QUÍMICA ORGÁNICA II

TALLER - PROTEÍNAS

1. ¿Cómo se unen los aminoácidos para formar proteínas?

Los aminoácidos son los monómeros

que componen las proteínas.
Específicamente, una proteína está
compuesta de una o más cadenas
lineales de aminoácidos, cada una de la
cuales se denomina polipéptido (más
adelante veremos de dónde proviene
este nombre). Las proteínas
contienen 20 tipos de aminoácidos.

Los aminoácidos comparten una estructura básica que consiste en un átomo central
de carbono, también llamado carbono alfa (α), unido a un grupo amino (NH2), un
grupo carboxilo (COOH) y un átomo de hidrógeno.

Aunque los aminoácidos generalizados que se ilustran arriba presentan sus grupos
amino y carboxilo como neutrales para simplificar, en realidad no es el estado en el
que se encuentran normalmente. A pH fisiológico (7.2- 7.4), el grupo amino
generalmente se encuentra protonado y tiene una carga positiva, mientras que el
grupo carboxilo está desprotonado y tiene una carga negativa.

2. Definir cada uno de los siguientes términos:

a) α- aminoácido: En el caso de los alfa-aminoácidos, ese grupo amino se

encuentra unido al carbono alfa, es decir el carbono vecino al grupo carboxilo.
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b) punto isoeléctrico: El punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia

anfótera tiene carga neta cero. El concepto es particularmente interesante
en los aminoácidos y también en las proteínas. A este valor de pH la
solubilidad de la sustancia es casi nula. Para calcularlo se deben utilizar los
pKa.

c) Enlace peptídico: El enlace peptídico es un enlace entre el grupo carboxilo

(–COOH) de un aminoácido y el grupo amino (–NH2) de otro aminoácido. El
enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación
de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace covalente tipo
amida.
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d) Péptido: Un péptido es una cadena corta de aminoácidos (habitualmente de

2 a 50) vinculados por uniones químicas (denominados enlaces peptídicos).
Una cadena más larga de aminoácidos unidos (51 o más) es un polipéptido.
Las proteínas fabricadas en el interior de las células se forman con uno o más
polipéptidos.

e) Estructura terciaria: La cadena polipeptídica, aunque estabilizada por su

estructura secundaria, puede aún sufrir giros y plegamientos, adquieriendo
una disposición tridimensional conocida como estructura terciaria de la
proteína. Un ejemplo de ello se aprecia en las figuras inferiores. Las causas
que determinan el plegamiento de la cadena peptídica se relacionan con la
búsqueda de estabilidad de la molécula; determinadas interacciones
fisicoquímicas entre diversas cadenas laterales de la molécula pueden
originar una disposición tridimensional más estable en el medio en que se
encuentre la proteína.
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f) Grupo prostético: Un grupo prostético es el componente no aminoacídico

que forma parte de la estructura de algunas proteínas y que se halla
fuertemente unido al resto de la molécula. Las proteínas con grupo prostético
reciben el nombre de heteroproteínas (o proteínas conjugadas).

g) Estructura cuaternaria: La estructura

cuaternaria está representada por el
acoplamiento de varias cadenas
polipeptídicas, iguales o diferentes, con
estructuras terciarias (protómeros) que
quedan autoensambladas por enlaces
débiles, no covalentes. Esta estructura no la
poseen, tampoco, todas las proteinas.
Algunas que sí la presentan son: la
hemoglobina y los enzimas alostéricos.

h) Proteína: Las proteínas son moléculas grandes y complejas que cumplen

muchas funciones importantes en el cuerpo. Son vitales para la mayoría de
los trabajos que realizan las células y son necesarias para mantener la
estructura, función y regulación de los tejidos y órganos del cuerpo
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i) Aminoácido esencial: Un
aminoácido esencial es aquel
que el organismo no es capaz
de sintetizar por sí mismo y, por
esto, debe tomarlo
necesariamente desde el
exterior a través de la dieta.
Además, son aminoácidos
necesarios para el correcto desarrollo de algunas funciones en el
organismo. Los aminoácidos esenciales son: leucina, isoleucina, valina,
metionina, lisina, fenilalanina, triptófano, treonina, histidina, arginina.

j) Electroforesis: Se denomina electroforesis a la técnica mediante la cual se

separan las biomoléculas en disolución cuando se ven sometidas a un campo
eléctrico. Se trata de una técnica fundamentalmente analítica, aunque
también se puede realizar con fines preparativos.

k) α- hélice: En las proteínas, la hélice α es el principal motivo de estructura

secundaria. Fue postulada primero por Linus Pauling, Robert Corey, y
Herman Branson en 1951 basándose en las estructuras cristalográficas
entonces conocidas de aminoácidos y péptidos y en la predicción de
Pauling de la forma planar de los enlaces peptídicos.
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l) Proteina conjugada: Una proteína conjugada es una proteína que funciona

en interacción con otros grupos químicos (no polipéptidos) unidos por
enlaces covalentes o interacciones débiles.

m) Ion dipolar: Un zwitterion (del alemán "zwitter" "híbrido", "hermafrodita") es

un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene cargas
formales positivas y negativas sobre átomos diferentes. Los zwitteriones
son especies polares y usualmente presentan una elevada solubilidad en
agua y bastante baja en muchos disolventes orgánicos de carácter apolar.

n) Oligopéptido: El oligopéptido-68 es un péptido de resultados infalibles, que

blanquea y previene la aparición de manchas en la piel, además de aportar
brillo y luminosidad. Las pieles van perdiendo su firmeza y luminosidad con
el paso del tiempo, dando entrada a arrugas y manchas. Estas manchas
cada vez son más visibles y difíciles de ocultar, por lo que resulta difícil lucir
una piel sin imperfecciones.

o) Resolución enzimática: La acción de las enzimas se caracteriza por la

formación de un complejo que representa el estado de transición. El sustrato
se une a la enzima a través de numerosas interacciones débiles como ser:
puentes de hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico
llamado el centro activo.
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p) Hoja plegada: La beta

lámina u hoja plegada β es
una de las estructuras
secundarias posibles
adoptada por las proteínas.
Se forma por el
posicionamiento paralelo de
dos cadenas de
aminoácidos dentro de la
misma proteína, en el que
los grupos N-H de una de
las cadenas forman enlaces
de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta. Es una estructura muy
estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de
hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Los grupos R de esta
estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Estos R
no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se
vería afectada la estructura de la lámina.

q) Síntesis de Strecker: La síntesis de Strecker es una serie de reacciones

químicas que permiten la síntesis de un α-aminoácido partiendo de un
aldehído o una cetona.

r) Zwitterion: Un zwitterion (del alemán "zwitter" "híbrido", "hermafrodita") es

un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene cargas
formales positivas y negativas sobre átomos diferentes. Los zwitteriones
son especies polares y usualmente presentan una elevada solubilidad en
agua y bastante baja en muchos disolventes orgánicos de carácter apolar.
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s) Desnaturalización: Destrucción de la estructura tridimensional de una

proteína o ácido nucleico que no supone la separación de sus aminoácidos o
nucleótidos constituyentes. La desnaturalización de una proteína a menudo
implica el cambio desde una conformación gobular o fibrosa específica hasta
una estructura al azar.

t) Enzima: Las enzimas son

proteínas “especialistas” y controlan
TODAS las reacciones químicas de
nuestro cuerpo. Hay enzimas en todo lo
que está vivo. Se dice que
son catalizadores, porque cada reacción
química necesita una enzima para que se
realice, es decir, todo lo que se
transforma lo hace gracias a una enzima.
Cada enzima actúa sobre una sustancia
concreta, como una llave y una cerradura.
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3. Responda cada una de las preguntas siguientes para el dipéptido Val-Thr

(VT):

a. ¿Cuál aminoácido está en el aminoácido N-terminal?

El extremo N-terminal (también conocido como amino-terminal, NH2-terminal,

extremo amina) se refiere al extremo de una proteína o polipéptido que finaliza
con un aminoácido que posee un grupo amina libre. La convención que existe
al escribir péptidos indica que el extremo N-terminal va a la izquierda y la
secuencia proteica va desde el N-terminal al C-terminal o carboxilo terminal

b. ¿Cuál aminoácido está en el aminoácido C-terminal?

El C-terminal (también conocido como el carboxilo-terminal , carboxi-terminal ,

la cola C-terminal , extremo C-terminal , o COOH-terminal ) es el extremo de
un amino ácido de cadena ( proteína o polipéptido ), terminada por un libre
grupo carboxilo (-COOH). Cuando la proteína se traduce del ARN mensajero,
se crea desde el extremo N al extremo C. La convención para escribir
secuencias de péptidos es poner el extremo C-terminal a la derecha y escribir
la secuencia desde el extremo N al C-terminal.

c. ¿Cómo están conectados los aminoácidos?

Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace

covalente que se establece entre el grupo α-carboxilo de un primer aminoácido
y el grupo α- amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una
molécula de agua. Este es el denominado enlace peptídico.

d. Proporcione el nombre del dipéptido

El dipéptido alanilglutamina es fraccionado de manera endógena, en los

aminoácidos glutamina y alanina, y permite el aporte de glutamina a través de
soluciones de perfusión para la nutrición parenteral. Los aminoácidos liberados
entran como nutrientes en sus reservas corporales correspondientes y se
metabolizan de acuerdo con los requerimientos del organismo. En el caso de
muchas patologías en las que está indicada la nutrición parenteral, se suele
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producir un descenso de glutamina, que es contrarrestado mediante los

regímenes nutritivos de perfusión que contienen glutamina.

4. Grafique la estructura de un dipéptido formado por los aminoácidos Cys-Tyr

El esqueleto base de un dipéptido está definido por la secuencia de átomos (H 3+N)-

Ca1-CO-NH-Ca2-(COOH). Como ya se ha mencionado los cuatro átomos
Ca1CNCa2 (átomos 2,3,4 y 5 en la figura que sigue al párrafo) están en un mismo
plano y el enlace peptídico no puede girar.

5. Encefalinas y endorfinas son analgésicos naturales producidos en el cuerpo.

Son polipéptidos que se enlazan a receptores en el cerebro para aliviar el
dolor. Este efecto parece ser el responsable de la exaltación de los
corredores y de la pérdida temporal del dolor cuando sufren lesiones graves,
así como ocurre con los dolores del parto.

De una breve definición y señale donde se encuentran las encefalinas;

mencione y describa los tipos de endorfinas. Represente sus estructuras.

Las encefalinas, endorfinas y dinorfinas son péptidos que activan endógenamente

los receptores opioides en el cerebro. Estos receptores opioides se pueden activar
de manera exógena por medio de opiáceos alcaloides como la morfina. L as
endorfinas son neuropéptidos opioides producidos naturalmente que sirven tanto
para bloquear la percepción del dolor como para desempeñar un papel vital en el
placer.
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Las encefalinas se localizan en el sistema nervioso central (hipófisis, cerebro), en el

periférico, en la médula suprarrenal y en el tracto gastrointestinal.

Encefalinas:

Endorfinas

6. ¿Qué grupos funcionales se encuentran en los aminoácidos ?

En general los aminoácidos están constituidos por un carbono alfa al cual se unen
un grupo funcional amino, uno carboxilo, un hidrógeno y un grupo R o lateral.

7. ¿Qué tipo de enlace se produce en la estructura primaria de una proteína?

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Los aminoácidos se unen entre sí mediante

enlaces peptídicos. El enlace peptídico es un
tipo de enlace covalente entre un átomo de
carbono y nitrógeno, producido por la unión de
grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo
amino del otro aminoácido al que se une,
perdiendo agua. Este enlace, de tipo covalente,
es muy estable y resistente, lo que hace posible
que se puedan formar grandes moléculas. En esta primera estructura también se
pueden formar puentes disulfuro si en la cadena existen aminoácidos sulfurados
(metionina, cistina, cisteína)

8. En la preparación del merengue para una tarta se agregan algunas gotas de

jugo de limón y las claras de huevo se baten. ¿Qué hace que se forme el
merengue?
Al batir claras de huevo, se crea
espuma añadiendo aire, lo que crea
burbujas. Al mismo tiempo, los
alambres del batidor hacen que algunas
proteínas se deshagan. Esto se
denomina desdoblamiento o
desnaturalización.
Las claras de huevo pueden aumentar de seis a ocho veces su volumen cuando se
baten.
La desnaturalización deja al descubierto algunos de los aminoácidos hidrófobos,
que se desplazan hacia las burbujas de aire para alejarse del agua de la clara. A
medida que las proteínas recubren las burbujas de aire, los aminoácidos hidrófobos
empiezan a reaccionar entre sí. Esto hace que se unan formando redes, lo que
puede ayudar a evitar que las burbujas estallen.

9. ¿Qué productos resultarían del hidrólisis completa de Gly-Ala-Ser?

El péptido Gly-Ala-Thr-Ser-Ile tiene: Un puente disulfuro Cinco enlaces peptídicos

Un grupo carboxilo libre Dos grupos amino libres . La disposición tridimensional de
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una proteína se corresponde con: Su estructura primaria Su estructura secundaria

Su estructura terciaria Su estructura cuaternaria .

10. Clasifique cada uno de los aminoácidos siguientes como polares o no

polares. Si es polar, indique si el grupo R es neutro, ácido o básico

a. valina – POLAR - NEUTRO

b. asparraguina – POLAR - ÁCIDO

c. histidina – POLAR - ÁCIDO O BÁSICO

11. Las semillas y verduras con frecuencia son deficientes en uno o más
aminoácidos esenciales. La siguiente tabla muestra cuáles aminoácidos
esenciales están presentes en cada alimento.

Fuente Lisina Triptófano Metionina

Avena No Si Si

Arroz No Si Si

Garbanzo Si No Si

Frijol Si No No

Harina de maíz No No Si
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Use la tabla para decidir si cada combinación de alimentos, especificada en

cada inciso, proporciona los aminoácidos esenciales de lisina, triptófano y
metionina.

a. arroz y garbanzo (SI)

b. frijol reina y harina de maíz (FALTA triptófano)

c. una ensalada de garbanzo y frijol (FALTA triptófano)

11. Mencione algunas diferencias entre cada uno de los siguientes enunciados:

a. Estructuras primaria, secundaria y terciaria de una proteína

1) Estructura primaria

Una cadena polipeptídica consiste en una cadena lineal de

aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. El primer puesto de la
cadena corresponde al grupo amino terminal, y la estructura
primaria es la secuencia en la que están situados todos los
constituyentes hasta llegar al carboxilo terminal. Esta secuencia
está codificada genéticamenteExisten cadenas polipeptídicas de
cualquier número de aminoácidos, sin que exista una solución de
continuidad entre péptidos y proteínas. Por convención, se suele
considerar proteína a quellos polipéptidos con un peso molecular
del orden de 10.000 o más.

2) Estructura secundaria

La estructura secundaria es la forma en la que la cadena

polipeptidica se pliega en el espacio. En una proteína, cada tramo
de cadena polipeptídica tiene distinta estructura secundaria.
Existen varias formas definidas de estructura secundaria, las más
importantes de las cuales son las llamadas hélice a y hoja
plegada Las estructuras secundarias definidas están mantenidas
por puentes de hidrógeno formados exclusivamente entre los
grupos amino y carboxilo que constituyen el esqueleto de la
cadena polipeptídica. Consecuentemente, los parámetros
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estructurales (distancias, ángulos) serán iguales,

independientemente de la proteína y de los aminoácidos que
formen la estructura.

También se considera como un tipo de estructura secundaria el

llamado "bucle W", un bucle formado por un tramo de cadena de
cualquir longitud cuyos extremos se aproximan, asemejándose a
la letra griega omega W. Estos bucles suelen aparecer, entre
otros lugares, uniendo tramos de hoja plegada b.

3) Estructura terciaria

La estructura terciaria de la proteína es la forma en la que se

organizan en el espacio los diferentes tramos de la cadena
polipeptídica, que pueden tener una estructura secundaria
definida, como las hélices u hojas o no tenerla. La estructura
terciaria está mantenida por enlaces iónicos y de puente de
hidrógeno entre las cadenas laterales de los aminoáciodos,
enlaces hidrofóbicos y eventualmente puentes disulfuro.

b. Aminoácidos esenciales y no esenciales.

Dentro de los aminoácidos que forman parte de las proteínas, hay

que distinguir entre aminoácidos esenciales y no esenciales. Los
primeros son aquellos que el cuerpo humano no es capaz de
sintetizar y debe obtener a través de la dieta; los segundos pueden
ser sintetizados por el cuerpo humano.
Aminoácidos no esenciales:

 Alanina
 Asparagina
 Ácido aspártico
 Ácido glutámico
 Cisteína
 Ácido glutámico
 Glutamina
 Glicina
 Prolina
 Serina
 Tirosina
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c. Aminoácidos polares y no polares.

1. Aminoácidos polares

Los aminoácidos polares son aminoácidos que tienen polaridad. Los

aminoácidos polares se pueden encontrar en tres tipos como
aminoácidos neutros, aminoácidos cargados positivamente y
aminoácidos cargados negativamente. Los aminoácidos polares sin
carga no tienen carga en el grupo "R" (cadena lateral). Estos
aminoácidos se pueden encontrar participando en la formación de
enlaces de hidrógeno en moléculas de proteínas. Por ejemplo, los
aminoácidos de este grupo son serina, treonina, tirosina, cisteína,
glutamina y asparagina.

2. Aminoácidos no polares
Los aminoácidos no polares son aminoácidos que no tienen polaridad. Esto
se debe a que estos aminoácidos tienen el mismo número de grupos ácido
carboxílico y grupos amina. Esto hace que estos aminoácidos no polares
tengan una carga neutra. No tienen ningún cargo en el grupo "R".

Los aminoácidos no polares son hidrófobos. Los ejemplos de aminoácidos

apolares incluyen alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, glicina,
triptófano, metionina y prolina.

e. Dipéptidos y tripéptidos.

Los compuestos resultantes reciben el nombre de Péptidos, con un

prefijo indicativo del número de aminoácidos que entran en su
composición. Así, hablamos de dipéptidos (2
aminoácidos), tripéptidos (3 aminoácidos), tetrapéptidos (4
aminoácidos), etc

12. ¿Cuántos aminoácidos se necesitan para formar una proteína?

Todas las proteínas están formadas por los 20 aminoácidos primarios, en

varias combinaciones. En este caso, los aminoácidos se unen entre sí (como
perlas en una cadena) a través de enlaces amida, también llamados enlaces
peptídicos, para formar proteínas. Es así que una molécula de proteína puede
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tener millas de aminoácidos en diferentes combinaciones, lo que provee cada

proteína de propiedades únicas. 

13. ¿Cómo se lee una secuencia de aminoácidos?

Los codones en un ARNm se leen durante la traducción; se comienza con un

codón de inicio, y se sigue hasta llegar a un codón de terminación. Los
codones de ARNm se leen de 5' a 3' y especifican el orden de los
animoácidos en una proteína de N-terminal (metionina) hasta C-terminal.

14. Desarrolle la reacción de Biuret en la determinación de proteínas, realice la

reacción química.

15. Indique cinco características del enlace peptídico

 El enlace peptídico es más corto que un enlace sencillo normal.

 Tiene 60 % de enlace doble y se estabiliza por medio de resonancia.
 No se encuentran giros libres en este tipo de enlace.
 Es un enlace covalente entre el grupo amino de un aminoácido y el
grupo carboxilo de otro
aminoácido.
 El enlace C-N que se encuentra
uniendo a dos aminoácidos es más
corto que otros enlaces C-N.
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 Los cuatro átomos del enlace se hallan en un mismo plano, con el

oxígeno y el nitrógeno en posición trans.
 Los seis átomos implicados en la formación del enlace peptídico están
contenidos en el mismo
 El enlace peptídico posee mayor polaridad y tiene un momento dipolar.
 Cada enlace peptídico puede llegar a participar en dos puentes de
hidrógeno.
 Cuando tres aminoácidos se unen se dará forma a un tripéptido, y
conforma se van uniendo más, se forman tetra péptidos, oligopéptidos
y polipéptidos.


16. Explique por qué no todos los aminoácidos forman parte de las proteínas

Una proteína tiene dos o más cadenas de aminoácidos (llamadas

polipéptidos) cuya secuencia se codifica en un gen. Algunos aminoácidos
pueden ser sintetizados por el cuerpo en sí mismo, pero otros (los
aminoácidos esenciales), no, y se deben obtener de la dieta.

17. ¿Qué es el punto isoeléctrico de un aminoácido?

Los aminoácidos pueden presentar diferentes formas ionizadas en solución

debido a la presencia en sus moléculas de grupos de carácter ácido o básico, y
esta forma es dependiente del pH. Se observa así que, según el valor del pH del
medio, los aminoácidos pueden existir como iones con diferentes cargas netas.
Quiénes determinan qué ion es el presente a un determinado pH son los valores
de pΚ de los grupos α-amino, α-carboxilo y de los grupos ionizables de la
cadena lateral (si existen). Denominamos punto isoeléctrico (pI) de un
aminoácido al pH al cual no tiene carga neta. En otras palabras, es el pH al cual
la cantidad de carga positiva de un aminoácido es exactamente igual a la
cantidad de carga negativa

18. ¿Las dietas vegetarianas son pobres en proteínas?

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La razón por la cual las dietas vegetarianas son pobres en proteínas es debido a
que la principal fuente de proteínas de la alimentación es la carne y los
alimentos de origen animal.
La alimentación variada y balanceada podemos obtenerla mediante el consumo
de alimento en cantidades adecuadas y en proporciones equilibradas de
acuerdo a nuestro peso, edad y actividad física.

La alimentación variada y saludable corresponde a una alimentación que incluya

todos los grupos alimenticios, principalmente los grupos básicos como los
alimentos plásticos, alimentos energéticos y alimentos reguladores.

19. ¿Si las proteínas están desnaturalizadas ya no son tan nutritivas?

Las proteínas desnaturalizadas no pierden su valor nutritivo para el organismo.
La explicación es que las proteínas que comemos no nos interesan por su
funcionalidad, si no por las piezas que las forman, los aminoácidos, y estos no
se ven afectados. De hecho, si no desnaturalizamos las proteínas al procesarlas
para el consumo, se desnaturalizarán rápidamente en el estómago, al entrar en
contacto con los jugos gástricos, cuyo pH es muy bajo.
Una vez ingeridas las proteínas sufren el ataque combinado de varias sustancias
(ácido clorhídrico, tripsina y quimotripsina) que va reduciendo las cadenas a
pequeños péptidos y éstos, finalmente, a aminoácidos individuales. Estos
aminoácidos son absorbidos por el epitelio intestinal, pasando, de este modo a
la sangre que se encarga de distribuirlos. Una buena parte de estos aminoácidos
sirven como "ladrillos" que conformarán nuestras propias proteínas, de acuerdo
con el molde que viene definido en nuestro ADN.

20. ¿Qué le ocurre a las proteínas dentro de nuestro cuerpo? ¿Qué ocurre si
comemos menos o más proteínas de las que necesitamos?

Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten a
las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar
daños, controlar y regular funciones, etc. Todas las proteínas realizan su función
de la misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteínas
estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteína para originar
una estructura mayor. Sin embargo, otras proteínas se unen a moléculas
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distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno,

las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al ADN, las
hormonas a sus receptores específicos, etc.

El consumo recomendado de proteínas se calcula por kilo de peso: una mujer

adulta necesita 0,8g de proteínas/kilo de peso. Luego de la quimioterapia,
radioterapia o cirugía estos requerimientos pueden ser incrementados para
sanar los tejidos y prevenir las infecciones. La falta de proteínas puede causar
alteraciones como la pérdida de masa muscular, disminución de la inmunidad,

debilitamiento de los sistemas cardíacos y respiratorios. 

21. Son proteínas hormonales; excepto

A) Glucagón B) insulina C) paratohormona D) mioglobina. E)

miosina

22. En las proteínas la secuencia de aminoácidos, refleja su estructura

a) Primaria b) cuaternaria c) secundaria d) terciaria. e)

péptidos.

23. Son propiedades de las enzimas, excepto:

a) Biocatalizadores b) Especificidad c) Eleva la energía de activación

d) Sensibilidad e) Molécula orgánica

24. La vitamina E también es conocida como:

a) Colecalciferol b) Antixeroftálmico c) Tocoferol d) ácido ascórbico

e) tiamina
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25. Las bases nitrogenadas purinas presentes en los ácidos nucleicos son:

a) Adenina A) 1 y 2 

b) Timina B) 1 y 3 

c) Guanina C) 1 y 5

d) Citosina D) 2 y 3 

e) Uracilo E) 3 y 4

26. El ARN se diferencia del ADN, dado que el ARN posee:

a) Base nitrogenada: Uracilo A. a, b y c

b) Posee estructura biopolimérica B. a, c y e

c) Bajo peso molecular C. c, d y e

d) El azúcar es una β-aldopentosa D. a, b y e

e) Es monocatenaria E. b, d y e

27. Los Ácidos Nucleicos poseen enlace fosfodiester; del cual se afirma que:

a. Une dos bases nitrogenadas complementarias A. a y b

entre ellas.
B. b y c
b. Es un enlace covalente
C. c y d
c. Para romper el enlace se incluye una molécula de
D. d y e
agua

E. Sólo a
d. Se producen dos moléculas de agua durante su
hidrólisis
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e. Para su conformación se precisa de dos

moléculas de agua

28. El ARN de las células eucariotas, las podemos encontrar en estructuras

como:

1. Citosol A. 1, 2 y 4

2. Cloroplastos B. 2, 3 y 4

3. Peroxisomas C. 1 y 2

4. Mitocondrias D. 1 y 3

5. Aparato de Golgi E. 2 y 4

29. Biopolímero, en la cual su unidad básica o monómero, puede experimentar

hidrólisis:

A. Glucógeno

B. Ac. Nucleicos

C. Proteína

D. Almidón

E. Celulosa

30. Enlace químico que se encarga de unir los aminoácidos para formar un
péptido:

A) Glicosídico B) EsteáricoC) Puente Hidrogeno D) Peptídico E)

Fosfodiester
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31. Para la formación del enlace peptídico, deben reaccionar dos aminoácidos
a través de sus radicales. El radical amino (NH 2) de un aminoácido,
reacciona con el radical …………... del otro aminoácido.

a) Oxidrilo b) Hidroxilo c) Carboxilo d) Metilo e) Vinilo

32. No es aminoácido esencial:

a) Ac. Glutámico 

b) Arginina

c) Histidina

d) Valina

e) Leucina

33. No es una proteína de tipo fibrosa:

a) Colágeno

b) Queratina

c) Fibroína

d) Elastina

e) Histonas

34. Proteína más abundante del organismo humano:

a) Colágeno 
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b) Queratina 

c) Fibroína 

d) Elastina 

e) Histonas

35. Uno de los siguientes aminoácidos es No Esencial:

a) Triptófano b) Histidina c) Arginina d). Acido Glutámico e)

Fenilalanina

36. Es una proteína de transporte en los vertebrados

a) Queratina b) Colágeno c) Histona d) Hemoglobina e) miosina

37. La lactasa es una enzima que cataliza

a) la hidrólisis del azúcar de la leche. b) la transferencia de electrones. c) el

almacenaje de caseína. d) el transporte de hemocianina. e) el
metabolismo de la glucosa.

38. Las proteínas presentes en la sangre de los vertebrados que protegen

contra sustancias extrañas son denominadas

a) péptidos. b) aminoácidos. c) hormonas. d) anticuerpos. e) polipéptidos.

39. ¿Para qué se usa la ninhidrina en aminoácidos y proteínas?

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40. ¿Cómo se realiza en el laboratorio el reconocimiento de la cisteína?

41. ¿A qué se le denomina desnaturalización de proteínas, qué factores

intervienen?

42. ¿A qué se le denominan proteínas completas y proteínas incompletas? Dé

un ejemplo