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ENZIMAS

QU ES UNA ENZIMA?:
Las enzimas son polmeros biolgicos que catalizan las reacciones qumicas
que hacen posible la vida tal como la conocemos, las enzimas son muy
importantes para la desintegracin de nutrientes con fin de que proporcionen
energa y bloque de construccin qumicos. A excepcin de las molculas de
ARN cataltica o ribozimas las enzimas son protenas.
Las enzimas son protenas elaboradas por las clulas a partir de aminocidos.
Cada enzima es una molcula especializada que cataliza nicamente un tipo
especfico de reaccin qumica. En fracciones de segundo, se catalizan
numerosas secuencias de reacciones enzimticas con un rendimiento del cien
por cien sin formacin de subproductos. Las enzimas catalizan los millares de
reacciones
qumicas,
conocidas
colectivamente
como
metabolismo
intermediario de las clulas.
Un catalizador es una sustancia que disminuye la energa de activacin de una
reaccin qumica. Al disminuir la energa de activacin, se incrementa la
velocidad de la reaccin.
El grado de especificad de una enzima con respecto a la reaccin catalizada o a
la funcin de los reactivos, depende de su funcin biolgica
La mayora de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir,
que en ellas se establece el equilibrio qumico. Por lo tanto, las enzimas
aceleran la formacin de equilibrio qumico, pero no afectan las
concentraciones finales del equilibrio.
La eficiencia de la cantidad o actividad cataltica en enzimas clave pueden
prevenir de defectos genticos dficit de nutrientes o bien toxinas, etc.
Las enzimas defectuosas pueden producirse
infecciones por virus o bacterias patgenas.

por

mutaciones genticas

Las enzimas son muy importantes ya que tambin lo utilizamos en los


alimentos como: la proteasa quimosina (renina) se utiliza en la produccin de
queso, mientras que la lactasa es empleada para eliminar lactosa de la leche.
Dinmica
La dinmica interna de las enzimas est relacionada con sus mecanismos de
catlisis. La dinmica interna se define como el movimiento de diferentes
partes de la estructura de la enzima, desde residuos individuales de
aminocidos, hasta grupos de aminocidos o incluso un dominio proteico
entero.

CLASIFICACIN POR EL TIPO DE REACCIN:


El nombre para casi todas las enzimas describen el tipo de reaccin catalizada
seguido por el sufijo ASA as por ejemplo la deshidrogenasa elimina tomos de
hidrogeno, las proteasas hidrolizan protenas, las isomerasas
catalizan
reordenamiento de la configuracin.
A fin de resolver estas dificultades, la International Union of Biochemists (IUB)
cre un sistema de nomenclatura de enzimas sin ambigedad en el cual cada
enzima tiene un nombre y nmero de cdigo singular que identifican el tipo de
reaccin catalizada y los sustratos comprendidos; as, las enzimas se agrupan
en seis clases:
1. Oxidorreductasas (catalizan oxidaciones y reducciones)
2. Transferasas (catalizan la transferencia de porciones, como grupos
glucosilo, metilo o fosforilo). Las enzimas Transferasas reaccionan de la
siguiente manera:

3. Hidrolasas
(catalizan
la
divisin
hidroltica de CC, CO, CN y otros enlaces). Las enzimas Hidrolasas
reaccionan de la siguiente manera:
4. Liasas (catalizan
la divisin de C
C, CO, CN y otros enlaces mediante eliminacin de
tomo,
dejando dobles enlaces). Las enzimas Liasas reaccionan de la siguiente
manera:

5. Isomerasas (catalizan cambios geomtricos o estructurales dentro de


una molcula). Las enzimas Isomerasas reaccionan de la siguiente
manera:

6. Ligasas (catalizan la unin de dos molculas acopladas a la hidrlisis de


ATP). Las enzimas
Ligasas reaccionan de la siguiente manera:

NOMENCLATURA DE LA COMISIN ENZIMTICA


El nombre de cada enzima puede ser identificado por un cdigo numrico,
encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro
nmeros separados por puntos. El primer nmero indica a cul de las seis
clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro
de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos qumicos
especficos que intervienen en la reaccin.
As, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2.
El nmero 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el
1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el ltimo 2 indica que es un OH de
la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.
LOS GRUPOS PROSTTICOS, LOS COFACTORES Y LAS COENZIMAS
TIENEN FUNCIONES IMPORTANTES EN LA CATLISIS
Muchas enzimas contienen pequeas molculas no protenicas e iones
metlicos que participan de manera directa en la unin de sustrato o catlisis.
Denominados grupos prostticos, cofactores y coenzimas, stos extienden
aumentan capacidades catalticas.
GRUPO PROSTETICO
(Los grupos prostticos estn estrechamente integrados en la estructura de
una enzima)
Los grupos prostticos se distinguen por su incorporacin estrecha y estable
hacia la estructura de una protena mediante fuerzas covalentes o no
covalentes. Los ejemplos son fosfato de piridoxal, flavina mononucletido
(FMN), flavina adenina dinucletido (FAD), piro- fosfato de tiamina, biotina y los
iones metlicos de Co, Cu, Mg, Mn y Zn. Los metales son los grupos prostticos
ms comunes. Cerca de un tercio de todas las enzimas que contienen iones
metlicos unidos de manera estrecha se llama metaloenzimas. Los metales
tambin pueden facilitar la unin y orientacin de sustratos, la formacin de
enlaces covalentes con intermediarios de reaccin (C02+ en la coenzima B12),
o interactuar con sustratos para hacerlos ms electroflicos (con pocos
electrones) o nucleoflicos (ricos en electrones).
COFACTOR
(Los cofactores se asocian de manera reversible con enzimas o sustratos)
Los cofactores desempean funciones similares a las de grupos prostticos,
pero se unen de una manera transitoria y disociable a la enzima o a un sustrato
como ATP.

Para que ocurra catlisis debe haber cofactores en el medio que rodea a la
enzima. Los cofactores ms comunes tambin son iones metlicos. Las
enzimas que requieren un cofactor ion metlico se llaman enzimas activadas
por metal para distinguirlas de las metaloenzimas para las cuales los iones
metlicos sirven como grupos prostticos.

COENZIMAS
(Las coenzimas sirven
transbordadores
de

como
sustrato)

Las coenzimas sirven como transbordadores o agentes de transferencia de


grupo reciclables, que transportan muchos sustratos desde su punto de
generacin hacia su punto de utilizacin.
La asociacin con la coenzima tambin estabiliza sustratos como tomos de
hidrgeno o iones hidruro que son inestables en el ambiente acuoso de la
clula. Otras porciones qumicas transportadas por coenzimas son grupos
metilo (folatos), grupos acilo (coenzima A) y oligosacridos (dolicol).

Muchas coenzimas, cofactores y grupos prostticos son derivados de


vitamina B
Las vitaminas B hidrosolubles proporcionan componentes importantes de
muchas coenzimas. Varias coenzimas contienen, adems, las porciones
adenina, ribosa y fosforilo de monofosfato de adenosina (AMP) o difosfato de
adenosina (ADP). La nicotina- mida es un componente de las coenzimas redox
nicotinamida adenina dinucletido (NAD) y nicotinamida adenina dinucleti do
fosfato (NADP), mientras que la riboflavina es un componente de las coenzimas
redox FMN y FAD. El cido pantotnico es un componente de la coenzima A
acarreadora de grupo acilo. Como su pirofosfato, la tiamina participa en la

descarboxilacin de cetocidos a, y las coenzimas cido flico y cobalamina


funcionan en el metabolismo de un carbono.
LA CATLISIS OCURRE EN EL SITIO ACTIVO
Una importante informacin de principios del siglo xx acerca de la catlisis
enzimtica provino de la observacin de que la presencia de sustratos, hace a
las enzimas ms resistentes a los efectos desnaturalizantes de las
temperaturas altas. Dicha observacin llev a Emil Fischer a proponer que las
enzimas y sus sustratos interactan para formar un complejo de enzimasustrato (ES) cuya estabilidad trmica fue mayor que la de la enzima en s.
Este conocimiento impact de manera profunda sobre la comprensin tanto de
la naturaleza qumica como de la conducta cintica de la catlisis enzimtica.

MODELO DE LLAVE-CERADURA
Fischer razon que la especificidad en extremo alta con la cual las enzimas
reconocen sus sustratos cuando forman un complejo ES (enzima-sustrato) era
anloga a la manera en la cual una cerradura mecnica distingue la llave
apropiada. Esta cerradura enzimtica recibe el nombre de sitio activo. En
casi todas las enzimas dicho sitio adopta la forma de una hendidura o bolsa
sobre la superficie de la enzima.

Como su nombre lo indica, el sitio activo es mucho ms que tan slo un sitio de
reconocimiento para sustratos que se unen. Proporciona un ambiente
tridimensional que protege a los sustratos contra solvente y facilita la catlisis.
Tambin se une a cualesquiera cofactores y grupos prostticos que la catlisis
pudiera requerir. Dentro del sitio activo, las molculas de sustrato estn
alineadas en estrecha proximidad y en orientacin ptima a los grupos
funcionales de residuos peptidilo aminoacilo, cofactores y grupos prostticos
que se encargan de catalizar su transformacin qumica hacia productos.
MODELO

ENCAJE INDUCIDO

Diagrama que esquematiza el modo de accin del modelo del encaje inducido.
En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificacin al modelo de la llavecerradura: las enzimas son estructuras bastante flexibles y as el sitio activo
podra cambiar su conformacin estructural por la interaccin con el sustrato.
Como resultado de ello, la cadena aminoacdica que compone el sitio activo es
moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su
funcin cataltica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato
cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo. El sitio activo
contina dicho cambio hasta que el sustrato est completamente unido,
momento en el cual queda determinada la forma y la carga fina.
Mecanismos
Las enzimas pueden actuar de diversas formas, aunque, como se ver a
continuacin, siempre dando lugar a una disminucin del valor de G

Reduccin de la energa de activacin mediante la creacin de un


ambiente en el cual el estado de transicin es estabilizado (por ejemplo,
forzando la forma de un sustrato: la enzima produce un cambio de
conformacin del sustrato unido el cual pasa a un estado de transicin, de
modo que ve reducida la cantidad de energa que precisa para completar la
transicin).


Reduciendo la energa del estado de transicin, sin afectar la forma del
sustrato, mediante la creacin de un ambiente con una distribucin de carga
ptima para que se genere dicho estado de transicin.

Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando


temporalmente con el sustrato para formar un complejo intermedio
enzima/sustrato (ES), que no sera factible en ausencia de enzima.

Reduciendo la variacin de entropa necesaria para alcanzar el estado de


transicin (energa de activacin) de la reaccin mediante la accin de orientar
correctamente los sustratos, favoreciendo as que se produzca dicha reaccin.

Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de


temperatura. El incremento de temperatura facilita la accin de la enzima y
permite que se incremente an ms su velocidad de reaccin. Sin embargo, si
la temperatura se eleva demasiado, la conformacin estructural de la enzima
puede verse afectada, reduciendo as su velocidad de reaccin, y slo
recuperando su actividad ptima cuando la temperatura se reduce. No
obstante, algunas enzimas son termolbiles y trabajan mejor a bajas
temperaturas.

LAS ENZIMAS EMPLEAN MLTIPLES


MECANISMOS PARA FACILITAR LA CATLISIS
Las enzimas usan diversas combinaciones de cuatro mecanismos generales
para lograr notorio aumento cataltico de los ndices de reacciones qumicas.
Catlisis por proximidad
Para que las molculas reaccionen, deben acercarse hasta ubicarse dentro de
la distancia formadora de enlace de otra. Mientras ms alta sea su
concentracin, con mayor frecuencia se encontrarn una con otra y mayor ser
el ndice de su reaccin. Cuando una enzima se une a molculas de sustrato en
su sitio activo, crea una regin de concentracin local alta de sustrato. Este
ambiente tambin orienta las molculas de sustrato de manera espacial en una

posicin ideal para que interacten, lo que origina aumentos del ndice de al
menos mil veces.
Catlisis acidobsica
Los grupos funcionales ionizables de cadenas laterales aminoacilo y (cuando
estn presentes) de grupos prostticos, contribuyen a la catlisis al interactuar
como cidos o bases. La catlisis acidobsica puede ser especfica o general;
por especfica se alude a protones (H30 +) o iones OH'. En la catlisis
especfica para cido o especfica para base, el ndice de reaccin es sensible a
cambios de la concentracin de protones, pero independiente de las
concentraciones de otros cidos (donadores de protn) o bases (aceptares de
protn) presentes en solucin o en el sitio activo.
Catlisis por tensin
Las enzimas que catalizan reacciones -lticas que comprenden la rotura de un
enlace covalente tpicamente se unen a sus sustratos en una conformacin
muy desfavorable para el enlace que sufrir la divisin. Tal conformacin imita
la del intermediario de estado de transicin.
La tensin resultante estira o deforma el enlace al cual se dirige, esto lo
debilita y lo hace ms vulnerable a divisin. Linus Pauling, laureado con el
premio Nobel, fue el primero en sugerir una funcin para la estabilizacin de
estado de transicin como un mecanismo general mediante el cual las enzimas
aceleran los ndices de reacciones qumicas.
Catlisis covalente
El proceso de catlisis covalente comprende la formacin de un enlace
covalente entre la enzima y uno o ms sustratos. La enzima modificada
despus se convierte en un reactivo. La catlisis covalente introduce una
nueva va de reaccin cuya energa de activacin es ms baja y, por ende, es
ms rpida que la va de reaccin en solucin homognea.
Sin embargo, la modificacin qumica de la enzima es transitoria; en el
momento en que se completa la reaccin, la enzima vuelve a su estado no
modificado original. De este modo, su funcin permanece cataltica. La
catlisis covalente se observa con particular frecuencia entre enzimas que
catalizan reacciones de transferencia de grupo. Los residuos sobre la enzima
que participa en la catlisis covalente por lo general son cistena o serina y, en
ocasiones, histidina. La catlisis covalente a menudo sigue un mecanismo de
ping-pong: uno en donde el primer sustrato es unido y su producto se libera
antes de la unin del segundo sustrato.
Los miembros de una familia de enzimas como las asprtico o serina proteasas
emplean un mecanismo similar para catalizar un tipo de reaccin comn, pero

actan sobre diferentes sustratos. Casi todas las familias de enzimas surgieron
por medio de eventos de duplicacin de gen que crean una segunda copia del
gen que codifica para una enzima particular. Las protenas codificadas por los
dos genes despus pueden evolucionar de manera independiente para
reconocer distintos sustratos.
LAS ISOENZIMAS SON FORMAS DE ENZIMA DISTINTAS QUE CATALIZAN
LA MISMA REACCIN
Los organismos superiores a menudo elaboran varias versiones de una enzima
dada distintas desde el punto de vista fsico, cada una de las cuales cataliza la
misma reaccin. Al igual que los miembros de otras familias de protena, estos
catalticos de protena o isoenzimas surgen por medio de duplicacin de gen.
Las isoenzimas pueden mostrar diferencias sutiles de propiedades como
sensibilidad a factores reguladores particulares o afinidad de sustrato (p.
ej hexocinasa y glucocinasa) que las adaptan a tejidos o circunstancias
especficos. Algunas isoenzimas tambin pueden aumentar la supervivencia al
proporcionar una copia de respaldo de una enzima esencial.
PROPIEDADES DE LOS ENZIMAS
Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser protenas y de actuar
como catalizadores. Como protenas, poseen una conformacin natural ms
estable que las dems conformaciones posibles. As, cambios en la
conformacin suelen ir asociados en cambios en la actividad cataltica. Los
factores que influyen de manera ms directa sobre la actividad de un enzima
son:

pH

Temperatura

Cofactores

EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA


Los enzimas poseen grupos qumicos ionizables (carboxilos -COOH; amino
-NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminocidos.
Segn el pH del medio, estos grupos pueden tener carga elctrica positiva,
negativa o neutra. Como la conformacin de las protenas depende, en parte,
de sus cargas elctricas, habr un pH en el cual la conformacin ser la ms
adecuada
para la actividad cataltica. Este es el llamado pH ptimo.

La mayora de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH.


Desviaciones de pocas dcimas por encima o por debajo del pH ptimo pueden
afectar drsticamente su actividad. As, la pepsina gstrica tiene un pH ptimo
de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10 (Figura de abajo).
Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalizacin de la
protena, los seres vivos han desarrollado sistemas ms o menos complejos
para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiolgicos.
EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones qumicas: por
cada 10C de incremento, la velocidad de reaccin se duplica. Las reacciones
catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser protenas,
a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La

temperatura a la cual la actividad cataltica es mxima se llama temperatura


ptima (Figura de abajo). Por encima de esta temperatura, el aumento de
velocidad de la reaccin debido a la temperatura es contrarrestado por la

prdida de actividad cataltica debida a la desnaturalizacin trmica, y la


actividad enzimtica decrece rpidamente hasta anularse.
EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

A veces, un enzima requiere para su funcin la presencia de sustancias no


proteicas que colaboran en la catlisis: los cofactores. Los cofactores pueden
ser iones inorgnicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio

de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una


molcula orgnica se llama coenzima. Muchos de estas coenzimas se sintetizan
a partir de vitaminas. En la figura inferior podemos observar una molcula de
hemoglobina (protena que transporta oxgeno) y su coenzima (el grupo hemo).
Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al
enzima se llaman grupos prostticos. La forma catalticamente activa del
enzima, es decir, la enzima unida a su grupo prosttico, se llama holoenzima.
La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma
que: apoenzima + grupo prosttico= holoenzima
LA ACTIVIDAD CATALTICA DE ENZIMAS FACILITA SU DETECCIN
Las cantidades relativamente pequeas de enzimas presentes en clulas
complican la determinacin de su presencia y concentracin; sin embargo, la
amplificacin conferida por su capacidad para transformar con rapidez miles de
molculas de un sustrato especfico en producto confiere a cada enzima la
capacidad para revelar su presencia. Las valoraciones de la actividad cataltica
de enzimas a menudo se usan en laboratorios de investigacin y clnicos.
El descubrimiento de frmacos requiere valoraciones enzimticas
idneas para investigacin de "alta capacidad de procesamiento"
Las enzimas constituyen una de las clases primarias de biomolecular dirigidas
para la creacin de frmacos y otros agentes teraputicos; por ejemplo,
muchos antibiticos inhiben enzimas que son singulares para microbios
patgenos. El descubrimiento de nuevos frmacos se facilita mucho cuando es
posible valorar un gran nmero de rarmacforos potenciales de una manera
rpida y automatizada, proceso denominado investigacin de alta capacidad
de procesamiento. En esta ltima se aprovechan avances recientes en
robtica: ptica, procesamiento de datos y microfludica para efectuar y
analizar muchos miles de valoraciones simultneas de la actividad de la

enzima dada. En los dispositivos de investigacin de alta capacidad de


procesamiento de uso ms frecuente se emplean volmenes de 10 a 100 [d en
placas de plstico con 96, 384 o 1 536 pozos, y equipo por completo
automatizado capaz de surtir sustratos, coenzimas, enzimas e inhibidores
potenciales en una multiplicidad de combinaciones y concentraciones. La
investigacin de alta capacidad de procesamiento es ideal para analizar los
muchos produces de qumica combi nacional, la sntesis simultnea de grandes
bibliotecas de compuestos qumicos que contienen todas las combinaciones
posibles de un conjunto de precursores qumicos. Las valoraciones enzimticas
que producen un producto cromognico o fluorescente son ideales, puesto que
los detectores pticos se elaboran con facilidad mediante procedimientos de
ingeniera para per mitir el anlisis rpido de mltiples muestras. En la
actualidad, el equipo complejo requerido para nmeros en verdad grandes de
valoraciones slo est disponible en casas farmacuticas, laboratorios
patrocinados por gobiernos, y universidades de investigacin. Su principal uso
es el anlisis de compuestos inhibitorios con potencial final para uso como
frmacos.
INHIBIDORES ENZIMATICOS
Los inhibidores competitivos se unen reversiblemente al enzima, evitando
la unin del sustrato. Por otro lado, la unin del sustrato evita la unin del
inhibidor. As pues, sustrato e inhibidor compiten por la enzima.
Tipos de inhibicin segn la clasificacin introducida por W. W.
Cleland.
Los inhibidores son molculas que regulan la actividad enzimtica, inhibiendo
su actividad. A grandes rasgos, pueden clasificarse en reversibles e
irreversibles. Las irreversibles se unen covalentemente a la enzima sin
posibilidad de revertir la modificacin, siendo tiles en farmacologa. Algunos
de los frmacos que actan de este modo son la eflornitina, utilizada para
tratar la tripanosomiasis africana, la penicilina y la aspirina.
Las reversibles se unen de forma reversible a la enzima, pudiendo clasificarse a
su vez, segn la forma en que intervienen en la reaccin, en competitivas,
acompetitivas y mixtas. Habitualmente, por su amplia presencia en multitud de
procesos, se habla tambin de inhibicin no competitiva, que en realidad no es
ms que una variante de la ya mencionada inhibicin mixta. Sin embargo, por
sus caractersticas se suele presentar como opuesta a la competitiva, con la
que es comparada frecuentemente.

En la inhibicin competitiva, el sustrato y el inhibidor no se


pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura
de la derecha. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por
el sitio activo de una enzima en el cual tambin se une el sustrato; el sustrato y

el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Por ejemplo, el


metotrexato es un inhibidor competitivo de la enzima dihidrofolato reductasa,
que cataliza la reduccin de dihidrofolato a tetrahidrofolato. La similitud entre
las estructuras del cido flico y el metotrexato permite que se establezca una
inhibicin de tipo competitivo. Este tipo de inhibicin se puede superar con
concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de
competicin al inhibidor. En la inhibicin competitiva la velocidad mxima de la
reaccin no vara, pero se necesitan concentraciones ms elevadas de sustrato
para alcanzar una determinada velocidad, incrementndose as el Km
aparente.

En la
inhibicin
acompetitiva el inhibidor no puede unirse a la enzima libre, sino nicamente
al complejo enzima-sustrato (ES). Una vez formado el complejo con el inhibidor
(EIS) la enzima queda inactiva. Este tipo de inhibicin es poco comn, pero
puede darse en
enzimas
multimticas.

La inhibicin no competitiva es una forma de inhibicin mixta


donde la unin del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta
la unin con el sustrato. Como resultado, el grado de inhibicin depende
solamente de la concentracin de inhibidor, independientemente de la
concentracin de sustrato, con lo que vara el valor de la Vmax aparente. Sin

embargo, como el sustrato an puede unirse a la enzima, el valor de Km no


vara.

En la inhibicin mixta, el inhibidor se puede unir a la enzima al


mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unin del inhibidor afecta la
unin del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibicin se puede reducir, pero
no superar al aumentar las concentraciones del sustrato. Aunque es posible
que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo, este tipo de
inhibicin resulta generalmente de un efecto alostrico donde el inhibidor se
une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima. La unin del inhibidor con
el sitio alostrico cambia la conformacin (es decir, la estructura terciaria) de la
enzima de modo que la afinidad del sustrato por el sitio activo se reduce.
Usos de los inhibidores
Debido a que los inhibidores modulan la funcin de las enzimas, suelen ser
utilizados como frmacos. Un tpico ejemplo de un inhibidor que es utilizado
como frmaco es la aspirina, la cual inhibe las enzimas COX-1 y COX-2
implicadas en la sntesis de un intermediario inflamatorio, las prostaglandinas,
con lo que suprime as los efectos derivados, el dolor y la inflamacin. Sin
embargo, otros inhibidores enzimticos actan como venenos. Por ejemplo, el
cianuro es un inhibidor irreversible que se une a los tomos de hierro y cobre
en el sitio activo de la citocromo c oxidasa de clulas animales (las plantas son
resistentes al cianuro), bloqueando as la respiracin celular
CINETICA:
La cintica enzimtica es el campo de la bioqumica que se encarga de la
medicin cuantitativa de los ndices de reacciones catalizadas por enzimas, y
del estudio de factores que afectan estos ndices.
Un conjunto completo y balanceado de actividades enzimticas tiene
importancia fundamental para el mantenimiento de la homeostasis. La cintica

enzimtica es importante para entender de que modo los estados de estrs


fisiolgico afectan ese equilibrio.
La participacin de las enzimas en casi todos los procesos fisiolgicos hace de
ellas los mejores objetivos para frmacos que curan o aminoran la enfermedad
en seres humanos.
De este modo, la cintica enzimtica desempea una funcin crucial en el
descubrimiento de frmacos y en la farmacodinamia comparativa, as como en
la dilucidacin del modo de accin de los frmacos.
LAS REACCIONES QUIMICAS SE DESCRIBEN USANDO ECUACIONES
BALANCEADAS
En una ecuacin qumica balanceada se presentan las especies qumicas
iniciales (sustratos) presentes y las nuevas especies qumicas (productos)
formadas para una reaccin qumica particular, todas en proporciones
correctas.
Por ejemplo, en la ecuacin balanceada (1) se describe la reaccin de una
molcula de cada uno de los sustratos A y B, para formar una molcula de cada
uno de los productos P y Q.
A+B
P + Q (1)
Las dobles flechas indican reversibilidad, propiedad intrnseca de todas las
reacciones qumicas. De este modo, para la reaccin (1), si A y B pueden
formar P y Q, estos ltimos tambin pueden formar A y B. Por ende, la
designacin de un reactivo particular como sustrato o producto es un poco
arbitraria porque los productos para una reaccin descrita en una direccin son
los sustratos para la reaccin inversa. Sin embargo, el trmino producto a
menudo se usa
para designar los reactivos cuya formacin es favorecida desde el punto de
vista termodinmico. Las reacciones para las cuales los factores
termodinmicos favorecen de manera significativa la formacin de los
productos hacia los cuales apunta la flecha, a menudo se representan con una
flecha nica como si fueran irreversibles:
A + B > P + Q (2)
Tambin se usan flechas unidireccionales para describir reacciones en clulas
vivas en las cuales los productos de la reaccin (2) son consumidos de
inmediato por una reaccin subsiguiente catalizada por enzima. Por ende, la
eliminacin rpida del producto P o Q impide de manera efectiva la reaccin
inversa, lo que hace a la ecuacin (2) irreversible desde el punto de vista
funcional en condiciones fisiolgicas.
LOS CAMBIOS DE LA ENERGIA LIBRE DETERMINAN LA DIRECCION Y EL
ESTADO DE EQUILIBRIO
DE REACCIONES QUIMICAS
Keq es igual al producto de las concentraciones de los productos de la reaccin,
cada uno elevado a la potencia de su estequiometria, dividido por el producto
de los sustratos, cada uno elevado a la potencia de su estequiometria.
Para la reaccin A + B
P+Q
Keq =[p][Q]
[A][B]
V para la reaccin (5)

A+A

Keq = [P]
[A]

CLASIFICACION DE ENZIMAS SEGN A LA ACTIVIDAD QUE REALIZAN EN


EL ORGANISMO:
En el cuerpo humano existen 3 tipos de enzimas:
TIPO DE ENZIMA

Digestivas

FUNCION
Ayudan al cuerpo a
digerir alimentos y levar
nutrientes a diferentes
partes del cuerpo

Metablicas

Ayudan a los rganos y


tejidos a que funcionen
correctamente

Alimenticias

Digieren los diferentes


nutrientes como vitaminas,
hidratos de carbono,
grasas y protenas.

OTRAS FUNCIONES ENZIMATICAS

EJEMPLOS
Hay 3 principales que
son: peptidasa (trabajan
en la digestin de
protenas), amilasa (es la
responsable de digerir
los hidratos de carbono),
lipasas (ayudan al
cuerpo a digerir grasas)
Las enzimas metablicas
transforman los hidratos
de carbono, protenas,
grasas, para lograr un
balance adecuado de
tejidos.
Las podemos encontrar
en verduras, frutas
crudas y suplementos

AMILASA SALIVAL: Presente en la saliva y acta sobre los almidones.


PEPSINA: Hidrolisa las protenas.
AMILASA PANCREATICA: Acta sobre los almidones.
LIPASA PANCREATICA: Hidrolisa las grasas ingeridas.
TRIPSINA Y QUIMOTRIPSINA: Interviene en la digestin y en la
coagulacin de la sangre y de la leche.
NUCLEASA: Hidrolisa los acidos nucleicos ingeridos.
DISACARIDASA: Hidrolisa los disacridos como la maltosa, sacarosa y
lactosa en monosacridos.

Bibliografa
harper. ENZIMAS:MENISMO DE ACCION, ENZIMAS CINETICA,
ENZIMAS:REGULACIONES DE ACTIVIDADES. En P. A. ROBERT K. MURRAY, & V. W.
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