Cinética enzimática

Estudia la velocidad de reaccion en reacciones biologicas catalizadas por enzimas.

Enzima: proteínas que tienen la funcion de acelerar reacciones químicas en los sistemas Biológicos

Apoenzima: Parte proteica de una enzima, para ser activa requiere estar
unida a una coenzima.

Cofactor: molécula inorgánica --> iones metálicos

Coenzima: Compuesto orgánico que facilita la accion de una enzima y

puede unirse temporalmente a una enzima

Grupo protetico: Componente no aminoacido que forma parte de la

estructura de las heteroproteinas o proteinas conjugadas.

Holoenzima:Es una enzima que está formada por una apoenzima y un

cofactor, que puede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida o
no

Isoenzimas:Enzimas que difieren en la secuencia de aminoacidos, pero catalizan la misma reacción química. Misma
reacción, diferente km

Apoenzimas + Coenzimas: Holoenzima

Centro de fijación del sustrato. Se define como la región espacial que contiene a los aminoácidos que permiten la unión
del sustrato(s) que será transformado por la enzima. El sitio de unión y el sustrato se comportan como piezas de una
rompecabeza

Aminoácidos estructurales: forman el esqueleto de la enzima

Aminoácido de unión: sustrato y la enzima se unen

Aminoácido catalítico: reacción enzima sustrato se lleve a cabo.

Sitio de control alostérico: El sitio de control alostérico es una región espacial de la

enzima diferente del sitio de unión de sustrato y el sitio activo. Al ocuparse este sitio,
se modifica el sitio de unión de sustrato activando o desactivando a la enzima.

Se activan e inactivan dependiendo las necesidades

Lo controlan dos moléculas: activador e inhibidor

Inhibidor: (producto) modifica la entrada del sitio activo, evitando la unión de

sustrato-enzima

Activador cambia el centro activo de la enzima y permite la unión de sustrato-enzima

Centro de unión = centro activo

Sitio activo: Se considera al conjunto de aminoácidos que coinciden en la estructura

terciaria (Forma activa biológica) de una proteína y que participan en la ruptura o generación de enlaces

Características de un enzima: Incrementa la velocidad de reacción disminuyendo la energía de activación.

 No cambia su estructura durante el proceso

 No forma parte del producto final
 Se une de forma covalente “temporal” al sustrato formando un intermediario.

Sustrato: trabaja con o sin enzima

La enzima es muy selectiva, no se una con cualquiera.

La lipasa solo trabaja con triglicéridos.

Algunas enzimas pueden ir de ambas direcciones (Ej. Anhidrasa carbónica [AC])

Las enzimas pueden desnaturalizarse (Ej. Cuando se cose un huevo)

Enzimas susceptibles al PH

Cinética de 1er. Orden de reacción enzimática. (Dependiente de [S]) La velocidad de reacción aumenta conforme
incrementa la concentración de sustrato, hasta llegar a una vel. Máxima.

Enzima: no modifica la constante de equilibrio. Se mantienen el equilibrio

Aumenta la velocidad de la reacción conforme más sustrato hay. Si llega a lo máximo ya no aumenta, llegando al orden 0
(Orden 0 ya está en su máxima velocidad)

Constante de Michaelis-Menten Km. Afinidad de la enzima por el sustrato

• Km = Constante de Michaelis (Concentración de sustrato para alcanzar la mitad de la velocidad máxima

(Vmax/2)

Km Alta (Snagre): afinidad baja por que usa grandes cantidades de sustrato

Km baja: mayor afinidad

Comportamiento enzimatico en infarto al miocardio: La primera en elevarse es la mioglobina y la última es la trombina

(después de 24 horas)
Estatinas: baja los niveles de colesterol.

Colesterol: Le da fluides a la membrana, precursor de hormonas esteroideas y sexuales, síntesis de la vitamina D.

riesgo cardiovascular en caso de aumento.

Inhibiciónpor modificación covalente competitivairreversible.

se caracteriza porque el toxico, en este caso el organofosforado se une covalentementea la enzima y “no puede ser
desplazado por ningún mecanismo fisiológico”,para liberar a la enzima deberá introducirse un fármacopor el cual el
toxico tengamas afinidad que por la enzima