Bueno antes de empezar con las clasificaciones y ejemplos de estos, vamos dar una

introducción básica de lo que es una enzima.

Empezamos con:

Descomposición de alimentos: los principales o responsables de este proceso son las

bacterias, los hongos y los que a nosotros nos importa ahora mismo son las enzimas estos se
encuentra en todo nuestro organismo esto provoca o cataliza, pero usted se preguntaran ¿qué
es catalizar? Es el aumento de velocidad en la que ocurre una reacción química que se acciona
dentro de la célula, bueno aclarado ese concepto retomo lo dicho catalizan las reacciones
químicas esto hace que se trasforme la composición de los alimentos.

Son moléculas de naturaleza proteica: se dice que son proteínas porque están formadas por
los aminoácidos enlazados unos a otros, estos enlaces hacen que las enzimas posean de una
estructura única, que determine su función.

No actúan por si solas: las enzimas como bien la conocemos necesita de un único sustrato o
sobre un grupo reducido de ellos para accionarse, es algo así como el romeo y Julieta de la
bioquímica los dos se necesitan el uno al otro un amor a primera vista.

Condiciones óptimas: Es lo que necesita la enzima para poder cumplir con su función y si las
condiciones se alterar se mueren. En este caso la temperatura es un factor clave es por eso
que nuestro cuerpo no soporta una fiebre mayor de 41 a 42° en un corto lapso de tiempo
moriríamos, ya que las altas temperaturas hace que las enzimas se desnaturalicen.

Producción de reacciones químicas: como dijimos en la descomposición de alimentos la

producción químicas o catalización es la velocidad en la que actúan en las reacciones químicas.

Diferente localización: estas se pueden hallar en nuestro organismo como en cada órgano del
cuerpo y célula, como: en la sangre, líquidos intestinales, la boca y el estómago eso sí sin
descartar los frutos como son los más destacados la papaína y la piña

Bueno también quisiera hacer hincapié y hablar sobre el impacto de las enzimas en aportes
científicos como el estudio que hizo la Universidad de Portsmouth en Inglaterra junto a
otras universidades científicas que han estado tratando de formar una enzima lenta y
estable quitando algunos aminoácidos pero lo que obtuvieron fue una enzima rápida y
mejorada que puede degradar los plásticos más básico que se le conoce como PET en un día
lo que se toma alrededor de 150 años en descomponerse, pero en el hoy solo se ha logrado
producir gramos de estas enzimas.

Dejando de lado los conceptos básicos vamos ahora si con su clasificación que son un montón
pero a hablar solo de los más importantes ya que son más 5000 enzimas.

OXIDORREDUCTASAS: son aquellas enzimas que van a catalizar reacciones redox (Red=
reducir (EN QUÍMICA ES GANAR) Ox= oxidar (PERDER)) En toda reacción redox debe haber el
aceptor y el dador electrónico. Estas se dividen en subclases:

Ahora vamos a revisar sus categorías (H.O.ELECTRONES)

Vamos hablar de 20 q considero q son importantes, cabe recalcar que la mayoría actúan como
donante poco son los que actúan como aceptor

 EC 1.1, actúan con grupos CH-OH como donantes.

 EC 1.2, actúan con grupos aldehído o cetona como donantes.
 EC 1.3, actúan con grupos CH-CH como donantes.
 EC 1.4, actúan con grupos CH-NH2 como donantes.
 EC 1.5, actúan con grupos CH-NH como donantes.
 EC 1.6, actúan en la NADH o NADPH.
  EC 1.7, actúan con otros compuestos nitrogenadoscomo donantes.
 EC 1.8, actúan con grupos de azufre como donantes.
 EC 1.9, actúan con grupos hemo como donantes.
 EC 1.10, actúan con difenoles o compuestos relacionados como donantes.
 EC 1.11, actúan con un grupo peróxido como aceptor de electrones.
 EC 1.12, actúan con hidrógeno como donante.
 EC 1.13, actúan con un donante con la incorporación de oxígeno molecular.
 EC 1.14, actúan con dos donantes con la incorporación o reducción
de oxígeno molecular.
 EC 1.15, actúan con un grupo superóxido como aceptor.
 EC 1.16, actúan oxidando iones metálicos.
 EC 1.17, actúan en grupos CH o CH2.
 EC 1.18, actúan con proteínas de hierro-azufre como donantes.
 EC 1.19, actúan con flavodoxina reducida como donante.
 EC 1.20, actúan con fósforo o arsénico como donante.
Transferasas: estas enzimas son muy fáciles ellas mismas dicen lo que hacen transferasas
hacen transferencia de un grupo de átomos de molécula a otro.

GRUPOMETIL GRUPOGLUCOSA GRUPOAMINF

GRUPOFOSFATO

Ahora vamos a revisar sus categorías

Vamos hablar de 9, cabe recalcar que la mayoría actúan transfieren grupo de átomos

 EC 2.1 incluye enzimas que transfieren grupos de un sólo carbono (metiltransferasas)

 EC 2.2 incluye enzimas que transfieren grupos aldehído o cetona
 EC 2.3 incluye aciltransferasas
 EC 2.4 incluye glicosiltransferasas
 EC 2.5 incluye enzimas que transfieren grupos alquilo or arilo
 EC 2.6 incluye enzimas que transfieren grupos con nitrógeno; (transaminasas)
 EC 2.7 incluye enzimas que transfieren grupo fosfato; (fosfotransferasas, incluyendo
a polimerasas y kinasas)
 EC 2.8 incluye enzimas que transfieren un grupo sulfurado (sulfurotransferasas y
sulfotransferasas)
 EC 2.9 incluye enzimas que transfieren gupos que contienen selenio

HIDROLASAS: Estos tienen la capacidad de hidrolizar enlaces ¿pero que es hidrolisis? Es

ruptura por una introducción de una molécula del agua
Ahora vamos a revisar sus categorias
Vamos hablar de 9

 EC 3.1: (esterasas: enlaces éster; nucleasas, fosfodiesterasas, lipasa, fosfatasa)

 EC 3.2: azúcares (glicosilasas/DNA glicosilasas, gllicósido hidrolasa)
 EC 3.3: enlaces éter
 EC 3.4: enlace peptídico: (Proteasas/peptidasas)
 EC 3.5: Enlaces C-N no peptídicos
 EC 3.6: anhídrido ácidos: (anhídrido ácido hidrolasas, incluyendo
a helicasas y GTPasa)
 EC 3.7: Enlace carbono-carbono
 EC 3.8: enlaces haluro
 EC 3.9: Enlaces P-N
Liasas: las liasas se encargan de la ruptura de enlaces dobles entre dos moléculas por unos
mecanismos diferentes a la creación de enlaces, sea que elimine o agregue dobleenlaces o
eliminen o agreguen agua. Pero bueno la duda aquí es si usan agua y rompen enlaces xq no es
un hidrolasa bueno las características de las liasas estas son que rompe dobles enlaces y las
hidrolasas solo rompe enlaces simples

Ahora vamos a revisar sus categorias

Vamos hablar de 7

EC 4.1 Liasas Carbono-Carbono

Esta subclase incluye enzimas que rompen enlaces carbono-carbono como las
descarboxilasas
EC 4.2 Liasas Carbón-Oxígeno
Esta subclase incluye enzimas que rompen enlaces carbono-oxígeno como las hidro-
liasas con la eliminación de agua
EC 4.3 Liasas Carbón-Nitrógeno
Esta subclase contiene las enzimas que liberan amoniaco o uno de sus derivados, con
la formación de un doble enlace o un anillo. Algunas catalizan la eliminación real del
amoniaco, amina o amida,
EC 4.4 Liasas Carbón-Azufre
Las enzimas eliminan ácido
EC 4.5 Liasas Carbón-Halogenuro
Esta subclase se estableció originalmente sobre la base de la enzima de eliminación
de ácido clorhídrico
EC 4.6 Liasas Fósforo(P)-Oxígeno(O)
Se incluyen los llamados “nucleotidil-guanilato”, sobre la base de que el difosfato se
elimina del trifosfato de nucleósido
EC 4.7: Liasas Carbón-Fósforo
Constituido únicamente por la α-D-ribosa 1-metilfosfonato 5-fosfato C-P-liasa
 Isomerasa: se encargar de intercambiar isómeros hacen un arreglo interno molecular
que permite un re arreglo molecular y crean elementos completamente nuevos
Ahora vamos a revisar sus categorias
Vamos hablar de 5
Categoría EC 5.1 (racemasas y epimerasas)[editar]
Categoría EC 5.2 (cis-trans-isomerasas)
Categoría EC 5.3 (oxidoreductasas intramoleculares)
Categoría EC 5.4 (transferasas intramoleculares - mutasas)
Categoría EC 5.5 (Liasas intramoleculares)
Ligasas: van a unir a ligar sustancias pero siempre lo van hacer a expensas de la ruptura
de una tercera molecula.

Clasificación
Las ligasa son clasificadas como EC6 en el esquema de clasificación de enzimas EC. A su vez las ligasas
se dividen en seis subclases:

 EC 6.1 incluye ligasas usadas para formar uniones oxígeno-carbono.

 EC 6.2 ligasa usadas para formar uniones carbono-sulfuro.
 EC 6.3 incluye ligasas usadas para crear uniones carbono-nitrógeno.
 EC 6.4 abarca ligasas que forman uniones carbono-carbono.
 EC 6.5 incluye ligasa que forman ésteres fosfóricos.
 EC 6.6 ligasa usadas como unión nitrógeno-metal.
Ahora nos pasamos a los agente de las enzimas
Las enzimas hidrolíticas aceleran las reacciones en las que una sustancia se rompe
en componentes más simples por reacción con moléculas de agua.
Las enzimas oxidativas catalizan la cascada de reacciones químicas que conllevan a
una utilización de los sustratos energéticos en presencia de oxígeno molecular, en lo
que constituye el metabolismo aeróbico de obtención de energía.

La recuducion es la restar o como bien mismo lo dice reducir un elemento y brindar esa
reducción q se quitó a otro elemento

La actividad enzimática del suelo es la responsable de la formación de

moléculas orgánicas estables que contribuyen a la estabilidad el ecosistema del suelo, e
intervienen en los ciclos de los elementos como el del nitrógeno (ureasa y proteasa), del
fósforo (fosfatasa) y del carbono (B-glucosidasa). Por ejemplo, la actividad total de los
microorganismos del suelo se puede estimar midiendo la actividad de la enzima
deshidrogenasa.
Reacciones químicas Las enzimas del suelo ofrecen información sobre su
capacidad potencial para llevar a cabo reacciones específicas, las cuales son
importantes dentro del ciclo de nutrientes importantes tales como el C, N, P y S,
pudiendo aportar información clave sobre aspectos relacionados con la Calidad de los
Suelos.
Todos los suelos contienen un conjunto diverso de enzimas intracelulares y extracelulares
que pueden ser sintetizadas por plantas, animales y microorganismos.

Usar enzimas reducirá los tiempos de crecimiento y floración potenciando los resultados
finales, De esta manera, las enzimas se convierten en un sistema regulador biológico para
muchas de las reacciones químicas que afectan la vida vegetal y un truco para mejorar el
cultivo conocido desde hace siglos.
Bueno ahora si llego el momento de hablar las enzimas digestivas
Las enzimas adoptan una estructura tridimensional que permite reconocer a los
materiales específicos sobre los que pueden actuar -substratos-. Cada una de las
transformaciones, que experimentan los alimentos en nuestro sistema digestivo, está
asociada a un tipo específico de enzima. Cada enzima actúa sobre un sólo tipo de
alimento, como una llave encaja en una cerradura. Además, cada tipo de enzima trabaja
en unas condicion es muy concretas de acidez,
Las principales enzimas q se encuentran en alimentos son en las frutas ¿Por qué?
Forman parte de la composición de los alimentos crudos, destruyéndose por la acción
del calor. Favorecen los procesos digestivos y el funcionamiento de otras enzimas.
Además estos Frutas como la piña y el kiwi, contienen una enzima llamada bromelina,
que puede descomponer o romper las proteínas presentes en carnes, o en el caso de
la pastelería, en la gelatina. Lo mismo ocurre con la papaína, que está presente en la
papaya o lechoza.

Como ejemplo en la piña contiene diversas enzimas entre las que destacan las
proteasas. Sobresale la bromelina que es un glicoproteína básica, que se ha reportado
usos terapéuticos, tienen efecto proteolítico que es la degra- dación de las proteínas
por acción del sistema proteolítico de las bacterias ácido lácticas.

Es una enzima que se extrae del fruto llamado papaya la papaína provocan la ruptura
de múltiples enlaces en las proteínas animales, lo que tiene por consecuencia que se
pueda utilizar para ablandar la carne destinada al consumo humano.

Particularmente, la actinidina puede ayudar a:

 Reducir la sensación de pesadez asociada con los alimentos ricos en

proteínas.
 Absorber las proteínas.
 Aportar confort digestivo como consecuencia de lo anterior.

También se sugiere que la actinidina u otros compuestos del kiwi pueden

actuar como moduladores de la motilidad. Se ha observado que tras la
digestión de proteínas mediante la actinidina podrían generarse péptidos
bioactivos a partir de las proteínas de los alimentos.