Universidad Nacional de Trujillo

Facultad de Ciencias Agropecuarias – Ingeniería Agroindustrial

Asignatura Bioquímica General

Tema 4: Factores que afectan la actividad enzimática

concentración de sustrato, concentración de enzima,
cofactores, productos, pH, temperatura, tiempo.

Docente:
Dra. Anabel González-Siccha
Email: agonzalez@unitru.edu.pe

Trujillo, 12 DE JULIO DE 2020

Enzimas
➢ Las células llevan a cabo simultáneamente una gran cantidad de
reacciones químicas necesarias para la vida. Muchos de los
productos de esas reacciones se necesitan inmediatamente, y si no
fuera por la participación de las enzimas, algunas reacciones no se
producirían tan rápido.
➢ Las enzimas, en su mayoría PROTEÍNAS, son catalizadores
químicos que agilizan una reacción que envuelve la formación o
rompimiento de enlaces químicos.
 Cinética Enzimática
• Permite el estudio de la reacción de la enzima con el sustrato,
y su velocidad de reacción.
• Las enzimas actúan sobre los sustratos formando un complejo
enzima - sustrato; esto ocurre en un lugar en específico
conocido como el sitio activo de la enzima
• Estudia la Velocidad (V) de las Reacciones catalizada por
enzima (E).
• Estos estudios proporcionan información directa acerca del
mecanismo de reacción catalítica y de la especificidad.
• Las enzimas no se consumen en las reacciones, ni tampoco se
alteran, razón por lo cual no se necesitan en grandes
cantidades.
 Factores que afectan la actividad
enzimática
 Los factores influyen en la velocidad de reacción de las
enzimas dentro de las células vivas.
 Las reacciones químicas de los sistemas enzimáticos
dependen de:
1. la concentración de sustrato,
2. La concentración de enzima,
3. Cofactor
4. temperatura
5. pH
6. tiempo.
 1.Concentración del sustrato
a. Velocidad máxima: Efecto de la concentración del sustrato
sobre la velocidad de reacción:
A mayor concentración del sustrato se
incrementa la velocidad de reacción
enzimática. Reacción de primer orden.
por lo que se da la saturación de todos los
sitios disponibles en la moléculas
existentes de la enzima.
b. Forma hiperbólica de la curva de cinética
enzimática:
Ecuación de Michaelis – Menten, en la
que el trazo de la Velocidad inicial de la
reacción (Vo), contra la concentración del
sustrato[S], es hiperbólica (terciaria) y
en las enzimas oligoméricas (cuaternaria)
producen forma sigmoidea o itálica.
 2.Concentración de la enzima
 Siempre y cuando haya
Sustrato disponible, un
aumento en la
concentración de la enzima
aumenta la velocidad
enzimática hacia cierto
límite.
 Reacción de primer orden
hasta saturación de la
enzima, luego reacción de
orden cero, es decir la
velocidad de reacción es
constante.
 3. Temperatura
a. El incremento de temperatura, favorece la
velocidad de reacción.
La temperatura incrementa la energía cinética, y
con ello el movimiento de las moléculas, pero hasta
cierto límite.
Cada grado de temperatura, se duplica la
velocidad de reacción enzimática
1ºC +→ 2 Vrx
El incremento de T, por encima de su temperatura
óptima, la enzima se DESNATURALIZA, pierde
actividad biológica
a. La disminución de temperatura disminuye la
energía cinética :
Si disminuye la temperatura, por debajo de su
temperatura óptima, la enzima se INACTIVA, no
pierde su actividad biológica.
 4. Efecto del pH
Como la conformación de las proteínas depende, en parte,
de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la
conformación será la más adecuada para la actividad
catalítica. Este es el llamado pH óptimo.
a. Efecto del pH sobre la ionización del sitio activo: En
primer lugar, el proceso catalítico suele requerir que
enzima y sustrato cuenten con grupos químicos
específicos en estado ionizado o no ionizado a fin de
que puedan entrar en interacción.
b. Efecto del pH sobre la desnaturalización enzimática:
Este efecto se da porque la estructura de la molécula
proteínica activa, desde el punto de vista catalítico
depende del carácter iónico de las cadenas laterales de
los aminoácidos.
c. El pH óptimo varía según las diferentes enzimas: Esto
refleja la concentración de iones H+ a la que la enzima
funciona en el cuerpo
 Enzima pH óptimo
Pepsina 1.5
Vo Tripsina 7.7
Catalasa 7.6
Arginasa 9.7
Fumarasa 7.8
1 3 7 11 14 Ribonucleasa 7.8
pH

Vo Vo Vo

4 37 85
10 50 100 10 30 50 70 100
Temperatura oC)
Coenzima Tiempo (min)
 5. Presencia de cofactores
➢ Muchas enzimas dependen de los cofactores que pueden ser iones o
coenzimas para funcionar adecuadamente. El cofactor actúa como
puente entre el sustrato y la enzima.La concentración del cofactor debe
ser igual o mayor que la concentración de la enzima para obtener una
actividad catalítica máxima.
 La Cinética de Michaelis - Menten
A. Características de Km: Es la constante de Michaelis, es característica de una
enzima y su sustrato.
Km es la concentración del sustrato necesario para alcanzar la ½ de la Velocidad
máxima.
Km, no varía con la concentración de la enzima.
Es relacionado con la afinidad de la enzima por el sustrato
a. Km Pequeña: significa elevada afinidad de la enzima por el sustrato, porque
se requiere una concentración baja del Sustrato, para semisaturar la enzima, y
así llegar a una velocidad que equivale a ½ la Vmáx.
b. Km Grande: significa baja afinidad de la enzima por el sustrato, porque se
requiere una concentración elevada del S para semisaturar la enzima.
➢ Efecto de la concentración del sustrato sobre la velocidad de una
reacción catalizada por enzima:
➢ Efecto de la concentración del sustrato sobre las velocidades
de reacción de dos enzimas:
Referencias bibliográficas
MURRAYRK, BENDER DA, KENNELLYPJ, RODWELLVW,
WEIL PA. Harper Bioquímica ilustrada. 31ed. Editorial Mc
Graw Hill- LANGE. España. Año 2019.
https://booksmedicos.org/harpers-illustrated-biochemistry-31st-edition/
NELSON DAVIDL. &COX MICHAEL. LEHNINGER:
Principios de Bioquímica. 7a ed. Editorial Ediciones Omega,
S.A. Reimpresión. España. Año2017.
https://booksmedicos.org/lehninger-principles-of-biochemistry-7th-edition/
MCKEE TRUDY&MCKEE, JAMESR. Bioquímica: la base
molecular de la vida. 5a ed. Editorial McGraw-Hill. Año 2014.
https://booksmedicos.org/bioquimica-las-bases-moleculares-de-la-vida-mckee-5a-
edicion/
MUCHAS GRACIAS