Generalidades de la inmunoglobulinas

¿Que son las inmunoglobulinas?

Son moléculas glucoproteínas (proteínas más carbohidratos),
llamadas globulinas (o también inmunoglobulinas o
gammaglobulinas)
❖ Destacan por su participación dentro del sistema
inmunitario.
❖ Capaces de reconocer a moléculas (antígenos) de manera
específica, formando inmunocomplejos.
❖ Presentes en la sangre (plasma) y fluidos biológicos (saliva,
lágrimas, secreción mucosa intestinal, líquido sinovial,
líquido intersticial etc.)
❖ Colabora con las células en la respuesta del sistema
inmunitario de forma específica ( inmunidad específica o
adquirida), respuesta humoral específica.
 Regulación de la respuesta mediada
por Ig o anticuerpos
Respuesta de inmunidad humoral:
1. Dirigida contra patógenos extracelulares (ej. bacterias), mediado por los
linfocitos B, gracias a su producción de Ig.
2. Ante un Ag extraño, las células B se activan y diferencian en plasmocitos
secretores de Ig específicas que circularán por la linfa y la sangre hasta llegar al
lugar de la invasión.
3. Se une a las proteínas de la membrana del agente extraño, neutralizándolo e
impidiendo que infecte a las demás células.
4. La célula B activada que no se transformó en plasmocito secretor de Ig,
permanecerá como célula B de memoria (con capacidad de sintetizar Ig más
rápido y potente si en un futuro se encuentra con el mismo agente extraño).
Incluso pueden permanecer décadas.

RESPUESTA HUMORAL: Respuesta específica del sistema

inmune en la que interviene el reconocimiento de antígenos
y la producción de anticuerpos
 ¿Por qué son tan especificas los Ig?
1. Porque el antígeno “encaja "en el locus de
reconocimiento del anticuerpo:
El reconocimiento del antígeno por el anticuerpo tiene
lugar en un locus específico constituido por los extremos
de la cadena ligera y pesada, en la que encaja el
antígeno y que permite se ponga de manifiesto toda una
serie de fuerzas que mantendrán unidos antígeno y
anticuerpo. La zona de reconocimiento por parte del
Aces de tamaño limitado
2. El reconocimiento eficaz (y con ello la especificidad) se
basan en que exista entre antígeno y anticuerpo una
interacción tal que las fuerzas de atracción superen a las
de repulsión, de manera que el complejo que se forme
sea estable.
 Estructura general de las Ig
Estructura de la inmunoglobulina (Ig):
Posee 2 regiones principales:
1. Fracción variable
(Fab):
Varía de acuerdo al
antígeno al que debe
unirse el anticuerpo.
Esta es la fracción que se
acoplará al antígeno.
2. Fracción constante (Fc):
Casi no varía de un
anticuerpo a otro y le
permite ser detectado por
células, moléculas del
sistema inmune que se
encargarán de destruir el
agente extraño.
Estructura general de las cadenas de Ig
Cadenas ligeras (L)
Se distingue 2 porciones diferenciables en
este tipo de cadena:
❖ Región carboxi-terminal, constante
(región C)
❖ Región amino-terminal, variable (región
V)
Existen dos posibles versiones de cadenas L,
según dos variantes en la región C:
❖ Cadenas k (kappa)
❖ Cadenas λ (lambda)
 Estructura general de las cadenas de Ig
cadenas pesadas (H)
Posee al redor de 440 – 550 aminoácidos.
❖ Cada cadena pesada (H) posee una región
amino-terminal de 100 a 110 aminoácidos, cuya
composición es variable (VH).
❖ El resto de la cadena H en humanos configuran
cinco tipos de cadenas pesadas según la porción
constante (CH). La longitud de esta porción
constante suele ser de 330 aminoácidos.
Cada cadena L se conecta con la H adyacente por un
puente disulfuro, a nivel de la parte C-
terminal de la cadena L.
 Función general de las Ig
Una de las funciones de los anticuerpos es marcar al agente extraño (opsonización) para que este agente sea destruido, y esto se logra gracias a
que la fracción variable (Fab) se une al antígeno (agente extraño) mientras que la fracción constante (Fc) va a ser detectada por las células o
moléculas que van a efectuar la destrucción del agente extraño.
La opsonización: es el proceso por el cual los
leucocitos facilitan la fagocitosis del agente extraño
por medio de la deposición de las opsoninas, sobre su
superficie.
Dato: 'La mayor parte de los microorganismos no son reconocidos hasta que están recubiertos de factores naturales (opsoninas), que se unen a
receptores específicos situados en los leucocitos´.
 Inmunoglobulina
(IgM )
❖ Ocupa del 5 al 10% de las Ig séricas (1.5 mg/ml de media).
❖ Es la 1ra Ig en secretar en el neonato(bebe) por sí mismo, y también es la primera
en aparecer durante la respuesta inmune primaria.
❖ El tener gran valencia significa que posee una mayor capacidad que otras Ig para
unirse a antígenos particulados multidimensionales: (p. ej., partículas de virus,
eritrocitos de otro individuo), entrecruzándolos y provocando aglutinación, por lo
que las IgM son típicas aglutininas (son de 100 a 1.000 veces más eficaces que las
IgG en este papel).
 Definición
INTRAVASCULAR DE LA IgM La inmunoglobulina M es la primera
inmunoglobulina que sintetiza el neonato por sí mismo; pero debido a su
elevado peso molecular no son capaces de atravesar las membranas,
especialmente el endotelio capilar, lo que hace que mantengan su carácter
intravascular y no permite que se desplace al espacio intersticial o a la
matriz extracelular. En lo que se refiere a hematologia la IgM se la conoce
como anticuerpo plasmático frio debido a que actúa de manera más
adecuada en temperaturas que vayan por debajo de los 37° prácticamente
se dice que puede actuar de manera satisfactoria incluso en temperaturas
más bajas que los 20°, Pero la IgM a más de presentar beneficios, puede en
algunos casos ser perjudicial para el organismo, como por ejemplo en la
anemia hemolítica, en la que va a crear un complejo inmune en el que
fármacos se van a unir a proteínas plasmáticas y se van a depositar sobre el
eritrocito, esto va a provocar que se segregue IgM y, por lo tanto, que se
active el sistema de complemento induciendo a una hemolisis intravascular,
agravando así este tipo de anemia.
 Estructura de la
IgM
Se secreta como pentámeros, con la fracción constante Fc hacia adentro y las fracciones variables (Fab)
hacia afuera.
• Cada monómero del pentámero lleva un dominio constante adicional (el Cμ 2).
• Las unidades del pentámero están unidas entre sí por puentes de disulfuro entre dominios Cμ 3
adyacentes y entre Cμ 4 adyacentes, exceptuando dos de las 5 unidades, que usan unión mediante una
pieza J similar a lo visto para la IgA.

Las cadenas pesadas 3 y 4 de cada monómero de IgM están unidas por un puente disulfuro que no es
propio sino del monómero vecino, mientras que la cadena pesada 2 se va a encontrar unido por un puente
disulfuro intercatenario, lo que les ofrece más rigidez que cualquier otra inmunoglobulina. En su parte
interna la molécula de IgM posee una región denominada J, llamada así porque al inglés se traduce joining
que significa unirse, es producida desde el linfocito T y contiene un alto porcentaje de cisteína que es un
aminoácido no esencial con un papel fundamental en la estructura de muchas proteínas.
 Estructura de la
IgM
Cada monómero de la inmunoglobulina M va a poseer cuatro cadena, dos cadenas
pesadas y dos cadenas ligeras, lo que va a ofrecerle diez posibles sitios de unión y
reconocimiento. Una molécula de IgM puede enfrentarse a un antígeno pequeños o
hapteno, que es una sustancia química de bajo peso molecular que no induce por si
sola una respuesta inmunitaria hasta que se une a una proteína transportadora,
dándole la posibilidad a unirse a todos los sitios que posee el pentámero; pero
cuando se enfrenta a un antígeno de alto peso molecular solo puede unirse a cinco
o menos región de unión o paratopos.
 Características
❖ Es un pentámero, tiene gran valencia teórica, pero solo se usa al máximo con pequeños haptenos (parte
de un antígeno que por sí solo no dispara la respuesta inmune, pero sí posee especificidad); posee un
alto peso molecular, de aproximadamente 950 kDa(microgramo), pesando cada monómero alrededor de
160 kDa. Motivo por el que se le denomina también macroglobulina. “Tiene un contenido elevado de
carbohidratos, aproximadamente 10 12%, que están distribuidos en los diferentes dominios constantes
de las cadenas H. Los carbohidratos entre los cuales predomina la manosa, la fructosa, el ácido siálico y
la N-acetilglucosamina, facilitan la solubilidad de la molécula y estabilizan su estructura terciaria. Las
cadenas pesadas de la IgM tienen un dominio más que las cadenas pesadas de la IgG, y no poseen una
región bisagra flexible como la IgG.”
❖ En el caso de haptenos o epítopes (porción de una macromolécula que es reconocida
❖ por el sistema inmunitario) solo llega a usar 5 de esas valencias, debido a impedimentos estéricos.
 Cacteristicas
Es el anticuerpo principal en la respuesta inmune primaria, en la cual se presenta en etapas
iniciales. En la superficie de linfocitos B no implicados, y en los más importantes ya que La
inmunoglobulina M es el primer tipo de anticuerpo que se hace presente en la acción contra
un antigeno, esta se caracteriza por encontrarse al igual que la IgG en el plasma sanguineo y
en el líquido intersticial. Se diferencia de las demás por ser un pentamero, formado por cinco
unidades de esta (isotipos).
 Funciones
❖ Es el anticuerpo principal en la respuesta inmune primaria, en la cual se presenta en etapas
iniciales. En la superficie de linfocitos B no implicados, y en los más importantes ya que La
inmunoglobulina M es el primer tipo de anticuerpo que se hace presente en la acción contra un
antigeno, esta se caracteriza por encontrarse al igual que la IgG en el plasma sanguineo y en el
líquido intersticial. Se diferencia de las demás por ser un pentámero, formado por cinco
unidades de esta (isotipos).

❖ Al tener mayor valencia, posee más capacidad que otras Ig para unirse a antígenos
particulados (partículas de virus, eritrocitos de otro individuo),provocando aglutinación. Las
IgM son típicas aglutininas (más eficaces que las IgG en este papel) Al unirse a este tipo de Ag
particulados con epítopes repetitivos cambia de conformación: pasa de su configuración plana
(forma de estrella) a una en forma de grapa o de cangrejo. Ello parece que a su vez sirve para
que se pueda activar eficazmente el complemento por la ruta clásica. Las IgM son, por lo
tanto, las tipicas aglutinas, 10:15 Es la más eficiente como activadora del sistema de
complemento por la via clásica: aglutinadora y citolitica activa, además de participar en la
neutralización y opsonizacion de patógenos.
 Funciones
❖ Esta proteína plasmática localizada en la membrana de los linfocitos Ben forma
monomérica y en el torrente sanguíneo de forma pentámera, es la primera que aparece en
el curso de la evolución filogénica y oncogénica, donde el feto ya puede sintetizarla en
determinadas circunstancias. Generalmente en los niños y adultos es la primera en
aparecer tras el primer contacto con un antígeno.”
❖ Debido a su multivalencia posee una mayor capacidad que las otras clases de
inmunoglobulinas para unirse a antígenos particulados multidimensionales (por ejemplo,
partículas de virus, eritrocitos, etc.), y provocar su aglutinación.
❖ Es secretada principalmente en respuestas humorales primarias timo dependientes y en
respuestas timo independientes. Es de baja afinidad, pero presenta gran avidez por
antígenos multivalentes especialmente bacterianos.
❖ La IgM se encuentra también en la membrana de linfocitos B en forma de monómero,
constituyendo los receptores idiotipos de estas células. Además, es un anticuerpo
fundamental para la activación del sistema de complemento por la vía clásica debido a su
capacidad de fijar la fracción de C3b del sistema, gracias a su fracción constante .
 Funciones
La IgM es muy buena citolítica:
Fijan y activan muy bien el complemento
(debido a que para activar el componente
C1q se requieren 2 moléculas de Ig
cercanas, lo cual logra la IgM.
Están confinados en el torrente circulatorio
(no se extravasan a tejidos), por lo que son
muy buenos frente a bacteriemias (presencia
de bacterias en la sangre)
Inmunoglobulina
(IgE )
 Ubicación
Se encuentran en baja cantidad en el plasma,
pero en mayor proporción en la submucosa de
los tractos respiratorio y digestivo, en los
ganglios vecinos, en la sangre en bajas concentraciones y se encuentra
normalmente en la superficie de algunas células de la sangre,
principalmente en los basófilos y mastocitos, Ya que se encuentra en
la superficie de basófilos y mastocitos, las cuales son células que
naturalmente aparecen en mayores concentraciones en la sangre
durante reacciones alérgicas, la IgE generalmente se relaciona a
alergias, sin embargo, su concentración también puede verse
aumentada en el torrente sanguíneo debido a enfermedades
causadas por parásitos y enfermedades crónicas, como el asma
 Ubicación
Las cantidades de IgE son tan pequeñas en relación a las
otras Igs que existe por ejemplo 10000 veces menos
IgE que IgG. De igual manera se puede apreciar lo
escaso de la IgE cuando se compara la proporción en
que se encuentran las 5 Igs en el suero, donde se ve
que mientras la cantidad de IgG es aproximadamente
el 75 %, la IgA el 15 %, la IgM el 10% y la IgD el 0.4 %,
la IgE es apenas el 0.004% de la suma de todas las
Igs.
 Definición
En muchos individuos alérgicos esta
inmunoglobulina se presenta en grandes
cantidades. El estímulo para su síntesis puede
proceder de una gran variedad de antígenos, a los
que en este caso se conocen como alérgenos.
Estos alérgenos pueden penetrar en el organismo
a través de la piel o de las mucosas respiratoria,
ocular, del aparato digestivo, etc., así como por
inyectables, como es el caso de la penicilina u
otros medicamentos.
 Definición
Después de la exposición y la reexposición a un antígeno (alérgeno) en individuos
susceptibles, o inmediato, reacción alérgica implica células presentadoras de antígeno,
la activación de células T-helper (Th), la estimulación de Células B que liberan IgE
específica y la liberación de varios mediadores farmacológicos
(como histamina, citoquinas, leucotrienos y otros) de mastocitos y basófilos. La
liberación de los mediadores causa síntomas como estornudos, sibilancias y cura.
❖ Vida media de una IgE: La vida media de la IgE en sangre periférica es de 24-48
horas. La IgE se encuentra en forma libre en sangre en donde se observa que los
niveles cambian a lo largo de la edad.
 ¿Para que sirve?
La medición de la inmunoglobulina E total la solicita el médico con base en el historial de la persona,
principalmente si hay quejas de reacciones alérgicas constantes. De esta forma, la medición de la IgE
total puede indicarse para verificar la frecuencia de los episodios de reacciones alérgicas, además de
tener indicación en la sospecha de enfermedades causadas por parásitos o de aspergilosis
broncopulmonar, que es una enfermedad causada por un hongo y que daña al sistema respiratorio. A
pesar de ser unos de los principales exámenes en el diagnóstico de alergia, la concentración
aumentada de IgE en este examen no debe ser el único criterio para el diagnóstico de alergia, siendo
recomendada la realización de un examen de alergia. Además, este examen no ofrece información
sobre el tipo de alergia, siendo necesaria la realización de la medición de IgE en situaciones
específicas con el objetivo de verificar la concentración de esta inmunoglobulina frente a diversos
estímulos, que es el examen IgE específico.
 Funciónes
Participan en la segunda respuesta humoral activamente, al unirse, hacer equipo con algunas células
polimorfo nucleares
 Funciones
❖ Se unen a los antígenos a partir de la membrana de parásitos, helmintos
(gusanos), permitiendo que sean destruidos por los eosinófilos o por alunga
célula fagocítica .
❖ La IgE se une a receptores encontrados en mastocitos, eosinófilos y basófilos,
induciendo la liberación de citoquinas y moléculas proinflamatorias cuando la
inmunoglobulina reconoce su antigeno especifico.
❖ Participan en reacciones alérgicas, activando a los mastocitos al producir en
mayor cantidad en personas cuando se exponen a alergens (sustancia que
desencadena la alergia) como polvo, polen, hongos, sustancias químicas etc.
 Funciónes
Las funciones más importantes de la IgE se dan en sus extremos: por el lado de sus dominios variables se une
específicamente al Ag mientras que por el otro extremo, a través del CH4 tiene capacidad para unirse a la membrana
de la célula cebada, esto gracias a un receptor presente en la superficie de esta célula que tiene gran afinidad para la
IgE, receptor que es conocido como Receptor de alta afinidad para el Fc de la IgE (FceRI). La IgE también puede unirse a
eosinófilos y plaquetas a través de otros receptores expresados en la superficie de estas células y que en este caso se
conocen como Receptores de baja afinidad (FceRII).
La mayor parte de la IgE se encuentra unida a FcεRI en la superficie de los mastocitos, eosinófilos y basófilos. El
reconocimiento de un antígeno por la IgE desencadena complejas reacciones inmunitarias, entre las que pueden
destacarse, por ejemplo, la desgranulación de los mastocitos, que liberan sustancias vasoactivas como la histamina,
así como la intervención de los eosinófilos en la respuesta inflamatoria.
Contiene de un 10 a un 12 % en peso de glúcidos y su concentración en el suero es de 0,01 a 0,10 mg por 100 mL
Los linfocitos Th2 producen citocinas como IL-4 e IL-13 y disminuyendo la cantidad de IFN- promoviendo el cambio a
IgE. Tambien la interacción CD40-CD40L entre linfocitos B y T se requie para la conmutaion e clases
Mecanismo de sensibilización a
alergenos
 Estructura
La IgE es una molécula glucoproteína compuesta en su mayor parte por proteína y en una pequeña
proporción por carbohidrato. Consta de 4 cadenas de aminoácidos, 2 son llamadas cortas o
livianas (Cadenas L) y las otras 2 son largas o pesadas (Cadenas H ).
Las cadenas livianas, de acuerdo con su constitución particular, pueden tener 2 variantes que se
han llamado kappa (K) o Lambda (L) pero hay que aclarar que en una sola molécula de IgE
siempre serán iguales las 2 cadenas livianas, es decir, tendrá las 2 livianas del tipo K o las 2 del
tipo L, más nunca puede haber en una misma molécula 1 K y 1 L.
Las cadenas pesadas por su parte son también iguales entre sí y de acuerdo con su constitución
son de la variedad conocida como epsilon (E), diferentes a las otras 4 variantes de cadena
pesada que son la Gamma (G), Alpha (A), Mu (M) y Delta (D).
 Defensa contra parásitos
Proceso de Desgranulación El IgE responde a
1 - Antígeno muchos helmintos parásitos5
2 - IgE como Schistosoma
3 - Receptor FcεRI mansoni, Trichinella
4 - Mediadores preformados spiralis, Fasciola hepatica,678 y
(histamina, proteasas, puede ser importante durante la
heparina) defensa inmune contra
5 - Gránulos ciertos protozoas parásitos como Pl
6 - Mastocito asmodium falciparum.9 La unión
7 - Mediadores recién sintetizados entre IgE y los receptores en los
(prostaglandinas, leucotrienos, eosinófilos activados causa la
tromboxanos, PAF) secreción de toxinas que pueden
destruir helmintos parásitos
 La IgE en pruebas de laboratorio
Niveles normales de IgE
total
● El valor de inmunoglobulina E varía
de acuerdo con la edad de la
persona y con el laboratorio en que
el examen es analizado, pudiendo
ser:
Que significa cuando la
IgE esta alta
● La principal causa del aumento de la IgE es la alergia, sin embargo hay
otras situaciones en que puede haber aumento de esta inmunoglobulina
en la sangre, siendo las principales:
● .Rinitis alérgica
● .Dermatitis atópica
● .Enfermedades parasitarias
● .Enfermedades inflamatorias, como la enfermedad de Kawasaki, por ejemplo;
● .Mieloma
● .Aspergilosis broncopulmonar
● .Asma
● Además, la IgE también puede estar aumentada en el caso de
enfermedades inflamatorias del intestino, infecciones crónicas y
enfermedades del hígado, por ejemplo.
 Síndrome de hiper-IgE

El síndrome de hiper-IgE es un tipo de inmunodeficiencia primaria en

que pueden notarse niveles de IgE por encima de lo que se considera
normal para la edad, así como el aumento de los niveles de eosinófilos
circulantes. En este tipo de alteración, es posible que haya eccema o
surgimiento de abscesos por bacterias en la piel, pulmones y
articulaciones, además de también haber disminución de la masa ósea y
aumento de la frecuencia de fracturas.
Es importante que el médico general, reumatólogo o inmunoalergólogo
sea consultado para que sea posible concluir el diagnóstico e iniciar el
tratamiento más adecuado, de acuerdo con los síntomas presentados
por la persona, el cual puede implicar el uso de antibióticos,
antihistamínicos o cremas para la piel.
Bibliografia
● https://www.udocz.com/apuntes/339187/in
munoglobulinas
● https://www.ugr.es/~eianez/inmuno/cap_0
5.htm
● medicosecuador.com/espanol/articulos_m
edicos/ige-alergias.htm
● https://prezi.com/cia1bwlgjbl_/inmunoglob
ulina-e/?webgl=0
● https://es.slideshare.net/MayraGongora/in
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