Examen 1

1) Las proteínas participan en todos los movimientos celulares. Las proteínas del sitio
esqueleto son activas en la división celular, la endocitosis, la exocitosis y el movimiento
ameboide de los leucocitos. Dos ejemplos de este tipo de proteínas son: actina y tubulina.
2) Los aminoácidos apolares neutros contienen principalmente grupos R: hidrocarbonados.
3) Las moléculas neutras que llevan un número igual de cargas positivas y negativas de forma
simultánea se denominan: zwitteriones
4) Residuos de lisina y de otros aminoácidos polares pueden generar cambios bruscos en la
dirección de las cadenas polipeptídicas. A este fenómeno se le denomina: reverso o giro
de horquilla.
5) Las principales condiciones desnaturalizantes de las proteínas son las siguientes:

a) estos compuestos convierten los puentes disulfuro en grupos sulfhidrilos: agentes

reductores

b) interfieren con las interacciones hidrofóbicas, ya que interaccionan con los grupos
R a polares y forman enlaces de hidrógeno con el agua y con los grupos polares de
las proteínas: disolventes orgánicos
6) Recordemos que los organismos multicelulares que están formados por varios cientos de
clases de células deben coordinar un número inmenso de procesos bioquímicos. La
interacción dinámica entre los procesos opuestos, denominado homeostasis mantiene un
ambiente interno estable.
7) Más del 50% de las estructuras celulares están constituidas por proteínas.
8) Hay dos tipos de láminas plegada beta:
a) las cadenas polipeptídicas están colocadas en direcciones opuestas: láminas
antiparalelas
b) las cadenas polipeptídicas están conectadas en la misma dirección: láminas paralelas
9) Estas macromoléculas pueden acelerar las velocidades de reacciones en condiciones de
pH, temperaturas suaves, dado que puede inducir o estabilizar intermediarios de
reacciones forzadas: enzimas
10) Son polipéptidos que controlan la división y diferenciación de las células animales: factores
de crecimiento
11) Las moléculas proteicas al ser agregadas a una solución con una alta concentración salina
suelen precipitarse mediante, a este proceso se le suele llamar: precipitación de proteínas
por medio de sales
12) La secuencia de aminoácidos, está especificada por la información genética: estructura
primaria
13) al acercarse a la proteína a su punto isoeléctrico ésta se hace insoluble y precipita la
disolución: verdadero.
14) son enlaces amida que se forman cuando el par de electrones sin compartir del átomo de
nitrógeno α-amino de un aminoácido ataca al carbono α-carboxilo de otro, en una
reacción de sustitución nucleófila: Enlace peptídico
15) Debido a que los aminoácidos tienen grupos ionizables, la formación iónica predominante
de estas moléculas en disolución depende de: pH
16) las proteínas se clasifican atendiendo a sus diferentes funciones y una de las que se
menciona a continuación está involucrada en el transporte de hierro iónico: transferrina
17) durante el proceso de desnaturalización las proteínas suelen sufrir una pérdida total de su
conformación nativa, esto conlleva al rompimiento de un gran número de interacciones
químicas. ¿Qué tipo de interacciones químicas son las pocas que no se ven afectadas por
este proceso? Puentes disulfuro
18) mediante estos enlaces químicos estabilizan las estructuras secundarias de las proteínas:
puentes de hidrógeno
19) se les puede denominar de esta manera a los ligandos, qué, al unirse con determinadas
proteínas desencadenan cambios conformacionales en ellas: moduladores
20) La unión de iones de carácter salino a los grupos ionizables de una proteína ni disminuyen
la interacción entre los grupos de carga opuesta sobre la molécula proteica. Esto gracias a:
la concentración salina
21) La depranocitosis, qué es producida por una hemoglobina mutante, es un ejemplo clásico
de enfermedades que se denominan: enfermedades moleculares
22) De acuerdo con su clasificación, la hemoglobina es una proteína: transportadora
23) Son proteínas que transportan los lípidos desde el hígado y el intestino delgado al resto de
los órganos: lipoproteínas
24) Se forman varias disposiciones de barriles beta cuando varias configuraciones de láminas
beta se repliegan sobre sí mismas.
25) Además de su función principal como componentes de las proteínas, los aminoácidos
poseen otras funciones biológicas:
a) Varios aminoácidos α o sus derivados actúan como: mensajeros químicos
 b) Los aminoácidos son precursores de diversas moléculas complejas que contienen
nitrógeno.

Examen 2
1) Las moléculas proteicas, al ser agregadas a una solución con alta concentración salina
suele precipitarse inmediatamente, a este proceso se le suele llamar: precipitación de
proteínas por medio de sales
2) Los cambios conformacionales inducidos por ligandos en proteínas determinadas se
denominan: transiciones alostéricas
3) Proteína entre el celular con abundante residuo de cisteína, qué virtualmente se encuentra
en todas las células de los mamíferos y que se unen a todos los metales tóxicos y los
secuestra: metalotioneina
4) Son enlaces covalentes más destacados en la estructura terciaria y que además se
encuentran en muchas proteínas extracelulares: puentes disulfuro
5) Al acercarse a la proteína a su punto isoeléctrico, ésta se hace insoluble y precipita la
disolución: verdadero
6) El término estructura terciaria señala las conformaciones tridimensionales únicas que
asumen las proteínas globulares al plegarse a sus estructuras biológicamente activas.
7) Ejemplo de aminoácido que debido a su estructura molecular imposibilita la formación de
las hélices Alfa: Glu
8) Los residuos de aminoácidos que son idénticos en proteínas que muestran características
semejantes se les denomina: invariables
9) En el patrón meandro están conectadas dos láminas beta antiparalelas mediante
aminoácidos polares y glicinas para realizar un cambio brusco en la dirección de la cadena
polipeptídica.
10) Las interacciones entre los residuos de aminoácidos determinan la estructura
tridimensional de proteínas, su papel funcional y su relación con otras proteínas.
11) Son significativas en el interior de la proteína plegada y entre las subunidades o en las
interacciones proteína-ligando: fuerzas de van der Waals
12) Entre los aminoácidos polares podemos ver dos tipos de grupos R los cuales son:
aromáticos y alifáticos.
13) Los diferentes aminoácidos presentan un pH en el cual la solubilidad del mismo es
prácticamente inexistente, ha dicho pH se le denomina punto isoeléctrico y normalmente
viene definido como: el pH al cual el número de cargas positivas es igual al número de
cargas negativas.
14) Al plegarse a la cadena poli práctica se forman determinadas disposiciones localizadas de
los aminoácidos adyacentes que constituyen: estructura secundaria
15) En los eritrocitos el peróxido de hidrógeno oxida al hierro de la hemoglobina a su forma
férrica. La metahemoglobina es el producto de esta reacción incapaz de unir O2.
16) Es la forma que se le denomina el proceso por el cual las proteínas son destruidas, ya sea
por causas naturales o artificiales: no es todas las anteriores
17) Existen residuos de aminoácidos que pueden irse alternando en las cadenas polipeptídicas
sin que la función primaria de las proteínas se vea afectada. A estos residuos se les
denominan: variables
18) Aquellas secuencias polipeptídicas que muestran secuencias aminoacídicas, así como
funciones semejantes, se dice que son: homólogos
19) Los bioquímicos han diferenciado varios niveles en la organización estructural de las
proteínas
a) La secuencia de aminoácidos está especificada por la información genética: estructura
primaria
b) La forma tridimensional global que asume un polipéptido se denomina: estructura
terciaria
c) Al plegarse a la cadena polipeptídica se forman determinadas disposiciones localizadas
de los aminoácidos adyacentes que constituyen: estructura secundaria
d) Las proteínas que constan de 2 o más de 2 cadenas polipeptídicas se dice que tienen:
estructura cuaternaria
20) Las 4-hidroxiprolina y la 5-hidroxiprolina, son componentes estructurales importantes de
esta molécula proteica denominada: colágeno
21) Sustancias como el etanol interfieren con las interacciones hidrofóbicas ya que
interaccionan con los grupos R apolares y forman puentes de hidrógenos con las moléculas
de agua y los grupos polares de las proteínas: detergentes.

Examen 3
1) En la actualidad se conocen moléculas peptídicas con funciones opuestas que afectan a la
regulación de numerosos procesos.
a) La met-encefalina y la leu-encefalina, son péptidos que se han relacionado
íntimamente en los procesos bioquímicos denominados: neuronales
b) la vasopresina y el factor natriurético auricular, son péptidos que se encuentran
íntimamente relacionados con: volumen sanguíneo
 c) La perdida de apetito y el control de la obesidad parecen ser considerablemente más
complicadas de lo que se pensaba. Se ha encontrado que péptidos como el
neuropéptido y la galanina, así como la a-MSH y la leptina, tienen gran influencia en
estos procesos.
2) Todas las proteínas son susceptibles a la desnaturalización por el calor y este hecho puede
utilizarse en los procesos de purificación: falso
3) La estructura terciaria tiene varias características importantes:
a) Las proteínas globulares grandes suelen contener varias unidades compactadas
denominadas: dominios
b) Muchos polipéptidos se pliegan de forma que los residuos de aminoácidos distantes
en la estructura primaria quedan cerca.
c) Debido a la eficacia empaquetamiento al plegarse a la cadena peptídica, las proteínas
globulares son compactadas. Durante este proceso, la mayoría de las moléculas de
agua quedan excluidas del interior de la proteína permitiendo las interacciones entre
los grupos polares y apolares.
d) El proceso de salting out suele ser reversible, por esta razón este método es empleado
con uno de los primeros pasos en el proceso de purificación de proteínas: verdadero
4) Estos enlaces no covalentes solo son significativos en las regiones de la proteína donde
está excluido el agua, debido a la energía que se requiere para eliminar las moléculas de
agua de los grupos iónicos cerca de la superficie: puentes salinos o interacciones
electroestáticas
5) Tipo de estructura que muestra 3.6 residuos de aminoácidos por vuelta de hélice: hélice
alfa
6) La actina y la miosina son ejemplos de proteínas: fibrosas
7) Son las láminas beta más estables, debido a que se forman enlaces de hidrógeno
totalmente colineales: paralelas
8) El término estructura terciaria señala las conformaciones tridimensionales únicas que
asumen las proteínas globulares al pegarse en sus estructuras biológicamente activas.
9) La síntesis de urea, una molécula que se forma en el hígado de los vertebrados, es el
principal mecanismo para desechar los elementos nitrogenados: verdadero
10) los metales pesados pueden formar enlaces con los grupos sulfhídrilos, un proceso que
puede dar lugar a cambios significativos de la estructura y función proteica.
11) Son segmentos estructuralmente independientes que muestran funciones específicas,
dentro de una proteína globular: dominios
12) Los cambios de pH dan lugar a la protonación de algunos grupos laterales de las proteínas,
lo cual altera los patrones de enlaces de puentes de hidrógeno y de los puentes salinos.
estos cambios son efectuados por sustancias denominadas: ácidos y bases fuertes

Examen 4
1) Hélices Alfa sucesivas separadas por un lazo o segmento no helicoidal quedan en granadas
debido a compatibilidad de las cadenas laterales: unidades hélice-lazo-hélice
2) Un gran número de proteínas globulares suelen contener mezclas de estructuras
secundarias de hélices Alfa y láminas plegadas beta. A estos patrones polipéptidos se les
denomina: estructuras terciarias
3) Los grupos R pueden formar enlaces con grupos sulfhídrilos, un proceso que puede dar
lugar a cambios significativos de la estructura y función.
4) En relación a las estructuras cuaternarias de las proteínas, los síntesis de sus unidades
aisladas es más eficaz qué aumentar sustancialmente la longitud de una única cadena
polipeptídica: verdadero
5) Son proteínas que dirigen y aceleran miles de reacciones bioquímicas en procesos como la
digestión, la captura de energía y la biosíntesis: enzimas
6) una estructura rígida en forma de varilla que se forma cuando una cadena pública ética se
retuerce en una conformación helicoidal: hélices Alfa
7) las proteínas con varias subunidades en los que algunas o todas las unidades son idénticas
se denominan: oligómeros
8) Conectando 4 cadenas polipeptídicas en la proteína elastina del tejido conjuntivo:
entrecruzamientos de desmosina
9) Es un residuo de aminoácido que une el calcio que se encuentra en la proteína de la
coagulación de la sangre, protrombina: ácido carboxiglutámico gama