UNIDAD 4.

PROTEÍNAS

1. PROTEÍNAS
Biomoléculas orgá nicas constituídas por aminoá cidos con enlaces pep.
C, H, O y N
Segú n nú mero de aminoá cidos.
i. Péptidos (cadena de aa):
- Oligopéptidos (pocos aa)
- Polipéptidos (muchos aa)
ii. Proteínas: constituídas por un solo polipéptido o por varias cadenas poli.
Segú n su composició n distinguimos:
i. Holoproteínas: constituídas exclusivamente por aminoá cidos.
ii. Heteroproteínas: aminoá cidos + grupo prostético (otro tipo de molécula).

2. AMINOÁ CIDOS
Monó meros que forman los péptidos y las proteínas. Hay unos 200 aa 20
forman parte de proteínas (aminoá cidos proteicos).
A. ESTRUCTURA, CARACTERÍSTICAS Y PROPIEDADES DE AMINOÁ CIDOS
i. Cuentan con un Cα unido a:
- Grupo amino (-NH2)
- Grupo carxilo (-COOH)
- H
- Cadena lateral (R) variable.
A.1 CARACTERÍSTICAS Y PROPIEDADES:
1. Actividad ó ptica Cα es asimétrico. Pueden ser dextró giros (+) ou
levó giros (-).
Estereoisomería: Cα - centro quiral. Configuració n L (NH2 a la izquierda)
Configuració n D (NH2 a la derecha). Son enantió meros (aminoá cidos que
constituyen las proteínas son L).
2. Comportamiento anfó tero (en disolució n acuosa á cidos o como
bases segú n el ph de la disolució n).
Gracias a esto efecto amortiguador o tampó n (ph constante).
El ph (al que el aa forma un dipolo) se llama punto isoeléctrico.
3. Compuestos orgá nicos simples de baja masa molecular.
4. Só lidos (estructura cristalina).
5. Hidrosolubles.
 6. Punto de fusió n elevado.

B. CLASIFICACIÓ N DE LOS AMINOÁ CIDOS

i. Aminoá cidos esenciales: el organismo no es capaz de sintetizarlos en los
procesos metabó licos debe incorporar en la dieta (isoleucina, leucina...)
ii. Segú n los radicales (R):
- Aminoá cidos apolares (hidrofó bicos): R cadena hidrocarbonada.
- Aminoá cidos polares sin carga: R cadena con radicales que forman
puentes de H con el agua.
- Aminoá cidos á cidos (carga -): R con COOH que al ionizarse aa con carga
–.
- Aminoá cidos bá sicos (carga +): R con NH2 que al ionizarse aa con carga
+.

3. ENLACE PEPTÍDICO
Enlace de los aminoá cidos (forman proteínas o péptidos).
Enlace covalente entre COOH y NH2 (libera H2O – cada uno pasa a llamarse residuos
aminoá cidos).
Residuos aminoá cidos – isó meros L.
Primer aminoá cido de un péptido (grupo NH2 libre) y ú ltimo (grupo COOH libre).
A. CARACTERÍSTICAS:
i. Enlace covalente tipo amida (má s corto).
ii. Enlace C-N rígido (sin rotació n). H y O en el mismo plano unidos a ellos.
iii. Enlace unido al C pueden girar (cadenas polipeptídicas pueden adoptar
formas.
iv. O de C=O y H del NH2 lados opuestos.
v. Funciones péptidos:
- Hormonas: oxitocina (nonapéptido), glicagó n (29 residuos aminoá cidos).
- Antioxidantes: glutatió n.
- Neurotransmisores: encefalina (pentapéptido).
- Antibió ticos.

4. ESTRUCTURA:
4 niveles estructurales (definen conformació n en el espacio).
Cada proteína una estructura tridimensional (confiere una funció n ú nica).

A. ESTRUCTURA PRIMARIA:
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 i. Determinada por la secuencia de aminoá cidos unidos por enlaces peptídicos
(genéticamente).
ii. Indica el nú mero, tipo y orden de los aa constituyen cadena poli.
iii. Orden aa. conformació n en el espacio.
iv. Cambio de un aa cambia la conformació n y hace disfuncional la proteína
(anemia falciforme). Proteínas polimó rficas: variaciones de aa sin afecto.
B. ESTRUCTURA SECUNDARIA:
i. Al sintetizarse la cadena poli adopta una disposició n espacial estable (gracias
al giro de enlaces no pep.).
ii. Conformació n espacial limitada por rigidez de enlaces peptídicos.
iii. Puentes de hidró geno responsables de conformació n en el espacio.
iv. Conformaciones principales:
- α-helice
Cadena poli se enrolla en una hélice dextró gira.
O de CO y H de NH orientados en sentido contrario (enlaces de hidró geno
paralelos al eje de la hélice – estabilidad a la estructura).
R de los aa cara el exterior.
- Lá mina-B
Cadena de aa distendida con dobleces en zigzag a nivel de los Cα.
Tramos de la cadena se pliegan alineadas gracias a enlaces de H.
Grupos -R de diferentes aa quedan alternativamente arriba y abajo al
plano de la lá mina.

C. ESTRUCTURA TERCIARIA:
i. Plegamiento estructura secundaria con diferentes tipos de enlaces.
ii. Enlaces principales que la estabilizan:
- Puentes disulfuro: enlaces covalentes fuertes.
- Puentes de H.
- Interacciones electrostá ticas entre grupos ionizados.
- Fuerzas de Van der Walls.
- Interacciones hidrofó bicas (cadenas pró ximas de aa apolares).
iii. Enlaces entre radicales R de aa.

D. ESTRUCTURA CUATERNARIA:
i. Asociació n de varias cadenas poli o subunidades (enlaces débiles).
ii. Protó mero: cada cadena poli o subunidad.
iii. Oligó mero: conjunto de protó meros.
iv. Segú n nú mero de protó meros:
- Dímeros: insulina
- Trímeros: colá geno.
- Tetrá meros: hemoglobina.
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 - Pentá meros: ARN-polimerase.
v. Funció n de muchas proteínas oligó meras interacció n específica con
otra sustancia - ligando (substratos: cuando se unen con enzimas o
transportadores de membrana).

5. PROTEÍNAS GLOBULARES Y FIBROSAS:

A. PROTEÍNAS GLOBULARES:
i. Cadena poli se pliega estructura terciaria adquiere conformació n
globular (esferoidal).
ii. Plegamientos originados por interacciones entre cadenas laterales -R.
iii. Hidrosolubles radicales apolares (interior de la molécula) – radicales
polares (cara el exterior).
iv. Funció n reguladora (enzimas) o transportadora.
v. Diferentes tramos de la cadena polipeptídica con diferentes estructuras
secundarias (hélices-α, lá mina-B) que se doblan unos respecto a los otros.
vi. Combinaciones de α y B se repiten en una proteína o en varias
(dominios estructurales).
B. PROTEÍNAS FIBROSAS:
i. Estructura terciaria (o no).
ii. Varias cadenas poli con estructura secundaria paralelas formando
estructuras largas fibras.
iii. Resistentes y funció n estructural.
iv. No hidrosolubles.
v. Ejemplos:
- α-queratinas: 2 α enrrolladas en otra (empaquetadas como una cuerda).
Parte de la piel, pelo y uñ as.
- Colá geno: proteína animal con 3 helices L enrrolladas de forma D. Tejido
conjuntivo.
- Fibroina: seda de insectos y ará cnidos.

6. PROPIEDADES DE PROTEÍNAS:
A. SOLUBILIDAD:
i. Proteínas globulares dispersiones coloidales en soluciones acuosas por
puentes de H entre aa polares y dipolos de H2O.
B. CAMBIOS CONFORMACIONALES:
i. Enlaces estabilizadores de la estructura débiles (cambian con facilidad).
ii. Cambios funcionales: reversibles y necesarios para funcionamiento correcto.
C. DESNATURALIZACIÓ N:

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 i. Perdida de estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria (altera
conformació n espacial y perdida de la funcionalidad bioló gica).
ii. Rotura de enlaces que mantienen estables estructuras, pero se mantiene los
enlaces pep.
iii. Causa: variaciones de T y ph, agitació n mecá nica, presencia de otras molec.
D. ESPECIFICIDAD:
i. En enzimas (una enzima para cada substrato o en las inmunoglobulinas).
E. CAPACIDAD AMORTIGUADORA:
i. Comportamiento anfó tero se comportan como á cidos (liberan H) o
bases (retira H). Proteínas disueltas neutralizan ph: disoluciones tampó n.

7. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS:

A. FUNCIÓ N ESTRUCTURAL:
i. A nivel celular:
- Membranas celulares (glicoproteínas)
- Cromosomas (histonas)
- Citoesqueleto
- Cilios y flagelos (tubulina y actina)
ii. A nivel orgá nico:
- Tendones y huesos (colá geno)
- Tejidos reticulares (elastina)
- Estructuras epidérmicas (queratina)
B. FUNCIÓ N DE RESERVA ENERGÉ TICA:
i. Ovoalbumina (huevos)
ii. Caseína (leche)
iii. Gluten (trigo)
C. FUNCIÓ N DE TRANSPORTE:
i. De un lado a otro de la membrana plasmá tica (permeases).
ii. Transporte de O en la sangre (hemoglobina y hemocianina).
D. FUNCIÓ N CONTRÁ CTIL:
i. Facilitan movilidad al cambiar de forma.
- Movimiento flagelos de la bacterias (flagelina).
- Contracció n y relajació n de mú sculos (actina y miosina).
E. FUNCIÓ N HORMONAL:
i. Algunas hormonas regulan procesos fisioló gicos importantes.
ii. Regulació n metabolismo de la glucosa.
iii. Regulació n del crecimiento de los huesos.
F. FUNCIÓ N DEFENSIVA:

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 i. Inmunoglobinas constituyen los anticuerpos (se asocian con sustancias para
su eliminació n).
ii. Trombina y fibrinó geno (coagulació n de la sangre al romperse un vaso
sanguíneo).
G. FUNCIÓ N HOMEOSTÁ TICA:
i. Mantienen constantes los valores de variables del medio interno (ph,
concentració n de glicosa...).
H. FUNCIÓ N CATALIZADORA:
i. Muchas enzimas. Disminuyen la energía necesaria para que surgan las
reacciones bioquímicas y las aceleran.

8. CLASIFICACIÓ N DE LAS PROTEÍNAS:

Segú n su composició n:
- Holoproteínas: solo aa.
- Heteroproteínas: aa + grupo prostético
Segú n su estructura:
- Fibrosas
- Globulares
A. HOLOPROTEÍNAS:
i. Holoproteínas filamentosas:
No hidrosolubles. Los poli se enrollan formando fibras.
- Colá genos: proteínas de vertebrados (la +). En tejidos conjuntivos, ó seo...
- Queratinas: las α parte de la piel, pelo... y las B parte de seda de insectos
y ará cnidos.
- Elastinas: fibrosas y flexibles en tendones, vasos sanguíneos... (recuperan
la forma).
- Miosina: contracció n muscular (cabeza globular y cola fibrosa).
ii. Holoproteínas globulares
- Protaminas: bá sicas y masa molecular -. En el nú cleo de los
espermatozoides.
- Histonas: bá sicas y masa molecular -. Nú cleo de las células eucariotas
(soporte empaquetamiento del ADN).
- Prolaminas: no hidrosolubles. En sementes.
- Gluteninas: no hidrosolubles. En algunas sementes.
- Albuminas: grandes. Reserva de aa y transportan hormonas...
- Globulinas: muy grandes.

B. HETEROPROTEÍNAS: