‘’AÑO DEL FORTALECIMIENTO DE LA SOBERANÍA

NACIONAL’’

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL SANTA

FACULTAD DE CIENCIAS
ESCUELA PROFESIONAL DE BIOTECNOLOGIA

“Análisis composición química y propiedades de la hemoglobina en

la sangre de los humanos”

Curso
QUÍMICA ORGÁNICA

Autor
ALVAREZ SALAZAR, Stefano
DUEÑAS TOLENTINO, Alexander
MARTINEZ PEREZ, Romina
MURGA LAVADO, César
RAMOS SEBASTIAN, Naomi
VILLAVICENCIO SANTAMARÍA, Scarlet

Docente
Dr. ASCURRA VALLE, Víctor

Nuevo Chimbote – 2022

Análisis, composición química y propiedades de la hemoglobina en la sangre de humana. E.P. BIOTECNOLOGÍA

DEDICATORIA Y AGRADECIMIENTO

A amigos y colegas que me animaron todos los días y me ofrecieron apoyo en

momentos críticos y también a Dios, quien siempre ha sido el autor de mi vida y
mi destino. El mayor apoyo en tiempos difíciles.

Agradecemos a dios por proporcionarnos la fortaleza tanto física como mental

para realizar este producto. Agradecemos a nuestros padres por darnos el apoyo
que siempre nos lo proveen. Y así mismo a nuestros amigos y compañeros que
siempre nos apoyaron hasta el final.

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Análisis, composición química y propiedades de la hemoglobina en la sangre de humana. E.P. BIOTECNOLOGÍA

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Análisis, composición química y propiedades de la hemoglobina en la sangre de humana. E.P. BIOTECNOLOGÍA

INDICE

I. INTRODUCCION 4
II. DESARROLLO 5
1. Definición de hemoglobina 5
2. Características 5
3. Estructura 5
4. Propiedades 5
5. Genética y síntesis de la hemoglobina 5
6. Hemoglobina normal y sus variantes 5
7. Transporte de oxígeno y CO2 5
8. Efecto BOHR 5
9. Composición química 5

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Análisis, composición química y propiedades de la hemoglobina en la sangre de humana. E.P. BIOTECNOLOGÍA

I. INTRODUCCION

El presente informe titulado “Análisis composición química y propiedades de

la hemoglobina en la sangre de humanos” nos pareció muy interesante ya que
nos permitió desarrollar más conocimiento sobre este tema.

El objetivo del informe es explicar que es la hemoglobina y como está

compuesto. Por ello dividimos el trabajo en distintas partes para que sea mas
entendible.

La hemoglobina es una hemoproteína de la sangre, de masa molecular de 64

000 g/mol (64 kDa), de color rojo característico, que transporta el dioxígeno
(comúnmente llamado oxígeno), O2, desde los órganos respiratorios hasta los
tejidos, el dióxido de carbono, CO2, desde los tejidos hasta los pulmones que
lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en
vertebrados y algunos invertebrados.

La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de

cuatro subunidades. Esta proteína forma parte de la familia de las
hemoproteínas, ya que posee 1 grupo hemo en cada subunidad.

Invitamos a la gente a leer el presente trabajo y que atreves de el puedan

enriquecerse mas sobre este tema.

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II. DESARROLLO
1. Definición de hemoglobina
La hemoglobina es una proteína globular que se encuentra en el interior de los eritrocitos
(glóbulos rojos) la cual cumple una función muy importante que llega a ser la de transportar
oxígeno, desde los pulmones, a los tejidos y órganos del cuerpo; además de transportar dióxido
de carbono de vuelta a los pulmones. La hemoglobina llega a ser la parte principal de los
glóbulos rojo, está compuesta por una proteína denominada globina y un compuesto denominado
hemo. El hemo está compuesto por hierro y un pigmento denominado porfirina, que le da a la
sangre el color rojo. Los valores normales de hemoglobina en sangre son de 12-15 gramos por
decilitros (g/dl) en mujeres y de 13-16 g/dl en hombres. Si el nivel de es demasiado bajo, es
posible que no se pueda suministrar a las células del cuerpo el oxígeno que necesitan para
sobrevivir.

2. Características
Es el componente más importante de los glóbulos rojos y está formado por una proteína
llamada hemo; que, asociándose con el oxígeno, se puede intercambiar en los pulmones por
dióxido de carbono.

Realiza la importante función de transportar oxígeno y dióxido de carbono en la sangre.

La hemoglobina funciona como amortiguadores y están íntimamente vinculadas a la capacidad
de disociación del grupo imidazólico del aminoácido histidina que está unido al hierro que
contiene el grupo hemo.

El pK de este grupo funcional, aproximadamente es de 7, ésta tiene una propiedad

especial, la cual es de modificarse en función que la molécula de Hb esté unida al oxígeno
(HbO2) o no (Hb). La oxihemoglobina (HbO2) es un ácido más fuerte que la desoxigenada
porque su pK es menor.

Esta propiedad le da una eficacia amortiguadora excepcional, que se ve favorecida por el

hecho de que la Hb es una proteína muy abundante en la sangre

3. Estructura
3.1 ESTRUCTURA MOLECULAR

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La hemoglobina tiene una estructura cuaternaria, significa que está constituida por cuatro
cadenas polipeptidicas: Las cadenas polipeptídicas alfa contienen 141 aminoácidos, las que no
son alfa 146 (β, γ, δ) y difieren en la secuencia de los aminoácidos.

Hace décadas se conoce la estructura primaria de las 4 cadenas de Hb. La estructura

secundaria es semejante a la primaria: cada una muestra 8 segmentos designados con letras desde
la A a la H, entre ellos se pueden encontrar 7 segmentos no helicoidales: AB, CD, EF, FG, GH,
HC Y NA. Cada cadena α está en contacto con las cadenas β, sin embargo, hay pocas
interacciones existentes entre las dos cadenas α o β entre sí.

Cada una las cuatro cadenas polipeptidicas contienen un grupo prostético, el hem. Un
Grupo prostético Es una porción polipeptídica que forma parte de una proteína en su estado
funcional. El átomo de hierro se encuentra en estado de oxidación ferroso (+2) y puede formar 5
o 6 enlaces de coordinación dependiendo de la unión del oxígeno a la Hb (oxiHb, desoxiHb).
Cuatro de estos enlaces se producen con los nitrógenos pirrólicos de la porfirina en un plano
horizontal. El quinto enlace de coordinación se realiza con el nitrógeno del imidazol de una
histidina denominada histidina proximal. Finalmente, el sexto enlace del átomo ferroso es con el
O2, que además está unido a un segundo imidazol de una histidina denominada histidina distal.
Tanto el quinto como el sexto enlace se encuentran en un plano perpendicular al plano del anillo
de porfirina.

4. Tipos de hemoglobina

Hay demasiados tipos de hemoglobina, Los más comunes son HbA, HbA2, HbE, HbF,
HbS, HbC, HbH y HgbM. Las personas adultas sanas solo cuentan con niveles de HbA y HbA2.

• Hemoglobina A: También es llamada hemoglobina del adulto, el cual representa

aproximadamente el 97% de la hemoglobina degradada en el adulto, formada por dos
globinas alfa y dos globinas beta.
• Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la hemoglobina después del
nacimiento, formada por dosglobinas alfa y dos globinas delta, que aumenta de forma
importante en la beta-talasemia, al no poder sintetizar globinas beta.
• Hemoglobina s: Hemoglobina alterada genéticamente presente en la Anemia de Células
Falciformes. Afecta predominantemente a la población afroamericana y amerindia.
• Hemoglobina f: Hemoglobina característica del feto.
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• Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que se encuentra unida al oxígeno

normalmente.

5. Importancia de los Hemogramas

¿Por qué es importante realizarme de un análisis de hemoglobina?
Es fundamental la medición de la hemoglobina en nuestro cuerpo para identificar los
niveles si están conforme en nuestro organismo, así podemos medir si tenemos anemia o
síntomas. La anemia puede ser causada por pérdida de sangre, disminución de la producción de
glóbulos rojos o aumento de la destrucción de glóbulos rojos.
Importancia:
 Para diagnosticar una enfermedad que causa anemia
 Para ver el grado de gravedad de su anemia
 Para ver si su anemia está respondiendo conforme
 Para evaluar una enfermedad denominada policitemia

6. Hemoglobina normal y sus variantes

Para operar como vehículo de intercambio gaseoso, la hemoglobina (Hb) debe satisfacer ciertos
requisitos básicos como son: ser capaz de transportar cantidades considerables de oxígeno; ser
muy soluble; captar y descartar oxígeno a presiones apropiadas y, ser un buen amortiguador.
Más del 95% de la hemoglobina del adulto y de los niños mayores de 7 meses es A (HbA). Su
estructura se designa como a2b2, para indicar que posee dos cadenas y dos b. Los adultos
normales también tienen un 2-3% de HbA2, la cual está compuesta por dos cadenas a como las
de la Hb A, y dos cadenas d. Se representa como a2d2. Las cadenas d son diferentes de las
cadenas por están bajo control genético independiente. Normalmente también existen diversas
especies de HbA modificadas; se designan como A1a1, A1a2, A1b y A1c, y se deben a
modificaciones postraduccionales de la Hb con diversos azúcares como glucosa-6-fosfato. La
más importante cuantitativamente es la Hb A1c. Proviene de la fijación covalente de un resto de
la glucosa al extremo N-terminal de la cadena b. La reacción no es catalizada enzimáticamente,
dependiendo entonces de su velocidad de concentración de glucosa. Por tanto, la Hb A1c
constituye una medida útil del control de los pacientes diabéticos durante los días o semanas
anteriores a la toma de la muestra. (Huehns, 1964).

• La Hb fetal (HbF), es el componente principal de la Hb del recién nacido. Posee dos

cadenas g en lugar de dos cadenas por se representa a2g2. La HbF está adaptada al
ambiente materno-fetal. Ha de fijar el oxígeno mucho más fuerte para competir por el O 2
con la HbA materna (su curva de saturación está desplazada a la izquierda). Esto se
consigue gracias a que dos de los grupos que recuperan la fijación de fijación de 2,3-
difosfoglicerato (DPG) tienen cadenas laterales neutras, a diferencia de la HbA en la que
están cargadas positivamente. Lo anterior hace que el DPG, cargado negativamente, se

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una menos a la HbF y en lugar de ello, se fije más fuerte el O 2 . Además, entre 15% y
20% de la HbF está acetilada en sus N-terminales y se denomina HbF1; esta variante no
fija DPG. (Hardison, 1998).
• Las hemoglobinas Gower I, Gower II y Portland son embrionarias y sólo aparecen
durante el primer trimestre de gestación. La Hb Gower II es la más importante y alcanza
entre el 50% y el 60% de toda la Hb embrionaria. Al parecer las cadenas polipeptídicas
epsilon (e) y zeta ( z ) se sintetizan en el saco vitelino. Las cadenas b, e, g, d están
codificadas por un gen del cromosoma 11; las z ya por un gen del extremo 5' del
cromosoma 16. (Huehns, 1964).

 NUEVAS GLOBINAS
Recientemente se ha descubierto, en las secuencias de ADN complementarias, un tercer tipo de
globina en ratones y en humanos denominado neuro globina (NGB) . El gen codificado en ambas
especies, una proteína de 151 aminoácidos (masa molecular de 17.000). Dicha proteína es en
94% similar entre el ratón y el hombre, mientras que la similitud de ésta con la Hb y la
mioglobina humana es de tan solo 25% y 21% respectivamente. Lo anterior sugiere que es una
proteína altamente conservada a través de la evolución (670 millones de años aproximadamente)
y que, aunque hace parte de la superfamilia de las globinas, tiene una función diferente. Se
emerge espectroscópicamente, que la NGB es la primera hemoglobina Hexa coordinada
caracterizada en vertebrados. La Hexa coordinación es un mecanismo que regula la unión del
ligando con las proteínas hémicas, a través de la competición entre un ligando externo y uno
interno por una cadena de aminoácidos (histidina distal). Con base en lo anterior se sugiere
diversas funciones de la NGB: como transportador de O 2 y facilitador de su difusión a la
mitocondria; como enzima, facilitando la generación glicolítica de ATP; como sensor de O 2; y
como detoxificador de óxido nítrico . (Lehmann ,1969)
El análisis del patrón de expresión en diferentes tejidos resalta una mayor presencia de NGB en
el cerebro, sobre todo en el lóbulo frontal, el núcleo subtalámico y el tálamo. La concentración
de esta proteína en el cerebro del ratón es menor a 0.01% del contenido proteico total. La NGB
se expresa como un monómero que une reversiblemente O 2. Su espectro de absorción tiene tres
picos en 424, 528 y 558 nm en la forma desoxi-NGB, y un solo pico en 413 nm como oxi-NGB.
Aunque los picos en el ultravioleta son similares a los de otras globinas, el espectro visible es
inusual, e indica la presencia de un grupo hem de bajo spin, como el observado en las fibras
nerviosas del molusco Spisula solidísima. La NGB recombinante tiene una afinidad por el O 2de
1,9 a 2,3 torr, muy superior a la de la Hb de mamíferos (27 torr), pero inferior a la de la
mioglobina (1 torr). El gen de la NGB está ubicado en 14q24. posee tres intrones en las
posiciones B12-2 (hélice B, aminoácido 12, codón 2), E11-0 y G7-0. Los intrones B12-2 y G7-0
se conservan en las hemoglobinas y mioglobinas de los vertebrados y de otras familias
taxonómicas. El intrón central, E11-0, puede representar un caso de adquisición independiente de
un intrón. (Lehmann ,1969)
La presencia de un tercer tipo de globina, constituye un importante modelo para el estudio de la
evolución de las especies. Adicionalmente, constituye una proteína especializada en incrementar
la presión de O 2 en tejidos específicos, diferentes al músculo. Sin embargo, se han observado
globinas en el sistema nervioso de subfamilias de invertebrados, como anélidos, moluscos y
nemátodos. Las propiedades de unión de O 2 de la NGB son similares a las de la mioglobina de
los vertebrados, lo que sugiere una función similar, pero a nivel cerebral. A pesar de su baja

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concentración, la NGB puede suplir de O 2 al cerebro, atravesando la barrera hematoencefálica.

(Lehmann ,1969)
Al igual que la NGB, la citoglobina (Cygb) fue encontrada en las bases de datos de ADN
complementario del ratón y el humano. Los análisis filogenéticos sugieren que la Cygb y la
mioglobina forman un clan común dentro del árbol de las globinas de los vertebrados. Estos
genes se separaron hace aproximadamente 450 millones de años. En este escenario evolutivo, la
mioglobina parece ser una especialización muscular de una globina intracelular que tiene una
amplia distribución tisular y una función general. El gen de la Cygb se encuentra en 17q25. La
conservación de las secuencias entre la Cygb de ratón y la humana es de 96%. Los residuos
claves en la estructura y función respiratoria de las globinas, PheCD1, HisE7 e HisF8, están
conservados en la Cygb. Además, esta proteína pertenece a las hemoglobinas Hexa coordinadas
recientemente descritas.
El papel fisiológico de las hemoglobinas Penta coordinadas de los vertebrados está bien definido:
el transporte de O 2 por la Hb y la difusión facilitada y el almacenamiento de O 2 por la
mioglobina. Sin embargo, esta situación es menos clara para las hemoglobinas Hexa
coordinadas. Al parecer, tanto la NGB como la Cygb, comparten las mismas propiedades
estructurales y fisiológicas (Lehmann ,1969).

7. Transporte de oxígeno y CO2

La sangre necesita de un transportador de O 2 porque este gas no es suficientemente soluble en el
plasma sanguíneo para satisfacer las necesidades corporales. A 37ºC, un litro de sangre sólo
disuelve 2,3 ml de O 2 . Sin embargo, un litro de sangre contiene 150 g de Hb, y como cada
gramo de Hb disuelve 1,34 ml de O 2 , en total se transportan 200 ml de O 2 por litro de sangre.
Esto es, 87 veces más de lo que el plasma solo podría transportar. Sin un transportador de O 2
como la Hb, la sangre tiene que circular 87 veces más rápido, lo que precisaría una bomba de alta
presión, un flujo turbulento y un enorme desacople ventilación-perfusión (Perutz, 1970).
La relación entre la tensión de O 2 y la saturación de la Hb se describe mediante la curva de
saturación de la oxiHb. La afinidad de la Hb por el O 2 se expresa en términos de la tensión de O
2 en que se produce una saturación del 50% de la Hb (P50). Este valor corresponde a 27 mm Hg

aproximadamente. De forma parecida a las enzimas, una P50 alta corresponde a una afinidad por
el O 2 baja. (Perutz, 1970).
La curva de disociación de la oxiHb de los polipéptidos con una sola unidad hem, como la
mioglobina es hiperbólica. Así, su afinidad por el O 2 es mayor que la de la Hb, liberando O 2
solamente a muy bajas tensiones tisulares. Por el contrario, la curva de disociación de la
hemoglobina es sigmoidea. De esta forma, la Hb está saturada el 98% en los pulmones y sólo el
33% en los tejidos, de manera que cede casi el 70% de todo el O 2 que puede transportar. La
porción más empinada de la curva se encuentra en las zonas de baja tensión de O 2 de los tejidos,
lo que significa que disminuciones relativamente pequeñas en la tensión de O 2dan lugar a
grandes incrementos en la cesión de O2. Sin embargo, pequeñas disminuciones en la tensión de
O 2 en los pulmones (altitud moderada) no comprometen seriamente la capacidad de la Hb para
fijar O 2. Además, la curva revela que a bajas tensiones de O 2, la fijación de O 2 es relativamente
débil (menor afinidad), mientras que a altas tensiones la fijación es fuerte (mayor afinidad). Lo
anterior refleja el mecanismo de cooperatividad de la Hb, por el cual la ligadura del O 2 a una
subunidad eleva la afinidad de las otras subunidades.(Kilmartin, 1976).

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La afinidad de la Hb por el O 2 está influenciada por una serie de variables que incluyen la
concentración de protones, el CO 2, la temperatura y el 2,3-difosfoglicerato (2,3-DPG). La
concentración del ion hidrógeno influye sobre la afinidad de la Hb por el O 2. El pH bajo
desplaza la curva hacia la derecha, facilitando la cesión de O 2, mientras que el pH elevado la
desplaza hacia la izquierda. Esta modificación se conoce como efecto Bohr y se representa por la
ecuación:
HHb + O 2 ----------> HbO 2 + H+;
y demuestra que la oxigenación de la Hb aumenta la acidez, o, dicho de otra manera, la
desoxigenación de la Hb aumenta la basicidad (Riggs, 1998)
La temperatura tiene también un efecto importante sobre la afinidad de la Hb por el O 2. A
temperaturas por debajo de la normal, la fijación es más fuerte, desplazando la curva a la
izquierda; a temperaturas elevadas la fijación se hace débil y la curva se desplaza a la derecha
(Riggs, 1998)
La hemoglobina muestra además un efecto heterotópico de gran significado biológico. Esto
implica su interacción con el 2,3-DPG, el compuesto fosforilado predominante en el eritrocito.
El 2,3-DPG funciona como un efecto alostérico para la Hb. En la conformación desoxi
(estructura cuaternaria T, «tensa») existe una capacidad suficiente grande para admitir al 2,3-
DPG entre las cadenas b. Además, esta cavidad está cargada positivamente, fijando así una
molécula de 2,3-DPG de carga negativa. Cuando la Hb se oxigena, asume una configuración
cuaternaria R, «relajada». Los fenómenos moleculares de este cambio no se han establecido
totalmente, pero al parecer implica una configuración intermedia entre R y T. La conversión final
a R se inicia con la fijación de una molécula de O 2a la interacción a1b2 y se continúa con la
eliminación del 2,3-DPG y la interrupción de los puentes salinos e interacciones hidrófobas en el
contacto a1b2 formados en T. Las variaciones de la concentración del 2,3-DPG desempeñan un
papel fundamental en la adaptación a la hipoxia, de manera que en la hipoxemia aumenta el 2,3-
DPG eritrocitario, la afinidad por el oxígeno declina y el aporte a los tejidos se facilitar (Trent,
2001)
El transporte eritrocitario de CO 2, una diferencia del transporte de O 2, no se realiza por unión
directa al hem, sino que se relaciona con el mantenimiento del pH sanguíneo. El CO 2 difunde
libremente en los eritrocitos, donde la anhidrasa carbónica cataliza la reacción:
CO2 + H2O -------- > H2CO3 _ _
La posterior ionización del H 2 CO 3 en H+ y HCO 3 - es una reacción rápida y espontánea que
genera cantidades equivalentes de H+ y de HCO 3 -. El H+ generado se incorpora a la desoxiHb,
proceso facilitado por el efecto Bohr. El bicarbonato por su parte, difunde a través de la
membrana eritrocitaria y en parte se intercambia con iones Cl- del plasma, mecanismo
denominado desplazamiento del cloruro. Así se transporta la mayoría del CO 2. El restante, se
transporta como CO 2 disuelto (5%) y como carbaminohemoglobina (15%), producto de la
reacción del CO 2con los grupos amino de la Hb, donde se genera entre 1 y 2 equivalentes de H+.
La desoxiHb forma compuestos carbamino más rápido que la oxiHb; la oxigenación produce
liberación del CO 2 fijado. La curva de disociación del CO 2 es más lineal que la del O 2, sobre
todo en el rango fisiológico 40-60 mm Hg. La desoxiHb tiene mayor afinidad por el CO 2 a causa
del efecto Bohr. El desplazamiento de la curva (efecto Haldane) favorece la fijación de CO 2 en
los tejidos y su liberación en los pulmones. (Trent, 2001)
La Hb además de transportar O 2 y CO 2, juega también un papel fundamental en la regulación
del pH sanguíneo. Esto se realiza por medio de dos mecanismos. El primero se debe a los grupos
ionizables de la Hb (imidazoles de las 38 histidinas por tetrámero), que junto con los fosfatos
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orgánicos de los eritrocitos y las proteínas plasmáticas suman el 60% del amortiguamiento
sanguíneo. El resto del ácido que se produce a partir del transporte de CO 2 (40%) es absorbido
por la Hb a través del transporte isohídrico de CO 2, que corresponde al segundo mecanismo y se
basa en la capacidad de la Hb para captar H+ sin cambio en el pH (Kilmartin, 1976).

8. Valores de la hemoglobina
Hemoglobina; Un nivel de hemoglobina más bajo de lo normal indica anemia. Los
niveles normales de hemoglobina están entre 13,2 y 16,6 gramos (g) de hemoglobina por
decilitro de sangre en los hombres y entre 11,6 y 15 g/dl en las mujeres.

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