1.

Clasificación de los aminoácidos

Los aminoácidos se clasifican según su capacidad para interactuar con el agua.
Utilizando este criterio pueden distinguirse cuatro clases: apolares, polares, ácidos y
básicos.

1. Aminoácidos apolares:
Los aminoácidos apolares contienen principalmente grupos R hidrocarbonados sin
cargas positivas o negativas. Dado que interactúan poco con el agua, los aminoácidos
apolares (p. ej., hidrófobos) tienen un cometido importante en el mantenimiento de la
estructura tridimensional de las proteínas. En este grupo se encuentran dos tipos de
hidrocarburos en las cadenas R: las aromáticas y las alifáticas.

2. Aminoácidos polares
Dado que los aminoácidos polares poseen grupos funcionales capaces de formar enlaces
(por puentes) de hidrógeno, interactúan de forma sencilla con el agua (los aminoácidos
polares se describen como “hidrófilos” o “afines al agua”). Pertenecen a esta categoría,
la serina, la treonina, la tirosina, la asparagina y la glutamina. La serina, la treonina y la
tirosina contienen un grupo hidroxilo polar, que les permite participar en la formación
de enlaces por puente de hidrógeno, un factor importante en la estructura proteínica.

3. Aminoácidos ácidos
Dos aminoácidos estándar poseen cadenas laterales con grupos carboxilo. Las cadenas
laterales del ácido aspártico y del glutámico tienen carga negativa a pH fisiológico, por
lo que suelen llamárseles aspartato y glutamato.

4. Aminoácidos básicos
Poseen carga positiva a pH fisiológico. Por lo tanto, pueden formar enlaces iónicos con
los aminoácidos ácidos.

2. Actividad biológica de aminoácidos

Además de su función principal como componentes de las proteínas, los aminoácidos
poseen muchas otras funciones biológicas.

1. Numerosos aminoácidos α o sus derivados actúan como mensajeros

químicos. Por ejemplo, la glicina, el glutamato, el ácido aminobutírico y
la serotonina y la melatonina son neurotransmisores, sustancias
liberadas por una célula nerviosa que influyen sobre la función de una
segunda célula nerviosa o sobre una célula muscular.

2. Los aminoácidos son precursores de diversas moléculas complejas que

contienen nitrógeno. Entre los ejemplos se encuentran las bases
nitrogenadas que componen los nucleótidos y los ácidos nucleicos, el
hemo y la clorofila.
 3. Numerosos aminoácidos estándar y no estándar actúan como
intermediarios metabólicos. Por ejemplo, la arginina, la citrulina y la
ornitina son componentes del ciclo de la urea.
3. ¿Qué es la titulación y para qué sirve?
La titulación es un método que consiste en la cuantificación de una solución de una
sustancia por medio de la reacción al equilibrio, con otro compuesto cuya concentración
y volumen se conocen.
Las titulaciones ácido-base se pueden realizar empleando compuestos indicadores del
cambio de pH o mediante el uso de un potenciómetro. Los indicadores muestran el
punto de neutralización cambiando de color. Si se emplea un potenciómetro, se pueden
obtener los valores de pH de la solución que se esté titulando, al agregar pequeños
volúmenes de titulante para, posteriormente, mediante una gráfica (pH vs volumen
agregado) obtener el punto de equivalencia.
¿Para qué sirve?
La titulación sirve para determinar el potencial de ionización relativo de grupos ácidos y
de grupos básicos en un aminoácido o péptido. Esta también ilustra el efecto del pH
sobre su estructura. Al igual que es una herramienta útil para determinar la reactividad
de las cadenas laterales de los aminoácidos.

4. Que son los péptidos y cuáles son las funciones biológicas de:
Los péptidos son una clase de moléculas señalizadoras que utilizan los organismos
multicelulares para regular sus complejas actividades.
Funciones biológicas de:
1) Vasopresina: nonapéptido que induce la reabsorción de agua en el riñón, por
lo que se conoce como hormona anti diurética.

2) Oxitocina: nonapéptido segregado por la hipófisis. Provoca la contracción

uterina y la secreción de leche por la glándula mamaria, facilitando el parto y
la alimentación del recién nacido.

3) Factor natriurético:

4) Encefalinas: hormona peptídica formada por la unión de varios aminoácidos.

Actúa como neurotransmisor, permitiendo así la comunicación entre las
neuronas.

5) Glutatión: Sus principales funciones biológicas están relacionadas con su

capacidad antioxidante.

5. Proteínas
 Función y Estructura de las proteínas:
La función principal de las proteínas es la estructural o plástica, es decir, nos ayudan a
fabricar, regenerar y mantener nuestros tejidos como la piel, las uñas, los tendones,
etcétera.
No obstante, además de esta función, desempeñan otras como:
Energética, Reguladora, Transporte, Defensa, Enzimática, Homeostática.
 Estructura de la proteína:

1. Primaria:
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la
cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que
están enlazados Las posibilidades de estructuración a nivel primario son
prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las proteínas existen 20 aminoácidos
diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las variaciones con
repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de aminoácidos
que componen la molécula proteica.

2. Secundaria:
Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de
puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes
de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el
primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la
cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y,
por tanto, más estables.

3. Terciaria:
Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que
componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras
moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus
propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos
funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas
que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la
estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener.

4. Cuaternaria:
Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se
trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La
estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que,
asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus
monómeros componentes.

 Perdida de la estructura proteica:

Considerando las pequeñas diferencias de energía libre de las proteínas plegadas y
desplegadas, no es sorprendente que la estructura proteínica sea muy sensible a los
factores del entorno. Muchos agentes físicos y químicos pueden perturbar la
conformación nativa de una proteína. El proceso de desorganización de la
estructura, que puede o no implicar desplegamiento, se denomina desnaturalización.
(Ésta en general no incluye la rotura de los enlaces peptídicos.) Dependiendo del
grado de desnaturalización, la molécula puede perder de forma parcial o total su
actividad biológica