidades
"necesitadas".
n Autonomía (libertad de elección): la yodación universal de la sal puede considerarse una medida obligatoria.
medicación y, por tanto, una violación de los derechos del individuo.
■ Minerales importantes
Otros nutrientes que son componentes muy importantes de una dieta equilibrada incluyen los minerales.
Los minerales actúan como metabolitos de diversos procesos celulares, materias primas para la formación de tejidos corporales
y componentes de enzimas y proporcionan el entorno químico adecuado para las células.
En las tablas 23.16 y 23.17 se enumera una selección de minerales esenciales para la salud humana. Las plantas y
los animales que carecen de un mineral esencial desarrollarán una enfermedad o trastorno característico por deficiencia.
Los minerales tienen cuatro funciones en el organismo:
n Actúan como materia prima para la formación de tejidos corporales.
n Proporcionan el entorno químico necesario para las células.
n Actúan como intermediarios metabólicos para los procesos celulares.
n Actúan como coenzimas.
Los minerales de las dos primeras categorías anteriores se necesitan en cantidades relativamente grandes y son
macronutrientes (cuadro 23.16). Las cantidades necesarias serán superiores al 0,005 por ciento de la masa corporal.
Los minerales de las dos últimas categorías se necesitan en cantidades mucho menores y son micronutrientes.
(Tabla 23.17). Se necesitan en cantidades de miligramos o microgramos (103 mg = 1 g; 106 μg = 1 g).
■ Cuadro 23.16 Mineral Función

Principal fuente de alimento
Minerales macronutrientes Calcio Leche, queso, pan Formación de huesos y dientes, contracción muscular, acción
nerviosa, coagulación sanguínea, formación sanguínea.
Queso Fósforo, huevos Formación de huesos y dientes, respiración, formación de
ATP y ácidos nucleicos.
Azufre Productos lácteos, carne, huevos, brócoli. Formación de queratina y matriz extracelular.
Potasio Patatas, carne, chocolate. Contracción muscular, acción nerviosa, transporte activo a través
de las membranas celulares.
Magnesio Carne, vegetales verdes. Formación de huesos y coenzimas para la respiración.
Cloro Alimentos salados, por ejemplo, patatas fritas, mariscos. Mantenimiento del equilibrio anión/catión en las células,
formación de jugo gástrico (ácido clorhídrico)
Sodio Cualquier alimento salado, carne, huevos, leche. Contracción muscular, acción nerviosa, transporte activo a través
de las membranas celulares.
■ Cuadro 23.17 Mineral Función

Principal fuente de alimento
Minerales de micronutrientes Hierro Hígado, carnes rojas, algunas Grupo hemo en la hemoglobina (portador de oxígeno en la sangre)
verduras, por ejemplo, espinacas
Cobre La mayoría de los alimentos

Citocromo c oxidasa (cadena de transporte de electrones), muchas
otras enzimas
Flúor Leche, agua potable en algunos Componente del esmalte dental y del hueso.
áreas
Zinc La mayoría de los alimentos

Cofactor para muchas enzimas.
Yodo Mariscos y sal yodada Síntesis de tiroxina (hormona tiroidea) (control de la tasa metabólica
basal)
Selenio Plantas, mariscos, carnes, Enzimas antioxidantes, reducen el riesgo de cáncer y enfermedades
setas. cardíacas, aumentan las selenoproteínas en el sistema inmunológico
Manganeso La mayoría de los alimentos
Enzimas fosfatasas (transfieren grupos fosfato)
Molibdeno La mayoría de los alimentos
Cofactor enzimático
Cromo La mayoría de los alimentos
Captación de glucosa
Cobalto La mayoría de los alimentos
Desarrollo de glóbulos rojos
23.6 Bioquímica y medio ambiente 89
Al igual que ocurre con las vitaminas, las enfermedades por deficiencia también pueden surgir cuando la dieta de una persona carece de un
mineral específico (cuadro 23.18).
■ Cuadro 23.18 Fuentes, funciones y enfermedades por deficiencia de los principales minerales de
la dieta humana
Mineral Enfermedad de deficiencia Síntomas de la enfermedad por

deficiencia.
Calcio y fósforo Raquitismo en niños y Los huesos y los dientes se ven
osteomalacia (ablandamiento afectados: extremidades torcidas o dientes deformes.

de huesos) en adultos,
osteoporosis en adultos
Azufre Problemas o trastornos de la piel,
dolor muscular, trastornos nerviosos,
problemas circulatorios, estrés,
infección.
Potasio Rara vez deficiente Cardiopatía
Cloro Calambres musculares
Sodio Calambres musculares, enfermedades del corazón.
Hierro Anemia: nivel bajo de Fatiga, mareos, taquicardia.

glóbulos rojos.
Yodo Bocio (Figura 23.125) Glándula tiroides agrandada,
ojos saltones.
■ Figura 23.125 Un adulto con bocio no tratado
23.6 Bioquímica y medio ambiente : nuestra

El aumento del conocimiento de la bioquímica ha dado lugar a varios problemas ambientales, al tiempo
que ha ayudado a resolver otros.
La bioquímica es una ciencia multidisciplinaria que se ha expandido significativamente en los últimos años y ha aumentado enormemente
nuestra comprensión de los procesos bioquímicos y nuestra capacidad para controlar los sistemas biológicos.
Sin embargo, ese desarrollo, junto con la expansión y el desarrollo tecnológico masivo, ha creado y revelado graves problemas
ecológicos. También ha aumentado nuestra conciencia sobre el impacto ambiental y las implicaciones éticas del desarrollo científico y
tecnológico. Este tema se centra en el uso de técnicas bioquímicas en aplicaciones industriales, agrícolas y domésticas y sus
efectos en los ecosistemas locales y mundiales. También indica aspectos del papel de la bioquímica en el alivio del impacto ambiental
de las actividades humanas.
■■ ■Xenobióticos – compuestos extraños

Los xenobióticos son compuestos químicos que se encuentran en un organismo vivo pero que son extraños a
ese organismo (del griego xenos, "extraño" y biótico, "relacionado con los organismos vivos"). El término también se
puede aplicar a sustancias químicas que se encuentran en concentraciones más altas de lo normal en un organismo,
o a compuestos que no se producen naturalmente sino sólo mediante procesos sintéticos; en otras palabras, sustancias
químicas que son extrañas a la biosfera.
Específicamente, medicamentos como los antibióticos son xenobióticos en humanos porque el cuerpo humano
no los produce por sí mismo y no forman parte de una dieta normal. Los compuestos naturales también pueden
convertirse en xenobióticos si son absorbidos por otro organismo, como ocurre con la absorción de hormonas humanas
naturales por parte de los peces que se encuentran aguas abajo de los emisarios de las plantas de tratamiento de aguas residuales.
■ Figura 23.126 Contaminación
La presencia de productos farmacéuticos, incluidos antibióticos, fármacos de quimioterapia y hormonas, en las
de los ríos en el norte de
aguas residuales se está convirtiendo en un gran problema. Luego, estos productos farmacéuticos se transportan a
Inglaterra. La espuma espumosa
plantas de tratamiento de aguas residuales. Estos productos farmacéuticos pueden ser descargados de industrias u
de un contaminante industrial se
hospitales, o pasar a través del cuerpo humano y liberarse sin modificar o metabolizarse parcialmente en la orina.
formó en la superficie de un
Esta situación es un problema relativamente nuevo para el cual las plantas de tratamiento de aguas residuales no fueron
río. Aunque el contaminante puede
diseñadas específicamente. Las plantas de tratamiento de aguas residuales pueden descomponer los xenobióticos
haber llegado al río muchos
mediante la acción bacteriana, pero con demasiada frecuencia este proceso es incompleto. La naturaleza diversa de
kilómetros río arriba, no es hasta
los químicos involucrados agrava el problema. En conjunto, estas cuestiones significan que estas sustancias extrañas no
que el río pasa sobre una presa que se
se eliminan eficazmente de las aguas residuales y algunas se liberan al medio ambiente. El resultado de esto es que
forma la espuma.
90 23 Bioquímica
El agua que contiene una variedad de productos farmacéuticos puede ser absorbida por los peces que viven río abajo y se
utiliza para beber y para irrigar tierras agrícolas. Aunque estos productos farmacéuticos se encuentran en el agua potable sólo
en cantidades muy pequeñas (en concentraciones del orden de ngdm3), existe la preocupación de que la exposición a largo
plazo pueda provocar daños a la salud humana.
Un problema particular es la liberación de antibióticos al medio ambiente a través de las aguas residuales.
Esto se considera un problema particular porque no sólo pueden causar daños a los organismos acuáticos, sino que
también pueden provocar una mayor resistencia bacteriana a los antibióticos. Los antibióticos se utilizan para tratar una
variedad de afecciones, pero si las bacterias desarrollan resistencia a antibióticos como la penicilina, estas enfermedades
pueden volverse mucho más difíciles de curar. Este es un aspecto ambiental del problema de la resistencia a los antibióticos
que, según se informa, resulta de la prescripción excesiva en algunas partes del mundo desarrollado.
Las aguas residuales del tratamiento de aguas residuales también pueden contener hormonas sexuales como la femenina.
estrógenos que se han liberado en la orina humana, particularmente debido al uso de la píldora anticonceptiva sintética.
Existe cierta preocupación de que los peces macho puedan absorber cantidades suficientes de estrógenos como para
"feminizarse" y no poder reproducirse.
Los siguientes xenobióticos están causando preocupación actualmente en el medio ambiente:
n detergentes domésticos e industriales
n medicamentos farmacéuticos, incluidos antibióticos como la penicilina

n aditivos alimentarios
n contaminantes, como PCB y dioxinas
n insecticidas, como el DDT
n metales pesados, como mercurio y compuestos de plomo
n hormonas, como los estrógenos
n plastificantes de la fabricación de polímeros
Dependiendo de su naturaleza química, algunos xenobióticos pueden ser completamente digeridos por
microorganismos, plantas y animales. El cuerpo elimina los xenobióticos mediante el metabolismo xenobiótico.
El metabolismo xenobiótico es el conjunto de vías metabólicas que modifican la estructura química de los xenobióticos. En
general, los fármacos se metabolizan más lentamente en humanos y animales fetales, neonatales y de edad avanzada que en
los adultos.
Las moléculas polares suelen ser solubles en agua y se metabolizan rápidamente dentro del organismo o sufren
oxidación fotoquímica. Las moléculas no polares, por otro lado, atraviesan con relativa facilidad las membranas celulares
hidrófobas. Entran en las células donde pueden ser modificados por enzimas y luego desintoxicados. Consiste en la
desactivación y excreción de xenobióticos y ocurre principalmente en el hígado. Esta es la cantidad de medicamentos que se
descomponen en el cuerpo. Las vías de excreción son la orina, las heces, el aliento y el sudor. Sin embargo, muchos químicos
[CH3Hg]+X– sintéticos producen metabolitos tóxicos, afectan el metabolismo de otros compuestos o afectan el desarrollo del organismo.
Ciertos xenobióticos no pueden metabolizarse por las vías existentes y permanecen dentro del organismo o se
■ Figura 23.127
excretan sin modificaciones.
Metilmercurio(i), un
xenobiótico tóxico
Si el xenobiótico no puede modificarse en el organismo, puede acumularse en las células. La creciente
que se acumula en
concentración de la sustancia en un organismo se conoce como bioacumulación. Por ejemplo, los compuestos de mercurio
El cerebro que causa el
en forma de metilmercurio, que no es polar, llegan al cerebro, donde se acumulan y provocan intoxicación por mercurio
envenenamiento por mercurio.
(Figura 23.127).
enfermedad de Minamata
Durante el decenio de 1950 se produjeron brotes de intoxicación por metilmercurio en varios lugares del Japón debido a las
descargas industriales de mercurio en ríos y aguas costeras. Los casos más conocidos ocurrieron en Minamata y Niigata.
Sólo en Minamata, más de 600 personas murieron debido a lo que se conoció como enfermedad de Minamata. Más de
21.000 personas presentaron reclamaciones ante el gobierno japonés y casi 3.000 obtuvieron la certificación de padecer la
enfermedad. En 22 casos documentados, las mujeres embarazadas que consumieron pescado contaminado mostraron
síntomas leves o ningún síntoma, pero dieron a luz a bebés con graves discapacidades del desarrollo.
La fábrica de Chisso Minamata inició por primera vez la producción de etanal en 1932, y la producción aumentó
progresivamente hasta 1960. La reacción química utilizada para producir el etanal utilizó sulfato de mercurio como uno de los
catalizadores. A partir de agosto de 1951, tras un cambio de cocatalizador, una reacción secundaria del
El ciclo catalítico condujo a la producción de una pequeña cantidad de metilmercurio. Este

compuesto altamente tóxico fue liberado en la Bahía de Minamata desde el cambio de cocatalizador
Minamata
río en 1951 hasta 1968, cuando se suspendió este método de producción.
mar shiranui
En febrero de 1959 se investigó la distribución del mercurio en la bahía de Minamata
(Figura 23.128). Los resultados sorprendieron a los investigadores involucrados. Se detectaron
fábrica chisso
grandes cantidades de mercurio en pescados, mariscos y lodos de la bahía.
Las concentraciones más altas se centraron alrededor del canal de aguas residuales de la fábrica
Chisso en el puerto de Hyakken y disminuyeron hacia el mar, identificando claramente la planta como
la fuente de contaminación. La contaminación era tan grave en la desembocadura del canal de aguas
Hayakken residuales que se midió una cifra de 2 kg de mercurio por tonelada de sedimento: un nivel que
Minamata puerto
bahía
sería económicamente viable para explotar.
La incidencia de esta forma de envenenamiento por mercurio no se limitó a Japón. La
■ Figura 23.128 La ubicación de la enfermedad de Ontario Minamata es un síndrome neurológico causado por una intoxicación grave
fábrica de Chisso Minamata que muestra por mercurio. Ocurrió en la provincia canadiense de Ontario en 1970 y afectó gravemente a dos
la proximidad de la fábrica a la Bahía de Minamata.comunidades de las Primeras Naciones del noroeste de Ontario tras el consumo de pescado local
contaminado con mercurio, y a otra
Comunidad de las Primeras Naciones en el sur de Ontario (Sarnia) debido a la eliminación ilegal de desechos
químicos industriales.
El primero de estos casos de Ontario se refería a una planta de cloroálcali que fabricaba hidróxido de sodio
utilizando la tecnología de celda de electrólisis de mercurio (celda CastnerKellner). Estas células utilizan un cátodo
de mercurio fluido. Las operaciones actuales de las plantas de células de mercurio son criticadas por motivos
medioambientales y, como resultado de estas preocupaciones, las plantas de células de mercurio se están eliminando
progresivamente. Están siendo reemplazadas por plantas que utilizan tecnología de células de membrana semipermeable,
que elimina el uso de mercurio. Este es un ejemplo exitoso de preocupación ambiental que impulsa el desarrollo de
nueva tecnología industrial para un proceso económico clave.
■ Biomagnificación
Aunque los procesos biológicos pueden producir muchas sustancias nocivas, como el veneno de serpiente y las toxinas de
las plantas, por ejemplo, las toxinas naturales no se acumulan en el medio ambiente, ya que las enzimas las descomponen.
Por el contrario, algunas sustancias químicas sintéticas no se descomponen de forma natural porque no existen
enzimas para lograrlo. En consecuencia, estos compuestos sintéticos se acumulan en el aire, el agua, el suelo y las células
vivas y, en algunos casos, su concentración puede aumentar en las redes alimentarias hasta niveles potencialmente dañinos.
Biomagnificación es un término que se refiere a este aumento de la concentración de una sustancia xenobiótica
a medida que asciende por una cadena alimentaria. Ocurre cuando un xenobiótico no puede metabolizarse y, por lo tanto, se
absorbe directamente cuando un organismo se alimenta de otro, lo que provoca los mayores efectos en los animales que se alimentan
en la parte superior de la cadena alimentaria. Para que se produzca la biomagnificación, la sustancia orgánica implicada debe:
n no descomponerse en el medio ambiente
n no descomponerse naturalmente
Ser un compuesto lípido o liposoluble, de modo que no se excrete fácilmente sino que se almacene en el tejido adiposo.
Los términos bioacumulación y biomagnificación se han convertido en ideas importantes al discutir los xenobióticos y es
importante distinguirlos. La bioacumulación se refiere a la acumulación de una sustancia dentro de un organismo; La
biomagnificación se refiere a la acumulación de una sustancia en diferentes niveles de una cadena alimentaria.
Probablemente el ejemplo más conocido y mejor estudiado de esto sea el insecticida DDT,
diclorodifeniltricloroetano (Figura 23.129), el primer pesticida sintético.
CL El DDT es una molécula aromática compleja que se utilizó con gran efecto a partir de
Cl C Cl Segunda Guerra Mundial para controlar los mosquitos responsables de la propagación de enfermedades
como la malaria, el dengue y el tifus. La Organización Mundial de la Salud (OMS) sugiere que se salvaron
C
5 millones de vidas en los primeros años de su uso. El DDT es fácilmente soluble en grasas y no sufre degradación
h metabólica. Por tanto, se acumula en los tejidos y pasa sin cambios a través de las cadenas alimentarias.
CL CL Parte del DDT utilizado para rociar áreas de tierra llegó a ríos y lagos. Fue absorbido por plantas
microscópicas, que fueron devoradas por animales microscópicos, que a su vez fueron devorados por
■ Figura 23.129
peces. El DDT acumulado progresó en la cadena alimentaria y en cada nivel, la concentración de DDT en el
La estructura del DDT,
organismo aumentó (Figura 23.130).
diclorodifeniltricloroetano
92 23 Bioquímica
■ Figura 23.130 La
biomagnificación de la
concentración de DDT
DDT en el consumo de pescado
a medida que avanza en la cadena
pájaros 25 ppm
alimentaria
DDT en grande
pescado 2 ppm
DDT en pequeño
pescado 0,5 ppm
DDT en zooplancton
0,04 ppm
DDT en fitoplancton
0,000 003 ppm
■ Figura 23.131 Un águila pescadora
comiendo pescado
En la década de 1960 se observó que las aves rapaces, como las águilas pescadoras (Figura 23.131), las águilas
calvas y los halcones peregrinos, sufrían una grave disminución en su número. La causa se atribuyó al adelgazamiento
de la cáscara de los huevos. Estas aves no pudieron construir caparazones lo suficientemente fuertes como para durar
la incubación (los huevos se rompieron bajo el peso de sus padres) porque no podían procesar el calcio adecuadamente.
La investigación demostró que este adelgazamiento se debía a los efectos tóxicos de los altos niveles de DDT
en sus tejidos. Este y otros impactos ambientales negativos finalmente llevaron a la prohibición del uso de la fumigación
indiscriminada de DDT en muchos países en la década de 1970. No obstante, persiste cierto uso continuo de DDT en
el control de vectores, particularmente en países donde la malaria es un riesgo grave para la salud, y esto sigue
siendo controvertido.
Naturaleza de la ciencia Publicaciones importantes
La conciencia sobre el impacto ambiental del DDT y otros pesticidas, particularmente en las aves, llamó la
atención del público a través de la publicación en 1962 del libro Primavera silenciosa de la bióloga estadounidense
Rachel Carson. Este libro tuvo un impacto muy significativo y ahora se le atribuye ampliamente el mérito de haber
lanzado el movimiento ambientalista global.
La comprensión de la ciencia es esencial para que el público y los políticos puedan emitir juicios informados sobre
las ventajas y desventajas del uso de sustancias como el DDT, y esto es precisamente lo que hizo el libro Primavera
silenciosa . Es fundamental que los científicos proporcionen la evidencia de la forma más completa posible, pero
también objetiva, para que las personas puedan tomar sus propias decisiones. En el caso de la reintroducción del
DDT en África, los científicos aportan las pruebas pero son los políticos quienes en última instancia toman las
decisiones.
Otro ejemplo de una publicación que generó e informó al público y
El debate político es Una verdad incómoda de Al Gore , que trata los problemas
relacionados con el calentamiento global y el cambio climático. Importantes en el desarrollo
de la conciencia ambiental en el último medio siglo han sido las imágenes de la Tierra que han
llegado al dominio compartido a través de la exploración espacial (Figura 23.132). Esto se
suma a los valiosos datos concretos que las sondas espaciales han proporcionado sobre
problemas como el agotamiento del ozono. Muchas personas de las últimas generaciones
han visto la Tierra desde una perspectiva totalmente diferente y esto ha alterado la psicología de
nuestra relación con el planeta.
Cuando se introdujo el DDT por primera vez, los científicos no consideraron los posibles efectos
negativos sobre el medio ambiente, pero hoy en día somos mucho más conscientes de estos problemas.
Cuando se elaboran sustancias, el impacto ambiental de la síntesis y el uso de la sustancia
suelen ser consideraciones importantes. Hay dos enfoques principales para las cuestiones
■ Figura 23.132 La Tierra desde la Luna – América del ambientales: las acciones correctivas y la prevención. Las áreas de concienciación sobre los
Norte y del Sur peligros, evaluación de riesgos y evaluación de referencia se han desarrollado significativamente en
son visibles los últimos años, lo que significa que la prevención se está convirtiendo ahora en un factor más importante.
oh CL oh CL El DDT, el mercurio y otros metales pesados pueden volverse más concentrados

a medida que ascienden en la cadena alimentaria. Sigue habiendo preocupación por el
nivel de mercurio presente en el atún consumido por humanos, especialmente mujeres
oh CL oh CL
embarazadas. Las fuentes de mercurio incluyen la incineración de desechos, la minería de
oro y la combustión de carbón.
1,4dioxina 2,3,7,8tetraclorodibenzodioxina También existen preocupaciones de salud sobre la biomagnificación de otras
■ Figura 23.133 La estructura de 1,4dioxina y 2,3,4,8 sustancias orgánicas, por ejemplo, dioxinas y sustancias similares a las dioxinas, como
tetraclorobenzodioxina (un ejemplo de PCCD). Las fórmulas las dibenzodioxinas policloradas (PCCD) (Figura 23.133) y los bifenilos policlorados (PCB).
generales de PCCD y PCB se dan en la Tabla 31 del folleto de

datos de Química del IB. Las dioxinas se producen como subproductos en la fabricación de algunos
compuestos orgánicos clorados y en la incineración de materiales de desecho poliméricos.
Son altamente cancerígenos, en particular las dioxinas cloradas, y pueden alterar el
clm sistema endocrino (acción hormonal) y provocar daños celulares y genéticos.
cln Los PCB no son estrictamente dioxinas ya que no contienen oxígeno. Contienen de uno a diez átomos de
bifenilo policlorado cloro unidos a una molécula de bifenilo (Figura 23.134). Son muy estables y con una alta resistencia eléctrica,
■ Figura 23.134 La fórmula

por lo que se utilizaron ampliamente en el siglo XX como refrigerantes, plastificantes, lubricantes y líquidos
generalizada de
aislantes. Su producción en la mayoría de los países fue prohibida en la década de 1970, pero aún pueden
PCB persistir en el medio ambiente.
Productos químicos orgánicos persistentes (COP)

Es responsabilidad de los científicos y las empresas industriales considerar las formas en que sus investigaciones y
hallazgos impactan en el medio ambiente, y encontrar formas de mejorar los daños ya causados. Esto implica una
evaluación de referencia, una evaluación de riesgos y una recopilación de datos a largo plazo. Las cuestiones presentadas
plantean cuestiones éticas que trascienden las fronteras nacionales y exigen la colaboración internacional de científicos
de diferentes disciplinas.
El Convenio de Estocolmo sobre contaminantes orgánicos persistentes (COP) de 2001 identificó 12 sustancias
químicas, "la docena sucia", cuyo uso debería prohibirse. Aunque en muchos países existe legislación a este efecto, muchas
de estas sustancias químicas son particularmente estables y continúan persistiendo en el medio ambiente. Existe la
preocupación de que el cambio climático que causa el derretimiento del hielo polar esté volviendo a movilizar algunos de
estos químicos prohibidos hacia la atmósfera ártica.
El bisfenol A (BPA) es un compuesto orgánico ampliamente utilizado en la fabricación de polímeros como los
plásticos de policarbonato utilizados en envases de alimentos, botellas de agua reutilizables y tuberías de agua. El BPA se
ha vuelto controvertido porque puede imitar a las hormonas, especialmente los estrógenos, y por lo tanto dar lugar a una
serie de problemas de salud, incluida una disminución del recuento de espermatozoides en los hombres. Los estudios han
demostrado que el riesgo de que la sustancia química se filtre del plástico aumenta cuando se calienta, por lo que se
ha expresado especial preocupación por su uso en biberones que se calientan habitualmente durante la esterilización.
Mientras continúa el debate sobre los niveles seguros, muchas industrias han retirado estos productos y varios gobiernos
tienen legislación pendiente para limitar su uso.
30 La información de la siguiente tabla representa el flujo de energía en un manantial hipotético que fue rociado con DDT. También se
da la concentración de DDT que se encuentra en los organismos en cada nivel trófico.
Productividad/ Eficiencia DDT presente/

Nivel trófico (alimentación) kcal/m2/año ecológica ppm Aumento del DDT
9000 – 0,04 –
Productores (plantas)
Consumidores primarios 1500 0,23
Consumidores secundarios 120 2.07
Consumidores terciarios 12 13.8
Porcentaje de energía de
productores a consumidores
terciarios: ___%
Concentración de DDT en el
productor respecto al agua:
___ veces
más
94 23 Bioquímica
a Calcular el porcentaje de eficiencia ecológica de la transferencia de energía a partir de:

i productores a consumidores primarios
ii consumidores primarios a consumidores secundarios
iii consumidores secundarios a consumidores terciarios
b Calcular el porcentaje de la energía de los productores que se transfiere a los consumidores terciarios.
c La concentración de DDT en el agua fue de 1,0 × 108 mgdm3.
i Deduzca cuantas veces más concentrado está el DDT en los productores en comparación con el agua.
ii Calcule el aumento de DDT entre niveles tróficos, a medida que se acumula de productores a consumidores primarios,
de consumidores primarios a consumidores secundarios y de consumidores secundarios a consumidores terciarios.
(Esto se expresará como cuántas veces más concentrado, en lugar de como un porcentaje).
■ Química entre el anfitrión y el invitado
La preocupación ambiental se centra cada vez más en medidas correctivas para mejorar algunas de las
situaciones que han surgido en los ecosistemas. La química entre el anfitrión y el huésped es un posible
enfoque para mejorar la situación. La química huéspedhuésped es una forma de química supramolecular:
se ocupa de sistemas más grandes que una sola molécula. La interacción entre una enzima y su sustrato
es un ejemplo de química huéspedhuésped. El sustrato (huésped) no forma enlaces covalentes con los
grupos en el sitio activo de la enzima (el huésped), sino que se mantiene en su lugar mediante interacciones
como las fuerzas de London, interacciones iónicas y enlaces de hidrógeno.
Cuando la química huéspedhuésped se aplica a la remediación ambiental, el xenobiótico es el huésped,
y sus características químicas determinan la síntesis del huésped, que está diseñado para unirse a él.
Muchas moléculas huésped tienen una estructura en forma de jaula o tubo que atrapa a la molécula
huésped.
H+G H–G
anfitrión anfitrión de invitados – complejo de invitados
Hay muchos tipos de complejos anfitriónhuésped que tienen aplicaciones para eliminar materiales
tóxicos del medio ambiente. Una clase que se ha utilizado para la eliminación de iones de metales pesados
de soluciones son los calixarenos. Se han utilizado para eliminar iones radiactivos como el cesio137 de los
desechos nucleares y para extraer iones de uranio del agua. Los calixarenos tienen la estructura básica que se
muestra en la figura 23.135a y forman una estructura en forma de copa (figura 23.135b) en la que se "captura"
el ion metálico. La forma de copa, que es similar al sitio activo de una enzima, la hace selectiva en tamaño y
se pueden formar interacciones iondipolo entre los iones de cesio y los átomos de oxígeno de los grupos
−OH.
■ Figura 23.135 a Una

CH3
molécula de calixareno.
H3C CH3
b La estructura en forma de
copa de un calixareno que
muestra los anillos en
diferentes colores para hacer el
estructura más clara
CH3 OH CH3
H3C oh oh CH3
h h
CH3 OH CH3
H3C CH3 HO
OH
a CH3 b OH
La palabra calixareno se deriva de calix (o cáliz), porque este tipo de molécula se asemeja a un jarrón, y
arene, que se refiere al componente aromático. Los calixarenos tienen propiedades hidrofóbicas.
cavidades que pueden contener moléculas o iones más pequeños y pertenecen a la clase de cavitandos conocidos en la
química huéspedhuésped; otros incluyen éteres corona y zeolitas. La nomenclatura del calixareno es sencilla e implica
contar el número de unidades repetidas en el anillo e incluirlas en el nombre. Un calix[4]areno, como el de la figura 23.135,
tiene cuatro unidades en el anillo, mientras que un calix[6]areno tiene seis unidades.
BOBCalix6 (Figura 23.136) es un ejemplo de una molécula huésped desarrollada para un propósito específico:
para unir los iones de cesio137 en los desechos nucleares.
Otro ejemplo medioambiental del uso de la química huéspedhuésped es la eliminación de aminas aromáticas
cancerígenas del agua contaminada. Los fármacos y sus metabolitos también son objetivos de investigación para encontrar
moléculas huésped adecuadas para su eliminación.
■ Figura 23.136 Molécula

huésped (BOBCalix6)
mostrada con un ion de
OOO
cesio cargado
positivamente dentro de uno de sus oh oh
oh
caries oh
Cs+
oh oh
oh oh
OOO
Naturaleza de la ciencia Ideas transferibles – química de coordinación
Es importante para el desarrollo de ideas en química que la información de una aplicación alimente ideas a otra área. El uso
de éteres de corona en la química de coordinación proporcionó información útil que alimentó las ideas anteriores para la
remediación xenobiótica. Los cationes metálicos son ácidos de Lewis (aceptores de pares de electrones) y, por lo tanto,
pueden interactuar con bases de Lewis (donantes de pares de electrones). Ésta es la base de la química de coordinación
(Capítulo 13). Una molécula o anión que reacciona con un ion o átomo metálico es un ligando y forma un enlace coordinado
con un metal. Un compuesto que contiene ligandos coordinados con un metal se conoce como complejo.
Los cationes del grupo 1 tienen una única carga positiva y un radio iónico grande y, por tanto, tienen una densidad de
carga baja. Son ácidos de Lewis débiles, pero pueden formar complejos estables con ligandos conocidos como éteres
corona (en disolventes no acuosos). Un éter corona (Figura 23.137) es un ejemplo de ligando macrocíclico donde
todos los átomos donantes están contenidos dentro de un anillo.
■ Figura 23.137 oh
Varios éteres de
corona diferentes. H2C CH2 oh oh
oh
oh oh
H2C CH2
oh oh
H2C CH2 oh oh
oh oh
oh oh
H2C oh CH2 oh oh
oh
CH2 H2C
15C5 18C6 21C7
31 Investigar,
utilizando Internet
El tamaño del anillo es crucial para determinar qué ion metálico forma el complejo más estable. Por ejemplo,
y la biblioteca
escolar, la 18[corona]6 forma complejos más estables con K+ que con Na+ o Cs+. Na+ es demasiado pequeño para coordinarse
estructura y con todos los átomos de oxígeno al mismo tiempo y Cs+ es demasiado grande para caber en la cavidad dentro del
acción del antibiótico.
anillo. El éter corona más grande [21]crown7 forma sus complejos más estables con Cs+.
vancomicina.
96 23 Bioquímica
oh oh
coordinación de un
oh oh oh oh
ion metálico por una corona
éter + M+ METRO
oh oh oh oh
oh oh
Los complejos se conocen como supramoléculas o complejos huéspedhuésped (Figura 23.138) y

imitan las estructuras de los complejos enzimasustrato en los sitios activos de las enzimas.
■ Plásticos biodegradables
Se dice que las sustancias que no pueden descomponerse mediante procesos
naturales, que en su mayoría implican acción microbiana, no son
biodegradables. Los compuestos de esta categoría suelen contener enlaces
carbonohalógeno o estructuras aromáticas estables, que las enzimas no pueden
romper. Esta es la razón por la que muchos plásticos, como el PVC y el poliestireno,
y compuestos como el DDT persisten en el medio ambiente indefinidamente.
Alternativamente, un compuesto es biodegradable si puede sufrir

degradación bacteriana en productos finales que se encuentran en la naturaleza y,
por lo tanto, no son dañinos para el medio ambiente.
Plásticos biodegradables y fotodegradables

■ Figura 23.139 Una bolsa de plástico biodegradable Se ha prestado mucha atención a la investigación sobre el desarrollo de plásticos
biodegradables. Modificando la estructura del polímero, es posible producir un
plástico que puede descomponerse si se entierra en un vertedero.
Otros plásticos están diseñados para sufrir reacciones fotoquímicas, por lo que la acción de la luz solar descompone
gradualmente el plástico. Los plásticos biodegradables (Figura 23.139) y fotodegradables deben separarse cuidadosamente de
los residuos plásticos, porque si se incorporan al plástico reciclado debilitarán los elementos resultantes.
Actualmente existen dos tipos principales de bolsas de plástico biodegradables.
Plástico hidrobiodegradable de origen vegetal

Tiene un alto contenido de almidón y suele obtenerse del maíz. La modificación genética de los pastos puede ayudar a producir
plásticos similares. La descomposición se inicia por hidrólisis y produce dióxido de carbono y agua. La hinchazón de los
granos de almidón puede ayudar a romper el plástico. A altas temperaturas se descompone relativamente rápido, pero cuando
se entierra en un vertedero puede tardar mucho más en descomponerse y puede producir metano cuando se descompone
anaeróbicamente. En teoría, este tipo de bioplástico a base de almidón producido como biomasa podría ser casi neutro en carbono,
pero persisten problemas con el uso de tierras que podrían servir para fines más productivos y la liberación de metano si los
plásticos se eliminan en vertederos.
El ácido poliláctico (PLA) es un poliéster derivado del ácido láctico (ácido 2hidroxipropanoico). El ácido láctico se puede
obtener a partir del almidón de maíz mediante fermentación microbiana. El PLA ha encontrado uso como material de embalaje y
para fabricar vasos de plástico e hilo quirúrgico. Nuevamente hay problemas con respecto al uso de la tierra para cultivar maíz
con este fin; el maíz es un cultivo transgénico y el PLA sólo se degradará a un ritmo mensurable en un compostador industrial.
(Esto resalta la diferencia entre los términos biodegradable y compostable: el primero simplemente significa que el producto puede
ser descompuesto por bacterias; el segundo significa que la descomposición tiene lugar a un ritmo comparable al de los polímeros
naturales).
Biopol es un poliéster compuesto por unidades de hidroxibutirato con unidades de hidroxivalerato de forma aleatoria
distribuidos a lo largo de la cadena del polímero. Biopol se produce fermentando azúcar con Alcaligenes eutrophus, una
bacteria que se encuentra en el agua y el suelo. Biopol se biodegrada en agua y dióxido de carbono, tanto en condiciones
aeróbicas como anaeróbicas. Las plantas genéticamente modificadas que producen Biopol pueden hacer que el plástico sea
comercialmente viable.
Plástico oxobiodegradable a base de petróleo

Esto se deriva de un subproducto de la industria petrolera. Se utilizan aditivos, a menudo cobalto, que actúan como catalizadores
del proceso de descomposición, que pueden programarse en diferentes tiempos según el uso del plástico. El plástico se
degrada en microfragmentos que las bacterias dispersan y eventualmente descomponen.
Hacer ácido poliláctico

Esta actividad le permite unir entre 10 y 30 moléculas de ácido láctico para comenzar a formar un polímero. En la industria se
unen varios cientos de moléculas, por lo que las propiedades del producto polimérico son diferentes de las del polímero que se
fabricará.
Aparatos y productos químicos.
Tubo de ensayo
Soportes para tubos de ensayo
Mechero Bunsen y estera resistente al calor.

Gránulos antigolpes
Ácido láctico (Irritante)
Ácido clorhídrico 2moldm3 (Irritante)
Placa de Petri o teja blanca
Protección para los ojos
Seguridad: El punto de ebullición del ácido láctico es de 122°C. Hará mucho calor durante el experimento. Tenga cuidado de que
no entre en contacto con su piel. Si lo haces, pon tu piel bajo el grifo de agua fría inmediatamente.
Método
1 Llene un tubo de ensayo hasta de su capacidad con ácido láctico.
2 Añade cinco gotas de ácido clorhídrico y dos gránulos antigolpes.

3 Coloque los soportes para tubos de ensayo alrededor de la parte superior del tubo de ensayo y comience a calentarlo.
4 Tenga cuidado de no apuntar con el extremo abierto del tubo de ensayo a nadie en la habitación.
5 Mantenga la mezcla hirviendo suavemente y revuelva o agite suavemente el tubo de vez en cuando para mezclar la
contenido.
6 Después de unos 10 o 15 minutos la mezcla empezará a adquirir un color amarillento. Déjalo por
uno o dos minutos más y luego vierta rápidamente el contenido del tubo en una placa de Petri o en un azulejo blanco.
7 Dejar enfriar la mezcla.
32 La Gran Mancha de Basura del Pacífico, también descrita como el vórtice de basura del Pacífico, es un remolino de desechos marinos.
partículas en el Pacífico Norte central.
Utilice Internet, revistas, diarios y la biblioteca para investigar el impacto de la contaminación por desechos plásticos
en los océanos de la Tierra. Considere las cuestiones que se plantean a continuación y otras que llamen su atención:
• si la zona mencionada del Pacífico es la única acumulación de desechos en los océanos, y cómo
¿Se forman?
• el impacto de esta contaminación en el medio ambiente natural y la vida marina
• la longevidad de esta forma de contaminación en los océanos – considere el papel de la fotodegradación y la
posible lixiviación de sustancias químicas orgánicas nocivas como el bisfenol A y los PCB.
■ Enzimas y biorremediación
Aunque el petróleo crudo es un producto natural, puede estar presente en concentraciones suficientes para ser considerado
xenobiótico. Esta situación surge, por ejemplo, cuando se producen derrames de petróleo en tierra o en el mar, depositándose
millones de litros en el medio ambiente circundante (Figura 23.140). Organismos como aves marinas y mamíferos marinos corren
entonces el riesgo de sufrir daños físicos y efectos tóxicos del derrame de petróleo crudo. Las formas de mejorar el impacto de
los derrames de petróleo incluyen el uso de microorganismos que puedan descomponer el petróleo usándolo como fuente de alimento
y oxidarlo con la respiración. Esto se conoce como biorremediación.
98 23 Bioquímica
Como el petróleo crudo contiene una gran cantidad de

compuestos diferentes, en su descomposición intervienen muchas reacciones
químicas diferentes. Los microorganismos han desarrollado diferentes enzimas
que son específicas para la degradación de diferentes hidrocarburos en el
aceite, por lo que la descomposición del aceite requiere la acción combinada
de una comunidad de bacterias y hongos. La mayoría de ellos se encuentran
naturalmente en el medio ambiente.
Con el tiempo, los microbios son un medio confiable para descomponer
el petróleo en el medio ambiente, aunque algunas de las moléculas más
grandes y más ramificadas parecen resistentes a la degradación por las
enzimas. Las condiciones ambientales como la temperatura, el suministro de
nutrientes y la disponibilidad de oxígeno influyen en la eficiencia del proceso y,
en muchos casos, el proceso puede ser demasiado lento para evitar daños
■ Figura 23.140 Petróleo del derrame de petróleo de Deepwater Horizon
ecológicos. Se están realizando investigaciones para encontrar formas de
mejorar los procesos enzimáticos involucrados. Se ha sugerido
que las bacterias naturales deben aumentarse con bacterias adicionales capaces de descomponer el petróleo,
o una mezcla de enzimas y nutrientes agregados para ayudar a descomponer el derrame de petróleo. Oil derrame
Eater II (OSE II) es un producto comercial que puede convertir el petróleo crudo en materia prima para bacterias
naturales y se ha utilizado en este tipo de situaciones.
Las enzimas inmovilizadas (enzimas unidas a un soporte sólido; consulte la Sección 23.7) se han utilizado
en la limpieza de desechos industriales, como los efluentes de las fábricas de papel, las industrias textiles y la
industria del cuero. Pueden descomponer sustancias químicas específicas, como pesticidas o cianuro, para evitar
su liberación al medio ambiente.
■ Detergentes biológicos
Otro tipo de contaminante ambiental común son los detergentes industriales y domésticos que contienen
moléculas anfifílicas que facilitan la limpieza de tejidos y superficies. Muchos detergentes son
alquilbencenosulfonatos (ABS) de cadena ramificada y, como tales, tienen un grado muy limitado de
biodegradabilidad. Se acumulan en las plantas de tratamiento de aguas residuales, produciendo espuma
persistente y alterando la composición bacteriana del agua reciclada. Muchos países desarrollados han eliminado
los detergentes de cadena ramificada en favor de los alquilbencenosulfonatos lineales (LAS) biodegradables.
Los detergentes en polvo "biológicos" son aquellos que contienen enzimas. El primer lavado biológico
Los polvos que se producirían contenían una proteasa llamada subtilisina. (Las proteasas son enzimas que
descomponen las proteínas). La subtilisina eliminó manchas de proteínas como las de sangre y huevo, se mantuvo
estable en el pH alcalino del detergente y retuvo su actividad a temperaturas de hasta 60 °C. Desde entonces, la
subtilisina se ha adaptado para que sea eficaz a temperaturas diferentes y más bajas. También es probable que los
detergentes en polvo biológicos modernos contengan una amilasa para digerir las manchas a base de almidón y una
lipasa para digerir las manchas a base de grasa. Los polvos más recientes también contienen celulasa (una
enzima que descompone la celulosa) para "acondicionar" el tejido. La enzima celulasa elimina los extremos
perdidos de las fibras producidas por el desgaste de la tela. Estos detergentes biológicos ahora están disponibles
en forma de polvo, pastillas o líquido y también para su uso en lavavajillas.
Los detergentes biológicos permiten su uso a temperaturas más bajas que los no biológicos y así ahorran
energía. El único efecto secundario conocido de los detergentes biológicos en humanos es la posibilidad de una
respuesta alérgica adversa en ciertas personas con mayor sensibilidad cutánea.
■ Sostenibilidad ambiental
Ya sea al realizar un experimento en un laboratorio, planificar los protocolos para la manipulación de cualquier material
químico o montar una planta industrial, el énfasis se ha desplazado a la necesidad de evaluar los peligros involucrados
y el riesgo de que tales peligros puedan entrar en juego. Es necesario evaluar los riesgos involucrados para garantizar
un daño mínimo, ya sea al personal o al medio ambiente.
Las preocupaciones sobre la salud y el impacto ambiental han puesto a la industria química bajo mucha
presión para una mayor rendición de cuentas. Esto se ha formalizado hasta cierto punto con el establecimiento de
varios protocolos para guiar las pruebas de referencia (Figura 23.141) y el establecimiento de un proyecto, y
para evaluar y orientar su sostenibilidad. El siguiente es solo uno
ejemplo de dicho protocolo, elaborado en este caso para guiar la implementación de

proyectos de energía hidroeléctrica, pero que ilustra la compleja gama de cuestiones
que deben guiar tales evaluaciones.
El Protocolo de Evaluación de la Sostenibilidad de la Energía Hidroeléctrica
es una herramienta internacional mejorada de evaluación de la sostenibilidad
que se utiliza para medir y guiar el desempeño en el sector hidroeléctrico. El
protocolo evalúa las cuatro etapas principales del desarrollo hidroeléctrico:
■ etapa temprana
■ preparación
■ implementación
■ funcionamiento.
Las evaluaciones se basan en evidencia objetiva para crear un perfil de sostenibilidad

■ Figura 23.141 Biomonitoreo de la salud de la población de en relación con unos 20 temas según la etapa relevante, que cubre todos los
peces como parte de un estudio de referencia previo a un aspectos de la sostenibilidad (Figura 23.142).
proyecto minero en el norte de Columbia Británica En resumen el protocolo es:
■ un método para la evaluación de proyectos individuales frente a criterios aplicables globalmente
■ una serie de herramientas de evaluación aplicables a todas las etapas del desarrollo hidroeléctrico en todos los países del mundo.
contextos
■ una evaluación objetiva basada en evidencia del desempeño de un proyecto, preparada por un
asesor
■ un proyecto en el que participen ONG destacadas (por ejemplo, WWF, Nature Conservancy, Transparency
Internacional)
■ desarrollado y gobernado por una estructura de múltiples partes interesadas basada en el consenso.
■ Figura 23.142 01 Comunicaciones

Perfil de la y consultas
sostenibilidad de 019 Flujos aguas abajo 02 Gobernanza

5
un desarrollo
03 Ambiental y social
hidroeléctrico utilizando 018 Gestión de yacimientos 4 gestión de problemas
el programa
Hydropower Sustainability 3 04 Recurso hidrológico
017 Calidad del agua
Protocolo de evaluación
2
016 Erosión y
sedimentación 05 Fiabilidad de los activos
1
015 Biodiversidad 06 Seguridad de la infraestructura
014 Salud pública 07 Viabilidad financiera
08 Beneficios del proyecto

013 Patrimonio cultural
012 Trabajo y condiciones laborales 09 comunidades afectadas por el proyecto

y medios de vida
011 pueblos indígenas 010 Reasentamiento
■ Química sostenible/verde
La química verde es la respuesta de los químicos a los desafíos del desarrollo sostenible y a la conciencia de los impactos
que las actividades humanas tienen en el medio ambiente, y de las implicaciones de estos impactos en la humanidad.
100 23 Bioquímica
El alcance de la química verde está integrado en el concepto de química como ciencia de las sustancias. Los
principios de la química verde se centran en las sustancias, en las características relevantes para la salud y la seguridad
humanas (no peligrosas, no tóxicas) y en la forma en que se producen. La química verde tiene como objetivo proteger la
salud humana y el medio ambiente seleccionando los tipos de sustancias que preferiblemente se producirán, las mejores
formas (más seguras y más compatibles con el medio ambiente) de producirlas y las mejores formas de utilizarlas.
Su aparición en Estados Unidos en 1991 fue motivada por la conciencia de los daños de la
contaminación ambiental. La química verde tiene como objetivo prevenir esos daños en su origen, seleccionando
sustancias menos peligrosas y diseñando formas menos peligrosas de producirlas. En los Estados Unidos, las nuevas
regulaciones restringieron el uso de productos químicos y el aumento de las pruebas de sustancias químicas para
determinar su peligro proporcionó poderosos incentivos para que la industria encontrara reemplazos, sustitutos o alternativas.
Las pruebas de toxicidad requeridas por muchos de estos estatutos (leyes) generaron nuevos conocimientos y una
nueva conciencia sobre el tipo y grado de peligro asociado con numerosos productos químicos. A medida que el conocimiento
colectivo crecía en los círculos científicos e industriales, hubo un crecimiento correspondiente en la demanda del público
de más información sobre las sustancias químicas que están presentes en sus comunidades.
La difusión de la investigación sobre la química verde, y también de la información básica sobre lo que es, ha seguido
diferentes patrones en diferentes países y ha dado lugar a avances en la educación y la legislación (aprobación de leyes)
en diferentes países.
Al centrarse en las sustancias, su producción y sus usos, se relaciona con realidades contextuales.
Por lo tanto, algunas características de su difusión y desarrollo son diferentes para diferentes contextos, aunque los
principios y el trasfondo químico constituyen una base común para todos los contextos.
Se han desarrollado doce principios que abarcan conceptos que buscan reducir la huella
de los procesos de fabricación de productos químicos y al mismo tiempo mejorar la seguridad medioambiental y del producto.
1 Prevención: es mejor prevenir los residuos que tratarlos o limpiarlos una vez formados.
2 Economía atómica: los métodos sintéticos deben diseñarse para maximizar la incorporación de todos
materiales utilizados en el proceso en el producto final.
3 Síntesis químicas menos peligrosas: siempre que sea posible, las metodologías sintéticas deben diseñarse para utilizar
y generar sustancias que posean poca o ninguna toxicidad para la salud humana y el medio ambiente.
4 Diseño de productos químicos más seguros: los productos químicos deben diseñarse para preservar la eficacia de
funcionar mientras reduce la toxicidad.
5 Disolventes y auxiliares más seguros: el uso de sustancias auxiliares (disolventes, agentes de separación, etc.) debe
ser innecesario siempre que sea posible e inocuo cuando se utilicen.
6 Diseño para la eficiencia energética: los requisitos energéticos deben reconocerse por su
impactos ambientales y económicos y deben minimizarse. Los métodos sintéticos deben realizarse a temperatura y
presión ambiente.
7 Uso de materias primas renovables: una materia prima o materia prima debe ser renovable en lugar de
agotándose siempre que sea técnica y económicamente viable.
8 Reducir los derivados – privatización innecesaria (grupo de bloqueo, protección/desprotección,
modificación temporal de procesos físicos/químicos) deben evitarse siempre que sea posible.
9 Catálisis: los reactivos catalíticos (lo más selectivos posible) son superiores a los reactivos estequiométricos.
10 Diseño para la degradación: los productos químicos deben diseñarse de manera que al final de su función no persistan
en el medio ambiente y se descompongan en productos de degradación inocuos.
11 Análisis en tiempo real para la prevención de la contaminación: es necesario desarrollar más metodologías analíticas para
permitir el monitoreo y control en tiempo real durante el proceso antes de la formación de sustancias peligrosas.
12 Química inherentemente más segura para la prevención de accidentes: las sustancias y la forma de una sustancia utilizada
en un proceso químico deben elegirse para minimizar el potencial de accidentes químicos, incluidas liberaciones,
explosiones e incendios.
A lo largo de este libro se ha hecho referencia a diferentes aspectos de la química verde. Uno de esos conceptos clave
es la economía atómica (ver Capítulo 1). Es importante recordar que la economía del átomo no es lo mismo que el
rendimiento de una reacción. La economía atómica es una cantidad teórica basada en una ecuación química y permite
evaluar cuántos desechos (productos) se producirán. El rendimiento de una reacción es una cantidad experimental
calculada a partir de la cantidad del producto deseado que realmente se produce en una reacción química. Al evaluar
qué tan ecológico o respetuoso con el medio ambiente es un proceso en particular, se deben considerar tanto la economía
atómica como el rendimiento.
23.7 Proteínas y enzimas (AHL) 101
23.7 Proteínas y enzimas (AHL) – análisis de proteínas

La actividad y la concentración son áreas clave de la investigación bioquímica.
■ Cinética enzimática
Los principios generales de la cinética de reacción se aplican a las reacciones catalizadas por enzimas, pero
con una característica muy importante que no suele observarse en reacciones no enzimáticas (excepto en la química
de superficies): la saturación con sustrato (figura 23.143). (La gráfica toma la forma de una hipérbola rectangular
recta que es asintótica a la tasa máxima de enzima, Vmax.)
V
A baja concentración de sustrato, la actividad enzimática, V
(velocidad de reacción), es casi proporcional a la concentración
Vmáx
de sustrato y, por lo tanto, la reacción es aproximadamente de primer
orden (Capítulo 16) con respecto al sustrato. A medida que aumenta
la concentración del sustrato, la actividad (velocidad de reacción)
aumenta menos y ya no es casi proporcional a la concentración
Vmáx
del sustrato: la reacción ahora es de orden mixto.
2
Con un aumento adicional en la concentración del sustrato, la
actividad (velocidad de reacción) tiende a volverse independiente
de la concentración del sustrato y se aproxima a una velocidad
constante, Vmax. En esta región la reacción es esencialmente de
orden cero con respecto al sustrato y se dice que la enzima está
kilómetros
[sustrato]
saturada con su sustrato. Todas las enzimas muestran esta
■ Figura 23.143 El efecto de la concentración de sustrato en la velocidad saturación (si el sustrato es lo suficientemente soluble) pero
de una reacción catalizada por enzima existe una variación en la concentración del sustrato requerida para producirlo.
Este comportamiento de saturación (figura 23.144) sugiere que la enzima y el sustrato reaccionan de
manera reversible para formar un complejo como paso esencial de la reacción catalizada por enzima, y
también sugiere que las enzimas poseen sitios activos donde se une el sustrato y ocurre la reacción química.
Michaelis y Menten fueron los primeros investigadores en desarrollar una teoría general de las reacciones y la
cinética catalizadas por enzimas.
■ Figura 23.144
Interpretación del
cambio en la inicial
velocidad de reacción con
concentración de sustrato pocas moléculas de sustrato: más moléculas de sustrato: más moléculas de sustrato:
de un catalizado enzimático muchos sitios activos todos los sitios activos involucrados en la catálisis: todos los sitios activos involucrados en la catálisis:
libres: aumento de la concentración de sustrato velocidad máxima de reacción aumento de la concentración de sustrato
reacción
aumentará la tasa no cambiará la tarifa
alto
nd
da óilcao leeienV
cica dri
bajo
bajo alto
Concentración de sustrato
La teoría de Michaelis y Menten supone que la enzima E se une primero al sustrato S para formar un complejo
enzimasustrato. Luego, este se descompone para formar la enzima libre y el producto P. La primera reacción es
reversible y se supone que la concentración de enzimasustrato es constante durante la reacción.
E+S ES
ES E+P
102 23 Bioquímica
Para reacciones de este tipo, a una concentración de sustrato [S] muy baja, la actividad (velocidad de
reacción) V aumenta casi linealmente en función de [S]. A medida que [S] aumenta aún más, V aumenta menos
rápidamente. Finalmente, V alcanza un valor límite llamado Vmax en la saturación [S]. Vmax es la actividad
máxima (velocidad de reacción) a una concentración de sustrato "infinita". La [S] en la que V
es igual a Vmax/2 se llama constante de Michaelis, Km (unidades de mol dm−3) (que se muestra en la figura 23.143).
Se puede determinar fácilmente un valor aproximado de la constante de Michaelis para cualquier enzima
dada a partir de una serie de experimentos simples en los que se mide la actividad (tasa) de la enzima en
diferentes concentraciones iniciales del sustrato con una concentración fija de enzima y se representan los valores.
Si el valor de la constante de Michaelis, Km, es bajo, entonces una baja concentración de sustrato es suficiente
para alcanzar la actividad máxima, Vmax. Si el valor de la constante de Michaelis, Km, es alto, entonces una alta
concentración de sustrato es suficiente para alcanzar la actividad máxima, Vmax. Por tanto, la constante de
Michaelis, Km, es una medida de la afinidad de una enzima por su sustrato.
La constante de Michaelis no es un valor fijo pero puede variar con la estructura del sustrato.
con el pH y con la temperatura. Dentro de las células, las enzimas no necesariamente están saturadas de sus
sustratos. La actividad máxima (velocidad de reacción), Vmax, también varía ampliamente de una enzima a otra para
una concentración de enzima determinada. Vmax también varía con la estructura del sustrato, con el pH y con la
temperatura.
Las propiedades catalíticas y la especificidad de una enzima están determinadas por los grupos funcionales
en una pequeña región de la superficie de la proteína llamada sitio activo. El sitio activo siempre se encuentra en
una hendidura o grieta en la estructura de la enzima y tiene dos funciones distintas:
■ unión del sustrato
■ catálisis.
Las enzimas exhiben una especificidad notable debido al ajuste preciso entre su sitio de unión y el sustrato. Este
modelo de acción enzimática se conoce como modelo de cerradura y llave. Esta es la analogía (bloqueo/enzima) y
(clave/sustrato). La unión entre el sustrato y la enzima puede implicar enlaces iónicos, enlaces de hidrógeno y la
variedad de interacciones de van der Waals.
Analizamos este modelo y su refinamiento en el modelo de ajuste inducido en la Sección 23.2.
Las enzimas unen los sustratos de modo que los átomos que participan en el enlace que se va a formar o
romper estén orientados adecuadamente con respecto a los grupos catalíticos en el sitio activo de la enzima.
El sitio activo es estereoespecífico de modo que ni siquiera los enantiómeros (isómeros ópticos) de un sustrato
encajarán.
Estudios de casos de acción enzimática.
lisozima
La lisozima es una enzima que se encuentra en la mucosidad nasal y las lágrimas. Fue nombrado y estudiado
por primera vez por Alexander Fleming, descubridor de la penicilina. La lisozima es un agente antibacteriano que
cataliza la hidrólisis de polisacáridos específicos. (Figura 23.145). La molécula de agua actúa como
nucleófilo. Uno de sus pares solitarios ataca el átomo de carbono del azúcar A. Se escinde el enlace carbonooxígeno
que une los dos residuos de azúcar. El puente carbonooxígeno se reemplaza por dos grupos hidroxilo.
■ Figura 23.145
h
Hidrólisis de
h h h
un polisacárido oh
oh oh
oh oh oh oh oh oh oh
A C C B A C C B
oh oh
La lisozima contiene 129 aminoácidos y cuatro puentes disulfuro. Es una proteína globular con sólo
pequeñas longitudes de hélice α (Figura 23.146).
■ Figura 23.146
Modelo informático de la
estructura terciaria de la Trp

62 Trp
lisozima (amino 63
residuos ácidos Glu35
y Asp52 tienen funciones
cruciales); Los puentes disulfuro

94 Trp
se muestran en amarillo. 108
64
80
glu 115
35
Áspid
52
30 COOH
6 127
H2N
Las enzimas unen sus sustratos en un sitio activo en forma de hendidura. El sitio activo de la lisozima
puede contener seis residuos de azúcar (monosacárido). Cinco de los seis azúcares están unidos sin
ninguna tensión, pero uno de los azúcares se estira y dobla, imponiendo tensión a uno de los enlaces
glicosídicos (Figura 23.147).
parte del polisacárido
hendidura en la enzima donde

se une al sustrato
B romper
sitio
C
mi F
lisozima (enzima)
sitio activo dentro de la hendidura
donde ocurre la catálisis
■ Figura 23.147 Imagen simplificada del complejo enzimasustrato de la lisozima. Los residuos de azúcar A, B, C, E y F encajan en el sitio
activo sin distorsión ni tensión, mientras que D, donde se produce la hidrólisis, se tensa y distorsiona.
Parte del sitio activo de la enzima se muestra como fórmula estructural en la figura 23.148. El diagrama
muestra tres residuos de azúcar A, B y C, y algunos grupos funcionales de aminoácidos clave.
104 23 Bioquímica
■ Figura 23.148 Parte del

HN Trp 62
complejo lisozima
CH3
polisacárido OH
CO
h CH2
OH norte
oh
HO oh C OH
CH2
oh
B
oh cadena polipeptídica principal
HO A oh
oh norte h jefe
h 107
CH2 oh C
HO norte
OH h
h
CH3
C oh
norte
CH3 viaje 63 h norte
O O cadena polipeptídica principal

C 59
áspid 101
La reacción de polisacáridos catalizada por enzimas mediante lisozima es similar a la hidrólisis ácida del
almidón. El residuo de ácido glutámico (glutamato) 35 dona un protón catalítico (H+). La glutamina es un
aminoácido ácido con un valor de pKa de 6 y, por lo tanto, es capaz de donar iones de hidrógeno a
pH 7. El intermedio carbocatión resultante se estabiliza electrostáticamente mediante la presencia
de dos grupos carboxilato cargados: glutamina 35 y aspartato 52. El monosacárido D es en una
conformación tensa y el átomo de carbono puente en el anillo D ha sido forzado de una configuración
tetraédrica a una configuración plana. Por tanto, tiene la configuración que adoptará en el intermedio.
La reacción se completa en un tercer paso en el que los iones de hidróxido (OH) y los protones (H+)
de la disociación del agua completan la hidrólisis y "regeneran" el hidrógeno catalítico en la glutamina
35. La molécula de polisacárido escindida se difunde fuera del sitio activo. (Figura 23.149).
a Glu 35 dona el protón catalítico. b El intermediario carbocatión se C Entran OH– y H+ del disolvente.
Se forma el carbocatión 'D'. estabiliza mediante la presencia de dos OH– completa la hidrólisis, mientras que H+
grupos COO–. regenera la enzima.
Glu 35
Glu 35 Glu 35
C
C C del solvente
oh oh
oh oh oh O–
del solvente
h h S.S
oh oh oh
oh oh oh
DC _ CE _ C+ D CE _ DC _ OH CE _
O O O– oh O– oh
C C C
áspid 52 áspid 52 áspid 52
■ Figura 23.149 La hidrólisis de un polisacárido catalizada por enzimas
Quimotripsina En
los seres humanos, dos de las proteasas secretadas por el páncreas en el intestino delgado
ilustran claramente las sutilezas de la actividad enzimática. La quimotripsina y la tripsina son enzimas que
descomponen las proteínas hidrolizando enlaces peptídicos, pero las dos enzimas rompen las cadenas
polipeptídicas en lugares diferentes:
■ La quimotripsina hidroliza el enlace peptídico inmediatamente después de que un amino aromático no polar
ácido (fenilalanina, por ejemplo).
■ La tripsina hidroliza el enlace peptídico inmediatamente después de un residuo básico (arginina, por ejemplo).
Las regiones de unión al sustrato de los dos sitios activos deben ser diferentes. El de la quimotripsina debe
consistir en grupos R no polares que podrán interactuar con aminoácidos aromáticos, mientras que el de la
tripsina deberá incluir grupos R ácidos.
La acción catalítica de conversión de sustratos en productos en un sitio activo se lleva a cabo mediante grupos
R específicos. Es importante señalar que cuando se observa la estructura primaria de una enzima, estos grupos R
a menudo se encuentran muy separados en la cadena polipeptídica. Por ejemplo, los tres grupos R implicados
en la acción catalítica de la quimotripsina son los de la histidina (residuo 57), el ácido aspártico (residuo 102)
y la serina (residuo 195). Es el plegamiento involucrado en la estructura terciaria de la enzima lo que coloca a
estos grupos en posición para llevar a cabo su función catalítica. Los tres grupos R
h h oh h h oh
implicados en el sitio activo de la quimotripsina actúan juntos transfiriendo protones
– H+
ICONA ICONA ( iones H+) entre ellos. Actúan de tal manera que dejan el grupo R de la serina con
un grupo −O− ionizado.
CH2 CH2
OH O–
Esto es algo que normalmente no sucedería en una solución acuosa con el pH débilmente
serina195
alcalino del intestino delgado. El residuo de serina cargado negativamente ataca
al sustrato como un nucleófilo, provocando la hidrólisis de un enlace peptídico. Este ejemplo particular ilustra una
característica de la catálisis enzimática. Un sitio activo es un microambiente en el que las propiedades de los
grupos químicos se alteran para que puedan participar en reacciones que no ocurrirían en una solución acuosa
libre.
■ Inhibición enzimática
Los inhibidores son sustancias químicas que se unen a las enzimas y reducen su actividad. Los inhibidores
reversibles de enzimas se dividen en dos grupos: inhibidores competitivos y no competitivos (Figura
23.150). Estos pueden reconocerse experimentalmente por sus efectos sobre la cinética de reacción de la
enzima.
■ Figura 23.150 Los sitio activo

enzima
principios de las
inhibiciones competitivas
y no competitivas.
sustrato
dos tipos de
reversible
inhibición
bloquear el acceso cambio de forma

inhibidor competitivo inhibidor no competitivo o
al sitio activo de sitio activo
en su lugar: sustrato impedido en su lugar: actividad catalítica de
de encuadernación se previene el sitio activo
106 23 Bioquímica
Inhibidores competitivos
Vmáx
Un inhibidor competitivo se combinará con la enzima libre
de tal manera que compita con el sustrato por la unión
sin inhibidor
presente en el sitio activo. El inhibidor se parece lo suficiente a las
moléculas del sustrato como para formar algunas de las
interacciones adecuadas del sitio de unión, pero no es lo
leeienV
cica
óiclao dri
inhibidor competitivo
nd
da
presente
suficientemente similar como para participar en la reacción
y ser liberado. El porcentaje de inhibición competitiva a una
concentración fija de inhibidor se puede disminuir
aumentando la concentración del sustrato.
[S]
A altas concentraciones del sustrato es posible
alcanzar Vmax incluso en presencia del inhibidor; sin
■ Figura 23.151 El comportamiento cinético de un inhibidor competitivo
embargo, el efecto es aumentar el valor de Km.
(Figura 23.151).
Por tanto, el alcance de la inhibición competitiva dependerá de:
ARRULLO ARRULLO
■ la concentración de un inhibidor
CH2 CH ■ la concentración del sustrato
enzima: succinato
CH2 HC
deshidrogenasa ■ la afinidad relativa del sitio activo por el inhibidor y el sustrato.
ARRULLO ARRULLO
Un ejemplo de inhibición competitiva es la inhibición de la enzima succinato
succinar inhibidor fumarato
deshidrogenasa por moléculas como el ácido malónico que estructuralmente se
(sustrato)
asemeja al sustrato, el ácido succínico (Figura 23.152).
ARRULLO
CH2
Inhibidores no competitivos
Un inhibidor no competitivo se unirá a un sitio de la enzima distinto del sitio activo.
ARRULLO
malonato
El término sitio alostérico se refiere al sitio de unión del inhibidor no competitivo a
(competitivo la enzima. Esto a menudo deforma la enzima de modo que no forma fácilmente el
inhibidor) complejo enzimasustrato. El inhibidor no competitivo también puede combinarse
directamente con el complejo enzimasustrato.
■ Figura 23.152 El papel del malonato como
El inhibidor en este caso no tiene la forma del sustrato y se combina con alguna
inhibidor competitivo de la enzima
región cercana o en el sitio activo, impidiendo el acceso del sustrato; en este caso no
succinato deshidrogenasa
hay competencia entre el sustrato y el inhibidor.
La inhibición no competitiva se puede reconocer a partir de los gráficos de V0 (velocidad de reacción inicial) frente
a [S] (concentración de sustrato) (Figura 23.153).
Vmáx
sin inhibidor
presente
no competitivo
inhibidor presente
nd
da óilcao leeienV
cica dri
[S]
■ Figura 23.153 El comportamiento cinético de un inhibidor no competitivo
El inhibidor disminuye la Vmax y no puede restablecerse aumentando la concentración del

sustrato.
La inhibición no competitiva depende de:
■ la concentración del inhibidor
■ la afinidad de la enzima por el inhibidor.
El tipo más común de inhibición no competitiva está dado por reactivos que pueden combinarse reversiblemente con
algún grupo funcional de la enzima que es esencial para mantener la conformación (forma) tridimensional
catalíticamente activa de la molécula de la enzima.
La tabla 23.19 resume algunas de las principales diferencias entre inhibidores competitivos y no
competitivos.
■ Cuadro 23.19
Inhibición competitiva Inhibición no competitiva
Una comparación de las Se une al sitio activo Se une al sitio alostérico
Sitio de unión a la enzima
principales características de
Efecto sobre Vmax No afectado Disminuido
inhibición competitiva y Aumentó No afectado
Efecto sobre los kilómetros
no competitiva
inhibición Control de retroalimentación por inhibición no competitiva.

El control de retroalimentación mediante inhibición no competitiva reversible
enzima 1 enzima 2 enzima 3 juega un papel importante en el delicado control de los procesos bioquímicos.
Esto ocurre cuando el producto final de una vía metabólica inhibe una enzima en las
primeras etapas de la vía y, por lo tanto, reduce la actividad de la enzima. Esto
sustrato evita que se forme demasiado producto final.

producto 1 producto 2 producto 3
(Producto final) Cuando aumenta la demanda del producto final, su concentración cae. Las
moléculas del producto final ya no inhiben la enzima y se restablece la actividad. Esto
■ Figura 23.154 Control por retroalimentación de una vía
permite que los procesos metabólicos respondan rápidamente a las demandas
metabólica. La velocidad de reacción de toda la secuencia está
inmediatas. El control de retroalimentación se resume en la figura 23.154.
controlada por la concentración del producto final.
Un ejemplo sencillo de control por retroalimentación se puede ver en el uso de un termostato para controlar la
temperatura de una habitación. Aquí el producto final es el calor producido por un radiador. Cuando se necesita
más calor (como, por ejemplo, cuando entra aire frío por una puerta abierta), el termostato enciende el radiador. Cuando
la habitación está lo suficientemente caliente y no se necesita más calor, el termostato apaga el radiador.
Un ejemplo significativo de control por retroalimentación es el ejercido por el ATP (trifosfato de adenosina).
en su propia síntesis en la secuencia de reacciones involucradas en la glucólisis (la secuencia inicial de reacciones
involucradas en la respiración; ver Sección 23.1). El ATP es un inhibidor de la enzima fosfofructoquinasa en
esa secuencia metabólica y, por lo tanto, ejerce control sobre su propia síntesis.
El ATP es la fuente de energía a corto plazo para las células, por lo que este ejemplo de control por retroalimentación es
particularmente importante.
Naturaleza de la ciencia Biotecnología y química 'verde'
La acción enzimática es la base de las industrias cervecera y quesera, posiblemente las formas más antiguas de
biotecnología. Los quesos y las bebidas fermentadas suelen asociarse con topónimos específicos, según los diferentes
sabores producidos por las enzimas de los microorganismos locales. La elaboración de queso ilustra no sólo el uso de
enzimas sino también la precipitación de proteínas en su punto isoeléctrico.
La cerveza es una de las bebidas preparadas más antiguas del mundo, que posiblemente se remonta
a principios del Neolítico o 9500 a. C., cuando se cultivaron cereales por primera vez, y está registrada en la
historia escrita del antiguo Irak y el antiguo Egipto. La evidencia química más antigua conocida de cerveza de
cebada data de alrededor del 35003100 a. C. en el sitio de Godin Tepe en las montañas Zagros del oeste de
Irán. Algunos de los primeros escritos sumerios contienen referencias a la cerveza; los ejemplos incluyen
una oración a la diosa Ninkasi, conocida como 'El Himno a Ninkasi', que sirvió como oración y método para
recordar y transmitir la receta de la cerveza dentro de la cultura.
Casi cualquier sustancia que contenga azúcar puede sufrir de forma natural una fermentación alcohólica.
Es probable que muchas culturas, al observar que se podía obtener un líquido dulce a partir de una fuente
de almidón, inventaran de forma independiente la cerveza. El pan y la cerveza aumentaron la prosperidad
a un nivel que dio tiempo para el desarrollo de otras tecnologías y, como algunos han argumentado,
contribuyeron a la construcción de civilizaciones (Figura 23.155).
La elaboración de pan y cerveza son ejemplos tradicionales de biotecnología que son
■ Figura 23.155 Grabado del
Depende del proceso de respiración anaeróbica (fermentación) en la levadura (Figura 23.156).
siglo XVI de un cervecero
trabajando
108 23 Bioquímica
■ Figura 23.156 Glucosa

anaeróbico
2 ATP
versus aeróbico
respiración celular. 2 piruvato
anaeróbico
34 más
fermentación en atp oxígeno sin oxigeno
la levadura es la base
de pan y cerveza
respiración aeróbica fermentación
haciendo
etanol + CO2 lactato

(levaduras, plantas) (animales)
33 La adición de un grupo fosfato a la glucosa es el primer paso en la descomposición de la glucosa y es

catalizado universalmente por una enzima llamada hexoquinasa.
a i Dibuje una gráfica para mostrar cómo cambia la velocidad de esta reacción a medida que se aumenta una cantidad fija de la enzima.
reaccionó con concentraciones crecientes de glucosa (etiquete la línea S).
ii Explica la forma de tu gráfica.
b Algunos compuestos pueden inhibir la velocidad de una reacción catalizada por una enzima.
i En su gráfico de la parte a, dibuje una segunda línea para mostrar el efecto de un inhibidor competitivo (etiquételo
línea C).
ii Explique cómo funciona un inhibidor competitivo.
c En tu gráfica de la parte a
i Dibuje una tercera línea para mostrar el efecto de un inhibidor no competitivo (etiquete esta línea como N).
ii Explique cómo funciona un inhibidor no competitivo.
Solicitud Enzimas empleadas Usos
Detergente biológico en Principalmente proteasas, producidas en forma Se utiliza para condiciones de remojo previo y aplicaciones líquidas directas, lo que ayuda a
polvo extracelular a partir de bacterias. eliminar las manchas de proteínas de la ropa.
Detergente para lavavajillas Enzimas amilasa Detergentes para lavavajillas para eliminar los residuos de almidón resistentes
alimentos para bebes Tripsina (una proteasa) Para predigerir alimentos para bebés
Jugos de fruta Celulasa, pectinasa (actúan sobre las paredes celulares) Clarifican zumos de frutas, por ejemplo, zumo de manzana.
Industria panadera las enzimas αamilasa de hongos: Catalizar la descomposición del almidón de la harina en glucosa; acción de la levadura sobre
normalmente se inactiva a aproximadamente 50°C; El azúcar produce dióxido de carbono.
destruido durante el proceso de horneado
industria del almidón isomerasa de glucosa Convierte la glucosa en fructosa (los jarabes con alto contenido de fructosa derivados de
materiales con almidón tienen propiedades edulcorantes mejoradas y valores calóricos
más bajos)
Industria fotográfica (aunque proteasa Disuelva la gelatina de la película sobrante, permitiendo la recuperación de la plata presente.
ahora reemplazada en gran
medida por la digital)
Industria cervecera Las enzimas de la cebada se liberan durante Degradar el almidón y las proteínas para producir azúcares simples, aminoácidos y péptidos que
la etapa de maceración en la producción de la levadura utiliza para mejorar la fermentación.
cerveza.
Enjuague bucal Glucosa oxidasa, lactoperoxidasa, lactoferrina Contiene cuatro enzimas antibacterianas naturales que matan las bacterias que se encuentran
y lisozima. en las infecciones bucales y la gingivitis sin efectos secundarios.
■ Cuadro 23.20 Usos industriales de las enzimas
La elaboración de cerveza y pan representa el uso histórico de las enzimas en la biotecnología, pero existe
una variedad de nuevas tecnologías importantes que involucran la bioquímica de las enzimas. Algunos de ellos
se resumen en la tabla 23.20. Los usos tradicionales de las enzimas involucran microorganismos intactos
(levaduras y bacterias) y tienen la ventaja de que todos los reactivos necesarios están presentes dentro de
los microorganismos. Las condiciones perfectas para la actividad enzimática se pueden producir con relativa facilidad.
Una industria más nueva de tecnología enzimática, que utiliza enzimas que han sido extraídas y purificadas.
de organismos, ahora tiene muchas aplicaciones comerciales. Las enzimas son catalizadores y, por tanto,
permanecen inalteradas durante el proceso de reacción; como resultado, debería ser posible reutilizarlos. Sin
embargo, a menudo resulta difícil eliminar las enzimas de la mezcla de reacción porque son solubles en agua.
Este problema se ha superado mediante el desarrollo de enzimas inmovilizadas.
■ Enzimas inmovilizadas
Para un uso prolongado en procesos industriales, una enzima se puede inmovilizar uniéndola a una superficie
sólida. Las ventajas generales de esta tecnología son las siguientes:
■ la enzima se puede eliminar fácilmente de una mezcla de reacción mediante centrifugación o filtración
■ la enzima se puede empaquetar en columnas y utilizar de forma continua durante largos períodos
■ los productos se pueden eliminar fácilmente de la mezcla de reacción para que la inhibición de la
Se puede evitar la reacción del producto final.
■ se puede aumentar la estabilidad de la enzima a la desnaturalización térmica, lo que permite que la enzima se utilice
durante períodos más prolongados
■ se puede aumentar la temperatura óptima de la enzima, permitiendo también que la reacción se lleve a cabo a
temperaturas más altas, aumentando así la velocidad de reacción.
Los costos iniciales de preparar la enzima inmovilizada pueden ser significativamente mayores que simplemente usar
la enzima libre. Sin embargo, la capacidad de utilizar la enzima durante más tiempo en condiciones más productivas
hace que el uso de la enzima inmovilizada sea más económico en general.
La importancia industrial de esta idea ha llevado a varios métodos diferentes de inmovilización.
siendo explorado. La enzima puede unirse a un soporte sólido mediante fuerzas intermoleculares débiles o
mediante enlaces covalentes. Los diversos métodos de inmovilización actualmente en uso se resumen en la
Figura 23.157:
■ adsorción sobre una matriz insoluble
■ unión covalente a un soporte sólido
■ atrapamiento dentro de un gel
■ encapsulación detrás de una membrana selectivamente permeable.
Cada uno de los métodos que se muestran en la figura 23.157 se ha utilizado con éxito en una variedad de
aplicaciones. La clave del éxito es que la interacción con el soporte no debe interferir con la forma del sitio activo.
Por ejemplo, la producción de jarabe rico en fructosa, que se utiliza como edulcorante en la industria alimentaria,
requiere la conversión de glucosa en fructosa. La glucosa, procedente de la hidrólisis del almidón, se convierte en
fructosa, un compuesto mucho más dulce, utilizando la enzima glucosa isomerasa. Esta enzima ha demostrado ser fácil
de inmovilizar y puede usarse en un reactor continuo a 6065 °C y pH 7 durante más de 1000 horas. El uso de enzimas
inmovilizadas ha reducido drásticamente el costo de producir jarabe con alto contenido de fructosa.
■ Figura 23.157 adsorción sobre unión covalente encapsulación detrás

matriz insoluble sobre un soporte sólido atrapamiento dentro de un selectivamente permeable
Diferentes técnicas para
(por ejemplo, vidrio poroso) (por ejemplo, celulosa o nailon) gel (por ejemplo, colágeno) membrana (por ejemplo, nailon)
preparar enzimas
inmovilizadas para su uso en

enzima enzima
biorreactores soporte sólido
enzima
selectivo
vidrio gel enzima
permeable
poroso membrana
Los beneficios de utilizar enzimas para lograr transformaciones útiles en condiciones más suaves se vinculan bien
con algunos de los temas clave de la química sostenible o "verde" (consulte la Sección 23.6 para obtener un resumen
de los 12 principios de la química verde). La tabla 23.21 resume las ventajas de utilizar enzimas para lograr cambios
químicos mediante procesamiento biológico.
110 23 Bioquímica
■ Tabla 23.21 El
Factor Procesamiento químico/no biológico Procesamiento biológico
Ventajas del uso de
Temperatura A menudo se requieren temperaturas muy altas Generalmente se emplean temperaturas
enzimas en química o bajas para que se produzca la reacción; a veces se moderadas: los costos de calefacción o
industrial. requieren temperaturas bajas para mantener la refrigeración son más bajos
estabilidad del catalizador o garantizar que los

disolventes no hiervan.
Solvente A menudo se necesitan disolventes orgánicos: pueden El agua es el disolvente normal para la mezcla
ser caros y tóxicos de reacción enzimática o medio de crecimiento.
Catalizador A menudo se utilizan catalizadores inorgánicos; Las enzimas son altamente específicas, por lo
a menudo tóxicos, costosos y carentes de especificidad; tanto, desperdician menos sustrato y se forman
Se pueden producir subproductos no deseados. menos subproductos.

Condiciones A menudo se utilizan condiciones extremadamente Se suele utilizar pH moderado.
ácidas o alcalinas; requiere recipientes costosos y
resistentes a la corrosión.
Costo Las materias primas suelen ser caras Las materias primas suelen ser económicas.
Duración de la reacción A menudo se requiere un largo tiempo de preparación Se emplean tiempos cortos de fermentación o
reacción: mayor tasa de producción
■ Acción amortiguadora
Una solución tampón es aquella que resiste los cambios de pH cuando se agregan pequeñas cantidades de ácido o álcali
a la solución. Una solución tampón consta de dos componentes: un par conjugado ácidobase, como el ácido etanoicoion
etanoato. La acción de las soluciones tampón para mantener un pH controlado se trata en el Capítulo 8, pero
considere el fundamento detrás de la solución tampón de etanoato mencionada anteriormente.
Dado que el ácido etanoico está sólo ligeramente disociado y el etanoato de sodio está completamente
disociado, una mezcla de los dos contiene una concentración relativamente baja de iones de hidrógeno, pero una gran
proporción de moléculas de ácido etanoico e iones de etanoato:
CH3COONa(ac) → CH3COO−(ac) + Na+(ac)

CH3COOH(ac) CH3COO−(ac) + H+(ac)
Si se agrega un ácido al tampón, los iones de hidrógeno adicionales se eliminarán mediante combinación con los iones
de etanoato para formar moléculas de ácido no disociadas. La presencia de etanoato de sodio asegura que haya un gran
"depósito" de iones de etanoato para "limpiar" los iones de hidrógeno adicionales de un ácido.
Si se agrega un álcali, los iones de hidróxido se combinan con los iones de hidrógeno para formar moléculas de agua:
H+(ac) + OH−(ac) → H2O(l)
La eliminación de iones de hidrógeno mediante neutralización da como resultado la disociación de las moléculas de
ácido etanoico para reponer los iones de hidrógeno eliminados. La presencia de ácido etanoico asegura que haya una
gran "reserva" de moléculas de ácido etanoico no disociadas que se disociarán tras la adición de un álcali.
Hay otros sistemas de amortiguación disponibles, como el que utiliza el sistema de iones de amoníaco/amonio.
par conjugado. El uso en experimentos está determinado por el pH que deben mantener.
El uso de sistemas tampón es crucial para gran parte del trabajo experimental en bioquímica. Nosotros
Se ha visto que las enzimas son sensibles a los cambios de pH y pueden desnaturalizarse por una desviación
significativa de su pH óptimo. Las técnicas analíticas como la electroforesis y el ensayo de proteínas también implican el
uso de tampones.
El mantenimiento del pH en la sangre y los tejidos del cuerpo es de gran importancia.
y los aminoácidos y las proteínas contribuyen a la amortiguación que sostiene estas condiciones críticas.
Propiedades ácidobase de 2 aminoácidos y proteínas.

En solución acuosa, los grupos funcionales amino y ácido carboxílico se ionizan o disocian.
El grupo funcional carboxílico libera iones de hidrógeno y, por tanto, actúa como un ácido de BrønstedLowry (consulte el
Capítulo 8):
−COOH(ac) −COO−(ac) + H+(ac)
El grupo funcional amino puede aceptar iones de hidrógeno de la solución y, por lo tanto, actúa como un Brønsted–
Base de Lowry:
−NH2(ac) + H+(ac) −NH3 +(ac)
En solución neutra, tanto los grupos funcionales amino como los carboxílicos están ionizados o disociados. En
una solución ácida (pH bajo), el aminoácido acepta iones de hidrógeno y queda cargado positivamente. Esta
reacción se produce porque el par solitario de electrones del nitrógeno del grupo amino puede formar un enlace coordinado
(capítulo 4) con un ion hidrógeno deficiente en electrones. En una solución alcalina (pH alto), el grupo funcional ácido
carboxílico dona iones de hidrógeno a los iones hidróxido y forma un grupo funcional carboxilato cargado negativamente.
En consecuencia, los aminoácidos actúan para mantener el pH de una solución acuosa, porque eliminan el
exceso de iones de hidrógeno (H+) o de iones de hidróxido (OH), formando moléculas de agua. Sin embargo, los
zwitteriones de aminoácidos tienen valores de pKa de aproximadamente 2 y 10 y, por lo tanto, amortiguan
eficazmente sólo a valores altos y bajos de pH.
Esta capacidad amortiguadora se conserva cuando los aminoácidos se polimerizan para formar proteínas.
Las proteínas pueden actuar como tampones porque varios aminoácidos contienen un grupo amino básico o un grupo
funcional de ácido carboxílico en su cadena lateral variable (grupo R). Las proteínas desempeñan funciones
importantes como amortiguadores (figura 23.158) tanto dentro como fuera de las células.
■ Figura 23.158 La acción

h R oh
pH neutro
tampón de los aminoácidos Carga positiva
en solución acuosa
H N+ C C carga negativa
h h O–
solución ácida solución hecha básica
H+ añadido OH– agregado
h R oh h R oh
H N+ C C Los aminoácidos aceptan H+.

norte C C
a medida que el pH disminuye
h h OH Se pierden iones H+ .
h h O–
Se aceptan iones H+.
la molécula de aminoácido la molécula de aminoácido
(se pierde la carga negativa)
se carga positivamente se carga negativamente
La función amortiguadora de los aminoácidos es importante para ayudar a mantener un pH constante en las células,
una necesidad crucial para los sistemas biológicos. Muchos de los componentes proteicos, especialmente las
enzimas, son extremadamente sensibles a los cambios de pH y podrían quedar inactivos ante cualquier fluctuación
significativa del pH. Por ejemplo, la sangre humana tiene un pH de 7,4 y un aumento o disminución de más de 0,5 unidades
de pH puede ser fatal. Es evidente que una amortiguación eficaz es importante.
Hay varios sistemas de amortiguación diferentes que funcionan en el cuerpo humano y estos incluyen aquellos que
involucran aminoácidos y proteínas.
Es importante darse cuenta de que un aminoácido no actúa como un amortiguador alrededor de su isoeléctrico.
punto porque sólo hay una especie presente. La curva de titulación para alanina (punto isoeléctrico = 6,0) se muestra
en la Figura 23.159, siendo las regiones amortiguadoras las regiones casi horizontales de la curva (alrededor de pKa1 y
pKa2).
112 23 Bioquímica
Un aminoácido como la alanina (donde R es un grupo metilo) es dibásico cuando existe en su forma
completamente protonada. Puede donar dos protones (H+) durante su titulación con una base fuerte:
H3N+CH(CH3)COOH(ac) + OH−(ac) H3N+CH(CH3)COO−(ac) + H2O(l)

H3N+CH(CH3)COO−(ac) + OH−(ac) H2NCH(CH3)COO−(ac) + H2O(l)
La primera parte de la curva corresponde a la primera reacción y la segunda parte de la curva corresponde a
la segunda reacción. Las porciones más planas de las curvas corresponden a regiones amortiguadoras, donde
el pH no varía significativamente con la concentración de base.
■ Figura 23.159 (3)

13
Curva de titulación para
H2 NCHRCOO–
alanina 12
11
10 pKa2 = 9,7
9
cantidades iguales
8
de (2) y (3)
7 pH2 = 6,0
6
H3 N+ CHRCOO–
5
(2)
4
pKa1 = 2,3
3
2
H3 N+ CROOH cantidades iguales
1
(1) de (1) y (2)
0
0 0,5 1.0 1.5 2.0
Moles de OH– por mol de aminoácido
A pH 6,0 hay un punto de inflexión entre las dos mitades separadas de la curva de titulación.
No hay carga eléctrica neta o general en la molécula a este pH y el aminoácido no se moverá en un campo
eléctrico. El pH se llama punto isoeléctrico (pI) y el aminoácido tiene el menor efecto amortiguador en este punto:
1
pH isoeléctrico = (pKa1 + pKa2)
2
La consideración de la curva de titulación muestra por qué los aminoácidos sólo pueden actuar como
tampones ácidobase dentro de un cierto rango de pH, donde ambos componentes del par ácidobase conjugado
están presentes en solución en concentraciones suficientes. La capacidad tampón máxima se produce cuando
las concentraciones de las dos formas posibles son iguales, es decir,
+
en pKa1 y pKa2. Según Henderson–
NH2 NH3 NH2
En la ecuación de Hasselbalch (consulte el Capítulo 18 y el
CH2 CH2 CH2 folleto de datos de Química del IB), la relación entre los componentes de
CH2 CH2 CH2 + H+ un par conjugado aumenta o disminuye en un factor de diez para un
cambio de pH de una unidad. Por lo tanto, un aminoácido como la
CH2 CH2 CH2
alanina o la glicina puede actuar como tampón en los rangos de pH =
CH2 CH2 CH2 pKa1 ± 1 y pH = pKa2 ± 1. Fuera de estos rangos, el aminoácido
norte C C norte C C norte C C existe predominantemente como una única especie iónica y no puede
actuar como tampón.
HO h HO h h h oh
La situación se complica aún más por la presencia de grupos
ácido base laterales en el aminoácido, algunos de los cuales también pueden actuar
a b
como ácidos y bases. Ésta es la razón por la que las proteínas también
■ Figura 23.160 a El grupo R de la lisina. b El equilibrio ácidobase pueden actuar como amortiguadores. Considere una proteína rica en
del grupo R de la lisina lisina (figura 23.160a).
A pH 10, algunos de los grupos laterales NH2 serán protonados y otros no (Figura
23.160b). Entonces habrá una mezcla de ácido y base presente y, por lo tanto, un amortiguador.
Calcular el pH de una solución tampón.

Para una solución tampón formada por una mezcla de HA (ácido) y A (base), el pH del tampón se puede
calcular utilizando la ecuación de HendersonHasselbalch:
pH = pKa + log10 [A−(aq)]/[HA(aq)]
pH = pKa + log10 [base conjugada]/[ácido conjugado]
La ecuación de HendersonHasselbalch permite calcular el pH de una solución de aminoácidos con una

composición ácidobase conocida o la concentración de ácido y base conjugados en una solución de pH
conocido.
Para los aminoácidos, el valor pKa1 caracteriza el equilibrio entre la forma catiónica del aminoácido
(especie 1 en la curva de titulación) y el zwitterion, por lo que la ecuación queda:
pH = pKa1 + log10 [zwitterion]/[catión]
El valor de pKa2 caracteriza el equilibrio entre el zwitterión y la forma aniónica (especie 3 en la curva
de titulación), por lo que la ecuación queda:
pH = pKa2 + log10 [anión]/[zwitterion]
Tenga en cuenta que el mismo zwitterion es la base conjugada en el primer equilibrio ácidobase, pero el
ácido conjugado en el segundo.
34 a El punto isoeléctrico (valor pI) del aminoácido serina (ácido 2aminohidroxipropanoico) es 5,7. Dibuja el
Fórmula estructural principal de la serina, en estado sólido y en solución acuosa a valores de pH de 1, 14 y 5,7.
b Calcule el pH de una solución acuosa que contiene 0,8 moldm3 zwitteriónico y 0,2 moldm3
Formas aniónicas de serina. (Para serina pKa1 = 2,2 y pKa2 = 9,1.)
35 Identifique el ácido conjugado y la base conjugada en una solución de glicina de 0,500 mol dm– 3 (pI = 6,0) en
pH = 3,0. Calcule la concentración de ambas especies de glicina. (Para glicina pKa1 = 2,3 y pKa2 = 9,6).
36 Los siguientes ejemplos ilustran el cálculo del pH en algunos sistemas tampón utilizados al trabajar con sistemas bioquímicos:
a Calcule el pH de una solución que contiene 0,200 moldm3 de ácido etanoico (Ka = 1,74 × 105 moldm3) y
0,250 moldem3 de etanoato de sodio.
b Los tampones de fosfato se utilizan habitualmente en experimentos bioquímicos, particularmente para amortiguar alrededor
pH neutro. Calcule el pH de una solución tampón que contiene 0,055 moldem3 H2PO4 (pKa = 7,21) y 0,045 moldem3
HPO4 2 .
c TRIS es un sistema tampón utilizado frecuentemente en bioquímica. Se prepara una solución tampón añadiendo
ácido clorhídrico a TRIS para formar una mezcla de TRIS y su forma protonada (TRISácido). El equilibrio que existe en la
solución tampón es:
HO HO
HO NH2 H+ HO NH3+
HO HO
tris TRISácido
Calcule el pH de una solución tampón que contiene 0,650 m3 de TRISácido (pKa = 8,30) y 0,750 m3 de
TRIS.
Nota: Al calcular el pH de una solución tampón, puedes comprobar si tu respuesta es razonable o no. Si la solución contiene
una concentración mayor de ácido que de base, el pH de la solución será menor que el pKa del ácido; si hay una concentración
mayor de base que de ácido, el pH será mayor que el pKa.
114 23 Bioquímica
■ Ensayo de proteínas
Un ensayo de proteínas es un método para determinar la concentración de una proteína en solución.
Introdujimos la idea detrás de este tipo de ensayo en la Sección 23.2, donde analizamos un método que utiliza el
reactivo de Biuret. Los ensayos de proteínas suelen implicar espectroscopia ultravioletavisible (UVVis). Hay dos
enfoques básicos:
■ Se puede medir la absorción de radiación por parte de la proteína en la región UV del espectro (a una
longitud de onda de 280 nm)
■ Se añade un tinte coloreado que se une a la proteína y se puede medir la absorción en la región visible del
espectro del complejo proteínatinte.
En cada caso, la concentración de la proteína se determina con referencia a una curva de calibración que se
construye utilizando concentraciones conocidas de un estándar de proteína (a menudo albúmina sérica bovina
BSA).
ensayo ultravioleta
Las proteínas absorben la radiación electromagnética en la región UV debido a la presencia de anillos aromáticos en
las cadenas laterales de los aminoácidos (grupos R como fenilalanina, tirosina y triptófano). La longitud de onda
a la que se produce la absorbancia máxima es 280 nm. Se toman los siguientes pasos para construir una curva
de calibración y determinar la concentración de una solución de proteína desconocida:
■ El espectrofotómetro UVVis (figura 23.161) se pone a cero a 280 nm con una cubeta que contiene sólo el
disolvente. Esta es la muestra en blanco. Para la espectroscopia UV la cubeta debe estar hecha de cuarzo o de
un plástico que permita la transmisión de la luz UV.
espejo referencia
espejo
D2 tungsteno fotodiodo
lámpara lámpara
lectura de datos
aicnabrosba
datos
Procesando
filtrar
Longitud de onda/nm
fotodiodo
haz
monocromador
muestra divisora
■ Figura 23.161 Un diagrama esquemático de un espectrofotómetro UVVis. La combinación del filtro y el monocromador garantiza que
solo luz de una longitud de onda particular pase a través de la muestra.
Un colorímetro simple sólo tiene el filtro para seleccionar la luz.
0,45
0,40
■ Se prepara una serie de soluciones de proteínas de concentración conocida, por
0,35 ejemplo, 1,00 mg dm3, 2,00 mg dm3, 3,00 mg dm3 , etc. Esto generalmente
0,30 se hace mediante diluciones en serie de una solución madre de concentración
0,25
conocida con precisión. (tenga en cuenta que 1,00 mg dm3 es la
misma concentración que 1 ppm).
0,20
aicnabrosbA
■ La absorbancia de cada una de estas soluciones de proteínas se mide a

0,15
280 nm.
0,10
■ Se traza una curva de calibración de absorbancia frente a concentración.
0,05
■ A continuación se mide la absorbancia de la(s) solución(es) de
0
proteínas de concentración desconocida.
0 1 2 3 4 5
Concentración/ppm ■ La concentración de la solución desconocida se lee en el
curva de calibración.
■ Figura 23.162 Una curva de calibración para el ensayo
UV de proteínas usando absorbancia a 280 nm (tenga Si la absorbancia de la solución de proteína desconocida fue 0,29, entonces su
en cuenta que 1,00 mg dm3 es la misma concentración concentración, leída en la curva de calibración en la Figura 23.162, es 3,6 ppm (o mg
que 1 ppm) dm3).
Ensayo visible
Existen varios otros métodos para determinar la concentración de proteína mediante espectroscopia visible que se
basan en la reacción química con los enlaces peptídicos de la proteína o la unión del tinte a los aminoácidos en las cadenas
de proteínas. El método básico es el mismo que el descrito anteriormente, construyéndose primero una curva de calibración
utilizando soluciones estándar de concentración conocida. Para espectroscopia visible se puede utilizar una cubeta de vidrio
o plástico transparente.
Ya se ha descrito el ensayo visible de concentración de proteínas utilizando el reactivo de Biuret.
en la Sección 23.2 (ver Figura 23.30). Esto se basa en una reacción específica entre los iones cobre(ii) (Cu2+) en
solución alcalina y los enlaces peptídicos que se encuentran en las proteínas. Se forma un complejo de color violeta. Esta
prueba es muy insensible y no detectará proteínas en solución con un contenido inferior a 1 mg cm– 3. El método Lowry
se ha utilizado bastante y es una combinación del método Biuret y la oxidación de residuos de tirosina y triptófano con el
reactivo de Folin y Ciocalteu para dar un color azul violeta. Este método es muy sensible pero se ve afectado fácilmente
por sustancias no proteicas.
Uno de esos métodos de unión de tinte utiliza el tinte Coomassie Brilliant Blue G250 (a veces denominado ensayo de
Bradford). Las formas unidas y no unidas del tinte tienen diferentes colores y la concentración de la proteína se puede
determinar midiendo la absorbancia a 595 nm, que se encuentra en la región visible del espectro.
El tinte sólo se une a ciertos aminoácidos específicos: los aminoácidos básicos (arginina, histidina, lisina) y
los residuos de aminoácidos aromáticos (tirosina, triptófano, fenilalanina). Todas las proteínas contienen estos
aminoácidos, pero las cantidades totales de estos aminoácidos varían entre las proteínas y esto puede producir
variaciones en la respuesta del color con diferentes proteínas. Por lo tanto, es importante elegir un estándar apropiado.
Al realizar pruebas con BSA y gammaglobulina (IgG) de plasma bovino, se puede demostrar que la absorbancia producida
depende de la proteína utilizada; la BSA proporciona una absorbancia mayor que la IgG.
Vale la pena señalar que es factible realizar este ensayo utilizando un colorímetro simple que utiliza filtros de color
para producir luz de una longitud de onda determinada. En este caso la absorción se puede medir a 600 nm.
longitud de la trayectoria
La ley de BeerLambert
Esta ley relaciona la cantidad de luz absorbida por una solución con su concentración y la longitud del camino
I0 I (Figura 23.163).
La ley de BeerLambert es:
nóiculos
monocromo
luz log10(I0/I) = A = εcl
dónde:
■ Figura 23.163 La cerveza– ■ I0 es la intensidad de la luz antes de pasar a través de la muestra.

La ley de Lambert relaciona la
■ I es la intensidad de la luz después de haber pasado a través de la muestra.
absorbancia de la luz por
■ A es la absorbancia = log10(I0/I)
una solución a la longitud del
camino y la concentración ■ ε es la absortividad molar o el coeficiente de extinción molar (con unidades cm−1mol−1 dm3 ); esta es la
absorbancia de una solución de 1,00 mol dm−3 en una celda de 1,00 cm en la longitud de onda especificada
■ c es la concentración de la solución en mol dm−3
■ l es la longitud del trayecto: el espesor de la muestra (normalmente en cm; en la mayoría de los instrumentos
se utiliza una longitud del trayecto de 1 cm).
La ley de BeerLambert se suele utilizar en la forma:
A = εcl
Nos dice que una solución más concentrada absorbe más radiación o si la radiación tiene que pasar a través de una
muestra más espesa. Si la luz encuentra el doble de partículas cuando pasa a través de la muestra, entonces se absorberá
el doble.
La concentración de proteína en una muestra se puede determinar a partir de datos de absorbancia y la aplicación
de la ley de BeerLambert. En primer lugar el valor del coeficiente de extinción molar,
116 23 Bioquímica
ε, debe calcularse; esto se puede hacer midiendo la absorbancia de una solución de concentración
conocida o a partir de la curva de calibración. Si los datos de la figura 23.162 se obtuvieron utilizando una
longitud de trayectoria constante de 1 cm, tenemos:
A = εc
Por tanto, ε es el gradiente de la gráfica de absorbancia frente a concentración.
ε = 0,32/4,00 = 0,0800 cm1 ppm1
37 La absorbancia observada para la solución de proteína en el experimento anterior fue de 0,29 usando una cubeta de 1 cm de
longitud de trayectoria. Confirme utilizando la ley de BeerLambert que la concentración de esta solución era de 3,6 ppm.
38 Utilizando la ley de BeerLambert, calcule la concentración de cada una de las siguientes soluciones de proteínas. Todas
las absorbancias se midieron a 280 nm en una cubeta con una longitud de paso de 1,0 cm.
a La absortividad molar a 280 nm para una solución proteica particular es 500 cm −1 mol −1 dm3 y la
absorbancia = 0,31.
b La absortividad molar a 280 nm para una solución proteica particular es 63,5 cm −1 mol −1 dm3 y la
absorbancia = 0,23.
(Observarás que la absorbancia no tiene unidades).
Naturaleza de la ciencia Las limitaciones y el desarrollo de la metodología.

Los análisis de proteínas se utilizan de forma rutinaria en química analítica, pero es importante que los
científicos comprendan la sensibilidad, exactitud y precisión de sus datos. Deben ser conscientes de
posibles errores sistemáticos en sus procedimientos que, si bien pueden dar resultados reproducibles,
no son exactos. Se han desarrollado diferentes protocolos a partir de los métodos muy simples descritos
aquí para brindar lecturas confiables y precisas de las concentraciones de proteínas.
Al presentar los métodos hemos observado la importancia de lo siguiente:
n la posible interferencia de otros componentes de las mezclas complejas que a menudo se encuentran en
muestras biológicas
n la sensibilidad del ensayo utilizado y la naturaleza de la interacción en la que se basa
n la necesidad de utilizar un estándar apropiado para construir la curva de calibración.
La publicación y la colaboración en ciencia dan como resultado el perfeccionamiento de protocolos

experimentales y la extensión de métodos a nuevas aplicaciones.
23.8 Ácidos nucleicos (AHL) : el ADN es el material genético que expresa

sí mismo al controlar la síntesis de proteínas por parte de la célula.
■ ADN: la fuente de la herencia

El ácido desoxirribonucleico (ADN) fue descubierto en 1869, diez años después de la
publicación de El origen de las especies de Darwin . El bioquímico suizo Friedrich Meischer
aisló una muestra de ADN de glóbulos blancos en pus adherido a vendajes desechados. En
aquel momento no había ninguna sospecha sobre la inmensa importancia de la molécula como
"vehículo" de la herencia y la evolución. No fue hasta 1944 que Oswald Avery demostró que
el ADN era el material que transfería información genética de una célula a otra.
Carta de una página publicada el 25 de abril de 1953 en la revista científica Nature.
inició el reciente y rápido aumento de información sobre los orígenes de la vida, el desarrollo
evolutivo y la transferencia de información genética:
'Queremos sugerir una estructura para la sal del ácido desoxirribonucleico (ADN).
Esta estructura tiene características que son de considerable interés científico... No se nos
ha escapado que el par de bases específico [inherente a la estructura propuesta] sugiere un
posible mecanismo de copia del material genético.'
■ Figura 23.164 Los descubridores de la La estructura del ADN propuesta así por James Watson y Francis Crick condujo al
estructura del ADN: James Watson (a
advenimiento de la biología molecular y la ingeniería genética. Podría decirse que fue el
la izquierda) y Francis Crick, con su modelo desarrollo científico más importante del siglo XX. Al hacer su descubrimiento, Watson y
de parte de un ADN. Crick utilizaron un enfoque de construcción de modelos de composición de ADN y, lo más
molécula en 1953
importante, datos de cristalografía de rayos X (Figura 23.164).
23.8 Ácidos nucleicos 117
El desarrollo de la ciencia a menudo se basa en resultados anteriores. Elucidar la estructura del ADN habría sido
imposible sin el descubrimiento de los rayos X en 1895. Luego, en 1925, von Laue demostró que la difracción de los rayos X
podía usarse para encontrar la disposición de los átomos en los cristales. El método se aplicó con éxito para determinar la
estructura de proteínas, incluidas, por ejemplo, la mioglobina y la insulina. Luego, en 1952, Rosalind Franklin, en colaboración
con Maurice Wilkins, orientó rayos X sobre formas cristalinas de ADN y produjo patrones de difracción que eran a la vez
hermosos y complejos (Figura 23.165). Watson, Crick y Wilkins recibieron el Premio Nobel de Fisiología y Medicina en 1968.
Trágicamente, Franklin murió de cáncer en 1958 y el Premio Nobel no puede otorgarse póstumamente.
Los patrones ordenados de rayos X producidos reflejaron la regularidad de una estructura de doble hélice.
Dos cadenas de ADN, que corren en direcciones opuestas, están unidas en una molécula similar a una escalera, pero una
escalera retorcida o una hélice derecha (Figura 23.166).
■ Figura 23.165 Fotografía ■ Figura 23.166 La doble hélice se formó a partir de

de difracción de rayos X del ADN. dos cadenas de ADN. El azúcar
Esta imagen de la forma β del ADN La columna vertebral de fosfato está en el exterior
fue obtenida por Rosalind y las bases en el centro. Las fuerzas de dispersión
Franklin en 1953. La cruz de de London mantienen la estructura helicoidal.
bandas indica la helicoidal Sin esas fuerzas, el ADN sería una "escalera" en lugar
naturaleza del ADN de una doble hélice
Cada cadena de ADN es un polímero de condensación de moléculas de azúcar y grupos fosfato.

Adjunta a esta columna vertebral de azúcar y fosfato hay una secuencia de bases orgánicas construidas a partir de una
selección de sólo cuatro, a menudo denominadas simplemente por la primera letra de sus nombres: A, C, G y T. La información
hereditaria se almacena como la secuencia de estas. bases a lo largo de la cadena. El mensaje genético está escrito en un
lenguaje de sólo cuatro letras.
■ Ácidos nucleicos
El ácido desoxirribonucleico (ADN) y el ácido ribonucleico (ARN) son componentes esenciales de todas las células vivas.
Están involucrados en la transmisión de información hereditaria y en la producción de una amplia gama de proteínas
producidas por las células. Ambas moléculas se sintetizan en las células mediante la polimerización por condensación de
nucleótidos : son polinucleótidos. El ADN controla la herencia a nivel molecular:
■ es una molécula autorreplicante capaz de pasar información genética de una generación a otra
el siguiente
■ contiene en su secuencia de bases el código genético utilizado para sintetizar proteínas.
Varias formas de ARN participan en los procesos de "expresión genética" que dan como resultado la producción de
proteínas.
118 23 Bioquímica
Los nucleótidos están hechos a su vez de tres tipos más pequeños de moléculas (fosfato, pentosa
azúcar y base) unidos covalentemente bajo control enzimático. El grupo fosfato es un grupo funcional
químicamente reactivo que permite agregar nuevas moléculas mediante una reacción de condensación. Por
tanto, los nucleótidos pueden formar cadenas largas (polímeros lineales). Los grupos fosfato también están
ionizados y son en parte responsables de la solubilidad en agua de los ácidos nucleicos.
El segundo componente de un nucleótido es un azúcar pentosa (monosacárido de cinco carbonos).
desoxirribosa en el ADN y ribosa en el ARN. Estos azúcares son químicamente reactivos y participan en
la unión de diferentes nucleótidos. Esto ocurre mediante reacciones de condensación (bajo control enzimático)
que involucran a los grupos hidroxilo ubicados en los átomos de carbono 1 y 5.
El tercer componente de cada nucleótido se conoce como base. Está unido covalentemente al
azúcar pentosa a través del átomo de carbono en la posición 1 del anillo. En el ADN se encuentran cuatro
bases diferentes: adenina (A), timina (T), guanina (G) y citosina (C). Una quinta base (uracilo) se encuentra en
el ARN (consulte la página 119). Las células sintetizan continuamente nucleótidos (Figura 23.167) y estos
forman un "reservorio" en el citoplasma a partir del cual la célula puede utilizar los nucleótidos para sintetizar ADN.
■ Figura 23.167 ácido fosfórico azúcares pentosas

Componentes de
OH
los nucleótidos
oh PAG
OH
oh
HOH2CO _ _ OH hoh o2 Coh
h S.S S.S
h h h h
PAG OH OH OH h
ribosa desoxirribosa
bases nitrogenadas
adenina guanina timina uracilo citosina
oh oh NH2
NH3 oh
h h
norte
h norte
norte
CH3 norte norte
norte norte
oh norte oh norte oh norte
NN H2norte _
norte
norte
h h h
h h
bases purínicas bases de pirimidina
Condensación para formar un nucleótido:

se muestra esquemáticamente como:
OH
PAG
H2O _
OP OH azúcar
H2O _ fosfato base
oh (pentosa)
OH HO
norte
ácido fosfórico
OH hn
PAG
CH2O _ NH2
+ 2H2O
S.S
base
h h
ribosa nucleótido
OH OH
HOH2CO _ _ OH ■ Diferencias entre ADN y ARN

ribosa S.S Tanto las moléculas de ARN como las de ADN son polinucleótidos, pero
h h las moléculas de ARN son considerablemente más cortas que las de ADN.
En el ARN los nucleótidos contienen ribosa y las bases son citosina, guanina,
OH OH
adenina y uracilo (Figura 23.168). En las células vivas existen tres
tipos funcionales principales de ARN, conocidos como ARN mensajero
PAG
(ARNm), ARN de transferencia (ARNt) y ARN ribosomal (ARNr).

azúcarfosfato
columna vertebral
(La timina solo se presenta como una de varias bases menores en el ARNt).
adenina
Las tres formas de ARN participan directamente en la síntesis de proteínas.
PAG Las moléculas de ADN se encuentran en los cromosomas y forman

hebras muy largas que contienen varios millones de nucleótidos. En todas las
uracilo moléculas de ADN los nucleótidos contienen desoxirribosa. Las bases del ADN
son citosina, guanina, adenina y timina, pero nunca uracilo.
La molécula de ADN consta de dos cadenas de polinucleótidos sostenidas
PAG
unidos por enlaces de hidrógeno intermoleculares. Los dos hilos toman la
forma de una doble hélice. El ARN de transferencia y el ARN ribosómico
guanina contienen regiones tanto bicatenarias (con una forma helicoidal
aproximada) como monocatenarias. En todos los casos, las moléculas de
ARN y ADN se mantienen unidas en forma bicatenaria mediante
PAG
apareamiento de bases complementarias. La tabla 23.22 resume las

diferencias entre ARN y ADN.
citosina
PAG ADN ARN
Generalmente son hebras muy largas, de Hebras relativamente cortas, de 100 a 1000
guanina varios millones de nucleótidos de largo. nucleótidos de largo.
Contiene desoxirribosa Contiene ribosa
Consta de dos cadenas de El ARN mensajero es monocatenario; el ARN

PAG
polinucleótidos antiparalelas de de transferencia y el ribosomal tienen
pares de bases complementarias: citosina secciones tanto monocatenarias como
(C) con guanina (G), adenina (A) con bicatenarias; contiene uracilo (U) en lugar
uracilo
timina (T); Las hebras se mantienen unidas por de timina (T)
enlaces de hidrógeno en forma de doble
hélice.
Relativamente estable frente a productos Menos estable frente a productos químicos y

cadena única de polinucleótido
químicos (especialmente álcalis) y enzimas. enzimas
con azúcar ribosa y bases nitrogenadas: adenina,
uracilo, guanina y citosina ■ Tabla 23.22 Resumen de las diferencias entre ARN y ADN
■ Figura 23.168 Estructura del ARN
■ Estructura del ADN

El ADN consta de dos cadenas de polinucleótidos lineales que están enrolladas entre sí formando una
doble hélice. La doble hélice está compuesta por dos cadenas de polinucleótidos helicoidales
dextrógiras enrolladas alrededor del mismo eje central. Las bases están dentro de la hélice y la columna
vertebral de azúcarfosfato está en el exterior. Las dos cadenas de la doble hélice se mantienen unidas
mediante enlaces de hidrógeno entre las bases de las dos cadenas de polinucleótidos (Figura 23.169).
120 23 Bioquímica
■ Figura 23.169 La ADN de dos polinucleótidos

estructura del ADN unidos por puentes de hidrógeno hoh o oh C
2
entre bases adyacentes
PAG
S.S
h h
adenina timina
OH h
PAG
desoxirribosa
PAG
fosfato
timina adenina
A se vincula con T
(con dos
PAG
enlaces de hidrógeno)
PAG
complementario
pares de bases
citosina guanina
C se vincula con G
(con tres
PAG
enlaces de hidrógeno)
PAG
adenina timina la molécula de ADN

está retorcido en un
doble hélice
PAG
PAG
timina adenina
PAG
PAG
guanina citosina
PAG
En los cromosomas,
El fosfato se combina con la estructura helicoidal
carbono3 de una desoxirribosa del ADN se estabiliza
y carbono5 del siguiente y compactado por
proteínas
Al calentarlas, las dos hebras de ADN se separan entre sí. Esto se conoce como fusión del ADN. La temperatura a la
que las dos hebras de ADN se separan por completo se conoce como temperatura de fusión del ADN. Una molécula
de ADN rica en pares GC tiene una temperatura de fusión más alta que una molécula de ADN (de la misma longitud)
rica en pares AT. Esto se debe a que los pares GC se mantienen unidos mediante tres enlaces de hidrógeno, pero
el par de bases AT sólo se mantiene unido mediante dos enlaces de hidrógeno. Las dos hebras de la doble hélice
son antiparalelas , es decir, corren en direcciones opuestas. Los enlaces fosfodiéster 5'3' corren en direcciones
opuestas. Los 5'
(pronunciado "cinco primo") designa el extremo de la cadena de ADN que tiene el quinto carbono en el anillo de
azúcar de la desoxirribosa en su extremo . El extremo 3' (pronunciado "tres primos") de una hebra termina en el grupo
hidroxilo (OH) del tercer carbono en el anillo de azúcar desoxirribosa. El hecho de que las cadenas de ADN tengan
dirección es significativo en el contexto del hecho de que llevan un "mensaje codificado" que debe leerse en una
dirección particular.
El enlace de hidrógeno entre las bases de las dos cadenas es muy específico. Pares de timina (T)
con adenina (A), mediante la formación de dos enlaces de hidrógeno, y la citosina (C) se empareja con guanina
(G), mediante la formación de tres enlaces de hidrógeno. Estos pares de bases se ven favorecidos energéticamente
y se conocen como pares de bases complementarias. Otro conjunto de interacciones que es importante para la formación.
y la estabilidad de la doble hélice son las fuerzas de London entre los pares de bases a medida que se apilan uno
encima del otro en la estructura; esto se conoce como "apilamiento de bases". En general, la estabilidad de la
hélice se logra por el hecho de que maximiza las interacciones hidrofóbicas entre las bases no polares apiladas
en el ambiente secuestrado en el medio de la molécula, al tiempo que permite que los grupos polares y
cargados en la estructura principal de azúcarfosfato interactúen con la hélice. solución acuosa.
En consecuencia, las dos cadenas de ADN son complementarias entre sí y la secuencia
de bases en una cadena determina la secuencia de bases en la otra cadena. Frente a cada adenina en
una cadena siempre hay una timina en la otra cadena y frente a la guanina está la citosina. El emparejamiento
de bases complementarias es la base subyacente de los procesos de replicación, transcripción y traducción.
Naturaleza de la ciencia La construcción de ideas.

Los antecedentes de la comprensión de la importancia del emparejamiento de bases ilustran cómo los
hallazgos de diferentes técnicas experimentales se combinan para generar una imagen general. En 1950,
Erwin Chargaff analizó el contenido de bases del ADN de diferentes especies de organismos mediante
cromatografía en papel (tabla 23.23). Sus resultados mostraron el intrigante hallazgo de que, aunque las
proporciones de las bases variaban entre especies, el número de purinas igualaba al número de pirimidinas en
cualquier muestra de ADN. Chargaff continuó demostrando que el ADN de cualquier tejido de una especie
particular tiene igual número de residuos de adenina y timina e igual número de residuos de guanina y citosina.
Watson y Crick se dieron cuenta de que esta evidencia era crucial y la utilizaron junto con los datos de
cristalografía de rayos X para construir su modelo.
■ Tabla 23.23 El
Fuente de ADN Adenina, A/ Timina, T/ % Citosina, C/ % Guanina, G/ %
proporciones molares % molar molar molar molar
de A, T, C y G en bacterias 15.1 14.6 35.4 34,9
muestras de ADN Trigo 27.3 27.1 22.8 22.7
Salmón 29,7 29.1 20.4 20.8
Humano 30,9 29.4 19.8 19.9
Las bases nitrogenadas que se encuentran en el ADN son derivados de purina o pirimidina. La citosina y la
timina son pirimidinas y constan de un anillo heterocíclico. La adenina y la guanina son purinas y constan de dos
anillos heterocíclicos. Los anillos heterocíclicos contienen átomos distintos del carbono. Sólo estos pares de
bases particulares formarán fuertes enlaces de hidrógeno y encajarán dentro de la doble hélice. La citosina
y la timina son demasiado grandes para caber en la hélice, y la adenina y la guanina están demasiado separadas
para formar enlaces de hidrógeno estables.
Enlace TdC
Información y conocimiento
El ADN almacena información en forma de una cadena lineal de cuatro bases: adenina, timina, guanina y citosina.
La secuencia de estas bases a lo largo de la cadena codificante finalmente se lee como tripletes y se traduce en una cadena lineal
de aminoácidos (una proteína). Cada aminoácido tiene uno o más tripletes únicos de bases que lo codifican durante la
traducción en el ribosoma. Este es el código genético. El ADN contiene información, pero generalmente no la aplica
activamente. El ADN no produce proteínas directamente. Para extraer la información y llevarla a los ribosomas, la secuencia de
ADN se transcribe en una secuencia correspondiente en una molécula "portadora" llamada ácido ribonucleico o ARN. Las
porciones de ADN que se transcriben en ARN son genes. El código genético no es un código para un organismo, de la
misma manera que un plano no construye un edificio sin los constructores que lo construyen y los conocimientos técnicos del
equipo de construcción. La información en el genoma se encuentra en muchos niveles diferentes, en secuencia, en estructura,
entre los genes en el ADN basura y en la química.
No es 0 y 1, es una íntima capa de información.
UniProt es un recurso central para almacenar e interconectar información biológica de fuentes grandes y dispares (muy
diferentes). Es un catálogo completo de secuencia de proteínas (estructura primaria de los aminoácidos) y anotaciones
funcionales, que brinda información sobre la función de la proteína. UniProt se basa en la infraestructura bioinformática y la
experiencia científica del Instituto Europeo de Bioinformática (EBI), el Protein Information Resource (PIR) y el Instituto Suizo
de Bioinformática (SIB). UniProt tiene tres proteínas diferentes.
122 23 Bioquímica
bases de datos optimizadas para diferentes usos, y se actualiza y distribuye mensualmente. Se puede acceder en línea para realizar
búsquedas o descargarlo en www.uniprot.org. Dado el desarrollo de bancos de datos como este y el énfasis puesto en el acceso a la
información en la ciencia moderna, vale la pena examinar la relación entre los términos.
Los datos representan números sin procesar (1 y 0 binarios para datos de computadora) o afirmaciones. Los datos comprenden
hechos, observaciones o percepciones. La información son datos con contexto y relevancia. Por el contrario, los datos, por ejemplo
los datos informáticos, pueden incluir millones de bits basura inútiles, que no son más que ceros y unos binarios no interpretables. La
información implica la manipulación de datos sin procesar. A menudo, la información puede utilizarse para obtener una indicación
más significativa de tendencias o patrones. El conocimiento es información con utilidad y propósito para la toma de decisiones y la
acción. El filósofo griego Platón sugirió que el conocimiento se define como una creencia verdadera justificada. El conocimiento es
información que ayuda a producir información a partir de datos, o a producir información más valiosa a partir de información menos
valiosa (Figura 23.170).
Vivimos en la era de la información. Pero cada era de la historia ha tenido

conocimiento su propia revolución de la información: la invención de la escritura, la
composición de los diccionarios, la creación de las cartas que hicieron
posible la navegación, el descubrimiento de la señal electrónica, el descifrado
valor
del código genético.
cero bajo medio alto muy alto
En el libro The Information: A History, a Theory, a Flood de James Gleick se
ofrece una interpretación interesante de la historia que ha conducido a
datos información
nuestra "era de la información" . Su objetivo es contar la historia de cómo
los seres humanos usan, transmiten y conservan lo que saben. Desde los
■ Figura 23.170 La interacción entre
tambores parlantes africanos hasta Wikipedia, desde el código Morse
conocimiento y datos que aumenta el valor de
hasta el "bit", es un relato de la idea definitoria de la era moderna y una
la información adquirida exploración de cómo la información ha revolucionado nuestras vidas.
39 a Representa moléculas de bases purínicas o pirimidínicas por B, azúcares por S y ácido fosfórico o
grupos fosfato por P, y sin usar otros símbolos, dibuje un diagrama para mostrar cómo están unidos en un tramo corto de ADN
bicatenario. Utilice líneas completas (–) para enlaces covalentes normales y líneas de puntos (…) para enlaces de hidrógeno.
b Tu boceto hace que los dos hilos parezcan idénticos. Ignorando la diferencia entre las bases:
Explique en qué se diferencian los dos hilos.
ii Indique el término técnico que describe esta diferencia.
iii Indique cómo se indica en los diagramas de ADN.
c Cuando una molécula de ADN se calienta suavemente en solución, las dos cadenas se separan gradualmente. La temperatura
a la que se pierde el 50 por ciento de la estructura helicoidal se llama temperatura de fusión. Explique por qué la temperatura
de fusión de una secuencia de ADN particular depende del porcentaje de pares de bases de GC en el ADN.
40 a ¿ Qué papel juegan los enlaces de hidrógeno en la replicación precisa del ADN?
b El ADN se replica de forma semiconservadora. ¿Qué se entiende por este término?
c i ¿ Qué tipo de interacción tiene lugar entre las bases de las dos cadenas de ADN?
ii Las reacciones de condensación están involucradas en la formación del ADN. ¿Cómo se llama a los enlaces que forman
la columna vertebral de una cadena de ADN?
41 a Estado tres formas en que la estructura del ADN difiere de la

el del ARN.
b i Nombra dos bases nitrogenadas presentes en el ADN, una purina y la otra
pirimidina.
ii Sugiera el nombre más apropiado para cada una de las siguientes
I II
estructuras esquematizadas: purina o pirimidina.
■ Replicación
El ADN tiene la propiedad única entre las biomoléculas de duplicarse en presencia de enzimas
apropiadas. La información genética dentro de una célula está codificada en la secuencia de bases de
sus moléculas de ADN. Durante la división celular, las moléculas de ADN se replican y producen copias
exactas de sí mismas. Cada célula hija tiene moléculas de ADN idénticas a las de la célula madre.
La replicación del ADN es un proceso muy complejo, pero la característica subyacente es que las
dos hebras de ADN se desenrollan (bajo control enzimático) y cada hebra sirve como patrón para
la síntesis de una nueva hebra de ADN complementaria (Figura 23.171). La especificidad del
emparejamiento de bases complementarias asegura la duplicación exacta de la secuencia de bases
en la nueva cadena hija de ADN.
■ Figura 23.171 posición de principal nuevas hebras

Resumen simplificado de la enzima replicante
replicación del ADN.
tenedor replicante hebras existentes nucleótidos libres con complementarios

las bases encajan en su lugar, se alinean y se
mantenidos en su lugar por enlaces de hidrógeno
La molécula de ADN se desenrolla
y se 'descomprime' cuando el C
se rompen los enlaces de hidrógeno activado gratis
TACG nucleótidos
TG
C.A. A GRAMO
GRAMO t C A GRAMO t
posición de
hidrógeno
cautiverio C A GT C A azúcarfosfato
GRAMO t La 'columna vertebral'
t
C C está formada por
condensación
A A reacción
GRAMO
pares de bases complementarias t

(enzimas no mostradas)
recién sintetizado
hélice padre
hija hebras
hélice
Durante la replicación, se rompen los enlaces de hidrógeno y las fuerzas
dipolares instantáneas inducidas por dipolos entre los pares de bases de la
doble hélice. Las cadenas originales actúan como plantillas para la síntesis de
semiconservador dos nuevas cadenas. Cada nueva cadena contiene una secuencia de bases
hebras de
complementarias a las bases de la cadena original.
padre
Se forman enlaces de hidrógeno y fuerzas de London (dispersión) entre
los hilos originales y nuevos, creando una estructura helicoidal estable.
Así, se forman dos moléculas hijas a partir de la doble hélice original (figura
23.172). Esta forma de replicación se conoce como replicación
semiconservadora, porque cada molécula hija contiene una hebra recién
producida y una hebra de la molécula de ADN original.
■ Figura 23.172 El resultado de la replicación semiconservativa
Naturaleza de la Ciencia Concurso y colaboración en ciencia.

La historia del descubrimiento de la estructura del ADN muestra cómo diferentes enfoques para resolver el mismo
problema pueden llevar a una conclusión coherente. James Watson y Francis Crick, que trabajaban en
Cambridge, Inglaterra, abordaron la cuestión en gran medida mediante la construcción de modelos moleculares,
mientras que Maurice Wilkins y Rosalind Franklin, que trabajaban en Londres, la abordaron mediante cristalografía de rayos X.
Sin embargo, también es una historia entretejida con relatos de ambición personal y conflicto humano que refleja
cierta incapacidad de los diferentes equipos de científicos para colaborar y comunicarse de manera efectiva.
A los acontecimientos que tienen lugar en el Reino Unido se suma la intervención del premio Nobel Linus
Pauling, quien, poco antes de la publicación de la carta de Crick y Watson, propuso una estructura de triple hélice
para el ADN. Su razonamiento fue erróneo, probablemente en parte porque los datos con los que estaba
trabajando eran incorrectos. Uno de los inconvenientes de su estructura era que había colocado los grupos fosfato
en el interior de la estructura, donde esencialmente se repelerían entre sí.
Las interrelaciones entre los diferentes grupos involucrados en la "carrera" para dilucidar la estructura sirven
para ilustrar que la práctica de la ciencia no es impersonal y abstracta.
124 23 Bioquímica
pero implica carreras, ambición personal y grupal y competitividad. Ha habido otros ejemplos más modernos
que también ilustran esto – desde la investigación sobre el SIDA, la secuenciación del genoma humano
y la discusión sobre la naturaleza del proceso evolutivo, por ejemplo–, pero la historia del ADN sigue siendo
bien conocida y bien documentada. Está parcialmente influido por la trágica historia de Rosalind Franklin
que se perdió su reconocimiento en forma de Premio Nobel. Su historia se detalla en la biografía de
Brenda Maddox, Rosalind Franklin: la dama oscura del ADN.
Habiendo observado lo anterior, vale la pena reconocer que la investigación colaborativa interdisciplinaria
es ampliamente reconocida por su importancia para el avance del conocimiento científico. Muchos de los
grandes descubrimientos y logros de los siglos XX y XXI fueron el resultado de esfuerzos de colaboración
entre científicos e ingenieros de diversos campos. El descubrimiento del bosón de Higgs, las evaluaciones
del Panel Intergubernamental sobre Cambio Climático, el mapeo del fondo del océano, la lucha contra
las bacterias mediante vacunas y antibióticos y el descubrimiento del ADN son solo algunos ejemplos
que ejemplifican el poder de las colaboraciones interdisciplinarias. A menudo se produce un gran trabajo
científico cuando dos grupos, ante el mismo problema, hacen preguntas diferentes, notan detalles diferentes,
utilizan enfoques diferentes para describir el problema y abordan la situación con perspectivas diferentes.
Éste es el punto fuerte de la investigación colaborativa interdisciplinaria. La combinación de diferentes
marcos de pensamiento es una excelente manera de estimular el desarrollo de nuevos enfoques para un
problema que un solo grupo o disciplina científica no sería capaz de abordar.
■ ADN y cromosomas
Las moléculas de ADN son macromoléculas enormes. Es necesario que lo sean,
ya que el ADN contiene la información genética esencial que define al organismo en
cuestión. Los tamaños moleculares aumentan con la complejidad del
organismo:
■ El ADN de un virus bacteriano (bacteriófago A) tiene 166 000 pares de bases.
(166 kilobases) de longitud.
■ El ADN de la bacteria E. coli contiene alrededor de 4 700 000 pares de bases.
(4700 kilobases).
■ En las células animales el ADN está compartimentado en el núcleo (Figura
23.173), donde se empaqueta en cromosomas, cada uno de los cuales se cree que
consiste en una única molécula de ADN con proteínas asociadas; La
longitud del ADN en cada uno de los cromosomas humanos varía de 48000000
a 240000000 pares de bases (48000 a 240000 kilobases).
(Figura 23.174).
El plegamiento de tales longitudes de ADN en cromosomas compactos que se

■ Figura 23.173 Micrografía electrónica de
vuelven visibles bajo un microscopio óptico durante la división celular representa
transmisión (TEM) de una sección de una célula
una asombrosa hazaña de empaquetado. Un punto a tener en cuenta es que sólo una
de hígado de rata. En el centro está el núcleo,
pequeña proporción de todo este ADN codifica proteínas. El resto es una mezcla de
que contiene la información genética de la célula.
'basura' y apartados que regulan la propia decodificación. Las regiones funcionales
del ADN se conocen como genes.
Cuando se analiza mediante electroforesis en gel (ver más adelante), se
observa que todos los fragmentos de ADN migran hacia el electrodo positivo en la
electroforesis, lo que indica que están cargados negativamente. La estructura de
doble hélice del ADN muestra que el origen de esta carga está en los grupos
fosfato que unen los azúcares en la columna vertebral de la molécula. La carga
negativa hace que el ADN se asocie con proteínas conocidas como histonas que
tienen una alta proporción de aminoácidos básicos y, por lo tanto, llevan cargas positivas
al pH celular. La combinación de ADN e histonas, conocida colectivamente como
cromatina, ayuda a estabilizar el ADN dentro de los cromosomas en el núcleo (Figura
■ Figura 23.174 Micrografía electrónica 23.175).
de barrido (MEB) en color de pares de
cromosomas humanos
■ Síntesis de proteínas
Las moléculas de ADN en el núcleo de una célula animal contienen el código genético
para la síntesis de proteínas. Cada gen es responsable de la producción de una única proteína.
La información genética está codificada en el ADN en forma de una secuencia específica
de bases dentro de un gen. La síntesis de una proteína implica dos pasos: transcripción y
traducción.
ARN mensajero
El ARN (ácido ribosa nucleico) es una molécula monocatenaria que se forma mediante
la transcripción del ADN (Figura 23.176). La molécula de ADN se separa en dos
cadenas (bajo control enzimático) para revelar sus bases, como en la
replicación. Sin embargo, en la transcripción, son los ribonucleótidos libres (y no los
■ Figura 23.175 Un modelo molecular de un
desoxirribonucleótidos) los que se emparejan con él y forman una molécula de ARN.
nucleosoma, la unidad repetitiva fundamental La molécula de ARN, conocida como ARN mensajero (ARNm), se transporta fuera del
utilizada para empaquetar el ADN.
núcleo de la célula y se une a un orgánulo celular conocido como ribosoma .
dentro de los núcleos celulares. El ADN está enrollado. Los ribosomas se forman a partir de proteínas y ARN, y son los sitios en los que se
alrededor de un núcleo de proteínas histonas (las
sintetizan las proteínas a partir de aminoácidos, durante un proceso llamado traducción.
cintas multicolores). Cada conjunto de dos ADN
El ARN mensajero es responsable de convertir el código genético del ADN en
gira alrededor de una histona.
proteína.
núcleo y se conoce como nucleosoma.
Una mayor compactación y empaquetado (que no

se ve aquí) forman las formas más densas
de cromatina y, finalmente,
los cromosomas de la célula
■ Figura 23.176 Transcripción
1 Parte del ADN doble longitud del gen (que codifica una proteína específica)
hélice de un cromosoma
complementario (no codificante)

2 El ADN de un gen se desenrolla hebra de ADN
(los enlaces de hidrógeno se 'descomprimen')
codón de 'inicio' en codón de 'parada' en

hebra codificante de ADN hebra codificante de ADN
3 catalisis de ARN polimerasa conjunto de nucleótidos utilizados

la síntesis de ARNm para construir cadenas de ARNm
4 hebras de ARNm formadas por apareamiento de bases.

para que el ARNm sea complementario a
la cadena codificante del ADN
proceso de transcripción
ARNm
hebra complementaria
relajarse
5 genes contienen longitudes cortas
enzima
de ADN "sin sentido" llamado "intrones". TCAG
Estos se copian en el ARNm, pero luego se
"editan" para eliminarlos del
Molécula de ARNm por enzimas antes UCAG
de que el ARNm "maduro" pase al
poro en nuclear AGTC
citoplasma. membrana dirección de
transcripción
codificación
hebra complementario
Se libera 6 ARNm y el gen es más emparejamiento de bases
ARN polimerasa
enzima
cadena de ARNm
copiado o regresa a su
forma de hélice inmediatamente ARNm 'maduro'
7 ARNm se transporta a los ribosomas en el

citoplasma.
126 23 Bioquímica
Adicional p53
Perspectivas La proteína 53 (p53) es un factor de
transcripción que en los humanos está
codificado por el gen TP53 . Un factor de
transcripción es una proteína que se une a
secuencias específicas de ADN y controla
la transcripción de genes. p53 regula la
división celular y funciona como gen
supresor de tumores (figura 23.177). Por este
motivo, se ha descrito a p53 como el "guardián del genoma".
Tiene varios mecanismos anticancerígenos; por
ejemplo, puede activar proteínas reparadoras
del ADN cuando el ADN está dañado y necesita ser
reparado, y puede iniciar la muerte celular
programada si el ADN dañado no puede
repararse. Más de la mitad de los tumores
humanos contienen un gen TP53 mutado .
Las moléculas de p53 de los genes TP53 mutados
están mal plegadas o carecen de residuos ■ Figura 23.177 Supresor tumoral p53 unido al ADN
funcionales esenciales y no se unen al ADN.
El código triplete
La estructura primaria de una proteína consiste en una cadena de aminoácidos conectados por
enlaces peptídicos. Hay alrededor de 20 aminoácidos naturales. La estructura del ADN incluye las
cuatro bases nitrogenadas adenina (A), guanina (G), citosina (C) y timina (T). El código de cada
aminoácido (llamado codón) es una secuencia de tres bases. Hay 64 (43 ) tripletes (secuencias de tres
bases) diferentes que pueden estar formados por cuatro bases. Como resultado, algunos aminoácidos
están codificados por más de un codón. Los codones de algunos aminoácidos se dan en la figura 23.178.
De los 64 codones, 61 codifican aminoácidos y tres actúan como señales de "parada" que finalizan la
síntesis de proteínas cuando se alcanza el final de la cadena polipeptídica.
■ Figura 23.178 Parte de un

parte del ADN hebra complementaria hilo de referencia
gen y cómo se molécula de un (complementario a (capítulo codificante)
Códigos de ADN para amino. cromosoma la hebra codificante)
base de ADN
ácidos la secuencia es
leer en uno
parte solo dirección
de un gen
t A
el código triplete
CG
para serina (Ser)
t A
GC
el código triplete
EN
para ácido aspártico (Asp)
CG
EN
EN el código triplete
para lisina (Lys)
GC
la información genética parte de la secuencia de aminoácidos

de la cadena codificante: de una proteína particular que
especifica la secuencia lineal los códigos genéticos para
de aminoácidos que forman una proteína
Universalidad y redundancia en el código genético.

Muchos codones son redundantes, lo que significa que dos o más codones pueden codificar el mismo
aminoácido. Los codones degenerados pueden diferir en sus terceras posiciones; por ejemplo, tanto
GAA como GAG codifican el aminoácido ácido glutámico. La degeneración del código genético es la que
explica la existencia de mutaciones silenciosas. Se trata de mutaciones del ADN que no provocan un cambio
en la secuencia de aminoácidos de una proteína.
La degeneración ocurre porque sólo se requieren 22 codones diferentes, uno para cada uno de
los 20 aminoácidos y un codón de parada e inicio. Sin embargo, hay cuatro bases dispuestas en codones
tripletes, que pueden producir 64 codones diferentes (43 = 64). (Tenga en cuenta que con cuatro bases, si
hubiera dos bases por codón, el número de codones posibles sería solo 16, ya que 42 = 16).
Al código genético de la figura 23.179 también se le ha llamado código genético universal. Se

describe como universal porque es utilizado por todos los organismos conocidos como código para el ADN,
el ARN mensajero y el ARN de transferencia. La universalidad del código genético abarca animales
(incluidos los humanos), plantas, hongos, bacterias y virus.
■ Figura 23.179 El Lea el código desde el centro de

El código genético en forma circular.
código genético Los codones son los del ADN. el círculo hacia afuera a lo largo de un
cadena complementaria y de radio. Por ejemplo, la serina es
ARN mensajero (donde uracilo, U, codificado por UCU, UCC, UCA o
reemplaza a la timina, T). UCG, o por AGU o AGC.
phe
Gly leu
glu
ser
Áspid
A GC
Ud. UAG
A
GRAMO Ud.
C tiro
ala C A
Ud. GRAMO
GRAMO Ud. Detener

A GU C
C A C A
Ud.
cis
GRAMO
GRAMO
C A Ud.
vale A C
Detener
C GRAMO Ud. A
Ud. GRAMO
Ud. GRAMO
Trp
GRAMO Ud.
Ud.
Arg A A C C
GRAMO
C A leu
Ud. A C GRAMO
ser
GRAMO Ud.
A C A C
C UG A
lis Ud. GRAMO
Ud.
Pro
GRAMO
A C
asn C A
Ud. GRAMO
GRAMO
AUAC GCU
Gly Su
tr glu
Reunió
isla Arg
Además, algunos codones significan parada, lo que indica

el final de una cadena polipeptídica/proteica.
128 23 Bioquímica
■ Figura 23.180 El Papel de los ribosomas en la síntesis de proteínas

OH 3´ final
ARN, aunque es A
extremo 5´
C La síntesis de proteínas tiene lugar en los ribosomas ubicados
C
monocatenario, puede formar PAG
GRAMO
C
en el citoplasma. Un extremo de una molécula de ARNm se
bucles helicoidales
GRAMO
C
une a un ribosoma, que se mueve a lo largo de la cadena de
GRAMO
GRAMO
C
A C
doblándose sobre sí mismo. A Ud. bucle 3 ARNm tres bases a la vez. Las moléculas de otro tipo de ARN,
Aquí, el ARNt tiene una bucle 1 UA
A C Ud.
llamado ARN de transferencia (ARNt; figura 23.180), se unen a

Ud.
GRAMO Ud.
GCA C A
C A
estructura tipo "hoja de
GRAMO
AutomóvilGRAMO
club británico
UU.
TC aminoácidos libres en el citoplasma. Cada una de las moléculas
GRAMO GRAMO
A C C
trébol" con cuatro Ud.
GRAMO GRAMO
GRAMO
Ud.
GG
C
C
GGA
de ARNt lleva un aminoácido específico. También cada uno tiene
secciones que contienen
GRAMO
A
GRAMO
Ud.
C su propio triplete de bases, conocido como anticodón, que se une

regiones con pares de bases A
mediante enlaces de hidrógeno al triplete de codones
GRAMO
C A
Ud. bucle 2
GRAMO
A
A complementarios en el ARNm. De esta forma el ARNm determina
anticodón el orden de los aminoácidos. Se forman enlaces peptídicos entre
aminoácidos adyacentes y la cadena proteica crece de manera
constante. La figura 23.181 resume el proceso de síntesis de proteínas.
Hebra de ARNm leída ('traducida') en un ribosoma
ARNm
UUUGAAGAAGCUUUUGUUC UGA
ARNm del aaa

núcleo
codones para codón 'parada'
codones/anticodones
ser 'leídos'
complementarios
UUC
sostenidos por enlaces
de hidrógeno Complejo de ARNt/
phe aminoácido con anticodón
ribosoma actúa como (Glu llega)
estructura de
soporte y como glu
sitio para enzimas
(tres pasos después) ribosoma se mueve a lo largo
del ARNm, un triplete a la vez
UUUGAAGAAGCUUUUGUUC UGA
AAAAA C A
GC A
dos ARNt
tRNA usado saliendo
retenidos
temporalmente en el ribosoma
phe vale
residuos de aminoácidos
ala
glu
glu
Enlace peptídico formado entre aminoácidos
cadena de proteína en construcción phe
contenidos en el ribosoma.
Varios ribosomas pueden moverse a lo largo del ARNm al mismo tiempo.

Esta estructura (ARNm, ribosomas más cadenas de proteínas en
crecimiento) se llama polisoma.
■ Figura 22.181 Traducción: síntesis de proteínas
ribosomas
Todas las células contienen ribosomas (Figura 23.182), ya que son el sitio de síntesis de proteínas.
Son conjuntos complejos de moléculas estructurales de ARN ribosómico y un número sustancial de
proteínas. Son un ejemplo más del proceso de autoensamblaje, ya que los ribosomas aislados pueden
desmontarse en sus diversos componentes y luego volverse a ensamblar en ribosomas funcionales en el
tubo de ensayo.
■ Figura 23.182 Imagen

lateral generada por
computadora de un
ribosoma de un
célula bacteriana. Cada
ribosoma consiste en
una subunidad grande y

una pequeña. Cada subunidad
contiene un diferente
forma de ARN ribosómico
en asociación con
una gran cantidad de

proteínas ribosómicas
Naturaleza de la ciencia Expresar y transmitir el mensaje.

El lenguaje utilizado para describir las etapas involucradas en la complejidad de la transferencia y
expresión genética está comprensiblemente tomado de la expresión lingüística normal y del
descifrado de códigos. El mensaje genético codificado en el ADN de las células se utiliza para
formar moléculas de proteínas mediante procesos de transcripción y traducción. Estos dos procesos
juntos se denominan expresión génica. Así, el ADN, mediante los procesos de transcripción y traducción,
es en última instancia responsable de la estructura de todas las proteínas sintetizadas por las células.
En las células animales existe un flujo unidireccional de información codificada desde el núcleo al
citoplasma. Francis Crick lo denominó "dogma central" (Figura 23.183). Sin embargo, un grupo de virus
conocidos como retrovirus (incluido el VIH) contienen ARN, que se transcribe de forma inversa en ADN
mediante una enzima conocida como transcriptasa inversa.
replicación
El ADN es
autorreplicante
transcripción traducción
Se copia la secuencia de bases del ADN. La información en el ARNm está codificada.
en un mensajero (ARN mensajero) en una secuencia de aminoácidos

ADN ARNm proteína
El ARN mensajero sale del núcleo.
al citoplasma y se 'lee' en los ribosomas
■ Figura 23.183 El dogma central
130 23 Bioquímica
Adicional Anemia falciforme

Perspectivas La anemia falciforme (figura 23.184) es un trastorno genético en el que los glóbulos rojos están
distorsionados y tienen una capacidad reducida para transportar oxígeno. En la hemoglobina normal, el
aminoácido en la posición 6 de la cadena polipeptídica β es el ácido glutámico. En la anemia falciforme,
este aminoácido es la valina. Este cambio en un aminoácido se debe a una secuencia defectuosa
de nucleótidos en la sección del ADN que codifica la síntesis de hemoglobina. Esta enfermedad se
hereda: puede transmitirse de padres a hijos. Una ventaja selectiva de esta secuencia defectuosa de
nucleótidos es que protege a los portadores de anemia falciforme de los peores efectos de la malaria,
que está constantemente presente en las zonas de África donde la anemia falciforme es más común.
normal
traducción
hemoglobina
parte de lo normal C C
GRAMO
transcripción
GRAMO
6 (glóbulo rojo sano)
gen para t A A t glu 5
Pro 4
βhemoglobina C GRAMO GRAMO
C
tr 3
glutámico leu
2
ácido
Su
1
vale
hebra antisentido
ARNtaminoácido
sentido ARNm formado
(plantilla para
hebra complejo
transcripción de por complementario
que muestra complementario
emparejamiento de bases
ARNm) anticodones
parte del resultado
secuencia de proteínas, que muestra
los residuos de aminoácidos
ensamblado
traducción
parte del gen C C 6

transcripción
GRAMO GRAMO
5
mutado para A t t A vale
4
Pro
βhemoglobina C C
tr
GRAMO GRAMO
3
leu
2
valina
Su
1
vale
drepanocito
hemoglobina
(drepanocito)
■ Figura 23.184 Anemia falciforme: un ejemplo de una única mutación
■ perfiles de ADN
El perfil de ADN (Figura 23.185) utiliza técnicas de ingeniería
genética para identificar a una persona a partir de una muestra de
su ADN. Los perfiles de ADN solían denominarse "huellas dactilares
de ADN", pero esto se cambió para evitar confusión con las
huellas dactilares reales en las investigaciones forenses. Se
utiliza ampliamente para eliminar o acusar a sospechosos de
delitos en los que se encuentran disponibles muestras de sangre,
tejido o fluidos corporales, por ejemplo semen y sangre.
También se puede utilizar para establecer relaciones evolutivas
entre personas y establecer si una persona es la madre o el
padre biológico en un caso de paternidad.
Grandes porciones del ADN de una persona son idénticas al
ADN de cualquier otra persona. Además, grandes secciones de
ADN no son genes y no codifican proteínas. Sin embargo, pequeñas
■ Figura 23.185 Una simulación de perfiles de ADN en el laboratorio de una escuela. secciones o fragmentos de nuestro ADN humano son exclusivos
El ADN del bacteriófago lambda se trata con enzimas de restricción y luego los de un individuo en particular. Estos fragmentos de ADN no
fragmentos se electrolizan. codificantes se denominan polimórficos porque varían de persona a
Los fragmentos de ADN se visualizan mediante tinción de ADN Fast Blast (Bio persona. La elaboración de perfiles de ADN es esencialmente el
Rad) proceso de separar los fragmentos polimórficos únicos de un individuo de los comunes.
El proceso de elaboración de perfiles de ADN se resume en forma de esquema:
■ Se obtiene una muestra de células de la sangre, el semen, la raíz del pelo o

tejidos corporales y el ADN se extrae de las células alteradas.
■ El ADN se copia y amplifica mediante un proceso automatizado llamado reacción en

cadena de la polimerasa (PCR) (Figura 23.186).
Esta técnica separa las hebras del ADN (usando alta temperatura) y luego utiliza
una ADN polimerasa termoestable para hacer miles de copias exactas del ADN
original. Este proceso produce suficiente ADN para analizar.
■ Luego, el ADN se corta en pequeños fragmentos bicatenarios utilizando enzimas de

restricción. Estas enzimas reconocen ciertas secuencias dentro del ADN no
codificante que a menudo contiene muchas regiones de secuencias de ADN
altamente repetitivas.
■ Figura 23.186 Una máquina de PCR
■ Los fragmentos de ADN resultantes de diferentes longitudes se separan mediante
electroforesis en gel en un gran número de bandas invisibles.
■ El gel se trata con álcali para dividir el ADN bicatenario en hebras simples.
■ Se transfiere una copia de las hebras a una membrana y se añaden a la membrana sondas de ADN seleccionadas marcadas
radiactivamente para emparejar bases con secuencias de ADN particulares. El exceso de sondas se elimina por lavado.
■ La membrana se recubre con una película de rayos X que se "empaña" selectivamente mediante la emisión de
Radiación ionizante procedente de radiomarcadores de pares de bases.
■ Se revela la película de rayos X, mostrando las posiciones de las bandas (fragmentos) a las que se aplican las sondas.
tener bases emparejadas.
El perfil de ADN se puede utilizar para identificar a los padres de un niño, ya que el niño heredará la mitad de su ADN del padre y
la otra mitad de la madre. La figura 23.187 muestra los perfiles de ADN de una madre y una hija juntos y los de dos hombres,
uno de los cuales es el padre.
Haciendo caso omiso de las tres bandas en el perfil de ADN de Eileen que aparecen en la misma posición que el de su
madre, verá que las cuatro bandas restantes se corresponden con las de Tom, mientras que sólo una coincide con las de
Harry. Por tanto, es poco probable que Harry sea el padre de Eileen.
■ Figura 23.187
Un ejemplo de perfil de
ADN
Eileen (hija) susana (madre) Tomás Harry
Un grupo importante de enzimas se conoce como endonucleasas de restricción. Por lo general, se les conoce simplemente como
enzimas de restricción y se encuentran naturalmente en las bacterias. Protegen a las bacterias contra el ADN viral cortándolo en
trozos pequeños, inactivándolo así. Se han aislado y purificado muchas enzimas de restricción a partir de bacterias. Las enzimas de
restricción "cortan" el ADN en ciertas secuencias diana específicas llamadas sitios de restricción. Su acción da como resultado
extremos romos o pegajosos (Figura 23.188). Las enzimas de restricción se pueden utilizar para "cortar" genes específicos de un
organismo y luego, utilizando otras enzimas, los genes se pueden introducir en un organismo diferente.
132 23 Bioquímica
■ Figura 23.188 El papel de

la restricción enzima restrictiva
endonucleasas
(enzimas de restricción)
Cadena de ADN en medio

tamponado con pH, incubada
con enzima de restricción
Las enzimas de restricción son de dos tipos
PvuII de Proteus vulgaris según cómo se corta el ADN. EcoRI de Escherichia coli corta
corta en a
CAGCTG, formando GAATTC, formando
enlaces de
extremos romos extremos pegajosos
hidrógeno entre
bases
C A C A GRAMO C t GRAMO A t GRAMO A A t t C
GRAMO t GRAMO t C GRAMO A C t A C t t A A GRAMO
sitios de restricción
extremos romos extremos pegajosos
C A C A GRAMO C t GRAMO A t GRAMO A A t t C
GRAMO t GRAMO t C GRAMO A C t A C t t A A GRAMO
sitios de restricción de otras enzimas:
t t A A C A t C C
BamHI
GRAMO GRAMO GRAMO
Hpal
C A A t t GRAMO C C t A GRAMO GRAMO
C C A A C t t
Hindll
GRAMO
GRAMO GRAMO
Hpall
GRAMO GRAMO C C t t C GRAMO A A
Los sitios de restricción tienen cuatro o seis pares de bases de largo.
Las enzimas de restricción reciben el nombre de los microorganismos en los que se encuentran. Se añaden
números romanos para distinguir diferentes enzimas del mismo microorganismo.
Naturaleza de la ciencia Poseer el conocimiento

El término genoma se refiere a todas las secuencias de ADN presentes en los cromosomas de una célula. El genoma
incluye los genes y todas las secuencias no codificantes. En 1990 se inició el Proyecto Genoma Humano.
identificar todos los genes de los cromosomas humanos (Figura 23.189) (alrededor de
30.000 de ellos) y secuenciar los 3.000 millones de pares de bases que componen
el ADN humano. Como resultado de los avances en la tecnología utilizada para
secuenciar el ADN, la tarea de producir el genoma humano completo se completó
dos años antes de lo previsto en 2003. El Proyecto Genoma Humano ha sido un
ejemplo de cooperación internacional exitosa, con científicos de 18 países, todos
trabajando en la secuenciación del ADN.
El éxito del proyecto ha abierto un abanico de posibilidades, centrándose en los
genomas de otras especies, desde levaduras hasta mosquitos.
En el Reino Unido, se ha creado un proyecto respaldado por el gobierno, el Proyecto
100.000 Genomas, para secuenciar todos los genomas de los participantes para 2017.
■ Figura 23.189 El conjunto de cromosomas humanos El banco de información generado por un plan de este tipo ofrece oportunidades
clínicas y tiene una serie de implicaciones médicas y éticas.
Durante la realización del Proyecto Genoma Humano crecieron las tensiones entre la investigación financiada por
empresas y el proyecto público abierto. Esta cuestión se ha planteado varias veces en la corta historia de la "historia" de la biología
molecular. Cuando se le preguntó si él y Crick patentarían su descubrimiento del ADN, se dice que Watson se rió diciendo que "no
tenía sentido". Veinte años más tarde, cuando Boyer y Cohen desarrollaron el proceso para producir ADN recombinante en la
Universidad de Stanford, EE. UU., la técnica fue patentada, lo que generó ingresos de 255 millones de dólares en la industria
biotecnológica antes de que la patente expirara en 1997.
Desde hace varios años se conceden patentes en todo el mundo sobre semillas y animales genéticamente modificados.
Se han documentado impactos perjudiciales para los agricultores, que se ven privados de su derecho a conservar las semillas, y
para los criadores que ya no pueden utilizar libremente las semillas patentadas ni seguir reproduciéndolas. En América del Norte, por
ejemplo, la empresa multinacional de semillas Monsanto ha demandado a muchos agricultores por supuestas infracciones de
patentes. La posibilidad de patentar semillas ha resultado en una estructura de mercado altamente concentrada, con sólo diez
compañías multinacionales controlando la mitad de las semillas internacionales. Varias organizaciones de agricultores y
organizaciones no gubernamentales se oponen a estas patentes. Actualmente, como los organismos genéticamente modificados
todavía no se cultivan ni se crían en la mayoría de los países, los problemas negativos asociados con estas patentes no se
experimentan en todos los países. Existe una tendencia a que las patentes se dirijan no sólo a los cultivos transgénicos sino
también a las plantas convencionales. Por ejemplo, se han presentado solicitudes de patente para semillas de soja con
un aceite de mejor calidad que cubre parte del genoma de la planta. Algunos de los ejemplos más controvertidos son las
reclamaciones de patentes que cubren gran parte del genoma del arroz y su uso en el mejoramiento de cualquier cultivo
alimentario que tenga información genómica similar a la del arroz, como el maíz y el trigo.
Esto ha abierto muchas controversias, incluida la cuestión del derecho de propiedad del conocimiento biológico. ¿Qué
límites cree que deberían aplicarse a las patentes, que implican derechos exclusivos para utilizar la información?
Se están desarrollando pruebas que utilizan sondas genéticas (Figura 23.190) para diagnosticar enfermedades hereditarias.
Algunos de los nuevos tratamientos desarrollados utilizando los conocimientos del Proyecto Genoma Humano se dirigen a células
concretas del cuerpo, como las células cancerosas. Otros funcionan más eficazmente en personas con una estructura
genética particular. En el futuro, los medicamentos podrían incluso activar o desactivar genes para controlar enfermedades.
En la terapia génica la idea es superar las enfermedades genéticas modificando el ADN mutado que causa trastornos como la
talasemia y la fibrosis quística. Los resultados del Proyecto Genoma Humano deberían ayudar a los científicos a avanzar en esta
nueva y apasionante área de tratamientos.
■ Figura 23.190 genoma cortado en fragmentos por

enzima de restricción
Tecnología de sonda genética –
+
fragmentos separados por
electroforesis
gel de electroforesis tratado con

hidróxido de sodio (este rompe los
enlaces de hidrógeno entre las
cadenas de ADN complementarias de
los fragmentos)
copia de la distribución de
fragmentos de ADN monocatenario
llevados a una hoja de nitrocelulosa
(llamado transferencia Southern)
(la distribución de los

fragmentos de ADN se puede mostrar Posición del gen
agregando un tinte; el tinte muestra los revelada por la presencia de
sonda genética marcada
sitios de todos los fragmentos, pero no radiactividad que ha
radiactivamente para el gen requerido
identifica un solo gen) "empañado" la placa de rayos X.
aplicada a una lámina de nitrocelulosa (con
hebras de ADN)
Placa de rayos X aplicada a una lámina de

nitrocelulosa para encontrar dónde se ha
alineado la sonda genética marcada
radiactivamente con secuencias genéticas
complementarias; esto muestra la posición del Posición de todos los
fragmentos vistos en el gel teñido.
gen requerido en el gel de electroforesis
134 23 Bioquímica
23.9 Pigmentos biológicos (AHL) – pigmentos biológicos

Incluyen una variedad de estructuras químicas con diversas funciones que absorben
longitudes de onda de luz específicas.
Una de las vistas naturales más agradables, particularmente en ciertas áreas del mundo, son los colores
de los árboles del bosque en otoño (Figura 23.191). Esta coloración se debe en parte a la degradación de la
clorofila verde, que desenmascara los pigmentos anaranjados y amarillos (carotenoides y xantofilas) ya
presentes en las hojas. Los colores rojos de las antocianinas también aparecen en este momento ya que su
síntesis se inicia tras la descomposición de la clorofila.
Los pigmentos biológicos son compuestos coloreados que se producen mediante el metabolismo. Muchos
Los compuestos orgánicos son incoloros, mientras que otros tienen colores muy distintivos. Ejemplos de
compuestos orgánicos coloreados de origen natural incluyen las antocianinas, los carotenoides (por ejemplo,
βcaroteno) y las porfirinas (por ejemplo, clorofila, hemoglobina y mioglobina). Su color resulta de la
absorción de determinadas longitudes de onda de luz visible. Incluyen los colores brillantes de las alas de
los insectos y las plumas de las aves, la amplia variedad de colores de las flores y las algas marinas, y las
■ Figura 23.191 Hojas verdes y sustancias químicas que dan color a la piel, el cabello, los ojos y la sangre humanos. ¿Qué tiene en común
rojas en los árboles este grupo diverso de moléculas?
Todas las moléculas de pigmento tienen intensas bandas de absorción en la región visible del espectro.
El color que vemos es la luz que no se absorbe sino que se refleja. Por ejemplo, la clorofila parece verde porque
absorbe la luz roja y azul pero refleja la verde.
■ Color
■ Figura 23.192 El
espectro visible ultravioleta infrarrojo
Violeta azul verde amarillo naranja rojo
(UV) (IR)
400 500 600 700

Longitud de onda/nm
La región visible del espectro electromagnético se encuentra entre 400 nm y 750 nm. La luz blanca es una mezcla
de longitudes de onda o colores visibles, como se muestra en la figura 23.192. Los colores se fusionan
gradualmente entre sí. Por tanto, cualquier sustancia que refleje o transmita todas estas longitudes de
onda aparecerá blanca. Un objeto que absorbe toda la luz visible y no transmite nada parece negro, por ejemplo
el grafito. Las sustancias coloreadas son aquellas que absorben sólo determinadas longitudes de onda del espectro
visible (Figura 23.193).
blanco negro de colores

(en este caso rojo)
completo completo parcial

reflexión absorción reflexión
completo completo parcial

transmisión absorción absorción
■ Figura 23.193 Color y absorción de longitudes de onda de luz visible
El color percibido por el ojo del compuesto coloreado está determinado por las longitudes de onda de la luz visible que
la sustancia en cuestión refleja en el ojo (Figura 23.194).
23.9 pigmentos biológicos 135
La luz blanca se puede describir como una mezcla de luz roja, verde y azul. Estos se conocen como
colores primarios y cuando se mezclan entre sí (en intensidades iguales) producen luz blanca. Todos
los colores se pueden generar a partir de los tres colores primarios.
El color que vemos es luz blanca menos el color que se absorbe. El color que vemos se llama
color complementario al color que se absorbe. Una rueda de colores (Figura 23.195) ilustra la
relación complementaria aproximada entre las longitudes de onda de la luz absorbida y las longitudes
de onda transmitidas o reflejadas. Por ejemplo, una sustancia azul absorberá fuertemente el color
complementario de la luz, el naranja. En este caso, el espectro de absorción de una solución azul
tendría una absorbancia máxima en una longitud de onda correspondiente a la luz naranja.
750 nanómetro
Color del compuesto Longitud de onda Color de la luz absorbida.

380 nanómetro 610 nanómetro
absorbido
púrpura rojo
/Nuevo Méjico
amarillo verdoso 400– 430 Violeta
amarillo a naranja 430– 490 azul Violeta naranja
rojo 490– 510 azul verde 435 nanómetro 595 nanómetro
púrpura 510– 530 verde

azul amarillo
Violeta 530– 560 amarillo verde
azul 560– 590 amarillo

azulverde verde
azul verdoso 590– 610 naranja 500 nanómetro 580 nanómetro
azulverde a verde 610– 700 rojo

540 nanómetro
■ Figura 23.194 Una tabla de colores complementarios. Estos están en las columnas
de la izquierda y la derecha: el color de un compuesto es el color complementario ■ Figura 23.195 Una rueda de colores simple: los colores complementarios
al color de la luz que absorbe. están uno frente al otro
Ejemplo resuelto
Los espectros de absorción de dos sustancias coloreadas, A y B, se muestran en la figura 23.196. ¿Qué color tendrán estas
sustancias? La sustancia A absorbe la mayor parte de la luz excepto la luz roja y por eso parece roja. La sustancia B absorbe la
mayor parte de la luz excepto el azul violeta y, por tanto, parece azul.
100
Sustancia A
aicnabrosba
0
300 400 500 600 700 800
Longitud de onda/nm
100
Sustancia B
aicnabrosba
0
300 400 500 600 700 800
Longitud de onda/nm
■ Figura 23.196 Espectros de absorción de las sustancias A y B
136 23 Bioquímica
Naturaleza de la ciencia ¿Qué es el color?
Los colores juegan un papel importante en la vida de las personas. Nuestros ojos detectan los colores de los objetos
y envían impulsos nerviosos al cerebro proporcionándonos un flujo constante de información de percepción sensorial.
El color de un alimento determina qué tan apetitoso parece y puede indicar qué tan fresco está.
Los anunciantes son conscientes de cómo el color nos influye fisiológicamente. Entonces ¿qué es el color?
Sabemos por el Capítulo 2 que la luz visible es radiación electromagnética con longitudes de onda entre
aproximadamente 400 nm y 700 nm. La luz puede verse como una onda electromagnética o una corriente de
"paquetes" de energía conocidos como cuantos. Isaac Newton fue el primero en darse cuenta de que la luz
blanca del Sol está formada en realidad por siete colores: rojo, naranja, amarillo, verde, azul, índigo y violeta.
Estos colores están ordenados en orden creciente de frecuencia y energía, pero decreciente longitud de onda.
Pero hay que reconocer que un arco iris (Figura 23.197) tiene un número infinito de colores diferentes
y que esta clasificación en siete colores es algo arbitraria y subjetiva y se basa en la creencia religiosa de
Newton de que siete era un número especial.
Newton hizo pasar la luz del sol a través de un prisma para obtener el espectro visible. También
demostró que cuando este espectro de colores pasaba a través de un segundo prisma producía luz
blanca una vez más. Ciento cincuenta años después, Thomas Young y George Palmer sugirieron de
forma independiente que los receptores de los ojos eran sensibles a la luz azul, verde o roja y que la
estimulación diferente de estos tres receptores de color (conos) nos permite percibir todos los colores
diferentes.
Los tres colores (azul, verde y rojo) se denominan colores primarios aditivos porque no pueden
producirse mediante la combinación de luces de otros colores. Los televisores en color tradicionales
utilizan los tres colores primarios aditivos. El interior de la pantalla está recubierto con una gran
cantidad de puntos de fósforo que brillan en azul, rojo o verde cuando son impactados por un haz de
electrones. Los puntos se combinan para formar imágenes en color.
■ Figura 23.197 Los colores
La razón por la que el mundo parece colorido es que muchos compuestos químicos que nos rodean
del espectro mostrados en un
arcoíris absorben y reflejan diferentes longitudes de onda de la luz que incide sobre ellos. Por ejemplo, la clorofila
de una hoja parece verde porque absorbe la luz roja y refleja la luz de otras longitudes de onda. Una
sustancia parece coloreada si absorbe parte, pero no toda, la radiación electromagnética de la luz
blanca. Cuando un compuesto absorbe longitudes de onda de un color particular, aparece un color
complementario. Los pares de colores complementarios están representados en la rueda de colores de la Figura
23.195. Las longitudes de onda coloreadas que se absorben se encuentran en oposición a sus colores
complementarios.
El colorímetro es una forma simple de espectrómetro visible. Se selecciona una longitud de onda fija de luz
visible mediante un filtro de color. Luego se pasa a través de la solución bajo prueba. La luz que no ha sido absorbida
por la solución se transmite a una fotocélula. La luz genera una pequeña corriente eléctrica que se mide con un
metro. Cuanta más luz transmite la solución, mayor es la corriente eléctrica producida. Sin embargo, la mayoría de
los colorímetros están calibrados para registrar la luz absorbida por la solución en lugar de la luz transmitida. La
absorbancia de una solución es proporcional a la concentración del compuesto coloreado en la solución. Las
velocidades de reacción se pueden determinar si una de las especies en la reacción está muy coloreada.
■ Absorción UVVis
Para absorber la radiación electromagnética en la región ultravioletavisual (UVVis) del espectro, las moléculas
generalmente deben contener un doble enlace en forma de C=C, C=O o un anillo de benceno. Estos grupos,
que dan lugar a absorciones en la región UVVis, se denominan cromóforos. La radiación electromagnética en la
región UVVis del espectro se absorbe para promover electrones desde un nivel de energía bajo (orbital molecular)
en las moléculas a un nivel de energía más alto (orbital molecular). Las moléculas que contienen uno o más
dobles enlaces absorberán la radiación ultravioleta. Los enlaces pueden ser dobles enlaces carbonocarbono en
alquenos y arenos, por ejemplo benceno, o dobles enlaces carbonooxígeno en aldehídos y cetonas. Las moléculas
con sistemas conjugados absorben radiación ultravioleta y, a menudo, luz visible. Los sistemas conjugados son
moléculas que tienen una disposición alterna de enlaces simples carbonocarbono y dobles carbonocarbono.
También se les denomina sistemas deslocalizados.
Varias moléculas biológicas están altamente conjugadas, por ejemplo, la clorofila, las
antocianinas (Figura 23.198), el βcaroteno, la hemoglobina, el retinol y la mioglobina. La conjugación puede
ser lineal, por ejemplo βcaroteno, o cíclica, por ejemplo clorofila. Los tintes artificiales, como los colorantes
azoicos (Figura 23.199), y los indicadores ácidobase, como la fenolftaleína (Figura 23.200), también son
sistemas conjugados.
■ Figura 23.198 Una
rosa: el color es –
oh oh
debido a la presencia CH3
de antocianinas a oh
base de cianidina CH3 OH NUEVA HAMPSHIRE

C
3,5diglucósido
CL NN CO2
■ Figura 23.200 Estructura de la

■ Figura 23.199 Estructura de un tinte azoico rojo forma alcalina de fenolftaleína
Los espectros ultravioleta suelen registrarse en solución. Como disolventes se utilizan habitualmente agua,
etanol y metanol. Algunos disolventes como el benceno no se pueden utilizar porque absorben la radiación
ultravioleta. También se pueden registrar espectros ultravioleta para sólidos y películas transparentes y
para moléculas en fase gaseosa (Figura 23.201). Los espectros (Figura 23.202) generalmente aparecen
como bandas anchas con una o dos jorobas. Los químicos registran la longitud de onda de la parte más
alta de cada pico y el grado relativo de absorción.
aicnabrosba
220 240 260 280

Longitud de onda/nm
■ Figura 23.201 Un espectrómetro
ultravioletavisible ■ Figura 23.202 Espectro ultravioleta del benceno
La altura del pico de absorción a una longitud de onda particular varía con la concentración de la
sustancia absorbente. Esto significa que la espectroscopia ultravioleta se puede utilizar para estimar
cantidades de sustancia en solución para sustancias incoloras (al igual que la espectroscopia visible
para sustancias coloreadas; consulte la Sección 23.8).
■ El efecto de la conjugación sobre la absorción de luz por

moléculas orgánicas
La tabla 23.24 resume la absorción de tres moléculas de hidrocarburos relacionadas. El eteno contiene
un doble enlace carbonocarbono aislado simple, pero los otros dos tienen dobles enlaces carbono
carbono conjugados. En estos casos, hay una deslocalización de los orbitales de enlace pi en toda la molécula.
Una molécula "conjugada" es aquella que posee enlaces dobles y simples alternos.
Muchas moléculas conjugadas tienen enlaces simples y dobles carbonocarbono alternos. Una
consecuencia de la conjugación es que los electrones π en los dobles enlaces están "dispersos" en un
orbital molecular π que se extiende por encima y por debajo de todos los átomos de carbono. Buta1,3dieno es
138 23 Bioquímica
un ejemplo de una molécula conjugada simple con enlaces simples y dobles carbonocarbono alternos. El orbital
h h
molecular π se forma por la superposición lateral de orbitales pz no hibridados y se extiende uniformemente sobre
h h cuatro átomos de carbono (Figura 23.203).
h h La conjugación de electrones π adicionales dentro de una molécula desplazará la longitud de onda de la
banda de máxima absorción (λmax) de la región ultravioleta del espectro electromagnético a la región visible, es
electrón π
enlaces σ decir, hacia longitudes de onda más largas.
nubes
Longitud de onda de máxima
conjugación de dos cromóforos Nombre de la molécula Estructura de la molécula absorción, λmax/nm
de alqueno, >C=C<, en eteno 171
CH2=CH2
buta1,3dieno
Buta1,3dieno CH2=CH– CH=CH2 217
Hexa1,3,5trieno CH2=CH– CH=CH– CH=CH2 258
■ Tabla 23.24 Absorciones ultravioleta de eteno, buta1,3dieno y hexa1,3,5trieno
Las tres moléculas de la tabla 23.24 dan espectros de absorción UVVis similares, excepto que la banda de
absorción en la región ultravioleta se mueve a una longitud de onda más larga a medida que aumenta la
cantidad de deslocalización en la molécula. Por lo tanto, la absorción máxima se desplaza hacia frecuencias
más cortas a medida que aumenta la cantidad de deslocalización. Por lo tanto, los máximos de absorción se mueven
progresivamente hacia energías más bajas a medida que aumenta la cantidad de deslocalización.
Si el sistema conjugado es muy extenso, entonces varias bandas de absorción pueden extenderse
a la región visible del espectro electromagnético y el compuesto aparecerá coloreado.
Por ejemplo, el βcaroteno (figura 23.204), el pigmento responsable del color naranja de las zanahorias, tiene
una cadena conjugada que contiene 11 dobles enlaces carbonocarbono. La figura 23.205 muestra el espectro visible
del betacaroteno.
H3C _
estructura del βcaroteno H3CCH3 _
H3CCH3 _
CH3
■ Figura 23.205 El 100

espectro visible del β
caroteno
aicnabrosba
0
300 400 500 600 700 800
Longitud de onda/nm
El licopeno, que tiene un sistema de 11 dobles enlaces conjugados (figura 23.206), absorbe luz en la parte azul
verde del espectro visible y, por lo tanto, aparece rojo. Es el pigmento rojo del tomate.
CH3 CH3 CH3 CH3

CH3
H3C
CH3 CH3 CH3 CH3
■ Figura 23.206 El licopeno, el pigmento rojo de los tomates, tiene 11 dobles enlaces conjugados (resaltados). Tenga en cuenta que no todos
los enlaces C=C en el licopeno son parte del sistema conjugado.
CH3 CH3 El retinol (Figura 23.207), sin embargo, sólo tiene un sistema de cinco dobles
H3C CH3 enlaces conjugados y por tanto no absorbe la luz visible (sólo absorbe la
OH radiación ultravioleta) y es incoloro.
La clorofila a y b tienen sistemas conjugados largos (resaltados en la Figura
CH3 23.208). Absorben luz en la región de 400 a 500 nm y en la región de 600 a 700
nm (Figura 23.209). La luz verde en el medio del espectro no se absorbe, por lo que
■ Figura 23.207 El retinol tiene sólo cinco dobles enlaces
estas moléculas parecen verdes con luz natural.
conjugados y se absorbe sólo en la región UV del espectro
electromagnético.
■ Figura 23.208 Las CH2

estructuras básicas HC R 0,5
de clorofila a (R es CH3)
y clorofila b (R es CHO), CH2
H3C
aicnabrosba
que muestra el sistema norte norte CH3
conjugado.
HC magnesio CH
La clorofila b tiene un 0.0
doble enlace adicional norte
norte 500 700
Longitud de onda/nm
que es parte del H3C
CH3
sistema conjugado h ■ Figura 23.209 El espectro visible de la clorofila
H2C h
h
CH2 CO
jefe oh oh
oh CH3
C20H39
Adicional Teoría y conjugación de orbitales moleculares.

Perspectivas El aumento en la longitud de la conjugación en una cadena de carbonos reduce la diferencia de energía
entre sus niveles de energía de enlace pi (π) y de antienlace pi excitado (π*), como se muestra en la figura 23.210.
La energía necesaria para producir una transición π → π* disminuye y la longitud de onda de la luz aumenta.
(Esto se conoce como cambio batocrómico). Tenga en cuenta que con una mayor conjugación, hay un
mayor número de transiciones π → π*; por tanto, se observarán múltiples bandas de absorción para el espectro
ultravioleta de un sistema altamente conjugado como el betacaroteno.
■ Figura 23.210
π4*
Efecto del aumento de π3*
la conjugación en la π2* π3*
brecha de energía entre π* π2*
los orbitales π y π* π1* π2*

π1*
π1*
aígrenE
π4
π3
π2 π3
π π2
π1 π2
π1
π1
Conjugación creciente de alquenos
140 23 Bioquímica
Naturaleza de la ciencia La percepción del color – importancia de los datos cuantitativos
Los datos cuantitativos son muy importantes en la ciencia y la recopilación de datos sobre la longitud de onda absorbida y la
absorbancia de una solución proporciona mucha más información que las descripciones verbales basadas
únicamente en el color. De hecho, el análisis de las longitudes de onda de la luz absorbida para producir un color
determinado sirve para responder a la pregunta de si todos percibimos "la misma cosa". Proporciona objetividad a las
observaciones y una base más firme para la confiabilidad que las simples descripciones verbales.
A medida que hemos desarrollado una comprensión de cómo vemos y, de hecho, de las diversas formas de coloración,
ceguera, hemos establecido una realidad más firme para nuestras descripciones del color en cualquier contexto.
■ carotenoides
Los carotenoides son los pigmentos más extendidos en la naturaleza y se encuentran en las algas, donde brindan
protección contra los daños causados por la luz. También actúan como pigmentos accesorios y ayudan a absorber la
luz azul para la fotosíntesis. En los seres humanos, algunos carotenoides pueden actuar como precursores de la
síntesis de vitamina A (ver Sección 23.5). El color púrpura verdoso oscuro del caparazón del cangrejo es causado
por un complejo de proteína con el carotenoide astaxantina (Figura 23.211).
oh
estructura de la astaxantina
OH
HO
oh
Cuando se hierve el cangrejo, la proteína se desnaturaliza y el color cambia al típico color rojo de un carotenoide
(Figura 23.212). La astaxantina también es responsable del color rosado del salmón fresco. El color rosado de los
flamencos es causado por los carotenos absorbidos de las algas en su dieta (Figura 23.213).
■ Figura 23.213 El color rosado de los flamencos se

■ Figura 23.212 Cangrejos frescos y hervidos debe a su ingesta dietética de algas.
Los carotenoides se encuentran en muchos grupos diferentes de plantas, incluidas las verduras de hojas verdes. A menudo
se encuentran mezclas de carotenoides, pero en algunas frutas y verduras, como el mango y la zanahoria, predomina el
βcaroteno. En el tomate, el carotenoide principal es el licopeno y en el pimiento rojo, la capsantina. Las estructuras,
clasificación y usos de los carotenoides se han discutido anteriormente.
La mayoría de los carotenoides se derivan de una cadena de polieno de 40 carbonos (múltiples dobles enlaces C=C).
Los extremos de la cadena pueden terminar en un grupo cíclico (anillo) que puede tener o no grupos funcionales
que contienen oxígeno unidos. Los carotenoides se dividen en dos grupos:
■ los carotenos, que son hidrocarburos
■ las xantofilas, que contienen oxígeno.
El βcaroteno es un caroteno (consulte la Figura 23.204), mientras que la astaxantina es una xantofila (consulte la Figura 23.211).
Los carotenoides son moléculas altamente insaturadas y la presencia de dobles enlaces carbono
carbono los hace susceptibles al ataque químico. Las vías de degradación incluyen isomerización, oxidación
y descomposición de las moléculas de carotenoides. El calor, la luz y los ácidos promueven la isomerización
de la forma trans de los carotenoides a la forma cis . La luz, las enzimas y la reacción con hidroperóxidos (de la
oxidación de lípidos insaturados) provocan la oxidación.
Esto provoca la decoloración del color, la producción de olores desagradables y, en el caso de algunos
carotenoides, la pérdida de la actividad de la vitamina A.
Los carotenoides participan en la recolección de luz en las plantas durante la fotosíntesis: una molécula de
carotenoide absorbe un fotón de luz para promover un electrón a un estado excitado. La energía que ha absorbido se
transfiere luego a la clorofila.
Naturaleza de la ciencia Un evento evolutivo

La aparición de cianobacterias fotosintetizadoras en la Tierra primitiva es posiblemente uno de los acontecimientos
más significativos en la evolución de la vida en el planeta (ver Sección 23.1). El éxito de estos organismos llevó la
vida en una nueva dirección y cambió la composición de la atmósfera.
Inherente a ese paso evolutivo es la aparición de un sistema viable para recolectar luz para proporcionar energía
a las células.
El fotosistema II (o aguaplastoquinona oxidorreductasa) es el primer complejo proteico en las reacciones
dependientes de la luz de la fotosíntesis oxigénica. Se encuentra en la membrana tilacoide de plantas, algas y
cianobacterias. Dentro del fotosistema, las enzimas capturan fotones de luz para energizar electrones que
luego se transfieren a través de una variedad de coenzimas y cofactores para reducir la plastoquinona a
plastoquinol. Los electrones energizados son reemplazados por agua oxidante para formar iones de hidrógeno y
oxígeno molecular. Al reponer los electrones perdidos con electrones provenientes de la división del agua, el
fotosistema II proporciona los electrones para que se produzca toda la fotosíntesis.
El fotosistema II (de cianobacterias y plantas verdes) está compuesto por alrededor de 20 subunidades
(dependiendo del organismo), así como otras proteínas accesorias que captan la luz. En el complejo se incluyen
moléculas de clorofila a y βcaroteno (figura 23.214).
■ Figura 23.214
Estructura de
fotosistema II
Los carotenoides son generalmente poco solubles en agua, pero fácilmente solubles en disolventes orgánicos no
polares como el hexano. Los carotenoides son esencialmente hidrocarburos por naturaleza, a pesar de la
presencia de grupos funcionales polares. Las propiedades de los grupos funcionales polares, como −OH, se ven
superadas por la estructura principal de polieno, mucho más grande, que es hidrófoba. La disolución de un carotenoide en agua.
142 23 Bioquímica
Sería un proceso energéticamente desfavorable: los fuertes enlaces de hidrógeno entre moléculas de agua
serían reemplazados por interacciones más débiles que involucrarían fuerzas de dispersión de London. Los únicos
carotenoides que son solubles en agua son los que contienen un grupo funcional de ácido carboxílico, como la
crocetina presente en la especia azafrán. Puede formar sales solubles en agua en condiciones alcalinas.
■ antocianinas
Las antocianinas son un grupo de pigmentos responsables de los colores de las flores (Figura 23.215).
El color azul de los acianos y el color rojo de las rosas son causados por la presencia de antocianinas.
Estos pigmentos también son responsables de los colores de las verduras y frutas, incluidos los arándanos, las
fresas, las cerezas, las manzanas rojas, los arándanos y las frambuesas (Figura 23.216).
■ Figura 23.215 Jacinto de uva, muscari ■ Figura 23.216 Frambuesas frescas

atlántico
Las antocianinas son polifenoles y se encuentran naturalmente en forma de glucósidos: las moléculas
están unidas covalentemente a un azúcar. Las agliconas, o moléculas sin azúcar adherido, se conocen
3' como antocianidinas. Todas las antocianidinas son flavonoides; su estructura se basa en la estructura de los
2' 4'
1
flavonoides que se muestra en la figura 23.217. Tiene un esqueleto C6 – C3 – C6 con dos anillos de
8 B
oh 1'
5' benceno conjugados aislados por un anillo de pirano que contiene oxígeno.
7
2
A
6' En la naturaleza se encuentran seis antocianidinas diferentes (debido a los diferentes átomos y características funcionales).
6 3 grupos representados por R1 y R2 en la figura 23.218) (ver tabla 23.25), pero debido a que estas
5 4
moléculas contendrán uno o más residuos de azúcar, hay una gran cantidad de antocianinas diferentes. Las
■ Figura 23.217 Estructura antocianidinas son sales de benzopirilio (o flavilio) completamente conjugadas; observe la carga positiva en el
del núcleo flavano átomo de oxígeno.
R1 Nombre grupo funcional R1 grupo funcional R2
Pelargonidina –H –H
OH
+ cianidina OH –H
HO 7
oh peonidina –H
R2 – O– CH3
3 delfindina OH OH
5 OH Petunidina – O– CH3 OH
OH Malvidín – O– CH3 – O– CH3
■ Figura 23.218 Estructura ■ Tabla 23.25 Los grupos que contribuyen a las estructuras de las seis antocianidinas
generalizada de las antocianidinas diferentes.
Se pueden unir varios monosacáridos diferentes a las antocianinas en varias posiciones diferentes. El residuo
de azúcar también puede sufrir una reacción con un ácido orgánico para formar un éster, por lo que la variedad
de diferentes antocianinas es bastante amplia. Cualquier especie de planta también contendrá una cantidad
significativa de antocianinas diferentes.
Las antocianinas siempre tienen un residuo de azúcar en la posición 3 (Figura 23.218), y la glucosa (u otro
monosacárido, por ejemplo galactosa) a menudo se encuentra adicionalmente en la posición 5 y ocasionalmente
en las posiciones 7, 3' y 4'. Los colores de las antocianidinas y antocianinas son sensibles a factores como el pH,
la temperatura y la presencia de iones metálicos. La quercetina (Figura 23.219) es uno de los flavonoides más
bioactivos y muchas plantas medicinales deben gran parte de su actividad a su alto contenido de quercetina.
OH La quercetina ha demostrado importantes efectos antiinflamatorios y antioxidantes.

actividad. Los alimentos ricos en quercetina incluyen manzanas, miel, té negro y verde,
OH cebollas, frambuesas, vino tinto, uvas rojas, cítricos, brócoli y cerezas.
Las antocianinas son fácilmente solubles en agua, pero poco solubles en
HO oh
disolventes orgánicos no polares. La presencia de uno o más residuos de azúcar ayuda a
que la antocianina mantenga su solubilidad en agua. El residuo de azúcar contiene uno
OH o más grupos hidroxilo que pueden formar enlaces de hidrógeno con moléculas de agua
OH oh adyacentes. Si el azúcar se hidroliza o se pierde, la solubilidad disminuye.
■ Figura 23.219 Estructura de la quercetina El origen del color de las antocianinas.

Los espectros de absorbancia de las antocianinas son similares a los de la cianidina. Este es
el compuesto original de las antocianinas pero carece de residuos de glucosa. En condiciones ácidas (pH
bajo), la tecianidina es roja. El espectro de absorbancia que se muestra en la figura 23.220 muestra que
la cianidina absorbe luz a 375 nm y 530 nm, y compara la absorbancia de la antrocianina con la de la clorofila
verde a y b.
λ = 375 nm
carotenoides
λ = 530 nm
clorofila a
tna
dI
eCd
a
sb
e
ndóaicdriotnsab
oe
dnaódicisrn
clorofila b
350 400 450 500 550 600 650 400 450 500 550 600 650 700
a Longitud de onda/nm b Longitud de onda/nm
■ Figura 23.220 a Espectro ultravioletavisible de cianidina comparado con el de b clorofila a y b
La estabilidad de las antocianinas.

La gama de colores que exhiben los pétalos de las flores y los frutos se debe, en parte, a la presencia de
diferentes mezclas de antocianinas. Sin embargo, el pH y la presencia de otras sustancias también influyen
fuertemente en la gama de colores.
En solución acuosa, las antocianinas existen en un equilibrio complejo entre cuatro diferentes
formas estructurales (Tabla 23.26):
A AH+ B C
Cuál de estas especies predomina y, por tanto, dónde se encuentra la posición del equilibrio, depende del
pH y la temperatura de la solución. A pH bajo predomina la forma catiónica roja flavilium. Este se convierte
a la forma base de carbinol a medida que aumenta el pH. Este tiene un sistema conjugado más corto que el
catión flavilio, por lo que sólo se absorbe en la región UV del espectro y, por tanto, es incoloro. Esta especie
domina a un pH de 4 a 5 y el color de la mezcla en este rango de pH será bastante pálido. A medida que
aumenta el pH, la forma base de carbinol se convierte en la forma de chalcona amarilla. Si se aumenta aún
más el pH, se forma también la forma básica quinoidal de color púrpura, que está en equilibrio con su anión
de color azul intenso. El equilibrio complejo con su serie de cambios de color se muestra en la figura
23.221.
144 23 Bioquímica
■ Tabla 23.26 El
antocianina forma estructural Color Estructura
diferentes formas de
A base quinoidal Azul morado R
antocianina implicada en
los cambios con el pH. OH
oh oh
R
O
OH
AH+ Rojo
catión flavilio R
OH
+
HO oh
R
O
OH
B base de carbinol Incoloro
R
OH
HO
HO oh
R
O
OH
C chalcona Amarillo
R
OH
oh oh
HO
R
aumentar
aumentar
O
OH
R R
OH OH
OH cadena conjugada
HO O+ aumentar el pH HO oh más corta – absorbe sólo
R R Luz ultravioleta – incolora
+ H2O – H–
pH
pH
oh glucosa carbinol oh glucosa

el
el
(incoloro)
catión flavilio (rojo) OH OH
– H+
R R
OH OH
h
oh oh HO oh oh
R R
oh glucosa oh glucosa
base quinoidal (púrpura) OH OH chalcona (amarilla)
■ Figura 23.221 En una solución de antocianinas existe un equilibrio complejo, que es muy sensible al pH.
Debido a que el color cambia con el pH, se pueden utilizar antocianinas como indicadores. Muchos
cursos de química incluyen la extracción de una solución indicadora de la col lombarda; el indicador extraído
contiene antocianinas y demuestra los cambios de color que acabamos de describir. La figura 23.222
muestra la gama de colores que se pueden ver a medida que aumenta el pH (de izquierda a derecha).
■ Figura 23.222
El color cambia
observado con un
indicador de antocianina
extraído de rojo
repollo a medida que el pH

aumenta desde un pH bajo
(izquierda) a un pH alto (derecha)
Las antocianinas también forman complejos con iones metálicos, especialmente

iones fuertemente polarizantes como Fe3+(aq) y Al3+(aq), y estos son responsables de los
desarrollos de color inusuales observados en la fruta enlatada. Se cree que las interacciones
entre las antrocianinas en los pétalos de la hortensia y la absorción de iones Al3+ del suelo
causan el cambio de color que se puede observar en las flores en respuesta a la acidez del
suelo (Figura 23.223).
La temperatura es otro factor que afecta el color de las antocianinas.
A medida que aumenta la temperatura, la estructura de antocianinas se desestabiliza y
destruye cada vez más. Hay una pérdida del color inicial y se desarrolla un color marrón.
■ Figura 23.223 El color de las flores

de un arbusto de hortensias cambia de ■■ ■■Anillos de porfirina en hemo y clorofila
color en respuesta a la acidez del suelo. La estructura principal tanto del hemo como de la clorofila se basa en una unidad macrocíclica
plana y compleja llamada anillo de porfina que contiene un sistema de dobles enlaces
C=C conjugados. El término macrociclo se puede utilizar de muchas maneras: aquí significa
un anillo grande con múltiples átomos donantes (átomos de nitrógeno, cada uno con un único
nh n
par de electrones) que pueden unirse a iones metálicos mediante enlaces coordinados.
norte hn La porfina (Figura 23.224) es el compuesto original de las porfirinas, que están presentes
en mioglobina, hemoglobina, vitamina B12 (ver sección 23.5) y clorofilas.
La porfina es un compuesto orgánico que consta de cuatro anillos de pirrol unidos por
■ Figura 23.224 cuatro grupos =C–. Alrededor del borde del sistema cíclico de porfina hay un sistema conjugado
Estructura del con una extensa deslocalización del electrón π. La capacidad del anillo de porfirina para
anillo de porfina: formar complejos estables con una variedad de iones metálicos suele ser crucial para las
un macrociclo propiedades biológicas de las porfirinas.
Las porfirinas se basan en la estructura del anillo de porfina, pero tienen un sistema de
anillos que está más oxidado (por eliminación de átomos de hidrógeno) y tiene varios grupos
funcionales unidos. Todavía conservan una conjugación extensa y, por lo tanto, una deslocalización
π, lo que los hace coloreados.
Las clorofilas contienen una unidad de porfirina complejada con un ion Mg2+ central
(Figura 23.225a), mientras que el hemo es un complejo entre una unidad de porfirina y un ion
Fe2+ (Figura 23.225b).
146 23 Bioquímica
■ Figura 23.225 a C20H39 b CH2

La estructura del CH3
CH3 oh
h
unidad de porfirina en un C C
OOO oh
clorofila y b hemo C H3C
h CH2
oh
CH2
CH2
norte norte
h
HC fe CH
CH3
H3C
norte norte
norte norte
CH H3C CH3
HC magnesio
C
CH3 norte norte h
CH3
CH2
HOOC COOH
R CH
CH2
H3C CHCH2 Hemo en mioglobina y hemoglobina.

O2
El hemo está presente en los pigmentos respiratorios hemoglobina y mioglobina. Actúa
como un grupo protésico tanto en la mioglobina (el pigmento de los músculos) como en
H3C norte
CH3
la hemoglobina (el pigmento de los glóbulos rojos). En ambos, el grupo hemo está
norte fe norte
asociado con una cadena polipeptídica en una proporción de 1:1. Una molécula de
hemoglobina contiene cuatro cadenas de proteínas y una molécula de mioglobina contiene
H2C CHCH2
una cadena de proteínas. La hemoglobina contiene cuatro subunidades hemo, mientras
norte
que la mioglobina contiene un anillo hemo. Cada anillo hemo contiene un ion hierro (ii) (figura 23.226).
globina H2C
Los grupos hemo son responsables de los colores rojo y morado de las sustancias oxidadas.
H2C CH3
COOH hemoglobina y mioglobina. En el cuerpo, el hierro del grupo hemo está coordinado
CH2 con los cuatro átomos de nitrógeno del anillo de porfirina, y también con un átomo de
COOH nitrógeno de un residuo de histidina de la proteína hemoglobina, conocida como globina.
La sexta posición (sitio de coordinación) alrededor del hierro del hemo la ocupa el oxígeno
■ Figura 23.226 La estructura del grupo hemo cuando la proteína hemoglobina se oxigena.
en la hemoglobina
La unión del oxígeno a la hemoglobina.
La hemoglobina transporta oxígeno desde los pulmones a través del torrente sanguíneo y lo libera a las células de
los tejidos para realizar la respiración.
La hemoglobina consta de cuatro subunidades polipeptídicas, cada una de las cuales contiene un grupo
protésico hemo y el hierro en el centro del hemo tiene un número de oxidación +2. Cada hemo puede transportar una
molécula de oxígeno, por lo que cada unidad de hemoglobina puede transportar cuatro moléculas de oxígeno simultáneamente.
El hierro del hemo puede unirse a seis ligandos. En estado libre, el Fe2+ está unido a cinco ligandos: cuatro
son los átomos de nitrógeno de la porfirina y el otro es un aminoácido (His) que lo une a la proteína. Cuando se une
el oxígeno molecular, éste se convierte en el sexto ligando y se dice que la hemoglobina está oxigenada (es esta forma
oxigenada la que da a la sangre su color rojo, debido al color rojo del grupo protésico hemo). La unión de las
moléculas de oxígeno da como resultado la oxidación del Fe2+ a Fe3+, aunque esto se invierte cuando se libera oxígeno.
En la hemoglobina, el oxígeno se une de forma reversible, lo que permite su liberación a las células de los tejidos para su
uso en la respiración celular.
La gráfica de la figura 23.227 muestra cómo cambia la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno a medida que
cambia la presión parcial del oxígeno. La escala en el eje y representa la fracción de iones de hierro unidos a moléculas
de oxígeno. Esto se llama curva de unión de oxígeno o curva de disociación de oxígeno.
■ Figura 23.227 presión parcial de presión parcial de

oxígeno en el tejido oxígeno en los pulmones
Curva de unión o 100
disociación del oxígeno. 90
80
para la hemoglobina. 70
60
La presión parcial 50
/t2aoO
run
nóica% Sc
40
del oxígeno es la
30
presión del oxígeno 20
10
en una mezcla de gases. 0
0 5 10 15
Presión parcial de O2/kPa
El tipo de curva en la figura 22.227 se describe como sigmoidea. Cuando la presión parcial de oxígeno es
baja, la hemoglobina tiene una baja afinidad por el oxígeno, pero la afinidad aumenta notablemente a
medida que aumenta la presión parcial de oxígeno: el gradiente de la curva aumenta. Esto sugiere que resulta
más fácil para el oxígeno unirse a la hemoglobina cuando algunas moléculas de oxígeno ya se han unido al
hierro y que la unión del oxígeno es cooperativa. Este efecto cooperativo se debe a cambios sutiles que se
producen en la estructura cuaternaria a medida que se une el oxígeno. Un cambio conformacional causado por
la unión de oxígeno en un grupo hemo hace que los otros grupos hemo sean más receptivos al oxígeno. Es un efecto alostérico.
Del gráfico podemos deducir lo siguiente sobre cómo esto afecta la capacidad de la hemoglobina para unirse al O2.
■ En concentraciones bajas de O2, la hemoglobina tiene una baja afinidad por el O2.
■ En altas concentraciones de O2, la hemoglobina tiene una gran afinidad por el O2.
En otras palabras, el equilibrio se desplaza hacia la derecha en los pulmones, lo que provoca la absorción de oxígeno
cuando la concentración de oxígeno es alta, y se desplaza hacia la izquierda en las células que respiran, liberando oxígeno
donde la concentración de oxígeno es baja:
Hb(ac) + 4O2(g) Hb(O2)4(ac)
Forma simplificada: Hb(aq) + O2 (g) HbO2(aq)
Este tipo de curva es importante para el funcionamiento de la hemoglobina como transportadora de

oxígeno: la afinidad por el oxígeno es alta cuando la sangre pasa a través de los pulmones (alta presión
parcial de oxígeno), por lo que la hemoglobina une mucho oxígeno, pero la afinidad es mucho menor. en
los tejidos y así la hemoglobina cede oxígeno al tejido (porque está unida a más oxígeno del que puede
estar a esa presión parcial).
El efecto del pH, el dióxido de carbono y la temperatura sobre la unión del
oxígeno por la hemoglobina.
La hemoglobina también transporta iones H+ y moléculas de CO2 por todo el cuerpo. Tanto el pH como la
concentración (presión parcial) del dióxido de carbono afectan la capacidad de la hemoglobina para unirse al
oxígeno. A medida que el pH disminuye ([H+] aumenta), la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno disminuye.
Esto se puede representar mediante el equilibrio:
HbO2 + H+ HbH+ + O2
hemoglobina oxigenada forma protonada de desoxihemoglobina
A medida que aumenta la concentración de H+ , la posición de este equilibrio se

100
pCO2 baja desplaza hacia la derecha y se libera O2 de la hemoglobina. El H+ no se une al
80 pH 7,6 mismo sitio que el O2 sino más bien a una cadena lateral de aminoácido; actúa
pCO2 alta de manera similar a un inhibidor no competitivo de una enzima. Unión H+
60
pH 7,4 cambia ligeramente la forma (conformación) de la proteína para reducir la
utea%
aninbóoilcgaorm d
h
s
40 afinidad por el oxígeno (Figura 23.228).

La curva muestra que la disminución del pH reduce la afinidad de la hemoglobina por
20
el O2, porque la curva se ha desplazado hacia la derecha a medida que aumenta la acidez.
0 Tenga en cuenta que aumentar la concentración de CO2 tiene el mismo efecto. El dióxido de
0 2 4 6 8 10 12 14
carbono producido durante la respiración en las células se difunde hacia los glóbulos rojos,
presión parcial de oxígeno/kPa
donde se disuelve para formar una solución ácida (ácido carbónico, H2CO3). Esto reduce el
pH para que se una más H+ a la hemoglobina y provoque la liberación de oxígeno.
■ Figura 23.228 El efecto del pH y el
dióxido de carbono sobre la afinidad de la La hemoglobina también se une al dióxido de carbono, pero no en el mismo sitio que el O2.
hemoglobina por el oxígeno Este dióxido de carbono reacciona con el grupo −NH2 en el aminoácido terminal de
cada cadena polipeptídica que forma la hemoglobina (Figura 23.229). Este proceso
tiene dos efectos: libera H+ y también cambia la forma de la proteína; ambos
reducen la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.
■ Figura 23.229 La R oh oh RO
reacción del carbono
CO2 + H2N C C JEFE norte C C H+ +
dióxido con un terminal
aminoácido de un h h h
cadena polipeptídica
148 23 Bioquímica
100 La capacidad de la hemoglobina para unirse al oxígeno disminuye a medida que

hemoglobina aumenta la temperatura, como lo ilustran las curvas de la figura 23.230.
80 a 37°C
Esto sugiere que el proceso de oxigenación es exotérmico y que el proceso de
60 desoxigenación es endotérmico:
a 40°C
a%
ute
aninbóoilcgaorm d
hs
40 HbO2 Hb + O2 ΔH = +ve
hemoglobina oxigenada y desoxigenada
20 hemoglobina
0
0 2 4 6 8 10 12 14 El aumento de la temperatura hace que la posición de equilibrio se desplace hacia la
presión parcial de oxígeno/kPa derecha, hacia la forma desoxigenada, provocando la liberación de oxígeno. Esto significa
que la oxihemoglobina libera oxígeno más fácilmente en condiciones de temperatura más
■ Figura 23.230 El efecto de la temperatura sobre la
alta, por ejemplo en las células durante una alta actividad metabólica como el ejercicio.
afinidad de la hemoglobina por el oxígeno
La siguiente ecuación resume los factores que influyen en la posición de equilibrio en el

oxigenación de la hemoglobina:
en los pulmones, pO2 alta
temperatura más baja
pH alto/pCO2 bajo
+ 4O2
Media pensión
Hb– (O2)4
En las células que respiran, pO2 baja.
temperatura más alta
pH bajo/pCO2 alto
Los factores que aumentan la afinidad de la hemoglobina por el O2 desplazan la curva de disociación del oxígeno hacia la
izquierda; Los factores que disminuyen la afinidad de la hemoglobina por el O2 desplazan la curva de disociación del oxígeno
hacia la derecha.
Adicional El mecanismo del transporte de oxígeno.

Perspectivas El mecanismo del transporte de oxígeno ha sido ampliamente estudiado. El hemo "desnudo", en el que el
anillo hierro(ii)porfirina está libre de proteína globina, se oxida fácil e irreversiblemente mediante oxígeno
molecular ( O2) a hierro(iii), formando un dímero en el que los dos iones Fe3+ están unidos por un grupo peróxido,
– O– O–. Una de las funciones de la cadena proteica de globina es impedir esta oxidación al dímero.
La forma libre de oxígeno de la hemoglobina contiene un ion hierro(ii) de cinco coordenadas en el que cuatro de las
posiciones de coordinación están ocupadas por los átomos de nitrógeno del anillo de porfirina y la quinta por el
átomo de nitrógeno de una histidina en la proteína globina (Figura 23.231).
■ Figura 23.231 oh
oh
Unión del oxígeno a la
desoxihemoglobina
O2
norte
norte
hn
hn
ARRULLO
desoxihemoglobina
oxihemoglobina
norte
ARRULLO
norte
= norte fe norte
hn
norte
hemo
imidazol,
la cadena lateral
de histidina
Se requiere la teoría del campo cristalino (consulte el capítulo 13) para comprender qué sucede cuando la
hemoglobina transporta oxígeno. Esta teoría de enlace simple supone que cuando un catión interactúa
electrostáticamente con ligandos (donantes de pares solitarios), atrae un anión o el extremo negativo de una
molécula de un ligando polar.
Los ligandos en el plano horizontal x – y (que contiene los cuatro átomos de nitrógeno del anillo de porfirina) repelerán
los electrones en el orbital dx2– y2 con más fuerza porque los lóbulos de ese orbital se encuentran a lo largo de los
ejes xey (figura 23.232). De manera similar, los ligandos a lo largo del eje z (el nitrógeno del aminoácido histidina)
repelen los electrones en el orbital dz2 , pero hay menos repulsión porque solo hay un ligando. Los otros orbitales d
(dyz, dxz y dxy) tienen lóbulos que se encuentran entre los ejes, por lo que interactúan menos fuertemente con los
ligandos. Como resultado, la subcapa d se "divide" en tres conjuntos de orbitales d.
■ Figura 23.232 l l
La interacción
entre ligandos y
los orbitales d
de un ion metálico
l l l l
l l
Ligandos en los ejes x e y. pero el orbital dx2−y2 está alineado
no interactúan muy a lo largo de los ejes, por lo que interactúa
fuertemente con el orbital dxy más fuertemente con los ligandos
El ion hierro (ii) en la hemoglobina tiene la configuración electrónica condensada [Ar] 3d6 y los seis electrones d se
organizan en una disposición de alto espín. El diámetro de un ion Fe2+ de alto espín es un poco mayor que el orificio
"central" del anillo de porfirina, por lo que se encuentra justo encima de él.
Cuando la sexta posición de coordinación la ocupa una molécula de oxígeno, se forma un complejo octaédrico
que contiene un ion Fe3+ y la división de los orbitales d cambia y aumenta (figura 23.233).
El ion Fe3+ tiene una configuración d5 y debido a que la división de los orbitales
x2 y2 d ha aumentado, se vuelve energéticamente favorable para que los electrones
x2 y2 d se reorganicen, con todos ellos emparejados en los orbitales inferiores (la

z2
disposición de espín bajo).
z2
división de campo de cristal más grande
Este ion Fe3+ de bajo espín es mucho más pequeño que el Fe3+ de alto espín.
en oxihemoglobina
ion y ahora puede caber en el orificio del anillo de porfirina. A medida que el ion
xy xy Fe3+ cae en el orificio del anillo de porfirina, arrastra consigo el nitrógeno del
anillo de histidina, alterando la forma de la cadena de la proteína globina, lo
yz, zx yz, zx
que aumenta su afinidad por el oxígeno.
orbitales d en alto giro orbitales d en bajo giro
Fe2+ en la hemoglobina Fe2+ en oxihemoglobina
■ Figura 23.233 División del campo cristalino en

la oxihemoglobina
150 23 Bioquímica
Los efectos de la altitud

En el cuerpo humano se mantienen muchos equilibrios químicos para garantizar la salud y el funcionamiento del
cuerpo humano. Si las condiciones ambientales cambian, el cuerpo debe adaptarse para seguir funcionando.
Las consecuencias de un cambio repentino y grande de altitud demuestran este hecho. Esto puede ocurrir
durante un vuelo o escalando una montaña y puede causar dolor de cabeza, náuseas, cansancio extremo y otros
síntomas molestos. Todas estas condiciones son síntomas de hipoxia, una deficiencia en la cantidad de oxígeno que
llega a las células de los tejidos del cuerpo. Sin embargo, una persona que vive a gran altura durante varios meses se
recupera gradualmente del mal de altura y se adapta a la menor concentración de oxígeno en la atmósfera.
La combinación reversible de oxígeno con hemoglobina se puede representar mediante la ecuación simplificada:
Hb(ac) + O2(g) HbO2(ac)
donde HbO2 es oxihemoglobina y la constante de expresión de equilibrio es
Kc = [HbO2(ac)]/[Hb(ac)] [O2(g)]
Según el principio de Le Chatelier, una disminución en la concentración de oxígeno desplazará la ecuación que se
muestra arriba de derecha a izquierda. Este cambio disminuye el suministro de hemoglobina provocando hipoxia. Con
el tiempo suficiente, el cuerpo soluciona este problema sintetizando más moléculas de hemoglobina. A continuación,
el equilibrio volverá gradualmente hacia la formación de oxihemoglobina. Se necesitan varias semanas para que el
aumento de la producción de hemoglobina satisfaga adecuadamente las necesidades metabólicas básicas del
cuerpo. La cantidad de glóbulos rojos en la sangre aumenta durante la aclimatación a las grandes altitudes.
Las personas que viven permanentemente a gran altura (Figura 23.234),

como en los Andes de América del Sur o en el Himalaya, muestran una serie de
adaptaciones a su entorno con poco oxígeno. No son genéticamente diferentes de
las personas que viven en altitudes bajas, pero su exposición a un ambiente bajo
en oxígeno desde el nacimiento estimula el desarrollo de estas adaptaciones
desde una edad temprana. A menudo tienen un pecho especialmente ancho,
lo que les proporciona una capacidad pulmonar mayor de lo normal. El corazón
suele ser más grande que el de una persona que vive a baja altura,
especialmente el lado derecho, que bombea sangre a los pulmones. También
tienen más glóbulos rojos y hemoglobina para aumentar la eficiencia del transporte
de oxígeno.
El efecto del monóxido de carbono.

■ Figura 23.234 Vivir en un entorno de montaña El monóxido de carbono, CO, es un gas tóxico ya que es un mejor ligando
que el oxígeno y se une más a los iones de hierro de la hemoglobina.
fuertemente que el oxígeno, por lo que el monóxido de carbono es un inhibidor competitivo de la unión del oxígeno a la
hemoglobina. Su afinidad por la hemoglobina es aproximadamente 200 veces mayor que la del oxígeno, por lo que
efectivamente hace que la hemoglobina no esté disponible para transportar oxígeno a las células que respiran. El par
solitario del átomo de carbono del monóxido de carbono se une al ion hierro.
Esto se puede comparar con el efecto sobre la hemoglobina del CO2 y H+ , que no es
competitivos porque no se unen al mismo sitio que el oxígeno. La unión del monóxido de carbono a la
hemoglobina forma carboxihemoglobina, que no se disocia fácilmente.
La intoxicación por monóxido de carbono puede ocurrir por la quema de combustibles fósiles con insuficiente
ventilación y por fumar tabaco.
hemoglobina fetal
Los fetos (embriones) en el útero tienen un tipo de hemoglobina (hemoglobina F) diferente al de los humanos
adultos (hemoglobina A). La hemoglobina fetal tiene una mayor afinidad por el oxígeno en las mismas condiciones.
Esto es importante porque permite la transferencia de oxígeno de la hemoglobina de la madre a la del feto.
Las cuatro cadenas polipeptídicas de la hemoglobina adulta son dos cadenas α y dos cadenas β (α2β2).
Antes del nacimiento, la hemoglobina en el feto tiene una estructura diferente con dos cadenas α y dos cadenas γ.
mioglobina (α2γ2). La hemoglobina fetal tiene una mayor afinidad por el oxígeno en las mismas
100
condiciones (Figura 23.235). El hecho de que su curva de disociación del oxígeno se
80 encuentre a la izquierda de la sangre adulta indica que es capaz de extraer oxígeno de la
hemoglobina fetal sangre materna. Después del nacimiento, los niveles de hemoglobina fetal disminuyen y
60
después de 6 meses la hemoglobina adulta se convierte en la forma predominante.
a%
ute
aninbóoilcgaorm d
hs
hemoglobina normal
40 La mioglobina también tiene una curva de disociación del oxígeno a la izquierda de la
de la hemoglobina, lo que significa que tiene mayor afinidad por el oxígeno y puede recogerlo
20
de la hemoglobina para almacenarlo. La curva de disociación de la mioglobina no tiene forma
0 sigmoidea, ya que no puede haber unión cooperativa dentro de su estructura hemo.
0 2 4 6 8 10 12 14
presión parcial de oxígeno/kPa
El oxígeno unido al hierro (ii) de la mioglobina es responsable del color rojo de la carne
■ Figura 23.235 Curvas de disociación de cruda. Cuando se cocina la carne, este oxígeno es reemplazado por agua y la carne pierde
hemoglobina y mioglobina fetales su color original y se vuelve marrón.
■ Clorofila
Las clorofilas son los pigmentos verdes de las verduras de hoja; también dan el color verde a la piel de las manzanas
y otras frutas, especialmente cuando no están maduras. Las clorofilas participan en la absorción de la luz necesaria en
el proceso de fotosíntesis.
La clorofila (Figura 23.236) se presenta en las plantas en dos formas:
■ clorofila a – azulverde
■ clorofila b – amarilloverde.
La clorofila b se diferencia de la clorofila a por tener un grupo aldehído (– CHO) en lugar de un grupo metilo (–
CH3). Es un pigmento de porfirina, compuesto por cuatro anillos de pirrol unidos para formar un tetrapirrol, con un ion
magnesio complejado en el centro de los anillos.
clorofila a R = CH3
estructura de
H2C R clorofila b R = CHO
clorofila
H3C CH3
NN cabeza de proteína
conjugada que
Mg2+ contiene un ion magnesio –
NN hidrófilo y
H3C asociado con el
CH3
proteínas en el
membranas de
la grana
oh oh oh
oh OCH3
CH3 CH3 CH3
H3C CH3
cola de hidrocarburo: hidrofóbica y plegada, asociada

con los lípidos de las membranas
La clorofila absorbe fuertemente la luz en la parte azul del espectro y en menor medida en la roja (ver Figura
23.209). Otros pigmentos fotosintéticos, conocidos como pigmentos accesorios, captan luz en diferentes partes
del espectro y pasan su energía a la clorofila. Como resultado, la clorofila sufre un cambio redox, pasando electrones a
una serie de transportadores de electrones.
En última instancia, la clorofila se reduce a su estado original al ganar electrones del agua, y el agua se oxida a
oxígeno. Este oxígeno se libera a la atmósfera. El proceso almacena "poder reductor" que es capaz de reducir el
dióxido de carbono a carbohidratos en reacciones que no dependen de la energía luminosa (Figura 23.237).
152 23 Bioquímica
Molécula de clorofila, el pigmento primario.
absorción de luz por los
moléculas de pigmento accesorias
pigmentos fotosintéticos
inicia carbohidrato
reacciones redox que
almacenamiento a corto plazo de
El CO2 se reduce a
En última instancia conducen al
reducir el poder Carbohidrato en
almacenamiento de energía en reacciones independientes de la luz.
forma de carbohidratos.
luz
e– transferido desde
energía CO2
clorofila a electrón
cadena de transporte
la luz es absorbida
por pigmentos y H2O → O2
inicia la oxidación los electrones regresaron a
reacciones
clorofila del agua
La estabilidad térmica de la clorofila depende del pH. En solución ácida, el magnesio se pierde del anillo de
porfirina y se reemplaza por dos iones H+ . Esto provoca un cambio de color de verde a marrón oliva a medida
que se altera el cromóforo. La cocción de los alimentos suele romper las membranas celulares, liberando ácidos
que disminuyen el pH y provocan este cambio de color.
La clorofila es más estable en condiciones alcalinas, razón por la cual a veces se agrega hidrogenocarbonato de
sodio al agua durante la cocción. El color verde brillante de la clorofila se utiliza a menudo como indicador de la
frescura de los alimentos.
■ Citocromos: transportadores de electrones

El oxígeno molecular, que la hemoglobina suministra a los tejidos del cuerpo, se reduce a agua durante el
paso final de la respiración aeróbica (consulte la Sección 23.1). Esto tiene lugar en las mitocondrias e involucra
a un grupo de enzimas conocidas colectivamente como citocromos.
Los citocromos son un grupo variado de moléculas de proteínas que también contienen el grupo protésico hemo.
Se encuentran incrustados en las membranas mitocondriales y son responsables del transporte de electrones durante
las reacciones redox de la respiración aeróbica y la fotosíntesis. Durante las reacciones, se reducen
sucesivamente y luego se reoxidan a medida que, a su vez, aceptan y luego transmiten electrones. Están organizados
en secuencia, correspondiente a sus potenciales de electrodo, de modo que los electrones fluyan efectivamente a lo
largo de un gradiente electroquímico.
En los citocromos, el hierro del grupo hemo interconvierte su estado de oxidación entre +2 y +3 a medida
que el citocromo sufre un cambio redox. El citocromo final involucrado en la respiración aeróbica pasa sus electrones
al aceptor terminal de oxígeno con la formación de agua:
4Fe2+ (citocromo c) (citocromo

+ 4H+ + O2
c) → 4Fe3+ + 2H2O
Este es también el sitio de inhibición del veneno cianuro. Al bloquear la cadena de transporte de electrones impide que
se produzca la respiración aeróbica, por lo que es un veneno tan potente.
■ Uso histórico de colorantes y pigmentos.

Los tintes y pigmentos son sustancias coloreadas que se diferencian en un aspecto importante: los tintes son
solubles en el líquido en el que se aplican y los pigmentos son insolubles. Los seres humanos han utilizado tintes y
pigmentos desde la antigüedad. Algunas pinturas rupestres descubiertas en el sur de Francia y el norte de España
tienen hasta 30.000 años. Los artistas utilizaron pigmentos minerales para colorearlos: óxido de hierro(iii),
Fe2O3, aportó el color rojo, carbonato de hierro(ii), FeCO3, aportó el color amarillo y óxido de carbono (carbón) o
manganeso(iv), MnO2, aportó el negro. color.
Los pigmentos se esparcen como capa superficial en pinturas o en artículos de plástico coloreados. Las pinturas
de los artistas solían contener compuestos peligrosos de plomo y cromo. Han sido reemplazados por pigmentos
orgánicos rojos y amarillos más seguros. A diferencia de los pigmentos, los colorantes son solubles. Las moléculas de
tinte se unen a las moléculas de la sustancia que están coloreando, a veces mediante enlaces iónicos o covalentes,
pero a menudo mediante fuerzas de dispersión de London. El teñido de tejidos tiene una larga historia y hasta el
siglo XIX los tintes procedían de animales o plantas. Un tinte muy apreciado por los romanos.
El imperio era la púrpura de Tiro obtenida de un molusco. Sólo los miembros de la familia del Emperador podían usar ropa
teñida con púrpura de Tiro, por lo que pasó a ser conocida como púrpura real.
SO3Na _
■■ ■Investigación de pigmentos
por cromatografía
Los colorantes y pigmentos son candidatos muy apropiados para la
HO
norte
separación mediante técnicas cromatográficas. Estos métodos se pueden aplicar
NaO3S _ norte
fácilmente a los pigmentos biológicos descritos en esta sección y a la separación
norte
norte de colorantes alimentarios sintéticos.
Un colorante alimentario es un color sintético soluble en agua de calidad alimentaria; muchos
COONa
Los colorantes alimentarios se utilizan como aditivos alimentarios. Los colorantes
alimentarios naturales incluyen el caramelo, la chlorella, el azafrán y el pimentón. Los colorantes

■ Figura 23.238 Estructura de la tartrazina (E102)
alimentarios artificiales incluyen la tartrazina (Figura 23.238), el amarillo ocaso FCF y el verde rápido FCF.
Cromatografía en papel
La cromatografía en papel es la más simple de las técnicas cromatográficas y, a menudo, se utiliza para separar tintes en
una mezcla. En esta técnica la fase estacionaria está formada por moléculas de agua que quedan atrapadas en las fibras de
celulosa del papel. La fase móvil es el disolvente acuoso u orgánico que sube por el papel por acción capilar. Esta
acción capilar es causada por las fuerzas entre las fibras de celulosa del papel y el disolvente. Los tintes que son más solubles
en el solvente que en las moléculas de agua de la fase estacionaria suben rápidamente por el papel, mientras que los
que son más solubles en agua no suben tanto por el papel (Figura 23.239).
■ Figura 23.239 Los mezcla de dos

principios de la tintes al inicio
cromatografía en papel.
papel
movimientos solventes
solvente
papel
tinte de movimiento lento más tinte de movimiento rápido más

atraído por el papel atraído por el disolvente
Cuando el frente de disolvente casi ha llegado a la parte superior, se retira el papel y se deja secar en una vitrina de gases
(Figura 23.240). Para cada uno de los diferentes componentes, se puede calcular un factor de retención (o valor Rf ):
distancia recorrida por componente

Rf =
distancia recorrida por el disolvente
■ Figura 23.240 antes durante después

frente solvente
Cromatografía en
cubilete
papel ascendente
tinte R
solvente
aeidctninreraovtrclsoelie
d
p
sr
absorbe
mtrcsoeip
etneanidcoinrprao d
cr
el papel
tinte Q
tinte P
cromatografía negro
solvente
papel Mancha de tinta
154 23 Bioquímica
Los factores de retención estándar se tabulan para una amplia variedad de sustancias, utilizando
solventes particulares en condiciones estándar. Estos permiten la identificación de componentes
desconocidos en comparación con estos valores de factor de retención estándar. Tenga en cuenta que
el factor de retención no depende de la distancia recorrida por el disolvente. Depende de la naturaleza de
las fases móvil y estacionaria, así como de los componentes de la sustancia que se separa.
En ocasiones es necesario en estos casos realizar una variación de la cromatografía simple.
Después del proceso de separación inicial, se deja secar el papel y luego se gira 90 grados. Se utiliza un
disolvente diferente para repetir el proceso después de girar el papel. Esta técnica se conoce como
cromatografía bidimensional y permite la separación de mezclas complejas (ver también la Sección 23.2).
Las sustancias a separar no tienen que estar coloreadas. Las sustancias incoloras pueden hacerse
visibles pulverizando o tratando el cromatograma con un agente localizador. Por ejemplo, la ninhidrina
(figura 23.241) se puede utilizar como agente localizador de aminoácidos producidos por la hidrólisis
de proteínas. El agente localizador reacciona con la sustancia incolora, ya sea para formar un producto
coloreado o para permitir la localización de las manchas, por ejemplo, utilizando luz ultravioleta.
Los azúcares se pueden detectar dejando secar un cromatograma de papel y luego pasándolo
por una solución de nitrato de plata en propanona acuosa. Se deja evaporar el disolvente y se pulveriza
el papel con hidróxido sódico en etanol acuoso. Los azúcares reductores, por ejemplo la glucosa
y la maltosa, producen manchas negras de plata. Los iones de plata que no han reaccionado se eliminan
■ Figura 23.241
sumergiendo el papel en una solución de amoníaco.
Ninhidrina y spray
Si es necesario, los componentes individuales se pueden extraer del papel recortando el
botella
puntos individuales usando tijeras y luego extrayendo los componentes usando un solvente adecuado.
Ejemplo resuelto
La cromatografía en papel se realizó con tres colorantes alimentarios verdes, A, B y C. El cromatograma (Figura 23.242)
se desarrolló a una temperatura de 25 °C utilizando un disolvente compuesto por 60 % en volumen de propanona en agua.
muestra solvente
línea frente
2.0 4.0 6.0 8.0 10,0 12,0 14,0 16,0 18,0 20,0 22,0
Distancia/cm
■ Figura 23.242 Cromatogramas de tres colorantes alimentarios verdes
1 ¿ Cuáles de los colorantes alimentarios son mezclas y cuál podría ser un compuesto puro?
2 Calcule el factor de retención del colorante alimentario B.
3 El colorante alimentario conocido como amarillo ocaso tiene un Rf de 0,64 (en las condiciones indicadas, en la misma tira de
papel). ¿Alguna de estas muestras podría contener este compuesto?
4 Explique si A podría ser una mezcla de B y C.
1 El colorante alimentario B puede ser un compuesto puro (una mancha), pero los otros colorantes alimentarios, A y C,
son mezclas (tres y dos manchas).
distancia recorrida por B

2 El factor de retención de B =
distancia recorrida por el frente del solvente
8.0
= = 0,36
22.0
distancia recorrida por componente

3 Valor Rf =
distancia recorrida por el frente del disolvente
0,64 = distancia recorrida por componente

22cm
Por lo tanto, el amarillo atardecer viajará 14 cm. Los colorantes alimentarios A y C contienen este compuesto.
4 A podría contener C ya que tiene manchas de idéntico color y posición. Sin embargo, no puede contener B ya que aunque la mancha
esté en la posición correcta, tiene un color diferente y por lo tanto no puede ser el mismo tinte.
Cromatografía de capa fina

Para preparar placas de cromatografía en capa fina (TLC), primero se calienta la sílice o alúmina a una temperatura
alta para eliminar toda el agua. Luego, los compuestos actúan como sólidos polares y los solutos se transfieren
desde la fase móvil líquida mediante adsorción en la superficie. Sin embargo, ambas fases estacionarias atraen
moléculas de agua y las superficies se hidratan: SiO2.xH2O (gel de sílice) y Al2O3.xH2O (alúmina hidratada). El agua
presente forma entonces la fase estacionaria y los solutos se separan mediante partición (Figura 23.243). También se
puede utilizar una fina capa de celulosa como fase estacionaria, pero, como retiene agua, la separación es por
partición.
La base de la TLC es similar a la de la cromatografía en papel. La fase estacionaria del papel es
reemplazada por una placa TLC, que es una capa delgada de una sustancia como sílice (SiO2) o alúmina (Al2O3)
recubierta sobre una placa de vidrio, papel de aluminio o plástico.
Se coloca una gota de la solución de muestra cerca del fondo de la placa. La placa se coloca en un recipiente
cerrado que contiene disolvente (la fase móvil) de modo que el nivel del líquido esté por debajo de la mancha.
El disolvente asciende por la placa por acción capilar, llenando el líquido los espacios entre las partículas sólidas. La
técnica generalmente se lleva a cabo en un recipiente cerrado para garantizar que la atmósfera esté saturada
con vapor de solvente y que se minimice la evaporación de la placa.
Los componentes se pueden recuperar raspando las áreas que contienen las manchas en un disolvente adecuado.
Alternativamente, las placas de TLC y los cromatogramas de papel se pueden escanear mediante un dispositivo
conocido como densitómetro para brindar información cuantitativa sobre los componentes de la mezcla.

fase móvil se mueve hacia arriba
principios de TLC debido a la acción capilar
fase estacionaria, por ejemplo, sílice fase móvil, por ejemplo éter
METRO METRO
molécula M adsorbida molécula M disuelta

a fase estacionaria en fase móvil
La cromatografía en capa fina es más rápida que la cromatografía en papel y funcionará con muestras más
pequeñas. Dado que la capa fina puede estar formada por diferentes sólidos, se puede separar una amplia gama
de mezclas. Una ventaja adicional es que es más fácil recuperar las manchas después de la separación simplemente
raspándolas del soporte de las placas. La cromatografía en capa fina se utiliza principalmente para la separación de
compuestos orgánicos. Es una técnica sencilla, fiable y de bajo coste que suele utilizarse para seleccionar las
condiciones para separaciones a mayor escala.
Una vez que se ha desarrollado un cromatograma en capa fina, a menudo es necesario utilizar algún método para
hacer visibles los componentes separados, porque la mayoría de los compuestos orgánicos son incoloros. Esto suele
hacerse iluminando la placa con una lámpara ultravioleta de onda corta o larga. Los solutos se identifican de la
misma forma que para la cromatografía en papel, utilizando como referencia los valores de Rf y los compuestos puros.
Existen varios métodos semipermanentes de visualización que no solo le permiten ver estos compuestos sino
que también proporcionan un método para determinar qué grupos funcionales están contenidos dentro de la
molécula. Este método se conoce como tinción de la placa TLC.
156 23 Bioquímica
La tinción de una placa TLC con vapor de yodo se encuentra entre los métodos más antiguos
para la visualización de compuestos orgánicos. Se basa en la observación de que el yodo tiene una alta
afinidad tanto por los compuestos insaturados como por los que contienen un anillo de benceno.
Cromatografía de columna
La cromatografía en columna es una variación conveniente de la técnica de cromatografía que permite la
separación de mezclas a gran escala. Tradicionalmente, una columna de vidrio se rellena con una sustancia
inerte como sílice o alúmina, que actúa como fase estacionaria inerte. La columna debe estar bien empaquetada
ya que las burbujas de aire atrapadas dificultarán la separación de los componentes. La mezcla a separar
se introduce en la parte superior de la columna y luego se deja correr el disolvente bajo la fuerza de la
gravedad, agregándose más según sea necesario. A medida que se produce la separación, los diferentes
componentes llegarán al fondo de la columna en diferentes momentos y podrán recogerse en diferentes
matraces para su uso posterior (Figura 23.244). Los componentes pueden obtenerse evaporando el disolvente.
La cromatografía en columna se puede utilizar para separar e identificar los constituyentes de una mezcla.
de colorantes y los constituyentes de extractos vegetales. En farmacia se utiliza para la separación de la
vitamina A del aceite de hígado de pescado y en la detección de adulterantes en alimentos y vinos. Los
adulterantes son sustancias químicas que no deben estar presentes en alimentos o bebidas.
■ Figura 23.244
Separación de los
componentes de solvente
los pigmentos
banda que contiene
vegetales durante
dos pigmentos
la cromatografía en columna AyB
A
A
carbonato de calcio
y solvente
B emerge
disco poroso
disolvente saliendo
23.10 Estereoquímica en biomoléculas (AHL) –

La mayoría de los procesos bioquímicos son estereoespecíficos e involucran sólo moléculas con ciertas
configuraciones de átomos de carbono quirales.
La lateralidad en los seres humanos tiene una historia larga y culturalmente problemática, con connotaciones
inútiles y estigmas que a veces se atribuyen a los individuos dependiendo de si son zurdos o diestros. Este
fenómeno tiene muchas facetas y se están realizando amplios estudios sobre sus orígenes, ventajas e
implicaciones sociales. Lo que nos preocupa aquí es la noción de "lateralidad" o quiralidad en bioquímica y
cómo se relaciona con la forma en que las moléculas se "ven" entre sí, interactúan, se ensamblan en estructuras
altamente complejas y controlan la actividad en las numerosas vías metabólicas que controlan la
funcionamiento de los organismos.
La forma (configuración tridimensional) es un concepto clave en bioquímica. Las moléculas que tienen
la misma secuencia de átomos y enlaces químicos pero diferentes disposiciones de los átomos en el espacio se
conocen como estereoisómeros (consulte el Capítulo 20). Los estereoisómeros que no pueden transformarse
entre sí sin romper los enlaces químicos se conocen como isómeros configuracionales e incluyen dos clases:
isómeros ópticos (enantiomerismo) e isómeros cistrans .
La discusión en esta sección cubre la estereoquímica de algunos compuestos biológicamente
importantes, a saber, los 2aminoácidos proteógenos, monosacáridos y carbohidratos, lípidos y retinoides.
23.10 Estereoquímica en biomoléculas 157
■ notaciones estereoquímicas
La notación d/l
La convención d y l para nombrar formas enantioméricas de una molécula tiende a usarse para carbohidratos y
aminoácidos. El sistema tiene una larga historia y se desarrolló antes de que la cristalografía de rayos X permitiera la
determinación de la configuración absoluta de las moléculas. Cuando se utiliza el sistema d y l, todo se compara con el
gliceraldehído (2,3dihidroxipropanal).
carbohidratos
Representar en dos dimensiones las estructuras tridimensionales de los monosacáridos de cadena abierta y sus
diversos isómeros requiere un enfoque sistemático. El sistema sugerido por Emil Fischer en la década de 1890 sigue
siendo el método acordado para dibujar estas estructuras. En una proyección de Fischer, un átomo de carbono
tetraédrico está representado por dos líneas cruzadas. Por convención, las líneas horizontales representan enlaces que
salen de la página. Las líneas verticales representan enlaces que entran en la página. El uso de modelos moleculares
es la forma más sencilla de comprender cómo la proyección bidimensional de Fischer representa una estructura
tridimensional (figura 23.245). De hecho, Emil Fischer desarrolló inicialmente su proyección utilizando modelos
moleculares hechos de palillos de dientes y panecillos.
■ Figura 23.245 grupo señalando

Obtención de una lejos de ti
proyección de CHO grupo señalando CHO grupo señalando CHO
Fischer para el gliceraldehído, partiendo hacia ti hacia ti
de un tetraedro h C HO C h HO C h
girar
modelo y pasar a un dibujo
OH
CH2OH molécula
alrededor
CH2OH CH2OH
lineal
grupo señalando proyección de fischer
Lgliceraldehído
lejos de ti
CHO CHO
Los enantiómeros del gliceraldehído se muestran en la figura 23.246 y sus proyecciones de
HO C C OH Fischer se muestran debajo de ellos.
h h Tenga en cuenta que, por definición, cuando se muestra en la proyección de

CH2OH CH2OH Fischer, si el grupo OH en el carbono quiral está a la derecha, a la molécula se le asigna la
etiqueta d; si el grupo OH está a la izquierda, se le asigna la etiqueta l.
CHO CHO Estas proyecciones son un método para representar la estructura de cualquier forma
de cadena lineal de un azúcar mediante proyección en un plano. En una proyección de
HCOH HO CH Fischer, la molécula de azúcar se muestra con el carbono numerado 1 en la parte
superior; de acuerdo con las reglas de denominación normales, el grupo aldehído/cetona
CH2OH CH2OH
obtendrá el número más bajo posible. Los grupos que apuntan en dirección opuesta a
Dgliceraldehído Lgliceraldehído
usted se dibujan verticalmente y los que apuntan hacia usted se dibujan horizontalmente
■ Figura 23.246 Las estructuras del d (consulte las Figuras 23.245 y 23.246).
y lgliceraldehído, que muestran las En estructuras más grandes, como la ribosa o la glucosa (ver Figura 23.247), la
proyecciones de Fischer. Los centros tetraédricos simplemente se apilan uno encima del otro, con el grupo
aldehído en la parte superior.
número de carbono
HO HO La estructura de cadena abierta de la glucosa tiene cuatro centros quirales
C 1 C
(marcados con * en la figura 23.247). Si observamos dos formas de glucosa en la
C
H OH 2 *C
H OH proyección de Fischer, podemos compararlas con el gliceraldehído para determinar
C
H OH 3 HO *C h cuál es el enantiómero d y cuál es la forma l (figura 23.248). En la dglucosa, el grupo
OH en el centro quiral más alejado del grupo carbonilo está a la derecha y en la lglucosa
C
H OH 4 ho oh*C
está a la izquierda.
CH2OH 5 *C
H OH Hay cuatro centros quirales en la glucosa y en la D y la Lglucosa todos los centros
6 CH2OH quirales tienen la configuración opuesta, de modo que las dos moléculas son imágenes
especulares. Si sólo algunos de los centros quirales tienen configuraciones opuestas, de
ribosa glucosa
modo que las moléculas no son imágenes especulares (Figura 23.249), entonces las
■ Figura 23.247 Estructuras de cadena abierta de dos moléculas son diastereómeros y reciben nombres diferentes; las configuraciones
ribosa y glucosa. Estas estructuras se dibujan en los otros centros quirales determinan el nombre de la sustancia. .
como proyecciones de Fischer, lo que permite comparar
fácilmente los estereoisómeros.
158 23 Bioquímica
moléculas dispuestas CHO CHO

con CHO en la cima
H OH HO h
HO h H OH
H OH HO h
H OH HO h
CHO CHO
CH2OH CH2OH HO H h OH
mismo arreglo Dglucosa Lglucosa
de H y OH H OH HO H
CHO CHO HO h HO H
H OH
C HO H C HO h h OH
la configuración en este
CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH
centro quiral determina
Lglucosa Configuración D o L Dgalactosa
Dgliceraldehído Lgliceraldehído
■ Figura 23.248 Proyecciones de Fischer de los dos estereoisómeros de la ■ Figura 23.249 Las dos moléculas aquí no son imágenes
glucosa y su relación con el gliceraldehído, que muestran cómo la especulares: la lglucosa y la dgalactosa son diastereómeros. Tenga
estructura de la glucosa en el carbono 5 está relacionada con la estructura en cuenta que la configuración en el centro quiral resaltado en amarillo
del gliceraldehído. es la misma para ambos
La notación d/l es especialmente útil para nombrar azúcares (Figura 23.250). Por ejemplo, el nombre dgalactosa
define la estereoquímica relativa de todos los centros quirales de la molécula. 'd' o 'l' determinan la estereoquímica
absoluta del carbono quiral en la posición más alta y, por tanto, la estereoquímica absoluta de todos los centros puede
definirse de una manera muy conveniente. La dgalactosa tiene cuatro centros quirales: el número de isómeros es 2n,
donde n representa el número de átomos de carbono quirales. Por lo tanto, esta molécula tiene 16 estereoisómeros;
solo uno de ellos es la dgalactosa.
Todas las daldohexosas tienen la misma disposición en C5 y es este átomo de carbono el que está relacionado
configuracionalmente con el dgliceraldehído (ver Figura 23.248), cuya representación de Fischer tiene el grupo – OH
1 en el lado derecho. de la proyección.
CHO
Los azúcares d son la forma más abundante en la naturaleza.
2
h C OH Las formas anulares de los azúcares.
3
HO h La conversión de azúcares en forma de cadena lineal a forma de anillo, descrita en la sección 23.4, crea un tipo
C
adicional de isómero, conocido como formas α y β (Figura 23.251). Estos se distinguen por la posición relativa de los
4
HO C h grupos unidos a los átomos de carbono que cierran el anillo formando un enlace éter con el oxígeno. Las formas α y β
son isómeros conocidos como anómeros.
5
h C OH Cuando un azúcar se cicla desde su forma de cadena lineal, se forma un centro quiral adicional (Figura
6
23.251). El oxígeno en el carbono 5 puede atacar al grupo C=O desde arriba o desde abajo del plano del grupo y,
h C OH por lo tanto, se pueden formar dos posibles moléculas cíclicas. Éstas se denominan formas α y β. Si el OH en el nuevo
centro quiral (carbono anomérico) está en el mismo lado del anillo que el carbono6, entonces el isómero es β, y si está
h en el lado opuesto, entonces es α.
C Una consideración adicional a esto es que si el anillo se dibuja como una proyección de Haworth con
convención de fischer carbono6 encima del anillo, entonces:
■ Figura 23.250
■ si el OH en el carbono anomérico está debajo del anillo, es la forma α
Estructura de la dgalactosa ■ si está por encima del plano del anillo, es la forma β.
■ Figura 23.251 Las no es un centro quiral

estructuras de la glucosa
HO 6 HO 6 en el mismo
oh
1 CH2 CH2 lado del anillo
en solución acuosa; la h C 5 5 del carbono6
C oh C oh
formación del anillo H OH
C h h h OH
estructuras h quiral h
HO C h C 1 C C 1 C quiral
OH h centro OH h centro
C
H OH HO OH HO h
5
C C C C
Por otro lado
H OH
C
h OH lado del anillo h OH
del carbono6
CH2OH αDglucosa βDglucosa
6
Dglucosa
Mientras que la glucosa es una aldohexosa, la fructosa es una cetohexosa y también forma anómeros cíclicos.
La figura 23.252 muestra la formación de αfructosa.
■ Figura 23.252 La h
h h OH
formación de
5 4 3 2 1 6
oh
αfructosa
HOH2 C6 C C CCCH2OH _ _
HO CH2 oh
h OH 2 fructosa, plegada
C
oh oh h oh 5 ºC
4 3
fructosa, forma de cadena lineal
C C 1CH2OH _
h
OH h
αfructosa 1
2
C C
5 h OH
h 4 3 OH
C C
OH h
fructosa en anillo de furanosa
1
5 2
HO
4 3
OH
OH
de αfructosa
6 6 Las formas α y β de la fructosa se muestran en la figura 23.253. Tenga en

CH2OH CH2OH
oh oh cuenta que en la fructosa el carbono2 es el nuevo centro quiral, y es la
CH2OH OH
orientación del grupo – OH en este carbono anomérico lo que distingue las dos
2 2
H HO H HO formas. Tanto la glucosa como la fructosa existen en solución acuosa en un
h OH h CH2OH equilibrio entre la forma acíclica (cadena lineal) y las dos formas cíclicas (anillo) α y
OH OH H β β. Las dos formas cíclicas se ven muy favorecidas en el equilibrio.
αfructosa fructosa
Otra terminología que puede encontrar es que los azúcares, como la
■ Figura 23.253 Las formas anoméricas de la fructosa
glucosa, con seis átomos en el anillo (incluido el átomo de oxígeno) están en
forma de piranosa, y las estructuras con cinco átomos en un anillo, como la fructosa,
están en forma de piranosa. la forma furanosa.
Adicional mutarotación
Perspectivas Los dos anómeros de la glucosa tienen efectos ligeramente diferentes sobre la luz polarizada en el plano
(véase el capítulo 20). Por ejemplo, la αdglucosa tiene una rotación óptica de +112° y su anómero, la β
dglucosa, tiene una rotación óptica de +19°. Si el anómero puro se coloca en agua, la rotación óptica cambiará
hasta que se forme una mezcla en equilibrio. Este proceso se conoce como mutarotación.
Aminoácidos
Las estructuras de los aminoácidos naturales también pueden estar relacionadas con el lgliceraldehído
(Figura 23.254). Se supone que los grupos funcionales amina (– NH2) y ácido carboxílico (– COOH) de un
aminoácido son análogos a los grupos hidroxilo (– OH) y aldehído (– CHO) del gliceraldehído. La cadena lateral
variable (R) es análoga al grupo hidroximetilo (– CH2– OH).
160 23 Bioquímica
CHO OHC COOH HOOC
h C OH HO C h h C NH2 H2norte _
C h
CH2OH _ HOH2C _ R R
Lgliceraldehído Dgliceraldehído Laminoácido Daminoácido
■ Figura 23.254 Diagramas que muestran las configuraciones absolutas de l y dgliceraldehído y l y daminoácidos (como una
estructura molecular generalizada)
Para los aminoácidos, se aplica la regla del MAÍZ para determinar si el aminoácido es la forma d o
l. Coloca los sustituyentes COOH, R y NH2 alrededor del carbono quiral de modo que el átomo de
hidrógeno apunte hacia ti, frente al plano del papel. Si los grupos MAÍZ están dispuestos en el
sentido de las agujas del reloj, entonces es el enantiómero l
vista
'CO' (Figura 23.255); si están dispuestos en sentido antihorario es el
enantiómero d.
C 'MAÍZ' Todos los aminoácidos son quirales, excepto la glicina, que
'R' tiene sólo tres grupos diferentes alrededor del carbono central.
'NORTE'
h COOH Las formas lyd de aminoácidos tienen propiedades físicas y

reactividades químicas idénticas, aparte de la dirección en la que
aparece como giran la luz polarizada en el plano y sus reacciones con reactivos
C C
quirales. Este último punto es crucial en bioquímica. Como las
HOOC CH3
NUEVA HAMPSHIRE
2 CH3 enzimas, a su vez compuestas de proteínas, son moléculas

NH2 quirales, distinguen completamente entre las formas l y d de
■ Figura 23.255 La regla del MAÍZ ilustrada para la lalanina; la vista que los aminoácidos. Los sistemas biológicos han evolucionado para
se muestra muestra el enlace CH de la alanina. utilizar sólo las formas l de aminoácidos. Todos los aminoácidos
que se encuentran en las proteínas naturales son Laminoácidos.
42 Calcula si cada uno de los azúcares que se muestran a continuación es la forma d o la forma l :
A CHO B CHO C CH2OH

HO h HO h CO
H OH HO h HO h
HO h HO h HO h
H OH HO h H OH
CH2OH CH2OH CH2OH

43 Clasifique los siguientes aminoácidos a continuación como forma d o l , y nómbrelos haciendo referencia a
Folleto de datos de Química del IB.
A COOH B C CH2OH
CH2C6H5
h
C C h
C
H2N
H2N CH3 COOH H2N COOH
44 La glucosa es un ejemplo de azúcar aldohexosa que se disuelve en agua. En solución acuosa, la glucosa existe en tres estructuras
diferentes que están en equilibrio entre sí. Las tres estructuras se muestran a continuación:
A B CHO C
CH2OH _ CH2OH _
HCOH
h C oh
h h C oh
OH
h HO C h h
C C C C
OH OH
H OHC
HO C C OH HO C C h
h C OH
h OH h OH
CH2OH
a ¿Qué término químico se utiliza para describir las diferentes formas que se muestran arriba?
b Explique por qué la glucosa es muy soluble en agua.
c ¿ Cuál de las dos formas cíclicas de glucosa puede describirse como αglucosa? Justifica tu respuesta.
45 Los siguientes diagramas muestran las estructuras de tres hexosas: manosa, galactosa y glucosa.
A HO B HO C HO
C C C
HO H C H OH
C h C OH
HO C h HO C h HO C h
H OH
C HO C h h C OH
h C OH h C OH h C OH
CH2OH CH2OH CH2OH
a Explique por qué los tres son azúcares reductores.
b ¿ En qué forma están todos en – d o l ? Explica por qué llegaste a esa conclusión.
c Numerando adecuadamente los átomos de carbono, explique qué centros quirales son diferentes en los tres
moléculas. ¿Cómo se llama a estas moléculas?
La notación R/S
Ahora es relativamente fácil establecer las configuraciones absolutas de los centros quirales dentro de
las moléculas mediante cristalografía de rayos X (ver Capítulo 4) o RMN bidimensional (ver Capítulo
21). No hay necesidad de moléculas de referencia como el gliceraldehído.
Los químicos Cahn, Ingold y Prelog desarrollaron conjuntamente un conjunto de reglas para asignar la
configuración absoluta de cualquier centro quiral. El término "configuración absoluta" se refiere a la estructura
tridimensional real de una molécula quiral. Las reglas de CahnIngoldPrelog implican asignar "prioridades"
a los grupos funcionales o átomos unidos al centro quiral y luego relacionar estas prioridades con una
descripción del centro quiral. Las dos posibilidades se conocen como configuraciones R y S.
Las letras utilizadas para las dos formas se derivan del latín: R proviene de la palabra latina rectus que
significa derecha y S proviene de la palabra latina siniestro que significa izquierda.
Las reglas de CahnIngoldPrelog se resumen a continuación.
Se asignan prioridades decrecientes (numeradas 1, 2, 3 y 4) a los átomos unidos
hermano hermano al átomo de carbono que es el centro quiral. Se da mayor prioridad a los átomos de mayor
h h número atómico. En el caso de todos los aminoácidos quirales que se encuentran en las
C C proteínas naturales, esto conduce a las prioridades nitrógeno (N) > carbono (ácido
I CL CL I carboxílico) y C (cadena lateral variable) > hidrógeno (H). Entonces el grupo amina
R S
(amino) tiene el número 1 y el átomo de hidrógeno el 4.
■ Figura 23.256 Descripción de El centro quiral se ve desde el lado opuesto a la prioridad más baja.
los bromocloroiodometanos como R y S átomo. Si la dirección de prioridad decreciente (1, 2, 3) de los otros tres átomos es
isómeros en el sentido de las agujas del reloj, entonces la configuración se denomina R; una
disposición en sentido antihorario se denomina S. La figura 23.256 muestra cómo esto
se aplica a los bromocloroiodometanos.
Estas reglas también se ilustran en la figura 23.257 para el aminoácido alanina. En el caso de la
alanina, las prioridades de los átomos unidos al átomo de 2 carbonos son nitrógeno (Ar = 14) > carbono
(Ar = 12) > hidrógeno (Ar = 1). Por lo tanto, el grupo amina tiene el número 1 y el hidrógeno el número
4. El átomo de carbono del grupo carboxilo está unido al oxígeno y, por tanto, tiene mayor prioridad que
el carbono del grupo metilo, que está unido al hidrógeno.
Por lo tanto, el orden de prioridad general es nitrógeno > carbono (grupo funcional ácido carboxílico) >
carbono (cadena lateral de metilo) > hidrógeno. Cuando el carbono 2 se ve desde el lado opuesto al
hidrógeno (prioridad 4), la prioridad decreciente de los otros grupos sigue un patrón en sentido antihorario y,
por lo tanto, la configuración absoluta se designa como S.
El sistema R/S no tiene una relación fija con el sistema d/l descrito anteriormente. De hecho, tampoco
tiene ninguna relación fija con el tipo final de notación que consideraremos a continuación: el sistema (+)/()
basado en la rotación del plano de la luz polarizada por los enantiómeros. Un isómero R puede ser dextrógiro
o levógiro, dependiendo de sus grupos exactos.
162 23 Bioquímica
■ Figura 23.257 La visión del bioquímico: La opinión del químico:

Identificación de la asignando L y D asignando R y S
COOH
configuración absoluta de los
aminoácidos, usando la alanina HC

NH2
como ejemplo.
vista desde el lado de CH3 vista desde el lado opuesto
el átomo de hidrógeno el átomo de hidrógeno
COOH COOH
H2norte _ CH3 H3C _ NH2

Identificar el carbonilo (CO) del carboxilo. Asignar prioridades CIP a
grupo, el sustituyente de la cadena lateral (R, en este los tres grupos distintos del hidrógeno
caso – CH3) y los grupos amino (N)
CO 2
h
3 1
norte R
Una disposición en el sentido de las agujas del reloj Prioridades decrecientes en ejecución
Los grupos MAÍZ indican la en sentido antihorario indica S
configuración L.
La notación (+)/(): actividad óptica

Un enantiómero también puede denominarse por la dirección en la que gira el plano de luz
polarizada. Si hace girar la luz polarizada en el plano en el sentido de las agujas del reloj (como la
ve un espectador hacia quien viaja la luz), ese enantiómero se etiqueta (+) y su imagen especular
se etiqueta (). Los isómeros (+) y () también han sido denominados d y l, respectivamente, para
dextrógiro (latín para diestros) y levorrotatorio (para zurdos), pero esta terminología ya no es la preferida.
El sistema de etiquetado d/l no está relacionado con el sistema (+)/(): no indica qué enantiómero
es dextrógiro y cuál es levógiro.
Naturaleza de la ciencia El origen de la quiralidad

Hay varias razones por las que los organismos vivos tienen un ambiente quiral
estrictamente controlado. La existencia de estructuras regulares en los ácidos nucleicos (la doble hélice)
y las proteínas (la hélice alfa y la lámina beta) requiere enantiómeros puros. Una mezcla de dos
enantiómeros, por ejemplo azúcares y aminoácidos, no daría lugar a estructuras secundarias
regulares. Y si el sitio activo de una enzima debe unirse a un sustrato en una disposición muy
estereoespecífica, entonces se requiere una disposición precisa de los grupos de unión, y esto sólo
funcionará para un estereoisómero y no para el otro. Si los sistemas vivos tuvieran aminoácidos L
y D, necesitarían el doble de enzimas, lo que sería un gran desperdicio metabólico.
46 Investigación utilizando Internet, revistas y biblioteca sobre el origen evolutivo de la quiralidad en los aminoácidos.
47 La forma de cadena abierta de la dglucosa tiene la estructura que se CHO

muestra aquí (a la izquierda).
a Dibuje la proyección de Haworth de la betadglucosa. H OH
b Explique por qué la dglucosa es soluble en agua.
HO h HO oh oh
48 Aquí se muestra la estructura de la ribofuranosa (derecha). Es un monómero
H OH
implicado en la formación de ARN. S.S
un estado en el que se muestra un anómero. H OH h h
b Indique si el azúcar es reductor o no reductor.
azúcar.
CH2OH ho oh
c Dibuje la proyección de Fischer de la dribosa.
49 Considere los siguientes dos monosacáridos:
a CH2OH b CH2OH
oh OH
h OH
h
H HO OH
HO h h OH
OH H OH
βDaldopiranosa αDcetofuranosa
Dibuje proyecciones de Fischer de las formas de cadena abierta de a y b.
■ La estereoquímica de los carbohidratos.

Las diferencias estructurales entre la α y la βglucosa tienen un gran efecto en las propiedades de los disacáridos que
pueden formarse a partir de estos monómeros, y también en los polímeros que pueden formarse cuando estos se extienden.
disacáridos
Dos disacáridos importantes, la maltosa y la celobiosa, son ambos dímeros de glucosa. Las diferencias entre ellos surgen de
cómo están unidas las dos moléculas de glucosa.
■ En la maltosa, se forma un enlace glicosídico entre el carbono 1 de la primera molécula de glucosa y el carbono 4 de la
segunda (figura 23.258a). La primera molécula de glucosa (dibujada a la izquierda) está en forma α, por lo que el
enlace es un enlace αglucosídico: el enlace en la maltosa se escribe como α1,4.
La maltosa es un αglucósido ya que el anillo de glucosa del lado izquierdo está bloqueado en la configuración α.
Como el carbono 1 del anillo derecho todavía está libre, se pueden añadir más moléculas de glucosa y la cadena se
puede extender para formar el polisacárido almidón.
■ La celobiosa, al igual que la maltosa, también se forma a partir de dos moléculas de glucosa. Sin embargo, en este caso, el
La molécula de glucosa de la izquierda está en forma β. Se forma un enlace glicosídico β1,4 entre las dos unidades de
glucosa (figura 23.258b). La celobiosa es un βglucósido ya que el anillo de la izquierda está fijo en la forma β. De nuevo,
se pueden añadir más moléculas de glucosa para formar celulosa.
Otros tres disacáridos que involucran glucosa unida a otros azúcares son la lactosa, la sacarosa y la trehalosa.
Estos están involucrados en el transporte de energía en diversas situaciones y se discutieron en la Sección 23.4.
■ Figura 23.258 a La CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH

formación de oh oh oh oh
h h h OH h h h OH
maltosa, con un h + h h 4 h
OH
1 4
OH OH
1
OH
+ H2O
enlace glicosídico α1,4. b
oh
La formación de HO OH HO H/OH HO H/OH
celobiosa, con un H OH H OH H OH H OH
enlace glicosídico β1,4. αglucosa glucosa (α o β) (glucosa) α1,4 (glucosa)
Tenga en cuenta que el maltosa
anillo de glucosa de la derecha en

la celobiosa está invertida
CH2OH CH2OH CH2OH h OH
relativo al primer anillo oh oh oh
h OH h OH h oh
OH
h + h h 1 4 OH h
OH
1 4
OH OH h
+ H2O
HO h HO H/OH HO h h H/OH
oh
H OH H OH H OH CH2OH
βglucosa glucosa (α o β) (glucosa) β1,4 (glucosa)
celobiosa
Polisacáridos
Las diferencias estructurales entre la α y la βglucosa tienen un gran efecto en las propiedades de sus polímeros. Las diferencias
de estructura entre la maltosa y la celobiosa se mantienen en sus polímeros extendidos, almidón y celulosa,
respectivamente.
164 23 Bioquímica
■ El almidón y el glucógeno son polímeros de αglucosa. El almidón forma una espiral relativamente compacta.
estructura y se almacena como granos de almidón en las células vegetales. El almidón consiste en una mezcla de dos
tipos de polímeros de glucosa, llamados αamilosa y amilopectina. La αamilosa consta de miles de unidades de α
glucosa unidas entre sí para formar cadenas lineales no ramificadas. Estas unidades de glucosa están unidas por
enlaces α1,4glucosídicos (figura 23.259a). Se forma un enlace α1,4glucosídico entre el C1 de una molécula
de αazúcar y el C4 de otra molécula de azúcar.
La amilopectina es un polímero ramificado de unidades de αglucosa unidas por enlaces α1,4glucosídicos y

enlaces α1,6glucosídicos en los puntos de ramificación (Figura 23.259b).
■ Figura 23.259 CH2OH CH2OH CH2OH CH2OH

Cómo se unen las oh oh oh oh
h h h h h h h h
unidades de glucosa en h h h h
amilosa y b amilopectina OH h OH h OH h OH h
oh oh oh
α1,4 α1,4 α1,4
a h OH glicosídico h OH glicosídico h OH glicosídico h OH
enlace enlace enlace
CH2OH CH2OH
oh oh
h h h h
h h
OH h OH h
oh α1,6
oh
glicosídico
h OH h OH enlace
CH2OH CH2OH CH2 CH2OH
oh oh oh oh
h h h h h h h h
h h h h
OH h OH h OH h OH h
oh oh oh
α1,4 α1,4 α1,4
b h OH glicosídico h OH glicosídico h OH glicosídico h OH
enlace enlace enlace
■ La celulosa es un polímero de βglucosa. Es un polímero lineal con enlaces β1,4glucosídicos. Estos

Coloque los azúcares en un ángulo diferente al de los enlaces αglucosídicos que se encuentran en el almidón, de
modo que la cadena de celulosa forme una estructura lineal desenrollada con monómeros de glucosa alternos 'al
revés' entre sí (Figura 23.260). Esto permite que los grupos hidroxilo de una molécula formen enlaces de hidrógeno
con los hidroxilos de otras moléculas de celulosa que se encuentran paralelas a ella.
En consecuencia, la celulosa forma cables, conocidos como microfibrillas, de cadenas paralelas que le confieren una
estructura rígida. La celulosa se encuentra en todas las paredes celulares de las plantas y es una de las principales
fuentes de soporte de las células vegetales. Por eso la madera, rica en celulosa, es un material de construcción tan útil.
En la Sección 23.4 se analizaron aspectos de la estructura del almidón, el glucógeno y la celulosa.
CH2OH h OH CH2OH h OH
β1,4 glicosídico
oh enlace oh
h oh h h oh h
h OH h h OH h
OH h h OH h h
S.S oh S.S
oh oh
β1,4 glicosídico
h OH CH2OH enlace h OH CH2OH
■ Figura 23.260 La estructura lineal de una cadena de celulosa.
Digestión y fibra dietética.

El almidón y el glucógeno pueden hidrolizarse con relativa facilidad en glucosa mediante la acción de enzimas digestivas
(αglucosidasas como la αamilasa), pero el cuerpo humano no produce una enzima para hidrolizar los enlaces βglucosídicos
de la celulosa. Por lo tanto, la mayor parte de la celulosa pasa a través del ser humano.
intestino en gran parte químicamente intacto, lo que contribuye a la mayor parte de las heces. Como tal, ahora se la conoce comúnmente
como fibra dietética y se la considera un componente importante de la dieta humana. Hay dos tipos de fibra dietética:
■ La fibra insoluble incluye celulosa, hemicelulosa y lignina que se encuentran en las paredes celulares de las plantas.
■ La fibra soluble incluye pectina que se encuentra en las células vegetales; Las fuentes incluyen avena, salvado de avena y frijoles.
Los estudios médicos han indicado que esta fibra dietética es beneficiosa para la salud del intestino grueso. Las fibrillas de
celulosa desgastan la pared del tracto digestivo y estimulan el revestimiento para producir moco que ayuda en el paso de los
alimentos no digeridos a través del intestino.
La fibra en la dieta ayuda a reducir afecciones como el estreñimiento, las hemorroides y, posiblemente, el cáncer colorrectal.
Además la fibra dietética ayuda a regular la absorción de azúcares y ácidos biliares, reduciendo el riesgo de diabetes y
enfermedades cardíacas relacionadas con el colesterol. En general, es probable que los alimentos derivados de plantas con
poco o ningún procesamiento sean una buena fuente de fibra.
A diferencia de los humanos, muchos microorganismos producen celulasa y otras βglucosidasas.
lo que les permite digerir la celulosa y utilizarla como fuente principal de alimento. Los rumiantes como el ganado vacuno y
ovino, los caballos y los insectos como las termitas pueden extraer energía del tejido vegetal y de la madera utilizando bacterias
productoras de celulasa en sus sistemas digestivos.
De hecho, una cierta cantidad de fibra dietética puede ser fermentada por bacterias productoras de celulasa en el
intestino grueso humano. Estas bacterias producen ácidos grasos de cadena corta, junto con otros metabolitos, que
ayudan a prevenir el desarrollo de diversas afecciones adversas para la salud, como hemorroides, enfermedad de
■ Figura 23.261 Medicación Crohn, síndrome del intestino irritable (Figura 23.261) y cáncer de intestino. En muchos países, la fibra dietética es actualmente
para aliviar el intestino irritable un macronutriente recomendado que contribuye a una dieta saludable.
síndrome
Comprender los problemas de salud

Muchos gobiernos están enfatizando la preocupación por los problemas de salud y promoviendo programas para reforzar los consejos
sobre alimentación saludable. Esto implica una preocupación social por el público y también una creciente conciencia de los costos
económicos de la pérdida de tiempo de trabajo y las demandas de servicios de salud.
La Organización Mundial de la Salud cita la baja ingesta de frutas y verduras como un factor de riesgo clave en enfermedades crónicas
como la diabetes, la obesidad y algunos tipos de cáncer. Nuestra creciente comprensión de la importancia de la fibra en la dieta ha llevado
a un aumento en la comercialización de alimentos integrales y vegetales como verduras y ensaladas.
El consumo de frutas y verduras varía considerablemente de un país a otro, lo que refleja en gran medida los entornos económicos,
culturales y agrícolas predominantes. En los países desarrollados, el consumo de frutas y verduras frescas ha disminuido debido a la
creciente dependencia de las comidas rápidas altamente procesadas. Se estima que en todo el mundo 2,7 millones de muertes al año
se deben a la baja ingesta de frutas y verduras.
También existe una creciente conciencia sobre el vínculo entre las grasas trans y los problemas cardiovasculares y de otro tipo.
enfermedades, pero nuevamente eso ha generado diferentes respuestas en todo el mundo. Canadá fue el primer país en introducir el
etiquetado obligatorio de grasas trans en productos alimenticios, mientras que Dinamarca, Islandia y Suiza prohibieron su uso. La
Organización Mundial de la Salud ha pedido la eliminación de los ácidos grasos trans del suministro mundial de alimentos. Sin embargo, el
costo de esto será considerable, ya que implicará cambios muy importantes en las formulaciones de los alimentos y los hábitos alimentarios.
La siguiente sección ofrece algunos antecedentes sobre la química de las grasas cis y trans y los problemas relacionados con su papel en
nuestra dieta.
■ Estereoquímica de los lípidos

Las grasas y los aceites saturados no tienen dobles enlaces carbonocarbono entre los átomos de carbono de sus ácidos grasos. Los ácidos
grasos insaturados de las grasas y los aceites contienen dobles enlaces carbonocarbono. Estas pueden denominarse grasas
monoinsaturadas o poliinsaturadas dependiendo de si tienen uno o más dobles enlaces carbonocarbono en sus ácidos grasos.
Las grasas insaturadas existen en dos formas, conocidas como isómeros cistrans , que surgen debido a la restricción de la rotación
alrededor del doble enlace. Este tipo de isomería se introdujo en el Capítulo 20, mientras que en la Sección 23.3 se analizaron ejemplos
de ácidos grasos insaturados y su papel en los lípidos.
166 23 Bioquímica
■ La forma cis de un ácido graso de cadena larga se produce cuando los hidrógenos unidos a los carbonos
involucrados tienen la misma orientación con respecto al doble enlace.
■ La forma trans de un ácido graso de cadena larga ocurre cuando los hidrógenos unidos a los carbonos
involucrados tienen la orientación opuesta a través del doble enlace.
oh CH2 CH2 CH2 h
C CH3 CH2 CH2 CC CH2 CH2 OH

CH2 CH2 CH2 CH2 CH2
CC OH h CH2 CH2 C
CH3 CH2 CH2 CH2 CH2
h h oh
cis trans
Con la excepción de algunos productos lácteos, la mayoría de las grasas insaturadas naturales se encuentran en forma
cis . Como se analizó anteriormente, los dobles enlaces cis C=C introducen torceduras en las cadenas de ácidos grasos,
por lo que las moléculas del isómero cis no pueden organizarse fácilmente una al lado de la otra para solidificarse, por lo
que tienden a tener puntos de fusión más bajos que los del isómero trans correspondiente.
Para hacer que los productos derivados de aceites vegetales sean más presentables y, al mismo tiempo, fáciles
de untar desde el frigorífico, la industria alimentaria introdujo el proceso de hidrogenación para reducir el nivel de
insaturación. La hidrogenación de aceites vegetales tiene lugar en la industria alimentaria cuando se añade hidrógeno a
través de los dobles enlaces carbonocarbono utilizando un catalizador metálico finamente dividido, como el níquel
(Figura 23.262).
doble enlace
convertido a
h oh h oh
h h forma trans
h C oh C h C oh C
oh
oh h h
Catalizador
+ 3H2 h C oh C
h C oh C alto
temperatura oh
oh alta presión
h C oh C h C oh C
h h h h
doble enlace
convertido a
forma trans
■ Figura 23.262 Hidrogenación parcial de un aceite vegetal poliinsaturado: muestra solo los hidrógenos que se han agregado en el proceso
El producto es una grasa que al estar más saturada tiene un punto de fusión más alto y por tanto es una forma más
conveniente para su envasado y almacenamiento como sólido o semisólido. Las grasas elaboradas de esta manera
también se descomponen con menos facilidad en condiciones de fritura a alta temperatura y, por lo general, tienen
una vida útil más larga que los aceites líquidos. La mayoría de las margarinas y mantecas entran en esta categoría.
Sin embargo, hay un problema con el proceso. En la hidrogenación parcial, sólo se rompen algunos de los
dobles enlaces carbonocarbono del aceite, y los que quedan a menudo se modifican químicamente (isomerizan) de
la posición cis a la posición trans . Por lo tanto, los ácidos grasos resultantes se conocen como grasas trans y son
particularmente frecuentes en los alimentos procesados. Estos han sido implicados en una serie de enfermedades
cardiovasculares. Al cuerpo le resulta difícil metabolizar las trans.
ácidos grasos (las enzimas lipasas parecen reconocer sólo las formas cis ) y por eso tienden a acumularse en el tejido
adiposo en lugar de excretarse. La evidencia médica muestra que el consumo de grasas trans aumenta el nivel de las
formas más dañinas de colesterol circulante: las lipoproteínas de baja densidad (colesterol LDL), que es un factor
de riesgo de enfermedad cardíaca. Otro efecto asociado es que los niveles elevados de grasas trans reducen los
niveles sanguíneos de colesterol HDL, que tiene una función protectora contra las enfermedades cardíacas.
Finalmente, las grasas trans son una fuente de energía de menor calidad en comparación con sus grasas cis .
homólogos.
Naturaleza de la ciencia El beneficio de la retrospectiva

A veces, la práctica y los avances de la ciencia pueden tener consecuencias no deseadas.
Por ejemplo, el desarrollo de reacciones de hidrogenación para convertir aceites líquidos en grasas sólidas
que sean menos propensas a volverse rancias parecería, a primera vista, un progreso ventajoso.
A medida que se desarrolla el conocimiento sobre la reacción de hidrogenación y los procesos bioquímicos,
salen a la luz nuevos conocimientos sobre consecuencias inesperadas. Hoy en día, las grasas hidrogenadas
se consideran algo que se debe evitar a toda costa.
Aprendemos de la experiencia y deberíamos intentar incorporar pruebas previas tan rigurosas como sea
posible, pero siempre habrá aspectos de las complejas interacciones en bioquímica que nos tomarán
desprevenidos. Las teorías se pueden utilizar para explicar los fenómenos naturales. Comprender que
muchas moléculas biológicas son quirales es esencial para comprender los procesos bioquímicos que ocurren
en las células.
■ Estereoquímica en vitaminas: química de la retina y la visión.

La vitamina A es un nombre colectivo que se refiere a un grupo de compuestos poliinsaturados con una
variedad de funciones biológicas. Uno de estos compuestos es la retina, un aldehído de cadena larga
involucrado en lo que se denomina ciclo visual: los cambios fotoquímicos asociados con nuestra capacidad para
detectar la luz.
La retina del ojo contiene millones de dos tipos de células sensibles a la luz, conocidas como bastones y
conos. Los bastones son estimulados por luz de menor intensidad y no proporcionan visión del color. Los bastones
se concentran en los bordes exteriores de la retina y se utilizan en la visión periférica y nocturna. El principal
pigmento fotorreceptor (“púrpura visual”) en la superficie de los bastones es una gran molécula de proteína
conjugada llamada rodopsina (Figura 23.263). Consiste en una proteína, la opsina, estrechamente unida al
11cisretinal, que se deriva de la vitamina A (consulte la figura 23.264).
arreglo cis aquí

CH3 h CH3H _ CH3 h CH3H _ CH3H _
■ Figura 23.263 Un h
C C C C C C C C
modelo informático de
C C C C C CC oh
rodopsina, el complejo energia luminosa
de opsina y 11cisretinal. CH3 h h CH3H _ h h h

H3C C h
Nota la CH3 CH3 arreglo trans aquí
11cisretinal C todo transformado
extensas regiones de triple
HO
hélice de opsina que permiten
a la molécula ■ Figura 23.264 La transformación inducida por la luz de 11cisretinal a totalmente transretinal
sentarse al otro lado del
membrana de la celula En cisretiniano, uno de los dobles enlaces C=C de la cadena está en configuración cis y todos los demás son
trans. La molécula se denomina 11cisretinal en referencia a la posición del doble
vínculo. En el complejo de rodopsina sensible a la luz, el grupo aldehído
luz
de 11cisretinal está unido reversiblemente a un residuo de lisina en
energía
la proteína opsina. Cuando este pigmento sensible a la luz
(rodopsina) se expone a la luz, se produce una transformación del
11cis retinal, cambiándolo a totalmente transretinal (Figura 23.264).
rodopsina Esto hace que el isómero totalmente trans se disocie de la
opsina, lo que desencadena un impulso nervioso al cerebro.
La rodopsina se regenera a partir de opsina y 11cisretinal después de
que la forma totalmente trans se ha isomerizado nuevamente a la
impulso nervioso
opsin
motivado forma 11cis en una serie de pasos catalizados por enzimas. En la
figura 23.265 se ofrece un resumen del ciclo visual.
En el cuerpo humano, la retina sólo puede sintetizarse a partir de otros
11cisretinal todotransretiniano compuestos del grupo de la vitamina A, como el retinol o el βcaroteno.
La producción insuficiente de retina como resultado de la deficiencia
enzima
conversión
de vitamina A puede causar ceguera nocturna, una condición
médica común en los países en desarrollo.
■ Figura 23.265 El ciclo visual
168 23 Bioquímica
Adicional Química de la visión

Perspectivas En el cuerpo, el βcaroteno se convierte en retinol (vitamina A) (Figura 23.266), que es esencial para la visión. La
retina en la parte posterior del ojo contiene dos tipos de receptores: bastones (visión en blanco y negro) y
conos (visión en color).
■ Figura 23.266 h
La estructura de CH3 CH3 CH3 CH3
C OH
todotransretinol (una
de las moléculas h
clasificado como vitamina A)
CH3
Las varillas contienen retinol que se convierte en retina en una reacción controlada por enzimas.
El isómero trans de ambas moléculas es el isómero más estable y una enzima en los bastones convierte
el transretinal en 11cisretinal. Esto se une inmediatamente a la proteína opsina para formar la molécula
detectora de luz conocida como rodopsina.
La rodopsina se forma mediante el ataque

nucleofílico del grupo amino primario, – NH2, de h
la proteína al grupo – CH=O de la molécula oh
de la retina (figura 23.267). El 11cisretinal h
está unido covalentemente a la proteína y –
también interactúa con la proteína a través de oh oh
+
fuerzas de London (dispersión). El complejo R C opsin
radiocontrol opsina H2N NUEVA HAMPSHIRE
de retina y opsina cambia la longitud de

h h h
onda de máxima absorción de luz de cerca de
400 nm a 493 nm. La luz absorbida de retina
desencadena el impulso nervioso que se envía OH

al cerebro. pérdida de
RCN opsin agua
RCN opsin
Cuando una molécula de rodopsina absorbe h
h h
luz, el doble enlace carbonocarbono en la
yo mismo
posición 11 hace que un electrón en el orbital
pi del enlace π experimente una transición al ■ Figura 23.267 Formación de una imina a partir de opsina
orbital antienlazante pi (π*). y retina
Esta transición π– π* puede conducir a un estado excitado singlete (con los espines de los electrones del
estado fundamental y los electrones excitados aún opuestos), pero esto puede ir seguido de una transferencia al
estado triplete, cuando el espín del electrón en el estado π* inversiones orbitales. Este estado excitado
triplete tiene una vida útil relativamente larga. El enlace pi se ha debilitado por la eliminación de un electrón (Figura 23.268).
El 11cisretinal ahora se convierte a la
σ σ σ forma trans más estable y es este
■ Figura 23.268
Excitación π– π* de evento molecular el que permite que se
absorción El giro
de luz del produzca la visión. El totalmente
un alqueno por luz π π π
excita un electrón
(de la energía transretiniano tiene una forma muy
electrón cambios diferente del 11cisretinal y no se
apropiada)
unirá ni combinará con la opsina.
molecular
orbitales Por lo tanto, la absorción de
energía luminosa provoca la
conversión de 11cisretinal en todotrans.
π π π forma que causa la disociación de la
rodopsina en opsina y retina.
Esta isomerización provoca un
σ σ σ impulso en el nervio óptico al
suelo camiseta trillizo alterar la permeabilidad de la
estado entusiasmado entusiasmado
membrana de los bastones a los iones de sodio.
estado estado
Preguntas del examen 169
■ Preguntas del examen: una selección

Q1 La glucosa es la principal fuente de energía para el papel de filtro empapado
cerebro humano. Se oxida completamente a dióxido de en tampón a pH 7,0
carbono y agua durante la respiración aeróbica en las células cerebrales.
Calcule la masa de dióxido de carbono producida en el cerebro
– +
por día si su consumo diario de glucosa es de 135 g. [3]
P2 Indique la diferencia entre las vías anabólicas y catabólicas mezcla de aminoácidos

en el metabolismo celular. [2]
Después de la electroforesis de la mezcla de
P3 Explique la diferencia entre reacciones de hidrólisis y
condensación. aminoácidos utilizando la técnica mostrada anteriormente,
[2]
el papel de filtro se tiñe con ninhidrina, lo que da un color
P4 a El siguiente diagrama representa la estructura de parte de una
púrpura en presencia de aminoácidos.
cadena de proteínas.
norte CN CN CN C Se hidroliza un pequeño péptido que consta de tres

h OH OH OH oh unidades de aminoácidos, que se muestran a continuación, y la
mezcla se separa mediante electroforesis (a pH 7,0).
Dibuja las estructuras de dos de los aminoácidos que
formaron esta proteína (usando la forma de representación H2N CH CO NH CH CO NH CH CO2H
utilizada aquí en la estructura del polímero). b Los
CH2 CH2 CH
carbohidratos complejos como el [2]
CH2 CH2 H3C CH3
almidón son otro grupo de polímeros de condensación.
CO2H CH2
Enzimas como la amilasa, una carbohidrasa, pueden hidrolizar
CH2
carbohidratos complejos a azúcares simples que pueden
representarse como: NH2
HO OH
i Dibuje el patrón de separación de aminoácidos que se
obtendrá en el papel de filtro después de la tinción.
Dibuja la estructura de la cadena de
carbohidratos complejos (mostrando al menos tres Explica cómo llegaste a tus conclusiones. [3]
unidades monoméricas). [2]
ii Explique en qué se diferenciará el resultado si la
Q5 El aspartamo es un edulcorante artificial que tiene 160
electroforesis se realiza a pH 12,0. [2]
veces más dulce que la sacarosa. Es un dipéptido de los
b Cuando una cadena proteica se pliega en su
aminoácidos ácido aspártico y fenilalanina, con el éster metílico
estructura tridimensional, normalmente se encuentra
de fenilalanina formando el extremo Cterminal. Con referencia
que aminoácidos como la valina y la isoleucina se
a la Figura 23.24, dibuje la estructura del aspartamo. [3]
encuentran enterrados en el interior de la estructura de la
proteína, mientras que aminoácidos como el ácido
Q6 a La electroforesis es una técnica que separa moléculas según su glutámico y la lisina se encuentran en la superficie de la
carga eléctrica. proteína. Al referirse a las estructuras de estos
El siguiente diagrama muestra, a grandes rasgos, una aminoácidos en la Sección 3 del folleto de datos de
técnica que podría usarse para separar los aminoácidos Química del IB, explique esta observación. [3]
que se obtienen cuando se hidroliza una proteína.
170 23 Bioquímica
P7 El siguiente diagrama muestra un cromatograma bidimensional COOH

de una mezcla de aminoácidos. La mezcla de aminoácidos
ácido elaídico
se colocó inicialmente en el punto X y se separó con una
mezcla acuosa de butan1ol y ácido etanoico (en dimensión
1). COOH
Se dejó secar el cromatograma y luego se giró el papel 90° y se
Ácido oleico
aplicó una segunda mezcla de disolvente de fenol y amoníaco.
¿Qué tipo de isomería muestran estos dos ácidos

grasos? ¿Cuál es el nombre sistemático del ácido
oleico? [2]
Pro Q9 Algunos alimentos contienen antioxidantes naturales que

Arg phe
leu ayudar a prolongar su vida útil. La vida útil del pescado azul
isla
Reunió
disminuye con la exposición a la luz.
a Identifique la característica química del aceite de pescado
Su que es susceptible a la fotooxidación. [1]
b Indique el término específico que se le da a los alimentos
tr
que no son aptos para el consumo como resultado
de la [1]
asn fotooxidación. c Sugiera cómo la luz inicia este proceso. [1]

Gly
d Algunos alimentos contienen una especia amarilla llamada
glu cúrcuma. El ingrediente activo de la cúrcuma es la curcumina,
como se muestra a continuación.
Áspid HO OH
cis
nóisnemi2
d
X
oh oh
dimensión 1 CH3 OOO CH3
[1] Sugiera qué característica estructural de la curcumina es

a Defina el término factor de retención, Rf . b
responsable de prolongar la vida útil de dicho alimento. [1]
Calcule los valores Rf del ácido glutámico y
isoleucina (en butan1ol acuoso y ácido etanoico) (con un
decimal). [1] c Calcular los valores Rf de asparagina, treonina Documento 3, mayo de 2012, QF3
y metionina (en fenol acuoso y amoníaco) (con un decimal). d

Las vitaminas Q10 son compuestos orgánicos necesarios en pequeñas
Indique qué aminoácidos fueron completamente
[1] cantidades para el metabolismo normal del cuerpo.
Las vitaminas se pueden clasificar en hidrosolubles o
liposolubles.
se separan desarrollando el cromatograma en la dimensión
1 y la dimensión 2. [2] e Nombra otra técnica que se pueda a La vitamina B9 es soluble en agua y es importante
utilizar para separar una mezcla de aminoácidos. [1] en la reparación del ADN. La estructura de la vitamina B9
se detalla a continuación. Sugiera por qué esta vitamina
es soluble en agua. [1]
P8 a Mediante diagramas sencillos rotulados indicar
CO2H _
las diferencias estructurales entre una molécula de triglicérido
(grasa) y un fosfolípido. [3]
oh
bi ¿ Cuál es la diferencia entre una grasa saturada y una
norte
h
insaturada? [1] norte
ii Se dice que el aceite de oliva es "rico en mono

hn norte
CO2H
h
Grasas no saturadas'. ¿Qué entiendes por el término
H2N norte norte
'monoinsaturado'? [1]
iii El ácido elaídico (ácido octadectrans9enoico) y el
b La vitamina A (retinol) es importante para mantener una piel
ácido oleico pueden representarse mediante las
sana. La estructura de la vitamina A (retinol) se
estructuras
proporciona en la Tabla 35 del Folleto de datos de química
del IB.
Preguntas del examen 171
Indique una enfermedad causada por una deficiencia de [1] Q14 La timina es una de las cuatro bases que contienen nitrógeno
vitamina A en el cuerpo. presentes en el ADN.
ii Los hígados de los osos polares y las focas contienen una a Explique cómo la timina forma parte de un
gran cantidad de vitamina A. Algunos de los primeros nucleótido en el ADN. [2]
exploradores del Ártico murieron por consumir demasiados b Las cuatro bases que contienen nitrógeno son
hígados. Sugiera una explicación para esto, aunque responsable de la estructura de doble hélice del ADN.
los hombres necesitan al menos 0,9 mg de vitamina por Usando la estructura de la timina y la estructura de una de
día (las mujeres necesitan al menos 0,7 mg por las otras bases en el folleto de datos de Química del IB,
día). [1] dibuje un diagrama para explicar cómo la timina puede
Q11 El compuesto orgánico 1feniletanona desempeñar un papel en la formación de una doble hélice.
(C6H5COCH3) se está investigando como un inhibidor enzimático Identificar el tipo de interacciones entre las dos bases. c
potencialmente útil. Describe cómo el orden en que ocurren las [3]
cuatro bases en el ADN proporciona la información
Se están considerando dos formas posibles de sintetizar
1feniletanona a partir de 1feniletanol. necesaria para sintetizar proteínas en la célula. [2]
Método 1:
d Ahora es posible adquirir una obra de arte
3C6H5CH(OH)CH3 + 2CrO3 + 3H2SO4 → elaborado a partir de su propio perfil de ADN. Resuma el papel
C6H5COCH3 + Cr2(SO4)3 + 6H2O que desempeñan las enzimas de restricción en la elaboración

de un perfil de ADN. [2]
Método 2 (usando un catalizador):
Documento 3, mayo de 2010, QF4
C6H5CH(OH)CH3 + ½O2 → C6H5COCH3 + H2O

Q15 El pigmento de los arándanos es una antocianina.
a Calcule la eficiencia atómica de ambos métodos. [3]
a Con referencia a la rueda de colores (consulte el folleto
de datos de Química del IB), explique cómo el
b Identifique otras dos consideraciones que deberían tenerse
pigmento de los arándanos hace que sean azules.
en cuenta, además de las eficiencias atómicas, al decidir
[2]
qué método es "más ecológico" y, por tanto, la opción
b Indique la combinación de pH y temperatura que produce el
preferida. [2]
color más intenso en las antocianinas.
P12 Se preparó un tampón de aminoácidos mezclando 0,60 dm3 [1]
de HCl de 0,20 m3 y 0,40 dm3 de soluciones de glicina Documento 3, noviembre de 2010, QF5
de 0,50 m3 .
Calcula lo siguiente: Q16 Se utilizan diferentes convenciones para clasificar
enantiómeros. Las cáscaras de naranja y limón contienen
a El pH de la solución tampón original b El pH de la [3]
diferentes enantiómeros del compuesto limoneno.
solución después de la adición de 1 cm3 de solución de HCl
Uno de los enantiómeros se representa a continuación.
1,0 molm3 . c El pH de la solución después [2]
de la adición de 0,40 g de NaOH sólido. CH3
[1]
El ADN Q13 es la molécula que transporta la genética.
información en casi todas las células. Dos meses antes de que
Watson y Crick publicaran su artículo que describía la naturaleza CH3
de doble hélice del ADN en 1953, Linus Pauling publicó una h C
estructura sugerida para el ADN basada en una triple hélice. El C
modelo de Pauling pronto demostró ser incorrecto; tenía S.S
los grupos fosfato mirando hacia el núcleo de la hélice y a Identifique el centro quiral en este enantiómero con un
las bases nitrogenadas hacia afuera. asterisco (*). b El [1]
enantiómero (+) tiene la característica
a Sugiera por qué el modelo de Pauling no habría sido una olor a naranja y el enantiómero () tiene el olor característico
estructura estable para el ADN. [2] a limón. Explique el significado de los símbolos (+) y ()
b El ADN tiene la inusual propiedad de poder utilizados en esta notación. [1]
para replicar. Indique el tipo y posición de los enlaces que se
rompen al inicio de la replicación [1] c También se utiliza la notación R/S . El
proceso. El enantiómero (+) se describe a menudo como
172 23 Bioquímica
Rlimoneno y el enantiómero () como S b Cuando la luz entra en los bastones se produce una
limoneno. Explique qué significa la notación R/S e reacción catalizada por enzimas. Esto cambia la
indique si la estructura que se muestra es R o S. [2] disposición alrededor del doble enlace en la
posición 11 de trans a cis, como se indica en la
estructura siguiente.
P17 a Los bastones de la retina en la parte posterior del ojo
contienen un alcohol primario llamado retinol, que
es responsable de su sensibilidad a la luz visible.
El retinol se oxida mediante una reacción catalizada oh
por enzimas al aldehído retinal.

trans
de retina
oh
Sugiero la estructura de cisretinal por
de retina completando la fórmula esquelética a continuación. [1]
Deducir la fórmula molecular del retiniano.

de su fórmula esquelética que se muestra arriba. [1]
ii Sugiera la estructura del alcohol retinol completando la
fórmula esquelética a continuación.[1]
cis
cisretiniano (incompleto)
ii El cisretiniano covalentemente a la proteína

retinol (incompleto)
opsina para formar rodopsina. Parte del
mecanismo de esta reacción se muestra a continuación.
iii Identificar un grupo funcional que esté presente tanto
en las moléculas de retinol como en las de retina. [1] Indique el nombre del grupo funcional de la opsina
que reacciona con el aldehído [1]
iv Describir los reactivos y las condiciones que podrían
usarse para convertir un alcohol en [4] grupo en la molécula cisretiniana. iii
Indique el tipo de mecanismo de reacción que
aldehído en un laboratorio. v
comienza en el paso 1 y finaliza en el paso 2. [1]
Deduzca cuántos moles de hidrógeno
iv Deducir una estructura para el compuesto X que [1]
moléculas que se esperaría que reaccionaran con
se dibujaría en el cuadro de abajo.
un mol de retinol (en presencia de un catalizador
de níquel calentado). [1]
h
oh
oh O h
paso 1 + paso 2
radiocontrol opsina H2N radiocontrol norte
opsin
h h h
cisretiniano (incompleto)
compuesto X
paso 3
eliminación de
agua
RCN opsin
h
rodopsina

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Nivel superior adicional (AHL)

23.1 Introducción a la bioquímica – reacciones metabólicas

■ Figura 23.2 Los

■ La naturaleza del metabolismo

■ Controlar la autorreplicación y transportar información genética: ADN (desoxirribonucleico

23.1 Introducción a la bioquímica 3

■ Figura 23.5 Una pequeña

cadena de transporte de electrones (ETC)

6CO2(g) + 6H2O(l) → C6H12O6(ac) + 6O2(g)

la glucosa es C6H12O6(ac) + 6O2(g) → 6CO2(g) + 6H2O(l)

23.1 Introducción a la bioquímica 5

Estos dos procesos de fotosíntesis y respiración ayudan a mantener el equilibrio entre

1 Defina reducción y oxidación en términos de los siguientes cambios posibles:

b Ganancia o pérdida de hidrógeno

CH3C(O)COOH + CH3CH(OH)CH3 → CH3CH(OH)COOH + CH3C(O)CH3

Estado cuál de los dos reactivos se ha oxidado y cuál se ha reducido.

■ Figura 23.8 Estructuras

23.1 Introducción a la bioquímica 7

Como se mencionó, ejemplos de reacciones de condensación e hidrólisis incluyen la síntesis y degradación de

Naturaleza de la ciencia Un caso de rápido desarrollo

El estudio y desarrollo de la bioquímica es un excelente ejemplo de cómo el conocimiento científico cambia y

23.2 Proteínas y enzimas 9

■ Tabla 23.1 Algunas

miosina Contracción muscular Tejido muscular

actina Contracción muscular Tejido muscular

quimotripsina Enzima digestiva, descompone los alimentos. Intestino delgado

Pepsina Enzima digestiva, descompone los alimentos. Estómago

Inmunoglobulinas Anticuerpos sangre, linfa

■ Figura 23.13 cadena lateral variable

C C grupo carboxilo (ácido)

■ Figura 23.14 Una h h h

glicina (Gly) alanina (Ala) cisteína (Cys)

CH2 CH2OH _ CH2

■ Figura 23.15 a Los a

23.2 Proteínas y enzimas 11

Adicional Aminoácidos no estándar

Formación de Zwitterion zwitterión

5 La lisina contiene un grupo amino en su grupo R.

■ El punto isoeléctrico de los aminoácidos.

H3N+ C ARRULLO­ +H + H3N C COOH

H3N+ C COOH H3N+ C ARRULLO­

0,06 forma catiónica

catión neutral anión 0,04 forma aniónica

punto isoeléctrico 0,02

23.2 Proteínas y enzimas 13

CH2 CH2 CH2 CH2 NH2

■ Figura 23.19 –H+ +H+

glicina lisina ácido aspártico

■ Figura 23.21 300 V CC

ácido aspártico glicina lisina

23.2 Proteínas y enzimas 15

■ Figura 23.22 Cálculo del valor Rf a partir de un cromatograma

■ Figura 23.23 butan­1­ol/ácido etanoico

9 Calcule el valor de Rf en el segundo disolvente de la mancha marcada con B en el siguiente experimento.

1er frente solvente 2do frente solvente

2do frente solvente

1er frente solvente

Análisis de un hidrolizado de aspartamo.

23.2 Proteínas y enzimas 17

Naturaleza de la ciencia Pruebas científicas y confiabilidad

■ Figura 23.24 Formación de h oh h

ala Gly péptido Ala­Gly

Thr Ala Ser

H3N+ C ARRULLO +H + H3N C COOH

H3N+ C COOH H3N+ C ARRULLO

■ Figura 23.23 butan1ol/ácido etanoico

ala Gly péptido AlaGly

alanina glicina alanilglicina

El análisis de proteínas mediante espectroscopia UVvisible normalmente implica

extremo Nterminal extremo Cterminal

■ Figura 23.35 Fragmentos de la primera escisión enzimática: GluMetLeuGlyArg

Fragmentos de la segunda escisión enzimática: TyrLysGluMet

Secuencia deducida: H2N–TyrLysGluMetLeuGlyArgAlaGly–COOH