ESTRUCTURA Y FUNCION

TOPICOS

NIVELES DE ESTRUCTURACION
DESNATURALIZACION
PROTEINAS ESPECIALES

MEDICINA 2021
LUZ CARDENAS HERRERA
 ESTRUCTURA TERCIARIA

Mioglobina Proteína ligante de ac. grasos

 Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, como se enrolla
una proteína globular.
La estructura terciaria se dispone de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el
interior y los polares hacia el exterior.
 Fuerzas que mantienen la estructura terciaria
Enlace de Hidrogeno Enlace Hidrofóbico Enlace Iónico

I. No covalentes
Enlace Disulfuro
Enlace Amida
- Enlace hidrofóbico
H N
- Enlaces de hidrógeno H N H
C O
- Interacciones iónicas o salinas D,E N
K
C
O C
N H
II. Covalentes N H O
O C
R
R
- Enlace disulfuro C O
H N
- Enlace amida H N
C O
R
 Estructura Subterciaria
Dominio
Parte de la cadena polipeptídica que tiene un plegamiento propio e independiente
del resto de la proteína. Frecuentemente asociado a una función especifica
La unión estable de varios motivos da lugar a los dominios

Proteína de membrana, tiene una parte hidrofóbica para

interactuar con la membrana plasmática y otro dominio
que interactúe con el citoplasma, hidrofílica.

Los dominios péptidos diferentes, le

confiere a la proteína, diferentes
funciones y características.
 Función de los Dominios
A menudo un dominio realiza una función especifica y separada para
la proteínas:
- Enlaza a un pequeño ligando
- “Atravesar” la membrana plasmática
- Contiene el sitio catalítico (enzimas)
- Enlazar al DNA ( en factores de
transcripción)
- Provee una superficie para enlazarse
específicamente a otra proteína
Ordenamiento espacial de las subunidades unidas entre sí por interacciones
débiles. Cadenas polipeptídicas diferentes unidas entre sí (proteínas
oligoméricas). Posibilita fenómenos de cooperatividad y alosterismo
 Proteínas Oligoméricas
No. de No. de
Proteína P.M. Residuos Cade-
nas
Insulina (bovina) 5 733 51 2

Ribonucleasa (páncreas de bovino) 12640 124 1

Lisozima (clara de huevo) 13930 129 1

Mioglobina (corazón de caballo) 16890 153 1

Quimotripsina (páncreas de bovino) 22600 241 3

Hemoglobina (humano) 64500 574 4
Seroalbúmina (humano) 68500 550 1
Hexoquinasa (levadura) 96000 800 4
g-Globulina (caballo) 149900 1250 4

Glutamato deshidrogenasa (hígado de buey) 1000000 8300 40

 Estructura Cuaternaria
Cada una de las cadenas polipeptídicas
recibe el nombre de protómero (subunidad
o monómero)

Según el número de protómeros que se

asocian las proteínas que tienen estructura
cuaternaria se denominan:

• Dímeros, como la hexoquinasa.

Dímero
• Tetrámero, como la hemoglobina

• Pentámeros, como la RNA-polimerasa

• Polímeros, cuando tiene un gran número

de protómeros. (cápside del virus de la
poliomielitis, que tiene 60 subunidades
proteica, los filamentos de actina y
miosina de las células musculare, etc.).

RNA-polimerasa
Se pueden distinguir dos tipos:
• Homotípicas: Las cadenas polipeptídicas son idénticas o casi idénticas
• Heterotípicas: Las subunidades poseen estructuras muy diferentes
 Desnaturalización de proteínas
Proceso mediante el cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º , 4º y su Actividad Biológica
“Cambio estructural de la proteína, pierde su forma nativa, y a veces también cambia sus propiedades físico químicas”.

Desnaturalización
Se rompe la estructura 2º, 3º
, 4º de una proteína y pierde
su función biológica
Agentes desnaturalizantes
I. Físicos
1. Calor: 50-60°C.
2. Frio: por debajo de los 10 a 15°C.
3. Radiaciones
4. Agitación mecánica
5. Ultrasonido

II. Químicos
Todos los agentes que
rompen interacciones o
enlaces presentes en la
estructura nativa de la
proteínas:
1. Detergentes
2. Urea 8M y sales de
guanidina a altas
Renaturalización concentraciones Rompe S-S
Proteína al reducirlos
(reensamblaje de una proteína desnaturalizada 3. Reactivos de grupos-SH
funcional) puede ser lentamente (Dodecilsulfato de sodio
reversible (SDS)
4. Altas concentraciones
de sal y pH extremos
Proteína nativa
Inserción entre los
puentes hidrogeno
 Agentes desnaturalizantes

NH2
HOCH2 CH2 SH
C O
2-mercaptoetanol
NH2
Urea
CH2 SH
HOCH NH2
C NH
HCOH
NH2
CH2 SH
Guanidina
Ditiotreitol (DTT) O
O S O-
O
Dodecilsulfato sódico (SDS, laurilsulfato)
Hemoproteínas:
Hemoglobina
(Hb)

Alveolo
Características

➢ Proteína globular, conjugada y tetramérica

- Grupo prostético: Hemo

Hemo:
M
protoporfirina IX + ion ferroso Fe2+
uy potentes y eficaces

- Cuatro subunidades, iguales dos a dos:

Hemoglobina A1 (HbA1) )95%: a2 b2
Hemoglobina A2 (HbA2) 2% : a2 d2
Hemoglobina Fetal (HbF) : a2 g2
la cadena a 141 aá, las cadenas b, g, d 146 aá

Cada molécula de Hb puede transportar 4 O2.

❖ Tanto en la hemoglobina como en la mioglobina, el hierro siempre está en estado
ferroso, Fe ++
❖ Cuando el ion ferroso, Fe++ se oxida a férrico, Fe +++, la hemoglobina se convierte en
metahemoglobina, que no es funcional
❖ Conviene no confundir metahemoglobina con oxihemoglobina, que es la forma
oxigenada (pero no oxidada) de la hemoglobina

Desoxihemoglobina + 4O2 Oxihemoglobina

HEMOGLOBINAS MUTANTES (Hemoglobinopatías)
• Hb S : Glu (6) X Val ( cadena beta)

• Hb C : Glu (6) X Lis ( cadena beta)

• Hb M : His (63) X Tir ( cadena beta)

• Hb O : Glu(116) X Lis (cadena alfa)

• Hb G : Asn(68) X Lis ( cadena alfa)

Electroforesis de las Hemoglobinas

 Hemoglobina S (Falciforme)
Hemoglobina mutante.

Esto provoca que a baja tensión de oxigeno

la hemoglobina se deforme y el eritrocito
adquiera una apariencia de hoz o de media
muy potentes y eficaces luna.
“falciforme” “forma de hoz”

Las células en forma de hoz llevan menos O2 a los tejidos

Codón 6 en el cromosoma 11
 Anemia Falciforme
Glóbulo rojo

muy potentes y eficaces

La célula falciforme tiene menos capacidad para

retener oxígeno y tiene un miembro más frágil. Las
Los glóbulos rojos falciformes no circulan
células falciformes son destruidas naturalmente
eficazmente en el torrente sanguíneo. Una
por el cuerpo, causando anemia.
consecuencia es el bloqueo de flujos de
menor calibre

Al obstruir los vasos sanguíneos causan dolor e impide que el O2 llegue a los tejidos

Afecta todos los órganos del cuerpo

 La Hemoglobina glicosilada refleja el comportamiento de la glicemia de los
últimos 3 meses
La Hemoglobina El tiempo de vida
es una proteína media de los GR es
de los glóbulos 90 días. En ese
roja que tiempo usa glucosa
contiene hierro como fuente de
energía

La glucosa se une a
Hemoglobina, dando origen a
la Hemoglobina glicosilada.
Cuanto mayor es la cantidad de
glucosa unida, mayor es la
concentración de glucosa en
sangre. Por eso, este examen
permite evaluar la glicemia de
los últimos 3 meses- y no
episodios aislados
“Si alguien quiere conseguir el éxito en esta vida
tiene que dar su mejor esfuerzo a diario, a veces
terminará el día agotado, otras veces dormirá
pocas horas, pero la satisfacción que sentirá
cuando acabe le hará sentir que valió la pena.”