Hemoglobina
Nombre: Karla Leonor
Se denomina hemoglobina a la proteína
presente en el torrente sanguíneo que
permite que el oxígeno sea llevado desde
los órganos del sistema respiratorio hasta
todas las regiones y tejidos. Es posible
identificar la hemoglobina como una
heteroproteína ya que, de acuerdo a los
expertos, se trata de una proteína
conjugada (donde es posible apreciar una
parte proteica bautizada como globina
con una parte no proteica que se conoce
como grupo prostético). La hemoglobina
está compuesta por una proteína
denominada globina y un compuesto
denominado hemo. El hemo está
compuesto por hierro y un pigmento
denominado porfirina, que le da a su
sangre el color rojo.
Al perder oxígeno, en cambio, la
hemoglobina se vuelve rojo.
oscuro, que es el color que caracteriza a la
sangre de las venas.
Dos pares de cadenas polipeptídicas
componen la hemoglobina y cada una de
ellas está unida a un grupo hemo. Los
átomos de hierro de estos conjuntos les
permiten enlazarse, de manera fácil de
revertir, a una molécula de O2. Al quedar
unida con oxígeno, la hemoglobina recibe
el nombre de hemoglobina oxigenada u
oxihemoglobina. En cambio, si pierde
oxígeno, se habla de hemoglobina
reducida.
Fecha: 06|feb|2023
Jiménez Tamayo
Semestre y grupo: 4to E
Actividad No. 10
Nombre del tema: Reporte
documental ( Hemoglobina)
Actividad No. 10
Es posible diferenciar entre distintos
tipos de hemoglobina. La
hemoglobina de tipo A, también
conocida como hemoglobina normal
o de adulto, está compuesta por un
par de globinas alfa y 2 globinas
beta. La hemoglobina A representa
cerca del 97% de la hemoglobina en
una persona adulta. La hemoglobina
A2 (2 globinas alfa y la misma
cantidad de globinas delta), por su
parte, supone menos del 2,5% de la
hemoglobina tras el nacimiento
Estructura
La hemoglobina es una proteína con
estructura cuaternaria, es decir, esta
constituidapor cuatro cadenas
polipeptídicas (fig. 1): dos α y dos
β (hemoglobina adulta- HbA); dos
α y dos δ (forma
minoritaria de hemoglobina
adulta- HbA2- normal 2%); dos α y
dos γ
(hemoglobina fetal- HbF). En el feto
humano, en un principio, no se
sintetizan cadenas alfa ni
beta, sino zeta (ζ ) y épsilon (ξ) (Hb
Gower I). Al final del primer trimestre
la subunidades α han reemplazado a
las subunidades ζ (Hb Gower II) y las
subunidades γ a los péptidos ξ. Por
esto, la HbF tiene la composición
α2γ2.
Las subunidades β comienzan su
síntesis en el tercer trimestre y no
reemplazan a γ en su totalidad hasta
algunas semanas después del
nacimiento. Las cadenas
polipeptídicas alfa contienen
aminoácidos, las no alfa 146 (β, γ, δ)
141
ydifieren en la secuencia de
aminoácidos. Se conoce desde hace
décadas la estructura primaria de las
cuatro cadenas de Hb normales. La
estructura secundaria es muy similar:
cada una exhibe 8 segmentos
helicoidales designados con las letras
A a la H. Entre ellos se encuentran
7segmentos no helicoidales.
Cada
cadena α esta en contacto con las
cadenas β, sin embargo, existen pocas
interacciones entre las dos cadenas α
o entre las dos cadenas β entre si.
Las cuatro cadenas polipeptídicas de la
Hb contienen cada una un
grupo prostético, el
Hem, un tetrapirrol cíclico (fig. 2),
que les
proporciona el color rojo a los hematíes.
Un
grupo prostético es una porción no
polipeptídica que forma parte de una
proteína
en su estado funcional. El átomo de
hierro se encuentra en estado de
oxidación ferroso (+2) y puede
formar
5 o 6 enlaces de
coordinación
dependiendo de la unión del oxigeno
a la Hb (oxiHb, desoxiHb). Cuatro de
estos enlaces se producen con los
nitrógenos pirrólicos de la porfirina en
un plano horizontal. El quinto enlace
de coordinación se realiza con el
nitrógeno imidazol de una
del histidinadenominada
proximal. Finalmente,
histidina el sexto enlace
del átomo ferroso es con el O2,
que además está unido a un segundo
imidazol de una histidina denominada
histidina distal. Tanto el quinto como
el sexto enlace se encuentran en un
plano perpendicular al plano del anillo
de porfirina. La parte porfirínica del
Hem se sitúa dentro de una bolsa
hidrofóbica que se forma en cada una
de las cadenas polipeptídicas.
Tipos originarl el hecho de no consumir
o hierro, presencia
Existen muchos tipos diferentes de suficiente la
de en los intestinos,
hemoglobina (Hb). Los más comunes hemorragias
parásitos lascausadas por úlceras en el
son HbA, HbA2, HbE, HbF, HbS, HbC, estómago o por un exceso de
HbH y HgbM. Los adultos sanos menstruación, entre otros factores. Un
tienen niveles significativos de HbA y motivo que excede la voluntad de una
HbA2. persona es una cirugía, dado que en
este tipo de intervenciones se pierde
Diversas patologías también generan
mucha sangre. Algunos de los
diferentes tipos de hemoglobina
síntomas
presentes en estos casos con
oalteraciones en las cantidades
debilidad y la falta de energías para
la
normales. La hemoglobina S está
realizar tareascomunes poco
presente en algunos tipos de anemia,
y exigentes, la
mientras que la hemoglobina
taquicardia e
insuficiencias inclus
glucosilada aumenta con la diabetes.
cardíacas. o
Se conoce como efecto Bohr
Hemoglobina Para establecer
al fenómeno mediante el
la
cantidad de hemoglobina presente en
cual la
hemoglobina pulmonar se oxigena, con
la sangre de una persona y así poder
la consiguiente expulsión de oxígeno
detectar si sufre de alguna de las
presente en los tejidos, debido al pCO2
posibles formas de anemia, se realiza el
y el pH. Los músculos, que como
análisis pertinente, que puede incluirse
tipos
otros de tejido
en una extracción rutinaria. Si bien no
rápidamente, metabolizan cuando
se necesita ningún tipo de preparación
producen considerables se volúmenes
contraende
previa al examen, resulta indispensable
iones de de carbono e
indicar al profesional de turno si se ha
hidrógeno. La hemoglobina se ha
dióxido
recibido una transfusión en
adaptado para conseguir
el
transcurso de los tres meses anteriores
enviar donde más se lo necesite, y ha
oxígeno el
o si se ha consumido nicotina minutos
aprendido a actuar frente a
antes, dado que cualquiera de estas
acumulaciones de los dos compuestos
las
situaciones puede alterar el nivel de
recién mencionados.
hemoglobina.
Cuando disminuye la
Una de las causas más comunes de un cantidad
hemoglobina depresenta
pH, unalaatracción
bajo nivel de hemoglobina en la sangre menor al oxígeno, por lo cual si se
es una dieta deficiente, poco nutritiva; encuentra con una zona en la que se
sin embargo, también pueden esté produciendo este descenso,
reacciona liberándolo.
Hemoglobina La hemoglobina es un compuesto
normal: químico constituido por un núcleo de
La hemoglobina (Hb) es una hierro transportado por la sangre
proteína globular con una masa dentro de los glóbulos rojos, fijando
molecular de el
oxígeno en los pulmones
64.4 kDa.4 transportándose por la sangre hacia
y
Más del 95% de la hemoglobina del los tejidos y células. Al volver a los
adulto y de los niños mayores de 7 pulmones, la hemoglobina actúa
meses es HbA cuya estructura es α2 como transporte de dióxido de
β2. Los adultos normales también carbono y de protones.
tienen un 2-3% de HbA2, α2 δ2. La
Hb fetal (HbF), es el componente
principal de la Hb del recién nacido,
α2 γ2 fija mucho
oxígeno el más fuerte para
competir por el O2 con la
HbA materna. Las
hemoglobinas
Gower I, Gower II y Portland son
embrionarias y sólo aparecen durante
el primer trimestre de gestación. La
Hb Gower II es la más importante y
alcanza entre el 50% y 60% de toda la
Hb embrionaria. Al parecer las
cadenas polipeptídicas epsilon (ε) y
zeta (z) se sintetizan en el saco
vitelino.1

Hemoglobina anormal:

La causa más común de las

hemoglobinopatías es la mutación
puntual, es decir, la sustitución de un
nucleótido de ADN por otro, lo que
modifica el código genético y puede
inducir un cambio en un aminoácido
de la globina resultante.1

En la actualidad se conocen más de

600 hemoglobinopatías, aunque no
todas producen problemas clínicos.3
Bibliografía
1. de hemoglobina
Definición Definición.de. [citado el 6
[Internet].
de marzo de 2023]. Disponible en:
https://definicion.de/hemoglobina/

2.default - Stanford
Medicine Children’s Health
[Internet].
Stanfordchildrens.org. [citado el 6 de
marzo de2023]. Disponible en:
https://www.stanfordchildrens.org/es/
topic/default?id=hemoglobin-167-
hemoglobin_ES

3.Investigación RS. Hemoglobina,

estructura y trastornos,
revisión bibliográfica [Internet]. 𝖣
RSI - Revista Sanitaria de
Investigación. 2021 [citado el 6 de
marzo de 2023]. Disponible en:
https://revistasanitariadeinvestigacion.
com/hemoglobina-estructura-y-
trastornos-revision-bibliografica/

4.Brandan N, de Profesora Titular.

Cátedra de NPTC. Aguirre, María
Victoria Victoria Profesora Adjunta.
Cátedra de Profesora Adjunta. Cátedra
de [Internet]. Moodle.org. [citado el 6
de marzo de 2023]. Disponible en:
https://docs.moodle.org/all/es/images
_es/5/5b/Hemoglobina.pdf