QUÍMICA DE ALIMENTOS.

Informe N°5
ENZIMAS
INTEGRANTES: JUAN CAMILO DORIA PENATA, JUAN FURNIELES
MARTINEZ, JOSE ESPITIA CAVADIA, MARIANO CORONADO, NATALIA
CAUSIL MONTES

Resumen
En la presente práctica se realizó con el fin de experimentar diferentes maneras de
inactivar las enzimas que se encuentran en los alimentos y así determinar cuáles
eran los métodos más efectivos para evitar estas reacciones que no son deseadas
provocadas por estas enzimas.
1. Marco teórico
Las enzimas son catalizadoras
que permiten que las
reacciones biológicas de forma
más segura y efectiva y con
menos consumo de energía
permiten el continuo
movimiento y avance de las
reacciones vitales. Así mismo
estas enzimas median
reacciones oxidativas no
deseadas en los alimentos
provocando perdida en su
calidad. La actividad
enzimática puede ser útil como
indicador del estado y
conservación de un alimento.
Un manejo adecuado favorece
la transformación y
conservación de alimentos.
Depende de factores como
temperatura, pH, etc.
Las enzimas se clasifican en
base a la reacción específica
que catalizan, de la siguiente
manera:
Oxidorreductasas: Catalizan
reacciones de óxido-reducción,
o sea, transferencia de
electrones o de átomos de
hidrógeno de un sustrato a
otro. Ejemplo de ellas son las
enzimas deshidrogenasa y c
oxidasa.
Transferasas: Catalizan la
transferencia de un grupo
químico específico diferente
del hidrógeno, de un sustrato a
otro. Un ejemplo de ello es la
enzima glucoquinasa.
Hidrolasas. Se ocupan de las
reacciones de hidrólisis
(ruptura de moléculas
orgánicas mediante moléculas
de agua). Por ejemplo, la
lactasa.
Liasas: Enzimas que catalizan
la ruptura o la soldadura de los
sustratos. Por ejemplo, el
acetato descarboxilasa.
Isomerasas: Catalizan la
interconversión de isómeros,
es decir, convierten una
molécula en su variante
geométrica tridimensional.
Ligasas: Estas enzimas hacen
la catálisis de reacciones
específicas de unión de
sustratos, mediante la
hidrólisis simultánea de
nucleótidos de trifosfato (tales
como el ATP o el GTP). Por
ejemplo, la enzima privato
carboxilasa
Las enzimas pueden operar de
distinto modo, aunque siempre
disminuyendo la energía de
activación de una reacción
química, es decir, la cantidad
de energía necesaria para
ponerla en marcha. Estos
modos diferentes son:
Dar una ruta alternativa: En
este caso las enzimas
reaccionan con el sustrato
para generar un complejo ES
(Enzima/Sustrato) que se
“salta pasos” en el camino
ordinario de la reacción,
disminuyendo el tiempo
necesario para que se
produzca.
Aumentar la temperatura:
Dentro de ciertos parámetros,
la acción de la enzima puede
acelerarse mediante un
aumento en los niveles de
energía calórica, dado
mediante reacciones
exotérmicas paralelas.
2. Análisis de resultados

Ambientar: Se reduce la
energía de activación creando
un ambiente propicio para que
la reacción se dé, por ejemplo,
modificando las propiedades
químicas del sustrato a través Preparamos 5 tubos de ensayo tal como
de reacciones con su propia aparece en la tabla
capa de aminoácidos.
Propiciar la transición: Se SOLUCION 1 2 3 4 5
reduce la energía de transición Leche 10ml 10ml 10ml 10ml 10ml
sin modificar el sustrato, es Ácido 2ml 1ml - - -
decir, creando un ambiente láctico 1%
con cargas óptimas para que NaOH 0,1N - - 4ml 5ml -
la reacción se produzca.
Medimos el pH obtenido en cada
tubo
Tubo 1 – PH: 7.03
Tubo 2 – PH: 7.08
Tubo 3 –PH: 9.46
Tubo 4 –PH: 10.04
Tubo 5 –PH: 7.13
Sometimos los 5 tubos a
calentamiento (35ªC),
adicionamos 0.5 ml de cuajo.
Tubo 1 Alcanzó la coagulación a
los dos minutos
Tubo 2 Alcanzó su coagulación a
los dos minutos 30 segundos
Tubo 5 También alcanzó su
coagulación a los 2 minutos 45
segundos
Los tubos 3 y 4 respetivamente no
se presentó ningún tipo de cambio
visible ya que no se formó la
coagulación esperada, esto
debido a que hay factores que
limitan este procedimiento, lo cual
nos indica que cuanto más ácida
sea la leche más tendencia va a
tener este efecto a diferencia de
las muestras que suelen ser más
básicas como la muestra de
NaOH a mayor concentración,
aunque también va atender más la
cuajada a comportarse como
láctica.
3. Discusión de resultado
Primeramente, la pepsina es una
enzima digestiva que se crea en el
estómago y que hidroliza las
proteínas en el estómago. Es, por
lo tanto, una peptidasa. Es una de
las tres peptidasas principales del
aparato digestivo humano.
Además, la pepsina es producida
por las células principales de las
glándulas gástricas como una
proenzima, el pepsinógeno, quien
por efecto del pH ácido se
hidroliza y adquiere su capacidad 5. Bibliografía
enzimática. Actúa principalmente
sobre enlaces peptídicos de
VARGAS OVIEDO, Wenceslao.
naturaleza hidrófoba,
Fundamentos de ciencias
preferentemente aromáticos. La
alimentarias. Ed Italgraf.
pepsina es más activa con un pH
de entre 1,5 y 2,5. Se desactiva https://concepto.de/enzimas/
permanentemente con un pH
superior a 5. Interactúa con las
uniones Phe-Phe y Phe-Tyr.
Con respecto a la temperatura,
por lo general, esta puede tener
un efecto importante sobre la
actividad de las enzimas y las
velocidades de reacción. Para el
caso de la pepsina, a bajas
temperaturas, el aporte de calor
usualmente aumenta la velocidad
de la reacción enzimática, porque
los reactivos tienen mayor energía
y pueden alcanzar el nivel de la
energía de activación con mayor
facilidad. Sin embargo, si la
temperatura se eleva demasiado,
es posible que se desnaturalice la
enzima, provocando una
desorganización de su estructura
terciaria y la pérdida de su
actividad catalítica.
4. Conclusión