PREINFORME PRÁCTICA DE LABORATORIO DE QUÍMICA

ORGÁNICA

Práctica # 6. AMINOACIDOS Y PROTEINAS

LILIANA PATRICIA RUIZ LOPEZ

Universidad Nacional Abierta y a Distancia. Escuela de Ciencias Básicas,

Tecnología e Ingeniería - ECBTI. Programa de Química. CEAD: SUR
IBAGUE - Colombia. Tutor de laboratorio DIANA JARAMILLO

CEAD donde se
Fecha
realiza la práctica
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estudiante campus
campus
LILIANA
PATRICIA 100416
lpruizl@unadvirtual.edu.co 22463605 diana.jaramillo@unad.edu.co
RUIZ A 614
LOPEZ

1. OBJETIVOS

1.1. GENERAL

Establecer la reactividad de algunas proteínas a través de pruebas de

analisis cualitativo, identificando asi mismo características químicas
particulares.

1.2. ESPECÍFICOS

 Conocer y determinar las diferentes propiedades físicas y

químicas de los aminoácidos y proteínas
  Evaluar mediante pruebas físicas y químicas la presencia de
aminoácidos y proteínas en las diferentes muestras.
 Emplear técnicas de reconocimiento de aminoácidos y de
proteínas.

2. MARCO TEÓRICO

Las proteínas son bipolímeros de alto peso molecular, conformadas por

unidades monoméricos básicas, denominadas α aminoácidos, de los que
20 son biológicamente importantes. La unión entre aminoácidos se
forma mediante la interacción del grupo carboxilo de un aminoácido con
el grupo amino de otro para formar un enlace peptídico. Siendo así que
la adición secuencial de aminoácidos origina un péptido y finalmente una
proteína. Las proteínas forman estructuras de diversas complejidades
que podemos resumir en las siguientes características biológicas:
- Ejercen y tienen relación estrecha entre estructura y función (las del
músculo actúan transluciendo energía mecánica).
- Disponen de flexibilidad importante de su estructura, de ahí su
diversidad infinita (hemoglobina, miosina , albúmina, colágeno y todas
en sí)
Disponen de un mecanismo de formación que posee fidelidad absoluta e
inmutable para cada proteína (esto quiere decir que cada proteína tiene
una función determinada en el organismo). Entre las características
físicas y químicas de las proteínas señalamos las siguientes : - La gran
masa molecular de las proteínas determina su carácter coloidal en
soluciones acuosas, por lo que su diámetro en solución es mayor a
0,001 um. Esta propiedad coloidal les confiere una gran afinidad hacia el
agua, siendo por esto muy soluble en ella. Otras propiedades coloidales
características de las proteínas son: sus diluciones tienen aspecto
opalescente; producen el fenómeno de Farady-Tyndall (ver difracción);
movimiento browniano (es el movimiento permanente y desordenado de
las partículas de materia muy pequeña (de micrómetros solamente) en
el seño del agua y otros líquidos; se debe a los choques de las partículas
con las moléculas del líquido, las cuales según la teoría cinética de la
materia, se hallan sometidas constantemente a la agitación térmica); no
son filtradas por ultrafiltración; poseen presión osmótica, pueden ser
separadas de otros compuestos por diálisis a través de una membrana
semipermeable.
La solubilidad proteica en agua, les permite formar sales en agua y
disoluciones acuosas de sustancias polares. Esta propiedad esta ligada a
la hidratación de sus moléculas, por esto, cualquier factor que altere
esta propiedad provocará la disminución de su solubilidad en agua y su
consecuente precipitación. Esto último podría lograrse al agregar a una
solución acuosa proteica compuesta deshidratantes como alcohol,
acetona, soluciones de sales neutras de metales alcalinos y otros
compuestos que lograrían la precipitación proteica. Esta precipitación
(con sales alcalinas) no produce la desnaturalización de las proteínas, es
así, que este procedimiento es usado para separar proteínas y mantener
su actividad biológica; l que no ocurre si se utiliza metales pesados
(acetato de plomo). En resumen, la precipitación de proteínas, consiste
en la pérdida de sus propiedades hidrófilas, adquiriendo características
hidrófobas, con pérdida de carga eléctrica.
Las proteínas se comportan también, como electrólitos anfóteros, es
decir que poseen simultáneamente características de ácidos y bases; se
debe tomar en cuenta que esta propiedad proteica deriva de sus bases
estructurales, los aminoácidos. Un grupo anfótero, como un aminoácido,
puede disociar sus grupos amino y carboxílico de acuerdo al pH del
medio, siendo así que en medio ácido, una proteína se cargará
positivamente y en el medio alcalino ocurrirá lo contrario. Esta
propiedad de los aminoácidos en la estructura proteíca, es utilizada para
la identificación de las proteínas por medio de la electroforesis o
cromatografía (esta última para diferenciar aminoácidos y proteínas).
Las proteínas tienen muchas formas y tamaños diferentes. Algunas son
globulares (casi esféricas), mientras que otras forman fibras largas y
delgadas. Por ejemplo, la hemoglobina (la proteína que transporta el
oxígeno en la sangre) es una proteína globular, mientras que el
colágeno (que se encuentra en la piel) es una proteína fibrosa.
La forma de una proteína es esencial para su función y, como veremos
en el siguiente artículo, muchos tipos diferentes de enlaces químicos
pueden ser importantes para mantener su forma. Los cambios en la
temperatura y el pH, así como la presencia de ciertos químicos, pueden
alterar la forma de una proteína y provocar que pierda su funcionalidad,
un proceso conocido como desnaturalización.
Estructura primaria
El nivel más sencillo de estructura de una proteína, la estructura
primaria, es simplemente la secuencia de aminoácidos en una cadena
polipeptídica. Por ejemplo, la hormona insulina tiene dos cadenas
polipeptídicas, A y B, las cuales se muestran en el siguiente diagrama
(la molécula de insulina que se muestra a continuación es de una vaca,
aunque su estructura es semejante a la de una persona). Cada cadena
tiene su propio conjunto de aminoácidos, ensamblados en un orden
determinado. Por ejemplo, la secuencia de la cadena A comienza con
una glicina en el extremo N-terminal y acaba con una asparagina en el
extremo C-terminal y es diferente a la secuencia de la cadena B.

Estructura secundaria
El siguiente nivel de la estructura de la proteína, la estructura
secundaria, se refiere a estructuras plegadas localmente, que se
forman dentro de un polipéptido debido a las interacciones entre los
átomos del esqueleto (el esqueleto se refiere únicamente a la cadena
polipeptídica, dejando aparte los grupos R, lo que significa que la
estructura secundaria no implica a los átomos de los grupos R). Los
tipos de estructuras secundarias más comunes son la hélice-α y la hoja
o lámina plegada β. Ambas estructuras mantienen su forma mediante
puentes de hidrógeno, que se forman entre el O del grupo carbonilo de
un aminoácido y el H del grupo amino de otro.
Estructura terciaria
La estructura tridimensional general de un polipéptido, generada
principalmente por las interacciones entre los grupos R de los
aminoácidos que conforman las proteínas, se denomina estructura
terciaria.
Las interacciones del grupo R que contribuyen a la estructura terciaria
incluyen puentes de hidrógeno, enlaces iónicos, interacciones dipolo-
dipolo y fuerzas de dispersión de London: básicamente, conforman toda
la gama de enlaces no covalentes. Por ejemplo, los grupos R con cargas
similares se repelen entre sí, mientras que aquellos con cargas opuestas
pueden formar un enlace iónico. Asimismo, los grupos R polares pueden
formar puentes de hidrógeno y otro tipo de interacciones dipolo-dipolo.
Las interacciones hidrofóbicas también son importantes para la
estructura terciaria, ya que los aminoácidos con grupos R no polares
hidrofóbicos se agrupan juntos en el interior de la proteína, dejando a
los aminoácidos hidrofílicos en el exterior para interactuar con las
moléculas de agua circundantes.
Finalmente, existe un tipo especial de enlace covalente que puede
contribuir a la estructura terciaria: los puentes disulfuro. Estos
enlaces covalentes, formados entre los azufres de las cadenas laterales
de las cisteínas, son mucho más fuertes que los otros tipos de enlaces
que contribuyen a la estructura terciaria. Actúan como "pasadores de
seguridad" moleculares al mantener todas las partes del polipéptido bien
unidas entre sí.
 Estructura cuaternaria
Muchas proteínas se componen de una cadena polipeptídica única y
tienen solo tres niveles de estructura (los cuales acabamos de ver). Sin
embargo, algunas proteínas se componen de varias cadenas
polipeptídicas, también conocidas como subunidades. Cuando estas
subunidades se unen, generan la estructura cuaternaria de la
proteína.
Ya hemos visto un ejemplo de una proteína con estructura cuaternaria:
la hemoglobina. Como se mencionó anteriormente, la hemoglobina
transporta el oxígeno en la sangre y está formada por cuatro
subunidades, dos del tipo α y dos del tipo β. Otro ejemplo es el ADN
polimerasa, una enzima que sintetiza nuevas cadenas de ADN que se
compone de diez subunidades^55start superscript, 5, end superscript.
En general, los mismos tipos de interacciones que contribuyen a la
estructura terciaria (sobre todo interacciones débiles, como los puentes
de hidrógeno y las fuerzas de dispersión de London) también mantienen
unidas a las subunidades para generar la estructura cuaternaria.
Aminoácidos
Los aminoácidos pueden existir libres en el tejido vegetal y animal o
formando parte de los péptidos y las proteínas. Tienen
diversas funcionesbiológicas, forman parte de importantes compuestos
biológicos como vitaminas, hormonas y algunos son intermediarios de
ciclos metabólicos.
Independientemente de las importantes funciones que tiene los
aminoácidos la fundamental es ser las unidades estructurales que
conforman los péptidos y las proteínas.
Se considera que los aminoácidos son los productos iniciales de la
asimilación del nitrógeno. Experimentalmente se ha demostrado que
siguiendo la asimilación de nutrientes inorgánicos que contienen N15 se
ha puesto de manifiesto que en la mayoría de los compuestos
receptores iniciales del nitrógeno son los ( cetoácidos libres del
citoplasma.
1.1 Estructura.
Los aminoácidos constituyen una importante clase de compuestos
orgánicos que contienen al menos un grupo amino (-NH2) y un grupo
carboxilo (-COOH). Veinte de estos compuestos son los constituyentes
de las proteínas y se los conoce como aminoácidos (a-aminoácidos).
Todos ellos responden a la siguiente fórmula general:

Como muestra dicha fórmula, los grupos amino y carboxilo se

encuentran unidos al mismo átomo de carbono, llamado átomo de
carbono alfa. Ligado a él se encuentra un grupo variable (R). Es en
dichos grupos R donde las moléculas de los veinte ?aminoácidos se
diferencian unas de otras. En la glicina, el más simple de los
aminoácidos, el grupo R se compone de un único átomo de hidrógeno.
En otros aminoácidos el grupo R es más complejo, conteniendo carbono
e hidrógeno, así como oxígeno, nitrógeno y azufre.

Numerosas investigaciones que se han realizado han demostrado que

los aminoácidos que se encuentran en las proteínas vegetales son los
siguientes.
Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Serina, Treonina,
Fenilalanina, Tirosina, Triptófano, Cistina, Cisteína, Metionina, Prolina,
Hidroxiprolina, Ácido Aspártico, Ácido Glutámico, Histidina, Arginina y
Lisina.
1.2 Clasificación de los Aminoácidos.
Existen diversas formas de clasificar los aminoácidos:
 Atendiendo a su composición química se clasifican en neutros,
ácidos y básicos.
 Los aminoácidos neutros son los que tienen un grupo carboxílico (-
COOH) y un grupo amino (-NH2).
 Los aminoácidos ácidos son los que presentan dos o mas grupos
carboxílico (- COOH) y un grupo amino (-NH2).
 Los aminoácidos básicos son los que tienen un grupo carboxílico (-
COOH) y dos o mas grupos aminos (-NH2).
Atendiendo a la polaridad de la molécula se clasifican en
aminoácidos polares y no polares.
1.3 Nomenclatura.
Si se tiene en cuenta el sistema oficial de nomenclatura (UIQPA) los
aminoácidos son considerados como un ácido orgánico con un hidrógeno
de la cadena carbonada sustituido por un grupo amino (-NH2) y al
nombrarlos se considera el número del átomo de carbono donde se
encuentra unido el grupo amino en la cadena principal del ácido, por
ejemplo:

1.4 Propiedades Físicas.

Se ha demostrado experimentalmente que los aminoácidos son
sustancias cristalinas. Por lo general solubles en agua y
en soluciones acídicas o básicas diluídas.
Son insolubles o muy poco solubles en alcohol, son insolubles en éter,
aunque algunos tienen un comportamiento contrario. Por ejemplo: La
cisteína es poco soluble en agua, la prolina es soluble en éter y alcohol.
Los aminoácidos tienen un punto de fusión alto que sobrepasa los 2000
C y algunos los 3000 C. Aunque a temperaturas por encima se
descomponen, siendo muy difícil separarlos por destilación fraccionada.
 Propiedades ópticas de los aminoácidos.
Todos los aminoácidos presentan actividad óptica. Esto se debe a que
estos compuestos tienen la propiedad de desviar el plano de vibración
de la luzpolarizada a favor o en contra de las manecillas del reloj es
decir a la derecha o a la izquierda, ello se determina experimentalmente
en un polarímetro.
La actividad óptica de los aminoácidos se debe a que el carbono alfa de
los mismos constituye un centro estereogénico, con la excepción de la
glicina.
Cuando se determina experimentalmente que un aminoácido es
dextrógiro, ello quiere decir que desvía el plano de vibración de la luz
polarizada hacia la derecha y se representa por el signo más (+). Si la
desviación se produce hacia la izquierda se denomina levógiro y se
representa por el signo menos (-), conceptos estudiados en el Capítulo
No I.
Se puede afirmar que los aminoácidos que pertenecen a la serie L son
aquellos que el grupo alfa amino (-NH2) está orientado hacia el mismo
lado que el OH del L Gliceraldehído, es decir hacia la izquierda y los que
pertenecen a la serie D tienen la configuración similar al D
Gliceraldehído, hacia la derecha.
Se debe tener presente que el poder rotatorio del aminoácido dextrógiro
(+) o levógiro (-) que se determina en el polarímetro no tiene que
coincidir con la serie D o L a la que pertenezca el aminoácido.
Por ejemplo el a.a. L (+) ácido Glutámico, es dextrógiro con un poder
rotatorio específico de 12,00 y pertenece a la serie L, sin embargo la L
(-) Leucina pertenece a la serie L y tiene un poder rotatorio específico
de – 11,0O es decir es levógiro.
 Punto Isoeléctrico de un Aminoácido.
 Se puede plantear que el punto isoeléctrico es un valor del pH en
el cual el aminoácido presenta carga neta cero y en un campo
eléctrico no migra ni hacia el ánodo ni hacia el cátodo.
 El punto isoeléctrico es una característica particular de cada
aminoácido. Por ejemplo para la glicina es de 6,0, para la
fenilalanina 5,5, para el ácido glutámico 3,2 etc.
 En este punto isoeléctrico el aminoácido se encuentra
fundamentalmente es su forma de ión dipolar o Zwitteriön.
 De acuerdo a la relación entre los valores de pH del medio y del
P.I. de los aminoácidos, predominará una u otra forma de sus
posibles especies iónicas. Y por tanto, la carga neta variará
también en función de esta relación.
La misma puede considerarse para fines prácticos como se señala a
continuación.
Sí El amino ácido. Presenta
pH ( PI Carga neta positiva
pH = PI Carga neta cero
pH ( PI Carga neta negativa
 Para los aminoácidos neutros el P.I. ( 6
 Para los aminoácidos ácidos el P.I. ( 6
 Para los aminoácidos básicos P.I. ( 6
1.6 Propiedades químicas de los aminoácidos.
Los aminoácidos manifiestan muchas de las reacciones características de
los ácidos carboxílicos y de las aminas alifáticas, también se ha
demostrado que el grupo amino participa en diversas reacciones
importantes en la determinación cualitativa y cuantitativa de los
aminoácidos.
 Reacciones por los grupos carboxilo.
El grupo carboxilo de los aminoácidos experimenta reacciones de
descarboxilación, formación de sales, formación de aminas por
descarboxilación.
 Descarboxilación.
En los aminoácidos al reaccionar con el hidróxido de Bario Ba(OH)2 en
presencia de calor, se produce la descarboxilación y se forman las
aminas biógenas, sustancias de gran importancia biológica. En el
organismo esta reacción ocurre por la acción catalítica de la enzima
descarboxilasa

.
 Formación de Amidas.
Los aminoácidos forman amidas al reaccionar sus ésteres con el amonio
o con aminas.

En el segundo caso se formará una amida. Este es el tipo de enlace que

une a los aminoácidos entre sí para formar los péptidos y proteínas.
 Formación de Sales.
Los aminoácidos forman sales debido a las reacciones tanto del grupo
carboxilo como del grupo amino, cuando se les adicionan bases o ácidos
respectivamente.
 a) Reacciones por grupo amino.
 b) Reacción con el ácido nitroso.
El ácido nitroso reacciona con el grupo amino de los a.a. formando los
ácidos hidroxilados correspondientes, liberando nitrógeno gaseoso.

Esta es la reacción que se utiliza para determinar el nitrógeno del grupo

amino, se conoce como procedimiento de Von Slyke y sirve para estimar
los grupos aminos libres de los péptidos y las proteínas midiendo la
cantidad de nitrógeno liberado.
 c) Reacción con el 1- Flúor-2,4 – dinitrobenceno (FDNB).

Los grupos aminos de los a.a. reaccionan con el FDNB (reactivo de

Sanger) en solución básica y se forman dinitrobenceno aminoácidos
de color amarillo brillante. Esta reacción se emplea para la
determinación de los aminoácidos N-terminales de péptidos y proteínas.
Esta reacción se conoce como método de Sanger por haber sido
descubierta por Frederick Sanger (1945-1950) trabajo que lo hizo
acreedor del premio Nobel y que culminó en la determinación de la
estructura completa de la Insulina.
 d) Desaminación Oxidativa.
El grupo amino puede ser liberado de los aminoácidos por oxidación.
Los sistemas enzimáticos de algunos tejidos catalizan la desaminación
oxidativa de los aminoácidos, convirtiéndolos en sus ceto-ácidos
correspondientes con eliminación del amoniaco. Esta reacción ocurre en
dos etapas.

 e) Reacción con la ninhidrina.

La reacción de la ninhidrina es una de las reacciones más utilizadas para
la identificación de los aminoácidos. En esta reacción que transcurre a
altas temperaturas, intervienen dos moléculas de ninhidrina por cada
molécula de aminoácido, se produce la liberación de CO2 (g), NH3 y se
forma un complejo de color violeta conocido como Púrpura de
Ruhemann.
Cuando la ninhidrina reacciona con el aminoácido este se oxida a
aldehído y la ninhidrina se reduce a hidridantina. Esta última reacciona
con otra molécula de ninhidrina y con el amoniaco producido en la
primera reacción, formándose un producto coloreado azul.
Esta reacción es muy importante ya que es la base de un método
colorimétrico de valoración de aminoácidos.
1.7 Importancia.
Los ?-aminoácidos son la base estructural de las proteínas y sirven
de materia prima en la obtención de otros productos celulares, como
hormonas y pigmentos. Además, varios de estos aminoácidos son
intermediarios fundamentales en el metabolismo celular.
La mayoría de las plantas y microorganismos son capaces de utilizar
compuestos inorgánicos para obtener todos los aminoácidos necesarios
en su crecimiento, pero los animales necesitan conseguir algunos de los
?-aminoácidos a través de su dieta. A estos aminoácidos se les llama
esenciales, y en el ser humano son: lisina, triptófano, valina, histidina,
leucina, isoleucina, fenilalanina, treotina, metionina y arginina. Todos
ellos se encuentran en cantidades adecuadas en los alimentos de origen
animal ricos en proteínas, y en ciertas combinaciones de proteínas de
plantas.
Aparte de los aminoácidos de las proteínas, se han encontrado en
la naturaleza más de 150 tipos diferentes de aminoácidos, incluidos
algunos que contienen los grupos amino y carboxilo ligados a átomos de
carbono separados. Estos aminoácidos de estructura poco usual se
encuentran sobre todo en hongos y plantas superiores.
 3. MATERIALES, REACTIVOS Y PROCEDIMIENTO

Cada test se desarrollará para el huevo, la leche de soya, la leche líquida,

gelatina de sabor. Para ello preparar previamente las soluciones.

1. Para el caso del huevo, preparar una solución homogénea con ayuda de
la varilla de agitación.
2. Para el caso de la leche líquida, preparar una solución con 10 mL de la
leche en 90 mL de agua destilada. Agitar 10 minutos.
3. Para el caso de la leche de soya, preparar una solución con 10 g de la
leche en 100 mL de agua destilada. Agitar 10 minutos.

ENSAYO DE
BIURET
Adicione 0,5mL si la
muestra es líquida, o
una pequeña
cantidad en caso de
ser sólida. Si es
Tome un tubo sólida, además
de ensayo limpio agregue 1mL de
y seco por cada agua.
sustancia que va
analizar.

Adicione 1 mL de
hidróxido de
sodio al 10%.

Adicione gota a gota solución de

sulfato de cobre al 0,5%, agite y
espere la formación de un color
violeta (en este caso el ensayo es
positivo).
Registre los resultados encontrados.
 Tome un tubo de ensayo
limpio y seco por cada
sustancia que va analizar.
Adicione 0,5mL si la
REACCIÓN muestra es líquida, o una
pequeña cantidad en caso
XANTOPROTÉICA de ser sólida. Si es sólida,
además agregue 1mL de
agua

Añada 0,5mL de ácido nítrico

concentrado.
Caliente los tubos en baño maría
hasta cambio de coloración.

Un precipitado blanco
inicialmente formado, se vuelve Deje enfriar y agregue
luego amarillo y posteriormente cuidadosamente solución de
se disuelve dando a la solución
hidróxido de sodio al 10% en
un color amarillo intenso casi
exceso
anaranjado. Este resultado se da
si en la proteína se encuentran
los aminoácidos: fenilalanina,
tirosina, tiroxina y triptófano.
Registre sus resultados.
 Tome un tubo de ensayo
ENSAYO DE limpio y seco por cada
sustancia a analizar.
HOPKIN’S – Adicione 0,5mL si la muestra
es líquida, o una pequeña
COLE cantidad en caso de ser sólida.
Si es sólida, además agregue
1mL de agua.

Agregue 2mL de ácido glioxílico ó ácido

acético sino no cuenta con el ácido
glioxílico, mezcle muy bien. Incline el
tubo, y sin agitar, adicione lentamente por
las paredes 1mL de ácido sulfúrico
concentrado de modo que se formen dos
fases.

Espere la formación de un anillo violeta

en la interfase si la proteína contiene el
aminoácido: triptófano.
Registre los resultados.
 Tome un tubo de ensayo limpio y seco
por cada sustancia a analizar.
ENSAYO DE Adicione 0,5mL si la muestra es líquida,
o una pequeña cantidad en caso de ser
SAKAGUCHI sólida. Si es sólida, además agregue
1mL de agua.

Adicione 0,5mL de solución de

hidróxido de sodio al 5%, dos
Agite; la aparición de un gotas de α–naftol en etanol y
color rojo intenso indica que dos gotas de solución de
la proteína posee el hipoclorito de sodio al 10%.
aminoácido: arginina.
Registre los resultados.
 En un vaso de precipitados
de 50mL, pese exactamente
10g ó 10mL de una de las
DETERMINACIÓN proteínas que usted haya
CUANTITATIVA DE GRUPOS llevado o esté disponible en
CARBOXILOS EN UNA el laboratorio.
PROTEÍNA (TITULACIÓN DE Disuelva en agua hasta
SORENSEN) formar una solución de
100mL en un balón aforado

Con una pipeta aforada mida 10mL

de la solución anterior y transfiérala
a un erlenmeyer de 250mL y añada
con una pipeta graduada 5mL
formol previamente neutralizado

Calcule el número de
miliequivalente de hidróxido de Espere un momento y añada
sodio usados en la titulación y dos gotas de fenolftaleína.
determine el número de Titule con hidróxido de sodio
equivalentes de grupo –COOH 0,1N hasta la aparición de un
presentes en la proteína. color rosado tenue
permanente.
4. REFERENCIAS

https://accessmedicina.mhmedical.com/content.aspx?bookid=1496&sectionid=100109926
http://www.geocities.ws/todolostrabajossallo/orgaII_4
http://www.fcn.unp.edu.ar/sitio/quimicabiologica1/wp-content/uploads/2010/08/2016-TP-4-
Proteinas-generalidades.-Cuantificaci%C3%B3n.pdf
https://es.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-and-amino-
acids/a/orders-of-protein-structure
https://www.monografias.com/trabajos96/aminoacidos-y-proteinas/aminoacidos-y-
proteinas.shtml