Universidad Nacional de Formosa

Facultad de Humanidades
Profesorado en Química

12-11-2021
Proteínas y
aminoácidos
Química Orgánica 2

Angélica Maleny Cabrera

 UNIVERSIDAD NACIONAL DE FORMOSA
FACULTAD DE HUMANIDADES
PROFESORADO EN QUÍMICA
QUÍMICA ORGÁNICA 2

Aminoácidos y Proteínas 
 

Lea el material teórico suministrado por la cátedra, consulte los capítulos correspondientes de
la bibliografía sugerida y resuelva las siguientes actividades:  
 
 
1. Describa la estructura básica de un aminoácido (aa).  
Los aminoácidos son ácidos carboxílicos que contienen una función amina. Un
enlace amida entre la función ácido carboxílico de un aminoácido y el nitrógeno del
amino de otro se llama enlace peptídico

Donde R corresponde a la cadena lateral, diferente para cada uno de los 20 aa,
distintos que se obtienen de la hidrolisis de proteínas.

2. ¿Cómo se clasifican los aa según sus cadenas laterales? 

 Aminoácidos alifáticos neutros con cadena no lineal: aminoácidos alifáticos
neutros con cadena polar no ionizable: glicina posee solo un hidrogeno además
de los grupos carboxilo y amina; estos grupos predominan claramente en su
molécula.

Cabrera, Angélica Maleny Profesora: Gutkosky, Teresa

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Alanina, con un metilo como cadena lateral, es más soluble en agua que los
siguientes, en los cuales la cadena hidrófoba es de mayor tamaño. Valina,
leucina, e isoleucina tienen cadenas apolares ramificadores.

 Aminoácidos neutros aromáticos: fenilalanina posee un núcleo bencénico y

triptófano, el núcleo heterocíclico indol, ambos apolares y marcadamente
hidrófobos. Tirosina tiene un hidroxilo fenólico que le da polaridad. Por encima
de Ph 10 libera un protón y adquiere carga negativa

 Aminoácidos con azufre: cisteína contiene el grupo –SH (SULFHIDRILO)

ligeramente polar; a pH 9 libera un protón. La cadena lateral de metionina es
apolar.

 Aminoácidos alifáticos neutros con cadena polar no ionizable: serina y

treonina, contienen en su cadena lateral una función hidroxilo que le otorgan
carácter polar.

 Aminoácidos ácidos di carboxílicos: acido aspártico y acido glutámico son

aminoácidos con un carboxilo adicional que puede liberar un protón y adquirir
carga negativa al pH de los líquidos.

 Aminoácidos básicos: son aminoácidos con carga positiva al pH reinante en las

células. Lisina con una función amina adicional, y arginina, con un grupo
guanidino, pueden aceptar protones.

3. ¿Por qué algunos aa se denominan esenciales? ¿Cuáles son?  

Los aminoácidos esenciales son aquellos que no produce el cuerpo y que por lo tanto
han de adquirirse con los alimentos: la histina, isoleucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

4. ¿Por qué se dice que los aa son moléculas bipolares? ¿Qué es el punto isoeléctrico?
Explique cuando se presentan como aniones o cationes.  
En los aminoácidos, el grupo carboxilo se comporta como ácido o dador de protones:

El grupo amina acepta protones:

Generalmente al estado cristalino o en soluciones acuosas, estos compuestos se

encuentran disociados, con cargas positiva y negativa sobre la misma molécula, por
esta razón, se dice que los aminoácidos son iones dipolares, anfolitos o anfóteros

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5. ¿Cómo se unen los aa? Selecciona dos aa y construye un dipéptido mediante la
reacción correspondiente.   
La unión entre aminoácidos ocurre a través del oxhidrilo del grupo carboxílico de uno
de los aminoácidos y el grupo amino de otro, con pérdida de una molécula de agua,
como se muestra a continuación, para alanina y serina:

 
Este enlace se conoce como enlace peptídico y es similar al que da origen a las
amidas. Observa que los extremos de este dímero poseen un grupo NH2 (extremo N-
terminal) y un grupo COOH (extremo C-terminal), susceptibles de reaccionar con
otros aminoácidos, y de esta forma, ampliar la cadena peptídica.

6. ¿Qué son las proteínas? ¿Cómo se clasifican?  

Clasificación de las proteínas
Las proteínas se agrupan en proteínas sencillas y conjugadas de acuerdo con su
composición química. Las proteínas sencillas son aquellas que se hidrolizan para
formar sólo aminoácidos como la insulina, la ribonucleasa, la oxitocina y la
bradicinina
Sin embargo, la disponibilidad de métodos más sensibles ha permitido detectar en la
mayoría de ellas la presencia de carbohidratos asociados a la molécula. Se las sigue
clasificando en este grupo teniendo en cuenta la reducida proporción de glúcidos que
contienen respecto a la masa de la proteína:
Albúminas: son proteínas solubles en agua, precipitan de la solución por adición de
sales a alta concentración
Globulinas: son insolubles en agua pura, se disuelven en soluciones salinas diluidas,
precipitan fácilmente por adición de sales.
Histonas: fuertemente básicas, contienen alta proporción de lisina, arginina e
histidina. Se las encuentra en los núcleos celulares, asociadas a ADN
Escleroproteínas: también llamadas albuminoides, son insolubles, presentes en tejidos
animales. Pertenecen al tipo de proteínas fibrosas: 
a) Queratina: característica del tejido epidérmico. Predomina en la composición del
pelo, uñas, lana, plumas, cuernos y pezuñas. 
b) Colágeno: es el material de fibras colágenas de tejido conjuntivo. Por cocción se
transforma en gelatina. 
c) Elastinas: son proteínas de fibras elásticas de tejido conjuntivo

7. Elabore un cuadro en el que describa los niveles de organización o estructuras de las

proteínas. En particular explique qué interacciones moleculares intervienen en cada
estructura.  
8.

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Estructuras  Interacciones 
Se refiere a la secuencia de aminoácidos, es decir, la combinación lineal de
los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico.
Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus
características más importantes la coplanaridad de los radicales
Primaria constituyentes del enlace. Todas las propiedades de la proteína están
determinadas, de manera directa o indirecta, por la estructura primaria.
Aunque con frecuencia pensamos en las cadenas de péptido como estructuras
lineales, éstas tienden a formar arreglos ordenados enlazados por puentes de
hidrógeno. Los átomos de oxígeno del grupo carbonilo forman enlaces por
puentes de hidrógeno con los hidrógenos de la amida (N-H). Esta tendencia
conduce a patrones ordenados del enlace por puente de hidrógeno: hélice α y
Secundaria hoja plegada. A estos arreglos enlazados por puentes de hidrógeno, si se
presentan, se les llaman estructura secundaria de la proteína.
Describe el plegamiento de estructuras secundarias como hélices y láminas,
sobre sí mismas. Las fuerzas causantes de doblar estas estructuras son:
puentes disulfuro, formados entre aminoácidos como cisteína y metionina y,
Terciaria fuerzas de repulsión y atracción entre aminoácidos hidrófobos e hidrófilos
con respecto al medio acuoso circundante. De esta forma, los aminoácidos
hidrófobos tienden a ubicarse en el interior de las proteínas, lo más alejados
posible del agua del medio, mientras que los hidrófilos se ubican en la
periferia.
se refiere a la forma en que se agrupan varias proteínas (con una estructura
terciaria definida) para formar grandes agregados, multiméricos. Las
Cuaternaria  diferentes proteínas se unen a través
de enlaces débiles, no covalentes como puentes de hidrógeno y uniones
electrostáticas

8. Mencione funciones biológicas de las proteínas.  

 Enzimas: Las proteínas más variadas y de mayor especialización son aquéllas con
actividad catalítica.

 Proteínas de transporte: Proteínas de transporte en el plasma sanguíneo que unen y

llevan moléculas específicas o iones de un órgano a otro. Por ejemplo, la
hemoglobina, las lipoproteínas. Proteínas de transporte en la membrana plasmática o
la membrana intracelular (ejemplo: Na+ -K+ -ATPasa, transportadores de
aminoácidos, glucosa, etc. 

 Proteínas nutrientes y de reserva: Proteínas almacenadas en semillas de plantas (trigo,

maíz, arroz, etc.); ovoalbúmina (clara de huevo); caseína (leche), ferritina (algunas
bacterias y en tejidos animales y vegetales. 

 Proteínas contráctiles o que proporcionan motilidad .: Actina y miosina (actúan en el

sistema contráctil del músculo y en células no musculares. Tubulina (forma los
microtúbulos). Microtúbulos + dineína = cilios y flagelos. 

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 Proteínas estructurales: Proteínas que actúan como filamentos de soporte, cables u
hojas para proporcionar fuerza, soporte o protección a las estructuras. Colágeno
(tendones y cartílago); elastina (ligamentos); queratinas (pelo, uñas, plumas etc.).

9. Indique la diferencia funcional entre una proteína fibrosa y una globular.  

Las proteínas fibrosas están llenas de hebras, son duras y por lo general son
insolubles en agua. Algunos ejemplos de proteínas fibrosas son la α-queratina en las
uñas y pezuñas, y el colágeno en los tendones. Las proteínas globulares se pliegan en
formas aproximadamente esféricas. Por lo regular funcionan como enzimas,
hormonas o proteínas transportadoras

10. ¿A qué se denomina desnaturalización de una proteína? ¿Qué factores provocan este
fenómeno? Ejemplifique.  
 Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el
disolvente, se dice que presenta una estructura nativa. Se llama desnaturalización de las
proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin
ninguna estructura tridimensional fija.
Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este
motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la estructura
primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles
superiores de estructuración. El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada2
recupera su estructura nativa se llama re naturalización.
Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes
desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes,
disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica.

11. Investigue y explique el dogma central de la biología.  

Consiste en la generación de moléculas de ARN o RNA, para permitir a nivel
citoplasmáticola síntesis de proteínas, conocido también como proceso de
decodificación. Propuesto inicialmente por Francis Crick, 1958.
El producto final es la creación de proteínas y recibe en nombre de síntesis de
proteínas. Éste consiste en dos procesos:
La transcripción ocurre en el núcleo. Utiliza el ADN como modelo para crear una
molécula de ARN. EL ARN luego sale del núcleo y va a un ribosoma en el
citoplasma, donde ocurre la traducción.
La traducción lee el código genético en el ARNm y crea una proteína

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12. Busque y sugiera un video de corta duración mediante el cual se pueda observar la
formación de proteínas en ribosomas de las células. 
www.youtube.com/watch?v=Sb75-qcc4SA

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