CÓDIGO: FO-DOC-112

UNIVERSIDAD DE LOS LLANOS

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PROCESO GESTION DE APOYO A LA ACADEMIA FECHA: 02/09/2016
FORMATO GUÍA PARA PRÁCTICAS DE LABORATORIO VIGENCIA: 2016

LABORATORIO DE BIOLOGIA
UNIDAD ACADEMICA: REGENCIA EN FARMACIA
CURSO: LABORATORIO DE BIOLOGÍA
PRACTICA Nº 4: ENZIMAS

1. OBJETIVOS
Conocer que es una enzima y cómo éstas actúa en reacciones intracelulares
Identificar factores que afectan la actividad enzimática.
Distinguir entre inhibición competitiva e inhibición no-competitiva.

2. CONSULTA PREVIA
ENZIMAS: ¿Qué son? ¿Cómo actúan? ¿Qué factores afectan a su actividad?
Buscar información sobre la enzima catalasa: ¿Qué reacción cataliza? ¿Dónde se
encuentra?

FUNDAMENTO TEORICO
Las células llevan a cabo simultáneamente una gran cantidad de reacciones químicas necesarias para la vida.
Muchos de los productos de esas reacciones se necesitan inmediatamente, y si no fuera por la participación de
las enzimas, algunas reacciones no se producirían tan rápido.

Las enzimas, en su mayoría proteínas o RNA (riboenzimas), son catalizadores químicos que agilizan una
reacción que envuelve la formación o rompimiento de enlaces químicos. Las enzimas no se consumen en las
reacciones, ni tampoco se alteran, razón por lo cual no se necesitan en grandes cantidades. Las enzimas
actúan sobre los sustratos formando un complejo enzimasustrato; esto ocurre en un lugar en específico
conocido como el sitio activo de la enzima. Las enzimas son muy selectivas porque pocas moléculas pueden
interactuar bien con este sitio (Figura 1).

Las reacciones químicas que se dan en los seres vivos no podrían tener lugar sin la presencia de los enzimas.
Estas macromoléculas, que generalmente son proteínas, catalizan las reacciones bioquímicas, permitiendo que
los sustratos se conviertan en los productos que necesita la célula. Como todo catalizador, los enzimas no se
consumen en las reacciones que catalizan, pero a diferencia de otros catalizadores de naturaleza inorgánica,
las reacciones que catalizan son muy específicas: sólo interaccionan con determinados sustratos, y sólo
facilitan el curso de determinadas reacciones. Un enzima que podemos encontrar en todos los seres vivos es la
catalasa, necesaria para descomponer el peróxido de hidrógeno, un compuesto tóxico, que se produce durante
el metabolismo celular.

Estructura y función de una enzima

Las enzimas son grandes proteínas que aceleran las reacciones químicas. En su estructura globular, se
entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para
formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un
sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. Este hecho asegura que la enzima no
participa en reacciones equivocadas. La enzima misma no se ve afectada por la reacción. Cuando los productos
se liberan, la enzima vuelve a unirse con un nuevo sustrato.
Las enzimas reducen la energía de activación necesaria para llevar a cabo una reacción; es decir, reducen la
barrera de energía que hay que sobrepasar para que la reacción se lleve a cabo. Las enzimas trabajan
óptimamente bajo condiciones específicas y ciertos cambios pueden alterar el funcionamiento de la enzima,
desactivarla o hasta destruirla. Algunas enzimas necesitan activadores para cambiar su conformación de modo
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que pueda formarse el complejo enzima–sustrato. Estos activadores se conocen como cofactores y pueden ser
tan simples como iones metálicos. Los cofactores orgánicos se conocen como coenzimas. Las enzimas pueden
afectarse negativamente por inhibidores que impidan la actividad enzimática. Estos inhibidores pueden afectar
el sitio activo de dos maneras: competitivamente, al bloquear el sitio activo, o no competitivamente, al pegarse
en otro lugar de la enzima y alterar indirectamente la forma del sitio activo.

Figura 1. Reaccion con participacion de una enzima

3. EQUIPOS, MATERIALES Y REACTIVOS

Equipos Materiales Sustancias y/o Reactivos
- Pipeta de 5 mL - Papa (catalaza) - Ácido clorhídrico o
-Tubos de ensayo -Hielo sulfúrico
- Cajas de Petri - Peróxido de hidrógeno
- Mechero al 5%
- Termómetro - Cloruro de mercurio
- Pinzas metálicas (metal pesado)
- Nitrato de palta o de
plomo al 1%
- Dióxido de Manganeso
(catalizador inorgánico)
- Hidróxido de sodio
(NaOH)

4. PROCEDIMIENTO O METODOLOGÍA
Para el presente laboratorio utilizaremos la catalasa (presente en la papa) como enzima en
las diferentes reacciones a estudiar.
Numere tubos de ensayo del 1 al 7 y coloque en ellos los siguientes materiales
• Tubo 1: 2 ml de agua destilada + un trozo de papa (0.2 cm).
• Tubo 2: 2 ml de Peróxido de hidrógeno + un trozo de papa.
• Tubo 3: En el tubo de ensayo coloque un trozo de papa y llévelo en un recipiente con hielo.
Constante que la temperatura permanezca a 4°C. Agregue 2 ml de peróxido de hidrógeno y
observe qué sucede. Saque el tubo del hielo y déjelo a temperatura ambiente.
• Tubo 4: En el tubo de ensayo con 3 ml de agua coloque un trozo de papa y llévelo a baño
maría a 100°C por 5 min. Retire el agua del tubo y agregue 2 ml de peróxido de hidrógeno.
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• Tubo 5: Coloque en una caja de Petri un trozo de papa cubierto totalmente con ácido
clorhídrico o sulfúrico por un tiempo de 5 a 10 min. Luego retire el trozo de papa y llévelo a
un tubo que contenga 2 ml de peróxido de hidrógeno.
• Tubo 6: Coloque en una caja de Petri un trozo de papa cubierto completamente con NaOH
por un tiempo de 5 a 10 min. Luego retire el trozo de papa y llévelo a un tubo que contenga 2
ml de peróxido de hidrógeno.
• Tubo 7: Coloque en una caja de Petri un trozo de papa cubierto completamente con cloruro
de mercurio por un tiempo de 5 a 10 min. Luego retire el trozo de papa y llévelo a un tubo
que contenga 5 ml de peróxido de hidrógeno.

Ahora repita el procedimiento anterior desde el tubo 2 remplazando el catalizador orgánico

(Catalasa) por el catalizador inorgánico (MnO2) y observe lo que sucede

5. RESULTADOS
Complete la siguiente tabla teniendo en cuenta el procedimiento realizado durante la
práctica.

ENZIMA
TUBO CAT. INORG. (MnO2) OBSERVACIONES
(CATALASA)

6. BIBLIOGRAFIA
AVERS, CHARLOTTE J. 1991. Biología Celular. Segunda edición. Grupo Editorial
Iberoamericana S.A. De C. V. México D.F.
Curtis, Barnes, Schnek, & Flores. (2006). Invitación a la Biología (Sexta ed.). Argentina:
Medica panamericana.
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Karp, G. (2009). Biologia Celular y Molecular (Quinta edición ed.). Mexico: The McGraw Hill
Companies
Jürgen Bergmeyer and Marienne Grabl, 1984. Methods of Enzymatic Analysis, Third Edition,
Verlag Chemie.

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