CATALIZADORES BIOLGICOS

-Enzimas
- Ribozimas
- Abzimas

ENZIMAS: INTERROGANTES
Qu son qumicamente las enzimas?

Protenas

Qu funciones cumplen?

Actan como catalizadores

biolgicos

Qu hacen los catalizadores?

Aceleran la velocidad de las

reacciones qumicas

Cmo actan los catalizadores?

Bajan la Ea de las
reacciones qumicas

Porqu decimos que las enzimas son catalizadores biolgicos?

Porque provienen de seres
vivos

A
G Rn

Reaccin exergnica: la energa libre

del producto es menor que la del
reactante
Curso de la Reaccin

Esto significa que la Rn procede

espontneamente.

B
A

G Rn

Reaccin endergnica: la energa del

producto es mayor que la del
reactante

Curso de la Reaccin

Esto significa que para que la Rn proceda hay

que entregarle energa.

Toda reaccin qumica pasa por un estado previo de

transicin:

Ga

G Rn

Independientemente que la Rn sea

endergnica o exergnica, hay que entregarle
una cierta cantidad de energa, llamada de
activacin (Ga) para que proceda.

B
A

Ga
G Rn

Independientemente que la Rn sea

endergnica o exergnica, hay que
entregarle la llamada energa de
activacin Ga para que proceda.
Curso de la Reaccin

Ga

Ga +
G Rn
G Rn

ENZIMAS: INTERROGANTES
Qu son qumicamente las enzimas?

Protenas

Qu funciones cumplen?

Actan como catalizadores

biolgicos

Qu hacen los catalizadores?

Aceleran la velocidad de las

reacciones qumicas

Cmo actan los catalizadores?

Bajan la Ea de las
reacciones qumicas

Porqu decimos que las enzimas son catalizadores biolgicos?

Porque provienen de seres
vivos

Observe el grfico ha cambiado la espontaneidad

de la reaccin por accin del catalizador?
Qu pasara si la reaccin no fuese espontnea?

a)
Ga a)

b)

Ga b)

a)

Reaccin no catalizada

b)

Reaccin catalizada

Curso de la Reaccin

La catlisis no cambia la espontaneidad de la Rn., lo cual se ve

claramente en el grfico: se arriba a un producto con igual energa
libre tanto en la reaccin normal como catalizada.

ENZIMAS: INTERROGANTES
Qu son qumicamente las enzimas?

Protenas

Qu funciones cumplen?

Actan como catalizadores

biolgicos

Qu hacen los catalizadores?

Aceleran la velocidad de las

reacciones qumicas

Cmo actan los catalizadores?

Bajan la Ea de las
reacciones qumicas

ENZIMAS: INTERROGANTES
Qu son qumicamente las enzimas?

Protenas

Qu funciones cumplen?

Actan como catalizadores

biolgicos

Qu hacen los catalizadores?

Aceleran la velocidad de las

reacciones qumicas

Cmo actan los catalizadores?

Bajan la Ea de las
reacciones qumicas

Porqu decimos que las enzimas son catalizadores biolgicos?

Porque provienen de seres
vivos
En qu se diferencian los catalizadores biolgicos de los
otros?
En la especificidad

Las enzimas son protenas que actan como

catalizadores biolgicos. Como tales, aceleran
la velocidad de las reacciones qumicas al
disminuir su energa de activacin (Ea). Pero
adems, lo hacen en forma especfica. Esto es,
no indiscriminadamente
Por convencin, a las enzimas se las designa de
acuerdo al sustrato o producto de la reaccin seguido
de la funcin especfica y de la terminacin asa. Por
ejemplo, ATP sintetasa, anhidrasa carbnica, etc.
No obstante, cada enzima est catalogada de acuerdo
a la IUPAC (Unin Internacional de Bioqumica) con
cuatro nmeros, cada uno de ellos seguido por un
punto ms un nombre complejo.

En qu orden de magnitud las enzimas aceleran la

velocidad de las reacciones qumicas?

CATALIZADORES BIOLGICOS
-Enzimas
- Ribozimas

Ribozimas: Molculas de cido ribonucleico con capacidad

cataltica. No son protenas pero son catalizadores biolgicos.

Si bien la Ribonucleasa
P es una riboprotena, la
porcin de ARN por s
sola cataliza la escisin
indicada en rojo,
actuando entonces
como un catalizador
biolgico no proteico,
del tipo de las
ribozimas.

CATALIZADORES BIOLGICOS
-Enzimas
- Ribozimas
- Abzimas
Abzimas: Son anticuerpos que actan como catalizadores. Han sido
creados por el hombre con fines teraputicos. Como anticuerpos que
son, una vez inyectados se unirn especficamente al agente invasor,
donde no slo cumplirn las funciones de sealizar el blanco a los
macrfagos, sino tambin en virtud de su capacidad cataltica, de
combatir por s mismos al organismo extrao.

Las enzimas se necesitan en muy

pequeas cantidades con respecto al/los
sustrato/s Porqu?
Las siguientes ecuaciones lo explican:
E+S
ES
E + S + ES
se tiene:

ES

y luego:

E+P

y sumando las dos:

ES + E + P, con lo que finalmente

S

las enzimas participan de las

reacciones, pero no se alteran en las
mismas, reciclndose en cada paso. ESTO
De modo que

ES VLIDO PARA TODOS LOS CATALIZADORES

BIOLGICOS.

Cmo actan los catalizadores biolgicos?

MECANISMOS MEDIANTE LOS CUALES LAS ENZIMAS
FAVORECEN LA FORMACION DEL ESTADO DE TRANSICION
DE UNA REACCION QUIMICA
a)

Aproximando y/ orientando el/los sustratos

intervinientes entre s o sus porciones reactivas.

Caso a)
Aproximacin y/u
orientacin de los
sustratos

Cmo actan los catalizadores biolgicos?

MECANISMOS MEDIANTE LOS CUALES LAS ENZIMAS
FAVORECEN LA FORMACION DEL ESTADO DE TRANSICION
DE UNA REACCION QUIMICA
a)

Aproximando y/ orientando el/los sustratos

intervinientes entre s o sus porciones reactivas.

b) Distorsionando enlaces del sustrato, hacindolos ms

susceptibles a su escisin.

Caso b)

Distorsin de enlaces del sustrato, hacindolos

mas susceptibles a la hidrlisis o ruptura:

Cmo actan los catalizadores biolgicos?

MECANISMOS MEDIANTE LOS CUALES LAS ENZIMAS
FAVORECEN LA FORMACION DEL ESTADO DE TRANSICION
DE UNA REACCION QUIMICA
a) Aproximando y/ orientando el/los sustratos intervinientes
entre s o sus porciones reactivas.
b) Distorsionando enlaces del sustrato, hacindolos ms
susceptibles a su escisin.
c) Proporcionando al sustrato algo de los grupos
funcionales que estn presentes en el R o en la coenzima.
Por ej. protones, electrones.

Para
tener
actividad
cataltica
numerosas enzimas necesitan contar,
adems de la parte proteica, con
cofactores inorgnicos y/u orgnicos.

En estos casos la enzima incompleta

(no cataltica) se conoce como
apoenzima o apoprotena, mientras que
vinculada con el cofactor recibe el
nombre de holoenzima (cataltica).

Algunos cofactores inorgnicos:

Para
tener
actividad
cataltica
numerosas enzimas necesitan contar,
adems de la parte proteica, con
cofactores inorgnicos y/u orgnicos.

Los cofactores orgnicos son llamados

coenzimas o grupos prostticos, y
normalmente poseen una vitamina en
su constitucin:

Teniendo por un lado en cuenta que las

enzimas participan de las reacciones, pero
no se alteran en las mismas, reciclndose
en cada paso.
Y por el otro, que las coenzimas estn
unidas equimolecularmente a las enzimas.
Y adems, que la mayora de las vitaminas
son o forman parte de coenzimas;
se puede explicar el porqu una vitamina
se necesita en muy pequeas cantidades,
dado que se recicla junto con la enzima.

Cmo actan los catalizadores biolgicos?

MECANISMOS MEDIANTE LOS CUALES LAS ENZIMAS
FAVORECEN LA FORMACION DEL ESTADO DE TRANSICION
DE UNA REACCION QUIMICA
a) Aproximando y/ orientando el/los sustratos intervinientes
entre s o sus porciones reactivas.
b) Distorsionando enlaces del sustrato, hacindolos ms
susceptibles a su escisin.
c) Proporcionando al sustrato algo de los grupos funcionales
que estn presentes en el R o en la coenzima. Por ej.
protones, electrones.
d) Modificando el microentorno. Por ej., creando un medio
hidrofbico en el corazn de la protena an cuando el
ambiente sea netamente hidroflico.

La interaccin protena-ligando es un fenmeno superficiesuperficie:

La interaccin protena-ligando es un fenmeno superficiesuperficie:

Sitio de unin

Unin
Uninde
deuna
unaproteina
proteina
con
su
ligando
con su ligando(rojo
(rojo
claro).
En
rojo
oscuro:
claro). En rojo oscuro:
Rs
Rsdel
delsitio
sitioactivo.
activo.

Sitio activo de la quimotripsina

Esta enzima
consta de 245
aminocidos, de
los que
solamente los
indicados y el
Asp 102
producen el
centro activo

Las enzimas son macromolculas que al

adoptar una configuracin espacial
particular determinan que ciertos acs.
conformen con sus Rs una especie de
caja o centro con similitud total o
parcial al /los sustrato/s. La unin de la
enzima con el/los sustrato/s es el primer
paso de la catlisis enzimtica.

La concepcin cerradura-llave para

comparar la unin especfica de una
enzima con su sustrato es antiga.

Se ha comprobado que en realidad el

sustrato guarda una similitud estructural
con el sitio activo, con lo cual se establece
una primera unin superficie-superficie.
Pero luego la enzima modifica su
estructura tridimensional de manera tal de
ajustar perfectamente el sustrato al sitio
activo. A esta nueva concepcin de la
interaccin entre ambos se la conoce como
encaje inducido.

La
Lahexoquinasa
hexoquinasa
en
ensu
su
conformacion
conformacion
nativa
nativa

Encaje
Encajeinducido:
inducido:
lalahexoquinasa
hexoquinasa
con
consu
susustrato
sustrato
(D-glucosa)
(D-glucosa)

PREENZIMAS o PROENZIMAS
Algunas enzimas no tienen actividad en el sitio en
que han sido sintetizadas, pero una vez excretadas
fuera del rgano en cuestin ejercen su accin
cataltica. De all que se las llamen preenzimas o
proenzimas (o tambin zimgenos) en su versin
inactiva.

En numerosas ocasiones la transformacin

consiste en remover parte de la secuencia proteica
de la preenzima y el resto adquirir la forma espacial
que finalmente configura el sitio activo.

EJEMPLOS DE PROENZIMAS
Quimotripsingeno

Tripsingeno

Tripsina

Quimotripsina

La quimotripsina es una
protena sulfurada, constando
de un total de 245 aminocidos,
de los cuales 10 son de
cistenas formando puentes
disulfuro entre s.

Los dos puentes ms largos

son los que permiten unir entre
s las cadenas que han quedado
cortadas al transformar el
quimotripsingeno en la forma
activa:

ISOENZIMAS
Son distintas formas moleculares de una misma
enzima. De modo que todas catalizan la misma
reaccin qumica, pero a distintas velocidades y/o
en un sentido u otro de la reaccin.

Normalmente se encuentran en diferentes tejidos,

determinando as distintas funciones segn su
locacin. El ejemplo ms representativo lo
constituyen las distintas isoenzimas de la lactato
deshidrogenasa (LDH).

ENZIMAS ALOSTRICAS o
REGULADORAS
Su denominacin (alostricas) proviene del
griego: otros sitios, porque adems del centro
activo, tienen otros lugares de unin a
ligandos.
Los compuestos que se unen a estos sitios
cambian la conformacin de la protena,
alterando en forma positiva o negativa la
capacidad cataltica y se llaman efectores o
moduladores positivos negativos.

Las enzimas alostricas tienen dos estados conformacionales

extremos, uno inactivo donde la enzima tiene la mnima
actividad cataltica (forma T, tensa) y otro activo (forma R,
relajada) donde la actividad cataltica es mxima:

M+

Forma T

Forma R

(Menos activa)

(Ms activa)

Los efectores (o moduladores) alostricos negativos

estabilizan la estructura tensa, mientras que los positivos
estabilizan la forma relajada de la enzima reguladora:

Modulacin negativa:

Generalmente las enzimas reguladoras estn

presentes al inicio de una ruta metablica o
en puntos de bifurcacin de la misma.

Esto permite que toda una va se acelere o

frene, o bien que una parte de la misma se
desve o no.
(pizarrn)

Casi todas las enzimas reguladoras conocidas son

oligomricas. Las hay de tres tipos:
1. Homotrpicas: el sustrato o el producto son los
moduladores.
2. Heterotrpicas: el efector no es el sustrato ni el
producto.
3. Mixtas: el sustrato y/o el producto es uno de los
dos o ms efectores.

TRANSPORTADORES
Son protenas NO ENZIMTICAS. Por lo tanto, no
estn relacionadas a ninguna reaccin qumica en
particular.

Sin embargo y como su nombre lo indica, pueden

transportar molculas de un sitio a otro. Por
ejemplo, disminuir la energa necesaria para que
una sustancia hidroflica pase a travs de las
membranas que son hidrofbicas-.

No confundir con la Ea, caracterstica inherente a

las enzimas.

Esquema de introduccin de
la glucosa al citoplasma,
facilitada por GLUT-1
(glucose transportar).

Con la participacin de GLUT1, el pasaje transmembrana es

unas 50 000 veces ms rpida
que con la difusin simple.