Universidad Salvadoreña

“Alberto Masferrer”
Facultad de Medicina

Hemoglobina y
Mioglobina
Dra. Jaqueline Beatriz Márquez Molina
Grupo 4 A - Bioquímica medica I
1
Valor del mes

2
 Estructura y función de la hemoglobina
Hemoglobina: Hierro Hemo

Estructura: La hemoglobina está compuesta

por una proteína denominada globina y un
compuesto denominado hemo.

Función: Su función principal es transportar O2

de los pulmones a los capilares de los tejidos.

Globina
Oxígeno
 Estructura y función de la mioglobina

Mioglobina:
Hemo
Estructura: Es una hemoproteína situada en el
músculo cardíaco y en el músculo esquelético.

Función: La función de la mioglobina es ser

utilizado como reservorio y transporte de oxígeno.
 α-Helicoidal de la mioglobina

Contenido α-helicoidal:

La mioglobina es una molécula compacta, con

aproximadamente el 80% de su cadena
polipeptídica plegada en ocho tramos de hélice α.
 Estructura Cuaternaria de la Hemoglobina

El tetrámero de hemoglobina puede visualizarse como un

compuesto de dos dímeros idénticos (aB)1 y (aB)2.
 Distribución de aminoácidos polares y no polares:

Los aminoácidos son los que componen las proteínas.

Contienen un grupo amino en uno de los extremos de la molécula

y un grupo carboxílico en el otro extremo.

Clasificación:

Aminoácidos apolares:

Contienen principalmente grupos R hidrocarbonados sin carga

positiva o negativa.

Ejemplos de aminoácidos apolares.

Alifáticos Isoleucina
 Grupo Prostético

Las hemoproteínas son un grupo de proteínas especializadas que contiene un grupo hemo
prostático fuertemente unido. Y es el componente no aminoacídico que forma parte de la
estructura de algunas proteínas y que se halla fuertemente unido al resto de la molécula.
 Unión del grupo Hemo.

El hemo es un complejo de protoporfirina IX y

hierro ferroso (Fe²+), el hierro se sostiene en
el centro de la molécula hemo mediante
enlaces con los cuatro nitrógeno del anillo de
porfirina.
 Estructura R y T de la hemoglobina:

El estado T corresponde a la desoxihemoglobina, la cual se

trata de una proteína oligomérica, constituida por cuatro
subunidades iguales dos de tipo α a dos de tipo β.

El estado R a la oxihemoglobina, consta de las mismas cuatro

subunidades con ligeras variaciones por el estado de
oxigenación.

Ejemplo: Hemoglobina.

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 PROTEÍNA ALOSTÉRICA
Están reguladas por moléculas denominadas efectores que se unen
de manera no covalente a un sitio distinto del sitio activo. Los
efectores pueden ser:

1. Homótropos: Cuando el propio sustrato actúa como efector.

2. Heterótrofos: El efector puede ser diferente del sustrato

11
 Curva de saturación de Hemoglobina y
Mioglobina.
La curva de disociación de oxígeno es una
gráfica de Y donde se muestra los valores de PO2

12
 INTERACCIÓN HEMO-
HEMO
La unión cooperativa del oxígeno por
las cuatro subunidades de hemoglobina
significa que la unión de una molécula
de oxígeno a un grupo hemo aumenta la
afinidad por el oxígeno del resto de
grupos hemo del mismo tetrámero de
hemoglobina.

13
 CONCEPTO DE P50
● Presión parcial de
oxígeno para lograr 50%
saturación de ctHb.

● Afinidad de oxígeno.

● A mano con paO2, ctO2.

14
 EFECTO BOHR
● Relación entre el
aumento de la
concentración de
dióxido de carbono o
pH en la sangre y el
descenso de afinidad
de la hemoglobina por
el oxígeno.

15
 Efecto del 2,3, Bifosfoglicerato.

- Regulador importante de la unión del oxígeno a la hemoglobina.

- Fosfato más abundante en los enterocitos.
- Disminuye la afinidad del O2 uniéndose a la desoxihemoglobina
no a la oxihemoglobina.
- La Hb a la que se le ha retirado 2,3 BPG es afín a el O.
- El 2,3 BPG para el transporte de oxígeno a la hemoglobina.

16
 UNIÓN DEL CO2
El CO2 se lleva como carbamato unido a los grupos aminos terminales
de la hemoglobina, lo cual se puede representar de la siguiente
manera:

Hb - NH2+CO2 Hb – NH - COO- + H+

17
 UNIÓN DE CO
● El monóxido de carbono (CO) se
une con gran fuerza, al hierro de la
hemoglobina, para formar
carboxihemoglobina.

● Afinidad de oxígeno.

● Cuando el CO se une a uno o más de

los cuatro sitios hemo, la
hemoglobina se desplaza a la
conformación R.

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 Tipos de HEMOGLOBINA
01 02 03
Hemoglobina fetal Hemoglobina A2 Hemoglobina A1c
Tetrámero de dos cadenas Se condensa en forma no
Su composición
alfa (a) idénticas, más dos enzimática con una
polipeptídica es α2δ2.
cadenas (y). hexosa),

04 05
FAMILIA GÉNICA α FAMILIA GÉNICA β
En el cromosoma 11 se
2 cadenas de globina alfa
encuentra un solo gen para la
y 2 cadenas beta.
cadena de globina β.
 HEMOGLOBINA FETAL

Sus niveles Síntesis durante Unión de 2,3-BPG

altos indican el desarrollo a la HbF:
• Talasemia Sintetiza las La hemoglobina fetal tiene
• Leucemia mieloide hemoglobinas una mayor afinidad por el
• Anemia de células embrionarias como la Hb oxígeno que la
falciformes Glower 1. Hemoglobina A
 HEMOGLOBINA A2
Aparece poco antes del
nacimiento y que, por último,
constituye ≈2-3% de la
hemoglobina total.

La HbA2 está elevada en la

β-talasemia, una enfermedad
caracterizada por una
deficiencia de la biosíntesis
de globina β
 HEMOGLOBINA A1c

El alcance de la glucosilación
depende de la concentración
plasmática de la hexosa.

Tiene residuos de glucosa unidos

de manera predominante con los
grupos amino de las valinas N-
terminales de las cadenas de
globina β.
 FAMILIA GÉNICA α
La familia alfa ubicada en el
cromosoma 16 (HSAp16) con 30.000
pares de nucleótidos (30kb) contiene
5 genes.
. En las uniones débiles participan 19
aminoácidos.
 FAMILIA GÉNICA β

En el cromosoma 11 se encuentra un
solo gen para la cadena de globina β

Hay cuatro genes adicionales tipo

globina B:
• El gene e
• El gen c
• Dos genes y
• El gene o
Alteraciones de la Hemoglobina

25
Concepto de Hemoglobinopatias

Son grupos de trastornos genéticos causados

por la producción de una molécula de la
hemoglobina estructuralmente anormal o por la
síntesis de cantidades insuficientes de
hemoglobina normal o en raras ocasiones
ambas.

42,000,000
26
 Anemia Drepanocitica
Es un trastorno genético de la sangre causado por la
sustitución de un solo nucleótido en el gen de la
globina β.

Ocurre principalmente en la población

afroamericana,

Es un trastorno autosómico- recesivo.

27
 Caracteristicas:
★ Al inicio no suelen presentarse síntomas.

★ Episodios de Dolor ( Crisis).

★ Anemia hemolítica crónica hiperbilirrubinemia.

★ Incremento de la vulnerabilidad a las

infecciones a partir de la lactancia.

28
 Puntos Importantes:

1.Sustitución de aminoácidos en las cadenas β de HbS.

2. Anemia drepanocítica y anoxia tisular

3. Variables que aumentan la anemia drepanocítica

4. Tratamiento

5. Posibles ventajas selectivas del estado heterocigoto.

29
 Hemoglobina C
Es una variante que posee una sustitución en un
solo aminoácido en la sexta posición de la cadena
de globina β.
No obstante en la HbC el glutamato es sustituido
por lisina. Esta sustitución causa que la HbC se
mueva con mayor lentitud hacia el ánodo que la
HbA o la HbS

30
Hemoglobina SC
Es otra de las enfermedades drepanocíticas de
los eritrocitos.

Los pacientes con esta 25,000,000

enfermedad son
doblemente heterocigóticos.

Se les llama heterocigotos compuestos porque

sus dos genes de globina β son anormales,
aunque diferentes entre sí.

31
 Metahemoglobinemias

Es una enfermedad caracterizada por la presencia

de un nivel anormalmente alto de metahemoglobina
(Met-Hb) en la sangre.

La metahemoglobina es una forma de hemoglobina

que contiene la forma férrica del hierro [Fe3+]. La
afinidad del hierro férrico por el oxígeno está
alterada.

32
 Signos y Síntomas:

❏ Cianosis Chocolate
❏ Hipoxia Tisular
❏ Ansiedad
❏ Disnea

En casos más graves ocurre lo siguiente:

❏ Coma
❏ Muerte

33
 Talasemias
Son enfermedades hemolíticas hereditarias en las cuales ocurre un
desequilibrio en la síntesis de la cadena de la hemoglobina.

Como grupo, son los trastornos de un

solo gen más comunes en humanos.

NormalmenteSaturn
la las síntesis de
15%
cadenas de globina tiene pareja de
cadena de globina beta

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 Bibliografía
- Ferrier, Denise R. Bioquímica. Séptima Edición, Lippincott, Williams
& Wilkins. 2014
- Marks, Allan D. Bioquímica Médica Básica Un Enfoque Clínico. 5°
Edición. Lippincott, Williams & Wilkins. 2019.
- Navarra, J. M. (2012). Metahemoglobinemia.
- Especializado, L. C. (s.f.). Hemoglobina Fetal. Santiago de Cali, Valle
del Cauca, Colombia. Obtenido de
https://www.nohemylab.com/examen/358/hemoglobina-fetal

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